Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ГЛИКОЛИТИЧЕСКИЙ ПУТЬ<.>)
Общее количество найденных документов : 8
Показаны документы с 1 по 8
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.09-04Б2.54

    Diaz, Ricci Juan C.

    ADP modulates the dynamic behavior of the glycolytic pathway of Escherichia coli [Text] / Ricci Juan C. Diaz // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 2000. - Vol. 271, N 1. - P244-249 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: АДФ модулирует динамическое поведение гликолитического пути Escherichia coli
Аннотация: Для объяснения динамического поведения гликолитического пути в условиях равновесного состояния у E. coli использована математическая модель, которая включает биохимические взаимодействия в фосфотрансферазной системе, фосфофруктокиназе и пируваткиназе. Рассматривается влияние АДФ, фосфоенолпирувата и фруктозо-6-фосфата на динамическую регуляцию гликолитического пути. Результаты показали, что АДФ (и АТФ) оказывает главное влияние на динамическое поведение этого пути. Обсуждают биологическое значение наблюдаемой регуляции. Аргентина, Fac. Bioquim., Quim. y Farm., Univ. Nac. Tucuman, Chacabucr 461, 4000 Tucuman. Библ. 41
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.19.11
Рубрики: ГЛИКОЛИТИЧЕСКИЙ ПУТЬ
ДИНАМИЧЕСКОЕ ПОВЕДЕНИЕ

АДФ

РЕГУЛЯЦИЯ

ESCHERICHIA COLI



2.
РЖ ВИНИТИ 68 (BI04) 03.04-04В5.138

    Danson, Jedidah.

    Infection of rice plants with the sheath blight fungus causes an activation of pentose phosphate and glycolytic pathways [Text] / Jedidah Danson, Kikuo Wasano, Akihiro Nose // Eur. J. Plant Pathol. - 2000. - Vol. 106, N 6. - P555-561 . - ISSN 0929-1873
Перевод заглавия: Заражение растения риса грибом, вызывающим гниение обвертки (влагалища), активирует пентозофосфатный и гликолитический путь
Аннотация: Определяли активность ферментов пентозофосфатного пути у двух видов риса с различной устойчивостью к грибу Rhizoctonia solani, вызывающего гниение обвертки (влагалища). После инфицирования у обоих видов отмечено двукратное увеличение активности глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы и 6-фосфоглюконатдегидрогеназы и некоторое увеличение активности фосфофруктокиназы, зависимой от АТФ и пирофосфата, и фосфоенолпируватфосфатазы. Однако активность фосфоенолпируваткарбоксилазы снижалась относительно здоровых растений. Уровень увеличения активности был выше у устойчивого вида. Япония, Fac. of Agr., Saga Univ., Honjo, Saga
ГРНТИ  
ВИНИТИ 681.37.31.19.09.15
Рубрики: ГРИБНЫЕ БОЛЕЗНИ
РИС

RHIZOCTONIA SOLANI

ПЕНТОЗОФОСФАТНЫЙ ПУТЬ

ФЕРМЕНТЫ

ГЛИКОЛИТИЧЕСКИЙ ПУТЬ


Доп.точки доступа:
Wasano, Kikuo; Nose, Akihiro


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 03.04-04В3.279

    Danson, Jedidah.

    Infection of rice plants with the sheath blight fungus causes an activation of pentose phosphate and glycolytic pathways [Text] / Jedidah Danson, Kikuo Wasano, Akihiro Nose // Eur. J. Plant Pathol. - 2000. - Vol. 106, N 6. - P555-561 . - ISSN 0929-1873
Перевод заглавия: Заражение растения риса грибом, вызывающим гниение обвертки (влагалища), активирует пентозофосфатный и гликолитический путь
Аннотация: Определяли активность ферментов пентозофосфатного пути у двух видов риса с различной устойчивостью к грибу Rhizoctonia solani, вызывающего гниение обвертки (влагалища). После инфицирования у обоих видов отмечено двукратное увеличение активности глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы и 6-фосфоглюконатдегидрогеназы и некоторое увеличение активности фосфофруктокиназы, зависимой от АТФ и пирофосфата, и фосфоенолпируватфосфатазы. Однако активность фосфоенолпируваткарбоксилазы снижалась относительно здоровых растений. Уровень увеличения активности был выше у устойчивого вида. Япония, Fac. of Agr., Saga Univ., Honjo, Saga
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.35.15.19
Рубрики: ГРИБНЫЕ БОЛЕЗНИ
РИС

RHIZOCTONIA SOLANI

ПЕНТОЗОФОСФАТНЫЙ ПУТЬ

ФЕРМЕНТЫ

ГЛИКОЛИТИЧЕСКИЙ ПУТЬ


Доп.точки доступа:
Wasano, Kikuo; Nose, Akihiro


4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.03-04Б2.252

   

    Carbohydrate metabolism of Xylella fastidiosa: Detection of glycolytic and pentose phosphate pathway enzymes and cloning and expression of the enolase gene [Text] / Agda Paula Facincani [et al.] // Genet. and Mol. Biol. - 2003. - Vol. 26, N 2. - P203-211 . - ISSN 1415-4757
Перевод заглавия: Метаболизм углеводов Xylella fastidiosa: определение ферментов гликолитического или пентозофосфатного путей, клонирование и экспрессия гена енолазы
Аннотация: Оценивали функциональность гликолитических путей у бактерии Xylella fastidiosa. Исследовали ферменты фосфоглюкозоизомеразу, альдолазу, глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназу и пируваткиназу гликолитического пути, а также фермент глюкозо-6-фосфатдегидрогеназу Entner-Doudoroff пути. Провели исследования по клонированию и экспрессии гена енолазы и определению его активности. Исследования показали, что X. fastidiosa не использует гликолитический путь, чтобы метаболизировать углеводы, что объясняет увеличенное время дупликации этого патогена. Рекомбинантная енолаза была экспрессирована как тела включения и солюбилизирована мочевиной (наиболее эффективный экстрактор), тритоном X-100 и TCA. Енолаза, экстрагированная из X. fastidiosa и из мышечной ткани цыпленка и его печени необратимо инактивировалась при обработке мочевиной. Очистка енолазы была частичная и давала низкий выход. Не определили ферментативной активности у рекомбинантной и нативных енолаз, альдолазы, глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы, позволяя предположить, что X. fastidiosa использует Entner-Doudoroff путь, чтобы продуцировать пируват. Представленное доказательство поддерживает идею, что регуляция генов и присутствие изоформ с образцами регуляции может затруднить исследование метаболизма углеводов у X. fastidiosa. Бразилия, Dep. de Tecnol., Fac. de Ciencias Agrarias e Veterinarias, Univ. Estadual Paulista, Jaboticabal. Библ. 33
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.27.03
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН ЕНОЛАЗЫ

КЛОНИРОВАНИЕ ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ

РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ

ЕНОЛАЗА

ЭКСПРЕССИЯ

ТЕЛА ВКЛЮЧЕНИЯ

ЭКСТРАКЦИЯ

АКТИВНОСТЬ

ФЕРМЕНТЫ

ГЛИКОЛИТИЧЕСКИЙ ПУТЬ

ПЕНТОЗОФОСФАТНЫЙ ПУТЬ

ОПРЕДЕЛЕНИЕ

УГЛЕВОДЫ

МЕТАБОЛИЗМ

XYLELLA FASTIDIOSA (BACT.)


Доп.точки доступа:
Facincani, Agda Paula; Aparecido, Ferro Jesus; Pizauro, Joao Martins; Alvesd, Pereira Haroldo; de, Macedo Lemos Eliana Gertrudes; do, Prado Alessandro Luis; Ferro, Maria Ines T.


5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.04-04Б2.68

   

    Glucose metabolism by Lactobacillus divergens [Text] / Bruyn Ingrid N. De [et al.] // J. Jen. Microbiol. - 1988. - Vol. 134, N 8. - P2103-2109
Перевод заглавия: Метаболизм глюкозы у Lactobacillus devirgens
Аннотация: Ранее показано, что при сбраживании D-[1-{1}{4}C]- и D-[3,4-{1}{4}C]глюкозы Lactobacillus divergens основным продуктом брожения является лактат, к-рый, вероятно, образуется гликолитическим путем. Вследствие этого предложено реклассифицировать L. divergens как гомоферментативный организм. Исследован состав продуктов брожения, их удельная радиоактивность и распределение метки при росте L. divergens c D-[1-{1}{4}C]-, D-[2-{1}{4}C]- и D-[3,4-{1}{4}C]-глюкозой. Полученные данные подтверждают, что деградация глюкозы протекает по гликолитическому пути. Кроме того наблюдается вторичное декарбоксилирование и диссимиляция образующегося в кач-ве промежуточного продукта пирувата до ацетата, формиата и СО[2]. Это указывает на то, что L. divergens действительно является гомоферментативным организмом. Результаты, полученные с использованием равномерно меченной глюкозы показывают, что из глюкозы образуется 3/4 лактата, но менее 10% ацетата и формиата. Оставшаяся часть этих продуктов происходит, вероятно, из эндогенных отличных от глюкозы источников, таких как фруктоза и/или аминокислоты. Библ. 15. ЮАР, Univ. of Pretoria, 0002 Pretoria.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.25.09.21
Рубрики: LACTOBACILLUS DIVERGENS (BACT.)
МЕТАБОЛИЗМ

ГЛЮКОЗА

ГЛИКОЛИТИЧЕСКИЙ ПУТЬ

ЛАКТАТ

ГОМОФЕРМЕНТАТИВНОЕ БРОЖЕНИЕ

МОЛОЧНОКИСЛОЕ БРОЖЕНИЕ


Доп.точки доступа:
De, Bruyn Ingrid N.; Holzapfel, Wilhelm H.; Visser, Leon; Louw, Abraham I.


6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 90.10-04Б3.22

    Aar, P. C.van der

    Stimulated glycolytic flux increases the oxygen uptake rate and aerobic enthanol production, during oxido-reductive growth of Saccharomyces cerevisiae [Text] / P. C.van der Aar, H. W.van Verseveld, A. H. Stouthamer // J. Biotechnol. - 1990. - Vol. 13, N 4. - P347-359 . - ISSN 0168-1656
Перевод заглавия: Усиление гликолитического пути повышает скорость поглащения кислорода и образования этанола при аэробном окислительно-восстановительном росте Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Проведено изучение хемостатных культур дикого штамма YT6 и мутантного штамма Т2.4-сверхпродуцента 3-фосфоглицераткиназы (ФГК) Saccharomyces cerevisiae. В условиях аэр. роста с глюкозой (Гл) в кач-ве лимитирующего фактора при скорости разведения ниже критической (D[к][р][и] =0,1 ч1}) физиологич. поведение обеих культур сходно. При D0,1 ч1}, когда метаболизм переключен с окисл. на окисл.-восст., дыхательная активность и синтез этанола, глицерина, ацетата и пирувата у Т2.4 усиливаются в большей степени, чем у YT6. При этом мутант используют 52-63% Гл, а дикий тип - 41-44% Гл. Макс. выход ФГК по Гл снижается у мутанта сильнее. Продуктивность ФГК для Т2.4 составляет D=0,2 ч1} 0,057 ммоль/г в час, а для YT6 0,005 ммоль/г в час. Независимо от путей генерации АТФ значительных отличий в выходе биомассы (на моль АТФ) не наблюдается, но для мутанта показания ниже, чем для дикого штамма, Библ. 37. Нидерланды, Biol. Lab., Dep. of Microbiol., Vrije Univ.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.07 + 341.27.39.09.29
Рубрики: SACCHAROMYCES CEREVINAE (FUNGI)
ШТАММ YT6

МУТАНТЫ

ШТАММ T2.4

ХЕМОСТАТНОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ

РСОТ

АЭРОБНЫЕ УСЛОВИЯ

ОКИСЛИТЕЛЬНО-ВОССТАНОВИТЕЛЬНЫЙ РОСТ

ДЫХАНИЕ

КИСЛОРОД

СКОРОСТЬ ПОГЛОЩЕНИЯ

ПОВЫШЕНИЕ

МЕТАБОЛИЗМ

ГЛИКОЛИТИЧЕСКИЙ ПУТЬ

УСИЛЕНИЕ

МЕТАБОЛИТЫ

ЭТАНОЛ

ОБРАЗОВАНИЕ


Доп.точки доступа:
Verseveld, H.W.van; Stouthamer, A.H.


7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.04-04Б2.171

    Mukund, Swarnalatha.

    The novel tungsten-iron-sulfur protein of the hyperthermophilic archaebacterium, Pyrococcus furiosus, is an alde hyde ferredoxin oxidoreductase: Evidence for its participation in a unique glycolytic pathway [Text] / Swarnalatha Mukund, Michael W. W. Adams // J. Biol. Chem. - 1991. - Vol. 266, N 22. - P14208-14216 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Новый содержащий вольфрам, железо и серу белок гипертермофильной архебактерии Pyrococcus furiosus является альдегид-ферредоксиноксидоредуктазой: данные о его участии в уникальном гликолитическом пути
Аннотация: Из бактерии выделен белок красного цвета, содержащий вольфрам, железо и серу. Установлено, что этот белок является неактивной формой альдегид: ферредоксиноксидоредуктазы. Активная форма фермента получена при быстрой очистке белка в анаэробных условиях в присутствии детионита и глицерина. Фермент окисляет ряд алифатич. альдегидов с оптимумом т-ры выше 90'ГРАДУС' С, не окисляет глюкозу или глицеральдегид-3-фосфат, не восстанавливает НАД(Ф), его активность не зависит от КоА. Активная и неактивная формы фермента не различаются по содержанию металлов и кислотолабильной серы и имеют одинаковые спектры ЭПР. Высказано предположение, что вольфрам, содержащийся в ферменте и не определяемый с помощью ЭПР, присутствует в форме нового птеринового кофактора. Установлено, что в неактивной форме фермента отсутствует каталитич. необходимая W-SH-группа. Выделенная альдегидроксидоредуктаза является новым типом альдегидокисляющих ферментов и первой альдегидоксидазой, очищенной из архебактерий. Предполагается, что фермент катализирует окисление глицеральдегида до глицерата по уникальному, частично нефосфорилированному, гликолитич. пути с образованием ацетил-КоА из глюкозы без участия никотинамидных нуклеотидов. Библ. 59. США, Dep. of Biochem. and Ctr. for Metalloenzyme Studies, Univ. of Georgia, Athens, GA 30602.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: PYROCOCCUS FURIOSUS (BACT.)
ГИПЕРТЕРМОФИЛЬНАЯ АРХЕБАКТЕРИЯ

АЛЬДЕГИД:ФЕРРЕДОКСИНОКСИДОРЕДУКТАЗА

ВОЛЬФРАМ

ЖЕЛЕЗО

СЕРА

АКТИВНАЯ ФОРМА

ГЛИКОЛИТИЧЕСКИЙ ПУТЬ


Доп.точки доступа:
Adams, Michael W.W.


8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.07-04Б2.148

    Makund, S.

    The novel tungsten-iron-sulfur protein of the hyperthermophilic archaebacterium, Pyrococcus furiosus, is an aldehyde ferredoxin oxidoreductase: evidence for its participation in a unique glucolytic pathway [Text] : [Abstr.] 5th Int. Conf. Bioinorg. Chem., Oxford, Aug. 4-10, 1991 / S. Makund, M. W.W. Adams // J. Inorg. Biochem. - 1991. - Vol. 43, N 2-3. - P257 . - ISSN 0162-0134
Перевод заглавия: Новый вольфрам-железо-серный белок гипертермофильной архбактерии Pyrococcus furiosus является альдегид-ферредоксиноксидоредуктазой: доказательство его участия в уникальном гликолитическом пути
Аннотация: В клетках Pyrococcus furiosus обнаружен белок с мол. массой 85 кД и содержащий 1W, 7Fe и 5S{2}{-} атомов/моль белка. Показано, что этот белок является альдегид-ферредоксин-оксидоредуктазой. Фермент катализирует окисление ряда алифатич. альдегидов и восстанавливает ферредоксин P. furiosus, но не окисляет глюкозу и глицеральдегид-3-фосфат и не использует NAD(Ф) как акцептор электронов. Оптимум т-ры окисления альдегидов выше 90'ГРАДУС' С. Считается, что фермент функционирует в окислении глицеральдегида в глицерат по уникальному "пирогликолитич." пути, в к-ром окисление глицеральдегида сопряжено с продуцированием Н[2] с помощью оксидоредуктазы ферредоксина и гидрогеназы. Библ. 2. США, Dep. of Biochem. and Center for Metalloenzyme Studies, Univ. of Georgia, Athens, GA 30602.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: PYROCOCCUS FURIOSUS (BACT.)
ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ

W-FE-S БЕЛОК

АЛЬДЕГИД-ФЕРРЕДОКСИН-ОКСИДОРЕДУКТАЗА

ГЛИКОЛИТИЧЕСКИЙ ПУТЬ


Доп.точки доступа:
Adams, M.W.W.


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)