Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ГЕЛИКАЗНЫЙ ДОМЕН<.>)
Общее количество найденных документов : 10
Показаны документы с 1 по 10
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.08-04Б1.87

   

    Roles of the helicase and primase domain of the gene 4 protein of bacteriophage T7 in accessing the primase recognition site [Text] / Takahiro Kusakabe [et al.] // EMBO Journal. - 1998. - Vol. 17, N 5. - P1542-1552 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Роль геликазного и праймазного доменов белка гена 4 бактериофага T7 в обеспечении доступа к праймазному сайту узнавания
Аннотация: Белок гена 4 (I) фага T7 состоит из С-концевого геликазного домена (ГД), ответственного за ДНК-зависимый гидролиз НТФ и образование гексамеров I, и N-концевого праймазного домена (ПД). В присутствии 'бета'-'гамма'-метилен-дТТФ (II) I образует гексамер, схватывающий онДНК и прочно связывающийся с ней, так что I не может диссоциировать от той молекулы ДНК, с к-рой он связан. Тем не менее I в присутствии II катализирует синтез димеров ффАЦ на праймазных сайтах узнавания (ПСУ) в ДНК фага М13. В этих условиях I может функционировать на ПСУ в той же молекуле ДНК, с к-рой I связан, при условии, что расстояние между сайтом связывания и ПСУ достаточно велико. I, связанный на одной нити ДНК, может функционировать на ПСУ в др. нити ДНК. Эти данные показали, что ГД I расположен на внешней поверхности гексамерного кольца I и имеет доступ к ПСУ, дистальному относительно сайта связывания I. США, Dep. Biol. Chem. and Mol. Pharmacol., Harvard Med. Sch., Boston, MA 02115. Библ. 38
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ T7

СИНТЕЗ

БЕЛОК

БЕЛОК ГЕНА 4 ФАГА T7

СТРУКТУРА

ГЕЛИКАЗНЫЙ ДОМЕН

ПРАЙМАЗНЫЙ ДОМЕН

ФУНКЦИЯ

ESCHERICHIA COLI (BACT.)


Доп.точки доступа:
Kusakabe, Takahiro; Baradaran, Khandan; Lee, Joonsoo; Richardson, Charles C.

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 00.07-04Б1.163

    Porter, David J. T.

    A kinetic analysis of the oligonucleotide-modulated ATPase activity of the helicase domain of the NS3 protein from hepatitis C virus. The first cycle of interaction of ATP with the enzyme is unique [Text] / David J. T. Porter // J. Biol. Chem. - 1998. - Vol. 273, N 23. - P14247-14253 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Кинетический анализ модулируемой олигонуклеотидами АТФазной активности геликазного домена белка NS3 из вируса гепатита C. Первый цикл взаимодействия АТФ с ферментом уникален
Аннотация: Геликаза (Г) вируса гепатита C образует спектрофлуориметрически характерные комплексы с 16-мерными олигонуклеотидами, не содержащими и содержащими 5'-гексахлорфлуоресцеиновую метку (HF16). Кинетические исследования показали, что значения k[кат] с 16-мером и с HF16 равны, соотв., 2,7 и 36 с{-1}. Макс. константа скорости выхода интермедиата на стационарный уровень в '='4 раза превышает значение k[кат]. Это значение равно 1,2 с{-1} для взаимодействия HF16 с Г*АТФ и 1,82 для взаимодействия АТФ с Г*HF16. Эти значения слишком малы для кинетической компетентности интермедиатов в гидролизе АТФ. Скорость диссоциации Г*HF16*АТФ (0,34 с{-1}) также слишком мала для катализа. Значение K[М]Г*HF16 с АТФ (3 мкМ) намного ниже, чем K[М] для гидролиза АТФ при насыщении HF16 (320 мкМ). Г содержит 2 центра связывания нуклеотидов на мономер. Если изменения флуоресценции связаны с изомеризацией белка перед стационарным катализом, то предстационарные данные согласуются со свойствами каталитического оборота. К таким же выводам приводят данные, полученные с не меченным флуоресцеином 16-мером. США, Glaxo Wellcome, Research Triangle Park, NC 27709. Библ. 30
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.19.17
Рубрики: БЕЛОК NS3
ГЕЛИКАЗЫ

ГЕЛИКАЗНЫЙ ДОМЕН

ВИРУС ГЕПАТИТА C


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 00.11-04Б1.65

   

    A C-terminal helicase domain of the human papillomavirus E1 protein binds E2 and the DNA polymerase 'альфа'-primase p68 subunit [Text] / Philip J. Masterson [et al.] // J. Virol. - 1998. - Vol. 72, N 9. - P7407-7419 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: С-концевой геликазный домен белка Е1 папилломавируса человека связывается с Е2 и с субъединицей р68 ДНК-полимеразы 'альфа'-праймазы
Аннотация: Детально изучены взаимодействия белка Е1 (I) папилломавируса человека типа 16 (ПВЧ-16) с областью начала репликации ori, белком Е2 ПВЧ-16 (II) и с субъединицами клеточной ДНК-полимеразы 'альфа'-праймазы (III). Делеционный анализ показал, что С-концевая область I (остатки 432-583) требуется для связывания с II. I не связывается с ori в отсутствие II, но того же С-концевого домена I достаточно для связывания с ori через II. Из субъединиц III только p68 (IV) связывается с I конкурентно с II при участии области остатков 397-583, на 34 остатка большей, чем область связывания с II. Моноклональные антитела, узнающие N-концевой стык области связывания IV, блокируют взаимодействие I-IV, но не I-II. Выравнивание последовательностей и предсказание вторичной структуры I и др. вирусных геликаз суперсемейства SF3 согласуются с этими данными и позволяют предсказать, что остатки 439-623 образуют дискретный геликазный домен I. Построена структурная модель этого домена, основанная на данных рентгеноструктурного анализа ДНК-геликаз вируса гепатита С и Bacillus stearothermophilus суперсемейства SF2. Это подтвердило, что указанная область I действительно является мультифункциональным структурным доменом, важным для начальных стадий репликации ДНК ПВЧ-16. Великобритания, Dep. Pathol., Univ. Cambridge, Cambridge CB2 1QP. Библ. 69
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ПАНИЛЛОМАВИРУСЫ
БЕЛОК Е1

ГЕЛИКАЗНЫЙ ДОМЕН

МУЛЬТИФУНКЦИОНАЛЬНОСТЬ


Доп.точки доступа:
Masterson, Philip J.; Stanley, Margaret A.; Lewis, Alan P.; Romanos, Michael A.

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.04-04Б1.74

   

    Kinetic analysis of the effects of mutagenesis of W501 and V432 of the hepatitis C virus NS3 helicase domain on ATPase and strand-separating activity [Text] / Frank Preugschat [et al.] // Biochemistry. - 2000. - Vol. 39, N 17. - P5174-5183 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Кинетический анализ влияния мутаций по Trp501 и Val432 в геликазном домене белка NS3 вируса гепатита С на АТФазную и расплетающую активность
Аннотация: Для выяснения вклада в сродство к субстрату и ферментативную активность остатков Trp501 и Val432 в участке, связывающем нуклеиновую к-ту (НК) в геликазном домене(Е)белка NS3 вируса гепатита С, исследовали мутанты W501F, W501A и V432A. Связывание НК и АТФ оценивали по флуоресценции белка и флуоресцентной метки на НК. Мутации не изменяли стационарные кинетические параметры гидролиза АТФ при насыщающих конц-иях НК. Способность же к разделению цепей НК для этих мутантов составляли, соотв., 136, 3,8 и 3,1% от способности Е дикого типа (ДТ). Процессивность мутантов была снижена. Процессивность мутантов по Trp501 снижалась прежде всего вследствие роста скорости диссоциации E*АТФ от E*АТФ*НК. Для мутанта же V432A это связано со снижением скорости прямой р-ции разделения цепей. W501A и V432A не составляли доминантного негативного фенотипа в стационарной геликазной р-ции с E ДТ. 'бета'-Меркаптоэтанол модифицировал в Е ДТ 3 остатка цистеина, функциональное значение к-рых неизвестно. США, Glaxo Wellcome, Research Triangle Park, NC 27709. Библ. 34
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: БЕЛОК NS3
ГЕЛИКАЗНЫЙ ДОМЕН

КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ

МУТАЦИИ ПО W501 И V432

ВЛИЯНИЕ

КИНЕТИКА

ВИРУС ГЕПАТИТА С


Доп.точки доступа:
Preugschat, Frank; Danger, Dana P.; Carter, Luke H.III; Davis, Roderick G.; Porter, David J.T.

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 01.07-04Б1.89

    Frick, David N.

    Interaction of bacteriophage T7 gene 4 primase with its template recognition site [Text] / David N. Frick, Charles C. Richardson // J. Biol. Chem. - 1999. - Vol. 274, N 50. - P35889-35898 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Взаимодействие [продукта] гена 4 праймазы бактериофага T7 с сайтом узнавания матрицы
Аннотация: Праймазный фрагмент с мол. массой 63 кД продукта гена 4 геликазы/праймазы (ПР) бактериофага T7 состоит из 271 N-концевого аминокислотного остатка и не имеет геликазной активности. Этот фрагмент катализирует синтез олигорибонуклеотидов (ОР) со скоростью, сходной со скоростью синтеза полноразмерного белка в присутствии ДНК-матрицы длиной 5 п. н., содержащей сайт узнавания ПР. Цитозин в 3'-положении важен для синтеза и связывания матрицы. Для прочного связывания с ДНК и быстрого синтеза ОР необходимы 2 н., фланкирующие с 3'-стороны сайт узнавания. Введение дополнительных нуклеотидов на 5'-конец не влияет на скорость синтеза ОР и на сродство ПР к ДНК-матрице. Связывание АТФ или ЦТФ значительно повышает сродство к ПР к матрице. ДНК, не содержащая сайта узнавания ПР, не подавляет синтез ОР, что указывает на специфичное к последовательности связывание ДНК с ПР. Прочное связывание ДНК белком продуктом гена 4 обеспечивается взаимодействием ДНК-матрицы с геликазным доменом. США, Dep. Biol. Chem. Mol. Pharmacol., Harvard Med. Sch., Boston, MA 02115. Библ. 55
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ T7

ПРАЙМАЗА

ПРОДУКТ ГЕНА 4

ДНК

САЙТ УЗНАВАНИЯ

ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

ГЕЛИКАЗНЫЙ ДОМЕН

ДНК-БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ


Доп.точки доступа:
Richardson, Charles C.

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 01.09-04В3.289

   

    The helicase domain of the TMV replicase proteins induces the N-mediated defence response in tobacco [Text] / F.Les Erickson [et al.] // Plant J. - 1999. - Vol. 18, N 1. - P67-75 . - ISSN 0960-7412
Перевод заглавия: Геликазный домен белка репликазы BMT индуцирует опосредованную [геном] N защитную реакцию табака
Аннотация: Показано, что для индукции опосредованной геном N реакции сверхчувствительности табака достаточно невирусной экспрессии геликазного фрагмента 50 кД ВМТ (p50). Трансгенная экспрессия p50 вызывает температурнозависимую защитную реакцию, подобно инфекции ВМТ. Рекомбинантный белок p50 обладает активностью АТФ-азы, что подтверждается присутствием постоянной последовательности, найденной у ферментов АТФ-азы/геликазы. Точечная мутация, к-рая изменяет одну из этих последовательностей, удаляет активность АТФ-азы in vitro, но не действует на индукцию реакции сверхчувствительности. Следовательно, особенности геликазного домена ВМТ, независимо от его ферментативной активности, узнаются растением табака, содержащим ген N, что индуцирует устойчивость к ВМТ. США, Plant Gene Expression Center, Univ. of California, Berkeley and United States Dep. of Agr., Agr. Res. Service, Albany, California 94710. Библ. 46
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.31.35.15.15
Рубрики: РЕАКЦИЯ СВЕРХЧУВСТВИТЕЛЬНОСТИ
ВИРУСНЫЕ БОЛЕЗНИ

ТАБАК

ВТМ

РЕПЛИКАЗА

ГЕЛИКАЗНЫЙ ДОМЕН


Доп.точки доступа:
Erickson, F.Les; Holzberg, Steve; Calderon-Urrea, Alejandro; Handley, Vanessa; Axtell, Michael; Corr, Catherine; Baker, Barbara

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 03.06-04Б1.252

    Zhao, Guo-Fen.

    Структурная характеристика ORF2a гена китайского изолята вируса скручивания листьев картофеля [Text] / Guo-Fen Zhao, He-Ling Zhang, Agula Hasi // Shengwu gongcheng xuebao = Chin. J. Biotechnol. - 2002. - Vol. 18, N 6. - С. 744-748 . - ISSN 1000-3061
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.29.11
Рубрики: ВИРУСЫ РАСТЕНИЙ
ВИРУС СКРУЧИВАНИЯ ЛИСТЬЕВ КАРТОФЕЛЯ

ГЕН ORF2A

ХАРАКТЕРИСТИКА

ПРОТЕАЗНЫЙ ДОМЕН

ГЕЛИКАЗНЫЙ ДОМЕН

ДОМЕН СВЯЗЫВАНИЯ ОЦНК


Доп.точки доступа:
Zhang, He-Ling; Hasi, Agula

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 11.04-04Б1.20

    Beran, Rudolf K. F.

    Hepatitis C viral NS3-4A protease activity is enhanced by the NS3 helicase [Text] / Rudolf K. F. Beran, Anna Marie Pyle // J. Biol. Chem. - 2008. - Vol. 283, N 44. - P29929-29937 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Геликаза NS3 стимулирует протеазную активность белка NS3-4A вируса гепатита С
Аннотация: Показано, что геликазный домен неструктурного белка NS3-4A вируса гепатита С повышает активность сериновой протеазы этого белка. В то же время протеазный домен NS3-4A повышает геликазную активность белка. Таким образом, оба ферментативных домена NS3-4A взаимозависимы. США, Dep. Mol. Biophysics and Biochem., Yale Univ., New Haven, CT 06520. Библ. 39
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ГЕЛИКАЗА NS3
БЕЛОК NS3-4A

ГЕЛИКАЗНЫЙ ДОМЕН

ПРОТЕАЗНЫЙ ДОМЕН

ВЗАИМОЗАВИСИМОСТЬ

ВИРУС ГЕПАТИТА С


Доп.точки доступа:
Pyle, Anna Marie

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 11.11-04Б1.28

   

    Analysis of the nucleoside triphosphatase, RNA triphosphatase, and unwinding activities of the helicase domain of dengue virus NS3 protein [Text] / Chun-Chung Wang [et al.] // FEBS Lett. - 2009. - Vol. 583, N 4. - P691-696 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Анализ нуклеотид-трифосфатазной, РНК-трифосфатазной и раскручивающей активностей геликазного домена белка NS3 вируса денге
Аннотация: Исследование свойств геликазного домена белка NS3 вируса денге (DENV NS3H) показало, что геликазная активность домена низко процессивна, зависит от гидролиза АТР, не проявляет субстратной специфичности, а домен обладает разным сродством к однонитевым РНК и ДНК. РНК с 5'-концом является более предпочтительным субстратом для РНК-трифосфатазной активности домена. Связывание DNV NS3H с РНК имеет электростатическую природу. Домен обладает АТРазной активностью, зависимой от дивалентных катионов и стимулируемой полирибонуклеотидами. Кроме того, DENV NS3H гидролизует и другие нуклеозид-5'-трифосфаты. Тайвань, Inst. Mol. Biol., Acad. Sinica, Nankang, 115 Taipei. Библ. 20
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: НУКЛЕОЗИДТРИФОСФАТАЗА
РНК-ТРИФОСФАТАЗА

БЕЛОК

ВИРУС ДЕНГЕ

ГЕЛИКАЗНЫЙ ДОМЕН


Доп.точки доступа:
Wang, Chun-Chung; Huang, Zhi-Shun; Chiang, Pei-Ling; Chen, Chien-Tsun; Wu, Huey-Nan

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 91.08-04Б1.171

    Wun-Kim, Kyungok.

    Mapping of helicase and helicase substrate-binding domains on simian Virus 40 large T antigen [Text] / Kyungok Wun-Kim, Daniel T. Simmons // J. Virol. - 1990. - Vol. 64, N 5. - P2014-2020
Перевод заглавия: Картирование геликазного и геликаза субстрат-связующего доменов в большом Т антигене вируса SV 40
Аннотация: Т-АГ вируса SV 40 обрабатывали трипсином и тестировали фрагменты его на наличие геликазной актив. и геликаза субстрат-связующей актив. N-концевые 130 аминок-т не являются необходимыми для обеих актив., а фрагмент в 76 аминок-т (131-708) является стольже активным, как и весь Т-АГ. Фрагмент в 66 кД (131-616) сохранял часть актив. 62 кД фрагмент (137- или 155-616) полностью терял актив. Следовательно, миним. геликазный фрагмент картируется между аминок-тами 131-616. При тестировании разл. фрагментов в субстрат-связующим тесте обнаружено, что наименьший фрагмент, обладающий актив. имел размеры в 46 кД (131-517). США, Univ. of Delaware, Newark, Delaware 19716. Библ. 47.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ОБЕЗЬЯНИЙ ВИРУС 40
БЕЛКИ

АНТИГЕН Т

ГЕЛИКАЗНЫЙ ДОМЕН

ГЕЛИКАЗА СУБСТРАТ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ДОМЕН

ИДЕНТИФИКАЦИЯ


Доп.точки доступа:
Simmons, Daniel T.

 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)