Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=БРОМПЕРОКСИДАЗЫ<.>)
Общее количество найденных документов : 11
Показаны документы с 1 по 11
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.02-04Б2.57

   
    Cloning, sequencing and disruption of a bromoperoxidase-catalase gene in Streptomyces venezuelae: Evidence that it is not required for chlorination in chloramphenicol biosynthesis [Text] / Sandra J. Facey [et al.] // Microbiology. - 1996. - Vol. 142, N 3. - P657-665 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Клонирование, секвенирование и разрушение гена бромпероксидазы-каталазы в Streptomyces venezuelae: доказательство, что она не необходима для хлорирования в биосинтезе хлорамфеникола
Аннотация: Штамм Streptomyces venezuelae ISP5230 образует хлорамфеникол (Cm). Из него выделена бромпероксидаза-каталаза (БП-К), для к-рой определена N-концевая последовательность. Синтетический олигонуклеотидный зонд использован для выделения фрагментов ДНК из штамма дикого типа и мутанта по стадии хлорирования Cm. Определены нуклеотидные последовательности. Оба фрагмента содержат идентичную рамку считывания (ген bca) из 1449 п. н., кодирующую белок из 483 остатков с М[r]-54200Д с N-концом, идентичным очищенной БП-К. Белок подобен группе про- и эукариотич. каталаз, но не пероксидаз или галопероксидаз. Ген bca в хромосоме разрушен, что не вело к нарушению биосинтеза Cm. Т. е. в продуценте БП-К выполняет роль скорее каталазы (ответ на окислительный стресс?), а не галогенизирующего агента. Германия, Inst. Biochem., Technische Univ. Dresden, Mommsenstr. 4, D-01062 Dresden. Библ. 49
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН БРОМПЕРОКСИДАЗЫ-КАТАЛАЗЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
МУТАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ
STREPTOMYCES VENEZUELAE (BACT.)
ХЛОРАМФЕНИКОЛ
БИОСИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Facey, Sandra J.; GroSS, Frank; Vining, Leo C.; Yang, Keqian; Pee, Karl-Heinz van

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 09.01-04В2.36

    Suthiphongchai, Tuangporn.
    Vanadium-dependent bromoperoxidases from Gracilaria algae [Text] / Tuangporn Suthiphongchai, Patcharee Boonsiri, Bhinyo Panijpan // J. Appl. Phycol. - 2008. - Vol. 20, N 3. - P271-278 . - ISSN 0921-8971
Перевод заглавия: Ванадий-зависимые бромпероксидазы из водоросли Gracilaria
Аннотация: Красные водоросли из Сиамского залива исследовали на активность галопероксидаз. У 6 видов выявлена бромпероксидазная активность. Бромпероксидазная активность сырых экстрактов ферментов и растворы диализованных ферментов повышалась при инкубации с ванадийпентоксидом. Три очищенные бромпероксидазы из G. fisheri содержали ванадий, и их относительная активность ванадий/фермент. Все они не ингибировались H[2]O[2]. Сделан вывод, что фермент представляют собой ванадийбромпероксидазы
ГРНТИ  
34.29.15
ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: RHODOPHYTA (ALGAE)
GRACILARIA (ALGAE)
БРОМПЕРОКСИДАЗЫ
АКТИВНОСТЬ
СВОЙСТВА
СИАМСКИЙ ЗАЛИВ

Доп.точки доступа:
Boonsiri, Patcharee; Panijpan, Bhinyo

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.07-04Б2.293

    van, Pee Karl-Heinz.
    Molecular cloning and high-level expression of a bromoperoxidase gene from Streptomyces aureofaciens Tu24 [Text] / Pee Karl-Heinz van // J. Bacteriol. - 1988. - Vol. 170, N 12. - P5890-5894 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Молекулярное клонирование и высокий уровень экспрессии гена бромпероксидазы из Streptomyces aureofaciens Tu24
Аннотация: С помощью вектора для отбора промоторов PIJ486 ген бромпероксидазы, вовлеченной в биосинтез антибиотика 7-хлортетрациклина, клонирован из Streptomyces aurefaciens шт. Tu24 в шт. Streptomyces lividans ТК64. Субклонирование ДНК из исходного нестабильного клона позволило локализовать этот ген в фрагменте ДНК 1,7 т. п. н. Блот-гибридизация показала, что этот фрагмент входит в состав SstIфрагмента 4,3 т. п. н. суммарной ДНК шт. Tu24. Выявлено, что фрагмент 1,7 т. п. н. кодирует белок, соотв. по электрофоретической подвижности не содержащей гема бромпероксидазе, выделенной из шт. Tu24. В трансформанте S. lividans ТК64, несущем гибридную плазмиду рНМ621, происходит 180-кратное увеличение продукции бромпероксидазы. Разработана процедура высокоэффективной очистки этого фермента в препаративных кол-вах, основанная на его термостабильности у шт. Tu24. Ил. 3. Табл. 2. Библ. 21. ФРГ, Universitat Hohenheim, Garbenstrasse 30, D-7000 Stuttgart 70.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.02.21
Рубрики: STREPTOMYCES AUREOFACIENS (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕН БРОМПЕРОКСИДАЗЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ВЫСОКИЙ УРОВЕНЬ

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.10-04Б2.187

    Zeiner, Ralf.
    Purification and partial characterization of multiple bromoperoxidases from Streptomyces griseus [Text] / Ralf Zeiner, Pee Karl-Heinz Van, Franz Lingens // J. Gen. Microbiol. - 1988. - Vol. 134, N 12. - P3141-3149 . - ISSN 0022-1287
Перевод заглавия: Очистка и частичная характеристика множественных форм бромпероксидаз из Streptomyces griseus
Аннотация: В бесклеточных экстрактах S. griseus Tii 6 обнаружено несколько форм бромпероксидазы (БП). Состав этих БП варьировал в зависимости от возраста культуры. Постоянно присутствовала БП гемового типа (БП2), обладающая также каталазной и пероксидазной активностями. Кроме того обнаружены три негемовых БП (БП1а, 1b и 3), к-рые очищены до гомогенного состояния путем фракционирования сульфатом аммония, ИОХ на ДЭАЭЦ, сефарозе-Q и гель-фильтрации на сефадексе G-200. БП1 далее очищали на гидроксилапатите, при этом получено два фермента (БП1а и БП1b), а БП3 - на суперозе-12. БП1а имеет М[p] 70 000 и является димером субъединиц с Mr 34 000. БП1b и БП3 имеют Mr 90 000. БП1b состоит из двух субъединиц с Mr по 43 000, а БП3 из трех субъединиц с Mr по 31 000. Величины pI равны 4,6 (БП1а), 4,7 (БП1b) и 3,6 (БП3). Эти ферменты различаются также по термостабильности, значениям К, оптимума т-ры и рН. Все негемовые БП S. griseus катализировали бромирование монохлордимедона в присутствии Н[2]O[2] и Br но не способны к р-циям хлорирования или фторирования этого субстрата и не имеют пероксидазной или каталазной активности. В иммунологических экспериментах установлена частичная идентичность БП1а и БП3 с негемовой БП из S. aureofaciens. Ил. 3. Табл. 2. Библ. 38. ФРГ, Inst. fur Mikrobiol. der Univ. Hohenheim, D-7000 Stuttgart 70.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: STREPTOMYCES GRISEUS (BACT.)
БЕСКЛЕТОЧНЫЕ ЭКСТРАКТЫ
ПЕРОКСИДАЗЫ
БРОМПЕРОКСИДАЗЫ
МНОЖЕСТВЕННОСТЬ ФОРМ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Van, Pee Karl-Heinz; Lingens, Franz

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 90.10-04В2.2060

    Krenn, Bea E.
    The brown alga Ascophyllum nodosum contains two different vanadium bromoperoxidases [Text] / Bea E. Krenn, Michiel G. M. Tromp, Ron Wever // J. Biol. Chem. - 1989. - Vol. 264, N 32. - P19287-19292 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Содержание двух различных ванадиевых бромопероксидаз у бурой водоросли Ascophyllum nodosum
Аннотация: У A. nodosum обнаружено две различные бромпероксидазы (Б): БI - в талломе в области концептакул; Б II - на поверхности. Их мол. масса, определенная методом электрофореза, составляет соответственно 97 и 106 кД. Аминокислотный состав примерно одинаков, ИЭТ равна 5,0, что говорит о преобладании кислых аминокислот или заряженных остатков сахаров. Т. к. ферменты окрашивались красителем Шиффа, то они относятся к категории гликопротеинов. Оптимум рН составил 6,0 для БI и 7,2 дл БII. К[м] слабо возрастала у БI в зависимости от рН, а у БII увеличивалась с 0,4 мМ при рН 4,7 до 6,7 мМ при рН 7,2. Только БII связывалась с конканавалин-А-сефарозой, что говорит о разном углеводном составе ферментов. Оба обладают значительной термостабильностью: при 50'ГРАДУС' С сохранялась 100% активность, при 60 и 70'ГРАДУС' С она снижалась до 90 и 65% через 1 ч, при 80'ГРАДУС' С активность фермента падала до 0. С помощью атомной абсорбционной спектроскопии и ЭПР показано, что оба фермента содержат ванадий. Когда БII инактивировали диализом при низких рН, реактивация была возможна только в присутствии ванадия. Кол-во этого элемента составляло 0,5 моль/моль фермента. Перекрестная реакция в ходе иммуноблоттинга показала, что оба фермента имеют сходный антигенный состав. Допускается существование множественных молекулярных форм (изозимов) данного фермента у исследуемой водоросли. Нидерланды, E. C. Slater Inst. for Biochem. Res., P. O. Box 20151, 1000 HD Amsterdam. Ил. 3. Табл. 2. Библ. 43.
ГРНТИ  
34.29.15
ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: PHAEOPHYTA (ALGAE)
ASCOPHYLLUM NODOSUM (ALGAE)
БРОМПЕРОКСИДАЗЫ
ТЕМПЕРАТУРА

Доп.точки доступа:
Tromp, Michiel G.M.; Wever, Ron

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.10-04Б2.367

    Pfeifer, O.
    Cloning and expression of a non-haem bromoperoxidase gene from streptomyces aureofaciens ATCC 10762 [Text] / O. Pfeifer, Pee K. -H. van // Forum Mikrobiol. - 1990. - Vol. 13, N 2. - P84 . - ISSN 0170-8244
Перевод заглавия: Клонирование и экспрессия гена негемовой пероксидазы из Streptomyces aureofaciens ATCC 10762
Аннотация: Streptomyces aureofaciens ATCC 10762 образует 2 негемовые бромпероксидазы (БПО). БПО-I связывает антитела против БПО из S. aureofaciens Tii 24, а БПО-II не дает положительной р-ции с данными антителами. С помощью блотинга по Саузерну из библиотеки генов S. aureofaciens ATCC 10762 выделен ген БПО-I и клонирован в S. lividans ТК64. Трансформанты S. lividans ТК64 образуют только БПО-I, но не БПО5II. Т. обр. ген БПО-I S. aureofaciens ATCC 10762 гомологичен гену БПО S. aureofaciens Tii 24, а ген БПО-II отличается от них по нуклеотидной последовательности. ФРГ, Inst. fur Mikrobiologie der Universitat Hohenheim, Garbenstr. 30, 7000 Stuttgart 70.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.02.21
Рубрики: STREPTOMYCES AUREOFACIENS (BACT.)
ШТАММ АТСС 10762
ГЕНЫ
ГЕНЫ БРОМПЕРОКСИДАЗЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
СРАВНЕНИЕ
STREPTOMYCES AUREOFACIENS (BACT.) TII 24
STREPTOMYCES LIVIDANS (BACT.)
ШТАММ ТК64
ХОЗЯЙСКИЕ КЛЕТКИ

Доп.точки доступа:
van, Pee K.-H.

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.11-04Б2.443

    H.Hacker, H. Hacker
    Enlightment of the chlorination step in chlorotetracycline-biosynthesis by gene disruption [Text] / H.Hacker H.Hacker, Pee K.-H.van, F.Lingens F.Lingens // Forum Mikrobiol. - Vol. 13, N 1-2. - P83 . - ISSN 0170-8244
Перевод заглавия: Получение информации о этапах хлорирования в биосинтезе хлортетрациклина при разрушении гена
Аннотация: Тетрациклин (ТЦ) и его хлорированный продукт - хлортетрациклин (ХТЦ) оба продуцируются шт. Streptomyces aureofaciens. Шт. S. aureofaciens Tu 24 продуцирует ТЦ и ХТЦ в отношении 10:90. Исследовали пути биосинтеза ТЦ и ХТЦ. Они были идентичны, за исключением этапа хлорирования. Для получения данных о ферменте, осуществляющем хлорирование, была получена и очищена бромпероксидаза (БПО) указанного штамма клонирован и секвенирован кодирующий ее ген. Исследовали роль БПО в процессе хлорирования. После серии генетич. манипуляций был создан температурочувствительный вектор pGM160, содержащий фрагмент внутри гена bpo инактивирующий его. После трансформации этим вектором S. aureofaciens Tu 24 был отобран клон с полным отсутствием хромосомного гена bpo. Этот клон не обладал БПО - активностью и продуцировал только ТЦ. Следовательно, БПО участвует в хлорировании ТЦ.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.02.03
Рубрики: STREPTOMYCES AUREOFACIENS (BACT.)
ШТАММ TU 24
ТЕТРАЦИКЛИН
ХЛОРТЕТРАЦИКЛИН
БИОСИНТЕЗ
МЕХАНИЗМ ХЛОРИРОВАНИЯ
ГЕНЫ
ГЕН БРОМПЕРОКСИДАЗЫ BPO
КЛОНИРОВАНИЕ
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ВСТАВОЧНАЯ ИНАКТИВАЦИЯ

Доп.точки доступа:
K.-H.van, Pee; F.Lingens, F.Lingens

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.11-04Б2.331

    Thiermann, Frauke.
    Bioconversions using bacterial non-haem haloperoxidases [Text] / Frauke Thiermann, Karl-Heinz Van Pee // Forum Microbiol. - 1990. - Vol. 13, N 1-2. - P73 . - ISSN 0170-8244
Перевод заглавия: Использование для биоконверсии бактериальных негеминовых галопероксидаз
Аннотация: Образуемые бактериями галогенирующие ферменты могут быть использованы для получения галогенированных орг. соединений. При этом не происходит образования токсичных побочных продуктов, образующихся при хим. галогенировании. Штаммы Streptomyces могут трансформироваться клонированными генами бромпероксидазы и образовывать бромирующие ферменты. Не установлено, оказывают ли эти ферменты влияние на вторичный метаболизм штаммов. Если будет показано, что кодируемые клонированными генами галогенирующие ферменты эффективно работают in vivo, возможно использование трансформированных стрептомицетов для получения новых галогенированных антибиотиков. ФРГ, Univ. Hohenheim, D-7000 Stuttgart 70.
ГРНТИ  
34.27.23
ВИНИТИ 341.27.23
Рубрики: БРОМПЕРОКСИДАЗЫ
КЛОНИРОВАННЫЕ ГЕНЫ БРОМПЕРОКСИДАЗЫ
STREPTOMYCES (BACT.)
АНТИБИОТИКИ
ГАЛОГЕНИРОВАННЫЕ АНТИБИОТИКИ
ПОЛУЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Pee, Karl-Heinz Van

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 92.01-04В2.049

    Jordan, Peter.
    Extraction of proteins from material rich in anionic mucilages: Partition and fractionation of vanadatedependent bromoperoxidases from the brown algae Laminaria digitata and L. saccharina in aqueous polymer two-phase systems [Text] / Peter Jordan, Hans Vilter // Biochem. et biophys. acta. Gen. Subj. - 1991. - Vol. 1073, N 1. - P98-106 . - ISSN 0304-4165
Перевод заглавия: Экстракция белков из материала, богатого анионными слизями: очистка и фракционирование ванадатзависимых бромпероксидаз из бурых водорослей Laminaria digitata и Laminaria saccharina в водных полимерных двухфазных системах
Аннотация: Среди нескольких двухфазных систем, опробованных для выделения ванадат-зависимых бромпероксидаз из L. gigitata, лучший результат дала система, содержащая полиэтиленгликоль и K[2]CO[3]. После этого достаточно было фракционирования еще в одной двухфазной системе с K[2]HPO[4] и KH[2]PO[4]H одной ступени очистки хроматографическим методом, чтобы удалить непероксидазные белки и сопутствующие полисахариды. Делается вывод, что водные двухфазные системы м. б. рекомендованы для экстракции и очистки растительных белков из материала, содержащего большие кол-ва фенолов, слизей или пигментов, создающих затруднения при выделении. Ил. 8. Табл. 2. Библ. 45.
ГРНТИ  
34.29.15
ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: PHAEOPHYTA (ALGAE)
LAMINARIA DIGITATA (ALGAE)
LAMINARIA SACCHARINA (ALGAE)
БЕЛКИ
БРОМПЕРОКСИДАЗЫ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Vilter, Hans

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 92.06-04В2.053

    Jordan, Peter.
    Detection of vanadate-dependent bromoperoxidases in protoplasts from the brown algae Laminaria digitata and L. saccbarina [Text] / Peter Jordan, Bernard Kloareg, Hans Vilter // J. Plant Physiol. - 1991. - Vol. 137, N 5. - P520-524 . - ISSN 0176-1617
Перевод заглавия: Определение ванадат-зависимых бромпероксидаз в протопластах из бурых водорослей Laminaria digitata и L. saccaharina
Аннотация: В протопластах (П), полученных из L. digitata и L. saccharina, присутствовали ванадат-зависимые бромпероксидазы (ВБПО), причем у обоих видов существовали количественные различия в электрофоретическом поведении ферментов между мелкими П из поверхностных клеток и вакуолированными П из коровых клеток, а также между П из ножки и таллома. Препараты ВБПО из П отличались от ВБПО из фракции клеточных стенок лишь отсутствием электрофоретически быстро мигрирующих изоформ. Поскольку вытяжки из целых тканей также содержали эти изоформы, то предположили существование посттрансляционных модификаций некоторых ВБПО во время или после секреции в клеточные стенки. Биосинтез основной изоформы ВБПО обнаружили в П из L. saccharina в случае инкубации с {3}{5}S-метионином. Т. обр., П исследуемых видов различаются по наличию форм ВБПО, однако этот вывод не окончателен, т. к. могут происходить посттрансляционные изменения некоторых изоформ. Германия, Inst. fur Pharmazeutische Biol. der Univ. Bonn, Nussalle 6, 5300 Bonn. Ил. 3. Библ. 25.
ГРНТИ  
34.29.15
ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: PLAEOPHYTA (ALGAE)
LAMINARIA DIGITATA (ALGAE)
LAMINARIA SACCHARINA (ALGAE)
ПРОТОПЛАСТЫ
БРОМПЕРОКСИДАЗЫ

Доп.точки доступа:
Kloareg, Bernard; Vilter, Hans

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.06-04Б2.204

   
    Purification, characterization and comparison of two non-haem bromoperoxidases from Streptomyces aureofaciens ATCC 10762 [Text] / Maria Weng [et al.] // J. Gen. Microbiol. - 1991. - Vol. 137, N 11. - P2539-2546 . - ISSN 0022-1287
Перевод заглавия: Очистка, характеристика и сравнение двух негемовых бромпероксилаз из Streptomyces aureofaciens ATCC 10762
Аннотация: Из штамма Streptomyces aureofaciens ATCC 10762, образующего 7-хлортетрациклин, очищены 2 негемовые бромпероксидазы (БПО1 и БПО2) методами дробного осаждения (NH[4])[2]SO[4], фракционирования на ДЭАЭ-сефацеле, тепловой обработки, хроматографии на фенил-Суперозе HR5/5, хелатирующей Сефарозе 6В, насыщенной Cu{2}{+} (БПО1), причем в неочищенном экстракте и даже на этапе (NH[4])[2]SO[4]-фракционирования активности БПО еще не обнаруживаются, что авт. объясняют присутствием эндогенных ингибиторов. Обе БПО обладают азид нечувствительной бромирующей активностью и бромид-зависимой пероксидазной активностью. БПО1 является димером (Mr 65 000) идентичных по массе субъединиц (31 000), ИЭТ=4,5, БПО1 не дает перекрестную р-цию с антителами к негемовой БПО (Mr 90 000), очищенной из штамма S. aureofaciens Tu24., также образующего 7-хлортетрациклин. Mr БПО2 составляет 90 000. Фермент состоит из 3 идентичных субъединиц по 31 000, ИЭТ=3,5. БПО2 идентична БПО из S. aureofaciens Tu24. даже иммунологически, хотя БПО1 и БПО2 отличаются от БПО S. aureofaciens электрофоретич. свойствами. Библ. 29. ФРГ, Inst. fur Microbiologie der Univ. Hohenheim, D-7000 Stuttgart 70.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: STREPTOMYCES AUREOFACIENS (BACT.)
ШТАММ АТСС 10762
БРОМПЕРОКСИДАЗЫ
НЕГЕМОВЫЕ БРОМПЕРОКСИДАЗЫ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
СРАВНЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Weng, Maria; Pfeifer, Otto; Krauss, Susanne; Lingens, Franz; van, Pee Karl-Heinz
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)