СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=БИОТИНСИНТАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.01-04Б2.069

On the mechanism of biotin synthase of Bacillus sphaericus [Text] / Dominique Florentin [et al.] // C. r. Acad. sci. Scr. 3. - 1994. - Vol. 317, N 6. - P485-488 . - ISSN 0764-4469
Перевод заглавия: О механизме биотинсинтазы из Bacillus sphaericus
Аннотация: Описано действие бесклеточного препарата с активностью биотин (I)-синтазы из штамма, полученного трансформацией Bacillus sphaericus IFO 3525 с помощью плазмиды рВНВ5022, несущей фрагмент bioB. Для последней стадии в синтезе I, к-рой является введение серы в детиоI, абсолютно необходим S-аденозилметионин (АМ). Эксперименты с мечеными S{3}{5}-AM и S{3}{5}-цистеином показали, что АМ не является донором серы в синтезе I, скорее для этой цели служит цистеин или его производные. Для активности I-синтазы необходимы НАДФ и ФАД, что позволяет провести аналогию между I-синтазной системой и ферментными системами, использующими АМ в качестве источника дезоксиаденозильного радикала. Франция, Lab. de Chimie Organique Biologique, URA CNRS 493, Univ. Paris-VI. Библ. 20.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: BACILLUS SPHAERICUS (BACT.)
ШТАММ IFO 3525
БИОТИНСИНТАЗА
БИОТИН
БИОСИНТЕЗ
АДЕНОЗИЛМЕТИОНИН*S

Доп.точки доступа:
Florentin, Dominique; Tse, Sum Bui Bernadette; Marquet, Andree; Ohshiro, Takashi; Izumi, Yoshikazu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.03-04Б2.78

Highly purified biotin synthase can transform dethiobiotin into biotin in the absence of any other protein, in the presence of photoreduced deazaflavin [Text] / Annick Mejean [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1995. - Vol. 217, N 3. - P1231-1237 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Высокоочищенная биотинсинтаза может превращать детиобиотин в биотин в отсутствие других белков и в присутствии фотовосстановленного дезазафлавина
Аннотация: Из культуры рекомбинантного штамма Bacillus sphaericus выделили и очистили (в две стадии) до гомогенного состояния биотинсинтазу. Данные УФ-видимого спектра очищенного белка показали присутствие [2Fe-2S]-кластера. В опытах in vitro фермент активно катализировал превращение детиобиотина в биотин в присутствии NADPH, AdoMet и дополнительного неидентифицированного компонента из неочищенного экстракта B. sphaericus дикого типа. Обнаружили, что фотовосстановленный дезазафлавин может заменить этот компонент и NADPH в инкубационной смеси. В такой системе биотинсинтаза способна превращать детиобиотин в биотин в отсутствие других белков на субстехиометрическом уровне. Когда анализ активности фермента проводили в присутствии [{35}S]-цистеина, не обнаружили включения {35}S в биотин, в противоположность тому, что происходило в опытах с неочищенным экстрактом. Франция, Lab. Biol., URA CNRS 493, Universite Paris VI, 75252 Paris Cedex 05. Библ. 21

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.13
Рубрики: БИОТИНСИНТАЗА
ДЕТИОБИОТИН
БИОТИН
ПРЕВРАЩЕНИЕ
BACILLUS SPHAERICUS

Доп.точки доступа:
Mejean, Annick; Tse, Sum Bui Bernadette; Florentin, Dominique; Ploux, Olivier; Izumi, Yoshikazu; Marquet, Andree

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.03-04Б2.137

On the mechanism of biotin synthase of Bacillus sphaericus [Text] / Dominique Florentin [et al.] // C. r. Acad. sci. Ser. 3. - 1994. - Vol. 317, N 6. - P485-488 . - ISSN 0764-4469
Перевод заглавия: О механизме биотинсинтазы из Bacillus sphaericus
Аннотация: Описано действие бесклеточного препарата с активностью биотин (I)-синтазы из штамма, полученного трансформацией Bacillus sphaericus IFO 3525 с помощью плазмиды pBHB5022, несущей фрагмент bioB. Для последней стадии в синтезе I, к-рой является введение серы в детио-I, абсолютно необходим S-аденозилметионин (АМ). Эксперименты с меченными S{35}-АМ и S{35}-цистеином показали, что АМ не является донором серы в синтезе I, скорее для этой цели служит цистеин или его производные. Для активности I-синтазы необходимы НАДФ и ФАД, что позволяет провести аналогию между I-синтазной системой и ферментными системами, использующими АМ в качестве источника дезоксиаденозильного радикала. Франция, Lab. de Chimie Organique Biologique, URA CNRS 493, Univ. Paris-VI. Библ. 20

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: BACILLUS SPHAERICUS
ШТАММ IFO 3525
БИОТИНСИНТАЗА
БИОТИН
БИОСИНТЕЗ
АДЕНОЗИЛМЕТИОНИН *S-

Доп.точки доступа:
Florentin, Dominique; Tse, Sum Bui Bernadette; Marquet, Andree; Ohshiro, Takashi; Izumi, Yoshikazu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.04-04Б3.134

Highly purified biotin synthase can transform dethiobiotin into biotin in the absence of any other protein, in the presence of photoreduced deazaflavin [Text] / Annick Mejean [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1995. - Vol. 217, N 3. - P1231-1237 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Высокоочищенная биотинсинтаза может превращать детиобиотин в биотин в отсутствие других белков и в присутствии фотовосстановленного дезазафлавина
Аннотация: Из культуры рекомбинантного штамма Bacillus sphaericus выделили и очистили (в две стадии) до гомогенного состояния биотинсинтазу. Данные УФ-видимого спектра очищенного белка показали присутствие [2Fe-2S]-кластера. В опытах in vitro фермент активно катализировал превращение детиобиотина в биотин в присутствии NADPH, AdoMet и дополнительного неидентифицированного компонента из неочищенного экстракта B. sphaericus дикого типа. Обнаружили, что фотовосстановленный дезазафлавин может заменить этот компонент и NADPH в инкубационной смеси. В такой системе биотинсинтаза способна превращать детиобиотин в биотин в отсутствие других белков на субстехиометрическом уровне. Когда анализ активности фермента проводили в присутствии [{35}S]-цистеина, не обнаружили включения {35}S в биотин, в противоположность тому, что происходило в опытах с неочищенным экстрактом. Франция, Lab. Biol., URA CNRS 493, Universite Paris VI, 75252 Paris Cedex 05. Библ. 21

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: БИОТИНСИНТАЗА
ДЕТИОБИОТИН
БИОТИН
ПРЕВРАЩЕНИЕ
BACILLUS SPHAERICUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Mejean, Annick; Tse, Sum Bui Bernadette; Florentin, Dominique; Ploux, Olivier; Izumi, Yoshikazu; Marquet, Andree

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 97.06-04В3.102

Patton, David A.
Biotin synthase from Arabidopsis thaliana. cDNA isolation and characterization of gene expression [Text] / David A. Patton, Marie Johnson, Eric R. Ward // Plant Physiol. - 1996. - Vol. 112, N 1. - P371-378 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Биотинсинтаза из Arabidopsis thaliana: выделение кДНК и характеристика экспрессии гена
Аннотация: Выделена полноразмерная B102 кДНК из A. thaliana, кодирующая биотинсинтазу. Сравнение рассчитанной аминокислотной последовательности продукта гена B102 с последовательностями бактериальной и дрожжевой биотинсинтаз выявило высокую степень сходства последовательностей. B102 представлял одиночную копию ядерного гена в Arabidopsis, к-рый экспрессируется на высоком уровне в тканях незрелых растений. Обнаружено, что экспрессия исследуемого гена выше на свету по сравнению с темнотой и индуцируется в 5 раз в течение биотин-лимитирующих условий. США, Ciba Agr. Biotechnol., North Carolina. Библ. 37

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.17
Рубрики: БИОТИНСИНТАЗА
КДНК
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНА
ARABIDOPSIS THALIANA

Доп.точки доступа:
Johnson, Marie; Ward, Eric R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 08.04-04Б2.267

The iron-sulfur cluster proteins Isa1 and Isa2 are required for the function but not for the de novo synthesis of the Fe/S clusters of biotin synthase in Saccharomyces cerevisiae [Text] / Ulrich Muhlenhoff [et al.] // Eukaryot. Cell. - 2007. - Vol. 6, N 3. - P495-504 . - ISSN 1535-9778
Перевод заглавия: Железо-серный кластер белков Isa1 и Isa2 требуется для функционирования, но не синтеза de novo кластеров биотинсинтазы в Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Дрожжи Saccharomyces cerevisiae используют некоторые предшественники биотина для его биосинтеза. НА последнем этапе биосинтеза инсерция атома серы в дестиобиотин катализируется биотинсинтазой (Bio2), имеющей два кластера Fe/S. Результаты генетического скрининга показали, что Isa2, митохондриальный белок, участвующий в образовании белков Fe/S, необходим для конверсии дестиобиотина в биотин. Однако недостаток Isa2, как и родственного Isa1, не предотвращает синтез de novo Fe/S центров Bio2. Наоборот, сборка кластера Fe/S на Bio2 сильно зависит от белков Isa1 и Isa2. С помощью мутационного анализа установили, что белки Isa играют существенную роль для функционирования биотинсинтазы in vivo и ее каталитической активности, но не в синтезе de novo Fe/S кластеров. Германия, Inst. fur Zytobiologie und Zytopathologie, Philipps-Univ. Marburg, Robert-Koch-Strasse 6, 35033 Marburg. Библ. 63

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.35.07
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
БИОТИНСИНТАЗА
СИНТЕЗ
МИТОХОНДРИАЛЬНЫЕ БЕЛКИ
БЕЛКИ СИНТЕЗА БИОТИНА ISA1, ISA2
ФУНКЦИЯ
ДЕСТИОБИОТИН
КОНВЕРСИЯ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Muhlenhoff, Ulrich; Gerl, Mathias J.; Flauger, Birgit; Pirner, Heike M.; Balser, Sandra; Richhardt, Nadine; Lill, Roland; Stolz, Jurgen

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска