Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=БАКТЕРИОРОДОПСИН<.>)
Общее количество найденных документов : 214
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.04-04Б2.066

   
    Протонная помпа бактериородопсин как рецептор "цветного зрения" у Halobacterium salinarium [Текст] / Р. Н. Гришанин [и др.] // Биохимия. - 1994. - Т. 59, N 10. - С. 1598-1607 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Система фоторецепции Halobacterium salinarium, основанная на функционировании двух составляющих: светозависимого генератора 'ДЕЛЬТА''мю' -бактериородопсина и неидентифицированного рецептора 'ДЕЛЬТА''мю' может выступать в роли сенсора, способного не только регистрировать свет в широком диапазоне длин волн как аттрактантный фактор, но и опосредованно через интермедиат М[4][1][2] фотоцикла воспринимать синий свет как репеллент. Р-ция запускается быстрорелаксирующим паденим разности потенциалов на бактериальной мембране, к-рое обусловлено внутримембранным переносом протона при индуцированном синим светом превращении интермедиата М[4][1][2] в форму bR[5][6][8]. Россия, Ин-т физико-химической биол. им. А. Н. Белозерского, МГУ, Москва. Библ. 26.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.29 + 341.27.17.07.07
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
ФОТОРЕЦЕПЦИЯ
КЛЕТОЧНЫЕ МЕМБРАНЫ
ПЕРЕНОС ПРОТОНОВ
ФОТОТАКСИС
HALOBACTERIUM SALINARIUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Гришанин, Р.Н.; Бибиков, С.И.; Каулен, А.Д.; Скулачев, В.П.
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.48

    Kouyama, Tsutomu.
    Structural analyses of biological membranes by atomic force microscopy [Text] / Tsutomu Kouyama, Tetsuji Okada, Jin-Ye Wang // RIKEN Rev. - 1994. - N 7. - P19-20 . - ISSN 0919-3405
Перевод заглавия: Структурный анализ биологических мембран микроскопией с атомным разрешением
Аннотация: Выявлена полиэдрическая структура в новых кристаллах мембранного белка бактериородопсина из плазматических мембран галобактерий. Картины, полученные с помощью микроскопии кристаллической поверхности, обнаруживают гексагональную плотную упаковку многогранников бактериородопсина с диаметром 50 нм. Многогранники содержат нативные липиды, при низкой ионной силе они сливаются друг с другом с образованием тубулярных или похожих на пирожок структур. Крупномасштабные морфологические изменения наблюдались и в других биологических мембранах. На этих наблюдениях основана концепция полиморфизма мембранных белков, к-рая может быть ключом к лучшему пониманию динамики биологических мембран. Библ. 4
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.07.09
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
КРИСТАЛЛЫ
СТРУКТУРА
МИКРОСКОПИЯ
РЕНТГЕНОСТРУКТУРНЫЙ АНАЛИЗ
АТОМНОЕ РАЗРЕШЕНИЕ
БИОЛОГИЧЕСКИЕ МЕМБРАНЫ
СТРУКТУРНЫЙ АНАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Okada, Tetsuji; Wang, Jin-Ye
3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.01-04Б2.15

    Weetall, Howard H.
    D96N mutant bacteriorhodopsin immobilized in sol-gel glass characterization [Text] / Howard H. Weetall // Appl. Biochem. and Biotechnol. A. - 1994. - Vol. 49, N 3. - P241-256 . - ISSN 0273-2289
Перевод заглавия: Характеристика мутантной формы бактериородопсина D96N, иммобилизованной на золево-гелевом стекле
Аннотация: Бактериородопсин (БР) - мембранный белок Halobacterium salinarium. Нативный БР-белок с мол. м. 26 кД, создающий градиент ионов H{+} снаружи и внутри мембраны при возбуждении БР фотоном, что используется при синтезе АТФ. Депротонизация при реагировании с фотоном называется промежуточной М-стадией, репротонизация - затухающей М-стадией. Описана мутантная форма БР, в к-ром Asp96 заменен на Asn (при этом известно, что Asp96 катализирует репротонизацию). БР могут использоваться в фотоизмерительных приборах для фотовизуализации и в молекулярных компьютерах. В настоящем исследовании изучались свойства мутантного БР D96N, иммобилизованного на золево-гелевом прозрачном стекле(ЗГС). Описан процесс приготовления иммобилизованного БР на ЗГС. Даны характеристики затухающей М-стадии для случая D96N при различных значениях т-ры и pH. Изучалось также влияние добавления триэтаноламина и диетаноламина на кинетику процесса. Результаты показали идентичность свойств иммобилизованного на ЗГС и неиммобилизованного (водная суспензия) БРD96N. При добавлении гунидина кинетические параметры иммобилизованного на ЗГС БР D96N были более близки к параметрам нативного БР, чем мутантного D96N в суспензии. США, Biotechnol. Div., Nat. Inst. Standards and Technol., Gaitheqsturg, MD 20899. Библ. 35
ГРНТИ  
34.27.05
ВИНИТИ 341.27.05.09
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
МУТАНТНАЯ ФОРМА
D96N
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
НА ЗОЛЕВО-ГЕЛЕВОМ СТЕКЛЕ
КИНЕТИКА ФОТОЦИКЛА
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.10-04Б2.3

   
    Выделение, очистка и идентификация бактериородопсина [Text] / Xueqi Fu [et al.] // Jilin daxue ziran kexue xuebao = Acta sci. natur. univ. jilinensis. - 1995. - N 1. - С. 84-86 . - ISSN 0529-0279
ГРНТИ  
34.27.05
ВИНИТИ 341.27.05.07
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
HALOBACTERIUM HALOBIUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Fu, Xueqi; Wang, Jindui; Zhou, Yongliang; Tong, Xiangshan; Yan, Ganglin; Li, Tiejin
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.11-04Б3.130

   
    Studies on HEPES stabilizing M intermediate of bacteriorhodopsin [Text] / Xue-qi Fu [et al.] // Chem. Res. Chin. Univ. - 1995. - Vol. 11, N 3. - P215-218 . - ISSN 1005-9040
Перевод заглавия: Изучение стабилизации HEPES интермедиата М бактериородопсина
Аннотация: Абсорбционные и Рамановские спектры р-ров бактериородопсина (БР) показали, что при растворении БР в 0,05 М буферном р-ре HEPES интермедиат БР М[412] может быть стабилизирован. Спектры поверхностного фотонапряжения фотоэлектродных пленок образцов БР и БР-HEPES, а также величины смещения заряда и постоянной времени показали, что в образце БР-HEPES возможна стабилизация 2 интермедиатов бактериородопсина, М и О. Nat. Key Lab. Enzyme Eng., Jilin Univ., Changchun, 130023. Библ. 15
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: БЕЛОК
БАКТЕРИОРОДОПСИН
ИНТЕРМЕДИАТЫ M И O
СТАБИЛИЗАЦИЯ ИНТЕРМЕДИАТОВ
ВЛИЯНИЕ HEPES

Доп.точки доступа:
Fu, Xue-qi; Li, Zheng-qiang; Wang, Jin-dui; Wang, Bao-hui; Li, Bo-fu; Li, Tie-jin
6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.12-04Б2.14

    Всеволодов, Н. Н.
    Исследование процесса светоадаптации молекул бактериородопсина голографическим методом [Текст] / Н. Н. Всеволодов, Е. Я. Корчемская, М. С. Соскин // Биофизика. - 1996. - Т. 41, N 2. - С. 329-333 . - ISSN 0006-3029
Аннотация: Процесс светоадаптации под действием лазерного излучения молекул бактериородопсина в полимерном окружении исследуется голографическим методом. Показано, что в кинетике голографической записи существует быстрая компонента, связанная с переходами фотоцикла БР[570] '-' М, и медленная компонента, отражающая процесс светоадаптации. Определено время релаксации процесса светоадаптации в исследуемых образцах. Россия, Ин-т теор. и эксперим. биофизики РАН, Пущино. Библ. 9
ГРНТИ  
34.27.05
ВИНИТИ 341.27.05.07
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
СВЕТОАДАПТАЦИЯ МОЛЕКУЛ
ГОЛОГРАФИЧЕСКИЙ МЕТОД

Доп.точки доступа:
Корчемская, Е.Я.; Соскин, М.С.
7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 97.01-04Т1.426

   
    Interaction of neutral and charged local anesthetic with purple membrane [Text] / Akira Shibata [et al.] // Chem. and Pharm. Bull. - 1996. - Vol. 44, N 3. - P621-623 . - ISSN 0009-2363
Перевод заглавия: Взаимодействие нейтрального и заряженого местного анестетика с пурпурными мембранами
Аннотация: Опыты поставлены на изолированных пурпурных мембранах Halobacterium halobium, содержащих бактериородопсин. Взаимодействие тетракаина (I) с мембранами изучали при различных значениях pH среды методом спектроскопии кругового дихроизма. Показано, что при pH 8,4 I в конц-ии 2-5 мМ вызывал сдвиг спектра с 540 до 475 нм и снижал интенсивность спектра. При снижении pH до 6,8 обнаружено, что заряженый I вызывал только снижение интенсивности и не вызывал сдвига спектральной кривой. Сделан вывод о различиях во взаимодействии нейтрального и заряженого I с пурпурными мембранами. Япония, Tokushima Univ., Tokushima 770. Библ. 12
ГРНТИ  
34.45.21
ВИНИТИ 341.45.21.25.99
Рубрики: ДИКАИН
БАКТЕРИОРОДОПСИН
ПУРПУРНЫЕ МЕМБРАНЫ
HALOBACTERIUM HALOBIUM

Доп.точки доступа:
Shibata, Akira; Ueda, Fumiko; Okamoto, Emiko; Ueno, Satoru; Yamashita, Takuya
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.03-04Б2.45

    Арсеньев, А. С.
    Пространственная структура и динамика бактериородопсина [Текст] / А. С. Арсеньев // Междунар. конф., посвящ. памяти акад. А.А. Баева, Москва, 20-22 мая, 1996. - М., 1996. - С. 72, 255 . - ISBN 5-201-14297-4
Аннотация: Установлено, что в смеси органических растворителей метанол/хлороформ (1:1), 0,1 М LiClO[4] (или HCOONH[4]) сохраняется пространственная структура бактериородопсина (БР), сформированная в пурпурной мембране. В этих условиях БР имеет спектр ЯМР высокого разрешения. Кроме того, большие протеолитические фрагменты БР или его синтетические трансмембранные сегменты обладают вторичной структурой, аналогичной нативной. Это позволило установить детальную пространственную структуру всех семи трансмембранных сегментов БР. Конформационный обмен, происходящий в миллисекундном диапазоне времен, отнесен к мерцающим (сдвиг и скручивание) взаимодействиям между 'альфа'-спиралями. Россия, Ин-т биоорганической химии им. М. М. Шемякина и Ю. А. Овчинникова РАН, Москва
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.29
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
ПРОСТРАНСТВЕННАЯ СТРУКТУРА
ДИНАМИКА
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 97.12-04Т1.66

    Bremner, D. H.
    Modeling of the agonist binding site of serotonin human 5-HT[1A], 5-HY[1D'альфа'] and 5-HY[1D'бета'] receptors [Text] / D. H. Bremner, N. S. Ringan, G. Wishart // Eur. J. Med. Chem. - 1997. - Vol. 32, N 1. - P59-69 . - ISSN 0223-5234
Перевод заглавия: Моделирование участков связывания серотониновых 5-HT[1A]-, 5-HT[1D'альфа']- и CT[1D'бета']-рецепторов человека с агонистами
Аннотация: Разработана трехмерная модель 5-HT[1A]-, 5-HT[1D'альфа']- и 5-HT[1D'бета']-рецепторов серотонина человека с использованием в кач-ве координат первичной матрицы молекулу бактериородопсина. Предложенная модель предполагает присутствие участка связывания агонистов среди трансмембранных доменов 3, 4, 5 и 6. Великобритания, Univ. of Abertay Dundee, Dundee, DD1 1HG. Библ. 47
ГРНТИ  
34.45.21
ВИНИТИ 341.45.21.23.27
Рубрики: СЕРОТОНИНОВЫЕ РЕЦЕПТОРЫ
ГЕТЕРОГЕННОСТЬ
СВЯЗЫВАНИЕ АГОНИСТОВ
МОДЕЛИРОВАНИЕ
БАКТЕРИОРОДОПСИН

Доп.точки доступа:
Ringan, N.S.; Wishart, G.
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.07-04Б2.49

   
    Mechanism of proton entry into the cytoplasmic section of the proton-conducting channel of bacteriorhodopsin [Text] / Sharon Checover [et al.] // Biochemistry. - 1997. - Vol. 36, N 45. - P13919-13928 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Механизм входа протона в цитоплазматический участок проводящего протон канала бактериородопсина
Аннотация: Методом лазерной импульсной накачки протонов исследовали механизм поглощения протона цитоплазматической поверхностью бактериородопсина (БР). БР в пурпурных мембранах метили флуоресцеином на цитоплазматической поверхности по остаткам 36 и 38 рядом с входом в проводящий протон канал. Лазерным импульсом индуцировали освобождение протонов из возбужденного пиранина и измеряли в субмикросекундном диапазоне времени взаимодействие протонов с анионом пиранина и с флуоресцеином. Из этих данных оценены скорости обмена протоном между всеми реагентами системы. Взаимодействие протона с входом в канал ускоряется тремя поверхностными карбоксилатами, а карбоксилат Asp36 непосредственно вводит протон в канал. Эта система действует как протон-собирающая антенна. Израиль, Laser Lab. Fast Reactions Biol. Syst., Dep. Biochem., Tel Aviv Univ., Tel Aviv 69978. Библ. 32
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.29
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
ВХОД ПРОТОНА
МЕХАНИЗМЫ

Доп.точки доступа:
Checover, Sharon; Nachliel, Esther; Dencher, Norbert A.; Gutman, Menachem
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.07-04Б2.50

    Tokaji, Zsolt.
    Cooperativity-induced optical anisotropy changes during the photocycle of bacteriorhodopsin [Text] / Zsolt Tokaji, Zsolt Dancshazy // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1997. - Vol. 233, N 2. - P532--536 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Связанные с кооперативностью изменения оптической анизотропии в течение фотоцикла бактериородопсина
Аннотация: Ранее в опытах с фотоотбором показано, что слабое возбуждение иммобилизованных пурпурных мембран не приводит к изменениям оптической анизотропии в фотоцикле. Оказалось, что при сильном возбуждении такие изменения наблюдаются. Через несколько миллисекунд после возбуждения дихроичное отношение при 412 нм снижается, а при 570 нм после такого снижения оно возрастает. Это не объяснимо поворотами хромофора, а является следствием кооперативных взаимодействий между возбужденными м-лами бактериородопсина, что регулирует выходы р-ции по не менее, чем двум параллельным путям в миллисекундном диапазоне времени. Венгрия, Inst. Biophys., Biol. Res. Ctr., POB 521, Szeged H-6701. Библ. 20
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.29
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
ФОТОЦИКЛ
ОПТИЧЕСКАЯ АНИЗОТРОПИЯ

Доп.точки доступа:
Dancshazy, Zsolt
12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.10-04Б2.22

   
    Titration kinetics of Asp-85 in bacteriorhodopsin: Exclusion of the retinal pocket as the color-controlling cation binding site [Text] / X. Fu [et al.] // FEBS Lett. - 1997. - Vol. 416, N 2. - P167-170 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Кинетика титрования Asp85 в бактериородопсине. Опровержение участия ретинальной полости в связывании катионов, регулирующих окраску
Аннотация: Для выяснения локализации определяющих окраску бактериородопсина (переход пурпурный'-'синий) центров связывания Ca{2+} и (или) Mg{2+} исследовали влияние на титрование Asp85 ионов металлов и крупных катионов типа R[4]N{+}, Et[3]N{+}-(CH[3])[4]-N{+}Et[3], или комплекса 1:3 Fe{3+} с 1,10-фенантролином. Картина многокомпонентной кинетики за время от 10{-2} до 10{4} с не зависела от заряда и размера катиона, т. е. катионы запускают изменение окраски на самой ранней стадии. Эффективность крупных катионов говорит о том, что центр связывания находится на поверхности м-лы белка на или возле поверхности мембраны, но не в окрестностях ретиналя. Израиль, Dep. Phys. Chem., Hebrew Univ., Jerusalem 91904. Библ. 32
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.29
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
КИНЕТИКА ТИТРОВАНИЯ
СВЯЗЫВАНИЕ КАТИОНОВ

Доп.точки доступа:
Fu, X.; Bressler, S.; Ottolenghi, M.; Eliash, T.; Friedman, N.; Sheves, M.
13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.11-04Б2.33

   
    Existence of a proton transfer chain in bacteriorhodopsin: Participation of Glu-194 in the release of protons to the extracellular surface [Text] / Andrei K. Dioumaev [et al.] // Biochemistry. - 1998. - Vol. 37, N 8. - P2496-2506 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Существование цепи переноса протона в бактериородопсине. Участие Glu194 в освобождении протонов с внеклеточной стороны
Аннотация: Появление и рост ИК-полосы мутанта бактериородопсина при 1720 см{-1}, принадлежащей валентному колебанию C=O Asp194, коррелирует с переносом протона от Asp85, а ее ослабление - с появлением протона возле поверхности белка, что обнаруживается по флуоресценции флуоресцеиновой метки на Lys129 и пиранина. Ее амплитуда падает при титровании щелочью с серединой при pH 'ЭКВИВ'9, что соответствует темновому pK[a] Glu204, служащего донором протона для Asp194. В тоже время титрование с регистрацией по {13}C-ЯМР выявляет начальное значение pK[a] Asp194 при 'ЭКВИВ'3. Предполагается существование цепи взаимодействующих остатков между шиффовым основанием и внеклеточной поверхностью. После фотоизомеризации ретиналя изменения pK[a] обеспечивают (1) протонирование Asp85 шиффовым основанием, (2) перенос протона от Glu204 на Asp194 в E194D или на Glu194 в белке дикого типа и (3) освобождение протона от остатка 194 в среду. США, Dep. Physiol. & Biophys., Univ. California, Irvine, CA 92697-4056. Библ. 53
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.29
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
ПЕРЕНОС ПРОТОНА
МЕХАНИЗМ

Доп.точки доступа:
Dioumaev, Andrei K.; Richter, Hans-Thomas; Brown, Leonid S.; Tanio, Michikazu; Tuzi, Satoru; Saito, Hazime; Kimura, Yoshiaki; Needleman, Richard; Lanyi, Janos K.
14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.12-04Б2.27

    Verclas, Stephan A. W.
    Pump activity of the membrane protein bacteriorhodopsin at reduced humidity [Text] : abstr. 2nd Eur. Biophys. Congr., Orleans, July 13-17, 1997 / Stephan A. W. Verclas, Norbert A. Dencher // Eur. Biophys. J. - 1997. - Vol. 26, N 1. - P94 . - ISSN 0175-7571
Перевод заглавия: Активность насоса мембранного белка бактериородопсина при пониженной влажности
Аннотация: Для выяснения, участвуют ли м-лы воды в переносе протона бактериородопсином (БР), исследовали влияние относительной влажности (от 100 до 15%) на активность насоса и фотоцикл БР в пленках пурпурных мембран. Перенос протона измеряли с помощью скоростной спектрофотометрии с индикаторами pH. Оценена минимальная гидратация, необходимая для переноса протона: при относительной влажности 41% интермедиат M в фотоцикле образуется, но перенос протона сильно подавлен. При влажностях же 29 и 15% перенос протона полностью отсутствует, хотя форма M все еще образуется. Германия, Tech. Hsch. Darmstadt, Inst. Biochem., 64289 Darmstadt
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.29
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
ПРОТОННЫЙ НАСОС
ВЛИЯНИЕ ВЛАЖНОСТИ

Доп.точки доступа:
Dencher, Norbert A.
15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.12-04Б2.28

   
    Theoretical study of the dark adapted state of bacteriorhodopsin [Text] : abstr. 2nd Eur. Biophys. Congr., Orleans, July 13-17, 1997 / J. Baudry [et al.] // Eur. Biophys. J. - 1997. - Vol. 26, N 1. - P1 . - ISSN 0175-7571
Перевод заглавия: Теоретическое исследование темноадаптированного состояния бактериородопсина
Аннотация: В темноадаптированном состоянии бактериородопсина (БР) отношение населенностей полностью транс- и 13,15-цис-изомеров ретиналя равно 0,33, что соответствует разности свободных энергий изомеров 0,4 ккал/моль. Методами молекулярного моделирования проведен теоретический расчет этой разности свободных энергий. Эти расчеты и квантово-химические расчеты ab initio для ретиналя в вакууме показали, что полностью транс-изомер имеет на 1,5-2 ккал/моль меньшую энергию, чем 13,15-цис-изомер. Расчеты молекулярной динамики ретиналя в БР показывают, что стабильнее на 0,2 ккал/моль становится 13,15-цис-изомер, что близко к экспериментальному результату. Это значит, что снижение свободной энергии 13,15-цис-изомера определяется невалентным окружением ретиналя в БР. Франция, CEA, Lab. Simulations Mol., CE Saclay, 91191 Gif-sur-Yvette Cedex
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.29
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
ТЕМНОВАЯ АДАПТАЦИЯ
ТЕОРИЯ

Доп.точки доступа:
Baudry, J.; Crouzy, S.; Roux, B.; Smith, J.C.
16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.03-04Б2.20

    Bryl, K.
    Implications of proton retarded transfer from purple membrane into the aqueous bulk phase for energy-coupling theories [Text] : abstr. 2nd Eur. Biophys. Congr., Orleans, July 13-17, 1997 / K. Bryl, K. Yoshihara // Eur. Biophys. J. - 1997. - Vol. 26, N 1. - P1 . - ISSN 0175-7571
Перевод заглавия: Участие замедленного перемещения протонов от пурпурной мембраны в водную фазу в рамках энергосопрягающих систем
Аннотация: Изучение кинетики выделения и переноса H{+} с использованием липосом, содержащих H{+}-АТРазу, бактериородопсин (БР) или модифицированный БР с 14-фторретиналем, и pH-индикаторов, ковалентно связанных с поверхностью БР или находящихся в водной фазе, показало, что модифицированный БР может участвовать в светоиндуцированных р-циях без выделения H{+} в водную фазу. В этом случае H{+} после достижения поверхности мембраны диффундирует вдоль мембраны и только часть H{+} переходит в водную фазу. Уровень образования ATP был одинаковым во всех исследованных системах. Сделан вывод о существовании некоторой фракции молекул БР, которая может быть сопряжена с ATPазой через диффузию H{+}. Польша, Univ. Agriculture Technol., Dep. Physics Biophys., 10-957 Olsztyn
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.29
Рубрики: ЛИПОСОМЫ
БАКТЕРИОРОДОПСИН
АТФАЗА H{+}
ПЕРЕНОС ПРОТОНА
МЕХАНИЗМ
ТЕОРИЯ

Доп.точки доступа:
Yoshihara, K.
17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.03-04Б3.73

   
    Получение бактериородопсина, меченного дейтерием по остаткам ароматических аминокислот L-фенилаланина, L-тирозина и L-триптофана [Текст] / О. В. Мосин [и др.] // Биотехнология. - 1996. - N 4. - С. 27-34 . - ISSN 0234-2758
Аннотация: Биосинтетически получены препараты мембранного белка бактериородопсина, в которых природные ароматические аминокислоты L-фенилаланин, L-тирозин и L-триптофан селективно замещены на их дейтериймеченные аналоги. Это достигается путем культивирования штамма галофильных бактерий Halobacterium halobium ET 1001 на синтетической среде, содержащей вместо природных аминокислот химически синтезированные L-[2, 3, 4, 5, 6-{2}H[5]]-фенилаланин, L-[3, 5-{2}H[2]]-тирозин и L-[2, 4, 5, 6, 7-{2}H[5]]-триптофан. Представлены данные по культивированию H. halobium ET 1001 на средах, содержащих дейтериймеченные аналоги ароматических аминокислот, и выделению дейтериймеченного бактериородопсина. Анализ степени дейтерированности аминокислот гидролизатов бактериородопсина проводили методом масс-спектрометрии электронного удара после препаративного разделения их методом обращенно-фазовой ВЭЖХ в виде метиловых эфиров дансиламинокислот и бензилоксикарбонильных производных аминокислот. Показано, что в масс-спектрах производных аминокислот гидролизатов бактериородопсина присутствуют молекулярные ионы, к-рые соответствуют ароматическим дейтериймеченным аминокислотам, и практически отсутствуют их нативные немеченные аналоги. Полученные данные свидетельствуют о высокой эффективности мечения бактериородопсина в этих условиях. Россия, Гос. акад. тонкой хим. технол. им. М. В. Ломоносова, Москва, 117571. Библ. 20
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: БЕЛОК
БАКТЕРИОРОДОПСИН
МЕЧЕНЫЙ ДЕЙТЕРИЕМ БЕЛОК
ПОЛУЧЕНИЕ
HALOBACTERIUM HALOBIUM (BACT.)
ШТАММ ET 1001
УСЛОВИЯ КУЛЬТИВИРОВАНИЯ

Доп.точки доступа:
Мосин, О.В.; Егорова, Т.А.; Чеботаев, Д.В.; Складнев, Д.А.; Юркевич, А.М.; Швец, В.И.
18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 99.04-04А3.136

    Островский, М. А.
    Фоточувствительные белки как элементная база для микроэлектроники [Текст] / М. А. Островский, И. Б. Федорович, А. А. Кононенко // Сенсор. системы. - 1997. - Т. 11, N 4. - С. 430-442 . - ISSN 0235-0092
Аннотация: Рассматриваются фотохромные, фотоэлектрические и электрооптические свойства ретиналь-содержащих белков - зрительного пигмента родопсина (Р) и бактериородопсина (БР), а также некоторые возможности биотехнологического применения БР. Представлены экспериментальные данные о фотообратимых спектральных изменениях родопсина позвоночных и беспозвоночных (осьминога и мух). Обсуждаются характеристики уже созданных на основе БР систем: оптический диск - носитель информации, действующий в режиме "запись - чтение - стирание"; регулируемое электрическим полем фотохромное оптическое устройство; спектрально-селективный, позиционно-чувствительный детектор - прототип оптоэлектронного преобразователя. Россия, Ин-т биохим. физики РАН, 117334, Москва. Библ. 23
ГРНТИ  
34.53.19
ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: РОДОПСИН
БАКТЕРИОРОДОПСИН
МИКРОЭЛЕКТРОНИКА

Доп.точки доступа:
Федорович, И.Б.; Кононенко, А.А.
19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.09-04Б2.14

   
    pH-dependent photocurrent response from bacteriorhodopsin at electrode-electrolyte interfaces [Text] / Yoshitaka Saga [et al.] // Chem. Lett. - 1998. - N 9. - P961-962 . - ISSN 0366-7022
Перевод заглавия: Зависимый от pH ответ фототока от бактериородопсина на интерфазах электрод-электролит
Аннотация: Ответ фототока бактериородопсина (БР) на интерфазах электрод-электролит зависит от величины pH и обращается при низких pH. Отношение фототока при выключении света и при освещении снижалось от 0,92 до 0 при повышении pH. Эти результаты коррелировали с последовательностью освобождения/поглощения протона при фотоцикле БР. Япония, Inst. Industrial Sci., Univ. Tokyo, Tokyo 106-8558. Библ. 11
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.29
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
ФОТОЦИКЛ
ВЛИЯНИЕ PH

Доп.точки доступа:
Saga, Yoshitaka; Watanabe, Tadashi; Koyama, Koichi; Miyasaka, Tsutomu
20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.09-04Б3.38

   
    pH-dependent photocurrent response from bacteriorhodopsin at electrode-electrolyte interfaces [Text] / Yoshitaka Saga [et al.] // Chem. Lett. - 1998. - N 9. - P961-962 . - ISSN 0366-7022
Перевод заглавия: Зависимый от pH ответ фототока от бактериородопсина на интерфазах электрод-электролит
Аннотация: Ответ фототока бактериородопсина (БР) на интерфазах электрод-электролит зависит от величины pH и обращается при низких pH. Отношение фототока при выключении света и при освещении снижалось от 0,92 до 0 при повышении pH. Эти результаты коррелировали с последовательностью освобождения/поглощения протона при фотоцикле БР. Япония, Inst. Industrial Sci., Univ. Tokyo, Tokyo 106-8558. Библ. 11
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.07.09
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
ФОТОЦИКЛ
ВЛИЯНИЕ PH

Доп.точки доступа:
Saga, Yoshitaka; Watanabe, Tadashi; Koyama, Koichi; Miyasaka, Tsutomu
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)