Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=АЦЕТИЛКОЭНЗИМ А<.>)
Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.06-04Т4.027

    Hickman, Dean.

    Enzyme kinetic properties of human recombinant arylamin-N-acetyltransferase II allotypic variants expressed in E. coli [Text] / Dean Hickman, Edith Sim // 10th Int. Symp. Microsom. and Drug Oxidat., Toronto, July 18-21, 1994. - Toronto, Univ., 1994. - P241
Перевод заглавия: Ферментные кинетические свойства аллотипических вариантов рекомбинантной ариламин-N-ацетилтрансферазы II человека в E. coli
Аннотация: Для 5 вариантов (S1а, S1b, S2, S3 и F1) рекомбинантной арилацетилтрансферазы II человека, экспрессированной в E. coli, сравнивали значения K[m] (мкМ) для 6 различных субстратов (сульфаметазин, анизидин, 2-аминофлуорен, прокаинамид, изониазид, ацетилкоэнзим А). Установлено, что у медленно ацетилирующего варианта данного фермент, S3, значение К[m] для сульфаметазина в 10 раз ниже, чем для остальных аллотипов. Считают, что это свидетельствует о важной роли S3-специфического аминокислотного замещения, gly 286 - glu, в ускорении связывания данного субстрата, но не др. изученных субстратов, с активным центром. Великобритания, Dep. Pharm., Mansfield Road, Univ. of Oxford. Табл. 1. Библ. 4.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.47.03.11
Рубрики: АРИЛАМИН-N-АЦЕТИЛТРАНСФЕРАЗА II
СУЛЬФАМЕТАЗИН

АНИЗИДИН

АМИНОФЛУОРЕН

ПРОКАИНАМИД

ИЗОНИАЗИД

АЦЕТИЛКОЭНЗИМ А


Доп.точки доступа:
Sim, Edith

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.10-04Б2.231

    Lesley, Joseph A.

    Repression of Escherichia coli PhoP-PhoQ signaling by acetate reveals a regulatory role for acetyl coenzyme A [Text] / Joseph A. Lesley, Carey D. Waldburger // J. Bacteriol. - 2003. - Vol. 185, N 8. - P2563-2570 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Репрессия ацетатом сигнальной системы Escherichia coli PhoP-PhoQ выявила регуляторную роль ацетилкоэнзима А
Аннотация: Двухкомпонентная система PhoP-PhoQ регулирует транскрипцию генов в ответ на изменение концентрации бивалентных катионов и pH. Показали, что система PhoP-PhoQ E. coli репрессируется при росте на ацетате. Периплазматический сенсорный домен PhoQ не требуется для репрессии. Репрессия не связана с изменениями метаболитов ацетата. Генетический анализ метаболизма привел к заключению, что изменение ацетилкоэнзима А было причиной уменьшения сигнала PhoP-PhoQ при росте на ацетате. Согласно этой гипотезе, внутриклеточный уровень ацетилкоэнзима А возрастает в присутствии экзогенного ацетата, а ацетилкоэнзим А ингибирует автокиназную активность PhoQ. США, Dep. of Microbiol., Coll. of Physicians and Surgeons, Columbia Univ., New York, New York 10032. Библ. 51
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ТРАНСКРИПЦИЯ
ГЕНЫ

РЕГУЛЯЦИЯ

БИВАЛЕНТНЫЕ КАТИОНЫ

PH

ДВУХКОМПОНЕНТНАЯ СИСТЕМА PHOP-PHOQ

РЕПРЕССИЯ

АЦЕТИЛКОЭНЗИМ А

ЭКЗОГЕННЫЙ АЦЕТАТ

ESCHERICHIA COLI (BACT.)


Доп.точки доступа:
Waldburger, Carey D.

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI36) 89.07-04А4.216

    Clough, Richard C.

    Synthesis of radiolabeled acetyl-coenzyme A from sodium acetate [Text] / Richard C. Clough, Susan R. Barnum, Jan G. Jaworski // Anol. Biochem. - 1989. - Vol. 176, N 1. - P82-84 . - ISSN 0003-2697
Перевод заглавия: Синтез радиомеченного ацетилкоэнзима А из ацетата натрия
Аннотация: Коэнзим А ацетилируют с помощью получаемого имидазолида {1}{4}C-уксусной к-ты. Последнюю получают из {1}{4}Cацетата натрия и 2,6-дихлорбензойной к-ты. Получение и очистка {1}{4}C-ацетилкоэнзима А (I) занимает 8 ч, выход по радиоактивности - 39%. I предназначен для изучения различных путей метаболизма жирных к-т, стероидов, ди- и трикарбоновых к-т. и др. США, Dep. of Botany and Chem., Miami Univ., Oxford, Ohio 45056. Библ. 12.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.49.37.13
Рубрики: РАДИОФАРМПРЕПАРАТЫ
УГЛЕРОД-14

АЦЕТИЛКОЭНЗИМ А

СИНТЕЗ


Доп.точки доступа:
Barnum, Susan R.; Jaworski, Jan G.

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 93.02-04М2.358

    Sundqvist, Kaj E.

    Substrate and energy-linked regulation of the tricarboxylicacid cycle metabolite pool size in normoxic and ischemic rat heart [Text] / Kaj E. Sundqvist // Acta Univ. ouluen. D. - 1992. - N 239. - P1-83 . - ISSN 0355-3221
Перевод заглавия: Субстратная и энергетически-зависимая регуляция пула метаболитов цикла трикарбоновых кислот в нормальном и ишемическом сердце крысы
Аннотация: Обзор. Исследование проводилось на изолированном сердце крысы. Оценивали влияние эфиров ацетилкоэнзима А на окисление пропионата, роль пируваткарбоксилазы при дефиците биотина, роль анаплероза в защите ишемизиров. миокарда (ИМ). При дефиците биотина скорость карбоксилирования пирувата не изменялась. Анаплероз не оказывал защитного влияния на ИМ. Статья содержит большой обзор литературы по вопросам регуляции образования промежуточных продуктов цикла трикарбоновых к-т, влиянию дефицита биотина, анаплероза и катаплероза в миокарде и влияния их на ИМ. Финляндия, Dep. of Med. Biochem., Univ. of Oulu, SF-90220 Oulu. Библ. 287.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.29.11.59.15
Рубрики: СЕРДЦЕ
ИШЕМИЯ

ЦИКЛ ТРИКАРБОНОВЫХ КИСЛОТ

АЦЕТИЛКОЭНЗИМ А

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 287

КРЫСЫ


5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.11-04Б2.269

   

    Metabolites formed during anaerobic transformation of toluene and o-xylene and their proposed relationship to the initial steps of toluene mineralization [Text] / Patrick J. Evans [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 1992. - Vol. 58, N 2. - P496-501 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Метаболиты, образовавшиеся в ходе анаэробной трансформации толуола и о-ксилола, и их возможная связь с начальными ступенями минерализации толуола
Аннотация: Изучали активность штамма Т1, факультативной бактерии, способной к анаэробной деградации толуола (I) в условиях денитрификации. 80% углерода молекулы I или превращается в СО[2], или переходит в углерод-содержащие в-ва клетки. Значительная часть оставшегося углерода I превращается в неметаболизируемые продукты - бензилянтарную и бензилфумаровую к-ты. Их образование идет одновременно с минерализацией I. При росте на I штамм Т1 сохранял способность к трансформации о-ксилола (II). При этом II не мог быть источником углерода и минерализоваться. II также трансформировался в тупиковые метаболиты: (2-метилбензил)-янтарную и (2-метилбензил)-фумаровую кислоты. Трансформация II происходила также и на янтарной к-те, подтверждая тем самым в качестве ключевой р-ции этого превращения атаку метильной группы II сукцинилкоэнзимом А. В качестве главного пути окисления I до СО[2] предполагается механизм, подобный таковому образования метаболитов, включающий атаку метильной группы I ацетилкоэнзимом А. Библ. 21. США (Young L.) Dep. Microb., NY Univ. Med. Center, New York, NY 10016.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.23.15 + 341.27.17.09.13
Рубрики: ТОЛУОЛ
КСИЛОЛ

БИОДЕГРАДАЦИЯ

СУКЦИНИЛКОЭНЗИМ А

АЦЕТИЛКОЭНЗИМ А

ДЕНИТРИФИЦИРУЮЩИЕ БАКТЕРИИ

ШТАММ Т1


Доп.точки доступа:
Evans, Patrick J.; Ling, William; Goldschmidt, Bernard; Ritter, Edward R.; Young, L.Y.

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 94.01-04Б2.177

    Bringer-Meyer, Stephanie.

    Formation of acetyl-CoA in Zymomonas mobilis by a pyruvate dehydrogenasa complex [Text] / Stephanie Bringer-Meyer, Hermann Sahm // Arch. Microbiol. - 1993. - Vol. 159, N 2. - P197-199 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Образование ацетилкоэнзима А у Zymomonas mobilis под действием комплекса пируватдегидрогеназы
Аннотация: Изучали анаболич. ферменты у грамотрицательной бактерии Zymomonas mobilis ATCC 29191, облигатного продуцента этанола. В клетках бактерий выявляли пируватдегидрогеназный комплекс и выделяли его из экстракта клеток. Комплекс был ответственен за синтез ацетил-КоА из пирувата. Активности других мультиферментных комплексов - 2-кетоглутаратдегидрогеназы, а также дегидрогеназы кетокислот с разветвленной цепью, - обнаружены не были. Библ. 25. Германия, (H. Sahm), Inst. fur Biotechnologie 1, Forschungszentrum Julich, W-5170 Julich.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АЦЕТИЛКОЭНЗИМ А
ОБРАЗОВАНИЕ

ПИРУВАТ

ПИРУВАТДЕГИДРОГЕНАЗА

ZYMOMONAS MOBILIS (BACT.)

ШТАММ АТСС 29191

ЭТАНОЛ

ШТАММЫ-ПРОДУЦЕНТЫ


Доп.точки доступа:
Sahm, Hermann

 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)