СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=АММОДИТОКСИН<.>)

Общее количество найденных документов : 7
Показаны документы с 1 по 7

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 99.09-04Т4.181

Structure-function relationship of crotoxin, a dimeric 'бета'-neurotoxin from snake venom [Text] : abstr. 4th Asia-Pacif. Congr. Anim. Plant and Microb. Toxins, Kunming, 24-28 June, 1996 / G. Faure [et al.] // Toxicon. - 1997. - Vol. 35, N 4. - P477 . - ISSN 0041-0101
Перевод заглавия: Взаимосвязь структура-активность молекулы кротоксина, димерного бета-нейротоксина из яда змеи
Аннотация: Кротоксин и аммодитоксин (ATX-С), сильные фосфолипазные A2 (PLA2) нейротоксины, к-рые блокируют нейромышечную передачу на пресинаптическом уровне, в качестве радиолигандов были использованы для экспериментов по идентификации участков связывания на синаптосомальных мембранах Torpedo marmorata. Для обоих токсинов наблюдались 2 типа связывающих участков. Связывающие участки с высоким сродством (Kd=8 нМ, Bmax=4 пМ/мг мембранных белков, для ATX-С; Kd=40 нМ, Bmax=-10 пМ/мг мембранных белков для кротоксина), как было показано, ассоциированы с мембранными белками, т. к. они разрушаются под действием протеаз и/или при тепловой обработке. Связывающие участки с низким сродством, к-рые устойчивы к действию протеаз и высоких т-р, по мнению авт., ассоциированы с фосфолипидными структурами. Кротоксин и ATX-С не способны ингибировать друг друга в связывании с присущими им участками связывания (с высоким сродством). Ингибирование их связывания различными 'бета'-нейротоксинами также совершенно различно, предполагая, что кротоксин и ATX-С не занимают одни и те же связывающие участки на синаптических мембранах электрического органа Torpedo. Словения, Jozef Stefan Inst., Ljubljana

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: ЯДЫ ЗМЕЙ
КРОТОКСИН
АММОДИТОКСИН С
СИНАПТОСОМЫ
МЕМБРАНЫ
СВЯЗЫВАНИЕ
ЗАВИСИМОСТЬ СТРУКТУРА-АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Faure, G.; Krizaj, I.; Gubensek, F.; Bon, C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 07.09-04Б2.13

Ammodytoxin, a secretory phospholipase A[2], inhibits G[2] cell-cycle arrest in the yeast Saccharomyces cerevisiae [Text] / Uros Petrovic [et al.] // Biochem. J. - 2005. - Vol. 391, N 2. - P383-388 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Секреторной фосфолипазой A[2], аммодитоксином, ингибируется остановка клеточного цикла в фазе G2 у дрожжей Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Показали, что обладающий нейротоксичностью аммодитоксин (АТ) связывается in vitro с дрожжевыми гомологами белков 14-3-3. Экспрессировали АТ в дрожжевых клетках, и выявили его внутриклеточную активность и влияние на остановку клеточного цикла в фазе G2, а также осуществили протеомный анализ экспрессирующих АТ клеток. Словения, Jozef Stefan Inst., Sl-1000 Ljubljana. Библ. 46

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.07.13
Рубрики: ФОСФОЛИПАЗА A[2]
СЕКРЕТОРНАЯ ФОРМА
АММОДИТОКСИН
ЭКСПРЕССИЯ
G[2]-ФАЗА
КЛЕТОЧНЫЙ ЦИКЛ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE

Доп.точки доступа:
Petrovic, Uros; Sribar, Jernej; Matis, Maja; Anderluh, Gregor; Peter-Katalinic, Jasna; Krizaj, Igor; Gubensek, Franc

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 10.04-04Т4.169

Generation of ammodytoxin-anti-cathepsin B immuno-conjugate as a model for delivery of secretory phospholipase A[2] into cancer cells [Text] / Ales Premzl [et al.] // Toxicon. - 2008. - Vol. 51, N 5. - P754-764 . - ISSN 0041-0101
Перевод заглавия: Получение аммодитоксин-анти-катепсин В иммуноконъюгата в качестве модельной системы для доставки секреторной фосфолипазы A[2] в раковые клетки
Аннотация: Аммодитоксин C (I) - это токсичная секреторная фосфолипаза A[2] (II) из яда змеи Vipera ammodytes. Для оценки его способности уничтожать раковые клетки I поперечно связывали с моноклональнымм антителом проитв катепсина В, который характеризуется эндоцитозом при связывании с катепсином В, и антиген сверхэкспрессировался на плазматической мембране раковых клеток. Фотоактивное производство I, обладающее той же биологической активностью, как и нативный токсин, реагировало с антителами с образованием ковалентного иммуноконъюгата. В условиях цитозольного редокс-потенциала I постепенно высвобождался из конъюгата за счет редукции дисульфидной связи в спейсерной группе кросс-линкера. Фосфолипазная активность препарата достигала максимума через 10 мин и затем постепенно снижалась. Как показала флуоресцентная микроскопия, иммуноконъюгат был нацелен на клетки аденокарциномы ободочной кишки Caco-2, однако очень медленно интернализовался, и это, вероятно, было причиной лишь слабой цитотоксичности

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: ЯДЫ ЗМЕЙ
VIPERA AMMODYTES
АММОДИТОКСИН
КАТЕПСИН B
РАКОВЫЕ КЛЕТКИ
ЦИТОТОКСИЧНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Premzl, Ales; Kovacic, Lidija; Halassy, Beata; Kricaj, Igor

РЖ ВИНИТИ 34 (BI45) 10.04-04И5.90

Generation of ammodytoxin-anti-cathepsin B immuno-conjugate as a model for delivery of secretory phospholipase A[2] into cancer cells [Text] / Ales Premzl [et al.] // Toxicon. - 2008. - Vol. 51, N 5. - P754-764 . - ISSN 0041-0101
Перевод заглавия: Получение аммодитоксин-анти-катепсин В иммуноконъюгата в качестве модельной системы для доставки секреторной фосфолипазы A[2] в раковые клетки
Аннотация: Аммодитоксин C (I) - это токсичная секреторная фосфолипаза A[2] (II) из яда змеи Vipera ammodytes. Для оценки его способности уничтожать раковые клетки I поперечно связывали с моноклональнымм антителом проитв катепсина В, который характеризуется эндоцитозом при связывании с катепсином В, и антиген сверхэкспрессировался на плазматической мембране раковых клеток. Фотоактивное производство I, обладающее той же биологической активностью, как и нативный токсин, реагировало с антителами с образованием ковалентного иммуноконъюгата. В условиях цитозольного редокс-потенциала I постепенно высвобождался из конъюгата за счет редукции дисульфидной связи в спейсерной группе кросс-линкера. Фосфолипазная активность препарата достигала максимума через 10 мин и затем постепенно снижалась. Как показала флуоресцентная микроскопия, иммуноконъюгат был нацелен на клетки аденокарциномы ободочной кишки Caco-2, однако очень медленно интернализовался, и это, вероятно, было причиной лишь слабой цитотоксичности

ГРНТИ	34.33.27

ВИНИТИ 341.33.27.17.17.27.35
Рубрики: ЯДЫ ЗМЕЙ
VIPERA AMMODYTES
АММОДИТОКСИН
КАТЕПСИН B
РАКОВЫЕ КЛЕТКИ
ЦИТОТОКСИЧНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Premzl, Ales; Kovacic, Lidija; Halassy, Beata; Kricaj, Igor

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 13.01-04Т4.171

Faure, Grazyna.
Crystallographic characterization of functional sites of crotoxin and ammodytoxin, potent 'бета'-neurotoxins from Viperidae venom [Text] / Grazyna Faure, Frederick Saul // Toxicon. - 2012. - Vol. 60, N 4. - P531-538 . - ISSN 0041-0101
Перевод заглавия: Кристаллографическая характеризация функциональных локусов кротоксина и аммодитоксина, сильнодействующих 'бета'-нейротоксинов из яда гадюк
Аннотация: Приведено описание трехмерной структуры 2 'бета'-нейротоксинов, - мономерного PLA[2] аммодитоксина из яда Vipera ammodytes и гетеродимерного кротоксина из яда Crotalus durissus terriicus. По данным структурного кристаллографического анализа выделены их множественные функциональные локусы

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: ЯДЫ ЗМЕЙ
КРОТОКСИН
АММОДИТОКСИН
VIPERA AMMODYTES AMMODYTES
CROTALUS DURISSUS TERRIFICUS
СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Saul, Frederick

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 91.11-04Т4.272

Cloning and nucleotide sequence of A cDNA encoding ammodytoxin A, the most toxic phospholipase A[2] from the venom of long-nosed viper (Vipera ammodytes) [Text] / Joze Pungercar [et al.] // Toxicon. - 1991. - Vol. 29, N 2. - P269-273 . - ISSN 0041-0101
Перевод заглавия: Клонирование и нуклеотидная последовательность кДНК, кодирующей аммодитоксин А - наиболее токсичную фосфолипазу А[2] из яда длинноносой гадюки (Vipera ammodytes)
Аннотация: На основе поли(А){+}РНК, выделенной из ткани ядовитой железы гадюки Vipera ammodytes, получена библиотека кДНК. Полученные кДНК экспрессировали в составе плазмиды pUC9 в E. coli, штамм DH5'альфа'. Показано, что кДНК аммодитоксина (АТ) А кодирует пептид, состоящий из 122 аминокислотных остатков с сигнальной последовательностью из 16 аминокислотных остатков. Сходство нуклеотидной последовательности кДНК АТ А с кДНК АТ В и АТ С составляла 'ЭКВИВ'99%. СФРЮ, Jozef Stefan Inst., P. O. Box 100, 61111 Ljubljana. Библ. 35.

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: ЯДЫ ЖИВОТНЫХ
ЯДЫ ЗМЕЙ
VIPERA AMMODYTES
АММОДИТОКСИН А
КДНК
КЛОНИРОВАНИЕ
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Pungercar, Joze; Kordis, Dusan; Strukelj, Borut; Liang, Ning-Sheng; Gubensek, Franc

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 92.02-04Т4.327

Recent advances in the studies of ammodytoxin [Text] : abstr. Int. Symp. Natur. Toxins (ISNT-89), Guilin, May 22-25, 1989 / F. Gubensek [et al.] // J. Toxicol. Toxin Rev. - 1990. - Vol. 9, N 1. - P21 . - ISSN 0731-3837
Перевод заглавия: Последние достижения в изучении аммодитоксина
Аннотация: Из яда змеи Vipera ammodutes ammodytes выделены и определены аминокислотные последовательности аммодитоксина (АМТ), пресинаптическидействующая щелочная фосфолипаза A[2] (DL[5][0] 0,02 мг/кг) и 2 менее токсичных изотоксина (АМТ B и C). Различия в первичной структуре АМТ позволили предположить местонахождение участка молекулы, ответственного за токсичность. Иммунологические исследования с использованием моноклональных и поликлональных атител подтвердили эти предположения. Клонирован ген молекулы АТМ C. Структура гена подобна структуре гена кротамина. Югославия, Dep. of Dbiochem. J. Stefan Inst., and B. Kindric Inst. of Chem., Ljubljana.

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: ЯДЫ ЖИВОТНЫХ
ЯДЫ ЗМЕЙ
VIPERA AMMEDYTES AMMODYTES
АММОДИТОКСИН
СТРУКТУРА
ГЕН

Доп.точки доступа:
Gubensek, F.; Krizaj, I.; Curin, V.; Turk, D.; Pungercar, J.; Kordis, D.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска