СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=АМИНОПЕПТИДАЗЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 185
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 96.02-04Т2.47

Aminopeptidase modulation of the pharmacological responses to synthetic thrombin receptor agonists [Text] / Denis Godin [et al.] // Eur. J. Pharmacol. - 1994. - Vol. 260, N 1. - P225-230 . - ISSN 0014-2999
Перевод заглавия: Модуляция аминопептидазой фармакологических реакций на синтетические агонисты тромбиновых рецепторов
Аннотация: Thrombin is a contractile stimulus of isolated rabbit aortic rings and apparently produces its effects through the recently characterized cleavable receptor. A synthetic hexapeptide, NAT[6]-NH[2] (new amino terminus), was found to be the minimal active structure for full activation of this receptor. The N-terminal Ser residue of NAT[6]-NH[2] is crucial for biological activity. In this study we examined the metabolism of NAT[6]-NH[2] in rabbit plasma, where it was rapidly degraded by aminopeptidase M. In the presence of the aminopeptidase inhibitor amastatin, no metabolism was observed. On this basis a metabolically resistant analogue, [Sar{1}]NAT[6]-NH[2], was designed. We compared the biological activity of thrombin, NAT[6]-NH[2] and [Sar{1}]NAT[6]-NH[2] in the rabbit aorta and found that [Sar{1}]NAT[6]-NH[2] was more potent than NAT[6]-NH[2]; however, in the presence of amastatin the concentration-effect curve for NAT[6]-NH[2] waw shifted to the left of that for [Sar{1}]NAT[6]-NH[2]. The effects of [Sar{1}]NAT[6]-NH[2] and of thrombin were not modified by the presence of the aminopeptidase inhibitor. We also studied the effect of amastation on the in vivo hypotensive response to NAT[6]-NH[2] and found that it was also influenced by aminopeptidase M inhibition. Our results show that aminopeptidase protection is important when evaluating responses to synthetic agonists of the thrombin cleavable receptor and that an in vivo model, the anesthesized and heparinized rabbit, may be useful for the development of agonists and antagonists of this receptor. Библ. 18

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.29.15.02
Рубрики: ТРОМБИН
РЕЦЕПТОРЫ
СИНТЕТИЧЕСКИЕ АГОНИСТЫ
ГЕКСАПЕПТИДЫ
МЕТАБОЛИЗМ
АМИНОПЕПТИДАЗЫ
ГИПОТЕНЗИВНОЕ ДЕЙСТВИЕ

Доп.точки доступа:
Godin, Denis; Marceau, Francois; Beaule, Caroline; Rioux, Francis; Drapeau, Guy

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.04-04М4.400

Mesonero, J. E.
Cadmium action on aminopeptidase N activity and L-threonine intestinal transport in rabbit [Text] / J. E. Mesonero, Yoldi M. C. Rodriguez, Yoldi M. J. Rodriguez // Reprod., nutr., dev. - 1994. - Vol. 34, N 2. - P115-123 . - ISSN 0926-5287
Перевод заглавия: Действие кадмия на активность аминопептидазы N и скорость транспорта L-треонина в кишечнике кроликов
Аннотация: Кролики в течение 4 дней получали с питьевой водой CdCl[2]. Активность аминопептидазы N в тощей кишке таких кроликов по сравнению с контролем была снижена. В др. опытах сегменты тощей кишки инкубировали в среде с добавлением или без CdCl[2]. Скорость всасывания L-треонина при добавлении Cd была ниже, чем без него. При этом Cd, очевидно, снижал активный транспорт аминокислот и не изменял пассивный транспорт через эпителий кишки. В этих опытах Cd ингибировал активность Na{+},K{+}-АТФазы в энтероцитах, что могло объяснить уменьшение Na{+}-зависимого транспорта L-треонина. Испания, Veterinaria, Universidad de Zaragoza, Miguel Servet, 177, 50013 Zaragoza. Библ. 36

ГРНТИ	34.39.33

ВИНИТИ 341.39.33.27.11
Рубрики: ПИЩЕВАРЕНИЕ
КАДМИЙ
АМИНОПЕПТИДАЗЫ
КРОЛИКИ

Доп.точки доступа:
Rodriguez, Yoldi M.C.; Rodriguez, Yoldi M.J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.04-04Т4.53

Mesonero, J. E.
Cadmium action on aminopeptidase N activity and L-threonine intestinal transport in rabbit [Text] / J. E. Mesonero, Yoldi M. C. Rodriguez, Yoldi M. J. Rodriguez // Reprod., nutr., dev. - 1994. - Vol. 34, N 2. - P115-123 . - ISSN 0926-5287
Перевод заглавия: Действие кадмия на активность аминопептидазы N и скорость транспорта L-треонина в кишечнике кроликов
Аннотация: Кролики в течение 4 дней получали с питьевой водой CdCl[2]. Активность аминопептидазы N в тощей кишке таких кроликов по сравнению с контролем была снижена. В др. опытах сегменты тощей кишки инкубировали в среде с добавлением или без CdCl[2]. Скорость всасывания L-треонина при добавлении Cd была ниже, чем без него. При этом Cd, очевидно, снижал активный транспорт аминокислот и не изменял пассивный транспорт через эпителий кишки. В этих опытах Cd ингибировал активность Na{+},K{+}-АТФазы в энтероцитах, что могло объяснить уменьшение Na{+}-зависимого транспорта L-треонина. Испания, Veterinaria, Universidad de Zaragoza, Miguel Servet, 177, 50013 Zaragoza. Библ. 36

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.11.11
Рубрики: ПИЩЕВАРЕНИЕ
КАДМИЙ
АМИНОПЕПТИДАЗЫ
КРОЛИКИ

Доп.точки доступа:
Rodriguez, Yoldi M.C.; Rodriguez, Yoldi M.J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 96.06-04М3.97

Decrease in cytosolic Aspartyl-aminopeptidase but not in Alanyl-aminopeptidase activity in the frontal cortex of the aged rat [Text] / Concepcion Iribar [et al.] // Brain Res. - 1995. - Vol. 687, N 1-2. - P211-213 . - ISSN 0006-8993
Перевод заглавия: Уменьшение активности цитозольной аспартиламинопептидазы, но не аланиламинопептидазы в лобной коре у старых крыс
Аннотация: To test the neurotixic hypothesis of excitatory amino acids, the authors evaluated the possible contribution to the free acidic amino acid pool of Aspartyl-aminopeptidase activity in the frontal cortex of adult (3 month old) and aged rats (3 groups of animals aged 26, 29 and 33 months). Aspartyl-aminopeptidase activity showed a significant decrease in the oldest rats (29 and 33 months old) whereas the activity of Alanyl-aminopeptidase, an unspecific enzyme, did not change with age. These data invalidate the idea that excess free acidic amino acids are released by aminopeptidases in the aged rat but do provide evidence of age-related changes in this enzymatic activity. The possible implications of our findings for general alterations in protein degradation are discussed. Библ. 27

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.37.17.13
Рубрики: АМИНОПЕПТИДАЗЫ
ВОЗБУЖДАЮЩИЕ АМИНОКИСЛОТЫ
СТАРЕНИЕ
НЕЙРОПЕПТИДЫ
'БЕТА'-АМИЛОИДНЫЙ ПЕПТИД
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Iribar, Concepcion; Esteban, M.Jose; Martinez, J.Manuel; Peinado, Jose M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 96.07-04А1.111

Decrease in cytosolic Aspartyl-aminopeptidase but not in Alanyl-aminopeptidase activity in the frontal cortex of the aged rat [Text] / Concepcion Iribar [et al.] // Brain Res. - 1995. - Vol. 687, N 1-2. - P211-213 . - ISSN 0006-8993
Перевод заглавия: Уменьшение активности цитозольной аспартиламинопептидазы, но не аланиламинопептидазы в лобной коре у старых крыс
Аннотация: To test the neurotixic hypothesis of excitatory amino acids, the authors evaluated the possible contribution to the free acidic amino acid pool of Aspartyl-aminopeptidase activity in the frontal cortex of adult (3 month old) and aged rats (3 groups of animals aged 26, 29 and 33 months). Aspartyl-aminopeptidase activity showed a significant decrease in the oldest rats (29 and 33 months old) whereas the activity of Alanyl-aminopeptidase, an unspecific enzyme, did not change with age. These data invalidate the idea that excess free acidic amino acids are released by aminopeptidases in the aged rat but do provide evidence of age-related changes in this enzymatic activity. The possible implications of our findings for general alterations in protein degradation are discussed. Библ. 27

ГРНТИ	34.03.27

ВИНИТИ 341.03.27.11.07.19
Рубрики: АМИНОПЕПТИДАЗЫ
ВОЗБУЖДАЮЩИЕ АМИНОКИСЛОТЫ
СТАРЕНИЕ
НЕЙРОПЕПТИДЫ
'БЕТА'-АМИЛОИДНЫЙ ПЕПТИД
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Iribar, Concepcion; Esteban, M.Jose; Martinez, J.Manuel; Peinado, Jose M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 96.07-04В3.105

Franzoni, L.
Afinites of five aminoterminal peptidases in peanuts cotyledons [Text] : [Rapp.] 22 Reun. cient. anu. Soc. biol. cuyo, San Luis, 8-10 dic., 1994 / L. Franzoni, M. C. Isola // Comun. biol. - 1994. - Vol. 12, N 3. - P289 . - ISSN 0326-1956
Перевод заглавия: Аффинности пяти аминоконцевых пептидаз в семядолях арахиса
Аннотация: В семядолях арахиса найдены 5 аминопептидаз (АП а-е), к-рые могут быть разделены с помощью нативного ЭФ в ПААГ. Индивидуальные специфичности этих ферментов были определены при использовании различных аминоацилнафтиламидов (аминоацил-НА) в качестве субстрата. Показано, что АПа специфична для пролин-НА, тогда как АПb имеет широкую специфичность, т. к. реагирует с НА аминокислот различных видов (лей, тир, сер, вал, фен, арг, мет). АПс была наиболее активна и реагировала со всеми изученными аминоацил-НА, кроме НА про и асп. АПd и АПe гидролизовали только НА лей, тир и фен. Две лейцинаминопептидазы (ЛАП) были разделены с помощью гель-фильтрации на сефадексе G-100 и ИОХ на ДЭААЭ-сефадексе. Обе ЛАП имели мол. м. 60 кД и ингибировались 1,10-фенантролином и ПХМБ. Оптимумы pH этих ЛАП были различны и равнялись 6,5 и 7,5. Предполагается, что выделенные ЛАП соответствуют АПс и АПd. Аргентина, Dep. Biol. Molecular, Univ. Nac. de Rio Cuarto, Rio Cuarto

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: АМИНОПЕПТИДАЗЫ
СЕМЯДОЛИ
АРАХИС

Доп.точки доступа:
Isola, M.C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.07-04Б2.101

Sasaki, Masahiro.
Immunological and electrophoretic study of the proteolytic enzymes from various Lactococcus and Lactobacillus strains [Text] / Masahiro Sasaki, Boukje W. Bosman, Paris S. T. Tan // J. Dairy Res. - 1995. - Vol. 62, N 4. - P611-620 . - ISSN 0022-0299
Перевод заглавия: Иммунологическое и электрофоретическое исследование протеолитических ферментов различных штаммов Lactococcus и Lactobacillus
Аннотация: Исследованы экстракты клеток различных лактобацилл и двух штаммов Lactococcus на присутствие иммунореактивных белков с использованием моно- и поликлональных сывороток к различным протеолитическим ферментам Lc. lactis. Ни один из штаммов лактобацилл, за исключением Lactobacillus casei SBT2233, не давал р-ции с моноклональными антителами. С поликлональными антителами к аминопептидазам N и С и эндопептидазе Lc. lactis получена иммунологическая р-ция. Однако, мол. массы реактивных полос на блоте значительно отличались от соответствующих масс пептидаз лактококка, за исключением полосы, реагирующей с поликлональной сывороткой к аминопептидазе C. Поликлональные антитела к X-пролил-дипептидиламинопептидазе и трипептидазе не давали иммунологической р-ции. В качестве контроля подтвердили, что все использованные антитела давали р-цию с соответствующими белками лактококков на блоте и мол. массы протеиназ и пептидаз соответствовали известным значениям. Сделано заключение о том, что большинство протеолитических ферментов лактобацилл иммунологически отличны от таковых у лактококков. Протеолитические ферменты разделили методом неденатурирующего ЭФ в ПААГ и проявили зимограммы. Картина ЭФ протеолитических ферментов лактобацилл отличалась от картины для Lc. lactis. Нидерланды, Tan P.S.T., Snow Brand European Res. Lab. BV, Zernikepark 6, NL-9747 AN Groningen. Библ. 26

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15 + 341.27.17.07.17
Рубрики: LACTOCOCCUS (BACT.)
LACTOBACILLUS (BACT.)
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
АМИНОПЕПТИДАЗЫ
ЭНДОПЕПТИДАЗЫ
ИММУНОЛОГИЧЕСКИЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
ЭЛЕКТРОФОРЕТИЧЕСКИЕ ИССЛЕДОВАНИЯ

Доп.точки доступа:
Bosman, Boukje W.; Tan, Paris S.T.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 96.07-04Б4.174

Spratt, D. A.
Capnocytophaga gingivalis aminopeptidase: A potential virulence factor [Text] / D. A. Spratt, J. Greenman, A. G. Schaffer // Microbiology. - 1995. - Vol. 141, N 12. - P3087-3093 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Аминопептидаза Capnocytophaga gingivalis: потенциальный фактор вирулентности
Аннотация: The production and properties of an aminopeptidase from Capnocytophaga gingivalis were studied. C. gingivalis was grown in continuous culture over a range of dilution rates and the cell-bound and extracellular levels of aminopeptidase and trypsin-like protease (TLPase) measured. At high growth rates (0.6 'мю'[rel]) TLPase specific activity was low and found exclusively as cell-bound activity; at low growth rates (0.0375 'мю'[rel]), specific activity was high and 26% was found as extracellular activity. In contrast, aminopeptidase specific activity was highest at 0.3 'мю'[rel] and the ratio of cell-bound to extracellular activity was relatively constant at all growth rates. Only about 5% of the total activity was extracellular. The aminopeptidase, which has a wide specificity towards artificial substrates, was purified to homogeneity, as judged by SDS-PAGE, from the supernatant fluid of cells grown in continuous culture in a tryptone/glucose/thiamine medium. The enzyme has a molecular mass of 61 kDa, a pl of 6.3, a pH optimum close to 7.5 and showed a requirement for magnesium or calcium ions. The N-terminal sequence of the first 10 amino acids (Asp-Val-Asn-Met-Leu-Trp-Tyr-Val-x-Arg...) showed no similarity to any published sequence. This enzyme in its cell-bound or extracellular form may be important in the nutrition and pathogenesis of C. gingivalis in the human oral cavity

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.99
Рубрики: CAPNOCYTOPHAGA GINGIVALIS (BACT.)
АМИНОПЕПТИДАЗЫ
МОЛЕКУЛЯРНАЯ МАССА
ХИМИЧЕСКОЕ СТРОЕНИЕ
ФАКТОРЫ ПАТОГЕННОСТИ

Доп.точки доступа:
Greenman, J.; Schaffer, A.G.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.08-04Б3.81

Sasaki, Masahiro.
Immunological and electrophoretic study of the proteolytic enzymes from various Lactococcus and Lactobacillus strains [Text] / Masahiro Sasaki, Boukje W. Bosman, Paris S. T. Tan // J. Dairy Res. - 1995. - Vol. 62, N 4. - P611-620 . - ISSN 0022-0299
Перевод заглавия: Иммунологическое и электрофоретическое исследование протеолитических ферментов различных штаммов Lactococcus и Lactobacillus
Аннотация: Исследованы экстракты клеток различных лактобацилл и двух штаммов Lactococcus на присутствие иммунореактивных белков с использованием моно- и поликлональных сывороток к различным протеолитическим ферментам Lc. lactis. Ни один из штаммов лактобацилл, за исключением Lactobacillus casei SBT2233, не давал р-ции с моноклональными антителами. С поликлональными антителами к аминопептидазам N и С и эндопептидазе Lc. lactis получена иммунологическая р-ция. Однако, мол. массы реактивных полос на блоте значительно отличались от соответствующих масс пептидаз лактококка, за исключением полосы, реагирующей с поликлональной сывороткой к аминопептидазе C. Поликлональные антитела к X-пролил-дипептидиламинопептидазе и трипептидазе не давали иммунологической р-ции. В качестве контроля подтвердили, что все использованные антитела давали р-цию с соответствующими белками лактококков на блоте и мол. массы протеиназ и пептидаз соответствовали известным значениям. Сделано заключение о том, что большинство протеолитических ферментов лактобацилл иммунологически отличны от таковых у лактококков. Протеолитические ферменты разделили методом неденатурирующего ЭФ в ПААГ и проявили зимограммы. Картина ЭФ протеолитических ферментов лактобацилл отличалась от картины для Lc. lactis. Нидерланды, Tan P.S.T., Snow Brand European Res. Lab. BV, Zernikepark 6, NL-9747 AN Groningen. Библ. 26

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: LACTOCOCCUS (BACT.)
LACTOBACILLUS (BACT.)
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
АМИНОПЕПТИДАЗЫ
ЭНДОПЕПТИДАЗЫ
ИММУНОЛОГИЧЕСКИЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
ЭЛЕКТРОФОРЕТИЧЕСКИЕ ИССЛЕДОВАНИЯ

Доп.точки доступа:
Bosman, Boukje W.; Tan, Paris S.T.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 96.08-04М3.74

Safavi, Afshin.
Degradation of dynorphin-related peptides by the puromycin-sensitive aminopeptidase and aminopeptidase M [Text] / Afshin Safavi, Louis B. Hersh // J. Neurochem. - 1995. - Vol. 65, N 1. - P389-395 . - ISSN 0022-3042
Перевод заглавия: Деградация связанных с динорфином пептидов пуромицин-чувствительной аминопептидазой и аминопептидазой М
Аннотация: Исследовали деградацию связанных с динорфином (Дин) пептидов под действием пуромицин-чувствительной аминопептидазы (ПЧАП) и аминопептидазы М (АПМ), используя эти пептиды в качестве альтернативных ингибиторов субстрата. Определение констант ингибирования (K[i]) показало, что обе аминопептидазы имеют большую аффинность к более длинным пептидам, связанным с Дин. Так, K[i] для Дин А-17 составляла 23-30 нМ, в то время как для энкефалиновых пентапептидов она повышалась до 25-50 мкМ. K[i], по-видимому, зависела не только от длины пептида, но и от его аминокислотной последовательности. Для АПМ при увеличении длины пептида от 5 до 10 аминок-т k[cat] оставалась постоянной, однако при дальнейшем возрастании величины пептида k[cat] заметно снижалась. Для ПЧАП были получены сходные рез-ты, за исключением того, что k[cat] была наибольшей для пентапетидов. Т. обр., если рассматривать k[cat]/K[m] в качестве кинетической константы для оценки пептидного гидролиза in vivo, рез-ты указывают на участие АПМ и ПЧАП в деградации относительно длинных пептидов, связанных с Дин. США, Dep. Biochem., Univ. Kentucky, Chandler Med. Center, Lexington, KT 40536-0084. Библ. 39

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.29
Рубрики: ДИНОРФИНЫ
РОДСТВЕННЫЕ ПЕПТИДЫ
РАСЩЕПЛЕНИЕ
АМИНОПЕПТИДАЗЫ
КОНСТАНТЫ ИНГИБИРОВАНИЯ

Доп.точки доступа:
Hersh, Louis B.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 96.09-04В3.122

Urminska, D.
Izolacia a biochemicka charakteristika aminopeptidaz zrna ozimnej psenice [Text] / D. Urminska, I. Michalik // Rostl. vyroba. - 1996. - Vol. 42, N 1. - С. 35-39 . - ISSN 0370-663X
Перевод заглавия: Выделение и биохимические характеристики аминопептидаз из семян озимой пшеницы
Аннотация: Из семян пшеницы были выделены аминопептидазы при использовании гель-хроматографии, ионообменной и афинной хроматографии. Установили, что фермент имеет pH оптимум 7,5 и стабилен в присутствии 2-меркаптоэтанола или дитриэтола. Ферменту были характерны свойства протеаз, т. к. он гидролизовал связи по лейцину. Фермент отсутствовал на последней стадии формирования семени, что отличало его от других протеаз. Словакия, Univ. of Agr., Nitra. Библ. 8

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: АМИНОПЕПТИДАЗЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
РАЗВИТИЕ
СЕМЯ
СОЗРЕВАНИЕ
ПШЕНИЦА ОЗИМАЯ

Доп.точки доступа:
Michalik, I.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 96.12-04В2.170

Characterization of a novel phenylalanine-specific aminopeptidase from Schizophyllum commune [Text] / Robert E. Bilbrey [et al.] // Mycol. Res. - 1996. - Vol. 100, N 4. - P462-466 . - ISSN 0953-7562
Перевод заглавия: Характеристика новой фенилаланин-специфичной аминопептидазы из Schizophyllum commune
Аннотация: Аминопептидаза (APFI) с высокой специфичностью в отношении фенилаланина и тирозина в позиции активного сайта P[1] очищена из мицелиальных экстрактов дереворазрушающего базидиомицета Schizophyllum commune. После 60-кратной очистки фермента его М[г] найдена равной 'ЭКВИВ' 60 кД. Электрофорез в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата Na выявил 2 совместно мигрирующие субъединицы с 'ЭКВИВ'30 и 31 кД, pI 5,5 и активным оптимумом рН 6,5. Из 11 протестированных субстратов активность обнаружена только в отношении Phe-pNA. APFI также проявляла активность против Phe-'бета'-нафтиламида (-'бета'NA) и Tyr-'бета'NA, но активность в отношении Tyr-'бета'NA была 1/3 активности против Phe-'бета'NA. APFI гидролизовала ряд дипептидов с Phe в P[1]-позиции, и частично ингибировалась 1,10-фенантролином. Ингибирование становилось обратимым при добавлении Zn{2+}. США, Dep. of Biol., Southeast Missouri State Univ., Cape Girardeau, MO 63701. Библ. 21

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: SCHIZOPHYLLUM COMMUNE (FUNGI)
АМИНОПЕПТИДАЗЫ
СОДЕРЖАНИЕ
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Bilbrey, Robert E.; Penheiter, Alan R.; Gathman, Allen C.; Lilly, Walt W.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.12-04Б2.158

Sasaki, Masahiro.
A new, broad-substrate-specificity aminopeptidase from the dairy organism Lactobacillus helveticus SBT 2171 [Text] / Masahiro Sasaki, Boukje W. Bosman, Paris S. T. Tan // Microbiology. - 1996. - Vol. 142, N 4. - P799-808 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Новая аминопептидаза с широкой субстратной специфичностью из молочного организма Lactobacillus helveticus SBT 2171
Аннотация: Из штамма Lactobacillus helveticus SBT 2171, отличавшегося высокой протеолитической активностью, выделили аминопептидазу (I). С помощью жидкостной хроматографии высокого разрешения I очистили до гомогенного состояния. Она имела мол. массу 95 кД и изоэлектрическую точку 4,9. I гидролизовала широкий ряд нафтиламидных и нитроанилидных заменителей аминокислот, а также несколько ди-, три- и олигопептидов. Кроме того, у I выявлена значительная пролин-иминопептидазоподобная активность. Она проявляла максимальную активность при pH 6,0-8,0 и т-ре 50'ГРАДУС'C и была очень стабильной при 30'ГРАДУС'C. Активность утрачивалась при обработке реагентами, блокирующими тиоловые группы, и при обработке ЭДТА (восстанавливалась, соответственно, 'бета'-меркаптоэтанолом и ионами Co{2+} и Mn{2+}). Иммунологический анализ показал, что I отличается от аналогичного фермента из Lactococcus lactis. Нидерланды, Snow Brand Eur. Res. Lab. B.V. Zernikepark 6, 9747 AN, Groningen. Библ. 34

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: LACTOBACILLUS HELVETICUS (BACT.)
ШТАММ SBT 2171
АМИНОПЕПТИДАЗЫ
АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Bosman, Boukje W.; Tan, Paris S.T.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.12-04Б3.70

Sasaki, Masahiro.
A new, broad-substrate-specificity aminopeptidase from the dairy organism Lactobacillus helveticus SBT 2171 [Text] / Masahiro Sasaki, Boukje W. Bosman, Paris S. T. Tan // Microbiology. - 1996. - Vol. 142, N 4. - P799-808 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Новая аминопептидаза с широкой субстратной специфичностью из молочного организма Lactobacillus helveticus SBT 2171
Аннотация: Из штамма Lactobacillus helveticus SBT 2171, отличавшегося высокой протеолитической активностью, выделили аминопептидазу (I). С помощью жидкостной хроматографии высокого разрешения I очистили до гомогенного состояния. Она имела мол. массу 95 кД и изоэлектрическую точку 4,9. I гидролизовала широкий ряд нафтиламидных и нитроанилидных заменителей аминокислот, а также несколько ди-, три- и олигопептидов. Кроме того, у I выявлена значительная пролин-иминопептидазоподобная активность. Она проявляла максимальную активность при pH 6,0-8,0 и т-ре 50'ГРАДУС'C и была очень стабильной при 30'ГРАДУС'C. Активность утрачивалась при обработке реагентами, блокирующими тиоловые группы, и при обработке ЭДТА (восстанавливалась, соответственно, 'бета'-меркаптоэтанолом и ионами Co{2+} и Mn{2+}). Иммунологический анализ показал, что I отличается от аналогичного фермента из Lactococcus lactis. Нидерланды, Snow Brand Eur. Res. Lab. B.V. Zernikepark 6, 9747 AN, Groningen. Библ. 34

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: LACTOBACILLUS HELVETICUS (BACT.)
ШТАММ SBT 2171
АМИНОПЕПТИДАЗЫ
АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Bosman, Boukje W.; Tan, Paris S.T.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 97.01-04И3.356

Knight, Peter J.
Molecular cloning of an insect aminopeptidase N that serves as a receptor for Bacillus thuringiensis CryIA(c) toxin [Text] / Peter J. Knight, Barbara H. Knowles, David J. Ellar // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 30. - P17765-17770 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Молекулярное клонирование аминопептидазы N, служащей рецептором для токсина CrYIA(c) Bacillus thuringiensis
Аннотация: Инсектицидный 'дельта'-эндотоксин CrYIA(c) Bacillus thuringiensis связывается в эпителии кишечника личинок Manduba sexta с гликопротеиновым рецептором, являющимся аминопептидазой N (I). Клоны I идентифицированы в библиотеке кДНК кишечника M. sexta. 2 перекрывающихся клона вместе содержат последовательность длиной 3095 п. н. с открытой рамкой считывания, кодирующей пре-про-протеин I. Идентифицированы отщепляемые сигнальный пептид и пропептид I. В I обнаружены 4 потенциальных сайта N-гликозилирования. На С-конце I содержится сигнальный пептид для гликозилфосфатидилинозитного якоря (ГЯ), так что I, в отличие от большинства известных аминопептидаз, прикрепляется к мембране с помощью ГЯ. Это подтверждает частичное освобождение I из мембран ворсинок кишечника M. sexta под действием фосфатидилинозит-специфичной фосфолипазы С. По предсказанной аминокислотной последовательности I похожа на семейство Zn{2+}-зависимых аминопептидаз, особенно в области, окружающей консенсусный мотив связывания Zn{2+}. Великобритания, Dep. of Biochem., Univ. of Cambridge, Cambridge, CB2 1 QW. Библ. 51

ГРНТИ	34.33.19

ВИНИТИ 341.33.19.45.15.15
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
АМИНОПЕПТИДАЗА N ЛИЧИНОК НАСЕКОМЫХ
ГЕТЕРОЛОГИЧНЫЙ СИНТЕЗ
ДНК КОМПЛЕМЕНТАРНАЯ
КДНК ГЕНА АМИНОПЕПТИДАЗЫ N
ПОЛУЧЕНИЕ
КЛОНИРОВАНИЕ
ГЕТЕРОЛОГИЧНАЯ ЭКСПРЕССИЯ
BACILLUS THURINGIENSIS

Доп.точки доступа:
Knowles, Barbara H.; Ellar, David J.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.02-04Б2.92

Meijer, Wilco.
Regulation of proteolytic enzyme activity in Lactococcus lactis [Text] / Wilco Meijer, Joey D. Marugg, Jeroen Hugenholtz // Appl. and Environ. Microbiol. - 1996. - Vol. 62, N 1. - P156-161 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Регуляция активности протеолитических ферментов у Lactococcus lactis
Аннотация: Исследовали влияние условий выращивания штаммов Lactococcus lactis subsp. lactis MG1363 и L. lactis subsp. cremoris SK1128 (оба содержат плазмиду, кодирующую внеклеточную серин-протеиназу PrtP) на активность трех ферментов, входящих в протеолитическую систему лактококков: PrtP и внутриклеточных аминопептидазы PepN и X-пролил-дипептидил-аминопептидазы PepXP. У обоих штаммов уровень активности PrtP регулировался содержанием пептидов в среде; максимальная активность обнаружена при выращивании в молоке, наименьшая - при выращивании в среде М17, богатой пептидами. Регуляция внутриклеточных пептидаз носила штаммоспецифичный характер: у штамма MG1363 уровни PepN и PepXP регулировались так же, как и PrtP, а у штамма SK1128 - мало зависели от содержания пептидов в среде. На примере пролил-лейцина показана специфическая роль дипептидов в регуляции протеолитической системы. Нидерланды, Dep. of Microbiol. and Biophys. Chem., Nat. Inst. for Dairy Res. (NIZO), 6710 BA Ede. Библ. 26

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АМИНОПЕПТИДАЗЫ
РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ
ПЕПТИДЫ
ВЛИЯНИЕ
LACTOCOCCUS LACTIS (BACT.)
SUBSP. LACTIS
ШТАММ MG1363
LACTOCOCCUS LACTIS (BACT.)
SUBSP. CREMORIS
ШТАММ SK1128

Доп.точки доступа:
Marugg, Joey D.; Hugenholtz, Jeroen

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.02-04Б3.74

Meijer, Wilco.
Regulation of proteolytic enzyme activity in Lactococcus lactis [Text] / Wilco Meijer, Joey D. Marugg, Jeroen Hugenholtz // Appl. and Environ. Microbiol. - 1996. - Vol. 62, N 1. - P156-161 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Регуляция активности протеолитических ферментов у Lactococcus lactis
Аннотация: Исследовали влияние условий выращивания штаммов Lactococcus lactis subsp. lactis MG1363 и L. lactis subsp. cremoris SK1128 (оба содержат плазмиду, кодирующую внеклеточную серин-протеиназу PrtP) на активность трех ферментов, входящих в протеолитическую систему лактококков: PrtP и внутриклеточных аминопептидазы PepN и X-пролил-дипептидил-аминопептидазы PepXP. У обоих штаммов уровень активности PrtP регулировался содержанием пептидов в среде; максимальная активность обнаружена при выращивании в молоке, наименьшая - при выращивании в среде М17, богатой пептидами. Регуляция внутриклеточных пептидаз носила штаммоспецифичный характер: у штамма MG1363 уровни PepN и PepXP регулировались так же, как и PrtP, а у штамма SK1128 - мало зависели от содержания пептидов в среде. На примере пролил-лейцина показана специфическая роль дипептидов в регуляции протеолитической системы. Нидерланды, Dep. of Microbiol. and Biophys. Chem., Nat. Inst. for Dairy Res. (NIZO), 6710 BA Ede. Библ. 26

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: АМИНОПЕПТИДАЗЫ
РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ
ПЕПТИДЫ
ВЛИЯНИЕ
LACTOCOCCUS LACTIS (BACT.)
SUBSP. LACTIS
ШТАММ MG1363
LACTOCOCCUS LACTIS (BACT.)
SUBSP. CREMORIS
ШТАММ SK1128

Доп.точки доступа:
Marugg, Joey D.; Hugenholtz, Jeroen

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 97.04-04М3.190

Konkoy, Christopher S.
Regional metabolism of met-enkephalin and cholecystokinin on intact rat brain slices: Characterization of specific peptidases [Text] / Christopher S. Konkoy, Thomas P. David // J. Neurochem. - 1995. - Vol. 65, N 6. - P2773-2782 . - ISSN 0022-3042
Перевод заглавия: Регионарный метаболизм мет-энкефалина и холецистокинина в срезах головного мозга у интактных крыс характеристика специфических пептидаз
Аннотация: The metabolism of Met-enkephalin and cholecystokinin (CCK) 8-(sulfated) by intact microslices was studied in rat brain regions. Incubation of brain slices with Met-enkephalin (400 'мю'M) resulted in a linear rate of disappearance of parent peptide and appearance of metabolic fragments whose rate of accumulation was specific to brain region. The degradative rate (pmol/min/mg of protein) of Met-enkephalin was high in caudateputamen (5,160'+-'120) and lower in nucleus accumbens (3,630'+-'110) and frontal cortex (3,180'+-'120). Inhibition of aminopeptidases decreased Met-enkephalin degradation (50-97% vs. control) in frontal cortex but was less effective in caudate-putamen (20-34%). Tyr-Gly-Gly and Phe-Met were recovered in caudate-putamen and nucleus accumbens, whereas negligible quantities of these fragments were recovered from frontal cortex. Phosphoramidon, an inhibitor of neutral endopeptidase 24.11, decreased Met-enkephalin degradation in caudate-putamen (14%) but had no effect on that in frontal cortex. A cocktail of bestatin or leuhistin (inhibitors of aminopeptidases), phosphoramidon, and captopril (an inhibitor of angiotensin converting enzyme) protected Met-enkephalin from degradation (recovery 95%) in caudate-putamen. CCK 8-(sulfated) degradation on slices from caudate-putamen, nucleus accumbens, and frontal cortex was not altered by inhibitors of neutral endopeptidase 24.11, metalloendopeptidase 24.15, angiotensin converting enzyme, or thiol proteases. Inhibitors of either aminopeptidases or serine proteases produced small reductions (13-30%) in CCK degradation in each region. These data provide evidence for regional and structural specificity in terminating the actions of neuropeptides. Библ. 41

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.37.17.13
Рубрики: ХОЛЕЦИСТОКИНИН
МЕТ-ЭНКЕФАЛИН
АМИНОПЕПТИДАЗЫ
НЕЙТРАЛЬНЫЕ ЭНДОПЕПТИДАЗЫ
АНГИОТЕНЗИН-ПРЕВРАЩАЮЩИЙ ФЕРМЕНТ
СРЕДЫ ГОЛОВНОГО МОЗГА
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
David, Thomas P.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 97.07-04М2.485

Aktivnost enzima aminopeptidaze A i N u eksperimentalnoj akutnoj bubreznoj insuficijenciji [Text] : [Ref.] 10 Kongr. med. biohem. Jugosl., Budva, 13-16 okt., 1996 / P. Vlahovic [et al.] // Jugosloven. med. biohem. - 1996. - Vol. 15, N 4. - С. 292-294 . - ISSN 0354-3447
Перевод заглавия: Активность поверхностно-клеточных аминопептидаз А и N при острой почечной недостаточности в эксперименте
Аннотация: Крысам Вистар вводили в/б уранилнитрат и исследовали мембраносвязанные аминопептидазы (АП) А и N в клубочках и проксимальных канальцах. Активность АП-А (нмоль/мин/мг белка) при острой почечной недостаточности достоверно уменьшалась в моче (16,19), корковом (1,95) и мозговом слое (2,82). Активность АП-N уменьшалась только в мозговом слое и в моче (9,81 и 22,35, соотв.) Предполагается, что уменьшение активности эктоферментов АП-А и АП-N обусловлено высокой токсичностью уранилнитрата. Югославия, Inst. Nephrol. Haemodial., Clin. Centre, Nis

ГРНТИ	34.39.35

ВИНИТИ 341.39.35.51.23
Рубрики: ОСТРАЯ ПОЧЕЧНАЯ НЕДОСТАТОЧНОСТЬ
УРАНИЛНИТРАТ
АМИНОПЕПТИДАЗЫ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Vlahovic, P.; Savic, V.; Cvetkovic, T.; Lecic, N.; Pavlovic, D.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.01-04Б2.237

Lactobacillus delbrueckii subsp. lactis DSM7290 pepG gene encodes a novel cysteine aminopeptidase [Text] / Jurgen R. Klein [et al.] // Microbiology. - 1997. - Vol. 143, N 2. - P527-537 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Ген pepG Lactobacillus delbrueckii subsp. lactis DSM 7290 кодирует новую цистеиновую аминопептидазу
Аннотация: Из клонотеки генов L. delbrueckii subsp. lactis в Escherichia coli выделено несколько клонов, способных гидролизовать хромогенный субстрат Gly-Ala-'бета'-нафтиламид. Нек-рые из рекомбинантных плазмид содержат известный ген цистеиновой аминопептидазы (I) pepC (IC). Секвенирование вставок в др. клонах выявило 2 смежные открытые рамки считывания (ОРС), к-рые кодируют белки высокогомологичные друг другу (72,6%) и IC. Одна из ОРС, названная pepG, гиперэкспрессирована в E. coli. В неочищенных клеточных экстрактах обнаружена новая I (IG), вызывающая расщепление хромогенных субстратов и пептидов. IG активна в тесте на Salmonella typhimurium. Активности IC и IG сравнены с использованием хромогенных 'бета'-нафтиламидных и n-нитроанилидных субстратов и в опытах с рекомбинантными клетками S. typhimurium и пептидами, содержащими остатки Leu и pro. Показано, что хотя IC и IG структурно родственны, они имеют разную субстратную специфичность. В системе РНК-полимеразы фага Т7 вторая ОРС (orfW) дает неактивный белковый продукт. Анализ мРНК из клеток L. delbrueckii subsp. lactis DSM 7290 показал, что orfW транскрибируется. Германия, Abteilung Microbiol. der Univ., 67653 Kaiserslantern. Библ. 33

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: АМИНОПЕПТИДАЗЫ
ЦИСТЕИНОВАЯ АМИНОПЕПТИДАЗА
ГЕНЫ
ГЕН PEPG
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
ЭКСПРЕССИЯ
LACTOBACILLUS DELBRUECKII SUBSP. LACTIS 7290 (BACT.)

Доп.точки доступа:
Klein, Jurgen R.; Schick, Joachim; Henrich, Bernhard; Plapp, Roland

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска