СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=АКТИНЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 99
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-99

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.04-04Я6.32

Ostap, E. Michael
Orientational distribution of spin-labeled actin oriented by flow [Text] / E.Michael Ostap, Toshio Yanagida, David D. Thomas // Biophys. J. - 1992. - Vol. 63, N 4. - P966-975 . - ISSN 0006-3495
Перевод заглавия: Ориентация актина, содержащего спиновые метки, в потоке
Аннотация: Исследовано изменение распределения ориентации содержащего спиновые метки F-актина (I) во внешнем магнитном поле в микросекундном временном диапазоне. Зарегистрированы две популяции молекул I с разной степенью упорядоченности ориентации. В высокоупорядоченной популяции (28% всех молекул) угол между осью I и осью z его оксида азота (II) описывается гауссовым распределением около 32,0'+-'0,9'ГРАДУС' (полуширина - 20,7'+-'3,9'ГРАДУС'). Угол между осью x II и проекцией магнитного поля на плоскость xy составляет 37,5'+-'9,2'ГРАДУС' (полуширина - 24'+-'10,7'ГРАДУС'). Установлено, что связывание фаллоидина или субъединицы SI миозина не влияет на ориентацию субъединиц I. Проведены параллели с пространственным распределением I в мышечных волокнах. Библ. 46. США, Dept Biochem. Univ. Minnesota Med. Sch., Minneapolis, Minnesota 55455.

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.03.02
Рубрики: АКТИНЫ
СПИНОВЫЕ МЕРКИ
ОРИЕНТАЦИЯ В ПОТОКЕ

Доп.точки доступа:
Yanagida, Toshio; Thomas, David D.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.04-04Я6.33

Makuch, Robert.
Motility assay: Achievements and prespectives [Text] / Robert Makuch, Dariusz Stepkowski // Acta biochem. pol. - 1993. - Vol. 40, N 3. - P353-362 . - ISSN 0001-527X
Перевод заглавия: Анализ подвижности: достижения и перспективы
Аннотация: В обзоре рассмотрены основные методики изучения подвижности актиновых филаментов при их взаимодействии с миозином. Однако одна из наиболее современных систем на основе световых микроскопов с компьютерным анализом видеоизображений не обсуждается. Библ. 59. Польша, Dept Muscle Biochem., M. Nencki Inst. Exp. Biol., L. Pasteura 3, 02-093 Warsaw.

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.03.02
Рубрики: АКТИНЫ
ФИЛАМЕНТЫ
ПОДВИЖНОСТЬ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 59

Доп.точки доступа:
Stepkowski, Dariusz

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.05-04Я6.38

Borejdo, Julian.
Orientation of actin filaments during motion in in vitro motility assay [Text] / Julian Borejdo, Smaranda Burlacu // Biophys. J. - 1994. - Vol. 66, N 5. - P1319-1327 . - ISSN 0006-3495
Перевод заглавия: Ориентация актиновых филаментов при движении в исследованиях подвижности in vitro
Аннотация: К F-актину добавляли родамин-фаллоидин и методом поляризации флуоресценции определяли ориентацию перемещающихся диполей красителя в единичных актиновых филаментах. Родамин-фаллоидин был прочно иммобилизован на поверхности актина, так что изменения в ориентации красителя показывали изменения ориентации актиновых мономеров. В неподвижных филаментах диполи располагались под углом 49,3'ГРАДУС' к осям филаментов. Дезорганизация диполей в неподвижных филаментах была незначительной. При трансляции филаментов средняя ориентация диполей не менялась, но дезорганизация слегка возрастала. Дезорганизация значительно возрастала у филаментов, находившихся в растворе в свободном состоянии. Исходя из точности своих измерений (около 18%), авт. делают вывод, что во время движения актиновые мономеры не подвергаются значительной переориентации, а структуру филаментов изменяет присоединение миозиновых головок. США, Baylor Res. Inst., Baylor Univ. Med. Cent., Dallas, Texas 75226. Библ. 53

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.03.05
Рубрики: АКТИНЫ
ФИЛАМЕНТЫ
ОРИЕНТАЦИЯ
ДВИЖЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Burlacu, Smaranda

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.08-04Я6.67

C-terminal modification of actin alters its structure and function [Text] / R. H. Crosbie [et al.] // Biophys. J. - 1994. - Vol. 66, N 2. - P195 . - ISSN 0006-3495
Перевод заглавия: C-концевая модификация актина изменяет его структуру и функцию
Аннотация: Методом флуоресцентных меток и протеолитического гидролиза показано, что модификация Cys-374 в C-концевой части актина понижает скорость нуклеотидного обмена в нуклеотидной щели актина. Обнаружена конформационная связь между C-концом и петлей ДНКазы I в субдомене II. Актин, меченный пиреном по Cys 374, активирует АТФазную активность S-1 вдвое хуже, чем интактный актин, что связывают с понижением V[max] без изменения сродства актина к S-1. В то же время, IAEDANS-меченный актин по Cys 374 увеличивает V[max] АТФазы S-1 на 25%. США, Dep. Chem. Biochem., UCLA, Los Angeles, CA 90024

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.03.01
Рубрики: АКТИНЫ
СТРУКТУРА
ФУНКЦИЯ
C-КОНЦЕВАЯ МОДИФИКАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Crosbie, R.H.; Miller, C.; Cheung, P.; Goodnight, T.; Muhlrad, A.; Reisler, E.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.08-04Т4.112

Increase of hepatic mRNAs of profilin, actin and extracellular matrix proteins after carbon tetrachloride treatment and partial hepatectomy in rats [Text] / Hayato Nakamura [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1994. - Vol. 198, N 2. - P568-573 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Повышение содержания мРНК профилина, актина и белков внеклеточного матрикса в печени крыс после введений четыреххлористого углерода и частичной гепатэктомии
Аннотация: В связи с данными о стимуляции синтеза коллагена (К) и др. белков внеклеточного матрикса в печени крыс при ее фиброзе после введений CCl[4] и при регенерации после частичной гепатэктомии исследовали влияние этих воздействий на стационарные конц-ии мРНК профилина, актина, К типов III и IV и фибронектина в печени. Показано, что при острой и хронической интоксикации CCl[4] содержание всех этих мРНК в печени увеличивается, а регенерация печени характеризуется 2-фазной динамикой этих мРНК (пики через 6 ч и через 48 ч после частичной гепатэктомии). Обсуждаются взаимосвязи между изменениями внеклеточного матрикса и реорганизацией актинового цитоскелета в печени крысы. Библ. 24. Япония, 3rd Dep. Internal Med., Sch. Med., Univ. Occupational, Environmental Health, Kitakyushu 807

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.15.15
Рубрики: РНК МАТРИЧНАЯ
ПРОФИЛЛИН
АКТИНЫ
БЕЛОК
МАТРИКС ВНЕКЛЕТОЧНЫЙ
ПЕЧЕНЬ
КРЫСЫ
COLLAGEN

Доп.точки доступа:
Nakamura, Hayato; Hirata, Keiji; Yamashiro, Kenzo; Hiranuma, Kenji; Shibata, Kiyotaka; Higashi, Ken; Morita, Tsubasa; Hirano, Hideyasu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.09-04Я6.118

Janmey, Paul A.
Phosphoinositides and calcium as regulators of cellular actin assembly and disassembly [Text] / Paul A. Janmey // Annu. Rev. Physiol. - Palo Alto (Calif.), 1994. - Vol. 56. - P169-191 . - ISBN 0-8243-0356-3
Перевод заглавия: Фосфоинозитиды и кальций как регуляторы сборки и разборки клеточного актина
Аннотация: Обзор, в котором обсуждены следующие вопросы. Ca{2+}-сигнал. Ca{2+}-регулируемые актин-связывающие белки: белки, разрушающие актиновые нити, белки, блокирующие концы актиновых нитей; F-актин-связывающие или сшивающие белки; белки, которые связывают F-актин с другими структурами; моторные белки. Ca{2+}-эффекты. Фосфоинозитидный сигнал. Фосфоинозитид-регулируемые актин-связывающие белки: мономер-изолирующие белки; белки, разрушающие актиновые нити; белки, блокирующие концы актиновых нитей; F-актин-связывающие или сшивающие белки; связи между актином и мембранами за счет моторных и других белков. PPI эффекты. Интегрирование фосфоинозитидных и кальциевых сигналов. США, Exp. Med. Div., Brigham Women's Hosp., Dep. Biol. Chem. Mol. Pharmac., Harvard Med. Sch., Boston, MA 02115. Библ. 140

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.03.01
Рубрики: ФОСФОИНОЗИТИДЫ
КАЛЬЦИЙ
РЕГУЛЯТОРЫ
АКТИНЫ
КЛЕТОЧНЫЙ
РАЗБОРКА
СБОРКА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 140

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.09-04Т4.180

Faiz, Md Abul.
Biochemical analysis of degeneration and regeneration in rat soleus muscle induced by venom from three subspecies of Daboia russelli [Text] / Md Abul Faiz, John B. Harris, David Mantle // Compar. Biochem. and Physiol. B. - 1994. - Vol. 107, N 2. - P231-240 . - ISSN 0305-0491
Перевод заглавия: Биохимический анализ дегенерации и регенерации мышцы m. soleus крысы, вызываемые ядом гадюк трех подвидов Daboia russelli
Аннотация: Вызываемых однократной инъекцией 50 мкг яда гадюк трех субвидов Daboia russelli в окрестности мышцы m. soleus молодых крыс дегенеративный процесс мышечной ткани охватывал (в течение первых 3-6 час после инъекции) C-белок, M-белок м скелемин, а затем (через несколько дней после инъекции) распространялся на такие белки, как миозин, актин, тропомиозин. Через 2-3 дня после инъекции в ткани повышалась активность катепсинов B, L, D и аминопептидаз. Великобритания, Muscular Dystrophy Group Res. Lab., Newcastle General Hospital, Newcastle upon Tyne, NE4 6BE. Библ. 37

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: БЕЛОК C
АКТИНЫ
МИОЗИНЫ
ТРОПОМИОЗИН
МЫШЦЫ
КРЫСЫ
ЗМЕИНЫЕ ЯДЫ
РОЛЬ

Доп.точки доступа:
Harris, John B.; Mantle, David

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.11-04Я6.94

Janson, Lee W.
Actin-crosslinking protein regulation of filament movement in motility assays: A theoretical model [Text] / Lee W. Janson, D.Lansing Taylor // Biophys. J. - 1994. - Vol. 67, N 3. - P973-982 . - ISSN 0006-3495
Перевод заглавия: Регуляция движений филаментов посредством белка, образующего сшивки с актином, по результатам изучения подвижности: теоретическая модель
Аннотация: Рассмотрены модели взаимодействия единичных актиновых филаментов с покрытой миозином поверхностью. Предложена концепция, учитывающая усилия со стороны сшивающих актин белков и позволяющая выяснить связь числа сшивок с развитием актомиозинового усилия с подвижностью. Анализ результатов экспериментов в соответствии с моделью авторов позволяет считать, что расчетная константа усилий единичной молекулы филамина равна 1,105 пиконьютон, а для миозина - 3,4 пиконьютонов. Обсуждают роль взаимодействия актинсвязывающих белков с актинсодержащим цитоскелетом. США, Dept Biol. Sci., Carnegie Mellon Univ., Pittsburgh, PA 15213. Библ. 31

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.03.01
Рубрики: АКТИНЫ
ФИЛАМЕНТЫ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
МИОЗИНЫ

Доп.точки доступа:
Taylor, D.Lansing

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 95.11-04М3.405

Interaction of skeletal-muscle myosin subfragment-1 with the actin-(338-348) peptide [Text] / Jean-Pierre Labbe [et al.] // Biochem. J. - 1994. - Vol. 299, N 3. - P875-879 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Взаимодействие субфрагмента-1 скелетно-мышечного миозина с пептидом (338-348) актина
Аннотация: Получили синтетический пептид, соответствующий последовательности остатков 338-348 в молекуле актина, и исследовали взаимодействие этого пептида с субфрагментом-1 миозина (СФ-1) из скелетных мышц кролика. Показали, что полученный пептид прочно связывается с СФ-1 (K[d]=5,5*10{-7} М). Расщепление тяжелой цепи СФ-1 трипсином на фрагменты 27, 50 и 20 кД не влияло на связывание пептида с СФ-1. Пептид связывался с СФ-1 как в отсутствие, так и в присутствии Mg{2+}-ATP, и это связывание не оказывало влияния на актин-активируемую Mg{2+}-ATPазу СФ-1. Антитела к этому пептиду связывались с актином и ослабляли связывание СФ-1 с актином, но быстро удалялись из актина при взаимодействии актина с СФ-1. Сделан вывод, что область остатков 338-348 представляет один из участков связывания СФ-1 в молекуле актина. Франция, UPR 9008 Ctr. Res. Biochim. Macromolecularie, CNRS, U249 INSERM, Univ. Montpellier-1, BP 5051, F-34033 Montpellier Cedex. Библ. 29

ГРНТИ	34.39.21

ВИНИТИ 341.39.21.15.15.27
Рубрики: МИОЗИНЫ
СУБФРАГМЕНТ 1
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
АКТИНЫ

Доп.точки доступа:
Labbe, Jean-Pierre; Lelievre, Sophie; Boyer, Mireille; Benyamin, Yves

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 95.11-04М3.470

Binding of actin filaments by myosin light chain kinase from smooth muscle [Text] / Kohichi Hayakawa [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1994. - Vol. 199, N 2. - P786-791 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Связывание актиновых филаментов киназой легких цепей миозина из гладких мышц
Аннотация: Показали, что киназа легких цепей миозина, выделенная из мускульного желудка кур, может связываться с реконструированными актиновыми филаментами из грудной мышцы кур и индуцировать их объединение в толстые пучки, причем это связывание подавляется кальмодулином. Обсуждают физиологическое значение наблюдаемого эффекта. Библ. 21. Япония, Dep. Mol. Biol., Gunma Univ. Sch Med., Maebashi, Gunma 371.

ГРНТИ	34.39.21

ВИНИТИ 341.39.21.15.25
Рубрики: КИНАЗА
ЛЕГКИХ ЦЕПЕЙ МИОЗИНА
СВЯЗЫВАНИЕ
АКТИНЫ
ФИЛАМЕНТЫ
МЫШЦЫ
КУРЫ
CALMODULIN

Доп.точки доступа:
Hayakawa, Kohichi; Okagaki, Tsuyoshi; Higashi-Fujime, Sugie; Kohama, Kazuhiro

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 95.12-04М3.552

Hayashibara, Toshihisa.
Binding of the amino-terminal region of myosin alkali 1 light chain to actin and its effect on actin - myosin interaction [Text] / Toshihisa Hayashibara, Takayuki Miyanishi // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 43. - P12821-12827 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Связывание амино-концевой области щелочной легкой цепи-1 миозина с актином и его эффект на взаимодействие миозина с актином
Аннотация: Изучали возможную роль дополнительной N-концевой части щелочной легкой цепи-1 (A1) миозина из скелетных мышц курицы, отсутствующей у другой щелочной легкой цепи (A2), во взаимодействии миозина с актином. При переваривании миозиновых филаментов папаином получили субфрагмент-1 миозина (СФ-1), у к-рого A1 утрачивала 13 N-концевых остатков. Показали, что по кинетическим параметрам актин-активируемой ATPазной реакции (V[M] и K[m]) такой СФ-1 почти не отличается от СФ-1, содержащего A2, но сильно отличается от СФ-1, содержащего интактную A1. Выделили 13-членный N-концевой пептид A1 и показали методами {1}H-ЯМР и поперечных сшивок, что он способен связываться с актином. Добавление этого пептида к комплексу акто-СФ-1(A1) изменяло кинетические параметры ATPазной реакции, делая их сходными с параметрами, характерными для актин-активируемой ATPазы СФ-1(A2). Этот эффект пептида сильно снижался после удаления из него N-концевой триметильной группы. Сделан вывод, что N-концевая область A1 способна связываться с актином и оказывать влияние на механизм актин-активируемой ATPазной реакции СФ-1. Япония, Dept. Biochem., Nagasaki Univ. Sch. Med., Nagasaki 852. Библ. 37

ГРНТИ	34.39.21

ВИНИТИ 341.39.21.15.15.27
Рубрики: МИОЗИНЫ
ЛЕГКИЕ ЦЕПИ
АМИНОКОНЦЕВАЯ ОБЛАСТЬ
СВЯЗЫВАНИЕ
АКТИНЫ
МЫШЦЫ
КУРЫ

Доп.точки доступа:
Miyanishi, Takayuki

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 95.12-04М3.554

Root, Douglas D.
Calmodulin-sensitive interaction of human nebulin fragments with actin and myosin [Text] / Douglas D. Root, Kuan Wang // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 42. - P12581-12591 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Чувствительное к кальмодулину взаимодействие фрагментов человеческого небулина с актином и миозином
Аннотация: Изучали возможность взаимодействия небулина (гигантского белка скелетных мышц с мол. м. 600-900 кД, состоящего из повторяющихся последовательностей (модулей) по 35 остатков) с актином и миозином. Путем клонирования получили фрагменты небулина, содержащие по 7-8 модулей, и показали, что эти фрагменты связываются с кальмодулином, актином, миозином, и субфрагментом-1 миозина. Стехиометрия связывания составляла один мономер актина или миозина на один фрагмент небулина. Фрагменты из N-концевой половины небулина, расположенной в саркомерах миофибрилл в зоне перекрывания миозина и актина, ингибировали АТФазу актомиозина и подавляли скольжение актиновых филаментов по поверхности с иммобилизованным миозином в системе in vitro motility, а фрагменты из C-концевой части небулина, расположенной в области Z-линии миофибрилл, не влияли на скольжение актиновых филаментов. Добавление кальмодулина в присутствии Ca{2+} подавляло связывание фрагментов небулина с актином и миозином, предотвращало ингибирование ATPазы актомиозина N-концевыми фрагментами небулина, и увеличивало скорость скольжения актиновых филаментов. Предполагается, что небулин, взаимодействуя как с актином, так и с миозином Ca{2+}-кальмодулин- зависимым образом, может выполнять регуляторные функции при сокращении скелетных мышц аналогично кальдесмону в гладких мышцах. США, Dep. Chem./Biochem., Biochem. Inst., Univ. Texas at Austin, Austin, TX 78712. Библ. 57

ГРНТИ	34.39.21

ВИНИТИ 341.39.21.15.15.27
Рубрики: НЕБУЛИН
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
АКТИНЫ
МИОЗИНЫ
КАЛЬМОДУЛИН

Доп.точки доступа:
Wang, Kuan

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 95.12-04М3.577

The regulatory role of myosin light chain kinase as an actin-binding protein [Text] / Li-Hong Ye [et al.] // J. Biochem. - 1994. - Vol. 116, N 6. - P1377-1382 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Регуляторная роль киназы легких цепей миозина как актин-связывающего белка
Аннотация: Изучали влияние киназы легких цепей миозина (КЛЦМ) и других актин-связывающих белков на скорость скольжения актиновых филаментов по поверхности с иммобилизованным миозином гладких мышц, содержащим фосфорилированные легкие цепи. Показали, что кальдесмон и кальпонин в низких конц-иях (до 10 нМ) стимулируют скольжение актиновых филаментов, но ингибируют его при более высоких конц-иях. В условиях, исключающих эффект фосфорилирования легких цепей миозина (в отсутствие Ca{2+} и кальмодулина) КЛЦМ при конц-иях менее 6 нМ полностью подавляет скольжение актиновых филаментов; однако КЛЦМ увеличивает скорость скольжения в присутствии Ca{2+} и кальмодулина, т.е. в условиях, когда она способна фосфорилировать легкие цепи миозина. По эффективности ингибирования скольжения актиновых филаментов исследованные белки располагаются в ряду: кальдесмон кальпонин КЛЦМ. Подобную закономерность наблюдали и при использовании миозина из скелетных мышц, но в этом случае требовались значительно более высокие (в 10 раз) конц-ии актин-связывающих белков. Сделан вывод, что в условиях, исключающих активирующее действие КЛЦМ за счет фосфорилирования легких цепей миозина, она может ингибировать актин-миозиновое взаимодействие путем непосредственного связывания с актином. Япония, Dept. Pharmac., Gunma Univ. Sch. Med., Maebashi, Gunma 371. Библ. 32

ГРНТИ	34.39.21

ВИНИТИ 341.39.21.15.25
Рубрики: КИНАЗА ЛЕГКИХ ЦЕПЕЙ МИОЗИНА
ВЛИЯНИЕ
АКТИНЫ
ФИЛАМЕНТЫ
СКОЛЬЖЕНИЕ
МЫШЦЫ ГЛАДКИЕ

Доп.точки доступа:
Ye, Li-Hong; Hayakawa, Kohichi; Lin, Yuan; Okagaki, Tsuyoshi; Fujita, Koichiro; Kohama, Kazuhiro

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.12-04В2.233

Rosenfeld, Steven S.
The GPQ-rich segment of Dictyostelium myosin IB contains an actin binding site [Text] / Steven S. Rosenfeld, Brenda Rener // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 8. - P2322-2328 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: GPQ-насыщенный сегмент миозина IC из Dictyostelium содержит участок связывания актина
Аннотация: Изучали локализацию ATP-независимого участка связывания актина в тяжелой цепи миозина IC (Мз IC) из Dictyostelium. Получили набор бактериально экспрессированных смешанных мутантных белков, в которых глутатион S-трансфераза (используемая вместо N-концевой области Мз IC, содержащей моторный домен с ATP-зависимым участком связывания актина) была соединена с C-концевыми участками Мз IC различной длины. Исследовали взаимодействие этих мутантных гибридных белков с актином и показали, что только белки, содержащие сегмент C-концевой хвостовой части Мз IC, богатый глицином, пролином и глутамином ("GPQ-rich segment"), способны взаимодействовать с актином ATP-независимым образом. Этот сегмент, содержащий аминокислотные остатки 922-1059 первичной последовательности Мз IC, соответствует сегменту, богатому глицином, пролином и аланином (GPA) в C-концевой части Мз IC из почвенной амебы Acanthamoeba. Сделан вывод, что этот сегмент, богатый основными остатками, содержит специфический ATP-независимый участок связывания актина, ответственный за прикрепление Мз IC к цитоскелету. США, Depts Neurology and Cell Biology, Univ. Alabama at Birmingham, UAB Station, Birmingham, AL 35294. Библ. 32

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: АКТИНЫ
УЧАСТКИ СВЯЗЫВАНИЯ
МИОЗИН 1С
ТЯЖЕЛЫЕ ЦЕПИ
DICTYOSTELIUM

Доп.точки доступа:
Rener, Brenda

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.12-04В3.60

Liu, Xiong.
The past and present of investigation on plant actins [Text] / Xiong Liu, Longfei Yan // Shengwuhuaxue yu shengwuwuli jinzhan = Progr. Biochem. and Biophys. - 1994. - Vol. 21, N 3. - С. 203-207, 280 . - ISSN 1000-3282
Перевод заглавия: Прошлое и настоящее в изучении актинов растений
Аннотация: Актин широко распространен в клетках растений в кач-ве важного элемента цитоскелета, он участвует в многочисленных ключевых клеточных процессах. Рассмотрены структура, функции и свойства растительных актинов. Китай, Сol. Biol. Sci., Beijing Agricultural Univ., Bejing 100094. Библ. 19

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.25.09
Рубрики: АКТИНЫ
СТРУКТУРА
ФУНКЦИИ
РАСТЕНИЯ

Доп.точки доступа:
Yan, Longfei

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.02-04Я6.136

Ditsch, Andrea.
Nucleation of actin polymerization by gelsolin [Text] / Andrea Ditsch, Albrecht Wegner // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 224, N 1. - P223-227 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Нуклеация полимеризации актина гельзолином
Аннотация: По усилению флуоресценции ковалентной метки на актине измеряли кинетику полимеризации актина под действием гельзолина при разных конц-иях актина, начиная от значений ниже критической конц-ии. При его конц-иях в диапазоне критических конц-ий мономера ('ЭКВИВ'0,64 мкМ) кинетика конц-ии полимеризованных мономеров в присутствии гельзолина имела S-образный вид. При более высоких конц-иях кинетика приобретала экспоненциальный характер. Полученные кривые анализировали различными кинетическими моделями. Кривые плохо соответствуют модели, в к-рой 2-молекулы актина связываются м-лой гельзолина с последующим присоединением др. молекул актина со стороны активного конца. Значительно лучшее соответствие получено с моделью, предполагающей образование новых актиновых филаментов за счет быстрой фрагментации свежеобразованных филаментов под действием гельзолина. Это означает, что в образование актиновых филаментов под действием гельзолина вносят вклады как полимеризация актина на гельзолине, так и фрагментация образуемых филаментов. При конц-иях актина ниже критической обнаруживаются заметные кол-ва актина, включенного в гельзолин-актиновые олигомеры. Германия, Inst. Physiol. Chem., Ruhr-Univ. Bochum, POB 102148, D-44780 Bochum. Библ. 33

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.03.01
Рубрики: АКТИНЫ
КИНЕТИКА ПОЛИМЕРИЗАЦИИ
ГЕЛЬЗОЛИН
ВЛИЯНИЕ

Доп.точки доступа:
Wegner, Albrecht

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.02-04М4.421

Increase of hepatic mRNAs of profilin, actin and extracellular matrix proteins after carbon tetrachloride treatment and partial hepatectomy in rats [Text] / Hayato Nakamura [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1994. - Vol. 198, N 2. - P568-573 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Повышение содержания мРНК профилина, актина и белков внеклеточного матрикса в печени крыс после введений четыреххлористого углерода и частичной гепатэктомии
Аннотация: В связи с данными о стимуляции синтеза коллагена (К) и др. белков внеклеточного матрикса в печени крыс при ее фиброзе после введений CCl[4] и при регенерации после частичной гепатэктомии исследовали влияние этих воздействий на стационарные конц-ии мРНК профилина, актина, К типов III и IV и фибронектина в печени. Показано, что при острой и хронической интоксикации CCl[4] содержание всех этих мРНК в печени увеличивается, а регенерация печени характеризуется 2-фазной динамикой этих мРНК (пики через 6 ч и через 48 ч после частичной гепатэктомии). Обсуждаются взаимосвязи между изменениями внеклеточного матрикса и реорганизацией актинового цитоскелета в печени крысы. Библ. 24. Япония, 3rd Dep. Internal Med., Sch. Med., Univ. Occupational, Environmental Health, Kitakyushu 807

ГРНТИ	34.39.33

ВИНИТИ 341.39.33.39.15.02
Рубрики: РНК МАТРИЧНАЯ
ПРОФИЛЛИН
АКТИНЫ
БЕЛОК
МАТРИКС ВНЕКЛЕТОЧНЫЙ
ПЕЧЕНЬ
КРЫСЫ
COLLAGEN

Доп.точки доступа:
Nakamura, Hayato; Hirata, Keiji; Yamashiro, Kenzo; Hiranuma, Kenji; Shibata, Kiyotaka; Higashi, Ken; Morita, Tsubasa; Hirano, Hideyasu

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 96.03-04В2.113

Caldesmon, N-terminal yeast actin mutants, and the regulation of actomyosin interactions [Text] / Rachelle H. Crosbie [et al.] // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 11. - P3210-3216 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Кальдесмон, N-концевые мутанты актина дрожжей и регуляция актомиозиновых взаимодействий
Аннотация: Для выяснения роли N-концевых кислотных остатков актина во взаимодействии с кальдесмоном созданы мутантные актины дрожжей, отличающиеся N-концевым зарядом: дикий тип (два отрицательных заряда); 4Ac (4 отрицательных заряда); DNEQ (нейтральный); 'ДЕЛЬТА'DSE (1 положительный заряд). Ингибирование АТФазы S1 одинаково для актина из скелетных мышц, 4Ac дрожжей и актинов дикого типа (80%), но много меньше для нейтрального мутанта и мутанта с делецией (15%). Тем не менее, эксперименты по совместной седиментации показали, что связывание кальдесмона полимеризованным актином из скелетных мышц кролика и всеми актинами дрожжей аналогично. Этот результат показывает, что N-концевые кислотные остатки актина не требуют для связывания кальдесмона F-актином. Хотя конечная степень полимеризации всех актинов одна и та же, скорости полимеризации разных актинов различны. Актин из скелетных мышц и 4Ac имеют аналогичные скорости полимеризации, а актин дикого типа полимеризуется медленнее. Нейтральный мутант и мутант с делецией полимеризуются еще медленнее. Медленная полимеризация мутанта DNEQ сопровождается ухудшением связывания кальдесмона. MgCl[2]-индуцируемая полимеризация актина происходит с одной и той же скоростью для всех актинов. США, Dept Chem. Biochem., Univ. California, Los Angeles, CA 90024. Библ. 68

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.02
Рубрики: АКТИНЫ
МУТАНТНЫЕ
ДРОЖЖИ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
КАЛЬДЕСМОН

Доп.точки доступа:
Crosbie, Rachelle H.; Miller, Carl; Chalovich, Joseph M.; Rubenstein, Peter A.; Reisler, Emil

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 96.04-04А3.177

A computer-interfaced falling ball viscometer [Text] / Jian Wang [et al.] // J. Biochem. and Biophys. Meth. - 1994. - Vol. 28, N 4. - P251-261 . - ISSN 0165-022X
Перевод заглавия: Вискозиметр с падающим шариком и компьютерным интерфейсом
Аннотация: Предложена система для измерения вязкости в условиях низкого сдвига. Три оптических сенсора показывают скорость прохождения стального шарика, падающего через микрокапиллярную трубку. Потенциометр детектирует наклон трубки. Полученные данные вводятся через программу с графическим интерфейсом в электронную таблицу. Электронная таблица вычисляет и сохраняет значения вязкости образца, используя наклон и отсекаемые по осям отрезки калибровочного графика на основе стандарта. Вискозиметр использован для определения кинетики полимеризации актина и вязкости F-актин-альдолазных гелей. Для этих систем воспроизводимость и скорость получения результатов была значительно выше чем при традиционных методах. США, Ctr. Bioengin., Univ. Washington, Seattle, WA 98195. Библ. 35

ГРНТИ	34.57.15

ВИНИТИ 341.57.15.37
Рубрики: АКТИНЫ
КИНЕТИКА ПОЛИМЕРИЗАЦИИ
ВИСКОЗИМЕТР
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Wang, Jian; Reitz, Fritz; Donaldson, Tom; Pagliaro, Len

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 96.04-04Б4.218

Cytoskeletal rearrangements and the functional role of T-plastin during entry of Shigella flexneri into HeLa cells [Text] / T. Adam [et al.] // J. Cell Biol. - 1995. - Vol. 129, N 2. - P367-381 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Перестройки цитоскелета и функциональная роль T-пластина в процессе проникновения Shigella flexneri в клетке HeLa
Аннотация: Shigella flexneri - энтероинвазивные бактерии. Основным фактором патогенности их является способность проникать в эпителиальные клетки кишечника. Показано, что при проникновении в клетки HeLa шигеллы вызывают полимеризацию внутриклеточного актина. Образующиеся волокна облегчают проникновение возбудителя и его продвижение внутри клетки. В этих процессах важную роль играет T-пластин - белок, связанный с актином. Библ. 71

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.99
Рубрики: SHIGELLA FLEXNERI (BACT.)
ПРОНИКНОВЕНИЕ
КЛЕТКИ HELA
ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ АКТИНЫ
ПОЛИМЕРИЗАЦИЯ
T-ПЛАСТИНЫ

Доп.точки доступа:
Adam, T.; Arpin, M.; Prevost, M.-C.; Gounon, P.; Sansonetti, P.J.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-99

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска