СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=АКТИВНЫЙ ЦЕНТР<.>)

Общее количество найденных документов : 442
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.05-04В2.112

Bray, M.
Identification of a glutamate residue at the active site of xylanase A from Schizophyllum commune [Text] / M. Bray, A. Clarke // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 219, N 3. - P821-827
Перевод заглавия: Идентификация остатка глутамата в активном центре ксиланазы А из Schizophyllum commune
Аннотация: Ксиланазу А из базидомицетов обрабатывали в присутствии субстрата сильным карбоксилат-модифицирующим реагентом (ЕАС), что сопровождалось полной инактивацией фермента. После обработки неактивной ксиланазы трипсином полученные пептиды разделяли методом офВЭЖХ и секвенировали. Обнаружили, что [{1}{4}C] EAC связывается только с Glu87. Предполагают, что Glu87 действует как нуклеофил в механизме катализа ксиланазы А. Канада, Dep. Microbiol., Univ. Guelph. Библ. 42.

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: SCHIZOPHYLLUM COMMUNE (FUNGI)
КСИЛАНАЗА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
ОСТАТОК ГЛУТАМАТА
ИДЕНТИФИКАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Clarke, A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.07-04Б2.115

Iwamoto, Ryoko.
Contribution to catalysis and stability of the essential cysteine residue at the active site of D-glucosaminate dehydratase from Pseudomonas fluorescens [Text] / Ryoko Iwamoto, Satomi Nakura // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1994. - Vol. 58, N 6. - P1058-1061 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Вклад в катализ и стабильность D-глюкозаминатдегидратазы незаменимого остатка цистеина в активном центре Pseudomonas fluorescence
Аннотация: Показано, что химическая модификация очищенного апофермента D-глюкозаминатдегидратазы N-этилмалеимидом и 7-хлоро-4-аминобензо-2-окса-1,3-диазолом позволяет идентифицировать в активном центре, необходимый остаток цистеина, к-рый образует хелатный комплекс с Mn{2+} в (или около) участках связывания пиридоксаль-5'-фосфата и D-глюкозамината. Япония, Dep. Chemistry, Fac. Science, Nara Women's Univ., Nara 630.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЛЮКОЗАМИНАТДЕГИДРАТАЗА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
СВОЙСТВА
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Nakura, Satomi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.07-04Б4.299

Evolution of antibiotic resistance: Several different amino acid substitutions in an active site loop alter the substrate prolife of 'бета'-lactamase [Text] / Timothy Palzkill [et al.] // Mol. Microbiol. - 1994. - Vol. 12, N 2. - P217-229 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Эволюция устойчивости к антибиотикам: несколько различных аминокислотных замен в петле активного центра изменяют субстратный профиль 'бета'-лактамазы
Аннотация: Исследовали изменение субстратной специфичности 'бета'-лактамазы TEM-1 Escherichia coli под влиянием вызванных мутагенезом случайных аминокислотных замен (а. з.) в районе аминокислот 161-170. Этот район содержит участок омега-петли, связанной с формированием активного сайта. Показали, что фактически любая а. з. приводит, по крайней мере, к трехкратному повышению устойчивости к цефтазидиму относительно дикого типа, однако при этом происходит дестабилизация энзима. Возможно, именно эффектом дестабилизации можно объяснить тот факт, что среди природных изолятов до сих пор не найдено устойчивых к цефтафазидиму. Библ. 41. Табл. 2. Ил. 9. США, Dep. of Microbiol. and Immunology, Baylor College of Med., One Baylor Plaza, Houston, TX 77030

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.25.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
АНТИБИОТИКОУСТОЙЧИВОСТЬ
ЦЕФТАЗИДИМ
МЕХАНИЗМ
ЛАКТАМАЗА * БЕТА-
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Palzkill, Timothy; Le, Quyen-Quyen; Venkatachalam, K.V.; LaRocco, Mark; Ocera, Hermes

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.152

Mulrooney, Scott B.
Potential active-site base of thioredoxin reductase from Escherichia coli: Examination of histidine{245} and aspartate{139} by site-directed mutagenesis [Text] / Scott B. Mulrooney, Charles H. Williams // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 11. - P3148-3154 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Потенциальные основания в активном центре тиоредоксинредуктазы из Escherichia coli: изучение гистидина-245 и аспартата-139 сайт-направленным мутагенезом
Аннотация: Выясняли роль кислотно-щелочного катализа в восстановлении тиоредоксина, катализируемом тиоредоксинредуктазой (Тр) E. coli, в частности, роли остатков His245 и Asp139 в Тр. Сайт-адресованным мутагенезом получены мутантные Тр с заменами His245 на Asp (H245N) и Ala (H245A) и с заменами Asp139 на Glu (D139E). Asn (D139N) и Leu (D139L). Показано, что все мутанты по His249 не отличаются от Тр дикого типа по числу оборотов и K[m], мутант D139E имеет 38% активности Тр дикого типа, мутант D139N - лишь 1,5% активности, а мутант D139L вообще неактивен. Все мутанты имели нормальную трансгидрогеназную активность с NADPH и 3-ацетилпиридинадениндинуклеотидфосфатом. Предполагается, что остаток Asp139 является компонентом активного центра Тр и осуществляет протонирование тиолатного аниана в восстановленном тиоредоксине. США, Med. Res. Serv., VA Med. Ctr. Ann Arbor, MI 48105. Библ. 44

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ТИОРЕДОКСИНРЕДУКТАЗА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
САЙТ-НАПРАВЛЕННЫЙ МУТАГЕНЕЗ
ESCHERUCHIA COLI

Доп.точки доступа:
Williams, Charles H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.195

Wells, Timothy N. C.
Arginine 304 is an active site residue in phosphomannose isomerase from Candida albicans [Text] / Timothy N. C. Wells, Paul Scully, Edith Magnenat // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 19. - P5777-5782 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Аргинин-304 - остаток в активном центре фосфоманнозоизомеразы из Candida albicans
Аннотация: Р-ция, катализируемая фосфоманнозоизомеразой из Candida albicans (ФМИ), имеет 2 оптимума pH (pH 5,6 и 8,7) и угнетается при обработке ФМИ фенилглиоксалем, модифицирующим специфически остатки аргинина. Субстрат ФМИ маннозо-6-фосфат защищает ФМИ от этой инактивации, к-рая является pH-зависимым процессом с оптимумом pH-9,1. В опытах с [7-{14}C]-фенилглиоксалем показано, что он связывается с ФМИ в молярных отношениях 1:1. Анализ радиоактивных фрагментов модифицированной ФМИ после ее расщепления Asp-N-протеазой и фракционирования ВРЖХ показал, что радиоактивный фенилглиоксаль связан с пептидом DNVVRAGFTPKFK, к-рый соответствует остаткам 300-312 ФМИ и содержит остаток Arg-304-мишень для связывания с данным модификатором. Швейцария, Glaxo Inst. Mol. Biol., 1228 Plan-les-Quates, Geneva. Библ. 20

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФОСФОМАННОЗОИЗОМЕРАЗА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
КАТАЛИЗ
ДРОЖЖИ

Доп.точки доступа:
Scully, Paul; Magnenat, Edith

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.254

Komissarov, A. A.
Affinigty labeling of the essential carboxyl group in uridine phosphorylase from E. coli with woodward reagent K [Text] / A. A. Komissarov, D. V. Romanova, V. G. Debabov // Pharm. World and Sci. - 1993. - Vol. 15, N 4 Suppl. F. - P20 . - ISSN 0928-1231
Перевод заглавия: Аффинное мечение существенной группы в уридинфосфорилазе из Escherichia coli реактивом Вудворда K
Аннотация: Изучена избирательная модификация существенного дикарбонового аминокислотного остатка в уридинфосфорилазе Escherichia coli (I) реактивом Вудворда K(II). II имеет высокое сродство к активному центру I: K[i]=0,1 мМ сравнима с K[M] для уридина (III) и урацила (IV). Фосфат (V), III, IV и дезоксирибозо-1-фосфат не защищают I от инактивации. Связывание II и III значительно уменьшает сродство к II (K[i])=2,5 мМ) и увеличивает константу скорости инактивации I с 1,1 до 5,5 мин {-1}. Почти полная защита I от инактивации наблюдается только при одновременном добавлении III+V или IV+V. Т.обр. инактивация I предотвращается одновременным заполнением субсайтов связывания II и V в активном центре I. Россия, Ин-т генетики микроорганизмов, Москва

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
УРИДИНФОСФОРИЛАЗА
СТРУКТУРА-АКТИВНОСТЬ СООТНОШЕНИЕ
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Romanova, D.V.; Debabov, V.G.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.09-04М2.177

Neuenschwander, Pierre F.
Analysis of active-site mutants of blood clotting factor VIIa: Importance of K[192] in coagulant activity [Text] / Pierre F. Neuenschwander, James H. Morrissey // J. Cell. Biochem. - 1994. - Suppl. 18d. - P159 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Анализ мутантов по активному центру фактора VIIа свертывания крови: Значение К[192] в свертывающей активности
Аннотация: Фактор VIIa (fVIIa) является сериновой протеазой, катализирующей протеолитическую активацию первых этапов каскада реакций свертывания крови. Исследовали варианты fVIIa, в которых К192 замещали на O или E. Одну из этих аминокислот нашли в положении 192 последовательностей многих факторов системы свертывания. Установили, что мутант fVII K192O имеет только 40% активности fVIIa дикого типа, тогда как мутант K192O полностью неактивен. Сделали вывод о важной роли Lys 192 в протеолитической активности fVIIa. США, Oklahoma Med. Res. Foundation. Oklahoma City, OK 73104

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.37.13.09
Рубрики: ФАКТОР VIIA
ФАКТОР СВЕРТЫВАНИЯ КРОВИ
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
АНАЛИЗ МУТАНТОВ

Доп.точки доступа:
Morrissey, James H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.09-04К1.287

Fontaine, Veronique.
Mutagenesis of the human interleukin-6 fourth predicted 'альфа'-helix: Involvement of the Arg168 in the binding site [Text] / Veronique Fontaine, Josette Ooms, Jean Content // Eur. J. Immunol. - 1994. - Vol. 24, N 5. - P1041-1045 . - ISSN 0014-2980
Перевод заглавия: Мутагенез в предполагаемой четвертой 'альфа'-спирали интерлейкина 6 человека. Вовлечение Арг-168, входящего в состав связывающего участка
Аннотация: Анализировали белки, полученные в результате экспрессии серии мутантных генов интерлейкина 6 (ИЛ-6) человека в ооцитах дрозофилы. Сохранность их функциональной активности оценивали по наличию у них ростового действия в отношении гибридом, сохранность конформации - по способности взаимодействовать с моноклональными антителами к нативному ИЛ-6. Кроме того, определяли способность белков подавлять пролиферацию клеток меланомы и связываться с рецепторами для ИЛ-6 на тех же клетках. Изучение 38 мутантных белков показало, что в сохранении функции и конформации ИЛ-6 решающая роль принадлежит остаткам Мет-161, Арг-168 , Арг-179 и Мет-184. Ранее было известно об участии в построении активного центра ИЛ-6 всех упомянутых остатков, кроме Арг-168. В соответствии с моделью Bazan Арг-168 должен входить в состав 4-го 'альфа'-спирального участка молекулы ИЛ-6. Бельгия, Lab. Virologie, Inst. Pasteur Brabant, Bruxelles. Библ. 30

ГРНТИ	34.43.37

ВИНИТИ 341.43.37.05
Рубрики: ИНТЕРЛЕЙКИН 6
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
АНАЛИЗ
МУТАГЕНЕЗ
ПРИМЕНЕНИЕ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Ooms, Josette; Content, Jean

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.10-04Б1.107

In vitro proteolytic activity and active-site identification of the human cytomegalovirus protease [Text] / John T. Sevens [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 226, N 2. - P361-367 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Протеолитическая активность in vitro и идентификация активного центра протеазы цитомегаловируса человека
Аннотация: Геном цитомегаловируса (ЦМВ) человека кодирует протеазу, к-рая атакует связи Ala256-Ser257 и Ala643-Ser644 (соотв. сайты высвобождения и созревания) в собственной цепи и катализирует процессинг белка сборки ЦМВ. Исследована активность протеазы ЦМВ с синтетическими пептидными субстратами, имеющими последовательность аминокислотного окружения этих сайтов атаки и влияние на эти р-ции нек-рых специфических ингибиторов протеолиза. Показано, что по всем изученным кинетическим параметрам протеаза ЦМВ относится к сериновым протеазам. По данным инактивации диизопропилфторфосфатом, в активности протеазы роль нуклеофильного агента играет единственный остаток серина, локализованный в положении 132. Этот остаток входит в последовательность, консервативную для ряда протеаз вируса герпеса. США, Bristol-Myers Squibb Pharm. Res. Inst., Dep. 106, POB S100, Wallingford, CT 06492-7660. Библ. 45

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ПРОТЕАЗА
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
ЦИТОМЕГАЛОВИРУС
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Sevens, John T.; Mapelli, Claudio; Tsao, Jonglin; O'Boyle, Donald II; Weinheimer, Steven P.; Diianni, Carolyn L.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.10-04Б2.98

Active-site covalent modifications of quinoprotein amine oxidases from Aspergillus niger: Evidence for binding of the mechanism-based inhibitor, 1,4-diamino-2-butyne, to residue Lys356 involved in the catalytic cycle [Text] / Ivo Frebort [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 225, N 3. - P959-965 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Ковалентная модификация активного центра хинон-содержащих аминоксидаз из Aspergillus niger : данные о механизме связывания ингибитора 1,4-диамино-2-бутина с остатком Lys365, участвующим в каталитическом цикле
Аннотация: Изучено взаимодействие двух различных хинон-содержащих аминоксидаз (КФ 1.4.3.6):АO-I и АО-II, из A. niger с ковалентно-связывающимися модификаторами активного центра. Оба фермента одинаково ингибируются фенилгидразином или п-нитрофенилгидразином. Описана модификация гистидильного и тирозильного остатков диэтилпирокарбонатом и сульфгидрильных групп 5,5'-дитио-бис-(2-нитробензоатом) и 4-хлоро-7-нитрозо-2-окса-1,3-диазолом. Аналог субстрата 1,4-диамино-2-бутин ингибирует АО-I и АО-II, влияя на механизм реакции в рез-те образования пиррольной связи в активном центре фермента. В присутствии 1,4-диамино-2-бутина у АО-I и АО-II появляются новые максимумы поглощения в спектрах при 310 и 300 нм соотв. Инактивированную АО-I расщепили протеазами и меченные пептиды очистили с помощью ВЭЖХ. Установлено, что у АО-I 1,4-диамино-2-бутин взаимодействует с остатком Lys365 в последовательности Lys-Met-Pro-Asn-Ala. Япония, Lab. of Appl. Microbiol., Fac. of Agr., Yamaguchi Univ., 1677-1 Yoshida, Yamaguchi 753. Библ. 32

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АМИНОКСИДАЗА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
КОВАЛЕНТНАЯ МОДИФИКАЦИЯ
ASPERGILLUS NIGER

Доп.точки доступа:
Frebort, Ivo; Pec, Pavel; Luhova, Lenka; Matsushita, Kazunobu; Toyama, Hirohide; Adachi, Osao

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.11-04Б1.90

Identification of active-site residues of the adenovirus endopeptidase [Text] / Claudine Rancourt [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1994. - Vol. 91, N 3. - P844-847 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Идентификация компонентов активного центра аденовирусной эндопептидазы
Аннотация: Multiple sequence alignment of the 12 adenovirus endopeptidases known to date identified a number of conserved residues which might be important for enzyme activity. Eleven mutants were created in the cloned gene by site-directed mutagenesis to identify the active site of this thiol endopeptidase. Analysis of the proteolytic activity in a crude system using viral precursor proteins, as well as in a purified system with activated proteinases using a new chromophoric octapeptide substrate, yielded results consistent with Cys-104 and His-54 being two members of the active site. This result was confirmed by the carboxymethylation of the reactive Cys-104 and its prevention by the active-thiol-specific agent E64. Although Cys-122 and Cys-126 were also reactive cysteines, mutation of these residues did not affect enzyme activity. Replacement of the active-site Cys-104 by serine converted the enzyme into a serine-like proteinase, sensitive to serine proteinase inhibitors. The absence of homology to other proteinases, particularly at the active-site cysteine, coupled with the requirement for activation by a substrate cleavage fragment, indicates that the adenovirus endoproteinase may represent a new subclass of cysteine proteinases. Канада, Dep. Microbiol., Fac. Med., Univ. Sherbrooke, PQ, J1H 5N4. Библ. 26

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ЭНДОПЕПТИДАЗА
АДЕНОВИРУСНАЯ
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
ИДЕНТИФИКАЦИЯ КОМПОНЕНТОВ

Доп.точки доступа:
Rancourt, Claudine; Tihanyi, Karoly; Bourbonniere, Martin; Weber, Joseph M.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.11-04Б2.110

The active site of yeast aspartyl-tRNA synthetase: Structural and functional aspects of the aminoacylation reaction [Text] / Jean Cavarelli [et al.] // EMBO Journal. - 1994. - Vol. 13, N 2. - P327-337 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Активный центр аспартил-тРНК-синтетазы дрожжей: структурный и функциональный аспекты реакции аминоацилирования
Аннотация: Активный центр аспартил-тРНК-синтетазы (Asp RS) исследовали кристаллографическими методами в присутствии всех трех субстратов, участвующих в процессе аминоацилирования (аспарагиновая кислота, АТФ и тРНК). Получили четыре независимые кристаллические структуры: бинарный комплекс тРНК{Asp}AspRS, два третичных комплекса, включающих АТФ и ее аналог и комплекс с участием АТФ и аспарагиновой кислоты. На основании данных РСА предлагают механизм аминоацилирования для синтетаз II класса. Отмечают роль Arg 531 при стабилизации АТФ, а также остатка Asp 342, определяющего положение аспарагиновой кислоты (субстрата). Сравнивают различие и сходство механизмов аминоацилирования ферментами I и II классов. К общим чертам относят, в частности, участие иона Mg в связывании лабильной пирофосфатной цепи. Франция, UPR 9004, Lab. Biol. Struct., Inst. Biol. Mol. Cell. CNRS, 67084 Strasbourg Cedex. Библ. 35

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АСПАРТИЛ-ТРНК-СИНТЕТАЗА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
КРИСТАЛЛОГРАФИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Cavarelli, Jean; Eriani, Gilbert; Reeso, Bernand; Ruff, Marc; Boeglin, Marcell; Mitschler, Manre; Martin, Franck; Gangligg, Jean; Thioffy, Jean-Claude; Moras, Dino

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.11-04Б4.207

Devulapalle, Kumari S.
Subsite specificity of the active site of glucosyltransferases from Streptococcus sobrinus [Text] / Kumari S. Devulapalle, Gregory Mooser // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 16. - P11967-11971 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Специфичность субсайтов активного центра глюкозилтрансфераз из Streptococcus sobrinus
Аннотация: Oral bacterial glucosyltransferases use sucrose as a substrate in synthesis of either 'альфа'-1,3 water-insoluble glucans (GTF-I) or 'альфа'-1,6 water-soluble glucans (GTF-S). The binding specificity of the glucosyl and fructosyl subsites of the sucrose-binding site was examined to identify ligands that bind exclusively to each subsite. In examining potential subsite-specific ligands, binding affinity to GTF-I was consistently stronger than binding to GTF-S. Fructose was found to be a moderate GTF inhibitor, but free glucose, 'альфа'-methylglucoside, and glucose epimers were very weak inhibitors. In contrast, glucose transition-state analogues, D-glucano-1,5-lactone, 1-deoxynojirimycin (dNJ), and most N-alkyl derivatives of dNJ were moderate to strong inhibitors; in particular N-methyl-dNJ was found to be the strongest GTF inhibitor identified to date. Multiple inhibitor kinetic analysis established nonexclusive binding of fructose and dNJ at the respective subsites. Binding of fructose and N-alkyl-dNJ derivatives was, to a small degree, partially exclusive. Fructose and dNJ were used as reporter ligands to localize the subsite specificity of two test inhibitors: a reversible inhibitor, Zn{2+}, and an irreversible inhibitor, diethyl pyrocarbonate (DEP). Analogous experiments adapted to the irreversible inhibitor DEP indicated that it reacts at both subsites or induces a protein conformational change at one subsite that alters ligand binding at the adjacent subsite. США, Section Biochemistry, Dep. Basic Sciences, Sch. Dentistry, Univ. Southern California, Los Angeles, CA 90089-0641. Библ. 30

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.19.11
Рубрики: ГЛЮКОЗИЛТРАНСФЕРАЗЫ
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
СПЕЦИФИЧНОСТЬ СУБСАЙТОВ
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Mooser, Gregory

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.11-04В3.158

Mikami, Bunzo.
Two sulfhydryl groups near the active site of soybean 'бета'-amylase [Text] / Bunzo Mikami, Keiichi Nomura, Yuhei Morita // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1994. - Vol. 58, N 1. - P126-132 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Две сульфгидрильные группы вблизи активного центра 'бета'-амилазы соевых бобов.
Аннотация: Менее реактивные группы 'бета'-амилазы соевых бобов, SH4, SH5, и SH6 модифицировали с помощью пара-хлормеркурибензоата или N-этилмалеимида после того, как реактивные SH группы, SH1, SH2 и SH3 блокировали 5,5'-дитиобис-(2-нитробензойной к-той) и цианидом. Активность фермента снижалась при модификации SH4. 'альфа'-Циклодекстрин защищал SH4 от модификации более эффективно, чем мальтоза. Фермент с модифицированной SH4 еще связывал глюкозу, мальтозу и 'альфа'-циклодекстрин. SH4 не имела отношения ни к катализу, ни к связыванию субстрата, но ее крупный заместитель действовал на субстрат-связывающий участок. Секвенирование пептида, меченого 5-(иодацетамидоэтил)-аминонафталин-1-сульфонатом показало, что SH4, SH5, и SH6 группы находятся в Cys-343, Cys-82 и Cys-208 соотв. Сравнение первичной структуры 'бета'-амилаз также показало, что последовательность вокруг SH4 (Cys-343) также как вокруг SH2 (Cys-95), сильно консервативна у высших растений и бактерий. Эти результаты согласуются со структурной моделью, основанной на рентгеноструктурной кристаллографии 'бета'-амилазы соевых бобов. Япония, Res. Inst. for Food Sci., Kyoto Univ., Kyota. Библ. 32

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: АМИЛАЗА БЕТА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
СУЛЬФГИДРИЛЬНЫЕ ГРУППЫ
СОЕВЫЕ БОБЫ

Доп.точки доступа:
Nomura, Keiichi; Morita, Yuhei

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.11-04К1.127

Essen, Lars-Oliver.
The de novo design of a antibody combining site. Crystallographic analysis of the V[L] domain confirms the structural model [Text] / Lars-Oliver Essen, Arne Skerra // J. Mol. Biol. - 1994. - Vol. 238, N 2. - P226-244 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Новый дизайн активного центра антител. Структурная модель домена V[L] на основе кристаллографического анализа
Аннотация: In a protein design approach the molecular model of an artificial antibody F[v] fragment was generated with predicted complementarity to part of the known crystal structure of chicken egg-white cystatin. The model of the F[v] fragment was based on the three-dimensional structure of the anti-lysozyme antibody HyHEL-10, which was modified by substituting amino acid side-chains in the complementarity-determining regions (CDRs) as well as the framework without altering the backbone. In the course of crystallization experiments with the bacterially produced F[v] fragment crystals of the V[L] domain alone were obtained. These crystals diffracted X-rays to a resolution of 2*17 A and were shown to belong to the space group P2[1]2[1]2[1] with unit cell dimensions a=46*89 A, b=58*05 A, c=83*22 A containing two V[L] monomers in the asymmetric unit. The crystal structure was solved by molecular replacement and refined to a crystallographic R-factor of 17*5%. The two V[L] monomers exhibit an asymmetric mode of association, which is different from other crystallized V[L] domains described before and shows the peculiar feature of an isopropanol precipitant molecule buried at the interface. Both V[L] structures reveal a high level of similarity to the predicted three-dimensional model. With the exception of two loop segments in the framework region that are involved in crystal packing contacts, the backbone structures of the two V[L] monomers in the crystal and the molecular model of the V[L] domain are practically identical. Although six amino acid residues had been replaced in the hypervariable regions, the CDR conformations, remained conserved and only minor deviations in the orientation of some side-chains and peptide planes were detected. The crystallographic analysis of the V[L] domain modelled as part of a complex between an atrificial F[v] fragment and the small protein cystatin, deliberately chosen as antigen target, confirms the concept of distinct structural classes for CDR backbones and supports our strategy for the de novo design of an antibody combining site. Германия, Max-Planck-Inst. Biophys., Heinrich-Hoffmann-Str. 7., D-60528 Frankfurt am Main. Библ. 45?

ГРНТИ	34.43.33

ВИНИТИ 341.43.33.05
Рубрики: АНТИТЕЛА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
ДОМЕН V[L]
СТРУКТУРНАЯ МОДЕЛЬ
КРИСТАЛЛОГРАФИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ

Доп.точки доступа:
Skerra, Arne

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.12-04Б2.210

The active site of yeast aspartyl-tRNA synthetase: Structural and functional aspects of the aminoacylation reaction [Text] / Jean Cavarelli [et al.] // EMBO Journal. - 1994. - Vol. 13, N 2. - P327-337 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Активный центр аспартил-тРНК-синтетазы дрожжей: структурный и функциональный аспекты реакции аминоацилирования
Аннотация: Активный центр аспартил-тРНК-синтетазы (Asp RS) исследовали кристаллографическими методами в присутствии всех трех субстратов, участвующих в процессе аминоацилирования (аспарагиновая кислота, АТФ и тРНК). Получили четыре независимые кристаллические структуры: бинарный комплекс тРНК{Asp}AspRS, два третичных комплекса, включающих АТФ и ее аналог и комплекс с участием АТФ и аспарагиновой кислоты. На основании данных РСА предлагают механизм аминоацилирования для синтетаз II класса. Отмечают роль Arg 531 при стабилизации АТФ, а также остатка Asp 342, определяющего положение аспарагиновой кислоты (субстрата). Сравнивают различие и сходство механизмов аминоацилирования ферментами I и II классов. К общим чертам относят, в частности, участие иона Mg в связывании лабильной пирофосфатной цепи. Франция, UPR 9004, Lab. Biol. Struct., Inst. Biol. Mol. Cell. CNRS, 67084 Strasbourg Cedex. Библ. 35

ГРНТИ	34.27.17

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 95.12-04М4.5

Hossain, Shaikh Abu.
Active-site structure of UDP-glucose pyrophosphorylase: Comparison between the eukaryotic and prokaryotic enzymes [Text] / Shaikh Abu Hossain, Katsuyuki Tanizawa, Toshio Fukui // Protein Eng. - 1994. - Vol. 7, N 9. - P1155 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Структура активного центра UDP-глюкозопирофосфорилазы: сравнение эукариотического и прокариотического ферментов
Аннотация: Клонирован и секвенирован структурный ген UDP-глюкозопирофосфорилазы (КФ 2.7.7.9) Escherichia coli. Ген состоит из 906 пар нуклеотидов и кодирует полипептид из 302 аминокислотных остатков. Рассчитанная первичная структура фермента сильно схожа со структурами этого фермента из Acetobacter xylinum и Salmonella typhimurium, но мало схожа или не имеет вообще сходства со структурами фермента из миксомицет, клубней картофеля и печени крупного рогатого скота. Рекомбинантный фермент, очищенный до гомогенного состояния, является тетрамером и обладает такими же каталитическими свойствами, что и нативный фермент эукариот. Уридиндифосфопиридоксаль эффективно ингибирует фермент из E. coli, также как и ферменты из растений и млекопитающих. Установлено, что около 90% ингибитора связывается с Lys87, а оставшийся ингибитор связывается с Lys84. Распределение остатков лизина, связывающих ингибитор в первичной структуре фермента эукариот, отличается от распределения этих остатков в структуре ферментов прокариот. Япония, Inst. of Sci. and Ind. Res., Osaka Univ., Ibaraki, Osaka 567. Библ. 6

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: УДФ-ГЛЮКОЗОПИРОФОСФОРИЛАЗА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
СТРУКТУРА
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Tanizawa, Katsuyuki; Fukui, Toshio

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.12-04В2.287

Active-site covalent modifications of quinoprotein amine oxidases from Aspergillus niger: Evidence for binding of the mechanism-based inhibitor, 1,4-diamino-2-butyne, to residue Lys356 involved in the catalytic cycle [Text] / Ivo Frebort [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 225, N 3. - P959-965 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Ковалентная модификация активного центра хинон-содержащих аминоксидаз из Aspergillus niger : данные о механизме связывания ингибитора 1,4-диамино-2-бутина с остатком Lys365, участвующим в каталитическом цикле
Аннотация: Изучено взаимодействие двух различных хинон-содержащих аминоксидаз (КФ 1.4.3.6):АO-I и АО-II, из A. niger с ковалентно-связывающимися модификаторами активного центра. Оба фермента одинаково ингибируются фенилгидразином или п-нитрофенилгидразином. Описана модификация гистидильного и тирозильного остатков диэтилпирокарбонатом и сульфгидрильных групп 5,5'-дитио-бис-(2-нитробензоатом) и 4-хлоро-7-нитрозо-2-окса-1,3-диазолом. Аналог субстрата 1,4-диамино-2-бутин ингибирует АО-I и АО-II, влияя на механизм реакции в рез-те образования пиррольной связи в активном центре фермента. В присутствии 1,4-диамино-2-бутина у АО-I и АО-II появляются новые максимумы поглощения в спектрах при 310 и 300 нм соотв. Инактивированную АО-I расщепили протеазами и меченные пептиды очистили с помощью ВЭЖХ. Установлено, что у АО-I 1,4-диамино-2-бутин взаимодействует с остатком Lys365 в последовательности Lys-Met-Pro-Asn-Ala. Япония, Lab. of Appl. Microbiol., Fac. of Agr., Yamaguchi Univ., 1677-1 Yoshida, Yamaguchi 753. Библ. 32

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: АМИНОКСИДАЗА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
КОВАЛЕНТНАЯ МОДИФИКАЦИЯ
ASPERGILLUS NIGER

Доп.точки доступа:
Frebort, Ivo; Pec, Pavel; Luhova, Lenka; Matsushita, Kazunobu; Toyama, Hirohide; Adachi, Osao

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.12-04В2.316

Biogenesis of the yeast vacuole (lysosome). Mutation in the active site of the vacuolar serine proteinase yscB abolishes proteolytic maturation of its 73-kDa precursor to the 41.5-kDa pro-enzyme and a newly detected 41-kDa peptide [Text] / Hans H. Hirsch [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1992. - Vol. 203, N 3. - P641-653 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Биогенез дрожжевой вакуоли (лизосомы): мутация в активном центре вакуолярной сериновой протеиназы yscB блокирует протеолитическое созревание ее предшественника (73 кД) до про-фермента (41,5 кД) и впервые обнаруженного пептида (41 кД)
Аннотация: Ген PRB1 Saccharomyces cerevisiae кодирует вакуолярную сериновую протеиназу yscB (PrB). Сконструирован мутантный аллель prb1-Ala519, кодирующий фермент, в к-ром каталитич. остаток серина в активном центре (положение 519) заменен остатком аланина. При замене гена PRB1 дикого типа аллелем prb1-Ala519 в клетках обнаруживается только м-ла с мол. м. 73 кД, соотв-ющая непроцессированному цитоплазматич. предшественнику (пре-супер-про-BrB). Сделан вывод, что этот предшественник не подвергается процессингу до про-фермента (про-PrB) с мол. м. 41,5 кД. С помощью специально получ. антител также показано, что в клетках дикого типа в дополнение к про-PrB образуется суперпептид с мол. м. 41 кД, к-рый в норме быстро разрушается при превращении про-PrB в зрелую PrB. Представлена модель биосинтеза и созревания PrB. Библ. 51. Германия, Inst. Biochemie der Univ. Stuttgart

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: СЕРИНОВАЯ ПРОТЕИНАЗА YSCB
СОЗРЕВАНИЕ ПРЕДШЕСТВЕННИКА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
МУТАЦИЯ БЛОКИРУЮЩАЯ
ЛИЗОСОМЫ
БИОГЕНЕЗ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE
ДРОЖЖИ
PRB1 GENE
MUTANT ALLELE PRB1-ALA519

Доп.точки доступа:
Hirsch, Hans H.; Shciffer, Hans H.; Muller, Hanne; Wolf, Dieter H.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.01-04Б2.143

The proteasome from Thermoplasma acidophilum is neither a cysteine nor a serine protease [Text] / Erika Seemuller [et al.] // FEBS Lett. - 1995. - Vol. 359, N 2-3. - P173-178 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Протеосомы из Thermoplasma acidophilum - не цистеиновая и не сериновая протеиназа
Аннотация: При определении природы активного центра протеосомы T. acidophilum установили, что мутации по единственному цистеину, по обоим гистидинам и по двум полность консервативным аспартатам протеосомного комплекса, а также по всем серинам его 'бета'-субъединицы не вызывали сколько-нибудь значительного снижения каталитической активности фермента, а мутация по консервативному аспартату 'бета'-субъединицы даже повышала активность протеосомы в три раза. Следовательно, протеосомы не относятся ни к сериновым, ни к цистеиновым протеиназам. Германия, Max-Plank Inst. fur Bioch., D-82152 Martinsried. Библ. 26

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПРОТЕОСОМА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
THERMOPLASMA ACIDOPHILUM

Доп.точки доступа:
Seemuller, Erika; Lupas, Andrei; Zuhl, Frank; Zwicki, Peter; Baumeister, Wolfgang

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска