СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=АДГЕЗИН FAP1<.>)

Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 09.10-04Б2.73

Two gene determinants are differentially involved in the biogenesis of Fap1 precursors in Streptococcus parasanguis [Text] / Hui Wu [et al.] // J. Bacteriol. - 2007. - Vol. 189, N 4. - P1390-1398 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Два гена различно включаются в биогенезис предшественников Fap1 Streptococcus parasanguis
Аннотация: Fap1 - 200-кДа адгезин, представляющий собой богатый серином гликопротеин, модифицированный О-связанным гликаном, требуется для образования фимбрий и биопленки в Streptococcus parasanguis. Идентифицировали кластер из 7 генов, включающий secY2, orf1, orf2, orf3, secA2, gtf1 и gtf2, локализованных непосредственно за fap1. Высокое содержание Г+С и наличие транспозазы привело к предположению, что данный кластер горизонтально перенесен из других бактерий и представляет собой геномный остров. По крайней мере, два гена острова опосредуют биогенезис Fap1. Мутация гена Gtf1 ведет к накоплению предшественника Fap1. Инактивация гена аксессорного белка SecY2 ведет к экспрессии другого предшественника Fap1. Показали, что SecY2 играет роль в гликозилировании Fap1, вероятно сопряженном с секрецией Fap1. Gtf1 и SecY2 совместно участвуют в биогенезисе двух различных предшественников Fap1. США, Dep. of Pediatric Dentistry and Microbiol., Schools of Dentistry and Med., Univ. of Alabama at Birmingham, Birmingham Alabama 35294. Библ. 36

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: ФИМБРИИ
БИОПЛЕНКИ
ОБРАЗОВАНИЕ
БЕЛОК
АДГЕЗИН FAP1
СИНТЕЗ
ПРЕДШЕСТВЕННИКИ
ГЕНЫ
ГЕНЫ СИНТЕЗА АДГЕЗИНА SECY2, GTF1, 2
STREPTOCOCCUS PARASANGUIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Wu, Hui; Bu, Su; Newell, Peter; Chen, Qiang; Fives-Taylor, Paula

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 09.10-04Б2.149

Differential roles of individual domains in selection of secretion route of a Streptococcus parasanguinis serine-rich adhesin, Fap1 [Text] / Qiang Chen [et al.] // J. Bacteriol. - 2007. - Vol. 189, N 21. - P7610-7617 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Различные роли индивидуальных доменов в отборе циклов секреции богатого серином адгезина Fap1 Streptococcus parasanguinis
Аннотация: Различные варианты белка адгезина Fap1 Streptococcus parasanguinis экспрессировали в штамме дикого типа, несущем secA2, и мутанте, и протестировали их на способность секретировать Fap1 как через SecA-, так и через SecA2-зависимые пути. Показали, что сигнальный пептид (остатки 1-68) требовался для секреции гетерологичного белка через SecA-зависимый путь. Минимальные последовательности Fap1, необходимые для действия SecA2-зависимого пути, включали N-концевой сигнальный пептид, неповторяющийся район I (остатки 69-102) и часть неповторяющегося района II (остатки 169-342). Два богатых серином района 9103-168 и 505-2530) не требовались для секреции Fap1, но участвовали в специфичном ингибировании секреции Fap1 через SecA-зависимый путь. США, Dep. of Microbiol. and Mol. Genetics, Univ. of Vermont, Bulington, Vermont 05405. Библ. 35

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.09
Рубрики: БЕЛОК
АДГЕЗИН FAP1
СЕКРЕЦИЯ
СТРУКТУРА
ИНДИВИДУАЛЬНЫЕ ДОМЕНЫ
БЕЛОК-БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ПУТИ СЕКРЕЦИИ SECA1, SECA2
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
STREPTOCOCCUS PARASANGUINIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Chen, Qiang; Sun, Baiming; Wu, Hui; Peng, Zhixiang; Fives-Taylor, Paula M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 09.11-04Б2.171

A conserved domain of previously unknown function in Gap1 mediates protein-protein interaction and is required for biogenesis of a serine-rich streptococcal adhesin [Text] / Yirong Li [et al.] // Mol. Microbiol. - 2008. - Vol. 70, N 5. - P1094-1104 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Консервативный домен в Gap1 с ранее неизвестной функцией опосредует взаимодействие между белками и требуется для биогенезиса богатого серином адгезина стрептококков
Аннотация: Показали, что связанный с гликозилированием белок Gap1 Streptococcus parasanguinis вносит вклад в гликозилирование и биогенезис белка Fap1 путем взаимодействия с другим белком гликозилирования Gap3. Gap1 имеет структурную гомологию с гликозилтрансферазами. Мутант gap1, как и мутант gap3, продуцирует аберрантно гликозилированный предшественник Fap1 и не может продуцировать зрелый Fap1, что свидетельствует о том, что Gap1 и Gap3 действуют совместно в гликозилировании и биогенезисе Fap1. Gap1 взаимодействует с Gap3 in vitro и in vivo. N-концевой мотив Gap1 внутри консервативного домена с неизвестной функцией (DUF 1975), идентифицированный во многих бактериальных гликозилтрансферазах, требуется для взаимодействия Gap1-Gap3. Делеция одной, четырех и девяти аминокислот внутри консервативного мотива постепенно ингибирует взаимодействие Gap1-Gap3 и прекращает продукцию зрелого Fap1. Полученные данные привели к заключению, что взаимодействие Gap1-Gap3 требуется для биогенезиса Fap1 и Fap3-зависимого бактериальной адгезии. США, Dep. of Pediatric Dentistry, Univ. of Alabama at Birmingham, Birmingham, AL 35294. Библ. 45

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.29
Рубрики: АДГЕЗИЯ
ЗУБНАЯ ПОВЕРХНОСТЬ
СТРЕПТОКОККИ
БИОГЕНЕЗИС
АДГЕЗИН FAP1
ПРОДУКЦИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ
БЕЛОК-БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
БЕЛОК ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЯ GAP1
МУТАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ
БЕЛОК GAP3

Доп.точки доступа:
Li, Yirong; Chen, Yabing; Huang, Xiang; Zhou, Meixian; Wu, Ren; Dong, Shengli; Pritchard, David G.; Fives-Taylor, Paula; Wu, Hui

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 09.11-04Б4.111

A conserved domain of previously unknown function in Gap1 mediates protein-protein interaction and is required for biogenesis of a serine-rich streptococcal adhesin [Text] / Yirong Li [et al.] // Mol. Microbiol. - 2008. - Vol. 70, N 5. - P1094-1104 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Консервативный домен в Gap1 с ранее неизвестной функцией опосредует взаимодействие между белками и требуется для биогенезиса богатого серином адгезина стрептококков
Аннотация: Показали, что связанный с гликозилированием белок Gap1 Streptococcus parasanguinis вносит вклад в гликозилирование и биогенезис белка Fap1 путем взаимодействия с другим белком гликозилирования Gap3. Gap1 имеет структурную гомологию с гликозилтрансферазами. Мутант gap1, как и мутант gap3, продуцирует аберрантно гликозилированный предшественник Fap1 и не может продуцировать зрелый Fap1, что свидетельствует о том, что Gap1 и Gap3 действуют совместно в гликозилировании и биогенезисе Fap1. Gap1 взаимодействует с Gap3 in vitro и in vivo. N-концевой мотив Gap1 внутри консервативного домена с неизвестной функцией (DUF 1975), идентифицированный во многих бактериальных гликозилтрансферазах, требуется для взаимодействия Gap1-Gap3. Делеция одной, четырех и девяти аминокислот внутри консервативного мотива постепенно ингибирует взаимодействие Gap1-Gap3 и прекращает продукцию зрелого Fap1. Полученные данные привели к заключению, что взаимодействие Gap1-Gap3 требуется для биогенезиса Fap1 и Fap3-зависимого бактериальной адгезии. США, Dep. of Pediatric Dentistry, Univ. of Alabama at Birmingham, Birmingham, AL 35294. Библ. 45

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.07.99
Рубрики: АДГЕЗИЯ
ЗУБНАЯ ПОВЕРХНОСТЬ
СТРЕПТОКОККИ
БИОГЕНЕЗИС
АДГЕЗИН FAP1
ПРОДУКЦИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ
БЕЛОК-БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
БЕЛОК ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЯ GAP1
МУТАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ
БЕЛОК GAP3

Доп.точки доступа:
Li, Yirong; Chen, Yabing; Huang, Xiang; Zhou, Meixian; Wu, Ren; Dong, Shengli; Pritchard, David G.; Fives-Taylor, Paula; Wu, Hui

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска