СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 37
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-37

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 90.04-04Т4.72

On the mechanism of inhibition of methanol dehydrogenase by cyclopropane-derived inhibitors [Text] / (Jr.) Johannes Frank [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1989. - Vol. 184, N 1. - P187-195 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: О механизме ингибирования метанолдегидрогеназы производными циклопропана
Аннотация: При экстракции метанолдегидрогеназы (МДГ), инактивированной циклопропанолом, выявлены 2 взаимопревращающихся компонента. Эти соединения можно синтезировать из 2,7,9-трикарбокси-1Н-пирроло-[2,3-]-хинолин-4,5-диона (PQQ) и изопропанола, используя окись металла (напр. Ag[2]O) в кач-ве катализатора. Исследование структуры этих соединений показало, что образуется С5-3-пропанал-аддукт PQQ с замкнутым кольцом; циклопропанон образует аналогичный продукт, в то время как циклопропилметанол ведет себя как субстрат и окисляется ферментом без разрыва кольца. Полученные рез-ты не подтвердили идею, что инактивация происходит через образование пары свободных радикалов. Япония, Lab. of Microbiology and Enzymology, NL-2628 BC Delft. Библ. 28.

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.17.13
Рубрики: ЦИКЛОПРОПАН
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
ИНГИБИРОВАНИЕ
МЕХАНИЗМ

Доп.точки доступа:
Frank, (Jr.) Johannes; Krimpen, Simon H.van; Verwiel, P.Eugene J.; Jongejan, Jacob A.; Mulder, Antonia C.; Duine, Johannis A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.11-04Б2.77

Anthony, C.
Quinoproteins in C[1]-dissimilation by bacteria [Text] / C. Anthony // Antonie van Leeuwenhoek. - 1989. - Vol. 56, N 1. - P13-23 . - ISSN 0003-6072
Перевод заглавия: Хинопротеины в [процессе] разложения С[1]-соединений бактериями
Аннотация: Обзор посвящен роли хинопротеинов - метанолдегидрогеназы (МДГ) и метиламиндегидрогеназы (МАДГ) - в физиологии метилотрофных бактерий, растущих на метане, метаноле или метаноламине. Приводятся данные о локализации, свойствах, субъединичном составе МАДГ и МДГ. Рассматривается механизм каталитического действия МАДГ. Особое внимание уделено природе акцептора электронов в МАДГ, к-рым может являться или голубой медьсодержащий белок амицианин, или, при росте Methylobacterium в условиях недостатка меди цитохром c. У некоторых бактерий при высоких концентрациях меди акцептором электронов с амицианина м. б. азурин, так что в цепи транспорта электронов от метиламина до оксидазы растворимые цитохромы полностью заменены медьсодержащими белками. Отмечается важная роль недавно открытого цитохрома с в процессе окисления метанола. Обсуждаются проблемы на пути доказательства того, что МДГ переносит электроны с метанола на цитохром с. Рассматриваются работы, посвященные структуре цитохрома с, его свойствам, гомологии с другими цитохромами. Автор полагает, что установление структуры цитохрома с и открытие новой субъединицы МДГ позволят лучше понять процессы транспорта электронов у метилотрофных бактерий. Ил. 2. Библ. 59. Великобритания, Biochemistry Department, University of Southampton, Southampton, SO9 3TU.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.15.27
Рубрики: ХИНОПРОТЕИНЫ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
МЕТИЛАМИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
СВОЙСТВА
СУБЪЕДИНИЧНАЯ СТРУКТУРА
ТРАНСПОРТ ЭЛЕКТРОНОВ
БЕЛКИ
МЕДЬСОДЕРЖАЩИЙ БЕЛОК
ЦИТОХРОМЫ
МЕТИЛОТРОФНЫЕ БАКТЕРИИ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 59

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.09-04Б2.69

Роль метаномонооксигеназы при ассимиляции метанола метанокисляющими бактериями [Текст] / И. Г. Соколов [и др.] // Микробиол. ж. - 1989. - Т. 51, N 2. - С. 38-46 . - ISSN 0201-8462
Аннотация: Для оценки роли метанмонооксигеназы (ММО) в процессе ассимиляции метанола в кач-ве единственного источника углерода и энергии изучена способность метанокисляющих бактерий расти на метаноле в присутствии ацетилена (ингибитора ММО), а также способность покоящихся Кл окислять метанол в присутствии этого ингибитора. Установлено, что рост ряда штаммов на среде с метанолом стимулируется ацетиленом, рост других - подавляется. Анализ закономерностей накопления биомассы и формальдегида в среде при различных конц-иях ацетилена, а также кинетических х-к окисления метанола покоящимися Кл в присутствии ацетилена позволяет заключить, что при ассимиляции метанола метанокисляющими бактериями функционируют два механизма: монооксигенирование неспецифичной ММО и дегидрирование метанолдегидрогеназой. Блокирование ММО ацетиленом может вызвать остановку роста из-за отсутствия альтернативных монооксигеназному механизму энергосопряженных систем переноса электронов от метанола на кислород (Methylosinus trichosporium OB3b), либо стимуляцию роста в результате экспрессии таких систем (Methylomonas rubra 15m и Methylococcus capsulatus 9m).

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.15.27
Рубрики: МЕТАНОЛ
АСИМИЛЛЯЦИЯ
МЕТАНМОНООКСИГЕНАЗА
МОНООКСИГЕНИРОВАНИЕ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
ДЕГИДРИРОВАНИЕ
МЕТАНОТРОФНЫЕ БАКТЕРИИ
АЦЕТИЛЕН

Доп.точки доступа:
Соколов, И.Г.; Столяр, С.М.; Криштаб, Т.П.; Пинчук, Г.Э.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.08-04Б2.100

Anthony, C.
Periplashic respiratory systems in methylotrophic bacteria [Text] / C. Anthony // Highlights Mod. Biochem. - Utrecht, Tokyo, 1989. - Vol. 1. - P865-872 . - ISBN 90-6764-117-0
Перевод заглавия: Периплазматические дыхательные системы метилотрофных бактерий
Аннотация: Содержится краткий обзор сведений о специфических электронно-транспортных цепях метилотрофных бактерий. Приведена суммарная схема взаимодействия окисл.восст. эквивалентов в периплазме и цитоплазме, потока электронов через цитоплазматическую мембрану. Рассмотрение данных, полученных при исследовании разнообразных метилотрофных бактерий, позволили предположить, что метанолдегидрогеназа имеет более сложную структуру, чем предполагалось ранее. Показано, что цитохром с[1] является совершенно новым цитохромом с-типа. Библ. 32. Великобритания, Biochem. Dep., Univ. of Outhampton, Southampton, S09 3TU.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.15.27
Рубрики: МЕТИЛОТРОФНЫЕ БАКТЕРИИ
ПЕРИПЛАЗМА
ПЕРИПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ МЕМБРАНЫ
ДЫХАТЕЛЬНАЯ ЦЕПЬ
ДЫХАТЕЛЬНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМ С1
ДЕГИДРОГЕНАЗЫ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 32

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.06-04Б2.50

Grundig, M. W.
Biochemical characterization of mutants of the facultatively ribulose monophosphate type methylotroph Acetobacter methanolicus MB58 defective in C[1] Metabolism [Text] / M. W. Grundig, W. Babel // Zbl. Mikrobiol. - 1989. - Vol. 144, N 8. - P539-545 . - ISSN 0232-4393
Перевод заглавия: Биохимическая характеристика мутантов факультативного метилотрофа рибулозоонофосфатного типа Acetobacter methanolicus MB58, дефектного по C[1]-метаболизму
Аннотация: A. methanolicus MB58 может расти с метанолом, ассимилируя его по фруктозо-1,6-бифосфатному варианту рибулозомонофосфатного пути. Формальдегид может окисляться линейно через формиат и циклически через 6-фосфоглюконат. У 18 мутантов A. methanolicus MB58, не способных расти с метанолом, исследованы ферменты линейного и циклического путей диссимиляции формальдегида, а также фосфофруктокиназа как один из ключевых ферментов C[1]метаболизма. Большинство мутантов оказались плейотропными и дефектными по C[1]-регулируемой метанолдегидрогеназе и/или конститутивной формальдегиддегидрогеназе. Отсутствие цитохрома c во всех случаях коррелировало с потерей метанолдегидрогеназной активности. По формиатдегидрогеназе дефектен лишь один мутант. Ни один из мутантов, выращенных гетеротрофно, не имеет дефектов в диссимиляторном рибулозомонофосфатном цикле или фосфофруктокиназе. У 3 мутантов, сохранивших способность к окислению метанола, он не индуцирует гексулозо-6фосфатизомеразу, что указывает на существование изоферментов. У 2 мутантов не обнаружены какие-либо дефекты в исследованных ферментах и, по-видимому, затронуты ассимиляторные ферменты. Библ. 20. ГДР, Acad. of Sci. of the G. D. R., Inst. of Biotechnol., Leipzig.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.15.27
Рубрики: ACETOBACTER METHANOLICUS (BACT.)
МУТАНТЫ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
ФОРМАЛЬДЕГИДДЕГИДРОГЕНАЗА
МЕТАНОЛ

Доп.точки доступа:
Babel, W.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.05-04Б2.51

Nunn, David N.
The second subunit of methanol dehydrogenase of Methylobacterium extorquens AM1 [Text] / David N. Nunn, Darren Day, Christopher Anthony // Biochem. J. - 1989. - Vol. 260, N 3. - P857-862 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Вторая субъединица метанолдегидрогеназы Methylobacterium extorquens AM1
Аннотация: Сообщается об обнаружении ранее не известной, малой ('бета'), субъединицы хинопротеиновой метанолдегидрогеназы (МДГ) из M. extorquens AM1 (=Pseudomonas AM1). Ген maxI, кодирующий 'бета'-субъединицу, расположен на хромосоме недалеко от гена moxF, кодирующего 'альфа'-субъединицу МДГ (Mr 62 кД). Эти гены разделены генами moxI и moxG, кодирующими соответственно белок с Mr 30 кД с неизвестной функцией и специфичный акцептор электронов для МДГ (цитохром C). Определена нуклеотидная последовательность гена moxI, на основании к-рой выведена аминокислотная последовательность 'бета'-субъединицы. Поскольку Mr нативной МДГ по данным аналитического ультрацентрифугирования равна 146 000, делается вывод, что стехиометрия субъединиц составляет 'альфа'[2]'бета'[2]. Ил. 3. Табл. 1. Библ. 27. Великобритания, Dep. of Biochem. Univ. of Southampton, Southampton S09 3TU.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
СУБЪЕДИНИЦА БЕТА
ГЕНЫ
ГЕН MOX I
ГЕН, КОДИРУЮЩИЙ СУБЪЕДИ-, НИЦУ БЕТА
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
METHYLOBACTERIUM EXTORQUENS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Day, Darren; Anthony, Christopher

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.10-04Б2.70

Vries, de Gert E.
Physiology and genetics of methylotrophic bacteria [Text] / de Gert E. Vries, Ursula Kues, Ulf Stahl // FEMS Microbiol. Rev. - 1990. - Vol. 75, N 1. - P57-102 . - ISSN 0168-6445
Перевод заглавия: Физиология и генетика метилотрофных бактерий
Аннотация: Обзор. Рассмотрены след. вопросы: 1) механизм окисления метанола (I) метилотрофными бактериями; 2) сборка метанолдегидрогеназы, роль пирролохинолинхинона, участие вспомогательных факторов, транслокация этих компонентов в периплазму и связь с цепью переноса электронов; 3) метаболическая регуляция экспрессии генов метаболизма I и эффективность сохранения энергии; 4) картирование генов метаболизма I и их молек. х-ка. Библ. 305. Зап. Берлин (U. Stahl] Fachgebiet fur Microbiol. und Genetik, Technische Univ. Berlin.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.15.27
Рубрики: МЕТАНОЛ
МЕХАНИЗМ ОКИСЛЕНИЯ
ГЕНЫ
ГЕНЫ МЕТАБОЛИЗМА МЕТАНОЛА
ЭКСПРЕССИЯ
КАРТИРОВАНИЕ
МЕТИЛОТРОФНЫЕ БАКТЕРИИ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 305
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА

Доп.точки доступа:
Kues, Ursula; Stahl, Ulf

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.05-04Б2.161

Mountfort, Douglas O.
Oxidation of aromatic alcohols by purified methanol dehydrogenase from Methylosinus trichosporium [Text] / Douglas O. Mountfort // J. Bacteriol. - 1990. - Vol. 172, N 7. - P3690-3694 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Окисление ароматических спиртов очищенной метанолдегидрогеназой из Methylosinus trichosporium
Аннотация: Из бесклеточных препаратов Methylosinus trichosporium, выращенных на метаноле (М), выделена и очищена М-дегидрогеназа (МД), к-рая находится в основном в р-римой фракции Кл. МД проявляет широкую субстратную специфичность и кроме ряда алифатических первичных спиртов (Сп) окисляет ароматические Сп: бензиловый, ванилиновый, вератриловый. МД неактивна в отношении альдегидов соотв. Сп. К для М равна 50 мкМ, для ароматических Сп 1-2 мкМ. Ингибиторы окисления М в интактных Кл (ЭДТА и n-нитрофенилгидразин) не влияют на активность очищ. МД. Библ. 22. Новая Зеландия, Cawthron Inst., Box 175, Nelson.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: METHYLOSINUS TRICHOSPORIUM (BACT.)
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
АРОМАТИЧЕСКИЕ СПИРТЫ
ОКИСЛЕНИЕ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.06-04Б2.97

Dijkhuizen, L.
Methanol metabolism in thermotolerant methylotrophic Bacillus species [Text] / L. Dijkhuizen, N. Arfman // FEMS Microbiol. Rev. - 1990. - Vol. 87[], N 3-4 Spec. Issue. - P215-219 . - ISSN 0168-6445
Перевод заглавия: Метаболизм метанола у термотолерантных метилотрофных видов Bacillus
Аннотация: Выделены чистые культуры бацилл, способные расти на минер. среде, содержащей метанол (М), при 35-60'ГРАДУС' С. Для полученных изолятов характерна наибольшая среди метилотрофов скорость роста при оптим. т-рах. Ассимиляция атома углерода М происходит с помощью рибулозомонофосфатного цикла фиксации формальдегида при участии фруктозодифосфатальдолазы, транскетолазы и трансальдолазы. Превращение М в формальдегид осуществляется НАД-зависимой метанолдегидрогеназой, обладающей низким сродством к М. Из Кл Bacillus sp. шт. С1 этот фермент очистили и показано, что для осуществления дегидрогеназной активности необходимо наличие дополнительного белка с мол. массой 50 кД. Библ. 12. Нидерланды, Dep. of Microbiology, Univ. of Groningen, Haren.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.25
Рубрики: BACILLUS (BACT.)
МЕТАБОЛИЗМ С1
МЕТИЛОТРОФНЫЕ БАКТЕРИИ
ТЕРМОТОЛЕРАТНЫЕ МЕТИЛОТРОФЫ
МЕТАНОЛ
МЕТАБОЛИЗМ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
BACILLUS
ШТАММ С1

Доп.точки доступа:
Arfman, N.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.01-04Б2.110

Рост метилотрофных бактерий на метилацетате [Текст] / Д. Ю. Раков [и др.] // Прикл. биохимия и микробиол. - 1991. - Т. 27, N 4. - С. 584-588 . - ISSN 0553-1059
Аннотация: Pseudomonas sp. 27RD и 24RA растут на метилацетате как источнике углерода и энергии. Оба штамма обладают индуцибельной карбоксилэстеразой, катализирующей гидролиз метилацетата до метанола и ацетата. Pseudomonas sp. 27RD одновременно использует оба продукта гидролиза. Напротив, Pseudomonas sp. 24RA более активно ассимилирует ацетат, чем метанол, последний постепенно накапливается в среде и лимитирует рост. Pseudomonas sp. 27RD обладает метанолдегидрогеназой (КФ 1.1.99.8), тогда как у Pseudomonas sp. 24RA этот фермент отсутствует и низкая скорость усвоения метанола обусловлена слабой активностью алкогольоксидазы. Ингибирующий эффект метанола снимался при добавлении облигатного метилотрофа Methylobacillus methanolovorus. Библ. 6. ИБФМ АН СССР, Пущино Моск. обл., СССР.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.25
Рубрики: PSEUDOMONAS SP. (BACT.)
ШТАММ 27RD
ШТАММ 24RA
РОСТ
МЕТИЛАЦЕТАТ
МЕТАБОЛИЗМ
КАРБОКСИЛЭСТЕРАЗА
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
АЛКОГОЛЬОКСИДАЗА
МЕТАБОЛИЗМ С1
МЕТИЛОТРОФНЫЕ БАКТЕРИИ
METHYLOBACILLUS METHANOLOVORUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Раков, Д.Ю.; Доронина, Н.В.; Троценко, Ю.А.; Алиева, Р.М.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.08-04Б2.141

Croes, L. M.
Regulation of methanol oxidation and carbon dioxide fixation in Xanthobacter strain 25a grown in continuous culture [Text] / L. M. Croes, W. G. Meijer, L. Dijkhuizen // Arch. Microbiol. - 1991. - Vol. 155, N 2. - P159-163 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Регуляция окисления метанола и фиксации диоксида углерода у [бактерии] Xanthobacter штамм 25a, выращенной в непрерывной культуре
Аннотация: В бесклеточных экстрактах из хемостатной культуры Xanthobacter шт. 25а, растущей на среде, содержащей только один субстрат - ацетат, не обнаружено активности метанолдегидрогеназы (МД), формиатдегидрогеназы (ФД) и рибулозо-1,5-дифосфаткарбоксилазы/оксигеназы (РДО). Добавление формиата или метанола приводит к немедленной индукции МД и ФД. Синтез МД и ФД регулируется "гетеротрофными" субстратами, такими, как ацетат. Регуляция синтеза РДО осуществляется по механизму репрессии-дерепрессии. Библ. 27. Нидерланды, Dep. of Microbiology, Univ. of Groningen, Kerklaan 30, 9751 NN Haren.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: XANTHOBACTER (BACT.)
ШТАММ 25A
НЕПРЕРЫВНОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
МЕТАНОЛ
ОКИСЛЕНИЕ
УГЛЕКИСЛОТА
ФИКСАЦИЯ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗА
РИБУЛОЗО-1,5-ДИФОСФАТКАРБОКСИЛАЗА/ОКСИГЕНАЗА
РЕГУЛЯЦИЯ

Доп.точки доступа:
Meijer, W.G.; Dijkhuizen, L.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.03-04Б2.245

Electron microscopic analysis and biochemical characterization of a novel methanol dehydrogenase from the thermotolerant Bacillus sp. C1 [Text] / Janet Vonck [et al.] // J. Biol. Chem. - 1991. - Vol. 266, N 6. - P3949- 3954 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Электронно-микроскопический анализ и биохимическая характеристика новой метанолдегидрогеназы из термотолерантного штамма Bacillus sp. C1
Аннотация: На основе электронно-микроскопич. изучения метанолдегидрогеназы Bacillus sp. С1 и реконструкции пространственного изображения фермента предложена его четвертичная структура. Обнаружены две основных проекции: одна имеет симметрию 5 порядка и имеет диам. 15 нм; другая - прямоугольная со стороны 15 и 9 нм. Первая проекция обладает зеркальной симметрией. Прямоугольная проекция может быть подразделена на два класса, один из к-рых имеет вращательную симметрию второго порядка. Авт. считают, что метанолдегидрогеназа представляет собой декамерную молекулу. Мол. масса фермента 430 000, мол. масса субъединиц - 43 000. Каждая субъединица содержит один ион цинка и 1-2 иона магния. На основе анализа N-концевой аминокислотной последовательности выявлено значительное сходство изученного фермента с алкогольдегидрогеназами дрожжей Saccharomyces cerevisiae, Zymomonas mobilis, Clostridium acetobutylicum и E. coli, к-рые содержат железо или цинк, но не содержат магния. В связи с необычными структурными и кинетич. свойствами, предложено отличать фермент от обычных алкогольдегидрогеназ, употребляя название НАД-зависимая метанолдегидрогеназа. Библ. 32. Нидерланды, Biochem. Lab. Univ. Groningen, NL-9747 AG Groningen.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: BACILLUS SP. (BACT.)
ШТАММ С1
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
ЭЛЕКТРОННОМИКРОСКОПИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ
БИОХИМИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Vonck, Janet; Arfman, Nico; De, Vries Cert E.; Beeumen, Jozef Van; Van, Bruggen Ernst F.J.; Dijkhuizen, Lubbert

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.05-04Б2.202

Long, Anthony R.
The periplasmic modifier protein for methanol dehydrogenase in the methylotrophs Methylophilus methylotrophus and Paracoccus denitrificans [Text] / Anthony R. Long, Christopher Anthony // J. Gen. Microbiol. - 1991. - Vol. 137, N 10. - P2353-2360 . - ISSN 0022-1287
Перевод заглавия: Периплазматический белок-модификатор метанолдегидрогеназы у метилотрофов Methylophilus methylotrophus и Paracoccus denitrificans
Аннотация: Белок-модификатор (М-белок), к-рый увеличивает сродство метанолдегидрогеназы (I) к спиртам, но снижает ее сродство к формальдегиду, частично очищен из Methylophilus methylotrophus, Paracoccus denitrificans и облигатно метилотрофного "организма 4025", близкого к M. methylotrophus. Анализ был усложнен присутствием в бактериальных экстрактах небелковых соединений, способных осуществлять одну из функций М-белка - увеличение активности I с бутан-1,3-диолом. М-белок у всех бактерий является исключительно периплазматич., как и I, имеет M[r] субъединиц 45 000 и состоит из 3-4 таких субъединиц. М-белок из P. denitrificans активен в системе, содержащей физиологич. электронный акцептор для I - цитохром c[5][5][2], снижая К[м] для метанола с 15 до 11 мкМ и увеличивая K[м] для формальдегида с 0,1 до 0,36 мМ. Максимальный эффект наблюдался при соотношении М-белок: фермент, равном 1:5. Библ. 22. Великобритания, (Anthony C.), Biochem. Dep. Univ. of Southampton, Southampton S09 3TU.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: METHYLOPHILUS METHYLOTROPHUS (BACT.)
PARACOCCUS DENITRIFICANS (BACT.)
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
МОДИФИКАЦИЯ
ПЕРИПЛАЗМАТИЧЕСКИЙ БЕЛОК-МОДИФИКАТОР
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Anthony, Christopher

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.03-04Б2.263

Purification and characterization of an activator protein for methanol dehydrogenase from thermotolerant Bacillus spp [Text] / Nico Arfman [et al.] // J. Biol. Chem. - 1991. - Vol. 266, N 6. - P3956-3960 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Очистка и характеристика белка-активатора метанолдегидрогеназы из термотолерантных бактерий Bacillus spp
Аннотация: Показано, что в клетках всех исследованных использующих метанол бактерий Bacillus spp. содержится НАДзависимая метанолдегидрогеназа (КФ 1.1.99.8), активируемая белком растворимой фракции клеток Bacillus sp. С1. Из таких клеток, растущих в проточной культуре на среде с метанолом в качестве единственного источника С, этот белок-активатор очищен в 85 раз с выходом 15% до гомогенного состояния (судя по рез-там ЭФ в ПААГ в присутствии ДДС-Na). Методами гель-фильтрации и ЭФ в ПААГ в присутствии ДДС-Na определены мол. массы нативного белка-активатора и его субъединиц, равные соответственно 50 и 27 кД. Следовательно, белок-активатор представляет собою димер. Первичная структура N-концевого участка этого белка не имела гомологии с таковыми известных белков. Активация этим белком метанолдегидрогеназы требовала присутствия Mg{2}{+}. Кривая зависимости степени активации от конц-ии этого белка описывалась ур-нием Михаэлиса-Ментен. Напротив, кинетика катализируемой ферментом р-ции в присутствии активатора при использовании в качестве субстратов первичных С[1]-С[4]-спиртов носила двухфазный характер. Предполагается, что в метанолдегидрогеназе термоустойчивых бактерии Bacillus в присутствии этого белкового активатора и Mg{2}{+} выявляется второй активный центр, связывающий спирты-субстраты и НАД с высоким сродством; первый центр, функционирующий в отсутствие активатора и Mg{2}{+}, связывает субстраты и НАД, напротив, с низким сродством. Библ. 24. Нидерланды, Dep. Microbiol., Univ. Groningen, NL-9751 NN Naven.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: BACILLUS SP. (BACT.)
ШТАММ С1
ТЕРМОТОЛЕРАНТНЫЕ БАКТЕРИИ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
БЕЛОК-АКТИВАТОР
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Arfman, Nico; Beeumen, Jozef Van; Vries, Gert E.De; Harder, Wim; Dijkhuizen, Lubbert

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.09-04Б2.142

Соколов, А. П.
Очистка и некоторые свойства НАД-зависимой метанолдегидрогеназы термотолерантного метилотрофа - Bacillus methylothermophilus [Текст] / А. П. Соколов, Л. Л. Белова, Ю. А. Троценко // Прикл. биохимия и микробиол. - 1992. - Т. 28, N 2. - С. 184-191 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: НАД-зависимая метанолдегидрогеназа (НАД-МДГ) термотолерантного метилотрофа Bacillus methylothermophilus M11 очищена в 26 раз. Очистка включала фракционирование бесклеточного экстракта сульфатом аммония и хроматографию на иммобилизованном текстильном красителе. Активный черный К и ДЭАЭ-сефарозе. Определены константы Михаэлиса очищенного фермента по отношению к метанолу, формальдегиду и НАД, составляющие соответственно 28,4; 7,2 и 0,27 мМ. Обнаружено ингибирование фермента высокими конц-иями НАД. Показано присутствие в бесклеточном экстракте B methylothermophilus М11 белка-модификатора, восстанавливающего способность НАД-МДГ окислять метанол, утраченную в процессе очистки. Библ. 25. Россия, ИБФМ РАН, Пущино.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: BACILLUS METHYLOTHERMOPHILUS (BACT.)
ШТАММ М11
ТЕРМОТОЛЕРАНТНЫЙ МЕТИЛОТРОФ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
НАД-ЗАВИСИМАЯ МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА

Доп.точки доступа:
Белова, Л.Л.; Троценко, Ю.А.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.10-04Б2.120

Localization of methanol dehydrogenase in two strains of methylotrophic bacteria detected by immunogold labeling [Text] / Theresa A. Fassel [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 1992. - Vol. 58, N 7. - P2302-2307 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Локализация метанолдегидрогеназы в двух штаммах метилотрофных бактерий, установленная с помощью иммунозолотой метки
Аннотация: Получены кроличьи антитела к очищенным метанолдегидрогеназам (МДГ) из метилотрофа Methylobacterium sp. шт. АМ1 (субъединичные Mr 60 и 12 кД) и из морского метанотрофа Methylomonas sp. шт. А4 (субъединичные Mr 60 и 10 кД). Эти антитела использованы для выявления субклеточной локализации соответствующих ферментов с помощью непрямого иммунозолотого мечения. У Methylobacterium sp. шт. АМ1 фермент обнаружен гл. обр. в периплазматич. пространстве, тогда как у Methylomonas sp. шт. А4 - во внутрицитоплазматич. мембранах. Антитела к МДГ из Methylomonas sp. шт. А4 реагировали с экстрактами всех исследованных метанотрофов при анализе методом иммуноблоттинга. Перекрестная реактивность обнаружена для субъединицы с Mr 60 кД и, в некоторых случаях, для субъединицы с Mr 10 кД каждой МДГ из каждого экстракта. Библ. 28. США (Remsen C. C.), Dep. of Biol. Sci. The Univ. of Wisconsin-Milwaukee, Milwaukee, WI 53201.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: METHYLOBACTERIUM SP. (BACT.)
ШТАММ АМ1
METHYLOMONAS SP. (BACT.)
ШТАММ А4
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ИММУНОЗОЛОТОЕ МЕЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Fassel, Theresa A.; Buchholz, Lorie A.; Collins, Mary Lynne Perille; Remsen, C.C.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 94.01-04Б2.055

Netrusov, A.
Comparative aspects of aerobic and anaerobic thermophilic wethylotrophs [Text] / A. Netrusov // Int. Conf. Thermophiles: Sci. and Technol., Reykjavik, 23rd - 26th Aug., 1992. - Reykjavik, 1992. - P71 . - ISBN 9979-9004-4Х
Перевод заглавия: Сравнительные аспекты аэробных и анаэробных термофильных метилотрофов
Аннотация: У ряда грамположительных термотолерантных аэробных метилотрофов, относящихся к р. Bacillus, обнаружена НАД{+}-зависимая метанолдегидрогеназа (МД). Оптимальная т-ра действия МД 65'ГРАДУС', оптимальное значение рН 9,2, фермент обнаруживает высокую аффинность к метанолу. Известная "классическая" МД, обнаруживаемая у аэробных термофилов, окисляющих метанол, образует 1 моль АТФ на 1 моль метанола, акцептор электронов - цитохром с. МД из Bacillus обладает способностью прямо восстанавливать НАД{+} и образует 3 моля АТФ на 1 моль метанола, что обеспечивает высокую скорость роста культуры (0,7 час{-}{1}) при 60'ГРАДУС' на метаноле. В анаэробных условиях нитрат- и сульфатредуцирующие бактерии используют метанол с участием менее эффективной МД "классического" типа. Библ. 9. Россия, МГУ, Москва 119899.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.25 + 341.27.17.09.15
Рубрики: МЕТИЛОТРОФНЫЕ БАКТЕРИИ
ТЕРМОФИЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ
АЭРОБНЫЕ БАКТЕРИИ
АНАЭРОБНЫЕ БАКТЕРИИ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКА

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 92.08-04Б3.046

Соколов, А. П.
Очистка и некоторые свойства НАД-зависимой метанолдегидрогеназы термотолерантного метилотрофа Bacillus methylothermophilus [Текст] / А. П. Соколов, Л. Л. Белова, Ю. А. Троценко // Прикл. биохимия и микробиол. - 1992. - Т. 28, N 2. - С. 184-191 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: НАД-зависимая метанолдегидрогеназа (НАД-МДГ) термотолерантного метилотрофа Bacillus methylothermophilus M11 очищена в 26 раз. Очистка включала фракционирование бесклеточного экстракта сульфатом аммония и хроматографию на иммобилизованном текстильном красителе. Активный черный К и ДЭАЭ-сефарозе. Определены константы Михаэлиса очищенного фермента по отношению к метанолу, формальдегиду и НАД, составляющие соответственно 28,4; 7,2 и 0,27 мМ. Обнаружено ингибирование фермента высокими конц-ями НАД. Показано присутствие в бесклеточном экстракте B. methylothermophilus M11 белка-модификатора, восстанавливающего способность НАД-МДГ окислять метанол, утраченную в процессе очистки. Библ. 25. Россия, ИБФМ, Пущино.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: BACILLUS METHYLOTHERMOPHILUS (BACT.)
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА HAD-ЗАВИСИМАЯ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Белова, Л.Л.; Троценко, Ю.А.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.11-04Б2.098

Synthesis of poly(3-hydroxybutyrate-co-3-hydroxyvalerate) from methanol and n-amyl alcohol by the methylotrophic bacteria Paracoccus denitrificans and Methylobacterium extorquens [Text] / Shunsaku Ueda [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 1992. - Vol. 58, N 11. - P3574-3579 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Синтез поли (3-гидроксибутират-со-3-гидроксивалерата) из метанола и н-амилового спирта метилотрофными бактериями Paracococcus denitrificans и Methylobacterium extorquens
Аннотация: В среде, лимитированной по азоту, метилотрофные бактерии 2 типов Paracococcus denitrificans ATCC 17741 и Methylobacterium extorquens K синтезируют поли(3-гидроксибутират-со-3-гидроксивалерат. Указанный полиэфир значительно отличается по составу у 2 штаммов. У P. denitrificans он обогащен 3-гидроксивалератом, содержание к-рого возрастает при увеличении конц-ии н-амилового спирта и достигает в оптимальных условиях 91,5 мол%, тогда как у M. extorquens не превращает 38,2 мол%. 3-Гидроксивалерат образуется одновременно из н-амилового и метилового спиртов. В отсутствие последнего выход 3-гидроксивалерата составляет 10 мол%. При конции н-амилового спирта 0,05% выход полиэфира равен 0,968 г/г. Предполагается, что метанолдегидрогеназа окисляет оба спирта на первой стадии синтеза. Ил. 4. Табл. 2. Библ. 24. Япония, (Yamane Tsuneo), Lab. of Bioreaction Engineering, Dep. of Food Sci. and Technol., School of Agric. Sci., Nagoya Univ., Nagoya 464-01.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.09.15
Рубрики: PARACOCOCCUS DENITRIFICANS (BACT.)
ШТАММ ATCC 17741
METHYLOBACTERIUM EXTORQUENS (BACT.)
ШТАММ K
ГИДРОКСИВАЛЕРАТ *3-
ГИДРОКСИБУТИРАТ *3-
СОПОЛИМЕРЫ
ОБРАЗОВАНИЕ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА

Доп.точки доступа:
Ueda, Shunsaku; Matsumoto, Seiji; Takagi, Aya; Yamane, Tsuneo

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 94.02-04Б2.294

Cavanaugh, Colleen M.
Evidence for methylotrophic symbionts in a hydrothermal vent mussel (Bivalvia: Mytilidae) from the Mid-Atlantic ridge [Text] / Colleen M. Cavanaugh, Carl O. Wirsen, H. W. Jannasch // Appl. and Environ. Microbiol. - 1992. - Vol. 58, N 12. - P3799-3803 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Метилотрофные симбиотические бактерии обнаружены в [эпителиальных клетках] моллюсков (Bivalvia: Mytilidae), собранных в районе гидротермальных выходов Срединно-Атлантического хребта
Аннотация: В районе гидротермальных выходов Срединно-Атлантического хребта обнаружены моллюски сем. Mytilidae (новый вид), у к-рых в эпителиальных клетках жабер найдены симбиотич. метилотрофные бактерии. С помощью электронного микроскопа показано, что в клетках присутствовали грамотрицательные бактерии двух типов, различающиеся по морфологии и ультраструктуре: мелкие кокковидные или палочковидные бактерии и более крупные кокковидные с интрацитоплазматич. мембранами, типичными для бактерий, использующих метан. Гистохимич. методами в клетках жабер найдена метанолдегидрогеназа, но не обнаружена рибулезо-1,5-дифосфаткарбоксилаза. Анализ изотопного состава углерода в органич. в-ве тканей моллюска показал, что величина 'дельта'{1}{3}C была в пределах от -32,7 до -32,5%%, характерных для подобных симбионтов (моллюски-хемолитоавтотрофные бактерии) из гидротермальных участков Тихого океана. Библ. 40. США, Woods Hole Oceanographic Inst., Woods Hole, MA 02543.

ГРНТИ	34.27.23

ВИНИТИ 341.27.23.17 + 341.27.23.09
Рубрики: МЕТИЛОТРОФНЫЕ БАКТЕРИИ
ОБНАРУЖЕНИЕ
ЖАБРЫ МОЛЛЮСКОВ
СИМБИОЗ
СИМБИОТИЧЕСКИЕ БАКТЕРИИ
МЕТАНОЛДЕГИДРОГЕНАЗА

Доп.точки доступа:
Wirsen, Carl O.; Jannasch, H.W.

1-20 21-37

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска