СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=БАРИ<.>)

Общее количество найденных документов : 30
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-30

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.241

Daldal, Fevzi.
Molecular genetic approaches to studying the structure and function of the cytochrome c[2] and the cytochrome bc[1] complex from Rhodobacter capsulatus [Text] / Fevzi Daldal // Cytochrome Syst. - New York, London, 1987. - P27-34 . - ISBN 0-306-42693-5
Перевод заглавия: Молекулярно-генетические подходы к изучению структуры и функции цитохрома с[2] и bc[1]-комплекса Rhodobacter capsulatus
Аннотация: Обзор. Дана общая структурно-функциональная характеристика bc[1]-комплекса у прокраиот и митохондрий эукариот. Выделены основные консервативные компоненты: цитохромы b и c[1], Fe - S белок Риске и убихинон. Выделены основные преимущества R. capsulatus как объекта для молекулярногенетических исследований. Подчеркнуты основные трудности и неясные моменты в биоэнергетике bc[1]-комплексов. Выделение мутанта, дефектного только по цитохрому с[2] (I), выявило независимый от I путь передачи электронов между реакционным центром (РЦ) и bc[1]-комплексом; в этом пути донором для фотосинтетических процессов является цитохром c[1], возможно, эти два комплекса взаимодействуют непосредственно. Сравнение R. sphaeroides и R. capsulatus помогло лучше выяснить прямое отношение между разными мембраносвязанными комплексами, передающими энергию. Возможность обменивать in vivo bc[1]-комплексы между различными организмами откроет новые подходы, направленные к пониманию их структуры и функций. Доступность клонов, содержащих структурный ген I, сверхпродуцирующийся в R. capsulatus, наряду с делеционными штаммами, лишенными его, позволяет осуществить одну из главнейших генетических потребностей для мутагенеза in vitro. Этот подход позволит критически проверить физ. связывание и последующий транспорт электронов между водорастворимым I и его известными мембраносвязанными напарниками, вовлеченными в фотосинтез и дыхание. Поскольку I у R. capsulatus вовлечен либо в дыхание, либо в фотосинтез, образование больших кол-в мутантного I, требующееся для изучения in vitro, будет достигнуто без труда. Кристаллизация I наряду с возможностью проверить in vitro поток электронов с применением искусственных акцепторов сделает эту небольшую молекулу привлекательной модельной системой. Установление полной первичной структуры bc[1]-комплекса и способность мутантов bc[1]образовывать этот комплекс из R. capsulatus - одна из наиболее исследованных модельных ситем среди убихинол-цитохром с-оксидоредуктаз. В будущем выяснение молек. природы мутаций, вызывающих образование измененных bc[1]-комплексов, и корреляция этих структурных модификаций с изменениями энзиматических св-в даст возможность определить структурные элементы функциональных сайтов. Авт. делает ряд предположений относительно основных открытий, к к-рым может привести комплексный междисциплинарный подход. Библ. 36. США, Cold Spring Harbor Laboratory P. O. Box 100 Cold Spring Harbor, N. Y. 11724

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.17.07 + 341.27.17.09.07.07
Рубрики: RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)
ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМ С. 2
BC1 КОМПЛЕКС
СТРУКТУРА
ФУНКЦИИ
МОЛЕКУЛЯРНАЯ ГЕНЕТИКА
ТРАНСПОРТ ЭЛЕКТРОНОВ
СОВЕЩАНИЯ
МЕЖДУНАРОДНОЕ РАБОЧЕЕ СОВЕЩАНИЕ ЮНЕСКО
БАРИ
ИТАЛИЯ
АПРЕЛЬ 1987
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 36

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.242

Gabellini, Nadia A.
Structural homologies in the cytochrome b/c[1] complex from Rhodobacter [Text] / Nadia A. Gabellini // Cytochrome Syst. - New York, London, 1987. - P35-40 . - ISBN 0-306-42693-5
Перевод заглавия: Структурные гомологии bc[1]-комплекса Rhodobacter
Аннотация: Рассмотрена структура и функции убихинол-цитохром с-редуктазы (bc[1]-комплекса); (I) у пурпурных бактерий, связь фотосинтеза и дыхания. Выделена наиболее древняя часть I: сайт электрогенного окисления хинола (на основании сходства структур хинолоксидаз I у пурпурных бактерий, митохондрий, цианобактерий и хлоропластов). С применением молекулярно-генетического подхода установлена организация генов I пурпурных фотосинтезирующих бактерий. Она представляет собой оперон fbc (причем гены транскрибириуются как полицистронная мРНК) с одним промотором, расположенным на 240 п. н. выше начала гена F, кодирующего Fe-S-белок. Гены экспрессируются конститутивно. т. к. у Rhodobacter I используется и в дыхании, и в фотосинтезе, у R. sphaeroides и R. capsulatus обнаружны сходные нуклеотидные последовательности fbc оперонов. Шт. GA R. sphaeroides использовался впервые для выделения I, состоящего из 3 субъединиц: 48 000 Д - цитохром b, 28 000- цитохром с[1], 21 000 Fe-S-белок, полностью активного. Описаны топология и гомология последовательностей субъединиц I. У Rhodobacter и митохондрий отмечена консервативность структур трех субъединиц. Цитохром b наиболее гидрофобен (9 трансмембранных 'альфа'-спиралей, соединенных гидрофильными петлями), цитохром c[1] связан с мембраной только через 1 гидрофобную последовательность на С-конце, Fe-S-белок обладает коротким гидрофобным "якорем" на N-конце. Цитохром c[1] гомологичен таковому из митохондрий. Рассмотрен его синтез с образованием предшественника. Приведена полная аминокислотная последовательность, гомологии и положение хромофоров I R. capsulatus (GA). Fe-S-белок сравнен с последовательностью соотв. белка из N. crassa, a b и c[1] цитохромы - с соотв. последовательностями у дрожжей. Библ. 16. ФРГ, Max-Planck-Inst. fur Biochemie 8330 Martinsried bei Munchen.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.17.07 + 341.27.17.09.07.07
Рубрики: УБИХИНОЛ-ЦИТОХРОМ С-РЕДУКТАЗА
BC(1)-КОМПЛЕКС
СТРУКТУРА
ФУНКЦИИ
ГЕНЫ
ОПЕРОН FBC
ГЕН F, КОДИРУЮЩИЙ FE-S-БЕЛОК
ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМ С
RHODOBACTER SPHAEROIDES (BACT.)
RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)
СОВЕЩАНИЯ
МЕЖДУНАРОДНОЕ РАБОЧЕЕ СОВЕЩАНИЕ ЮНЕСКО
БАРИ
ИТАЛИЯ
АПРЕЛЬ 1987

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.07-04Б2.153

EPR studies of the quinone reaction sites in bacteria [Text] / Steven W. Meinhardt [et al.] // Cytochrome Syst. - New York, London, 1987. - P533-540 . - ISBN 0-306-42693-5
Перевод заглавия: Изучение методом ЭПР хинонных реакционных сайтов у бактерий
Аннотация: Для выяснения роли убихинона (Ух) или менахинона (Мх) в переносе протона и транспорте электронов (Э) важны исследования взаимодействия Ух и Мх с белковым комплексом у некоторых бактерий. Охарактеризованы два механизма функционирования таких комплексов, акцептирующих электроны с Ух (переносчика двух Э) и передающих их на цитохром или Fe-S кластер (одноэлектронные переносчики). Перечислены преимущества бактерий как объектов таких исследований (исследованы Paracoccus denitrificans, Thermus thermophilus HB-8). Для первого вида сообщается о хинонреактивных сайтах, найденных в Ух-цитохром c-оксидоредуктазе, и ее строении, о строении НАДН:Ух-оксидоредуктазы и вс[1]-комплекса, а для второго вида - о семихинонах, к-рые, как полагают авт., ассоциированы с НАДН:Ух (Мх) оксидоредуктазой. Проведены сравнения и аналогии в строении белковых комплексов цепи транспорта Э у бактерий. Предварительные исследования показывают, что НАДН:Ух (Мх) оксидоредуктаза обладает двумя стабильными семихинонными состояниями, вовлеченными в восстановление Мх. Возможно, это объсняет тот факт, что данный протонный насос может работать только с двумя Fe-S кластерами. Библ. 46. США, Dep. of Biochem. and Biophysics, School of Med. Univ. of Pennsylvania Philadelphia, PA 19104.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.17.19
Рубрики: ХИНОНЫ
РЕАКЦИОННЫЕ САЙТЫ
УБИХИНОН
МЕНАХИНОН
СЕМИХИНОН
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ С БАКТЕРИАЛЬНЫМИ БЕЛКАМИ
ЭЛЕКТРОННО-ТРАНСПОРТНАЯ ЦЕПЬ
ЭЛЕКТРОХИМИЧЕСКИЙ ГРАДИЕНТ ПРОТОНОВ
ЭПР
PARACOCCUS DENITRIFICANS (BACT.)
THERMUS THERMOPHILUS (BACT.)
СОВЕЩАНИЯ
МЕЖДУНАРОДНОЕ СОВЕЩАНИЕ UNESCO
БАРИ
ИТАЛИЯ
1987
АПРЕЛЬ

Доп.точки доступа:
Meinhardt, Steven W.; Yang, Xiaohang; Trumpower, Bernard L.; Ohnishi, Tomoko

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.07-04Б2.60

Anraku, Yasuhiro.
Biochemistry and molecular biology of the Escherichia coli aerobic respiratory chain [Text] / Yasuhiro Anraku // Cytochrome Syst. - New York, London, 1987. - P565-574 . - ISBN 0-306-42693-5
Перевод заглавия: Биохимия и молекулярная биология аэробной дыхательной цепи Escherichia coli
Аннотация: В обзоре рассматриваются организация и функционирование аэр. дыхательной цепи E. coli, св-ва ее компонентов (цитохромов b, убихинолоксидаз, цитохромов o, d). Дыхательная цепь E. coli содержит 2 терминальных оксидазы - комплексы цитохромов, соответственно, b562-о и b558-b595d. Обе функционируют как убихинолоксидазы. Описаны хим. и термодинамические р-ции, протекающие в дыхательной цепи. Высказывается предположение о механизме транспорта электронов и предлагается модель окисл.-восст. цикла. Библ. 28. Япония, Dep. of Biol., Fac. of Sci., Univ. of Tokyo, Hongo 113.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: ДЫХАТЕЛЬНАЯ ЦЕПЬ
ЦИТОХРОМЫ
УБИХИНОЛОКСИДАЗЫ
ОРГАНИЗАЦИЯ
ФУНКЦИОНИРОВАНИЕ
ТЕРМОДИНАМИКА
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
СОВЕЩАНИЯ
МЕЖДУНАРОДНОЕ СОВЕЩАНИЕ ЮНЕСКО
БАРИ
ИТАЛИЯ
1987
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 28
ТРАНСПОРТ ЭЛЕКТРОНОВ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.07-04Б2.61

The nature of ferryl, Fe (IV)-O, HAEM in peroxidases [Text] / A. J. Thomson [et al.] // Cytochrome Syst. - New York, London, 1987. - P349-360 . - ISBN 0-306-42693-5
Перевод заглавия: Природа феррила, Fe (IV)-O-гема пероксидаз
Аннотация: На основании спектров поглощения в видимом свете и магнитного кругового дихроизма изучали природу феррила - гема пероксидазы (П) с Fe в окисленном состоянии, из П хрена (ПХ) (компоненты II и Х), цитохром с-оксидазы (ЦЦО) дрожжей и Pseudomonas aeruginosa, а также лошадиного миоглобина (МГ). Впервые получено экспериментальное доказательство существования Fe-порфиринового кольца в окисленном состоянии в разном белковом окружении. Обсуждается его структура. В ПХ, ЦЦО и МГ открыта новая форма феррильного гема, названная феррил сходная у трех изученных ферментов (по спектрам магнитного кругового дихроизма). Впервые показано, что в ПХ при высоких рН существует порфириновый радикальный катион с ионом железа в центре. Обсуждается роль обнаруженных структур в каталитическом цикле П. Библ. 17. Великобритания, School of Chem. and Biol. Sci, The Univ. of East Anglia, Norwich NR4 7TJ.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: ПЕРОКСИДАЗЫ
СТРОЕНИЕ ГЕМА
ФЕРРИЛ
ПОРФИРИНОВОЕ КОЛЬЦО*FE-
ДРОЖЖИ
PSEUDOMONAS AERUGINOSA (BACT.)
СОВЕЩАНИЯ
МЕЖДУНАРОДНОЕ СОВЕЩАНИЕ ЮНЕСКО
БАРИ
ИТАЛИЯ
1987
МАГНИТНЫЙ КРУГОВОЙ ДИХРОИЗМ

Доп.точки доступа:
Thomson, A.J.; Greenwood, C.; Gadsby, P.M.A.; Foote, N.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.246

Structure-function relationships in the Rhodopseudomonas viridis reaction center complex: Electrocenic steps contributing to 'ДЕЛЬТА''ПСИ' formation [Text] / V. P. Skulachev [et al.] // Cytochrome Syst. - New York, London, 1987. - P609-616 . - ISBN 0-306-42693-5
Перевод заглавия: Структурно-функциональные взаимоотношения в комплексе реакционного центра Rhodopseudomonas viridis: электрогенные этапы, участвующие в формировании 'ДЕЛЬТА''ПСИ'
Аннотация: У R. viridis не наблюдается электрохромного сдвига полос поглощения каротиноидов, применяемого в исследованиях электрогенных процессов в мембранах др. фотосинтезирующих бактерий. На основании изучения прямым электрометрическим методом светоиндуцируемого образования разницы электрических потенциалов 'ДЕЛЬТА''ПСИ' в реакционных центрах у R. viridis в протолипосомах и интактных Кл сделаны след. выводы. Реакционный центр заряжает мембрану посредством противонаправленного транспорта электронов и протонов, вклад первого преобладает. Можно выделить 5 дискретных электрогенных этапов в общих трансмембранных процессах транспорта зарядов. Они связаны с: 1) транспортом электронов от бактериохлорофиллов (BCl)*[2] к бактериофеофитинам ВРheo ('тау''

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.17.07
Рубрики: РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ
СТРУКТУРНО-ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ СВЯЗИ
ТРАНСПОРТ ЭЛЕКТРОНОВ
ТРАНСПОРТ ПРОТОНОВ
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ МЕМБРАНЫ
ЭЛЕКТРОГЕННЫЕ РЕАКЦИИ
RHODOPSEUDOMONAS VIRIDIS (BACT.)
СОВЕЩАНИЯ
МЕЖДУНАРОДНОЕ РАБОЧЕЕ СОВЕЩАНИЕ ЮНЕСКО
БАРИ
ИТАЛИЯ
АПРЕЛЬ 1987

Доп.точки доступа:
Skulachev, V.P.; Drachev, L.A.; Dracheva, S.M.; Konstantinov, A.A.; Semenov, A.Yu.; Shuvalov, V.A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.247

Glaser, Elzbieta.
Studies of the electrogenicity of the reduction of cytochrome b[5][6][1] through the antimycin-sensitive site of the ubiquinol-cytochrome c[2] oxidoreductase complex of Rhodobacter sphaeroides [Text] / Elzbieta Glaser, Antony R. Crofts // Cytochrome Syst. - New York, London, 1987. - P625-631 . - ISBN 0-306-4293-5
Перевод заглавия: Исследования электрогенности восстановления цитохрома b[5][6][1] посредством антимицин-чувствительного сайта убихинол: цитохром c[2]-оксидоредуктазного комплекса Rhodobacter sphaeroides
Аннотация: Изучена электрогенность обратной р-ции с участием антимицин-чувствительного сайта убихинол:цитохром c[2] оксидоредуктазы, т. е. восстановление цитохрома b-561 убихинолом в присутствии миксотиазола. Эта р-ция является электрогенной с полярностью, противоположной нормальной прямой р-ции, а вклад составляет 'ЭКВИВ'60% от общей медленной фазы электрохромного изменения каротиноидного поглощения. В третьей медленной фазе электрохромного изменения каротиноидов, вероятно, происходят электрогенные события, вовлеченные в транспорт электронов через убихинолцитохром с[2]-оксидоредуктазный комплекс. Кинетика третьей фазы зависит от окружающего окисл.-восст. потенциала: самая быстрая кинетика наблюдается при восстановительном титровании ниже 150 мВ, рН 7,0, а медленная - при высоком потенциале, выше 160 мВ. В предв. исследованиях авт. показали восстановление b-[5][6][1] после вспышки освещения в присутствии миксотиазола в антимицин-чувствительной р-ции. Восстановление наблюдалось в окисл.-восст. интервале, где и цитохром b-[5][6][1], и Q-пул окислены до вспышки. Кинетические исследования восстановления показали хорошую корреляцию с р-цией на убихинол-оксидазном сайте комплекса. Авт. проводят аналогию и заключают, что цитохром b-[5][6][1] восстанавливается посредством Q-пула. Степень восстановления увеличивается с увеличением рН и максимальна при рН10,0. Сделан вывод, что добавочный электрогенный этап между цитохромами b-типа ответственен за 35-50% электрохромного каротиноидного изменения. Библ. 21. США, Univ. of Illinois Dep. of Physiol. and Biophys. Urbana, IL 61801.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.17.07 + 341.27.17.09.07.09
Рубрики: УБИХИНОЛ: ЦИТОХРОМ C[2] ОКСИДОРЕДУКТАЗА
АНТИМИЦИН - ЧУВСТВИТЕЛЬНЫЙ САЙТ
ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМ B-561
ВОССТАНОВЛЕНИЕ
ЭЛЕКТРОННОСТЬ
ОКИСЛИТЕЛЬНО-ВОССТАНОВИТЕЛЬНЫЙ ПОТЕНЦИАЛ
RHODOBACTER SPHAEROIDES (BACT.)
СОВЕЩАНИЯ
МЕЖДУНАРОДНОЕ СОВЕЩАНИЕ ЮНЕСКО
БАРИ
ИТАЛИЯ
АПРЕЛЬ 1987

Доп.точки доступа:
Crofts, Antony R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.245

Alegria, Guillermo.
Construction and characterization of monolayer films of the reaction center cytochrome-C protein from Rhodopseudomonas viridis [Text] / Guillermo Alegria, P.Leslie Dutton // Cytochrome Syst. - New York, London, 1987. - P601-608 . - ISBN 0-306-42693-5
Перевод заглавия: Конструкция и характеристика монослойных пленок, состоящих из белкового комплекса реакционного центра с цитохромом С из Rhodopseudomonas viridis
Аннотация: Выделены особенности комплекса реакционный центр-цитохром с из R. viridis. Структурно-функциональные отношения в комплексе исследовались методом монослойных пленок Ленгмюра - Блоджетт из комплекса реакционного центра с цитохромом с на плоской проводящей подложке, что позволило получить энергетическую и механическую информацию, проводить спектрофотометрические исследования окисл.-восст. р-ций. Приведены кривые окисл.-восст. титрования гемов цитохрома с в пленке из 5 монослойных отложений. В отличие от кривых, полученных в р-рах, наблюдались 4 ясно различимые длины волн. Получены след. х-ки четырех гемов в пленке: Е+340 мВ, 'лямбда'[н][a][к][с]=558 нм; Е=+225 мВ, 'лямбда'[м][a][к][с]=556 нм; Е=+90 мВ, 'лямбда'[м][a][к][с]=556 мн; Е=+90 мВ, 'лямбда'[м][a][к][с]=553 нм; Е=-90 мВ, 'лямбда'[м][a][к][с]=551 нм. Четыре гема способны окисляться при активации вспышкой, окисление происходит за 50 мкс. Пленки исследованы в видимой и ближней ИК областях спектра линейно поляризованным светом. Результаты согласуются со значениями, полученными для реакционных центров и высокопотенциальных цитохромов на целых Кл и др. препаратах. Авт. заключают, что данным методом ими получены препараты пленок, в к-рых ориентация цитохромов близка к нативной, однако, обсуждают некоторые наблюдаемые изменения св-в исследуемых гемов. Сделаны предположения относительно расположения различных гемов к реакционному центру: реакционный центр-гем 3 (+340 мВ)-гем 4 (+90 мВ)-гем 2 (+225 мВ)-гем 1 (-90 мВ). Библ. 26. США, Dep. of Biochem. and Biophys. Univ. of Pennsylvania, PA 19104.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.17.07
Рубрики: ФОТОРЕАКЦИОННЫЙ ЦЕНТР
ЦИТОХРОМ С
КОМПЛЕКС
МОНОСЛОЙНЫЕ ПЛЕНКИ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ГЕМ
ОКИСЛИТЕЛЬНО-ВОССТАНОВИТЕЛЬНЫЙ ПОТЕНЦИАЛ
ОРИЕНТАЦИЯ
СОВЕЩАНИЯ
МЕЖДУНАРОДНОЕ СОВЕЩАНИЕ ЮНЕСКО
БАРИ
ИТАЛИЯ
АПРЕЛЬ 1987

Доп.точки доступа:
Dutton, P.Leslie

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.243

The fatty acid-anchored four heme cytochrome of the photosynthetic reaction center from the purple bacterium Rhodopseudomonas viridis [Text] / K. A. Weyer [et al.] // Cytochrome Syst. - New York, London, 1987. - P325-331 . - ISBN 0-306-42693-5
Перевод заглавия: Закрепленный за жирную кислоту четырехгемовый цитохром фотосинтетического реакционного центра пурпурной бактерии Rhodopseudomonas viridis
Аннотация: Статья обзорного плана посвящена структуре и функциям гемсвязывающих доменов цитохромной субъединицы реакционного центра. Кристаллографический анализ показал, что структура цитохромной субъединицы отличается от др. известных структур цитохромов. Спираль параллельна плоскости каждой гемовой группы. После С-концов спиралей пептидные цепи поворачивают назад к гемам, затем следуют сайты прикрепления гемов -цис-Х-Х-цис-гис-. Этот мотив повторяется четыре раза. Окружение гемов и параллельные им спирали, гем - связывающие домены, симметричны по отношению к оси второго порядка, к-рая относится к доменам 1 и 3 так же, как к 2 и 4. Четырежды повторяющаяся структура свидетельствует о том, что ген цитохромной субъединицы, возможно, произошел от гена, кодировавшего 1-гемовый цитохром, путем двух последовательных дупликаций генов. В пользу этой гипотезы свидетельствует относительно высокая гомология между гемсвязывающими доменами 1 и 3, 2 и 4. Приведены математические расчеты гомологий и аминокислотные последовательности гемсвязывающих доменов. Рассмотрены потенциалы различных гемов, и, в связи с этим, их функции. Изображена предполагаемая структура N-конца цитохромной субъединицы с двумя жирнокислотными остатками, соединенными эфирными связями с N-концевым S-глицероцистеином. Жирные к-ты представлены смесью 18:ОН (2 изомера) и 18:1 (3 изомера) к-т, в соотношении 1:1 (напр., олеиновой и 11-оксистеариновой). Белковая часть цитохромной субъединицы реакционного центра локализована в периплазматическом пространстве, а ее N-конец - близко к периплазматической поверхности в фотосинтетической мембране, при этом, возможно, жирные к-ты служат якорем для цитохромной субъединицы. Библ. 26. ФРГ, Max-Planck-Inst. fur Biochemie D-8033 Martinstried.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.17.07 + 341.27.17.09.07.09
Рубрики: РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ
ЦИТОХРОМНАЯ СУБЪЕДИНИЦА
ГЕМСВЯЗЫВАЮЩИЙ ДОМЕН
ФОТОСИНТЕТИЧЕСКИЕ МЕМБРАНЫ
RHODOPSEUDOMONAS VIRIDIS (BACT.)
СОВЕЩАНИЯ
МЕЖДУНАРОДНОЕ СОВЕЩАНИЕ ЮНЕСКО
БАРИ
ИТАЛИЯ
АПРЕЛЬ 1987

Доп.точки доступа:
Weyer, K.A.; Lottspeich, F.; Schafer, W.; Michel, H.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.244

Snozzi, Mario.
The ubiquinol-cytochrome c oxidoreductase of phototrophic bacteria [Text] / Mario Snozzi, Josef Kalin // Cytochrome Syst. - New York, London, 1987. - P585-592 . - ISBN 0-306-42693-5
Перевод заглавия: Убихинол:цитохром c-оксидоредуктаза фототрофных бактерий
Аннотация: Статья обзорного характера, содержащая результаты оригинальных исследований. Проведено сравнение мембрансвязанных комплексов транспорта электронов Rhodospirillales с митохондриальными. Наличие убихинол:цитохром с-оксидоредуктазы (bc[1]-комплекса) у обоих объектов позволяет сделать некоторые общие выводы. На примере Rhodobacter sphaeroides охарактеризованы окисл.-восст. компоненты, вовлеченные в циклический транспорт электронов; рассмотрена модель транспорта электронов рециклирование электронов в работе реакционного центра и образование протонного градиента; суммированы результаты исследований окисл.-восст. превращений хинонов и их связующей роли между реакционными центрами и bc[1]-комплексом, этапа разделения зарядов (разветвления потока электронов); описаны результаты, поученные методом слияния хроматофоров с липосомами, механизмы транспорта электронов на уровне цитохрома c[2] (или цитохрома с), в частности, у Rhodospirillum rubrum. Описаны исследования, проведенные с реакционными центрами R. rubrum, внедренными в субмитохондриальные частицы и выделение убихинол:цитохром c[2]оксидоредуктазы R. rubrum, в результате к-рого выделены 2 фракции, содержащие bc[1]-комплекс и по-разному реагирующие с антимицином А (ингибирование-активация). Аналогичные данные получены и для R. sphaeroides. Подчеркнута важность тщательной интерпретации результатов, полученных с выделенными ферментативными комплексами: или в рамках модели Q-цикла, или модели b-циклов. Библ. 18. Швейцария, EAWAG/ETH, Dept. of Technical Biology, 8600 Dubendorf, Switzerland Inst. of Plant Biol., Univ. of Zurich, 8008 Zurich.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.17.07 + 341.27.17.09.07.07
Рубрики: УБИХИНОЛ:ЦИТОХРОМ С-РЕДУКТАЗА
ТРАНСПОРТ ЭЛЕКТРОНОВ
ХИНОНЫ
ОКИСЛИТЕЛЬНО-ВОССТАНОВИТЕЛЬНЫЕ ПРЕВРАЩЕНИЯ
ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМ С
РЕАКЦИОННЫЕ ЦЕНТРЫ
RHODOSPIRILLUM RUBRUM (BACT.)
RHODOBACTER SPHAEROIDES (BACT.)
СОВЕЩАНИЯ
МЕЖДУНАРОДНОЕ РАБОЧЕЕ СОВЕЩАНИЕ ЮНЕСКО
БАРИ
ИТАЛИЯ
АПРЕЛЬ 1987

Доп.точки доступа:
Kalin, Josef

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.07-04Б2.53

Friden, Henrik.
Cytochrome b558 of Bacillus subtilis [Text] / Henrik Friden, Lars Hederstedt // Cytochrome Syst. - New York, London, 1987. - P641-647 . - ISBN 0-306-42693-5
Перевод заглавия: Цитохром b 558 Bacillus subtilis
Аннотация: Статья обзорного характера посвящена результатам изучения цитохрома b558 (I) дыхательной цепи Bacillus subtilis. Отмечены функции I у B. subtilis: связывает специфически сукцинатдегидрогеназу с цитоплазматической мембраной и является первичным акцептором электронов в мембране для сукцинатдегидрогеназы при окислении сукцината. Акцепторы электронов для I еще не идентифицированы. Освещена генетика белка I (структура оперона sdh, в к-рый входит ген sdh C), приведены опыты по генетической инженерии, структура и топология I - молекулярные и спектральные св-ва. Рассмотрены две альтернативные модели организации молекулы I в цитоплазматической мембране B. subtilis (5 или 6 трансмембранных сегментов). Предположительно молекула I состоит из двух функционально сепаратных доменов: N-концевой гемсвязывающий, C-концевой - связывающий сукцинатдегидрогеназу. Проведено сравнение биосинтеза и биохимии I с аналогами из др. источников. Приведена эволюционная гипотеза происхождения оперона путем слияния некоторых генов. Библ. 35. Швеция, Dept. of Microbiol. Univ. of Lund S-223 62 Lund.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМ B 558
ФУНКЦИИ
СВОЙСТВА
ГЕНЕТИКА
ОПЕРОН SDH
ГЕН SDH C
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ МЕМБРАНЫ
СОВЕЩАНИЯ
МЕЖДУНАРОДНОЕ РАБОЧЕЕ СОВЕЩАНИЕ UNESCO
БАРИ
ИТАЛИЯ
1987
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 35

Доп.точки доступа:
Hederstedt, Lars

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.07-04Б2.57

Colson, A. -M.
Molecular basis for resistance to inhibitors of the mitochondrial ubiquinol-cytochrome c reductase in Sacchramyces cerevisiae [Text] / A. -M. Colson, B. Meunier, J. -P.di Rago // Cytochrome Syst. - New York, London, 1987. - P135-136 . - ISBN 0-306-42693-5
Перевод заглавия: Молекулярная основа устойчивости к ингибиторам митохондриальной убихинол-цитохром c-редуктазы у Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Исследован bc[1]-комплекс, или комплекс III (дрожжевая убихинол-цитохром c-оксидоредуктаза). Считают, что цитохром b (I) - трансмембранный белок, осуществляющий трансмембранный электронный круговорот, имеющий гемы b=562 и b=566, обладает двумя редокс-сайтами для убихинона, ответственными за поглощение - высвобождение протона сквозь митохондриальную мембрану, и существуют два пути окисл.-восст. превращений I соответственно этим двум сайтам. Предполагается, что эти убихинонные редокссайты, обозначаемые как Q[i] и Q[0], расположены проксимально соответственно гемам b=562 и b=566. Вероятно, реакционные домены Q[i] и Q[0] находятся на белке I или формируются путем взаимодействия частей I с др. белками комплекса bc[1]. Идентифицированы гены, кодирующие субъединицы комплекса дрожжевой убихинол-цитохром c-оксидоредуктазы. Перечислен ряд лекарственных в-в, ингибирующих какой-либо из двух реакционных путей (Q[i] или Q[0]-сайт) и факты существования устойчивых к ним мутантов. Корреляция между генетическим картированием и мол. локализацией, отсутствие полиморфизма и ограниченное кол-во мутировавших сайтов свидетельствует в пользу того, что резистентность к диурону вызывается этими идентифицированными мутировавшими сайтами. Продолжаются исследования резистентности к антимицину, диурону. Идентифицированы диурон-резистентные мутации ядерного наследственного аппарата (вероятно, в одном из ядерных генов, кодирующих субъединицы bc[1]-комплекса). Они обнаруживают резистентность in vitro к диурону на уровне митохондриальных дыхательных цепей. Библ. 13. Бельгия, Univ. of Louvain, Lab. de Genetique Microbienne Place Croix du Sud, 4, B-1348 Louvain-la-Neuve.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: РЕДУКТАЗА
УБИХИНОЛ-ЦИТОХРОМ C-РЕДУКТАЗА
КОМПЛЕКС*BC1
УСТОЙЧИВОСТЬ К ИНГИБИТОРАМ
УБИХИНОННЫЕ САЙТЫ
МИТОХОНДРИИ
ДРОЖЖИ
ТРАНСМЕМБРАННЫЙ ПОТЕНЦИАЛ
МУТАЦИИ
ДИУРОН-РЕЗИСТЕНТНЫЕ МУТАЦИИ
ДЫХАТЕЛЬНАЯ ЦЕПЬ
СОВЕЩАНИЯ
МЕЖДУНАРОДНОЕ РАБОЧЕЕ СОВЕЩАНИЕ
БАРИ
ИТАЛИЯ
1987
АПРЕЛЬ

Доп.точки доступа:
Meunier, B.; Rago, J.-P.di

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI25) 90.08-04М5.148К

The Fetus as a Patient [Text] : 4th Int. Symp., Bari, 22-24 sett., 1988 / ред.: G. Cagnazze, V. D'Addario. - Roma : CIC Ed. int., 1988. - VI, 345 с. : ил.
Перевод заглавия: 4-й Международный симпозиум "Плод - пациент", Бари, 22-24 сентября, 1988 г

ГРНТИ	34.39.51

ВИНИТИ 341.39.51.19
Рубрики: АНТЕНАТАЛЬНЫЙ ПЕРИОД
ПЛОД ЧЕЛОВЕКА
ПЛОДОПЛАЦЕНТАРНЫЙ КОМПЛЕКС
СЕРДЕЧНО-СОСУДИСТАЯ СИСТЕМА
СИМПОЗИУМЫ
БАРИ
1988 Г.
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Cagnazze, G. \ред.\; D'Addario, V. \ред.\
Свободных экз. нет

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 89.09-04А1.38

Atti del 2 Congresso Nazionale della societa italiana di fisiopatologia chirurgica Bari, 21-24 ottobre 1987 [Text] // Acta chir. ital. - 1989. - Vol. 45, N 1. - С. 1-240 . - ISSN 0001-5466
Перевод заглавия: Труды 2-го Национального конгресса Итальянского общества хирургической патофизиологии, Бари, 21- 24 октября 1987 г

ГРНТИ	34.01.13

ВИНИТИ 341.01.13
Рубрики: МЕДИЦИНА
ХИРУРГИЯ
ПАТОФИЗИОЛОГИЯ
НАУЧНЫЕ УЧРЕЖДЕНИЯ И ОРГАНИЗАЦИИ
ИТАЛЬЯНСКОЕ ОБЩЕСТВО ХИРУРГИЧЕСКОЙ ПАТОФИЗИОЛОГИИ
КОНФЕРЕНЦИИ
БАРИ
1987 Г.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 89.07-04А1.13

Arnold, Gunter R. W.
Heinrich Anton de Bary (1831-1888) - Wegbereiter der modernen Mykologie (Zu seinem 100. Todestad) [Text] / Gunter R. W. Arnold // Biol. Rdsch. - 1989. - Vol. 27, N 1. - S1-6 . - ISSN 0006-3290
Перевод заглавия: Генрих Антон де Бари (1831-1888) - пионер современной микологии. К 100-летию со дня смерти
Аннотация: Очерк жизни и науч. деятельности ботаника-классика, основателя современной микологии, включая фитопатологию, выдающегося нем. ученого Генриха Антона де Бари. Его исследования жизненных циклов ржавчинных грибов, итоги изучения болезней картофеля и вызывающих их возбудителей, данные о развитии алкомицетов вызывают до сих пор восхищение исследователей. Де Бари был известен не только как блестящий исследователь, но и талантливый педагог и организатор. В его лаб. во Фрейбурге, Галле, Страсбурге работали ученые со всего мира. Память о де Бари жива во многих странах до настоящего времени. Библ. 6.

ГРНТИ	34.01.09

ВИНИТИ 341.01.09.09
Рубрики: ПЕРСОНАЛИИ
ДЕ БАРИ Г. А. (1831- 1888)
МИКОЛОГ
ГЕРМАНИЯ
100-ЛЕТИЕ СО ДНЯ СМЕРТИ

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 91.12-04К1.8

Convegno Scientifico a Bari sulle malattie immunoproliferative [Text] // Minerva med. - 1990. - Vol. 81, N 10. - XV-XVI . - ISSN 0026-4806
Перевод заглавия: Научный конгресс в Бари по иммунопролиферативным заболеваниям

ГРНТИ	34.43.01

ВИНИТИ 341.43.01.13 + 343.43.01.13
Рубрики: БОЛЕЗНИ ИММУНОПРОЛИФЕРАТИВНЫЕ
СЪЕЗДЫ
БАРИ, ИТАЛИЯ

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 91.09-04Т1.3

4th Inter-regional Meeting of the Basilicata, Calabria, Campania, Puglia, Sardegna and Sicilia Group of the Italian Pharmacological Society, Bari, Dec. 11-12, 1989, Communications [Text] // Pharmacol. Res. - 1990. - Vol. 22, Suppl. N1. - III-IV, 47-110 . - ISSN 1043-6618
Перевод заглавия: Сообщения, [сделанные] на 4-м Межрегиональном совещании [представителей] Итальянского фармакологического общества в Базиликате, Калабрии, Кампанье, Пулье, Сардинии и Сицилии. Бари, 11-12 декабря 1989
Аннотация: Материалы Совещания включают 32 доклада, посвященных общим и частным вопросам ФК и ФД лекарств. средств различных фармакол. групп.

ГРНТИ	34.45.01

ВИНИТИ 341.45.01.13
Рубрики: КОНФЕРЕНЦИИ
ИТАЛЬЯНСКОЕ ФАРМАКОЛОГИЧЕСКОЕ ОБЩЕСТВО
МЕЖРЕГИОНАЛЬНОЕ СОВЕЩАНИЕ*4-Е
ФАРМАКОКИНЕТИКА
ФАРМАКОДИНАМИКА
1989
ДЕКАБРЬ
БАРИ

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 91.11-04К1.1237

Current prevalence of asthma in the area of Bari [Text] / L. Macchia [et al.] // Schweiz. med. Wochenschr. - 1991. - Vol. 121, Suppl. N40. - P42 . - ISSN 0036-7672
Перевод заглавия: Современное преобладание бронхиальной астмы в районе Бари

ГРНТИ	34.43.51

ВИНИТИ 341.43.51.25.07.09
Рубрики: БРОНХИАЛЬНАЯ АСТМА
СТАТИСТИКА
БАРИ
ИТАЛИЯ

Доп.точки доступа:
Macchia, L.; Caiaffa, M.F.; Bariletto, G.; Imbrici, A.; Tursi, A.

19.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI30) 92.01-04Н2.051

Incidenza del ca mammario nell'area epidemiologica Bari Sud [Text] : [Pap.] 1 Simp. GOIM "Attual. e prosp. oncol.", Bari, 12-14 giugno, 1991 / R. Ruta [et al.] // Folia oncol. - 1991. - Vol. 14, N 1 Suppl. A. - С. 42 . - ISSN 1987-1989
Перевод заглавия: Заболеваемость раком молочной железы в эпидемиологическом районе Южного Бари
Аннотация: За 1987-1989 гг. обследовали 10 сельских коммунальных округов с 200 000 жителями. Стандартизов. заболеваемость в возрасте 20-29 лет составила 5,24; 30-39 лет - 22,38; 60-69 - 147,7 - в целом - 55,68 (126 б-ных). В зависимости от округа этот показатель колебался в пределах 51,5-101,5. Обсуждают значение различных факторов риска. Планируют продолжить эпидемиол. исследования с учетом профилактич. мероприятий. Италия, di Epidemiol. e Biostatistica, IRCCS "De Bellis" Castelliana Grotte (BA).

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.15.07
Рубрики: РАК МОЛОЧНОЙ ЖЕЛЕЗЫ
СТАТИСТИКА ЗАБОЛЕВАЕМОСТИ
РАЙОН ЮЖНОГО БАРИ
ИТАЛИЯ
ЭПИДЕМИОЛОГИЯ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Ruta, R.; Centonze, S.; Leoci, C.; Misciagna, G.; Giorgio, I.

20.

РЖ ВИНИТИ 68 (BI03) 93.06-04В4.398

Thomas, Tudor.
Broom's Barn - the UK national center for sugarbeet research [Text] / Tudor Thomas // Sugar J. - 1992. - Vol. 54, N 11. - P2-7 . - ISSN 0039-4734
Перевод заглавия: Опытная станция Брум'с Бари - национальный центр Великобритании по исследованиям сахарной свеклы
Аннотация: Данная работа является первой из серии статей, посвященных деятельности основных с.-х. исследовательских ст. или ин-тов, занимающихся изучением сахарной свеклы (СС) в Европе. Брум'с-Барнская опытная станция (БОС), в отличие от других Опытных станций Англии, занимается только культурой СС и является национальным центром по исследованиям СС и пропаганде соответствующих знаний. Дается краткая справка об истории создания БОС (1935 г.) и ее развитии; в ее современном виде БОС была открыта в 1962 г. (директор д-р Халл) БОС тесно связана с другими исследовательскими организациями Англии и др. стран Европы. Кратко излагается тематика научных работ, выполненных БОС в прошлом (всхожесть семян, густота стояния, сроки посева и уборки СС, удобрение, болезни и вредители и т. д.), также намечен план исследований по СС в будущем.

ГРНТИ	68.35.33

ВИНИТИ 681.35.33.15
Рубрики: СВЕКЛА САХАРНАЯ
НАУЧНЫЕ УЧРЕЖДЕНИЯ
ОПЫТНАЯ СТАНЦИЯ БРУМ'С БАРИ
НАПРАВЛЕНИЯ ИССЛЕДОВАНИЙ
ВЕЛИКОБРИТАНИЯ

1-20 21-30

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска