СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Wakatsuki, Tohru$<.>)

Общее количество найденных документов : 9
Показаны документы с 1 по 9

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.11-04Б2.401

Wakatsuki, Tohru.
Metal oxidoreduction by microbial cells [Text] / Tohru Wakatsuki // J. Ind. Microbiol. - 1995. - Vol. 14, N 2. - P169-177 . - ISSN 0169-4146
Перевод заглавия: Окисление-восстановление металлов микробными клетками
Аннотация: Обзор. Обсуждается биологическое значение окисления-восстановления тяжелых металлов микроорганизмами. Прокариоты (бактерии) имеют системы переноса электронов в плазматической мембране и восстанавливают тяжелые металлы в поверхностном слое клетки. В эукариотических микроорганизмах (дрожжи, грибы, простейшие) доноры электронов для внутриклеточного восстановления тяжелых металлов поставляются гл. обр. митохондриальными системами переноса электронов. Редокс-системы плазматической мембраны эукариот могут принимать участие в окислении-восстановлении металлов в поверхностном слое клеток. Трехвалентное железо может быть восстановлено переносчиками электронов дыхательной цепи в плазматической мембране бактерий. Восстановление железа наблюдалось в цитоплазматической фракции бактерий. Активность железоредуктазы обнаружена также в периплазматическом пространстве бактериальных клеток. Эукариотические микроорганизмы содержат железоредуктазу, связанную с системой поглощения железа. Штаммы дрожжей с повышенной способностью продуцировать сероводород обладают повышенной резистентностью к меди; возможно, это связано с образованием нерастворимого сульфида меди. В солюбилизированном материале клеточной стенки дрожжей Debaryomyces hansenii обнаружена медьредуктаза. Растворимый Mn(II) окисляется микроорганизмами до Mn(III) или Mn(IV) и осаждается вокруг клеток. Для утилизации микроорганизмами марганец должен быть восстановлен до растворимого Mn(II). Высокотоксичная ртуть может удаляться из клеток резистентных бактерий посредством восстановления ионов ртути до летучей металлической ртути и ее испарения. Из штамма E. coli выделена ртутьредуктаза, восстанавливающая Hg(II) до летучей Hg(O), и гидролаза ртутьорганических соединений. Предполагается, что восстановление Cr(VI) до Cr(III) имеет значение для детоксикации хрома и связано с толерантностью бактерий к хрому. Япония, Dep. Biochem., Kyoto Pharmaceutical Univ., Yamashina-ku, Kyoto 607. Библ. 105

ГРНТИ	34.27.23

ВИНИТИ 341.27.23.15
Рубрики: МЕТАЛЛЫ
ОКИСЛЕНИЕ-ВОССТАНОВЛЕНИЕ
РОЛЬ МИКРООРГАНИЗМОВ
ОХРАНА ОКРУЖАЮЩЕЙ СРЕДЫ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.11-04Б3.211

Wakatsuki, Tohru.
Metal oxidoreduction by microbial cells [Text] / Tohru Wakatsuki // J. Ind. Microbiol. - 1995. - Vol. 14, N 2. - P169-177 . - ISSN 0169-4146
Перевод заглавия: Окисление-восстановление металлов микробными клетками
Аннотация: Обзор. Обсуждается биологическое значение окисления-восстановления тяжелых металлов микроорганизмами. Прокариоты (бактерии) имеют системы переноса электронов в плазматической мембране и восстанавливают тяжелые металлы в поверхностном слое клетки. В эукариотических микроорганизмах (дрожжи, грибы, простейшие) доноры электронов для внутриклеточного восстановления тяжелых металлов поставляются гл. обр. митохондриальными системами переноса электронов. Редокс-системы плазматической мембраны эукариот могут принимать участие в окислении-восстановлении металлов в поверхностном слое клеток. Трехвалентное железо может быть восстановлено переносчиками электронов дыхательной цепи в плазматической мембране бактерий. Восстановление железа наблюдалось в цитоплазматической фракции бактерий. Активность железоредуктазы обнаружена также в периплазматическом пространстве бактериальных клеток. Эукариотические микроорганизмы содержат железоредуктазу, связанную с системой поглощения железа. Штаммы дрожжей с повышенной способностью продуцировать сероводород обладают повышенной резистентностью к меди; возможно, это связано с образованием нерастворимого сульфида меди. В солюбилизированном материале клеточной стенки дрожжей Debaryomyces hansenii обнаружена медьредуктаза. Растворимый Mn(II) окисляется микроорганизмами до Mn(III) или Mn(IV) и осаждается вокруг клеток. Для утилизации микроорганизмами марганец должен быть восстановлен до растворимого Mn(II). Высокотоксичная ртуть может удаляться из клеток резистентных бактерий посредством восстановления ионов ртути до летучей металлической ртути и ее испарения. Из штамма E. coli выделена ртутьредуктаза, восстанавливающая Hg(II) до летучей Hg(O), и гидролаза ртутьорганических соединений. Предполагается, что восстановление Cr(VI) до Cr(III) имеет значение для детоксикации хрома и связано с толерантностью бактерий к хрому. Япония, Dep. Biochem., Kyoto Pharmaceutical Univ., Yamashina-ku, Kyoto 607. Библ. 105

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.17.07
Рубрики: МЕТАЛЛЫ
ОКИСЛЕНИЕ-ВОССТАНОВЛЕНИЕ
РОЛЬ МИКРООРГАНИЗМОВ
ОХРАНА ОКРУЖАЮЩЕЙ СРЕДЫ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 99.10-04Т1.177

Wakatsuki, Tohru.
Characteristic expression of 105-kDa heat shock protein (HSP105) in various tissues of nonstressed and heat-stressed rats [Text] / Tohru Wakatsuki, Takumi Hatayama // Biol. and Pharm. Bull. - 1998. - Vol. 21, N 9. - P905-910 . - ISSN 0918-6158
Перевод заглавия: Характеристика экспрессии белка теплового шока 105кД (HSP105) в различных тканях крыс при тепловом стрессе и у интактных животных
Аннотация: При тепловом стрессе у крыс возрастало содержание двух изоформ белка теплового шока (HSP105) в надпочечниках, селезенке, печени и сердце. Индукция HSP105, а также HSP70 и HSC70 усиливалась после предварительного введения животным празозина (антагониста 'альфа'[1]-адренорецепторов) или йохимбина (антагониста 'альфа'[2]-адренорецепторов) и подавлялась адреналином. Пропранолол не влиял на индукцию HSP150, HSP70 и HSC70. Япония, Dep. of Biochemistry, Kyoto Pharmaceutical Univ., Kyoto 607-8414. Библ. 31

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.23.15.02
Рубрики: БЕЛОК ТЕПЛОВОГО ШОКА (HSP105)
ЭКСПРЕССИЯ
ТКАНИ КРЫСЫ
IN VIVO
АДРЕНОМИМЕТИКИ
АДРЕНОБЛОКАТОРЫ
РЕГУЛЯЦИЯ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Hatayama, Takumi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 99.10-04Т2.34

Wakatsuki, Tohru.
Characteristic expression of 105-kDa heat shock protein (HSP105) in various tissues of nonstressed and heat-stressed rats [Text] / Tohru Wakatsuki, Takumi Hatayama // Biol. and Pharm. Bull. - 1998. - Vol. 21, N 9. - P905-910 . - ISSN 0918-6158
Перевод заглавия: Характеристика экспрессии белка теплового шока 105кД (HSP105) в различных тканях крыс при тепловом стрессе и у интактных животных
Аннотация: При тепловом стрессе у крыс возрастало содержание двух изоформ белка теплового шока (HSP105) в надпочечниках, селезенке, печени и сердце. Индукция HSP105, а также HSP70 и HSC70 усиливалась после предварительного введения животным празозина (антагониста 'альфа'[1]-адренорецепторов) или йохимбина (антагониста 'альфа'[2]-адренорецепторов) и подавлялась адреналином. Пропранолол не влиял на индукцию HSP150, HSP70 и HSC70. Япония, Dep. of Biochemistry, Kyoto Pharmaceutical Univ., Kyoto 607-8414. Библ. 31

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.29.37
Рубрики: ШОК ТЕПЛОВОЙ
БЕЛОК ТЕПЛОВОГО ШОКА (HSP105)
ЭКСПРЕССИЯ
ТКАНИ КРЫСЫ
IN VIVO
АДРЕНОМИМЕТИКИ
АДРЕНОБЛОКАТОРЫ
РЕГУЛЯЦИЯ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Hatayama, Takumi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI25) 99.11-04М5.183

Wakatsuki, Tohru.
Characteristic expression of 105-kDa heat shock protein (HSP105) in various tissues of nonstressed and heat-stressed rats [Text] / Tohru Wakatsuki, Takumi Hatayama // Biol. and Pharm. Bull. - 1998. - Vol. 21, N 9. - P905-910 . - ISSN 0918-6158
Перевод заглавия: Характеристика экспрессии белка теплового шока 105кД (HSP105) в различных тканях крыс при тепловом стрессе и у интактных животных
Аннотация: При тепловом стрессе у крыс возрастало содержание двух изоформ белка теплового шока (HSP105) в надпочечниках, селезенке, печени и сердце. Индукция HSP105, а также HSP70 и HSC70 усиливалась после предварительного введения животным празозина (антагониста 'альфа'[1]-адренорецепторов) или йохимбина (антагониста 'альфа'[2]-адренорецепторов) и подавлялась адреналином. Пропранолол не влиял на индукцию HSP150, HSP70 и HSC70. Япония, Dep. of Biochemistry, Kyoto Pharmaceutical Univ., Kyoto 607-8414. Библ. 31

ГРНТИ	34.39.03

ВИНИТИ 341.39.03.35.21
Рубрики: ШОК ТЕПЛОВОЙ
БЕЛОК ТЕПЛОВОГО ШОКА (HSP105)
ЭКСПРЕССИЯ
ТКАНИ КРЫСЫ
IN VIVO
АДРЕНОМИМЕТИКИ
АДРЕНОБЛОКАТОРЫ
РЕГУЛЯЦИЯ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Hatayama, Takumi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.03-04Б2.283

Solubulization and properties of copper reducing enzyme systems from the yeast cell surface in Debaryomyces hansenii [Text] / Tohru Wakatsuki [et al.] // J. Ferment. and Bioeng. - 1991. - Vol. 72, N 2. - P79-86
Перевод заглавия: Солюбилизация и свойства восстанавливающих медьферментных систем с поверхности клеток дрожжей Debaryomyces hansenii
Аннотация: Восстанавливающий Cu{2}{+} до Cu{+} фермент из клеточных стенок дрожжей Debaryomyces bansenii солюбилизируется ферментным препаратом Zymolyase-100Т в присутствии 1,0 М сорбита в кач-ве стабилизатора образующихся сферопластов. Восстановление Cu{2}{+} до Cu{+} неочищенным экстрактом клеточных стенок двухфазное: на начальном этапе оно не зависит от НАДН или НАДФН, а на втором этапе связано с окислением НАДН или НАДФН. Вероятно, первый этап неферментативный; основным донором электронов при этом служат SH-группы компонентов клеточной стенки. На втором этапе р-ция катализируется НАД(Ф)Н-зависимым ферментом, названным медьредуктазой. На эту р-цию влияют связывающие Cu соединения: аминокислоты и ЭДТА. ЭДТА полностью ингибирует фермент. В неочищенном экстракте клеточных стенок обнаружена также Cu-зависимая НАД(Ф)Н-оксидазная активность. Делается вывод, что донорами электронов для ферментативного восстановления Cu{2}{+} служат как НАДН, так и НАДФН и что поглощение Cu дрожжевой клеткой может регулироваться активностью Cu-редуктазы и содержанием SH-групп. Библ. 30. Япония, Dep. Biochem., Kyoto Pharmaceutical Univ., Nakauchi-cho, Misasagi, Yamashina-ku Kyoto 607.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: DEBARYOMYCES HANSENII (FUNGI)
КЛЕТОЧНАЯ ПОВЕРХНОСТЬ
ФЕРМЕНТНЫЕ СИСТЕМЫ
СОЛЮБИЛИЗАЦИЯ
СВОЙСТВА
МЕДЬ
ФЕРМЕНТАТИВНОЕ ВОССТАНОВЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Wakatsuki, Tohru; Hayakawa, Sumi; Hatayama, Takumi; Kitamura, Teruko; Imahara, Hirotsugu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.05-04Б2.186

Purification and some properties of copper reductase from cell surface of Debaryomyces hansenii [Text] / Tohru Wakatsuki [et al.] // J. Ferment. and Bioeng. - 1991. - Vol. 72, N 3. - P158-161
Перевод заглавия: Очистка и некоторые свойства редуктазы меди с клеточной поверхности Debaryomyces hansenii
Аннотация: НАД(Ф)Н-зависимая редуктаза меди солюбилизирована Зимолиазой-100Т в присутствии 5 мМ фенилметилсульфонилфторида, 1 мМ L-манноно-1,4-лактона и 1М сорбита с клеточной поверхности дрожжей (клеточная стенка и/или периплазматич. пространство). Фермент нестабилен на всех этапах выделения. Добавление 0,1 М сорбита и сахарозы к раствору фермента предотвращало потерю активности, вызванную диализом и ультрафильтрацией. Когда фермент был частично инактивирован переводом в буфер, лишенный стабилизирующих агентов, добавление ФМН восстанавливало активность редуктазы меди. Очистка фермента включала гель-фильтрацию на Сефакриле S-300 SF и ИОХ на ДЭАЭ-Сефацеле. После ИОХ активность редуктазы меди обнаружена в трех фракциях (ФI, ФII, ФIII). Фракцию ФП с помощью гель-фильтрации на Сефакриле S-200 HR очищали до гомогенного состояния. Мол. масса фермента равнялась, по данным гель-фильтрации, 100 000. Величины К[m] составляли 0,03 мМ для Cu (II), 0,98 мМ для НАДН, 0,17 мМ (НАДФН), соответственно. На основании получ. данных заключается, что редуктаза меди является гликофлавопротеином, требующим ФМН в качестве кофермента и катализирующим восстановление Cu (II) в Cu (I) при участии НАДН или НАДФН в качестве донора электронов. Библ. 22. Япония, Dep. of Biochemistry, Kyoto Pharmaceutical Univ., Nakauchi-cho, Misasagi, Yamashina-ku, Kyoto 607.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: DEBARYOMYCES HANSENII (FUNGI)
КЛЕТОЧНАЯ ПОВЕРХНОСТЬ
РЕДУКТАЗА МЕДИ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Wakatsuki, Tohru; Hayakawa, Sumi; Hatayama, Takumi; Kitamura, Teruko; Imahara, Hirotsugu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 93.01-04Я6.366

Effects of low culture temperature on the induction of hsp70 mRNA and the accumulation of hsp70 and hsp105 in mouse FM3А cells [Text] / Takumi Hatayama [et al.] // J. Biochem. - 1992. - Vol. 111, N 4. - P484-490
Перевод заглавия: Влияние низкой температуры культивирования на индукцию мРНК hsp 70 и накопление hsp 70 и hsp 105 в клетках мыши FM3A
Аннотация: Тепловой шок (ТШ) не индуцирует синтез белка hsp 70 в Кл FM3А, культивированных до ТШ при 33'ГРАДУС' (в Кл FM3А, культивируемых при 37'ГРАДУС', ТШ индуцирует синтез белка hsp 70). Показали, что Кл FM3А, культивированные при 37'ГРАДУС' С, синтезируют мРНК для hsp 70 при длительной инкубации при 42'ГРАДУС' С либо при постинкубации при 37'ГРАДУС' или 33'ГРАДУС' С после 15-минутной инкубации при 45'ГРАДУС' С. В Кл М3А, культивированных при 33'ГРАДУС' С, не синтезируется мРНК для hsp 70 ни при долговременном ТШ, ни после кратковременного ТШ, независимо от т-ры постинкубации Кл. Сам белок hsp 70 накапливается в Кл, культивированных при 37'ГРАДУС' С и подвергнутых длительному ТШ при 42'ГРАДУС' С или кратковременному ТШ при 45'ГРАДУС' С с послед. инкубацией при 37'ГРАДУС' С, в случае постинкубации при 33'ГРАДУС' С накопление в Кл hsp 70 не обнаруживается. Конститутивный уровень hsp 70 в Кл FM3А, культивируемых при 33'ГРАДУС' и 37'ГРАДУС' С, оказывается одинаковым. Конститутивный уровень белка hsp 105 в Кл FM3А при 33'ГРАДУС' С вдвое ниже, чем при 37'ГРАДУС' С и длит. инкубация при 39'ГРАДУС' С приводит к повышению содержания hsp 105 в обоих типах культур. Япония, Kyoto Pharm. Univ. Kyoto 607. Библ. 43.

ГРНТИ	34.19.23

ВИНИТИ 341.19.23.07.07
Рубрики: ТЕПЛОВОЙ ШОК
БЕЛКИ
МРНК
КЛЕТКИ FM3А

Доп.точки доступа:
Hatayama, Takumi; Tsujioka, Kazuto; Wakatsuki, Tohru; Kitamura, Teruko; Imahara, Hirotsugu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 93.02-04Я6.215

Different induction of 70,000 DA-heat shock protein and metallothion in HeLa cells by copper [Text] : pap. 44th Annu. Meet. Jap. Soc. Cell Biol., Fukuoka, 21-23 Nov., 1991 / Takumi Hatayama [et al.] // Cell Struct. and Funct. - 1991. - N 6. - P567 . - ISSN 0386-7196
Перевод заглавия: Различная индукция медью металлотионеина и белка теплового шока hsp70 в клетках HeLa
Аннотация: Сульфат меди в конц-ии 200 мкМ и выше стимулирует синтез белка теплового шока hsp70 в Кл HeLa. Синтез металлотионеина в Кл HeLa стимулируется сульфатом меди уже в конц-ии 100 мкМ. При инкубации Кл HeLa с сульфатом меди накопление экзогенной меди во фракции металлотионеинов обнаруживается уже при конц-ии 50-100 мкМ, а накопление меди в высокомолекулярной и низкомолекулярной фракциях Кл HeLa обнаруживается только при конц-иях сульфата меди 200 мкМ и ваше. При этих же конц-иях сульфата меди наблюдается подавление пролиферации Кл HeLa.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.05
Рубрики: ТЕПЛОВОЙ ШОК
БЕЛКИ
МЕТАЛЛОТИОНЕИН
СИНТЕЗ
КЛЕТКИ HELA
МЕДЬ

Доп.точки доступа:
Hatayama, Takumi; Tsukimi, Yasuhiro; Wakatsuki, Tohru; Kitamura, Teruko; Imahara, Hirotsugu

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска