СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Solaro, R. John$<.>)

Общее количество найденных документов : 27
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-27

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.12-04М2.295

Tension production and thin-filament protein isoforms in developing rat myocardium [Text] / Peter J. Reiser [et al.] // Amer. J. Physiol. - 1994. - Vol. 267, N 4. - P1589-1596 . - ISSN 0002-9513
Перевод заглавия: Возникновение напряжения и изоформы белков тонких филаментов в миокарде развивающихся крыс
Аннотация: Измерено изометрич. напряжение (ИН) сегментов миокарда новорожденных (7 дн) (К7) и взрослых крыс (КВ) Spraque-Dawley. Зависимость ИН-pCa характеризовалась большей чувствительностью к конц-ии Ca у К7, чем у КВ. Макс. ИН у КВ было в 3 раза больше, чем у К7. В процессе развития животных наблюдался переход изоформ тропонина I и T в тканях предсердия и желудочка. В желудочке сдвиг экспрессии изоформы T предшествовал I. Подтверждено значение Ca-чувствительного ИН от экспрессии изоформ тропонина. Способность отдельных трабекул миокарда к ИН в неонатальном периоде выражена значительно меньше, чем у КВ. США, College of Med., Univ., Chicago, IL 60680. Библ. 37

ГРНТИ	34.39.29

ВИНИТИ 341.39.29.11.09
Рубрики: СЕРДЦЕ
НОВОРОЖДЕННЫЕ
ИЗОМЕТРИЧЕСКОЕ НАПРЯЖЕНИЕ
КАЛЬЦИЙ
ТРОПОНИНЫ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Reiser, Peter J.; Westfall, Margaret V.; Schiaffino, Stefano; Solaro, R.John

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 96.05-04М2.278

Effects of levosimendan, a cardiotonic agent targeted to troponin C, on cardiac function and on phosphorylation and Ca{2+} sensitivity of cardiac myofibrils and sarcoplasmic reticulum in guinea pig heart [Text] / Istvan Edes [et al.] // Circ. Res. - 1995. - Vol. 77, N 1. - P107-113 . - ISSN 0009-7330
Перевод заглавия: Влияние левосимендана - кардиотонического препарата, нацеленного на тропонин C - на функцию сердца, фосфорилирование, чувствительность к Ca{2+} сердечных миофибрилл и саркоплазматического ретикулума в сердце морской свинки
Аннотация: In perfused hearts, low concentrations of 0.03 or 0.1 'мю'mol/L Levosimendan increased +dP/dt, but did not affect the speed of relaxation and produced only a slight increase in spontaneous heart rate in the hearts perfused with 0.1 'мю'mol/L of the drug. In these same hearts, perfusion with 0.03 'мю'mol/L Levosimendan did not alter the {32}P incorporation into troponin I or C protein, whereas a slight but significant increase was noted for phospholamban, with no detectable change in tissue cAMP levels. Administration of 0.1 or 0.3 'мю'mol/L Levosimendan significantly increased myocardial cAMP levels as well as the phosphorylation of phospholamban, troponin I, and C protein. Levosimendan (0.03 to 10 'мю'mol/L) reversibly increased force generated by detergent-extracted fiber bundles over a range of submaximally activating free Ca{2+} concentrations with no significant effect on maximum force or on Ca{2+} binding to myofilament troponin C. Our results indicate that at low concentrations Levosimendan acts preferably as a Ca{2+} sensitizer, whereas at higher concentrations its action as a phosphodiesterase inhibitor contributes to the positive inotropic effect. Библ. 22

ГРНТИ	34.39.29

ВИНИТИ 341.39.29.11.49.17
Рубрики: СЕРДЦЕ
РЕГУЛЯЦИЯ
ЛЕВОСИМЕНДАН
ИНОТРОПНЫЙ ЭФФЕКТ
ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ К КАЛЬЦИЮ
МОРСКИЕ СВИНКИ

Доп.точки доступа:
Edes, Istvan; Kiss, Eva; Kitada, Yoshimi; Powers, Frances M.; Papp, Julius G.; Kranias, Evangelia G.; Solaro, R.John

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 96.11-04М2.318

Powers, Frances M.
Caffeine alters cardiac myofilament activity and regulation independently of Ca{2+} binding to troponin C [Text] / Frances M. Powers, R.John Solaro // Amer. J. Physiol. - 1995. - Vol. 268, N 6. - P1348-1353 . - ISSN 0002-9513
Перевод заглавия: Кофеин изменяет активность и регуляцию миофиламентов сердца независимо от связывания Ca{2+} с тропонином C
Аннотация: Измеряли изометрическую силу, связывание Ca{2+} и активность АТФазы белков миофиламентов сердца собак. Кофеин (20 мМ) повышал субмакс. и снижал макс. силу в пучках очищенных волокон. Хотя Ca{2+}-чувствительность активности миофиламентов повышалась кофеином, не было действия на связывание Ca{2+} с тропонином C (ТC) в очищенных пучках волокон. Чтобы определить, изменял ли кофеин актин-миозиновое взаимодействие или влиял на миозин непосредственно, измеряли активности миофибриллярной, актомиозиновой и миозиновой АТФазы. Макс. активированная Ca{2+} активность Mg{2+}-АТФазы миофибрилл снижалась 20 мМ кофеина, в то время как субмакс. активности Mg{2+}-АТФазы не изменялись. Активность Ca{2+}-АТФазы миозина значительно подавлялась кофеином, в то время как активности Mg{2+}-АТФазы K(ЭДТА)-АТФазы не затрагивались. Эти данные наводят на мысль, что кофеин влияет на функцию миофиламентов посредством механизма, к-рый не зависит от ТC-Ca{2+} связывания, но к-рый может включать в себя прямые действия на поперечные мостики. США, Dep. of Physiology and Biophysics, Univ. of Illinois at Chicago, Chicago, Illinois 60618. Библ. 33

ГРНТИ	34.39.29

ВИНИТИ 341.39.29.11.39
Рубрики: СЕРДЦЕ
СОКРАТИМОСТЬ
СОКРАТИТЕЛЬНЫЕ БЕЛКИ
КАЛЬЦИЙ
КОФЕИН
СОБАКИ

Доп.точки доступа:
Solaro, R.John

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 96.11-04Т2.20

Powers, Frances M.
Caffeine alters cardiac myofilament activity and regulation independently of Ca{2+} binding to troponin C [Text] / Frances M. Powers, R.John Solaro // Amer. J. Physiol. - 1995. - Vol. 268, N 6. - P1348-1353 . - ISSN 0002-9513
Перевод заглавия: Кофеин изменяет активность и регуляцию миофиламентов сердца независимо от связывания Ca{2+} с тропонином C
Аннотация: Измеряли изометрическую силу, связывание Ca{2+} и активность АТФазы белков миофиламентов сердца собак. Кофеин (20 мМ) повышал субмакс. и снижал макс. силу в пучках очищенных волокон. Хотя Ca{2+}-чувствительность активности миофиламентов повышалась кофеином, не было действия на связывание Ca{2+} с тропонином C (ТC) в очищенных пучках волокон. Чтобы определить, изменял ли кофеин актин-миозиновое взаимодействие или влиял на миозин непосредственно, измеряли активности миофибриллярной, актомиозиновой и миозиновой АТФазы. Макс. активированная Ca{2+} активность Mg{2+}-АТФазы миофибрилл снижалась 20 мМ кофеина, в то время как субмакс. активности Mg{2+}-АТФазы не изменялись. Активность Ca{2+}-АТФазы миозина значительно подавлялась кофеином, в то время как активности Mg{2+}-АТФазы K(ЭДТА)-АТФазы не затрагивались. Эти данные наводят на мысль, что кофеин влияет на функцию миофиламентов посредством механизма, к-рый не зависит от ТC-Ca{2+} связывания, но к-рый может включать в себя прямые действия на поперечные мостики. США, Dep. of Physiology and Biophysics, Univ. of Illinois at Chicago, Chicago, Illinois 60618. Библ. 33

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.29.11.02
Рубрики: СЕРДЦЕ
СОКРАТИМОСТЬ
СОКРАТИТЕЛЬНЫЕ БЕЛКИ
КАЛЬЦИЙ
КОФЕИН
СОБАКИ

Доп.точки доступа:
Solaro, R.John

РЖ ВИНИТИ 34 (BI35) 96.11-04Т5.87

Powers, Frances M.
Caffeine alters cardiac myofilament activity and regulation independently of Ca{2+} binding to troponin C [Text] / Frances M. Powers, R.John Solaro // Amer. J. Physiol. - 1995. - Vol. 268, N 6. - P1348-1353 . - ISSN 0002-9513
Перевод заглавия: Кофеин изменяет активность и регуляцию миофиламентов сердца независимо от связывания Ca{2+} с тропонином C
Аннотация: Измеряли изометрическую силу, связывание Ca{2+} и активность АТФазы белков миофиламентов сердца собак. Кофеин (20 мМ) повышал субмакс. и снижал макс. силу в пучках очищенных волокон. Хотя Ca{2+}-чувствительность активности миофиламентов повышалась кофеином, не было действия на связывание Ca{2+} с тропонином C (ТC) в очищенных пучках волокон. Чтобы определить, изменял ли кофеин актин-миозиновое взаимодействие или влиял на миозин непосредственно, измеряли активности миофибриллярной, актомиозиновой и миозиновой АТФазы. Макс. активированная Ca{2+} активность Mg{2+}-АТФазы миофибрилл снижалась 20 мМ кофеина, в то время как субмакс. активности Mg{2+}-АТФазы не изменялись. Активность Ca{2+}-АТФазы миозина значительно подавлялась кофеином, в то время как активности Mg{2+}-АТФазы K(ЭДТА)-АТФазы не затрагивались. Эти данные наводят на мысль, что кофеин влияет на функцию миофиламентов посредством механизма, к-рый не зависит от ТC-Ca{2+} связывания, но к-рый может включать в себя прямые действия на поперечные мостики. США, Dep. of Physiology and Biophysics, Univ. of Illinois at Chicago, Chicago, Illinois 60618. Библ. 33

ГРНТИ	34.47.67

ВИНИТИ 341.47.67.11.19
Рубрики: СЕРДЦЕ
СОКРАТИМОСТЬ
СОКРАТИТЕЛЬНЫЕ БЕЛКИ
КАЛЬЦИЙ
КОФЕИН
СОБАКИ

Доп.точки доступа:
Solaro, R.John

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.01-04Я6.253

Wattanapermpool, Jonggonnee.
Troponin I isoforms and differential effects of acidic pH on soleus and cardiac myofilaments [Text] / Jonggonnee Wattanapermpool, Peter J. Reiser, R.John Solaro // Amer. J. Physiol. - 1995. - Vol. 268, N 2. - C323-C330 . - ISSN 0002-9513
Перевод заглавия: Изоформы тропонина I и различия в действии кислых pH на миофибриллы камбаловидной мышцы и миокарда
Аннотация: По сравнению с волокнами из мышцы в трабекулах из сердца крысы in vitro сила сокращений сильнее угнетается при снижении pH с 7 до 6,2 со смещением кривой значений pCa[50]. В волокнах из мышц смещение кривой pCa[50] не сопровождается изменением длины саркомера. С помощью тропонина cTnC1A из сердца, меченного флуоресцирующей 2-(4'-иодацетамидоанилино)-нафталин-6-сульфоновой к-той показали, снижение аффинности для Ca{2+} в комплексе cTnC1A с тропонином I и с тропомиозином из сердца. Замещение тропонина I из сердца тропонином I из скелетной мышцы ведет к такому же снижению Ca{2+}-аффинности, к-рое отмечено для cTnC[1A] при низких значениях pH. США, Dep. Physiol. a Biophys., Coll. Mod., Univ. Illinois, Chicago, IL 60612-7342. Библ. 24

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.99
Рубрики: МЫШЦЫ
МИОФИБРИЛЛЫ
СОКРАЩЕНИЕ
ТРОПОНИН
ИЗОФОРМЫ
КАЛЬЦИЙ
ВОДОРОДНЫЙ ПОКАЗАТЕЛЬ (PH)
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Reiser, Peter J.; Solaro, R.John

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 97.12-04М2.238

CGP-48506 increases contractility of ventricular myocytes and myofilaments by effects on actin-myosin reaction [Text] / Beata M. Wolska [et al.] // Amer. J. Physiol. - 1997. - Vol. 270, N 1. - P24-32 . - ISSN 0002-9513
Перевод заглавия: Увеличение сократимости желудочков миоцитов и миофиламентов препаратом CGP-48506 через влияние на взаимодействие актина и миозина
Аннотация: Присутствие препарата CGP-48506, производного бензодиазоцина инотропного действия, увеличивало амплитуду сокращения изолированных желудочковых миоцитов крысы почти без изменений переходов Ca{2+}. Возрастало при этом и макс. усилие, развиваемое экстрагированными детергентом пучками мышечных волокон. На связывание Ca{2+} тропонина C миофиламентов препарат CGP-48506 влияния не оказывал, но устранял тормозящее сокращение кардиомиоцитов действие бутандионмоноксима, что свидетельствует о влиянии этого препарата непосредственно на взаимодействие актина и миозина. США, College of Medicine, Univ. of Illinois at Chicago, Chicago, Illinois 60612-7342. Библ. 27

ГРНТИ	34.39.29

ВИНИТИ 341.39.29.11.39
Рубрики: СЕРДЦЕ
СОКРАТИТЕЛЬНЫЕ БЕЛКИ
CGP-48506
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Wolska, Beata M.; Kitada, Yoshimi; Palmiter, Kimberly A.; Westfall, Margaret V.; Johnson, Mary D.; Solaro, R.John

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 98.04-04М2.272

Effects of protein kinase a phosphorylation on signaling between cardiac troponin I and the N-terminal domain of cardiac troponin C [Text] / Murali Chandra [et al.] // Biochemistry. - 1997. - Vol. 36, N 43. - P13305-13311 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Влияние фосфорилирования протеинкиназы A на передачу сигнала между сердечным тропонином I и N-концевым доменом сердечного тропонина C
Аннотация: Исследовали взаимодействие между сердечным тропонином I (cTnI) и фрагментами сердечного тропонина C, cTnC[1-89] и cTnC[90-162], cTnI-Cys5 мутант и cTnC[1-89] метили флуоресцентной меткой IAANS. При фосфорилировании cTnI сродство к кальцию комплекса cTnI-cTnC[1-89] существенно уменьшалось. При фосфорилировании сродство cTnI к cTnC[1-89] уменьшается в 3,8 раза в отсутствие кальция и в 1,7 раз в присутствии кальция. В противоположность полному cTnC, ни cTnC[1-89], ни cTnC[90-162] не вызывали существенных структурных изменений в cTnI-Cys5. США, Dep. Physiol. Biophys., Coll. Med., Univ. Illinois Chicago, Chicago, IL 60612-7342. Библ. 51

ГРНТИ	34.39.29

ВИНИТИ 341.39.29.11.35
Рубрики: ТРОПОНИН I
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ТРОПОНИН T
ФРАГМЕНТЫ
СЕРДЦЕ
ПРОТЕИНКИНАЗА А
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ВЛИЯНИЕ

Доп.точки доступа:
Chandra, Murali; Dong, Wen-Ji; Pan, Bo-Sheng; Cheung, Herbert C.; Solaro, R.John

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 98.04-04М2.274

Calcium-induced structural transition in the regulatory domain of human cardiac troponin C [Text] / Leo Spyracopoulos [et al.] // Biochemistry. - 1997. - Vol. 36, N 40. - P12138-12146 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Кальций-индуцируемый структурный переход в регуляторном домене сердечного тропонина C человека
Аннотация: С помощью многомерной спектроскопии ЯМР определены структуры в растворе апо- и кальций-насыщенного регуляторного домена сердечного тропонина C человека. Обнаружено, что структура апо-тропонина C из сердца человека очень близка к структуре апо-тропонина C из скелетных мышц индюка несмотря на наличие существенных аминокислотных замен в центре I. В противоположность белку из скелетных мышц, кальций-индуцируемый конформационный переход в регуляторном домене белка из сердечных мышц не приводит к его "открыванию" и экспонированию растворителю существенной площади гидрофобной поверхности. Канада, MRC Group Protein Structure Function, Dep. Biochem., Univ. Alberta, Edmonton, Alberta T6G 2H7. Библ. 57

ГРНТИ	34.39.29

ВИНИТИ 341.39.29.11.35
Рубрики: ТРОПОНИН С
РЕГУЛЯТОРНЫЙ ДОМЕН
СТРУКТУРНЫЙ ПЕРЕХОД
КАЛЬЦИЙ
ИНДУКЦИЯ
СЕРДЦЕ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Spyracopoulos, Leo; Li, Monica X.; Sia, Samuel K.; Gagne, Stephane M.; Chandra, Murali; Solaro, R.John; Sykes, Brain D.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 99.06-04М2.261

Breakdown and release of myofilament proteins during ischemia and ischemia/reperfusion in rat hearts. Identification of degradation products and effects on the pCa-force relation [Text] / Eyk Jennifer E. Van [et al.] // Circ. Res. - 1998. - Vol. 82, N 2. - P261-271 . - ISSN 0009-7330
Перевод заглавия: Разрушение и высвобождение белков миофиламентов во время ишемии и ишемии/реперфузии в сердце крыс. Идентификация продуктов разрушения и влияние на соотношение pCa и силы [сокращений]
Аннотация: После 15- или 60-минутной ишемии изолированного сердца взрослых крыс отмечали понижение максимума усилия, генерируемого выделенными из трабекул и обработанными содержавшим креатинкиназу и тритон X-100 буферным р-ром волокнами и повышение их чувствительности к Ca{2+} при повышении конц-ии CaCl[2] до достижения pCa (8,0-4,5). С увеличением продолжительности ишемии и при реперфузии сердца эти изменения прогрессировали. Для идентификации продуктов происходившей деградации белков миофиламентов применяли жидкостную хроматографию высокого разрешения, электрофорез в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата натрия, иммуноблоттинг и анализ последовательности аминокислотных остатков в пептидных цепях. С увеличением продолжительности ишемии усиливались деградация миофибриллярного 'альфа'-актина и C-терминального участка тропонина. При 60-минутной ишемии с последующей 45-минутной реперфузией сердца к деградации этих белков присоединялась деградация легкой цепи-1 миозина, чего не происходило при ишемии без реперфузии. США, College of Medicine, Univ. of Illinois at Chicago. Библ. 56

ГРНТИ	34.39.29

ВИНИТИ 341.39.29.11.59.15
Рубрики: ИШЕМИЯ МИОКАРДА
РЕПЕРФУЗИЯ
БЕЛКИ МИОФИЛАМЕНТОВ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Van, Eyk Jennifer E.; Powers, Francis; Law, William; Larue, Catherine; Hodges, Robert S.; Solaro, R.John

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 00.04-04М2.270

Impaired cardiiomyocyte relaxation and diastolic function in transgenic mice expressing slow skeletal troponin I in the heart [Text] / Richard C. Fentzke [et al.] // J. Physiol. - 1999. - Vol. 517, N 1. - P143-157 . - ISSN 0022-3751
Перевод заглавия: Нарушение релаксации кардиомиоцитов и диастолической функции у трансгенных мышей с экспрессией в сердце тропонина I медленных скелетных [мышц]
Аннотация: В кардиомиоцитах использованных в работе трансгенных мышей сердечная изоформа тропонина I оказалась, по результатам иммуноблоттинга, полностью замещенной тропонином I медленных скелетных мышц. Животные оставались при этом жизнеспособными и сохраняли репродуктивную функцию без морфологических изменений в сердечно-сосудистой системе. Обработанные 0,3%-ным тритоном X=100 изолированные кардиомиоциты проявляли повышенную чувствительность к действию экзогенного Ca{2+}, но утрачивали способность реагировать сокращением при обработке их цАМФ-зависимой протеинкиназой и увеличивать скорость своего сокращения в присутствии изопреналина (ИП). Тем не менее, в присутствии ИП или в его отсутствие сокращения кардиомиоцитов в опытах на трансгенных мышах были сильнее, чем в опытах на мышах дикой линии. По скорости накопления Ca{2+} в клеточном содержимом и по макс. амплитуде внутриклеточных переходов Ca{2+} кардиомиоциты мышей этих двух групп не отличались друг от друга. Однако время полуменьшения Ca{2+} в кардиомиоцитах трансгенных мышей оказывалось более продолжительным, чем в кардиомиоцитах мышей дикой линии. Все эти изменения, обнаруженные у трансгенных мышей в опытах in vitro, проявились в виде нарушения диастолической функции сердца in vivo (до и после введения таким животным ИП). США, Univ. of Chicago. Библ. 51

ГРНТИ	34.39.29

ВИНИТИ 341.39.29.11.02
Рубрики: СЕРДЦЕ
РЕЛАКСАЦИЯ
СЕРДЕЧНЫЙ ТРОПОНИН I
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Fentzke, Richard C.; Buck, Scott H.; Patel, Jitandrakumar R.; Lin, Hua; Wolska, Beata M.; Stojanovic, Miroslav O.; Martin, Anne F.; Solaro, R.John; Moss, Richard L.; Leiden, Jeffrey M.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 02.12-04М2.256

Expression of slow skeletal troponin I in adult transgenic mouse heart muscle reduces the force decline observed during acidic conditions [Text] / Beata M. Wolska [et al.] // J. Physiol. - 2001. - Vol. 536, N 3. - P863-870 . - ISSN 0022-3751
Перевод заглавия: Противодействие экспрессией тропонина I медленных скелетных мышц в миокарде трансгенных мышей понижению силы сокращений, происходящему при закислении
Аннотация: При измерении соотношения между конц-ией Ca{2+} и силой сокращений экстрагированных детергентом пучков, приготовленных из папиллярных мышц левого желудочка сердца взрослых мышей обнаружили, что экспрессия тропонина I медленных скелетных мышц в сердечной мышце трансгенированных особей повышает чувствительность волокон миокарда к действию Ca{2+}. Закисление внеклеточной среды с понижением рН от 7,33 до 6,75 сопровождалось обратимым понижением силы сокращений изолированных папиллярных мышц, взятых из правого желудочка сердца. Экспрессия тропонина I в мышцах способствовала при этом более эффективному восстановлению силы их сокращений. США, Univ. of Illinois at Chicago. Библ. 45

ГРНТИ	34.39.29

ВИНИТИ 341.39.29.11.39
Рубрики: СЕРДЦЕ
СИЛА СОКРАЩЕНИЯ
КАЛЬЦИЙ
ВОДОРОДНЫЙ ПОКАЗАТЕЛЬ
ТРОПОНИНЫ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Wolska, Beata M.; Vijayan, Kalpana; Arteaga, Grace M.; Konhilas, John P.; Phillips, Ronald M.; Kim, Robert; Naya, Taihei; Leiden, Jeffrey M.; Martin, Anne F.; de, Tombe Pieter P; Solaro, R.John

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 03.04-04М2.168

Expression of slow skeletal troponin I in hearts of phospholamban knockout mice alters the relaxant effect of 'бета'-adrenergic stimulation [Text] / Beata M. Wolska [et al.] // Circ. Res. - 2002. - Vol. 90, N 8. - P882-888 . - ISSN 0009-7330
Перевод заглавия: Изменение релаксирующего эффекта 'бета'-адренергической стимуляции экспрессией медленного тропонина I скелетных мышц в сердце у мышей с дефицитом фосфоламбана
Аннотация: В опытах на изолированных экспрессирующих тропонин I сердца кардиомиоцитах, взятых у мышей с дефицитом фосфоламбана, действие изопротеренола на клетки увеличивало продолжительность их сокращений без изменений продолжительности их релаксации. Действие изопротеренола на экспрессирующие медленный тропонин I скелетных мышц кардиомиоциты увеличивало время как сокращения, так и расслабления клеток. В опытах на перфузируемых изолированных капиллярных мышцах сердца, взятых у таких мышей, время их релаксации при действии изопротеренола оставалось без изменений. В опытах на мышцах, взятых у мышей с нормальной экспрессией фосфоламбана при экспрессии тропонина I сердца или скелетных мышц, а также у мышей с дефицитом фосфоламбана, но с экспрессией тропонина I сердца изопротеренол увеличивал время релаксации изолированных мышц. США, Univ. of Illinois at Chicago. Библ. 35

ГРНТИ	34.39.29

ВИНИТИ 341.39.29.11.49.02
Рубрики: СЕРДЦЕ
ФУНКЦИИ
ТРОПОНИНЫ
ФОСФОЛАМБАН
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Wolska, Beata M.; Arteaga, Grace M.; Pena, James R.; Nowak, Grzegorz; Phillips, Ronald M.; Sahai, Shalini; de, Tombe Pieter P.; Martin, Anne F.; Kranias, Evangelia G.; Solaro, R.John

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 03.07-04М2.126

Troponin I serines 43/45 and regulation of cardiac myofilament function [Text] / W.Glen Pyle [et al.] // Amer. J. Physiol. - 2002. - Vol. 283, N 3. - PH1215-H1224 . - ISSN 0002-9513
Перевод заглавия: Остатки серина 43/45 в тропонине I и регуляция функции миофиламентов сердца
Аннотация: Фосфорилирование тропонина I сердца трансгенных мышей с заменой остатков серина 43/45 в результате мутации на остатки аланина в этом белке происходило менее интенсивно, чем фосфорилирование нативного тропонина I мышей дикой линии, тогда как фосфорилирование тропонина Т оказывалось повышенным. Максимальное напряжение, развиваемое взятыми у трансгенированных мышей пучками сосочковых волокон левого желудочка сердца оказывалось сравнительно низким, а максимальная активность Mg-АТФазы, напротив, сравнительно высокой. Активация протеинкиназы С эндотелином или комбинацией фенилэфрина с пропранололом оказывала разное влияние на активность упомянутой АТФазы и на максимальное напряжение, развиваемое волокнами, взятыми у мышей дикой линии или у трансгенных особей. США, Univ. of Illinois at Chicago. Библ. 46

ГРНТИ	34.39.29

ВИНИТИ 341.39.29.11.02
Рубрики: СЕРДЦЕ
МИОФИЛАМЕНТЫ
ТРОПОНИН I
ЗАМЕЩЕНИЕ СЕРИНА
ТРАНСГЕННЫЕ МЫШИ

Доп.точки доступа:
Pyle, W.Glen; Sumandea, Marius P.; Solaro, R.John; De, Tombe Pieter P.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 03.11-04М2.70

Arteaga, Grace M.
Molecular actions of drugs that sensitize cardiac myofilaments to Ca{2+} [Text] / Grace M. Arteaga, Tomoyoshi Kobayashi, R.John Solaro // Ann. Med. - 2002. - Vol. 34, N 4. - P248-258 . - ISSN 0785-3890
Перевод заглавия: Действие на молекулярном уровне лекарственных препаратов, повышающих чувствительность миофиламентов к Ca{2+}
Аннотация: Обзор. Преимуществом повышающих чувствительность миофиламентов к действию Ca{2+} фармакологических препаратов заключается в сочетании их инотропного эффекта со способностью вызывать релаксацию кровеносных сосудов. Оказываемое такими препаратами повышение чувствительности к действию Ca{2+} сопровождается сокращением связанного с транспортом данного катиона поглощения кислорода, понижает вероятность возникновения сердечных аритмий и ослабляет Ca{2+}-зависимые механизмы транскрипции и трансляции, лежащие в основе гипертрофии сердца и его функциональной недостаточности. Представлены сведения, касающиеся взаимодействия данных препаратов с тропонином C, Ca{2+}-рецептором, модулирующим взаимодействие актина и миозина. США, Univ. of Illinois at Chicago. Библ. 65

ГРНТИ	34.39.29

ВИНИТИ 341.39.29.02.17
Рубрики: СЕРДЕЧНО-СОСУДИСТАЯ СИСТЕМА
МИОФИЛАМЕНТЫ
КАЛЬЦИЕВАЯ ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ
ФАРМАКОЛОГИЧЕСКИЕ СРЕДСТВА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 65

Доп.точки доступа:
Kobayashi, Tomoyoshi; Solaro, R.John

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 03.11-04М2.241

Tropomyosin 3 expression leads to hypercontractility and attenuates myofilament length-dependent Ca{2+} activation [Text] / Kathy Pieples [et al.] // Amer. J. Physiol. - 2002. - Vol. 283, N 4. - PH1344-H1353 . - ISSN 0002-9513
Перевод заглавия: Вызываемая тропомиозином 3 повышенная сократимость и ослабление им Ca{2+}-активации миофиламентов, зависимой от их длины
Аннотация: У трансгенированных мышей относительное содержание тропомиозина 3 поперечнополосатой мускулатуры составляло 30-40% общего содержания тропомиозина в сердечной мышце. Такой результат сопровождался повышенной скоростью релаксации и сокращения сердечной мышцы с понижением чувствительности миофибрилл к действию Ca{2+} и ограничением вызываемой этим катионом активации миофиламентов, зависящей от их длины. Данное изменение фенотипа происходило, судя по результатам световой и электронной микроскопии, без морфологических изменений в сердце или структурных изменений в саркомерах. США, College of Medicine, Univ. of Cincinnati. Библ. 40

ГРНТИ	34.39.29

ВИНИТИ 341.39.29.11.39
Рубрики: СЕРДЦЕ
ТРОПОМИОЗИН 3
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Pieples, Kathy; Arteaga, Grace; Solaro, R.John; Grupp, Ingrid; Lorenz, John N.; Boivin, Greg P.; Jagatheesan, Ganapathy; Labitzke, Erin; Detombe, Pieter P.; Konhilas, John P.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 03.11-04Т2.7

Arteaga, Grace M.
Molecular actions of drugs that sensitize cardiac myofilaments to Ca{2+} [Text] / Grace M. Arteaga, Tomoyoshi Kobayashi, R.John Solaro // Ann. Med. - 2002. - Vol. 34, N 4. - P248-258 . - ISSN 0785-3890
Перевод заглавия: Действие на молекулярном уровне лекарственных препаратов, повышающих чувствительность миофиламентов к Ca{2+}
Аннотация: Обзор. Преимуществом повышающих чувствительность миофиламентов к действию Ca{2+} фармакологических препаратов заключается в сочетании их инотропного эффекта со способностью вызывать релаксацию кровеносных сосудов. Оказываемое такими препаратами повышение чувствительности к действию Ca{2+} сопровождается сокращением связанного с транспортом данного катиона поглощения кислорода, понижает вероятность возникновения сердечных аритмий и ослабляет Ca{2+}-зависимые механизмы транскрипции и трансляции, лежащие в основе гипертрофии сердца и его функциональной недостаточности. Представлены сведения, касающиеся взаимодействия данных препаратов с тропонином C, Ca{2+}-рецептором, модулирующим взаимодействие актина и миозина. США, Univ. of Illinois at Chicago. Библ. 65

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.29.11.11.17
Рубрики: СЕРДЕЧНО-СОСУДИСТАЯ СИСТЕМА
МИОФИЛАМЕНТЫ
КАЛЬЦИЕВАЯ ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ
ФАРМАКОЛОГИЧЕСКИЕ СРЕДСТВА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 65

Доп.точки доступа:
Kobayashi, Tomoyoshi; Solaro, R.John

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 05.05-04М2.139

Intracellular localization and functional effects of P{21}-activated kinase-1 (Pak1) in cardiac myocytes [Text] / Yunbo Ke [et al.] // Circ. Res. - 2004. - Vol. 94, N 2. - P194-200 . - ISSN 0009-7330
Перевод заглавия: Локализация и функциональные эффекты P{21}-активируемой киназы-1 (Pak 1) в кардиомиоцитах
Аннотация: В кардиомиоцитах взрослых крыс Harlan взаимодействующую с протеинфосфатазой 2 P{21}-активируемую киназу-1 (Pak 1) обнаруживали в Z-дисках, в плазматической мембране, во вставочных дисках и в ядерной мембране. Инфицирование кардиомиоцитов рекомбинантным аденовирусом, содержащим цДНК, кодирующую биосинтез конститутивно активной Pak 1, сопровождалось относительным торможением фосфорилирования сердечного тропонина I и C-белка. При таком торможении чувствительность изолированных кардиомиоцитов к действию Ca{2+} повышалась. США, College of Medicine, Chicago. Библ. 38

ГРНТИ	34.39.29

ВИНИТИ 341.39.29.11.02
Рубрики: СЕРДЦЕ
КАРДИОМИОЦИТЫ
КИНАЗА PAK-1
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Ke, Yunbo; Wang, Lynn; Pyle, W.Glen; de, Tombe Pieter P.; Solaro, R.John

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 06.03-04М2.156

Expression of slow skeletal troponin I in adult mouse heart helps to maintain the left ventricular systolic function during respiratory hypercapnia [Text] / Dalia Urboniene [et al.] // Circ. Res. - 2005. - Vol. 97, N 1. - P70-77 . - ISSN 0009-7330
Перевод заглавия: Экспрессия медленного скелетного тропонина I сердцем взрослой мыши помогает поддерживать систолическую функцию левого желудочка во время респираторной гиперкапнии
Аннотация: Высказана гипотеза, согласно к-рой медленный скелетный тропонин I в эмбриональной изоформе, выделяемый взрослым сердцем, может помочь в поддержании систолич. ф-ции лев. желудочка (СФЛЖ) во время респираторной гиперкапнии (РГ). В опытах на трансгенных мышах, у к-рых создавали РГ, а СФЛЖ оценивали по данным М- и пульсирующего метода Допплера, данная гипотеза нашла свое подтверждение. США, Univ. of Illinois at Chicago. Библ. 34

ГРНТИ	34.39.29

ВИНИТИ 341.39.29.11.45
Рубрики: СЕРДЦЕ
ФУНКЦИИ ЛЕВОГО ЖЕЛУДОЧКА
СКЕЛЕТНЫЙ ТРОПОНИН I
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Urboniene, Dalia; Dias, Fernando A.L.; Pena, James R.; Walker, Lori A.; Solaro, R.John; Wolska, Beata M.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 06.08-04М2.135

Functional effects of Rho-kinase-dependent phosphorylation of specific sites on cardiac troponin [Text] / Susan Vahebi [et al.] // Circ. Res. - 2005. - Vol. 96, N 7. - P740-747 . - ISSN 0009-7330
Перевод заглавия: Функциональные эффекты Rho-киназа-зависимого фосфорилирования специфических сайтов сердечного тропонина
Аннотация: Изучали влияние конститутивно активной формы Rho-A-зависимой киназы (ROCK-II) на максим. активность АТФазы и на максим. сокращение обработанных детергентом пучков волокон, выделенных из папиллярной мышцы левого желудочка сердца мыши, с определением сайтов фосфорилирования в тропонине Т (S278, T287), тропонине I (S23, S24, T144) и в миозин-связывающем белке С. Полученные результаты свидетельствуют о том, что катализируемое ROCK-II фосфорилирование тропонинового комплекса (вероятнее всего, фосфорилирование сердечного тропонина Т) играет важную роль в функциональных эффектах, опосредованных связанным с Rho-A сигнальным путем. США, College of Medicine, Chicago. Библ. 39

ГРНТИ	34.39.29

ВИНИТИ 341.39.29.11.39
Рубрики: СЕРДЦЕ
СЕРДЕЧНЫЕ ТРОПОНИНЫ
КИНАЗА RHO
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Vahebi, Susan; Kobayashi, Tomoyoshi; Warren, Chad M.; de, Tombe Pieter P.; Solaro, R.John

1-20 21-27

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска