СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Magalon, Axel$<.>)

Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.06-04Б2.495

NarJ is a specific chaperone required for molybdenum cofactor assembly in nitrate reductase A of Escherichia coli [Text] / Francis Blasco [et al.] // Mol. Microbiol. - 1998. - Vol. 28, N 3. - P435-447 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: NarJ является специфическим шапероном, необходимым для сборки молибденового кофактора нитратредуктазы A Escherichia coli
Аннотация: Для сборки активной связанной с мембраной нитратредуктазы A Escherichia coli необходимо присутствие трех субъединиц NarG, NarH, NarI и четвертого белка, не являющегося частью нитратредуктазы - NarJ. У штаммов narJ субъединицы NarG и NarH ассоциируют в нестабильный и неактивный комплекс NarGH. Этот комплекс значительно активируется in vitro при добавлении очищенного полипептида NarJ-6His из супернатанта культуры штамма narJ. Если апофермент NarGHI мутанта narJ заякорен в мембране за субъединицу NarI, его невозможно реактивировать добавлением NarJ in vitro. Белок NarJ специфически узнает каталитическую субъединицу NarG. В комплексе NarGH отсутствует молибденовый кофактор в отсутствие NaJ. Выдвинуто предположение о том, что NarJ является специфическим шапероном, связывающим NarG и удерживающим ее в надлежащей открытой конформации для того, чтобы в нее внедрился молибденовый кофактор. После внедрения молибденового кофактора в апонитратредуктазу NarJ диссоциирует из активного фермента. Франция, Lab. de Chi,ie Bacterienne, IBSM, CNRS, 13402 Marseilles Cedex 20. Библ. 38

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
НИТРАТРЕДУКТАЗА
МОЛИБДЕНОВЫЙ КОФАКТОР
СБОРКА
ШАПЕРОНЫ
ШАПЕРОН NARJ

Доп.точки доступа:
Blasco, Francis; Dos, Santos Jean-Philippe; Magalon, Axel; Frixon, Chantal; Gulgilarelli, Bruno; Santini, Claire-Lise; Giordano, Gerard

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.10-04Б2.21

Characterization by electron paramagnetic resonance of the role of the Escherichia coli nitrate reductase (NarGHI) iron-sulfur clusters in electron transfer to nitrate and identification of a semiquinone radical intermediate [Text] / Axel Magalon [et al.] // J. Bacteriol. - 1997. - Vol. 179, N 16. - P5037-5045 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Характеристика электронным парамагнитным резонансом роли железосерных кластеров нитратредуктазы Escherichia coli (NarGHI) в переносе электронов к нитрату и идентификация семихинонового радикала в качестве промежуточного продукта
Аннотация: С целью выявить роль [Fe-S] кластеров в переносе электронов от хинола к нитрату использованы цитоплазматические мембраны, обогащенные нитратредуктазами (NarGHI) дикого типа и мутантными (NarH-C16A и NarH-C263A). Спектр мембран, восстановленных дитионитом, характеризуется пиками при g=2,04, g=1,98, перегибом пик-провал при g=1,95 и провалом при g=1,87. Окисленные NarGHI в мембранах дают спектр аксиального [3Fe-4S] кластера с пиком при g=2,02 (g[z]) и перегиб пик-провал при g=1,99 (g[xy]). У двух мутантов NarGHI, полученных методом сайт-направленного мутагенеза, NarH-C16A и NarH-C263A, у которых отсутствует высокопотенциальный [4Fe-4S] кластер, окисление кластеров NarH[Fe-S] подавлено по сравнению с диким типом. В ходе оборота мутантного фермента в качестве промежуточных соединений наблюдаются различные 2-н-гептил-4-гидроксихинолин-N-оксид-чувствительные семихиноновые радикалы, которые могут быть локализованы между гемами NarI и [Fe-S]-кластерами NarH. В целом, показана важность высокопотенциального [4Fe-4S]-кластера в переносе электронов от NarH к молибденовому кофактору NarG и продемонстрировано, что семихиноновые радикалы являются важными промежуточными соединениями в переносе электронов от хинола к нитрату. Канада, Joel H. Weiner, MRC Group in the Mol. Biol. Of Membranes, Dep. Biochem., 474 Med. Sci. Build., Univ. Of Alberta, Edmonton, Alberta T6G 2H7. Библ. 50

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.02
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
НИТРАТРЕДУКТАЗА
ЖЕЛЕЗОСЕРНЫЕ КЛАСТЕРЫ
ПЕРЕНОС ЭЛЕКТРОНОВ
СЕМИХИНОНОВЫЕ РАДИКАЛЫ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
ЭЛЕКТРОННЫЙ ПАРАМАГНИТНЫЙ РЕЗОНАНС
МУТАНТНЫЕ NARGHI

Доп.точки доступа:
Magalon, Axel; Rothery, Richard A.; Giordano, Gerard; Blasco, Francis; Weiner, Joel H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.01-04Б2.66

The hemes of Escherichia coli nitrate reductase A (NarGHI): Potentiometric effects of inhibitor binding to NarI [Text] / Richard A. Rothery [et al.] // Biochemistry. - 1999. - Vol. 38, N 39. - P12747-12575 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Гемы нитратредуктазы A (NarGHI) Escherichia coli: потенциометрические эффекты при связывании ингибитора с NarI
Аннотация: Потенциометрически охарактеризованы два гема нитратредуктазы A (NarGHI) из Escherichia coli, представляющей собой гетеротримерный комплекс каталитической субъединицы NarG, электрон-переносящей субъединицы NarH и гемсодержащей субъединицы NarI, заякоренной в мембране. Установлено, что фермент содержит два гема: низкопотенциальный гем b[L] (E[m,7]=20 мВ, g[z]=3,36) и высокопотенциальный гем b[H] (E[m,7]=120 мВ, g[z]=3,76). Значения E[m,7] обоих гемов чувствительны к 2-H-гептил-4-гидроксихинолин-N-оксиду. Этот ингибитор вызывает инверсию потенциалов двух генов: для b[L] E[m,7]=120 мВ, а для b[H] E[m,7]=60 мВ. Другой возможный ингибитор фермента, стигмателлин, увеличивает потенциал гема b[L] на 30 мВ, но не влияет на гем b[H]. Ингибиторы не влияют на форму линии или значения E[m, 7] кластера [3Fe-4S], координированного NarH. При экспрессии NarI в отсутствие NarGH значение E[m,7] для b[L] равно 37 мВ, а для b[H] - 178 мВ, т. е. гем b[H] может контактировать с водной средой в отсутствие NarGH. Установлено, что первый ингибитор в NarGHI и в NarI связывается с одним и тем же участком с K[d]'ЭКВИВ'0,2 мкМ. Предполагается, что NarGHI имеет один диссоциируемый хинол-связывающий участок, ассоциированный с гемом b[L] и локализованный на периплазматическом участке NarI. Канада, Med. Res. Council Canada Grp. Mol. Biol. Membrane Proteins, Dep. Biochem., Univ. Alberta, Edmonton, AB TGG 247. Библ. 51

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: НИТРАТРЕДУКТАЗА A
СУБЪЕДИНИЦА NARI
ДВА ГЕМА
ОКИСЛИТЕЛЬНО-ВОССТАНОВИТЕЛЬНЫЙ ПОТЕНЦИАЛ
СВЯЗЫВАНИЕ ИНГИБИТОРА
ВЛИЯНИЕ
ЭПР СПЕКТРОСКОПИЯ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Rothery, Richard A.; Blasco, Francis; Magalon, Axel; Asso, Marcel; Weiner, Joel H.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 03.06-04Б4.152

Magalon, Axel.
Dissection of the maturation reactions of the [NiFe] hydrogenase 3 from Escherichia coli taking place after nickel incorporation [Text] / Axel Magalon, August Bock // FEBS Lett. - 2000. - Vol. 473, N 2. - P254-258 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Изучение реакций созревания (NiFe)-гидрогеназы 3 из Escherichia coli, происходящих после включения никеля
Аннотация: Исследовали стадии созревания предшественника большой субъединицы (пре-HycE) гидрогеназы 3 из E. coli, которые происходят после включения Fe и Ni. Обнаружено, что процессинг пре-HycE может происходить в отсутствие малой субъединицы, но требуется ассоциация с цитоплазматической мембраной и образование гетеродимерного комплекса. Пре-HycE образует комплекс с шапероноподобным белком HypC, и в этот комплекс включается также Ni. Для C-концевого процессинга требуется удаление из комплекса HypC, так как только свободная от HypC содержащая Ni пре-HycE является субстратом для эндопептидазы процессинга. Германия, Lehrstuhl Mikrobiol. Univ. Munchen, Munich

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.07
Рубрики: ГИДРОГЕНАЗА 3
(NIFE)-ГИДРОГЕНАЗА
ПРЕДШЕСТВЕННИК БОЛЬШОЙ СУБЪЕДИНИЦЫ
БЕЛОК HYPC
КОМПЛЕКС
ВКЛЮЧЕНИЕ NI
C-КОНЦЕВОЙ ПРОЦЕССИНГ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Bock, August

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.09-04Б2.212

Blokesch, Melanie.
Interplay between the specific chaperone-like proteins HybG and HypC in maturation of hydrogenases, 1, 2, and 3 from Escherichia coli [Text] / Melanie Blokesch, Axel Magalon, August Bock // J. Bacteriol. - 2001. - Vol. 183, N 9. - P2817-2822 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Взаимодействие между специфическими шапероноподобными белками HybG и HypC в созревании гидрогеназ 1, 2 и 3 Escherichia coli
Аннотация: Шапероноподобный белок HybG (I) Escherichia coli участвует в созревании гидрогеназ (II) 1 и 2 и образует комплекс с предшественником большой субъединицы II-2. Как и в случае белка HypC (III), к-рый участвует как шаперон в созревании II-3, для образования комплекса важен N-концевой остаток цистеина I. Введение делеции в ген hybG устраняет образование II-2 и лишь количественно понижает активность II-1, т. к. в этой ф-ции III может заменять I. Однако I не может заменить III у мутанта 'ДЕЛЬТА'hypC. Гиперпродукция I и особенно вариантов I с заменами N-концевого цистеина сильно мешает созреванию II-3. Это, вероятно, связано с титрованием каких-то других компонентов аппарата созревания. Эти данные показали, что 3 изофермента II взаимосвязаны во время процесса созревания. Германия, Lehrstuhl Mikrobiol., Univ. Munchen, D-80638 Munchen. Библ. 32

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ГИДРОГЕНАЗЫ
СОЗРЕВАНИЕ
МЕХАНИЗМ
БЕЛОК
ШАПЕРОНОПОДОБНЫЕ БЕЛКИ HYBG, HYPC
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ФУНКЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Magalon, Axel; Bock, August

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.07-04Б2.231

In vivo interactions between gene products involved in the final stages of molybdenum cofactor biosynthesis of Escherichia coli [Text] / Axel Magalon [et al.] // J. Biol. Chem. - 2002. - Vol. 277, N 50. - P48189-48194 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Взаимодействие in vivo между генными продуктами, участвующими в конечных стадиях биосинтеза молибденового кофактора в Escherichia coli
Аннотация: Конечные стадии биосинтеза молибденового кофактора (Moco) в Escherichia coli - хелатирование молибдена и прикрепление нуклеотидов к уникальной структуре молибдоптерина. С помощью бактериального дигибридного метода исследовали взаимодействие in vivo между MogA, MoeA, MobA и MobB в Escherichia coli и описали количественные результаты взаимодействия между этими белками. Обнаружили факт взаимодействия MobB, ГТФ-азы с неясной функцией, с MogA, MoeA и MobA. Мутации позволили отделить Moco-чувствительные взаимодействия от нечувствительных и показать, что молибдоптерин - ключевая молекула, запускающая или облегчающая взаимодействия MogA-MoeA и MoeA-MobA. Полученные результаты привели к заключению, что биосинтез молибденового кофактора происходит на белковом комплексе, а не является результатом раздельного действия белков. Франция, From the Lab. de Chimie Bacterienne, Inst. Biol. Structurale et Microbiol., CNRS, 31 chemin Joseph Aiguier, 13402 Marseille cedex 09. Библ. 51

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: КОФАКТОРЫ
МОЛИБДЕНОВЫЙ КОФАКТОР
БИОСИНТЕЗ
ФЕРМЕНТЫ
ФЕРМЕНТЫ СИНТЕЗА МОЛИБДЕНОВОГО КОФАКТОРА
СТРУКТУРА
ФУНКЦИЯ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Magalon, Axel; Frixon, Chantal; Pommier, Jeanine; Giordano, Gerard; Blasco, Francis

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска