СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Killmann, Helmut$<.>)

Общее количество найденных документов : 7
Показаны документы с 1 по 7

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.06-04Б1.161

Killmann, Helmut.
Energy-dependent receptor acitivities of Escherichia coli E-12: mutated TonB proteins alter FhuA receptor activities to phages T5, Т1, 80 and to colicin M [Text] / Helmut Killmann, Volkmar Braun // FEMS Microbiol. Lett. - 1994. - Vol. 119, N 1-2. - P71-76 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Энергетически зависимая рецепторная активность Escherichia coli: мутантные TonB белки изменяют рецепторную активность FhuA к фагам T5, T1, 80 и к колицину M
Аннотация: Активность рецептора FhuA на наружной мембране E. coli зависит от белков TonB, ExbB и ExbD, локализованных в цитоплазматической мембране. Инфекция фагом Т5 не зависела от взаимодействия FhuA-TonB. Среди мутантных белков FhuA выявлены увеличивающие и уменьшающие активность FhuA в отношении фага Т5, комбинирующиеся с мутантными TonB белками. Показаны конформационные изменения в FhuA под влиянием TonB, распознаваемые фагом Т5. Аналогичные рез-ты получены с фагами Т1 и 80 и колицином М. Предполагается, что мутантные белки Fhu принимают конформации, к-рые улучшают или ослабляют TonВ дериваты. Германия, Mikrobiologie II, Univ. Tubingen, Auf der Morgenstelle 28, D-72076 Tubingen. Библ. 29.

ГРНТИ	34.25.29

ВИНИТИ 341.25.29.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
АДСОРБЦИЯ
ESCHERICHIA COLI
РЕЦЕПТОРНАЯ АКТИВНОСТЬ
ЭНЕРГОЗАВИСИМОСТЬ

Доп.точки доступа:
Braun, Volkmar

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.10-04Б2.222

ATP-dependent ferric hydroxamate transport system in Escherichia coli: Periplasmic FhuD interacts whith a periplasmic and with a transmembrane/cytoplasmic region of the intergral membrane protein FhuB, as revealed by competitive peptide mapping [Text] / Athanasios Mademidis [et al.] // Mol. Microbiol. - 1997. - Vol. 26, N 5. - P1109-1123 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: АТФ-зависимая система транспорта ферригидроксамата у Escherichia coli: периплазматический FhuD взаимодействует с периплазматической и с трансмембранной-цитоплазматической областями интегрального мембранного белка FhuB, как обнаружило конкурентное пептидное картирование
Аннотация: Взаимодействие периплазматич. белка FhuD (I) с белком FhuB (II) цитоплазматич. мембраны изучено in vitro с использованием биотинилированных синтетич. пептидов II (III) длиной 10 и 20-24 остатков. С I связываются III, соответствующие периплазматич. петле 2 или трансмембранному сегменту и части смежной цитоплазматич. петли 7 (ЦП-7). III длиной 10 остатков переносятся в периплазму делец. вариантом FhuA, образующим постоянно открытые каналы, в 3 раза большие, чем каналы поринов во внешней мембране. Только III, связывающиеся с I, ингибируют транспорт феррихрома (IV). Эти данные позволяют предположить, что I взаимодействует с трансмембранной областью и с ЦП-7 II. ЦП-7 содержит консервативную последовательность EAA...G (DTA...G), к-рая может взаимодействовать с цитоплазматич. АТФ-азой FhuC (V). Запуск гидролиза АТФ I, нагруженным субстратом, может быть вызван физич. взаимодействием I и V, к-рые связываются рядом друг с другом на ЦП-7. Хотя II состоит из 2 гомологичных половин, сайты транспорта IV расположены асимметрично. Германия, Mikrobiol./Membranphysiol., Univ. Tubingen, D-72076 Tubingen. Библ. 47

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
ФЕРРИГИДРОКСАМАТ
МЕХАНИЗМ
БЕЛОК
БЕЛОК FHUD
БЕЛОК FHUB
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ФУНКЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Mademidis, Athanasios; Killmann, Helmut; Kraas, Wolfgang; Flechsler, Insa; Jung, Gunther; Braun, Volkmar

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.06-04Б2.260

Periplasmic location of the pesticin immunity protein suggests inactivation of pesticin in the periplasm [Text] / Holger Pilsl [et al.] // J. Bacteriol. - 1996. - Vol. 178, N 8. - P2431-2435 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Периплазматическое расположение белка иммунности к пестицину предполагает инактивацию пестицина в периплазме
Аннотация: Определены нуклеотидные последовательности генов синтеза пестицина и иммунности к нему на плазмиде pPCP1 Yersinia pestis. Они кодируют белки с мол. м. 40 кДа (пестицин) и 16 кДа (белок иммунности). Последний белок расположен в периплазме. Подобное расположение белка иммунности наводит на мысль, что импортируемый пестицин инактивируется в периплазме, прежде чем он гидролизует муреин. Пестицин содержит блок TonB вблизи N-конца, идентичный блоку TonB колицина B. Нуклеотидные последовательности, фланкирующие детерминант пестицина, практически гомологичны последовательностям, фланкирующим детерминант колицина 10. Авторы полагают, что посредством этих гомологичных последовательностей гены, кодирующие бактериоцины, могут обмениваться между плазмидами рекомбинацией. Германия, Mikrobiol. II, Univ. Tubingen, D-72076 Tubingen. Библ. 40

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.07
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕНЫ СИНТЕЗА ПЕСТИЦИНА
ГЕНЫ ИММУННОСТИ К ПЕСТИЦИНУ
ПЛАЗМИДНЫЕ ГЕНЫ
ПЛАЗМИДА PPCP1
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ПЕРИПЛАЗМА
ПЕСТИЦИН
ИНАКТИВАЦИЯ
В ПЕРИПЛАЗМЕ
YERSINIA PESTIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Pilsl, Holger; Killmann, Helmut; Hantke, Klaus; Braun, Volkmar

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.10-04Б2.328

Identification of a new site for ferrichrome transport by comparison of the FhuA proteins of Escherichia coli, Salmonella paratyphi B, Salmonella typhimurium, and Pantoea agglomerans [Text] / Helmut Killmann [et al.] // J. Bacteriol. - 1998. - Vol. 180, N 15. - P3845-3852 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Идентификация нового сайта для транспорта феррихрома сравнением белков FhuA Escherichia coli, Salmonella paratyphi B, Salmonella typhimurium и Pantoea agglomerans
Аннотация: Секвенированы гены fhuA и сравнены предсказанные аминок-тные последовательности белков FhuA (I) Salmonella paratyphi B (IA), S. typhimurium (IB) и Pantoea agglomerans (IC), а также I Escherichia coli (ID). Высокогомологичные I наиболее сильно различаются в области "входной петли" (ВП), к-рая у E. coli контролирует проницаемость канала ID и служит главным сайтом связывания фагов Т1, Т5 и 'фи'80. Все I содержат область ВП, требующуюся для транспорта феррихрома (II) и альбомицина (III) у E. coli. Все 3 субдомена связывания фагов сохранились у IA, но у IB и IC делетированы 2 субдомена. Это коррелирует с чувствительностью S. paratyphi В к фагам E. coli и устойчивостью к ним 2 др. видов. Маленькие делеции остатков 236-243 или 236-248 в поверхностной петле, смежной с ВП, инактивируют способность IA транспортировать II и III, сохраняют чувствительность к фагам Т1 и Т5 и понижают в 10 раз чувствительность к 'фи'80 и колицину М. Полноразмерные гибриды IA и IB проявляют активность IA, если содержат 2/3 N- или С-концевых частей IA, и обладают активностью IB в отношении фага ES18, если содержат 2/3 N-концевой области IB. I, состоящий из центральной части IA, фланкированной с обеих сторон областями IB, вызывает чувствительность только к фагу Т5. Эти данные подтвердили существенную роль ВП в транспорте II и III, идентифицировали дополнительную петлю для поглощения II и III и показали, что несколько сегментов I в правильной конформации, определяемой всем I, вносят вклад в различные активности I. Германия, Mikrobiol./Membranphysiol., Univ. Tubingen, D-72076 Tubingen. Библ. 33

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
ФЕРРИХРОМ
МЕХАНИЗМ
БЕЛОК
ТРАНСПОРТНЫЙ БЕЛОК FHUA
СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
SALMONELLA PARATYPHI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Killmann, Helmut; Herrmann, Christina; Wolff, Helga; Braun, Volkmar

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.01-04Б2.334

Braun, Michael.
The 'бета'-barrel domain of FhuA'ДЕЛЬТА'5-160 is sufficient for TonB-dependent FhuA activities of Escherichia coli [Text] / Michael Braun, Helmut Killmann, Volkmar Braun // Mol. Microbiol. - 1999. - Vol. 33, N 5. - P1037-1049 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Домена 'бета'-бочки FhuA'ДЕЛЬТА'5-160 достаточно для зависящей от TonB активности FhuA Escherichia coli
Аннотация: Белок FhuA (I) внешней мембраны Escherichia coli является транспортером феррихрома (II), альбомицина (III) и рифамицина CGP4832 (IV) и рецептором фагов Т1, Т5 и 'ФИ'80, и состоит из домена 'бета'-бочки (остатки 160-714) и глобулярного домена "пробки" (остатки 1-159). Сконструирован штамм E. coli, экспрессирующий стабильный укороченный с N-конца вариант I FhuA'ДЕЛЬТА'5-160 (IA), к-рый встраивается во внешнюю мембрану. Клетки, синтезирующие IA, имеют повышенную чувствительность к большим антибиотикам (эритромицину, IV, бацитрацину и ванкомицину) и растут на мальтетраозе и мальтопентаозе в отсутствие LamB, т. е. способны к неспецифич. диффузии веществ через внешнюю мембрану. Штамм FhuA'ДЕЛЬТА'5-160 tonB{+} может расти при низкой конц-ии II и транспортирует II лишь в 2 раза хуже, чем штамм fhuA{+}, несмотря на отсутствие сайтов связывания II в домене бочки. IA придает такую же чувствительность к фагам и колицину М, как и I дикого типа, и вызывает чувствительность к III-IV. Активность IA зависит от белка TonB (V), хотя мутант и не имеет TonB-блока (остатки 7-11). Карбонилцианид-м-хлорфенилгидразон ингибирует зависящий от V транспорт II через IA. Высказано предположение, что V взаимодействует с TonA-блоком и с 'бета'-бочкой и освобождает II из сайтов связывания с I, открывая канал в I. Для транспорта II через открытый канал IA достаточно взаимодействия V с 'бета'-бочкой. Оно освобождает II из остаточных сайтов связывания на 'бета'-бочке и индуцирует активную конформацию петли L4 на поверхности клетки для заражения фагами Т1 и 'ФИ'80. Германия, Mikrobiol./Membranenphysiol., Univ. Tubingen, D-72076 Tubingen. Библ. 43

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
ФЕРРИХРОМ
АЛЬБОМИЦИН
МЕХАНИЗМ
БЕЛОК
БЕЛОК ВНЕШНЕЙ МЕМБРАНЫ FHUA
СТРУКТУРА
ДОМЕН БЕТА-БОЧКИ
ФУНКЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Killmann, Helmut; Braun, Volkmar

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.10-04Б2.234

FhuA barrel-cork hybrids are active transporters and receptors [Text] / Helmut Killmann [et al.] // J. Bacteriol. - 2001. - Vol. 183, N 11. - P3476-3487 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Гибриды бочка-пробка белка FhuA являются активными транспортерами и рецепторами
Аннотация: Белок FhuA (I) Escherichia coli (IA) состоит из домена 'бета'-бочки (ДБ), закрытого глобулярным доменом пробки (ДП). Взаимодействие белка TonB (II) с блоком TonB в ДП может открывать канал I. Тем не менее делеционные варианты FhuA'ДЕЛЬТА'5-160 (III) с делецией ДП проявляют зависящий от II транспорт субстратов и способны служить рецепторами для фагов. Сконструировать варианты III для IA, Salmonella paratyphi, S. enterica серовара Typhimurium (IB) и Pantoea agglomerans (IС). Все III правильно встраиваются во внешнюю мембрану и, за исключением III P. agglomerans, транспортируют феррихром (IV) и альбомицин. Гибриды I, состоящие из ДБ одного вида и ДП другого вида, активны и проявляют более высокие скорости зависящего от II транспорта III, чем соответствующие III. Исключение составляют гибриды ДБ IA - ДП IB и ДБ IB - ДП IC, к-рые менее активны, чем одни ДБ. Все мутантные I проявляют активность по отношению к своим лигандам, за исключением фага Т5, только при сопряжении с II. Гибридные I имеют одинаковую активность с II E. coli и с их родственными II. Чувствительность к фагам Т1, Т5 и 'фи'80, к рифампицину CGP 4832 и колицину М определяет ДБ, а чувствительность к фагу ES18 и микроцину J25 требует ДБ и ДП. Полученные данные показали, что: 1) ДБ I придает активность и специфичность и отвечает на II; 2) ДП различных I являются взаимозаменяемыми и вносят вклад в активность I. Германия, Mikrobiol./Membranphysiol., Univ. Tubingen, D-72076 Tubingen. Библ. 33

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ
БАКТЕРИОФАГИ T1, T5, ФИ80
РИФАМПИЦИН CGP 4832
КОМИЦИН M
МИКРОЦИН J25
МЕХАНИЗМ
БЕЛОК
ТРАНСПОРНЫЙ БЕЛОК FHUA
СТРУКТУРА
ДОМЕН БОЧКИ
ДОМЕН ПРОБКИ
ФУНКЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Killmann, Helmut; Braun, Michael; Herrmann, Christina; Braun, Volkmar

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 07.08-04Б2.246

Mutant analysis of the Escherichia coli FhuA protein reveals sites of FhuA activity [Text] / Franziska Endri'бета' [et al.] // J. Bacteriol. - 2003. - Vol. 185, N 16. - P4683-4692 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Анализ мутантов белка FhuA Escherichia coli выявил сайты активности FhuA
Аннотация: Белок FhuA EScherichia coli переносит феррохром, альбомицин и рифамицин CGP 4832 и отвечает за чувствительность к микроцину J25, колицину M и фагам T1, T5 и 'фи'80. Получили мутанты этого белка по остаткам 1-60 и 161-714 в двух доменах и проанализировали их. Делеция бокса TonB (остатки 7-11) вела к полной инактивации TonB-зависимой функции FhuA. Делеция остатков 24-31 снижала транспортную активность, но сохраняла чувствительность к колицину M и фагам. Дупликация остатков 23-30 или делеция остатков 13-20 вела к получению производных белка со свойствами FhuA, имеющего делеции остатков 24-31. Полученные результаты привели к заключению, что бокс TonB необходим для активности FhuA. Район бокса обладает пластичностью, но его расстояние от коркового домена может сильно варьировать. Удаление солевых мостиков между доменами влияет на структуру, но не функции FhuA. Германия, Mikrobiologie/Membranphysiologie, Univ. Tubingen, D-72076 Tubingen. Библ. 48

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: АНТИБИОТИКОЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ
МИКРОЦИН J25
КОЛИЦИН
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
ФЕРРОХРОМ
АЛЬБУМИН
БЕЛОК
БЕЛОК АНТИБИОТИКОУСТОЙЧИВОСТИ FHUA
СТРУКТУРА
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Endri'бета', Franziska; Braun, Michael; Killmann, Helmut; Braun, Volkmar

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска