Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Jouanneau, Yves$<.>)
Общее количество найденных документов : 12
Показаны документы с 1 по 12
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.01-04Б2.34

   
    Characterization of a 2[4Fe-4S] ferredoxin obtained by chemical insertion of the Fe-S clusters into the apoferredoxin II from Rhodobacter capsulatus [Text] / Jean Armengaud [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1995. - Vol. 231, N 2. - P396-404 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Характеристика 2[4Fe-4S]-ферредоксина, полученного путем химической вставки Fe-S-кластеров в апоферредоксин II из Rhodobacter capsulatus
Аннотация: Ферредоксин II из Rhodobacter capsulatus относится к семейству 7Fe-ферредоксинов, содержащих 1 кластер [3Fe-4S] и 1 кластер [4Fe-4S]. Этот белок, кодируемый геном fdxA, сверхпродуцирован в клетках Escherichia coli в виде р-римого апоферредоксина. Очищенный рекомбинантный белок реконструирован путем химического включения кластеров Fe-S при анаэробных условиях. Получен коричневый белок, формирование к-рого зависит от полноты денатурации полипептида перед связыванием атомов железа и серы. Реконструированный ферредоксин отличен от нативного [7Fe-8S]-ферредоксина по нек-рым биохимическим и спектроскопическим критериям. В реконструированном белке отсутствует кластер [3Fe-4S] и белок реконструируется как 2[4Fe-4S]-ферредоксин. Экспозиция реконструированного белка на воздухе приводит к быстрой и необратимой окислительной денатурации кластеров Fe-S без формирования [7Fe-8S]-формы. В отличие от нативного ферредоксина, реконструированный ферредоксин, по-видимому, не способен к переносу электронов, сопряженному с нитрогеназной активностью. Франция, Lab. Biochim. Microbienne, Dept Biol. Mol. et Struct., Ctr. d'Etudes Nucl. Grenoble, F-38054 Grenoble Cedex 9. Библ. 54
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: ФЕРРЕДОКСИНЫ
2[4FE-4S]-ФЕРРЕДОКСИН
ХАРАКТЕРИСТИКА
ПОЛУЧЕНИЕ
FE-S-КЛАСТЕРЫ
ВСТАВКА
АПОФЕРРЕДОКСИН II
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Armengaud, Jean; Gaillard, Jacques; Forest, Eric; Jouanneau, Yves

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.01-04Б2.154

    Armengaud, Jean.
    A [2Fe-2S] ferredoxin (FdVI) is essential for growth of the photosynthetic bacterium Rhodobacter capsulatus [Text] / Jean Armengaud, Christine Meyer, Yves Jouanneau // J. Bacteriol. - 1997. - Vol. 179, N 10. - P3304-3309 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: [2Fe-2S]-ферредоксин (Fd VI) является существенным для роста фотосинтетической бактерии Rhodobacter capsulatus
Аннотация: Клонирован и секвенирован фрагмент ДНК Rhodobacter capsulatus длиной 4,2 т.п.н., содержащий ген fdxE [2Fe-2S]-ферредоксина Fd VI (I). Перед этим геном расположен промотор типа 'сигма'{54}, а за геном - терминатор, т. ч. fdxE образует отдельный оперон. С 5'-стороны от fdxE идентифицирована открытая рамка считывания ORFE[0], продукт к-рой на 34% идентичен сериновой протеазе HtrA, а с 3'-стороны находится ORFE[1], гомологичная гену purH биосинтеза пуринов. Интерпозонное разрушение гена fdxE удалось получить лишь в штаммах, имеющих дополнительную копию гена fdxE{+} на плазмиде. Такие мутанты с плазмидной копией fdxE{+} под контролем промотора nifH растут лишь в среде без источников N, т. ч. экспрессия fdxE требуется для роста. Эти мутанты ревертируют к псевдодикому фенотипу с частотой 5*10{-6}, но жизнеспособные ревертанты не содержат I. Франция, Dep. de Biol. Moleculaire et Cellulaire, CEA - Grenoble, F-38054 Grenoble. Библ. 40
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.02
Рубрики: RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)
КЛЕТОЧНЫЙ РОСТ
[2FE-2S]-ФЕРРЕДОКСИН
ЗНАЧЕНИЕ
ГЕНЫ
ГЕН FDXE
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Meyer, Christine; Jouanneau, Yves

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.12-04Б3.105

   
    A novel [2Fe-2S] ferredoxin form Pseudomonas putida mt2 promotes the reductive reactivation of catechol 2,3-dioxygenase [Text] / Nicolas Hugo [et al.] // J. Biol. Chem. - 1998. - Vol. 273, N 16. - P9622-9629 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Новый [2Fe-2S]-ферредоксин Pseudomonas putida mt2 способствует восстановительной реактивации катехол-2,3-диоксигеназы
Аннотация: Белок, стабилизирующий катехол-2,3-диоксигеназу in vivo, очищен до гомогенного состояния и идентифицирован как [2Fe-2S]-ферредоксин. Сигнал ЭПР Fe-S кластера этого ферредоксина имеет ромбическую симметрию, характерную для растительных ферредоксинов. Однако по характеру спектра поглощения новый ферредоксин близок к адренодоксину. Полученный ферредоксин весьма нестабилен и имеет t[0,5] 69 мин при 25'ГРАДУС' на воздухе и 70 мин при 37'ГРАДУС' в атмосфере аргона. Инактивация катехол-2,3-диоксигеназы 4-метилкатехолом обусловлена окислением Fe активного центра до высокоспинового Fe{3+}-состояния. Ферредоксин реактивирует катехол-2,3-диоксигеназу, восстанавливая Fe{3+} активного центра. Франция, CEA-Grenoble, DBMS/BBSI, F-38054 Grenoble Cedex 9. Библ. 43
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: КАТЕХОЛ-2,3-ДИОКСИГЕНАЗА
АКТИВНОСТЬ
2FE-2S-ФЕРРЕДОКСИН
СВОЙСТВА
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Hugo, Nicolas; Armengaud, Jean; Gaillard, Jacques; Timmis, Kenneth N.; Jouanneau, Yves

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 05.03-04Б2.383

   
    Identification and functional analysis of two aromatic-ring-hydroxylating dioxygenases from a Sphingomonas strain that degrades various polycyclic aromatic hydrocarbons [Text] / Sandrine Demaneche [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 2004. - Vol. 70, N 11. - P6714-6725 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Идентификация и функциональный анализ двух диоксигеназ, гидроксилирующих ароматическое кольцо, из штамма Sphingomonas, разлагающего различные полициклические ароматические углеводороды
Аннотация: Изучали ферменты, участвующие в деградации полициклических ароматических углеводородов (ПАУ) штаммом Sphingomonas sp. CHY-1, разлагающим хризен (I). Опыты по минерализации [{14}C]I показали, что бактерии, выращенные на ПАУ, в большой степени обладали катаболитической активностью по отношению к I. Один белок, индуцированный ПАУ, проявлял сходство с бета-субъединицей диоксигеназы, гидроксилирующей кольцо, а второй ПАУ-индуцированный белок проявлял сходство с экстрадиол-диоксигеназой. Гены, кодирующие эти белки, были клонированы, и анализ последовательности показал два различающихся локуса, содержащих кластерные катаболитные гены, обладающие большим сходством с соответствующими генами, найденными у Novosphingobium aromaticivorans F199. В первом локусе два гена, потенциально кодирующие терминальный компонент диоксигеназы, обозначенный PhnI, за к-рым следует ген, кодирующий арилалкоголь-дегидрогеназу (phnB). Второй локус содержал 5 генов, кодирующих экстрадиолдиоксигеназу (phnC), ферредоксин (phnA3), др. компонент оксигеназы (PhnII) и изомеразу (phnD). PhnI оказался способным превращать некоторые ПАУ, включая I, в соответствующие дигидродиолы. Активность PhnI сильно усиливалась при коэкспрессии генов, кодирующих ферредоксин (phnA3) и редуктазу (phnA4). Разрыв гена phnA1[a], кодирующего 'альфа'-субъединицу PhnI, происходил в результате у мутантного штамма, к-рый терял способность расти на ПАУ. Рекомбинантный фермент PhnII, сверхпродуцированный у Escherichia coli, функционировал как салицилат-1-гидроксилаза. PhnII также использовал метилсалицилаты и антранилат как субстраты. Рез-ты показали, что единственный фермент (PhnI) был ответственным за начальное разложение ряда ПАУ, включая I, у штамма CHY-1. Кроме того, превращение салицилата в катехол катализировалось трехкомпонентной оксигеназой, не относящейся к известным салицилат-гидроксилазам. Франция, Lab. de Biochimie et Biophysique des Systemes Integres, Unite Mixte de Recherche CEA-CNRS-Univ. Joseph Fourier-UMR 5092, Grenoble. Библ. 48
ГРНТИ  
34.27.23
ВИНИТИ 341.27.23.15
Рубрики: ПОЛИЦИКЛИЧЕСКИЕ АРОМАТИЧЕСКИЕ УГЛЕВОДОРОДЫ
ХРИЗЕН
БИОДЕГРАДАЦИЯ
ДИОКСИГЕНАЗЫ
SPHINGOMONAS (BACT.)
ШТАММ СНУ-1

Доп.точки доступа:
Demaneche, Sandrine; Meyer, Christine; Micoud, Julien; Louwagie, Mathilde; Willison, John C.; Jouanneau, Yves

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 07.03-04Б3.127

    Jouanneau, Yves.
    Purification and characterization of an arene cis-dihydrodiOl dehydRogenase endowed with broaD substrate specificity toward polycyclic aromatic hydrocarbon dihydrodiols [Text] / Yves Jouanneau, Christine Meyer // Appl. and Environ. Microbiol. - 2006. - Vol. 72, N 7. - P4726-4734 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Очистка и характеристика арен цис-дигидродиол-дегидрогеназы, обладающей широкой субстратной специфичностью в отношении ароматических углеводородных дигидродиолов
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.17.11
Рубрики: ДЕГИДРОГЕНАЗЫ
АРЕН-ЦИС-ДИГИДРОДИОЛ-ДЕГИДРОГЕНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
УГЛЕВОДОРОДЫ
ПОЛИЦИКЛИЧЕСКИЕ АРОМАТИЧЕСКИЕ УГЛЕВОДОРОДЫ
БИОДЕГРАДАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Meyer, Christine

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 08.05-04Т4.172

   
    Characterization of a naphthalene dioxygenase endowed with an exceptionally broad substrate specificity toward polycyclic aromatic hydrocarbons [Text] / Yves Jouanneau [et al.] // Biochemistry. - 2006. - Vol. 45, N 40. - P12380-12391 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Характеристика нафталиноксигеназы, обладающей исключительно широкой субстратной специфичностью по отношению к полициклическим ароматическим углеводородам
Аннотация: Изучали свойства диоксигеназы из Sphingomonas CHY-1, гидроксилирующей полициклические ароматические углеводороды по одному из их колец. Оксигеназный комплекс включает в своем составе один кластер Rieske-типа [2Fe-2S] и один моноядерный Fe-центр на 'альфа'-субъединицу фермента. Фермент эффективно окислял нафталин, а хризен ибенз[a]антрацен подвергались двойному дигидроксилированию по кольцу с образованием бис-cis-дигидродиолов. Это - первое сообщение о диоксигеназе, способной дигидроксилировать изученные субстраты, состоящие из 4-5 колец. Франция, CEA, DSV, DRDC, Lab. Biochim., Biophys. Syst. Integres, CNRS, UMR 5092, F-38054, Grenoble
ГРНТИ  
34.47.21
ВИНИТИ 341.47.21.17.02
Рубрики: ДИОКСИГЕНАЗА
SPHINGOMONAS CHJ-1
КАТАЛИЗ
ГИДРОКСИЛИРОВАНИЕ
ПОЛИЦИКЛИЧЕСКИЕ АРОМАТИЧЕСКИЕ УГЛЕВОДОРОДЫ

Доп.точки доступа:
Jouanneau, Yves; Meyer, Christine; Jakoncic, Jean; Stojanoff, Vivian; Gaillard, Jacques

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.03-04Б2.139

   
    ADP-ribosylation of dinitrogenase reductase in Rhodobacter capsulatus [Text] / Yves Jouanneau [et al.] // Biochemistry. - 1989. - Vol. 28, N 15. - P6524-6530 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: АДФ-рибозилирование редуктазы динитрогеназы Rhodobacter capsulatus
Аннотация: Известно, что у некоторых фототрофных бактерий, в т. ч. Rb. capsulatus, активность нитрогеназы (динитрогеназы) регулируется путем обратимой ковалентной модификации Feбелка. Его называют также редуктазой динитрогеназы. При инкубации неактивной редуктазы динитрогеназы Rb. capsalatus в р-ре гидроксиламина от нее отделяется модифицирующая группа. Исследование св-в этой группы подтверждает, что она представляет собой АДФ-рибозу. Утрата активности редуктазы динитрогеназы происходит в результате АДФ-рибозилирования остатка аргинина, входящего в состав пептида. Ил. 5. Библ. 32. Франция, DRF/LBIO/ Biochimie Microbienne (CNRS UA 1130) and DRF/Sph-RMBM, Centre d'Etudes Nucleaires de Grenoble, 38041 Grenoble Cedex.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.11.29 + 341.27.17.09.07.09
Рубрики: ФОТОТРОФНЫЕ БАКТЕРИИ
RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)
НИТРОГЕНАЗА
АКТИВНОСТЬ
РЕГУЛЯЦИЯ
МЕХАНИЗМ
АЗОТФИКСАЦИЯ
БЕЛКИ
БЕЛОК*FE-
РЕДУКТАЗА ДИНИТРОГЕНАЗЫ
АДФ-РИБОЗИЛИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Jouanneau, Yves; Roby, Claude; Meyer, Christine M.; Vignais, Paulette M.

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.07-04Б2.337

    Schatt, Eric.
    Molecular cloning and sequence analysis of the structural gene of ferredoxin I from the photosynthetic bacterium Rhodobacter capsulatus [Text] / Eric Schatt, Yves Jouanneau, Paulette M. Vignais // J. Bacteriol. - 1989. - Vol. 171, N 11. - P6218-6226 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Молекулярное клонирование и анализ последовательности структурного гена ферридоксина I из фотосинтезирующей бактерии Rhodobacter capsulatus
Аннотация: Из космидной библиотеки Rhodobacter capsulatus с использование олигонуклеотидной пробы, соотв-щей N-концевому участку ферридоксина I, выделен ген fdx N, кодирующий этот белок. Определена нуклеотидная последовательность структурной части и фланкирующих участков гена fdxN. Ген кодирует полипептид из 64 аминокислот, М[r]=6,728 кД. Структура продукта данного гена - ферридоксина Fd I близка к таковой у ферридоксинов, содержащих 2 [4Fe-4S]- кластера, в состав к-рых входят 8 "консервативных" цистеина. С помощью гибридизации по-Нозерну (РНК) с использованием фрагмента ДНК 158 п. н. гена fdx N выявлено наличие 2 типов транскриптов 330 и 750 н.; ни один из них не обнаруживается в условиях nif-репрессии. Показано, что ген fdx N расположен внутри кластера nif генов. Библ. 58. Франция, Dep. de Recherche Fondamentale, Centre d'Etudes Nucleaires de Grenoble, 85X, 38041 Grenoble Cedex.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.02.03
Рубрики: RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕН ФЕРРЕДОКСИНА I FDX N
МОЛЕКУЛЯРНОЕ КЛОНИРОВАНИЕ
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ПРОДУКТ
ГОМОЛОГИИ
ТРАНСКРИПТЫ
МНОЖЕСТВЕННОСТЬ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
КЛАСТЕР ГЕНОВ NIF

Доп.точки доступа:
Jouanneau, Yves; Vignais, Paulette M.

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.03-04Б2.508

    Jouanneau, Yves.
    The nucleotide sequence of a flavodoxin-like gene which precedes two ferredoxin genes in Rhodobacter capsulatus [Text] / Yves Jouanneau, Pierre Richaud, Charlotte Grabau // Nucl. Acids Res. - 1990. - Vol. 18, N 17. - P5284 . - ISSN 0305-1048
Перевод заглавия: Нуклеотидная последовательность флаводоксинподобного гена, которому предшествуют 2 гена ферридоксинов у Rhodobacter capsulatus
Аннотация: В области, предшествующей генам 2 [4Fe-4S] ферредоксина 1 и [2Fe-2S] ферредоксина Rhodobacter capsulatus, обнаружена открытая рамка считывания из 480 п. н., начинающаяся кодоном CTG и отделенная от стартового кодона гена [2Fe-2S] ферредоксина 18 п. н. Предсказанная аминокислотная последовательность продукта этой рамки в значительной степени сходна с флаводоксинами из др. микроорганизмов, наиболее близок флаводоксин Clostridium MP[1]. Полагают, что эти 3 соседствующих гена переносчиков электронов образуют единую транскрипционную единицу. Библ. 5. Франция, Lab. de Biochimie Microbienne/LBIO-CEN den Grenoble 85X, 38041 Grenoble Cedex.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕНЫ ПЕРЕНОСЧИКОВ ЭЛЕКТРОНОВ
ГЕН ФЛАВОДОКСИНА
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ГОМОЛОГИЯ
ТРАНСКРИПЦИЯ
ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ МЕТАБОЛИЗМ

Доп.точки доступа:
Richaud, Pierre; Grabau, Charlotte

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.04-04Б2.430

    Duport, Catherine.
    Nucleotide sequence of fdxA encoding a 7Fe ferredoxin of Rhodobacter capsulatus [Text] / Catherine Duport, Yves Jouanneau, Paulette M.Vignais // Nucl. Acids Res. - 1990. - Vol. 18, N 15. - P4618 . - ISSN 0305-1048
Перевод заглавия: Нуклеотидная последовательность fdxA, кодирующую 7Fe ферредоксин Rhodobacter capsulatus
Аннотация: Из библиотеки генов ДНК Rhodobacter capsulatus B10 клонирован ген fdxA, кодирующий ферредоксин II, содержащий по одному [4Fe4S] и [3Fe4S] кластеру. После субклонирования fdxA в pUC19 определена его нуклеотидная последовательность. Ген fdxA кодирует полипептид из 111 аминокислот, к-рый имеет 65% идентичных аминокислот с ферредоксином I Azotobacter vinelandii. Отмечено консервативное положение 9 имеющихся в молекуле этого полипептида цистеинов. Библ. 3. Франция, Laboratoire de Biochimie Microbienne/LBIO/DBMS (CNRS URA 1130) - Centre d'Etudes Nucleaires de Grenoble, 85X-38041 Grenoble Cedex.
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕН ФЕРРЕДОКСИНА II FDXA
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ПРОДУКТ
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ГОМОЛОГИИ

Доп.точки доступа:
Jouanneau, Yves; M.Vignais, Paulette

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.06-04Б2.85

   
    Purification and characterization of a 7Fe-ferredoxin from Rhodobacter capsulatus [Text] / Yves Jouanneau [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1990. - Vol. 171, N 1. - P273-279
Перевод заглавия: Очистка и характеристика 7Fe-ферредоксина из Rhodobacter capsulatus
Аннотация: Ферредоксин (Фд) очищен в анаэр. условиях из клеток R. capsulatus, выращенных фотогетеротрофно при избытке NH[4]+. Этот Фд, названный ФдII, имеет Mr 14 000-15 000 и является мономером. В спектре поглощения окисленного ФдII имеются максимумы при 280 и 400 нм (А[4][0][0]/А[2][8][0]=0,55). Коэф. экстинкции при 400 нм равен 26,8 мМ1} см1}. ФдII содержит один кластер [3Fe-4S] и один кластер [4Fe-4S]. В присутствии избытка дитионита восстанавливался только кластер [3Fe-4S]. Восстановление обоих кластеров достигалось с использованием 5-деазафлавина в кач-ве фотокатализатора. ФдII очищен также из Кл, выращенных в условиях азотной лимитации и дерепрессии группы генов nif. При исследованиях in vitro ФдII катализировал транспорт электронов между освещенными хлоропластами и нитрогеназой. Библ. 15. Франция, LBIO/Biochimie Microbienne, Dep. de Biol. Molec. et Structurale, 38041 Grenoble cedex.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: ФЕРРЕДОКСИН* 7FE-
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ТРАНСПОРТ ЭЛЕКТРОНОВ
ХЛОРОПЛАСТЫ
НИТРОГЕНАЗА
RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Jouanneau, Yves; Meyer, Christine; Gaillard, Jacques; Vignais, Paulette M.

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.08-04Б3.155

   
    Purification and characterisation of a 7Fe-ferredoxin from Rhodobacter capsulatus [Text] / Yves Jouanneau [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1990. - Vol. 171, N 1. - P273-279
Перевод заглавия: Очистка и характеристика 7Fe-ферредоксина из Rhodobacter capsulatus
Аннотация: Из бактерии Rhodobacter capsulatus, растущей фотогетеротрофно на среде с избытком аммония, выделен и очищен в анаэробных условиях ферредоксин (Fd II). Он является мономером и имеет молекулярную массу около 14 000 (электрофорез в ПААГ в присутствии ДДС-Na) или 15 000 (гельфильтрация). Спектр поглощения (для окисленной формы) имел максимумы при 280 нм и 400 нм. Соотношение А[4][0][0]/А[2][8][0] равно 0,55. На основании химического анализа, определения коэффициента экстинкции ('эпсилон'[4][0][0]=26,8 мМ1} см1}) и EPR-спектрометрии показано, что Fd II содержит один 3Fe-4S и один 4Fe-4S показано, что Fd II содержит один 3Fe-4Sl и один 4Fe-4Sl кластеры. При избытке дитионита восстанавливается только 3Fe-4Si кластер. Восстановление обоих кластеров приосходит при добавлении 5-диазофлавина как фотокатализатора. Fd II был также очищен из бактерии, растущей в условиях лимита по азоту (nif дерепрессия). В опытах in vitro Fd II катализирует транспорт электронов между освещенными хлоропластами и нитрогеназой. Ил. 3. Табл. 1. Библ. 15. Франция, Centre d'Etude Nucleaires, 85Х, 38041 Grenoble cedex.
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)
БЕЛКИ
ФЕРРЕДОКСИН II
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
ФЕРМЕНТЫ
НИТРОГЕНАЗА
ХЛОРОПЛАСТЫ

Доп.точки доступа:
Jouanneau, Yves; Meyer, Christine; Gaillard, Jacques; Vignas, Paulette M.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)