Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Furter, Rolf$<.>)
Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.06-04М4.84

   

    Multiple-state equilibrium unfolding of guanidino kinases [Text] / Martin Gross [et al.] // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 33. - P10350-10357 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Равновесие между несколькими состояниями при денатурации гуанидинкиназы
Аннотация: Исследовали вызванное денатурантами равновесное разворачивание октамерной митохондриальной креатинкиназы, димерной цитозольной креатинкиназы мышечного типа и мономерной аргининкиназы. Двухфазный характер длинноволнового сдвига спектров флуоресценции свидетельствует об образовании стабильных интермедиатов у всех этих ферментов. Интермедиаты мономерны и ферментативно не активны, но сохраняют глобулярную форму. Третичная структура в них в значительной степени разрушена, но сохранено '='50% вторичной структуры (данные КД). Интермедиаты эффективно связывают НС, что говорит об их повышенной поверхностной гидрофобности. Эти свойства могут быть связаны с состоянием расплавленной глобулы либо с последовательным разворачиванием отдельных доменов и переходным экспонированием междоменных контактов. Наличие таких интермедиатов не связано с олигомеризацией ферментов, а обусловлено двухдоменной архитектурой субъединиц. Швейцария, Inst Cell Biol., Swiss Fed. Inst. Technol., ETH-Honggerberg, CH-8093 Zurich. Библ. 37
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: ГУАНИДИНКИНАЗА
ДЕНАТУРАЦИЯ

РАВНОВЕСИЕ


Доп.точки доступа:
Gross, Martin; Lustig, Ariel; Wallimann, Theo; Furter, Rolf


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.05-04Б2.375П

    Furter, Rolf.

    Das TRP4-Gen von/Saccharomyces cerevisiae: Klonierung, Struktur und Regulation [Text] : diss. : Автореф. дис. на соиск. учен. степ. Dokt. Naturwiss / Rolf Furter ; Eidgenoess Techn., Hochsch. Zuerich. - Hochsch. Zuerich, 1986. - IV, 103 с. : ил.
Перевод заглавия: Ген TRP4 Saccharomyces cerevisiae: клонирование, структура и регуляция
Аннотация: Диссертация. Ген TRP4 фосфорибозилтрансферазы (I) дрожжей клонирован в составе фрагмента SalZ-EcoRV длиной 2000 п. н. Секвенирование этого фрагмента обнаружило 1 открытую рамку считывания, к-рая кодирует белок из 380 аминокислотных остатков (мол. м. 41370), гомологичный I Escherichia coli и Bacillus subtilis. В 5'-фланговой области гена TRP4 имеется элемент UAS (ТГАТГЦ). Экспрессия и регуляция гена TRP4, клонированного на векторах Ер24 и рJDВ207, такие же, как у хромосомного гена TRP4. Делеционный анализ показал, что с 5'-стороны от положения -273 нет важных промоторных элементов, а в области между -161 и -127 расположена последовательность, необходимая для базальной экспрессии I. Ген TRP4 регулируется на уровне транскрипции системой общего контроля биосинтеза аминокислот. Стартовые точки транскрипции расположены между положениями -127 и -123 в условиях репрессии и между положениями -31 и -26 или -14 и -17 в условиях дерепрессии. Высказано предположение, что регуляторный белок GCN4 специфически маскирует инициирующую последовательность в промоторе ТRP4. Библ. 119.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.02.03
Рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
ГЕНЫ

ГЕН ФОСФОРИБОЗИЛТРАНСФЕРАЗЫ ТRP4

КЛОНИРОВАНИЕ

СТРУКТУРА

ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ

РЕГУЛЯЦИЯ

СИСТЕМА ОБЩЕГО АМИНОКИСЛОТНОГО КОНТРОЛЯ

ДИССЕРТАЦИЯ


Доп.точки доступа:
Eidgenoess Techn., Hochsch. Zuerich
Свободных экз. нет

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 92.10-04В2.163

   

    A complex chitinolytic system in exponentially growing mycelium of Mucor rouxii: Properties and function [Text] / Dora M. Rast [et al.] // J. Gen. Microbiol. - 1991. - Vol. 137, N 12. - P2797-2810 . - ISSN 0022-1287
Перевод заглавия: Комплексная хитинолитическая система в экспоненциально растущем мицелии Mucor rouxii: свойства и функции
Аннотация: В морфологически гомогенном мицелии диморфного зигомицета M. rouxii в экспоненциальной фазе роста методом гель-фильтрации частично очищенного экстракта обнаружены по крайней мере 7 хитиназ (ХТ). В качестве субстратов для определения активности фракций ХТ использовали коллоидный хитин (КХ), нативный хитин (НХ) и 3,4-динитрофенилтетра-N-ацетилхитотетраозид (I). Более детально изучены две ХТ. Растворимые ХТ гидролизуют (псевдо)хитоолигомеры с длиной цепи не менее n=4 путем случайного расщепления внутренних 'бета'1,4связей. Они четко отличаются от 'бета'-N-ацетилглюкозаминидазы (АГ) по хроматографическому поведению, специфичности к длине цепи субстрата, ингибированию оксимом хитобиозолактона и отсутствием ингибирования специфическим ингибитором АГ оксимом N-ацетилглюкозаминоно-1,5-лактона. Оптимум рН этих ферментов сходен (6,5-7,0), они способны гидролизовать I и НХ. По ряду свойств растворимые ХТ подразделяются на две группы: тип А представлен кислым ХТ с необычным сродством к декстрановому гелю, слабо гидролизующими КХ; ХТ типа В имеют основной (или нейтральный) характер, не обнаруживают аномалии при гель-фильтрации и хорошо гидролизуют КХ. Обсуждаются функции комплексной хитинолитической системы в ветвлении гиф грибов и, возможно, в их апикальном росте. Швейцария, Dep. of Plant Biology, Univ. of Zurich, Zollikerstrasse 107, CH-8008 Zurich. Ил. 10. Библ. 56.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: MUCOR ROUXII (FUNGI)
ФЕРМЕНТЫ

ХИТИНОЛИТИЧЕСКАЯ СИСТЕМА

СВОЙСТВА

ФУНКЦИИ


Доп.точки доступа:
Rast, Dora M.; Horsch, Markus; Furter, Rolf; Gooday, Graham W.


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)