Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Frieden, Carl$<.>)
Общее количество найденных документов : 11
Показаны документы с 1 по 11
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.03-04Б2.174

    Hoeltzli, Syndey D.
    {19}F NMR spectroscopy of [6-{19}F]tryprophan-labeled Escherichia coli dihydrofolate reductase: Equilibrium folding and ligand binding studies [Text] / Syndey D. Hoeltzli, Carl Frieden // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 18. - P5502-5509 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: {19}F-ЯМР спектроскопия меченой [6-{19}F] триптофаном дигидрофолатредуктазы Escherichia coli: исследование равновесной свертки и лигандного связывания
Аннотация: Методом {19}F-ЯМР исследовали спектральные характеристики дигидрофолатредуктазы, содержащей остатки 6-FTrp в положениях 22, 30, 47, 74 и 133, в свободном и связанном с NADPH и метотрексатом состояниях. Для отнесения сигналов {19}F использовали серию из 5 мутантных форм фермента с единичными заменами остатка Trp на Phe. Полученные данные использовали для изучения поведения остатков Trp в зависимости от конц-ии мочевины и в присутствии, и в отсутствие лигандов. Использованный подход позволил установить, что вблизи средней точки денатурации существует медленный обмен между нативной и развернутой формами фермента, а также выявить основные этапы денатурации. США, Dep. Biochem., Mol. Biophys., Washington Univ. Sch. Med., St. Louis, MO 63110. Библ. 35
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ДИГИДРОФОЛАТРЕДУКТАЗА
ТРИПТОФАН
ОСТАТКИ
СПЕКТРАЛЬНЫЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ
ЯМР

Доп.точки доступа:
Frieden, Carl

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.03-04М4.485

    Frieden, Carl.
    Intestinal fatty acid binding protein: Folding of fluorescein-modified proteins [Text] / Carl Frieden, Nan Jiang, David P. Cistola // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 8. - P2724-2730 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Кишечный белок, связывающий жирные кислоты. Укладка белков, модифицированных флуоресцеином
Аннотация: Ранее для белка, связывающего жирные кислоты, из кишечника крысы получены 6 мутантов, вводящих одиночные остатки цистеина либо в повороты цепи, либо во внутреннюю полость, связывающую жирные кислоты. Каждый мутант подвергали денатурации и модифицировали 5-иодацетамидофлуоресцеином. Во всех случаях модифицированный белок ренатурировал, приобретая присущую интактному белку преобладающую 'бета'-структурную укладку. Судя по кривым денатурации, два мутанта имеют интермедиаты при конц-иях денатуранта, много ниже средней точки денатурации. Для всех модифицированных мутантов и белка дикого типа в нативных формах измерены одно- и двумерные спектры {1}H-ЯМР. Хотя в спектрах модифицированных белков наблюдаются многочисленные изменения химических сдвигов сигналов, дисперсия их химических сдвигов соответствует компактной структуре. Из двух мутантов, содержащих флуоресцеиновую метку в связывающей полости, лишь один потерял способность связывать жирные кислоты. Флуоресцеиновые метки остальных мутантов расположены вне полости. По-видимому, 'бета'-структура и крупная внутренняя полость этого белка допускают значительные структурные изменения без нарушения способности к нативной укладке. США, Dep. Biochem. & Mol. Biophys., Washington Univ. Sch. Med., St. Louis, MO 63110. Библ. 21
ГРНТИ  
34.39.33
ВИНИТИ 341.39.33.27.02
Рубрики: БЕЛОК ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ
УКЛАДКА
КИШЕЧНИК
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Jiang, Nan; Cistola, David P.

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 97.02-04М4.65

   
    Fatty acid interactions with a helix-less variant of intestinal fatty acid-binding protein [Text] / David P. Cistola [et al.] // Biochemistry. - 1996. - Vol. 35, N 23. - P7559-7565 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Взаимодействия жирных кислот с бесспиральным вариантом кишечного белка, связывающего жирные кислоты
Аннотация: Для выяснения функциональной роли спирального домена кишечного белка крысы, связывающего жирные к-ты, (БСЖК) исследовали его бесспиральный мутант 'ДЕЛЬТА'17-SG [Kim K. et al. "Biochemistry", 1996, 35, 7553-7558]. Методами флуоресценции и ЯМР охарактеризованы свойства связывания жирных к-т БСЖК дикого типа, 'ДЕЛЬТА'17-SG и мутанта R106T. Комплекс олеата с 'ДЕЛЬТА'17-SG имеет K[d]=4,5 мкМ, что близко к K[d] с R106T, но в 20-100 раз выше, чем с БСЖК дикого типа. Спектры гетероядерного двумерного ЯМР комплекса 'ДЕЛЬТА'17-SG c [2-{13}C]-пальмитатом почти совпали со спектрами комплекса с БСЖК дикого типа, но существенно отличались от спектров с R106T. Свойства ионизации пальмитата и его окружения в комплексе с 'ДЕЛЬТА'17-SG и БСЖК дикого типа почти совпали, т. е. удаление спирального домена не влияет на взаимодействие с карбоксильным участком связывания. Однако при этом нарушаются взаимодействия в метильном участке связывания. Скорость связывания лиганда 'ДЕЛЬТА'17-SG и БСЖК дикого типа растет с ростом конц-ии олеата, но лишь с БСЖК дикого типа достигается предельная скорость 1000 с{-1}. Вероятно скорость лимитирует структурная перестройка с участием спирального домена, открывающая вход в связывающую полость. Скорость диссоциации из БСЖК дикого типа в 16 раз ниже, чем из 'ДЕЛЬТА'17-SG, т. е. спиральный домен влияет на сродство к лигандам, изменяя скорость диссоциации. Т. обр., структурные изменения с участием спирального домена могут регулировать перенос жирных к-т в клетке. США, Dep. Biochem. & Mol. Biophys., Washington Univ. Sch. Med., St. Louis, MO 63110-1093; факс: 314-362-7183. Библ. 27
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.29.15
Рубрики: ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ
ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ БЕЛОК
СТРУКТУРНЫЕ ИЗМЕНЕНИЯ

Доп.точки доступа:
Cistola, David P.; Kim, Keehyuk; Rogl, Hans; Frieden, Carl

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 97.02-04М4.250

    Kim, Keehyuk.
    Intestinal fatty acid-binding protein: The structure and stability of a helix-less variant [Text] / Keehyuk Kim, David P. Cistola, Carl Frieden // Biochemistry. - 1996. - Vol. 35, N 23. - P7553-7558 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Кишечный белок, связывающий жирные кислоты: структура и стабильность бесспирального варианта
Аннотация: Структура рекомбинантного кишечного белка крысы, связывающего жирные к-ты, (БСЖК) имеет топологию 'бета'-ракушки, состоящей из двух пятицепочечных антипараллельных 'бета'-листков, окружающих крупную заполненную водой полость, в к-рой связывается жирная к-та. Имеются также две консервативные 'альфа'-спирали в отрезке Glu15-Ala32 между 'бета'-цепями A и B. Для выяснения роли этих спиралей создан мутант 'ДЕЛЬТА'17-SG с заменой остатков 15-31 на линкер Ser-Gly. По данным КД содержание 'бета'-структуры в мутанте не изменилось. Спектры двумерного ЯМР мутанта подобны спектрам БСЖК дикого типа, за исключением отсутствия резонансов спирального домена. Мутант менее устойчив к денатурантам, но переход денатурация-ренатурация высоко кооперативен и обратим. По кинетике ренатурации мутант не отличается от БСЖК дикого типа. По-видимому, спиральный домен не является необходимым элементом топологии БСЖК; он не служит центром нуклеации ренатурации. США, Dep. Biochem. & Mol. Biophys., Washington Univ. Sch. Med., St. Louis, MO 63110-1093; факс: 314-362-7183. Библ. 27
ГРНТИ  
34.39.33
ВИНИТИ 341.39.33.27.02
Рубрики: ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ БЕЛОК
КИШЕЧНЫЙ
СТРУКТУРА
СТАБИЛЬНОСТЬ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Cistola, David P.; Frieden, Carl

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.10-04Б3.65

    Hoeltzli, Sydney D.
    Refolding of [6-{19}F]tryptophan-labeled Escherichia coli dihydrofolate reductase in the presence of ligand: A stopped-flow NMR spectroscopy study [Text] / Sydney D. Hoeltzli, Carl Frieden // Biochemistry. - 1998. - Vol. 37, N 1. - P387-398 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Ренатурация меченной (6-{19}F)-триптофаном дигидрофолатредуктазы Escherichia coli в присутствии лиганда. ЯМР-спектроскопическое исследование в режиме остановленного потока
Аннотация: Методом остановленного потока с регистрацией сигналов {19}F-ЯМР исследовали кинетику ренатурации из мочевины дигидрофолатредуктазы, меченной (6-{19}F)-триптофаном в 5 разных позициях, в комплексах с НАДФ{+} или дигидрофолатом. В течение 1,5 с после начала ренатурации сохраняется сигнал, характерный развернутой структуре, а затем укладка протекает в две стадии. В присутствии НАДФ{+} окружение 3 из 5 остатков триптофана приобретает нативный характер еще до прочного связывания НАДФ{+} и до конечной стадии укладки, регистрируемой по флуоресценции и КД. Ясные резонансы остальных двух остатков триптофана появляются только после прочного связывания НАДФ{+} на последней стадии укладки. У комплекса же с дигидрофолатом нативный характер окружения всех 5 триптофанов появляется до конечной стадии укладки, т. е. на стадии интермедиата. США, Dep. Biochem., & Mol. Biophys., Washington Univ. Sch. Med., St. Louis, MO 63110. Библ. 35
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ДЕГИДРОФОЛАТРЕДУКТАЗА
КИНЕТИКА РЕНАТУРАЦИИ
СПЕКТРОСКОПИЯ ЯМР
ОСТАНОВЛЕННЫЙ ПОТОК

Доп.точки доступа:
Frieden, Carl

6.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI14) 98.11-04Б4.9

    Hoeltzli, Sydney D.
    Stopped-flow NMR spectroscopy: Real-time unfolding studies of 6-{19}F-tryptophan-labeled Escherichia coli dihydrofolate reductase [Text] / Sydney D. Hoeltzli, Carl Frieden // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1995. - Vol. 92, N 20. - P9318-9322 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: ЯМР спектроскопия в остановленном потоке: исследование разворачивания в реальном времени меченной 6-{19}F-триптофаном дигидрофолатредуктазы Escherichia coli
Аннотация: Представлены результаты исследований методом {19}F-ЯМР процесса разворачивания под воздействием 5 М мочевины дигидрофолатредуктазы E. coli (КФ 1.5.1.3), содержащей 5 остатков 6-F-Trp. Данные ЯМР свидетельствуют, что в течение 1,5 с содержание нативной формы фермента снижается до 20%. Данные КД свидетельствуют, что молекула фермента при этом быстро переходит в промежуточное состояние с высокой подвижностью боковых цепей остатков и сохранением элементов вторичной структуры, подобных нативной форме. Результаты исследований предполагают существование двух различных путей процесса разворачивания, различающихся своими скоростями. США, Dep. Biochem., Mol. Biophys., Washington Univ. Sch. Med., St. Louis, MO 63110. Библ. 27
ГРНТИ  
76.03.43
ВИНИТИ 761.03.43.05.07
Рубрики: ДИГИДРОФОЛАТРЕДУКТАЗА
МЕЧЕННЫЙ 6-{19}F-ТРИПТОФАНОМ ФЕРМЕНТ
ДЕНАТУРАЦИЯ МОЧЕВИНОЙ
КИНЕТИКА РАЗВОРАЧИВАНИЯ
ЯМР СПЕКТРОСКОПИЯ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Frieden, Carl

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.08-04Б2.90

    Clark, A. Clay
    Native Escherichia coli and murine dihydrofolate reductases contain late-folding non-native structures [Text] / A.Clay Clark, Carl Frieden // J. Mol. Biol. - 1999. - Vol. 285, N 4. - P1765-1776 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Нативные дигидрофолатредуктазы Escherichia coli и мыши содержат поздно укладывающиеся ненативные структуры
Аннотация: Исследовали равновесные и кинетические свойства укладки структурно гомологичных дигидрофолатредуктаз (ДГФР) E. coli и мыши при разных температурах и концентрациях лигандов. Обнаружена структурная неоднородность нативных ДГФР, выражающаяся в присутствии не менее одной ненативной формы, представляющей собой поздний интермедиат укладки. Измерения концентраций нативной и ненативной форм и констант скорости их взаимопревращения при температуре от 3 до 49'ГРАДУС'C позволили выяснить термодинамические и кинетические свойства последней стадии укладки в сравнении с общим процессом укладки. Различия в связывании лигандов показали, что структуры интермедиатов этих ДГФР могут в процессе укладки существенно различаться. США, Dep. Biochem. & Mol. Biophys., Washington Univ. Sch. Med., St. Louis, MO 63110. Библ. 31
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ДИГИДРОФОЛАТРЕДУКТАЗА
СТРУКТУРА
УКЛАДКА
КИНЕТИКА
ТЕРМОДИНАМИКА
ПОЗДНИЕ ИНТЕРМЕДИАТЫ
РАЗЛИЧИЯ
ESCHERICHIA COLI
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Frieden, Carl

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 07.06-04Б4.66

   
    Catalysis of protein folding by chaperones in pathogenic bacteria [Text] / James G. Bann [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 2004. - Vol. 101, N 50. - P17389-17393 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Катализ укладки белков шаперонами в патогенных бактериях
Аннотация: Считается, что молекулярные шапероны подавляют такие побочные процессы, как агрегация, не влияя на прямой путь образования нативной структуры белка. Предложен механизм, при помощи которого семейство подобных PapD шаперонов, участвующих в формировании адгезивных фимбрий в патогенных бактериях, функционируют, подавляя агрегацию и одновременно катализируя укладку субъединиц, составляющих фимбрию. Показано также, что Arg8, инвариантный в щели всех известных шаперонов, подобных PapD, входит в состав активного центра шаперона. Эти данные говорят в пользу механизма катализируемой укладки. Концевая карбоксилатная группа субъединицы фимбрии заякоривается в активном центре шаперона посредством Н-связей. Такое связывание фиксирует в пространстве С-конец субъединицы в положении, благоприятствующем образованию 'бета'-листка, используя край N-концевого домена шаперона как центр нуклеации. Запросы по адресу: hultgren@borcim.wustl.edu. Библ. 36
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.02
Рубрики: ШАПЕРОНЫ
ПОДОБНЫЕ PAPD ШАПЕРОНЫ
УКЛАДКА БЕЛКОВ
КАТАЛИЗ
МЕХАНИЗМ
ПАТОГЕННЫЕ БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Bann, James G.; Pinkner, Jerome S.; Frieden, Carl; Hultgren, Scott J.

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 11.09-04М3.46

   
    Amyloid seeds formed by cellular uptake, concentration, and aggregation of the amyloid-beta peptide [Text] / Xiaoyan Hu [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 2009. - Vol. 106, N 48. - P20324-20329 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Амилоидные зерна, образующиеся при захвате клетками, концентрировании и агрегации бета-амилоидного пептида
Аннотация: Методом конфокальной микроскопии показано, что инкубация изолированных нейронов коры мозга мышей или клеток нейробластомы SHSY5Y в течение 24 ч в присутствии меченого флуоресцеинизотиоцианатом бета-амилоидного пептида, А'бета'[1-42](I), в конц-ии 250 нМ в течение 24 ч сопровождалась его накоплением в лизосомах в конц-ии более 2,5 мкМ. При культивировании клеток SHSY5Y в присутствии I в конц-ии 1 мкМ отмечено зависимое от продолжительности воздействия образование его внутриклеточных агрегатов массой 200 кДа. При инкубации клеток в присутствии А'бета'[1-40] образования внутриклеточных агрегатов не происходило. Обсуждена роль образующихся агрегатов в формировании амилоидных фибрилл. США, Washington Univ. School of Medicine, St. Louis, MO 63110. 6. Библ. 45
ГРНТИ  
34.39.15
ВИНИТИ 341.39.15.13
Рубрики: НЕЙРОНЫ
БЕТА-АМИЛОИДНЫЙ ПЕПТИД
ЛИЗОСОМЫ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Hu, Xiaoyan; Crick, Scott L.; Bu, Guojun; Frieden, Carl; Pappu, Rohit V.; Lee, Jin-Moo

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 89.06-04М1.90

    Cortese, Jorge Daniel.
    Microheterogeneity of actin gels formed under controlled linear shear [Text] / Jorge Daniel Cortese, Carl Frieden // J. Cell. Biol. - 1988. - Vol. 107, N 4. - P1477-1487 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Микрогетерогенезис актиновых гелей, сформировавшихся в ходе контролируемого линейного расщепления
Аннотация: Предлагается новая модификация метода Уэлса-Брукфилда для изучения процессов полимеризации актина в экспериментальных условиях. Измеряли коэф. диффузии и флуоресценцию поляризации актина во время и после полимеризации. Актиновые филаменты контролируемой длины получали, используя плазматич. гельзолин в различных соотношениях с актином. Изучалось также действие филамина на процесс формирования актиновых филаментов в присутствии гельзолина. Оказалось, что описанная система может служить моделью для изучения взаимодействия актина и актин-связывающих белков. США, Div. Biol. and Biomed. Sci., Washington Univ. School of Medicine, St. Louis, MO 63110. Библ. 60.
ГРНТИ  
34.19.17
ВИНИТИ 341.19.17.23.09
Рубрики: АКТИН
ГЕЛЬЗОЛИН
ПОЛИМЕРИЗАЦИЯ
МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ

Доп.точки доступа:
Frieden, Carl

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 94.09-04А3.395

    Frieden, Carl.
    Numerical integration of rate equations by computer. An update [Text] / Carl Frieden // Trends Biochem. Sci. - 1994. - Vol. 18, N 4. - P181-182 . - ISSN 0376-5067
Перевод заглавия: Численное интегрирование кинетических уравнений на ЭВМ. Последние новости
Аннотация: Ранее была описана система для имитационного моделирования процессов в кинетике, включающая программы KINSIM и FITSIM и средства переноса файлов (Frieden C. "Trends Biochem. Sci.", 1993, 18, 58-60). Предложена модификация этой системы, в к-рой реализованы новые средства численного интегрирования ур-ний и обеспечена возможность реализации на др. типах ЭВМ. Кроме того, встроены возможности графической визуализации. США, Dep. of Biochemistry and Molecular. Biophysics, Washington Univ. School of Medicine, St. Louis, MO 83110. Библ. 2.
ГРНТИ  
34.05.25
ВИНИТИ 341.05.25.15.09.99
Рубрики: МАТЕМАТИЧЕСКИЕ МОДЕЛИ
ИМИТАЦИОННЫЕ МОДЕЛИ
ХИМИЧЕСКАЯ КИНЕТИКА
ЧИСЛЕННОЕ ИНТЕГРИРОВАНИЕ
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)