СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Cabiscol, Elisa$<.>)

Общее количество найденных документов : 7
Показаны документы с 1 по 7

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.239

Cabiscol, Elisa.
Metal-catalyzed oxidation of Fe{2+} dehydrogenases. Consensus target sequence between propanediol oxidoreductase of Escherichia coli and alcohol dehydrogenase II of Zymomonas mobilis [Text] / Elisa Cabiscol, Juan Aguilar, Joaquim Ros // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 9. - P6592-6597 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Катализируемое металлом окисление Fe{2+}-дегидрогеназ. Согласованность в данных по секвенированию мишени между пропандиолоксидоредуктазой Escherichia coli и алкогольдегидрогеназой II Zymomonas mobilis
Аннотация: Сравнили строение двух ферментов из недавно описанного семейства дегидрогеназ с высокой гомологией последовательности 1,2-пропандиолоксидоредуктазы E. coli и алкогольдегидрогеназы II Z. mobilis. Оба фермента действуют в анаэробных условиях, а в присутствии O[2] они проявляют очень сходную картину инактивации под действием катализируемой металлом окислительной системы. С помощью титрования остатка гистидина диэтилпирокарбонатом в окисленных ферментах обнаружили на один остаток гистидина меньше. Сравнение субтилизированных пептидных карт активных и неактивных ферментов показало различия в одном содержащем гистидин пептиде с последовательностью YNTPH{277} в пропандиолоксидоредуктазе и YNLPH{277} в алкогольдегидрогеназе II. Этот гистидиновый остаток удален на 10 аминокислотных остатков от предполагаемого металл-связывающего сайта H{263}XXXH{267}, необходимого для объяснения сайтспецифичного радикального механизма. Предполагают, что гистидин 277 является мишенью катализируемой металлом системы окисления и что его модификация ведет к необратимой инактивации обоих ферментов. Испания, Dept. Cie. Med. Basiques, Fac. de Med., Univ. de Lleida, 25198 Lleida. Библ. 37

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ДЕГИДРОГЕНАЗЫ FE{2+}
ОКИСЛЕНИЕ
ПРОПАНДИОЛОКСИДОРЕДУКТАЗА
АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗА
СТРОЕНИЕ
ESCHERICHIA COLI
ZYMOMONAS MOBILIS

Доп.точки доступа:
Aguilar, Juan; Ros, Joaquim

РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 96.09-04А1.144

Cabiscol, Elisa.
Carbonic anhydrase III. Oxidative modification in vivo and loss of phosphatase activity during aging [Text] / Elisa Cabiscol, Rodney L. Levine // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 24. - P14742-14747 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Окислительная модификация in vivo и потеря фосфатазной активности карбоангидразы III в процессе старения
Аннотация: Используя иммунохимический способ идентификации окисленных белков, в печени крысы обнаружен белок с высокой степенью окисления. Этот белок очищен до гомогенного состояния и изучены его св-ва. Показано, что выделенный белок является карбоангидразой III (КАIII). Содержание карбонильных групп в препаратах КАIII, выделенных из печени крыс в возрасте 2, 10 и 18 мес, составляло 12, 15 и 13 нмолей/мг. Однако степень S-глутатиолирования этих препаратов была различной - 18, 32 и 40% соотв. КАIII обладает гидратазной, эстеразной и фосфатазной активностями. В процессе старения животных гидратазная активность не изменяется, а эстеразная снижается на 20-30%. У старых крыс (18 мес) обнаружено резкое снижение (на 90%) фосфатазной активности КАIII. США, NHLBI, NIH, Bethesda, MD 20892-0320. Библ. 63

ГРНТИ	34.03.27

ВИНИТИ 341.03.27.11.07.15
Рубрики: КАРБОАНГИДРАЗА III
ОКИСЛИТЕЛЬНАЯ МОДИФИКАЦИЯ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ПЕЧЕНЬ
КРЫСЫ
СТАРЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Levine, Rodney L.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 02.03-04М6.87

Diabetes induces an impairment in the proteolytic activity against oxidized proteins and a heterogeneous effect in nonenzymatic protein modifications in the cytosol of rat liver and kidney [Text] / Mannel Portero-Otin [et al.] // Diabetes. - 1999. - Vol. 48, N 11. - P2215-2220 . - ISSN 0012-1797
Перевод заглавия: Диабет вызывает снижение протеолитической активности по отношению к окислительным белкам и гетерогенный эффект неферментных модификаций в цитозоле печени и почек крыс
Аннотация: В цитозольных фракциях печени и почек крыс со стрептозотоциновым диабетом окислительная модификация белков не изменялась, по сравнению с контролем, за исключением модификации сульфгидрильных группировок в цитозоле почек. Конц-ия гликированного карбонил-N'эпсилон'-фруктозил-лизина значительно возрастала. Протеолитическая активность in vivo окисленных белков не изменялась. Активность белков, модифицированных перекисью водорода, и протеасомная активность, определявшаяся по деградации специфического флуорогенного субстрата, понижались. Таким образом, отсутствие окислительной модификации белков при диабете не связано с повышенной протеолитической активностью в цитозоле печени и почек. Делается вывод, что при диабете не происходит общего увеличения окислительного повреждения белков, однако изменение механизмов протеолиза в цитозоле может приводить к снижению протеасомной активности. Библ. 42

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.61.17
Рубрики: СТРЕПТОЗОТОЦИНОВЫЙ ДИАБЕТ
БЕЛКИ
ОКИСЛИТЕЛЬНАЯ МОДИФИКАЦИЯ
ПРОТЕОЛИЗ
ПЕЧЕНЬ
ПОЧКИ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Portero-Otin, Mannel; Pamplona, Reinald; Ruiz, Maria Cristina; Cabiscol, Elisa; Prat, Joan; Bellmunt, Maria Josep

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.03-04Б2.304

Evolution of the adhE gene product of Escherichia coli from a functional reductase to a dehydrogenase. Genetic and biochemical studies of the mutant proteins [Text] / Jorge Membrillo-Hernandez [et al.] // J. Biol. Chem. - 2000. - Vol. 275, N 43. - P33869-33875 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Эволюция продукта гена adhE Escherichia coli из функциональной редуктазы в дегидрогеназу
Аннотация: Многофункциональный белок AdhE (I) Escherichia coli физиологически катализирует восстановление ацетил-КоА (II) в начале до ацетальдегида (III), а затем до этанола (IV). Он состоит из N-концевого домена альдегид: НАД{+}-оксидоредуктазы и M-концевого домена этанол: НАД{+}-оксидоредуктазы. Клетки E. coli не могут расти аэробно на IV как единственном источнике C и энергии из-за неадекватной транскрипции гена adhE и чувствительности I к окислению, катализируемому металлами. Изучены 16 независимых 2-ступенчатых мутантов E. coli, к-рые приобрели способность к аэробному росту на IV. I у этих мутантов катализирует последовательное превращение IV в III и II. Все мутанты первой стадии растут на IV с временем удвоения 'ПРИБЛ='240 мин. Секвенирование случайно выбранного мутанта I обнаружило замену А267Т в домене V. Все мутанты второй стадии растут на IV с временем удвоения 'ПРИБЛ='90 мин и имеют I с двойной заменой А267Т/Е568К. У очищенных I-А267Т (IА) и I-А267Т/Е568К (IВ) повышена альдегиддегидрогеназная активность. Таким образом, когда I катализирует две последовательные реакции в направлении, противоположном физиологическому, дегидрогенирование III является стадией, лимитирующей скорость. IА и IВ более т-рочувствительным, чем I дикого типа, но IВ более термостабильна, чем IА. Т. к. IА и IВ имеют одинаковые каталитич. св-ва, вторичная мутация усиливает рост на IV, стабилизируя IА. США, Dep. Microbiol. and Mol. Genet., Harvard Med. Sch., Boston, MA 02115. Библ. 35

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.23
Рубрики: БЕЛОК
БИФУНКЦИОНАЛЬНЫЙ БЕЛОК ADHE
РЕДУКТАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
ДЕГИДРОГЕНАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
ФУНКЦИЯ
ЭВОЛЮЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Membrillo-Hernandez, Jorge; Echave, Pedro; Cabiscol, Elisa; Tamarit, Jordi; Ros, Joaquim; Lin, Edmund C.C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.09-04Б2.242

DnaK dependence of mutant ethanol oxidoreductases evolved for aerobic function and protective role of the chaperone against protein oxidative damage in Escherichia coli [Text] / Pedro Echave [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 2002. - Vol. 99, N 7. - P4626-4631 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Зависимость от DnaK мутантной этанолоксидоредуктазы, необходимой для аэробной функции, и защитная роль [этого] шаперона в отношении белков, связанных с окислительными повреждениями в Escherichia coli
Аннотация: Ген adhE E. coli кодирует мультифункциональный фермент этанолоксидоредуктазу. Показано, что способность клеток к аэробному росту на этаноле зависит также от функции фермента AdhE против металл катализируемого окисления шаперона DnaK (члена семейства Hsp70). Защитного действия DnaK в отношении этого фермента не обнаружено при аэробном росте на глюкозе. Синтез DnaK защищал клетки E. coli от воздействия H[2]O[2] в тех условиях, когда в функции AdhE не было необходимости. Таким образом, в дополнение к известной функции по защите клеток от теплового шока, DnaK защищает также многочисленные белки от окислительных повреждений. Мексика, Dep. de Biolog'иота'a Molecular y Biotecnolog'иота'a, Inst. de Investigaciones Biomedicas, Univ. Nacional Autonoma de Mexico, P.O. Box 70-228, 04510 Mexico City, Mexico

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.25
Рубрики: МУТАНТЫ
ЭТАНОЛОКСИДОРЕДУКТАЗЫ
ФЕРМЕНТ ADHE
ВЛИЯНИЕ НА
АЭРОБНЫЙ РОСТ
ЭТАНОЛ
ШАПЕРОНЫ
DNAK
ЗАЩИТНЫЕ ФУНКЦИИ
ОКИСЛИТЕЛЬНЫЕ ПОВРЕЖДЕНИЯ
БЕЛКИ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Echave, Pedro; Esparza-Ceron, M.Angel; Cabiscol, Elisa; Tamarit, Jordi; Ros, Joaquim; Membrillo-Hernandez, Jorge; Lin, E.C.C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.06-04Б2.217

Oxygen regulation of L-1,2-propanediol oxidoreductase activity in Escherichia coli [Text] / Elisa Cabiscol [et al.] // J. Bacteriol. - 1990. - Vol. 172, N 9. - P5514-5515 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Кислородная регуляция активности L-1,2-пропандиолоксидоредуктазы в Escherichia coli
Аннотация: Кл E. coli независимо от условий аэрации синтезируют L-1,2-пропандиолоксидоредуктазу (I) на среде с фукозой. В анаэр. условиях I оставалась полностью активной, тогда как при культивировании Кл в аэр. условиях I инактивировалась в ходе процесса, не зависящего от синтеза белка или присутствия источника углерода. Инактивированная в аэр. условиях роста I не восстанавливала активность после переноса Кл из аэр. условий в анаэр. Уд. активность нативной I (0,25 ед/мг белка) не зависела от конц-ии НАД в диапазоне от 0,33 до 10 мМ, но уд. активность инактивированной кислородом I при этом увеличивалась от 0,06 до 0,13 ед/мг белка. Предполагается, что опосредованная кислородом модификация I снижает ее сродство к коферменту (НАД). Библ. 11. Испания, (Aguilar J.), Dep. of Basic Med. Sci., School of Med. (Lleida), Univ. of Barcelona, 25007 Lleida.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПРОПАНДИОЛОКСИДОРЕДУКТАЗА* L-1,2-
АКТИВНОСТЬ
КИСЛОРОДНАЯ РЕГУЛЯЦИЯ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Cabiscol, Elisa; Hidalgo, Elena; Badia, Josefa; Baldoma, Laura; Ros, Joaquim; Aguilar, Juan

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 15.07-04Б2.28

The FOX transcription factor Hcm1 regulates oxidative metabolism in response to early nutrient limitation in yeast. Role of Snf1 and Tor1/Sch9 kinases [Text] / Maria Jose Rodriguez-Colman [et al.] // Biochim. et biophys. acta. Mol. Cell Res. - 2013. - Vol. 1833, N 8. - P2004-2015 . - ISSN 0167-4889
Перевод заглавия: Фактор транскрипции Hcm1 [семейства] FOX регулирует окислительный обмен в ответ на раннее ограничение питания в дрожжах. Роль киназ Snf1 и Tor1/Sch9
Аннотация: Изучение роли фактора транскриции Hcm1 и киназ Snf1 и Tor1/Sch9 в окислительном обмене в клетках S. cerevisiae показало, что киназы Snf фосфорилирует Hcm1 эффективнее, чем Sch9. Киназа For1 непосредственно не фосфорилировала фактора Hcm1, хотя in vivo обработка рапамицином увеличивают ядерную активность Hcm1. Полагают, что фактор Hcm1 участвует в адаптации клеток к дыхательному обмену в процессе ограниченного питания

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.02
Рубрики: ФАКТОР ТРАНСКРИПЦИИ HCM1
ЧЛЕН СЕМЕЙСТВА FOX
АКТИВНОСТЬ
РЕГУЛЯТОРНАЯ ФУНКЦИЯ
КИНАЗЫ
ДЫХАТЕЛЬНЫЙ ОБМЕН
ОКИСЛИТЕЛЬНЫЙ СТРЕСС
ГЛЮКОЗА
НЕДОСТАТОЧНОСТЬ
S. CEREVISIAE

Доп.точки доступа:
Rodriguez-Colman, Maria Jose; Alba, Sorolla M.; Vall-Ilaura, Nuria; Tamarit, Jordi; Ros, Joaquim; Cabiscol, Elisa

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска