Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Bohm, Gerald$<.>)
Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.12-04Б2.151

    Bohm, Gerald.

    A structure-based model for the halophilic adaptation of dihydrofolate reductase from Halobacterium volcanii [Text] / Gerald Bohm, Rainer Jaenicke // Protein Eng. - 1994. - Vol. 7, N 2. - P213-220 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Основанная на структуре модель галофильной адаптации дигидрофолатредуктазы из Halobacterium volcanii
Аннотация: Предпринята попытка объяснения галофильной адаптации дигидрофолатредуктазы из из Halobacterium volcanii, основанная на модельной структуре. Модельная структура фермента имеет уникальное ассиметрическое распределение заряда по поверхности белка. Положительно заряженные аминокислоты сконцентрированы вокруг активного центра, тогда как отрицательный заряд расположен на противоположной стороне фермента. Отрицательные заряды на поверхности образуют кластер, который предохраняет фермент при высокой концентрации соли, а при низкой концентрации соли заряды отталкивают друг друга, дестабилизируя белок. Полученные результаты согласуются с данными по денатурации фермента и дают объяснение исключительной стабильности редуктазы. Германия, Inst. fur Biophys. und Physikalische Biochem., Univ. Regensburg, D-93053 Regensburg. Библ. 39
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ДИГИДРОФОЛАТРЕДУКТАЗА
ГАЛОФИЛЬНАЯ СТРУКТУРА

МОДЕЛЬНАЯ АДАПТАЦИЯ

БАКТЕРИИ


Доп.точки доступа:
Jaenicke, Rainer

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.06-04Б2.141

    Tomschy, Andrea.

    The effect of ion pairs on the thermal stability of D-glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase from the hyperthermophilic bacterium Thermotoga maritima [Text] / Andrea Tomschy, Gerald Bohm, Rainer Jaenicke // Protein Eng. - 1994. - Vol. 7, N 12. - P1471-1478 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Влияние ионных пар на тепловую стабильность D-глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы из гипертермофильной бактерии Thermotoga maritima
Аннотация: Подвергнута проверке гипотеза, согласно к-рой высокая термостабильность глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы (I) Thermotoga maritima (IA) вызвана увеличением числа ионных пар (ИП) по сравнению с I из мезофилов и умеренных термофилов. Сконструированы замены заряженных остатков, образующих в IA ИП, отсутствующие у умеренного термофильной I. Устранение периферич. ИП E103-K104 и E261-R266 неэффективно. Замены в центральном кластере зарядов (R10-D47, E314 и D{*}186) значительно уменьшают связывание НАД{+} и сдвигают зависящую от гуанидина (II) инактивацию I в сторону гораздо более низких концентраций II. Мутации в S-петле (R195D, R195D-D181K) вызывают 2-фазный профиль перехода в денатурации, зависящей от II, и значительную дестабилилацию I. При комнатной температуре диссоциация субъединиц не наблюдается. Германия, Inst. fur Biophys. and Physikalische Biochem. der Univ. Regensburg, D-93040 Regensburg. Библ. 51
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.02
Рубрики: D-ГЛИЦЕРАЛЬДЕГИД-3-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ИОННЫЕ ПАРЫ

ВЛИЯНИЕ НА

ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТЬ

THERMOTOGA MARITIMA (BACT.)

МУТАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ


Доп.точки доступа:
Bohm, Gerald; Jaenicke, Rainer

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 02.10-04Б1.181

    Schmidt, Uli.

    Mechanism of assembly of recombinant murine polyomavirus-like particles [Text] / Uli Schmidt, Rainer Rudolph, Gerald Bohm // J. Virol. - 2000. - Vol. 74, N 4. - P1658-1662 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Механизм сборки рекомбинантных частиц, похожих на мышиных вирус полиомы
Аннотация: Главный капсидный белок VP1 мышиного вируса полиомы может быть использован для получения вирусоподобных частиц in vitro. Показано, что сборка капсида является равновесной реакцией, за к-рой следует окисление с образованием внутрикапсомерных дисульфидных связей. Оно несущественно для образования вирусоподобных частиц, но обеспечивает полную сборку частиц и предотвращает разборку капсидов. Германия, Inst. Biotechnol., Martin-Luther-Univ. Halle-Wittenberg, D-06120 Halle (Saale). Библ. 20
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.29.17.21
Рубрики: ПОЛИОМАВИРУСЫ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ЧАСТИЦЫ

СБОРКА

МЕХАНИЗМЫ


Доп.точки доступа:
Rudolph, Rainer; Bohm, Gerald

 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)