СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Aoshima, Miho$<.>)

Общее количество найденных документов : 8
Показаны документы с 1 по 8

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.185

Hydrophobic interaction at the subunit interface contributes to the thermostability of 3-isopropylmalate dehydrogenase from an extreme thermophile, Thermus thermophilus [Text] / Hiromi Kirino [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 220, N 1. - P275-281 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Гидрофобное взаимодействие на поверхности контакта субъединиц имеет значение для термостабильности 3-изопропилмалатдегидрогеназы экстремального термофила Thermus thermophilus
Аннотация: Проведено клонирование в E. coli и секвенирование гена leuB Thermus thermophilus, кодирующего 3-изопропилмалатдегидрогеназу (ИМД), и выведена уточненная аминокислотная последовательность ИМД этого микроорганизма, характеризующегося резко выраженной термофильностью. Анализ третичной и первичных структур ИМД показал, что существенный вклад в термостабильность ИМД дают гидрофобные тракты в участках контактов между субъединицами. Сайт-направленным мутагенезом получены мутанты ИМД с заменами гидрофобных остатков Leu в этих контактных участках (позиции 246 и 249) на менее гидрофобные аминокислоты (соответственно Glu и Met), к-рые локализуются в этих позициях в ИМД E. coli. Двойной мутант ИМД характеризовался снижением термостабильности. При замене Glu246 и Met249 в ИМД E. coli на Leu наблюдалось увеличение термостабильности ИМД по сравнению с ферментом дикого типа. Япония, Dep. Life Sci., Tokyo Inst. Technol., Nagatsuta, Yokohama 227. Библ. 25

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ИЗОПРОПИЛМАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА 3
ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТЬ
ГИДРОФОБНОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Kirino, Hiromi; Aoki, Makoto; Aoshima, Miho; Hayashi, Yumiko; Ohba, Masayuki; Yamagishi, Akihiko; Wakagi, Takayoshi; Oshima, Tairo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.12-04Б3.89

Aoshima, Miho.
Stabilization of Escherichia coli isopropylmalate dehydrogenase by single amino acid substition [Text] / Miho Aoshima, Tairo Oshima // Protein Eng. - 1997. - Vol. 10, N 3. - P249-254 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Стабилизация изопропилмалатдегидрогеназы Escherichia coli единственной аминокислотной заменой
Аннотация: С целью выяснения структурных детерминант очень высокой стабильности изопропилмалатдегидрогеназы (ИМД) у крайних термофилов Thermus thermophilus и T. aquaticus проведено сравнительное изучение последовательностей аминок-т (ИМД) этих организмов и E. coli. Выявлен структурный мотив, общий для термофильных ИМД и отсутствующий в ИМД E. coli. Сайт-адресованным мутагенезом аминок-тные остатки этого мотива введены в ИМД E. coli по отдельности. Показано, что инсерция всего мотива дестабилизирует ИМД, а введение единственного остатка термофильного мотива повышает термостабильность ИМД. Япония, Dep. Mol. Biol., Tokyo Univ. Pharm., Life Sci., Tokyo 192-03. Библ. 30

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ИЗОПРОПИЛМАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА
СТРУКТУРНАЯ ДЕТЕРМИНАНТА
ИЗУЧЕНИЕ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Oshima, Tairo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.01-04Б2.76

Aoshima, Miho.
Stabilization of Escherichia coli isopropylmalate dehydrogenase by single amino acid substition [Text] / Miho Aoshima, Tairo Oshima // Protein Eng. - 1997. - Vol. 10, N 3. - P249-254 . - ISSN 0269-2139
Перевод заглавия: Стабилизация изопропилмалатдегидрогеназы Escherichia coli единственной аминокислотной заменой
Аннотация: С целью выяснения структурных детерминант очень высокой стабильности изопропилмалатдегидрогеназы (ИМД) у крайних термофилов Thermus thermophilus и T. aquaticus проведено сравнительное изучение последовательностей аминок-т (ИМД) этих организмов и E. coli. Выявлен структурный мотив, общий для термофильных ИМД и отсутствующий в ИМД E. coli. Сайт-адресованным мутагенезом аминок-тные остатки этого мотива введены в ИМД E. coli по отдельности. Показано, что инсерция всего мотива дестабилизирует ИМД, а введение единственного остатка термофильного мотива повышает термостабильность ИМД. Япония, Dep. Mol. Biol., Tokyo Univ. Pharm., Life Sci., Tokyo 192-03. Библ. 30

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ИЗОПРОПИЛМАЛАТДЕГИДРОГЕНАЗА
СТРУКТУРНАЯ ДЕТЕРМИНАНТА
ИЗУЧЕНИЕ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Oshima, Tairo

Патент 5474928 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 9/80.

Takaku, Karuo.
Arginine deiminase from a Mycoplasma arginini strain [Текст] / Karuo Takaku, Kaoru Miyazaki, Miho Aoshima ; Nippon Mining Co. Ltd. - № 201724 ; Заявл. 25.02.1994 ; Опубл. 12.12.1995 ; Приор. 02.08.1989, № 1-200902 (Япония)
Перевод заглавия: Аргинин деиминаза из штамма Mycoplasma arginini
Аннотация: Патентуется метод получения фермента аргинин-деиминазы с мол. м. 45 000 кД из Mycoplasma arginini, обладающей способностью разлагать аргинин. Показано, что этот фермент обладает антиканцерогенной активностью в условиях in vitro и in vivo. Работа была выполнена с использованием M. arginini, раковых клеток человека (5 линий) in vitro, а также на модели саркомы 180 и асцитной гепатомы MH134 мышей. Япония, Nippon Mining Comp., Limited, Tokyo. Ил. 8. Табл. 7

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.55.07.11.11.99
Рубрики: MYCOPLASMA ARGININI (BACT.)
АРГИНИН
РАЗЛОЖЕНИЕ
АНТИКАНЦЕРОГЕННАЯ АКТИВНОСТЬ
ПАТЕНТЫ
1995
ЯПОНИЯ

Доп.точки доступа:
Miyazaki, Kaoru; Aoshima, Miho; Nippon Mining Co. Ltd.
Свободных экз. нет

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.29
Рубрики: MYCOPLASMA ARGININI (BACT.)
АРГИНИН
РАЗЛОЖЕНИЕ
АНТИКАНЦЕРОГЕННАЯ АКТИВНОСТЬ
ПАТЕНТЫ
1995
ЯПОНИЯ

Доп.точки доступа:
Miyazaki, Kaoru; Aoshima, Miho; Nippon Mining Co. Ltd.
Свободных экз. нет

Патент 5474928 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 9/80.

Takaku, Karuo.
Arginine deiminase from a Mycoplasma arginini strain [Текст] / Karuo Takaku, Kaoru Miyazaki, Miho Aoshima ; Nippon Mining Co. Ltd. - № 201724 ; Заявл. 25.02.1994 ; Опубл. 12.12.1995 ; Приор. 02.08.1989, № 1-200902 (Япония)
Перевод заглавия: Аргининдезиминаза из штамма Mycoplasma arginini
Аннотация: Патентуется метод получения фермента аргининдезиминазы с мол. м. 45 000 кД из Mycoplasma arginini, обладающей способностью разлагать аргинин. Показано, что этот фермент обладает антиканцерогенной активностью в условиях in vitro и in vivo. Работа была выполнена с использованием M. arginini, раковых клеток человека (5 линий) in vitro, а также на модели саркомы 180 и асцитной гепатомы MH134 мышей. Япония, Nippon Mining Comp., Limited, Tokyo. Ил. 8. Табл. 7

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.19.05
Рубрики: MYCOPLASMA ARGININI (BACT.)
АРГИНИН
РАЗЛОЖЕНИЕ
АНТИКАНЦЕРОГЕННАЯ АКТИВНОСТЬ
ПАТЕНТЫ
1995
ЯПОНИЯ

Доп.точки доступа:
Miyazaki, Kaoru; Aoshima, Miho; Nippon Mining Co. Ltd.
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.05-04Б2.295

Aoshima, Miho.
Eubacteria-type isocitrate dehydrogenase from an archaeon: Cloning, sequencing, and expression of a gene encoding isocitrate dehydrogenase from a hyperthermophilic archaebacterium, Caldococcus noboribetus [Text] / Miho Aoshima, Akihiko Yamagishi, Tairo Oshima // Arch. Biochem. and Biophys. - 1996. - Vol. 336, N 1. - P77-85 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Изоцитратдегидрогеназа ICDH эубактериального типа из одной архебактерии: секвенирование и экспрессия гена, кодирующего изоцитратдегидрогеназу из гипертермофильной архебактерии Caldococcus noboribetus
Аннотация: Описаны результаты клонирования и секвенирования гена, кодирующего ICDH из гипертермофильной архебактерии C. noboribetus; гену предшествует последовательность промоторного типа, за ним следует последовательность терминаторного типа. Предполагаемая аминокислотная последовательность ICDH весьма сходна с таковой у эубактериальной ICDH. Ген экспрессировали в E. coli; мол. масса продукта гена равна 48 кД, что соответствует предсказанной аминокислотной последовательности. Продукт гена обладает NADP-зависимой активностью ICDH при 80'ГРАДУС'. ICDH из C. noboribetus обладает повышенной термостабильностью. Япония, Dep. Mol. Biol., Tokyo Univ. of Pharm. a. Life Sci., Tokyo 192-03. Библ. 22

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.02
Рубрики: ИЗОЦИТРАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ГЕНЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
АРХЕБАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Yamagishi, Akihiko; Oshima, Tairo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 04.10-04Б3.60

Aoshima, Miho.
A novel enzyme, citryl-CoA synthetase, catalysing the first step of the citrate cleavage reaction in Hydrogenobacter thermophilus TK-6 [Text] / Miho Aoshima, Masaharu Ishii, Yasuo Igarashi // Mol. Microbiol. - 2004. - Vol. 52, N 3. - P751-761 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Новый фермент, цитрил-CoA-синтетаза, катализирующий первый этап реакции расщепления цитрата, у Hydrogenobacter thermophilus TK-6
Аннотация: При попытке очистить ATP-цитратлиазу (ACL) из Hydrogenobacter thermophilus TK-6 был выделен фермент, оказавшийся новой цитрил-CoA-синтетазой (CCS). Полагают, что именно он отвечает за расщепление цитрата у H. thermophilus. Т. обр., новый путь расщепления цитрата, не включающий ACL, существует в исследуемом организме. CCS состоит из двух различных полипептидов, большой 'бета'-субъединицы (мол. масса 46 kD) и малой 'альфа'-субъединицы (мол. масса 36 kD). Аминокислотная последовательность двух субъединиц CCS демонстрировала близкое подобие аминокислотной последовательности сукцинил-CoA-синтетазе (SCS). Показано, что CCS и SCS являлись гомологами, но демонстрировали различную субстратную специфичность. Аминокислотная последовательность субъединиц CCS была подобна части последовательности ACL. Обсуждается эволюционная взаимосвязь между CCS, SCS и ACL. Япония, Dep. Biotechnol., Grad. Sch. Agr. and Life Sci., Univ. Tokyo, Yayoi 1-1-1, Bunkyo-ku, Tokyo 113-8657. Библ. 25

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: HYDROGENOBACTER THERMOPHILUS (BACT.)
ШТАММ TK-6
ЦИТРИЛ-COA-СИНТЕТАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
СРАВНИТЕЛЬНОЕ ИЗУЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Ishii, Masaharu; Igarashi, Yasuo

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска