Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Шпаков, А. О.$<.>)
Общее количество найденных документов : 215
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 95.01-04А1.083

    Перцева, М. Н.

    Хемосигнальные системы одноклеточных эукариот и бактерий как предшественники гормонокомпетентных систем высших животных [Текст] / М. Н. Перцева, А. О. Шпаков // Ж. эволюц. биохимии и физиол. - 1993. - Т. 29, N 4. - С. 447-467 . - ISSN 0044-4529
Аннотация: Обзор. На основе анализа структурно-функциональной организации хемосигнальных систем одноклеточных эукариот и бактерий выдвигается новая гипотеза происхождения и эволюции гормонокомпетентных систем высших животных. Развиваются ранее сформулированные представления о прокариотическом генезе и эндосимбиотическом механизме возникновения последних. Приводятся данные о функциональном подобии и в ряде случаев - о структурной гомологии белков-блоков сигнальных систем прокариот и эукариот, свидетельствующие об их эволюционной консервативности. Россия, Ин-т эволюционной физиологии и биохимии РАН, Санкт-Петербург. Библ. 78.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.03.17.27.17
Рубрики: ЭВОЛЮЦИЯ
ХЕМОСИГНАЛЬНЫЕ СИСТЕМЫ

ГОРМОНАЛЬНЫЕ СИСТЕМЫ

ПРОКАРИОТЫ

ОДНОКЛЕТОЧНЫЕ ЭУКАРИОТЫ

ВЫСШИЕ ЖИВОТНЫЕ

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 78


Доп.точки доступа:
Шпаков, А.О.

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 95.03-04А1.050

    Шпаков, А. О.

    Структурно-функциональная характеристика ГТФ-связывающих белков беспозвоночных животных [Текст] / А. О. Шпаков, М. Н. Перцева // Ж. эволюц. биохимии и физиол. - 1993. - Т. 29, N 5-6. - С. 635-653 . - ISSN 0044-4529
Аннотация: Обзор. Обобщены и проанализированы данные о ГТФ-связывающих белках, идентифицированных у представителей различных типов беспозвоночных (черви, моллюски, иглокожие, насекомые). Проведено сравнение структурно-функциональных свойств этих белков с соотв. показателями G-белков позвоночных. Сделано заключение о том, что в тканях многоклеточных беспозвоночных присутствует довольно широкий набор гетеротримерных ГТФ-связывающих белков, обладающих принципиальным сходством по своему структурно-функциональному дизайну с G-белками высших животных. Отмечены, однако, и некоторые отличия между ними, в частности меньшая выраженность полиморфизма субъединиц ГТФ-связывающих белков в тканях беспозвоночных. Результаты проведенного анализа свидетельствуют в пользу эволюционной консервативности структуры и функций ГТФ-связывающих белков. Россия, Ин-т эволюционной физиологии и биохимии РАН, Санкт-Петербург. Библ. 64.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.03.17.27.17
Рубрики: ЭВОЛЮЦИЯ
ГТФ-СВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ

СТРУКТУРНО-ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА

ЭВОЛЮЦИОННАЯ КОНСЕРВАТИВНОСТЬ

БЕСПОЗВОНОЧНЫЕ

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 64


Доп.точки доступа:
Перцева, М.Н.

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 95.04-04И1.014

    Шпаков, А. О.

    Структурно-функциональная характеристика ГТФ-связывающих белков беспозвоночных животных [Текст] / А. О. Шпаков, М. Н. Перцева // Ж. эволюц. биохимии и физиол. - 1993. - Т. 29, N 5-6. - С. 635-653 . - ISSN 0044-4529
Аннотация: Обобщены и проанализированы данные о ГТФ-связывающих белках, идентифицированных у представителей различных типов беспозвоночных (черви, моллюски, иглокожие, насекомые). Проведено сравнение структурнофункциональных свойств этих белков с соотв. показателями G-белков позвоночных. Сделано заключение о том, что в тканях многоклеточных беспозвоночных присутствует довольно широкий набор гетеротримерных ГТФ-связывающих белков, обладающих принципиальным сходством по своему структурно-функциональному дизайну с G-белками высших животных. Отмечены и некоторые отличия между ними, в частности меньшая выраженность полиморфизма субъединиц ГТФ-связывающих белков в тканях беспозвоночных. Результаты проведенного анализа свидетельствует в пользу эволюционной консервативности структуры и функций ГТФ-связывающих белков.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.15.02.29
Рубрики: БЕСПОЗВОНОЧНЫЕ
ГТФ-СВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ

СТРУКТУРА

ФУНКЦИЯ


Доп.точки доступа:
Перцева, М.Н.

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 95.07-04И1.081

    Шпаков, А. О.

    Влияние катионов меди и кадмия in vivo и in vitro на активность аденилатциклазы и 5'-нуклеотидазы в тканях пресноводных моллюсков [Текст] / А. О. Шпаков, К. В. Деркач // Ж. эволюц. биохимии и физиол. - 1994. - Т. 30, N 6. - С. 729-737 . - ISSN 0044-4529
Аннотация: Исследовано влияние катионов меди и кадмия на гормончувствительную аденилатциклазную систему (АЦС) гепатопанкреаса и кишки пресноводных двустворчатых (Anodonta cygnea) и брюхоногих (Coretus corneus) моллюсков. Показано, что in vitro эти катионы (1О{-}{4}-10{-}{6} М) оказывают ингибирующий эффект на функционирование компонентов АЦС, ингибируя как базальную, так и стимулированную ГТФ и форсколином активность аденилатциклазы (АЦ). In vivo Cu{2}{+} и Cd{2}{+} (15-дневная экспозиция, 2* 10{-}{6} М) в этих тканях вызывают ингибирование в 2-3 раза базальной активности АЦ и снижение чувствительности фермента к гуаниновым нуклеотидам (ГН) и форсколину. In vivo катионы кадмия были эффективно, чем Cu{2}{+}, блокируют стимуляцию АЦ 'бета'-агонистом изопротеренолом и снимают потенцирование ГН стимулирующего эффекта изопротеренола на АЦ. In vivo, но не in vitro, Cu{2}{+} и Cd{2}{+} ингибируют активность 5'-нуклеотидазы (5'Н) в гепатопанкреасе и кишке моллюсков. Сделан вывод, что катионы Cu{2}{+} и Cd{2}{+} in vivo не только нарушают функциональную активность ферментов плазматических мембран (АЦ и 5'-Н), но и понижают реактивность гормончувствительных АЦС к катехоламинам.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.15.35.02.29
Рубрики: МОЛЛЮСКИ
ANODONTA CYGNEA (BIV.)

CORETUS CORNEUS (PULM.)

АДЕНИЛАТЦИКЛАЗА

5'-НУКЛЕОТИДАЗА

МЕДЬ

КАДМИЙ


Доп.точки доступа:
Деркач, К.В.

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 95.08-04И1.152

    Шпаков, А. О.

    Влияние катионов тяжелых металлов на аденилатциклазную систему гладких мышц и гепатопанкреаса некоторых пресноводных моллюсков [Текст] / А. О. Шпаков, К. В. Деркач // Ж. эволюц. биохимии и физиол. - 1994. - Т. 30, N 4. - С. 516-524 . - ISSN 0044-4529
Аннотация: Исследование проведено на Anodonta cygnea, Coretus corneus и Viviparus contectus. Библ. 22.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.15.35.02.29
Рубрики: МОЛЛЮСКИ
МЫШЦЫ

ГЕПАТОПАНКРЕАС

АДЕНИЛАТЦИКЛАЗНАЯ СИСТЕМА

ТЯЖЕЛЫЕ МЕТАЛЛЫ

КАТИОНЫ

ПРЕСНЫЕ ВОДЫ


Доп.точки доступа:
Деркач, К.В.

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.08-04Т4.71

    Шпаков, А. О.

    Влияние катионов тяжелых металлов на аденилатциклазную систему гладких мышц и гепатопанкреаса некоторых пресноводных моллюсков [Текст] / А. О. Шпаков, К. В. Деркач // Ж. эволюц. биохимии и физиол. - 1994. - Т. 30, N 4. - С. 516-524 . - ISSN 0044-4529
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.47.21.11.02
Рубрики: АДЕНИЛАТЦИКЛАЗА
СИСТЕМА

ТЯЖЕЛЫЕ МЕТАЛЛЫ

ВЛИЯНИЕ

МЫШЦЫ

ГЕПАТОПАНКРЕАС

МОЛЛЮСКИ


Доп.точки доступа:
Деркач, К.В.

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.10-04Т4.76

   

    Влияние катионов тяжелых металлов на активность аденилатциклазы и на рост культуры инфузорий Tetrahymena pyriformis и Dileptus anser [Текст] / К. В. Деркач [и др.] // Ж. эволюц. биохимии и физиол. - 1995. - Т. 31, N 1. - С. 44-51 . - ISSN 0044-4529
Аннотация: Исследовано влияние катионов тяжелых металлов (Hg{2+}, Cu{2+}, Cd{2+}, Pb{2+}, Zn{2+}) на рост инфузорий Tetrahymena pyriformis и Dileptus anser в культуре, а также на активность аденилатциклазы (АЦ). Показано, что Hg{2+}, Cu{2+} и Cd{2+} (10{-4}-10{-6} M) приводят к гибели D. anser и значительно снижают жизнеспособность T. pyriformis. Токсическое действие Pb{2+} и Zn{2+} в этих конц-иях менее выражено. АЦ D. anser и T. pyriformis стимулируется ГТФ (52 и 26%) и форсколином (42 и 34% соотв.), типичными активаторами этого фермента у позвоночных. Hg{2+}, Cu{2+}, Cd{2+}, Pb{2+}, Zn{2+} (10{-4} M) ингибируют активность АЦ у обеих инфузорий. В этих условиях стимулирующий эффект ГТФ и форсколина устранялся полностью. По степени токсического действия на АЦ эти катионы располагаются в следующий убывающий ряд: для T. pyriformis - Hg{2+}Pb{2+}Zn{2+}Cu{2+}Cd{2+}, для D. anser - Hg{2+}Cd{2+}Zn{2+}Pb{2+}Cu{2+}. Россия, Ин-т эволюционной физиологии и биохимии им. И. М. Сеченова РАН; Санкт-Петербург. Ил. 2. Табл. 3. Библ. 27
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.47.21.11.02
Рубрики: ТОКСИЧНОСТЬ
МЕТАЛЛЫ

ИНФУЗОРИИ

РОСТ КУЛЬТУРЫ

АКТИВНОСТЬ АДЕНИЛАТЦИКЛАЗЫ


Доп.точки доступа:
Деркач, К.В.; Шпаков, А.О.; Успенская, З.И.; Голикова, М.Н.

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI10) 95.11-04А2.183

   

    Влияние катионов тяжелых металлов на активность аденилатциклазы и на рост культуры инфузорий Tetrahymena pyriformis и Dileptus anser [Текст] / К. В. Деркач [и др.] // Ж. эволюц. биохимии и физиол. - 1995. - Т. 31, N 1. - С. 44-51 . - ISSN 0044-4529
Аннотация: Исследовано влияние катионов тяжелых металлов (Hg{2+}, Cu{2+}, Cd{2+}, Pb{2+}, Zn{2+}) на рост инфузорий Tetrahymena pyriformis и Dileptus anser в культуре, а также на активность аденилатциклазы (АЦ). Показано, что Hg{2+}, Cu{2+} и Cd{2+} (10{-4}-10{-6} M) приводят к гибели D. anser и значительно снижают жизнеспособность T. pyriformis. Токсическое действие Pb{2+} и Zn{2+} в этих конц-иях менее выражено. АЦ D. anser и T. pyriformis стимулируется ГТФ (52 и 26%) и форсколином (42 и 34% соотв.), типичными активаторами этого фермента у позвоночных. Hg{2+}, Cu{2+}, Cd{2+}, Pb{2+}, Zn{2+} (10{-4} M) ингибируют активность АЦ у обеих инфузорий. В этих условиях стимулирующий эффект ГТФ и форсколина устранялся полностью. По степени токсического действия на АЦ эти катионы располагаются в следующий убывающий ряд: для T. pyriformis - Hg{2+}Pb{2+}Zn{2+}Cu{2+}Cd{2+}, для D. anser - Hg{2+}Cd{2+}Zn{2+}Pb{2+}Cu{2+}. Россия, Ин-т эволюционной физиологии и биохимии им. И. М. Сеченова РАН; Санкт-Петербург. Ил. 2. Табл. 3. Библ. 27
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.35.33.67.31.11.11
Рубрики: ТОКСИЧНОСТЬ
МЕТАЛЛЫ

ИНФУЗОРИИ

РОСТ КУЛЬТУРЫ

АКТИВНОСТЬ АДЕНИЛАТЦИКЛАЗЫ


Доп.точки доступа:
Деркач, К.В.; Шпаков, А.О.; Успенская, З.И.; Голикова, М.Н.

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.12-04Я6.381

    Деркач, К. В.

    Ингибирование роста культуры инфузорий Dvleptus anser и активности аденилаткиназы инфузорий катионами тяжелых металлов [Текст] : [Докл.] представл. на совещ. "Мембр. трансп. и функции клетки, С.-Петербург, 25-27 окт., 1994 / К. В. Деркач, А. О. Шпаков, З. И. Успенская // Цитология. - 1995. - Т. 37, N 4. - С. 370 . - ISSN 0041-3771
Аннотация: Изучали влияние Hg{2+}, Cu{2+}, Cd{2+}, Zn{2+} и Pb{2+} на рост культуры инфузорий Dyleptus anser и на активность аденилатциклазы имеющей значение в трансмембранной передаче гормонального сигнала внутрь клетки. Показано, что катионы тяжелых металлов существенным образом влияют как на жизнеспособность инфузорий D. anser, так и на работу ферментативной системы, играющей ключевую роль в процессах роста и дифференцировки. Россия, Ин-т эволюционной физиологии и биохимии РАН, С.-Петербург
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.23.09
Рубрики: ПРОСТЕЙШИЕ
РОСТ

ДИФФЕРЕНЦИРОВКА

АДЕНИЛАТЦИКЛАЗА

ВЛИЯНИЕ ТЯЖЕЛЫХ МЕТАЛЛОВ

DYLEPTUS ANSER


Доп.точки доступа:
Шпаков, А.О.; Успенская, З.И.

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 96.03-04И1.256

    Шпаков, А. О.

    Влияние катионов тяжелых металлов на аденилатциклазную систему гладких мышц и гепатопанкреаса некоторых пресноводных моллюсков [Текст] / А. О. Шпаков, К. В. Деркач // Ж. эволюц. биохимии и физиол. - 1994. - Т. 30, N 4. - С. 516-524 . - ISSN 0044-4529
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.15.35.02.29
Рубрики: АДЕНИЛАТЦИКЛАЗА
СИСТЕМА

ТЯЖЕЛЫЕ МЕТАЛЛЫ

ВЛИЯНИЕ

МЫШЦЫ

ГЕПАТОПАНКРЕАС

МОЛЛЮСКИ


Доп.точки доступа:
Деркач, К.В.

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.05-04Б2.127

    Шпаков, А. О.

    Теоретический анализ первичной и вторичной структуры 'бета' и 'альфа'-1,3-маннозилтрансфераз дрожжей [Текст] / А. О. Шпаков, К. В. Деркач // Биохим. и биофиз. механизмы физиол. функций. - СПб, 1995. - С. 202
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: МАННОЗИЛТРАНСФЕРАЗЫ
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ

ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ

ДРОЖЖИ


Доп.точки доступа:
Деркач, К.В.

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.05-04М4.5

    Шпаков, А. О.

    Поиск гомологичных последовательностей в первичной структуре долихол-сопряженных ферментов [Текст] / А. О. Шпаков // Ж. эволюц. биохимии и физиол. - 1995. - Т. 31, N 3. - С. 254-257 . - ISSN 0044-4529
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ДОЛИХОЛСОПРЯЖЕННЫЕ

ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА


13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.05-04М4.6

    Шпаков, А. О.

    Теоретический анализ вторичной структуры и топологии долихон-сопряженных ферментов [Текст] / А. О. Шпаков // Ж. эволюц. биохимии и физиол. - 1995. - Т. 31, N 2. - С. 129-140 . - ISSN 0044-4529
Аннотация: Рассчитан и построен гидропатический профиль для нескольких долихол-сопряженных ферментов (N-ацетилглюкозаминилфосфотрансфераз млекопитающих, продуктов генов ALG7, ALG1, DPM1 и SEC59 дрожжей), принимающих участие в биосинтезе сложного олигосахарида, используемого для N-гликозилирования белков в эндоплазматическом ретикулуме (ЭР) клеток эукариот. На основе анализа этих и других данных идентифицированы участки аминокислотной последовательности (АКП), потенциально способные пронизывать мембрану ЭР
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ДОЛИХОЛСОПРЯЖЕННЫЕ


14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 96.05-04М6.164

   

    Новые данные, свидетельствующие об участии аденилатциклазной системы в механизме действия инсулина и родственных пептидов [Текст] / М. Н. Перцева [и др.] // Lutreola. - 1993. - N 2. - С. 410-412 . - ISSN 0869-7086
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.39.21.61.13
Рубрики: ИНСУЛИН
РОДСТВЕННЫЕ ПЕПТИДЫ

МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ

АДЕНИЛАТЦИКЛАЗА

БЕСПОЗВОНОЧНЫЕ


Доп.точки доступа:
Перцева, М.Н.; Плевнева, С.А.; Шпаков, А.О.; Русаков, Ю.И.; Кузнецова, Л.А.

15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 96.06-04А3.458

    Шпаков, А. О.

    Комплексный графический метод анализа первичных структур белков, используемый для идентификации в них внутренней симметрии и повторяющихся последовательностей [Текст] / А. О. Шпаков // Биохим. и биофиз. механизмы физиол. функций. - СПб, 1995. - С. 201
Аннотация: Разработан комплексный графический метод построения точечных матриц, являющихся результатом сравнительного анализа прямых и обращенных аминокислотных последовательностей (АКП) и соответствующих им последовательностей корней кодонов аминокислот. Анализировали две различные группы белков: гликозилтрансферазы, катализирующие ряд реакций "долихольного цикла", и гетеротримерные G-белки, осуществляющие передачу гормонального сигнала с рецептора на эффектор. Показано, что центры внутренней симметрии локализованы преимущественно в высококонсервативных участках АКП белков, формирующих активные центры, а также, в случае интегральных белков, в АКП потенциальных трансмембранных доменов. В структуре дрожжевых гликозилтрансфераз (продукты генов ALG1{*}, ALG2, ALG5, ALG7{*}, ALG8, DPM1, SEC59{*}) идентифицировано наличие повторяющихся сегментов, а также протяженных гомологичных АКП (более 150 аминокислотных остатков), что, по-видимому, связано с дупликацией и мультипликацией фрагментов генов в процессе эволюции. В случае ({*}) более половины длины молекул белков имеет сегментарную структуру. Высокогомологичные повторы обнаружены также в АКП 'альфа'- и 'бета'-субъединиц G-белков, причем сегментарная структура охватывает до 90% длины молекул. Россия, Ин-т эволюц. физиологии биохимии РАН, Санкт-Петербург
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.05.25.15.09.13
Рубрики: БЕЛОК
СТРУКТУРА ПЕРВИЧНАЯ

ГРАФИЧЕСКИЙ МЕТОД АНАЛИЗА


16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.06-04Я6.35

    Шпаков, А. О.

    Молекулярные основы функционального сопряжения рецепторов и GTP-связывающих белков [Текст] / А. О. Шпаков // Биол. мембраны. - 1995. - Т. 12, N 5. - С. 453-471 . - ISSN 0233-4755
Аннотация: Обобщены и проанализированы данные о молекулярных основах функционального сопряжения различных типов рецепторов с G-белками. Показано, что в цитоплазматических доменах рецепторов, 7 раз пронизывающих плазматическую мембрану, локализовано несколько детерминант, участвующих в формировании G-белоксвязывающего сайта. Отмечается, что рецепторы, 1 раз пронизывающие плазматическую мембрану, также имеют участки, непосредственно взаимодействующие с G-белками. Приводятся данные о том, что C-концевые сегменты 'альфа'-субъединиц G-белков обеспечивают специфичность и комплементарность их связывания с рецепторами. Результаты проведенного анализа позволяют предположить наличие нескольких топологически различающихся G-белоксвязывающих поверхностей у большинства рецепторов, сопряженных с G-белками, что является основой селективности взаимодействий между ними. Россия, Ин-т эволюц. физиологии и биохимии РАН, С.-Петербург. Библ. 116
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.17.05.13
Рубрики: РЕЦЕПТОРЫ
БЕЛОК ГТФ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ

ФУНКЦИОНАЛЬНОЕ СОПРЯЖЕНИЕ

МОЛЕКУЛЯРНЫЕ ОСНОВЫ

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 116


17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 97.03-04М2.512

    Громыко, Г. Л.

    Современные представления о механизмах регуляции кровообращения в плаценте при физиологической и осложненной беременности [Текст] / Г. Л. Громыко, А. О. Шпаков // Вестн. Рос. ассоц. акушеров-гинекологов. - 1995. - Т. 1, N 4. - С. 35-41
Аннотация: В обзоре рассмотрены новые данные о формировании плацентарного кровообращения и особенностях его регуляции при физиологической и осложненной беременности. Обсуждаются биохимические механизмы, опосредующие вазодилатацию плодово-плацентарных сосудов, а также расслабление и сокращение гладкомышечных клеток плацентарных сосудов. Отмечается, что нарушение баланса факторов дилатации и констрикции, являющееся следствием повреждения продуцирующих эти факторы эндотелиальных клеток, вызывает спазм миометральных сосудов, "отграничение" материнского кровотока от фетального и предшествует развитию клинических проявлений плацентарной недостаточности. Приводятся данные об аутоиммунных поражениях трофобласта, лежащих в основе индукции аутоиммунного состояния, называемого преэклампсией
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.29.15.53
Рубрики: ПЛАЦЕНТА
КРОВООБРАЩЕНИЕ

ПРЕЭКЛАМПСИЯ

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 43


Доп.точки доступа:
Шпаков, А.О.

18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 97.03-04М6.205

    Перцева, М. Н.

    Современные достижения в изучении сигнальных механизмов действия инсулина и родственных ему пептидов [Текст] / М. Н. Перцева, А. О. Шпаков, С. А. Плеснева // Ж. эволюц. биохимии и физиол. - 1996. - Т. 32, N 3. - С. 318-340 . - ISSN 0044-4529
Аннотация: Обзор. Рассмотрены данные литературы последних лет о сигнальных системах (тирозинкиназный и фосфолипидный путь, система цАМФ и другие), включенных в действие пептидов инсулинового суперсемейства (инсулин и инсулиноподобный фактор роста-I позвоночных, инсулиноподобные пептиды беспозвоночных) и некоторых других ростовых факторов, общим свойством которых является наличие рецептора-тирозинкиназы. Описан новый механизм функционального сопряжения рецептора-тирозинкиназы и эффекторных белков, который осуществляется через взаимодействие фосфорилированных по тирозину участков рецептора с SH2-доменами эффектора. Суммированы данные в пользу вовлеченности гетеротримерных G-белков, а также аденилатциклазной сигнальной системы в трансдукцию сигналов, генерируемых инсулином и факторами роста. Выдвигается гипотеза об участии системы рецептор-тирозинкиназа-G-белок-аденилатциклаза-цАМФ в реализации скорее митогенного, чем метаболического действия инсулина и родственных ему пептидов. В заключение рассмотрены некоторые эволюционные аспекты обсуждаемой проблемы. Россия, ин-т эволюционной физиологии и биохимии им. И. М. Сеченова РАН, С.-Петербург. Библ. 109
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.39.21.61.13
Рубрики: ИНСУЛИН
РОДСТВЕННЫЕ ПЕПТИДЫ

МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ

ПУТИ ПРОВЕДЕНИЯ СИГНАЛА

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 109


Доп.точки доступа:
Шпаков, А.О.; Плеснева, С.А.

19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.09-04Я6.35

    Шпаков, А. О.

    Гомология первичной структуры третьих цитоплазматических доменов рецепторов родопсинового типа и цитоплазматического хвоста 'бета'-субъединицы инсулинового рецептора [Текст] / А. О. Шпаков // Цитология. - 1996. - Т. 38, N 11. - С. 1179-1190 . - ISSN 0041-3771
Аннотация: В последние годы появились данные о том, что наряду с основным механизмом трансдукции инсулинового сигнала - лигандиндуцируемым тирозинкиназным каскадом, опосредующим большинство биологических эффектов инсулина, - существует другой сигнальный механизм, в к-ром участвуют гетеротримерные G-белки. С целью обнаружения участков аминокислотной последовательности, ответственных за взаимодействие между инсулиновым рецептором и G-белками, в настоящей работе предпринят сравнительный анализ первичных структур третьих цитоплазматических доменов рецепторов родопсинового типа, играющих основную роль в сопряжении с G-белками, с таковой цитоплазматического хвоста 'бета'-субъединицы рецептора инсулина человека. Показано, что аминокислотные последовательности юкстамембранного, АТФ-связывающего и C-концевого доменов рецептора инсулина содержат протяженные участки, гомологичные функционально важным для сопряжения с G-белками участкам третьих цитоплазматических доменов рецепторов родопсинового типа. При выравнивании аминокислотных последовательностей рецепторов родопсинового типа и 'бета'-субъединицы рецептора инсулина хорошо совпадают кластеры положительно заряженных аминокислот (в том числе формирующие мотивы BBXXB-типа), включенные во взаимодействие с молекулой G-белка, а также остатки серина-мишени для фосфорилирования протеинкиназами, выполняющего роль переключателя и модулятора гормонального сигнала для обоих типов рецепторов. Т. обр., в первичной структуре 'бета'-субъединицы рецептора инсулина идентифицированы участки, претендующие на роль молекулярных детерминант, включенных в специфическое взаимодействие с молекулами G-белков различных классов. Россия, Ин-т эволюционной физиологии и биохимии РАН, С.-Петербург. Библ. 28
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.17.05.13 + 341.19.19.03
Рубрики: РЕЦЕПТОРЫ
РОДОПСИНОВОГО ТИПА

ИНСУЛИНА

СРАВНИТЕЛЬНЫЙ АНАЛИЗ

ПЕРЕДАЧА СИГНАЛА


20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.09-04Я6.84

    Шпаков, А. О.

    Структурно-функциональная характеристика ферментов долихольного цикла [Текст] / А. О. Шпаков, К. В. Деркач // Цитология. - 1996. - Т. 38, N 9. - С. 889-913 . - ISSN 0041-3771
Аннотация: Проанализировали и систематизировали литературные и собственные данные, касающиеся процесса биосинтеза долихольного производного сложного тетрадекасахарида Dol-PP-GlcNAc{2}Man{9}Glc{3}, используемого для N-гликозилирования белков в эндоплазматич. сети (ЭС) клеток эукариот. Дана структурно-функциональная х-ка долихолсопряженных ферментов, катализирующих синтез этого производного. Показано, что в соответствии со структурными особенностями и топологией в мембране ЭС ферменты долихольного цикла можно разделить на три группы белков, имеющих общие эволюционные корни. Обсуждаются возможные механизмы транслокации долихольных производных через мембрану. Сделан вывод о том, что долихолсопряженные ферменты образуют полиферментные комплексы, что обусловливает их согласованное функционирование при сборке олигосахарида. Россия, Ин-т эволюционной физиологии и биохимии РАН, С.-Петербург. Библ. 143
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.17.07.13
Рубрики: ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
КЛАССИФИКАЦИЯ/ТИПЫ

ДОЛИХОЛСОПРЯЖЕННЫЕ ФЕРМЕНТЫ

ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ СЕТЬ

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 143


Доп.точки доступа:
Деркач, К.В.

 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)