Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Ермолицкий, В. Н.$<.>)
Общее количество найденных документов : 11
Показаны документы с 1 по 11
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.11-04Б2.109

   
    Зависимость катаболитной инактивации внеклеточной кислой протеиназы Aspergillus foetidus от энергетического состояния клетки [Текст] / Н. И. Астапович [и др.] // Прикл. биохимия и микробиол. - 1997. - Т. 33, N 1. - С. 34-37 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Катаболитная инактивация внеклеточной кислой протеиназы Aspergillus foetidus изучалась в условиях лимита содержания АТФ в клетках. Установлено, что добавление одновременно с глюкозой в постэкспоненциальный период роста гриба метаболических ингибиторов (NaF, азид Na, 2,4-динитрофенол) предотвращало снижение ферментативной активности в различной степени. При переводе A. foetidus в анаэробные условия не происходило катаболитной инактивации протеиназы. Обсуждается зависимость деградации внеклеточного фермента от энергетического состояния клетки. Белоруссия, Ин-т микробиол. АН Беларуси. Библ. 11
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
КИСЛАЯ
ВНЕКЛЕТОЧНАЯ
ИНАКТИВАЦИЯ
ASPERGILLUS FOETIDUS

Доп.точки доступа:
Астапович, Н.И.; Головнева, Н.А.; Грель, М.В.; Ермолицкий, В.Н.; Кондратьева, Л.В.
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.02-04Б3.75

   
    Зависимость катаболитной инактивации внеклеточной кислой протеиназы Aspergillus foetidus от энергетического состояния клетки [Текст] / Н. И. Астапович [и др.] // Прикл. биохимия и микробиол. - 1997. - Т. 33, N 1. - С. 34-37 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Катаболитная инактивация внеклеточной кислой протеиназы Aspergillus foetidus изучалась в условиях лимита содержания АТФ в клетках. Установлено, что добавление одновременно с глюкозой в постэкспоненциальный период роста гриба метаболических ингибиторов (NaF, азид Na, 2,4-динитрофенол) предотвращало снижение ферментативной активности в различной степени. При переводе A. foetidus в анаэробные условия не происходило катаболитной инактивации протеиназы. Обсуждается зависимость деградации внеклеточного фермента от энергетического состояния клетки. Белоруссия, Ин-т микробиол. АН Беларуси. Библ. 11
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
КИСЛАЯ
ВНЕКЛЕТОЧНАЯ
ИНАКТИВАЦИЯ
ASPERGILLUS FOETIDUS (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Астапович, Н.И.; Головнева, Н.А.; Грель, М.В.; Ермолицкий, В.Н.; Кондратьева, Л.В.
3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 02.08-04Б3.81

   
    Изучение глюкозо(ксилозо)изомеразы, продуцируемой бактериями рода Arthrobacter в условиях индукции [Текст] / Л. И. Сапунова [и др.] // Микробиология и биотехнология на рубеже 21 столетия. - Минск, 2000. - С. 86-88 . - ISBN 985-6329-35-3
Аннотация: Ранее с целью выбора модельных организмов для сравнительного изучения регуляции синтеза глюкозо(ксилозо)изомеразы у прокариот среди представителей рода Arthrobacter были отобраны штаммы, различающиеся характером образования фермента. Цель настоящей работы - сравнительный электрофоретический анализ глюкозо(ксилозо)изомеразы, синтезируемой бактериями Arthrobacter ureafaciens B-6, Arthrobacter species B-5, B-2239 и B-2242 в среде с ксилозой. Полученные данные указывают на сходство основных компонентов белковых профилей исследуемых бактерий, но не позволяют точно установить, с каким или какими конкретно белками ассоциируется активность глюкозо(ксилозо)изомеразы. Количество продуцируемых бактериями рода Arthrobacter молекулярных форм фермента, их молекулярная масса и изоэлектрическая точка будут уточнены в дальнейших исследованиях. Беларусь, Гос. экспертно-криминалистический центр МВД Республики Беларусь, г. Минск. Библ. 7
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ARTHROBACTER SP. (BACT.)
МОДЕЛЬНЫЕ ШТАММЫ
ГЛЮКОЗО(КСИЛОЗО)ИЗОМЕРАЗА
РЕГУЛЯЦИЯ СИНТЕЗА
СРАВНИТЕЛЬНОЕ ИЗУЧЕНИЕ
УСЛОВИЯ ИНДУКЦИИ
СРЕДЫ С КСИЛОЗОЙ

Доп.точки доступа:
Сапунова, Л.И.; Лобанок, А.Г.; Казакевич, И.О.; Парахня, Е.В.; Малыхин, А.В.; Ермолицкий, В.Н.
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.05-04Б2.81

    Ермолицкий, В. Н.
    АТФ-зависимая инактивация внеклеточной кислой протеиназы в растущей культуре Aspergillus foetidus [Текст] / В. Н. Ермолицкий, Н. И. Астапович, А. Г. Лобанок // Докл. АН БССР. - 1988. - Т. 32, N 10. - С. 943-945
Аннотация: Получены данные об энергозависимости процесса инактивации внеклеточной кислой протеиназы. Внесение одновременно с глюкозой ингибиторов энергетического метаболизма предотвращает снижение активности фермента. Установлена зависимость между уровнем АТФ в Кл и катаболитной инактивацией кислой протеиназы. Ил. 2. Библ. 15.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
КИСЛАЯ ПРОТЕИНАЗА
КАТАБОЛИТНАЯ РЕПРЕССИЯ
ГЛЮКОЗА
ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ МЕТАБОЛИЗМ
ИНГИБИТОРЫ
АТФ
ASPERGILLUS FOETIDUS (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Астапович, Н.И.; Лобанок, А.Г.
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.05-04Б2.127

   
    Включение продуктов деградации кислой протеиназы Aspergillus foetidus в метаболизм гриба [Текст] / Н. И. Астапович [и др.] // Докл. АН БССР. - 1988. - Т. 32, N 12. - С. 1137-1138
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.11.07
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
КИСЛАЯ ПРОТЕИНАЗА
ПАДЕНИЕ АКТИВНОСТИ
ГЛЮКОЗА
ВЛИЯНИЕ
АМИНОКИСЛОТЫ
РНК
БИОСИНТЕЗ
КОНСТРУКТИВНЫЙ МЕТАБОЛИЗМ
ASPERGILLUS FOETIDUS (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Астапович, Н.И.; Ермолицкий, В.Н.; Лобанок, А.Г.; Кондратьева, Л.В.
6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 93.01-04Б3.020

    Ермолицкий, В. Н.
    Кислая протеиназа Aspergillus foetidus; выделение и некоторые свойства [Текст] / В. Н. Ермолицкий, Н. И. Астапович // Прикл. биохимия и микробиол. - 1992. - Т. 28, N 5. - С. 674-679 . - ISSN 0555-1099
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ПРОТЕИНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
ASPERGILLUS FOETIDUS

Доп.точки доступа:
Астапович, Н.И.
7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.02-04Б2.086

    Ермолицкий, В. Н.
    Кислая протеиназа Aspergillus foetidus: выделение и некоторые свойства [Текст] / В. Н. Ермолицкий, Н. И. Астапович // Прикл. биохимия и микробиол. - 1992. - Т. 28, N 5. - С. 674-679 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Из культурной жидкости Aspergillus foetidus осаждением этанолом, фракционированием сульфатом аммония, хр-фией на диаминогексилхроме С-80 и сефадексе G-100 выделена и очищена в 62 раза кислая протеиназа. Мол. масса протеиназы была равна 42-43 кД, pI - 4,12. Максимальную активность кислая протеиназа проявляла при рН 2,3 и т-ре 60'ГРАДУС', была стабильна в области рН 2,0-6,0 и т-ре 20-30'ГРАДУС'. Величины К и V[м][а][к][с] для р-ции гидролиза гемоглобина были соответственно равны 160,3 мМ и 109,2 ед/(мин*мг).
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
КИСЛАЯ ПРОТЕИНАЗА
ВЫЕДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
АКТИВНОСТЬ
ASPERGILLUS FOETIDUS (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Астапович, Н.И.
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 93.05-04Б3.70

    Ермолицкий, В. Н.
    Кислая протеиназа Aspergillus foetidus; выделение и некоторые свойства [Текст] / В. Н. Ермолицкий, Н. И. Астапович // Прикл. биохимия и микробиол. - 1992. - Т. 28, N 5. - С. 674-679 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Из культуральной жидкости Aspergillus foetidus осаждением этанолом, фракционированием сульфатом аммония, хр-фией на диаминогексилохроме C-80 и сефадексе G-100 выделена и очищена в 62 раза кислая протеиназа. Мол. масса протеиназы была равна 42-43 кД, pI-4,12. Максимальную активность кислая протеиназа проявляла при pH2,3 и т-ре 60'ГРАДУС', была стабильна в области pH 2,0-6,0 и т-ре 20-30'ГРАДУС'. Величины K{M} и М{макс.} для р-ции гидролиза гемоглобина были соответственно равны 160,3 мМ и 109,2 ед.(мин*мг)
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
КИСЛАЯПРОТЕИНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
АКТИВНОСТЬ
ASPERGILLUSFOETIDUS(FUNGI)

Доп.точки доступа:
Астапович, Н.И.
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 93.06-04В2.171

    Ермолицкий, В. Н.
    Кислая протеиназа Aspergillus foetidus; выделение и некоторые свойства [Текст] / В. Н. Ермолицкий, Н. И. Астапович // Прикл. биохимия и микробиол. - 1992. - Т. 28, N 5. - С. 674 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Из культуральной жидкости A. foetidus осаждением этанолом, фракционированием сульфатом аммония, хроматографией на диаминогексилохроме C-80 и сефадексе G-100 выделена и очищена в 62 раза кислая протеиназа (КП), мол. м. к-рой 42-43 кД, pJ - 4,12. Молекула фермента не содержала углеводного компонента. Макс. активность КП проявляла при pH 2,3 и 60'ГРАДУС' С, была стабильна в области pH 2,0-6,0 и т-ре 20-30'ГРАДУС' С. Ил. 6. Библ. 19.
ГРНТИ  
34.29.15
ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ASPERGILLUS FOETIDUS (FUNGI)
ФЕРМЕНТЫ
КИСЛЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Астапович, Н.И.
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.07-04Б2.150

    Ермолицкий, В. Н.
    Кислая протеиназа Aspergillus foetidus; выделение и некоторые свойства [Текст] / В. Н. Ермолицкий, Н. И. Астапович // Прикл. биохимия и микробиол. - 1992. - Т. 28, N 5. - С. 674-679 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Из культурной жидкости Aspergillus foetidus осаждением этанолом, фракционированием сульфатом аммония, хр-фией на диаминогексилсилохроме C-80 и сефадексе G-100 выделена и очищена в 62 раза кислая протеиназа. Мол. масса протеиназы были равна 42-43 кД, pI - 4,12. Молекула фермента не содержала углеводного компонента. Максимальную активность кислая протеиназа проявляла при рН 2,3 и т-ре 60'ГРАДУС', была стабильна в области рН 2,0-6,0 и т-ре 20-30'ГРАДУС'. Величины К[м] и V[м][а][к][с] для р-ции гидролиза гемоглобина были соответственно равны 160,3 мМ и 109,2 ед/(мин*мг). Библ. 19. Беларусь, ИНМИ АН Беларуси, Минск.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
КИСЛАЯ ПРОТЕИНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ASPERGILLUS FOETIDUS (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Астапович, Н.И.
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 93.08-04В2.155

   
    Исследование катаболитной инактивации внеклеточной кислой протеиназы с использованием протопластов Aspergillus foetidus [Текст] / Н. И. Астапович [и др.] // Прикл. биохимия и микробиол. - 1993. - Т. 29, N 1. - С. 86-90 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: На модели протопластов (ПП) клеток мицелия A. foetidus исследованы процессы и механизмы инактивации внеклеточной кислой протеиназы (ВКП). Инактивация ВКП происходила только при внесении в среду для реверсии ПП глюкозы. Образование ВКП происходило только при реверсии ПП. Предполагается, что для образования инактивирующей системы необходимо наличие определенных структур клеточной стенки на ПП и глюкозы в среде. Белоруссия, Ин-т микробиол. АН Белор., Минск. Ил. 5. Библ. 11.
ГРНТИ  
34.29.15
ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ASPERGILLUS FOETIDUS (FUNGI)
ПРОТОПЛАСТЫ
РЕВЕРСИЯ
ФЕРМЕНТЫ
КИСЛАЯ ПРОТЕИНАЗА
ИНАКТИВАЦИЯ
МЕХАНИЗМЫ

Доп.точки доступа:
Астапович, Н.И.; Головнева, Н.А.; Грель, М.В.; Ермолицкий, В.Н.; Кондратьева, Л.В.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)