СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Ахмеджанов, Р. А.$<.>)

Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 89.02-04Б3.90

Использование микробных ферментных препаратов в технологии производства экстрактов из растительного сырья [Текст] / А. М. Казаков [и др.] // Биосинтенз ферментов микроорганизмами. - Ташкент, 1988. - С. 79-80
Аннотация: Приводятся результаты исследований по использованию ферментных препаратов (ФП) в технологии экстракции пряно-ароматических трав с целью получения конц. основ для безалкогольных напитков. В кач-ве сырья использованы низкосортный чай, райхон-базилик, мята перечная, душица и зизифора. Изучено влияние на процесс экстракции ФП целлюлозолитического (цитороземин Пх, целловиридин Гзх, целлоконингин П10х, целлолигнорин П10х) и пектолитического действия (пектофоетидин Г10х, пектоваморин П10х) и их композиций, а также добавления в экстрагирующий р-р сахара-сырца. Показано, что макс. эффект достигается в случае использования ФП с целлюлозолитической активностью. Определены оптим. дозы ФП и сахарасырца, продолжительность и т-ра ферментативной обработки. В сравнительном аспекте изучены показатели экстрактов, полученных известной водно-спиртовой и предлагаемой водной экстракцией с добавлением ФП и сахара-сырца. Методом ГЖХ показано, что в результате ферментативной обработки сырья и добавления в экстрагирующий р-р сахара-сырца происходит изменение качеств. состава эфирных масел получаемых экстрактов. Биохим. анализ показал увеличение в составе экстракта кол-ва редуцирующих сахаров, дубильных в-в, эфирных масел. Использование микробных ФП и сахара-сырца в процессе экстракции позволило значительно снизить расход этилового спита в технологии получения конц. растительных экстрактов, улучшить их технол. показатели, сократить продолжительность процесса.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: РАСТИТЕЛЬНОЕ СЫРЬЕ
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ ОБРАБОТКА
ФЕРМЕНТНЫЕ ПРЕПАРАТЫ
ЦЕЛЛЮЛОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
ПЕКТИНОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
ГАЗОЖИДКОСТНАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ

Доп.точки доступа:
Казаков, А.М.; Абдуллаева, Ф.А.; Саттарова, Д.Д.; Ахмеджанов, Р.А.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 89.02-04Б3.113

Ахмеджанов, Р. А.
Сорбенты для аффинной хроматографии и иммобилизации липолитических ферментов [Текст] / Р. А. Ахмеджанов // Биосинтез ферментов микроорганизмами. - Ташкент, 1988. - С. 3
Аннотация: Приводятся результаты исследований по разработке методов биоспецифической адсорбционной хр-фии и иммобилизации липолитических ферментов из различных биол. источников, в т. ч. и из микроорганизмов. Сорбенты синтезированы путем ковалентного присоединения специфических лигандов к полиамидному носителю с помощью биофункциональных соединений (глутаровый альдегид, госсипол). Полиамидный носитель получен из отходов текстильного производства ("мелкий срыв" капрона), в кач-ве лигандов использованы фосфатидилэтаноламин, лизофосфатидилэтаноламин, цитотоксин и их смеси. Синтезированные сорбенты использованы для выделения и очистки фосфолипазы C из Clostridium perfiringens и Bacillus cereus, липазы из Rhizopus microsporus и Oospora lactis. Изучены каталитические св-ва очищ. форм ферментов. Показана также возможность использования сорбентов для аффинной хр-фии фосфолипаз А[2] и D из различных источников животного и растительного происхождения. По сравнению с классическими методами фракционирования разработанные сорбенты позволили устранить многостадийность процесса очистки и увеличить выход. Исследованы условия адсорбционной и ковалентной иммобилизации ферментов на сорбентах с полиамидной основой. Изучены основные закономерности взаимодействия липолитических ферментов с иммобилизованным фосфолипидным оубстратом. Проведенные исследования позволили в модельных экспериментах получить информацию о механизме взаимодействия ферментов с различными биоспецифическими лигандами. Определены пути использования аффинной хр-фии для решения ряда задач теоретической и прикладной биохимии: изучения взаимодействий типа фермент - субстрат, фермент - ингибитор, выделения ценных биологически активных соединений из отходов различных производств, диагностики некоторых инфекционных заболеваний.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.39
Рубрики: ЛИПАЗЫ
ФОСФОЛИПАЗЫ
БИОСИНТЕЗ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
АДСОРБЦИОННАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ
ПРОДУЦЕНТЫ
ГРИБЫ
БАКТЕРИИ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 89.05-04В3.77

Ингибитор трипсина из люцерны [Текст]. I. Синтез сор бента для биоспецифической хроматографии / Р. А. Ахмеджанов [и др.] // Биотехнология. - 1988. - Т. 5, N 1. - С. 37-44 . - ISSN 0234-2758
Аннотация: Разработаны условия синтеза биоспецифического сорбента ингибитора трипсина путем ковалентного присоединения трипсина к полиамидному носителю различных форм (гранулы, ткань, волокна) с помощью бифункциональных соединений (госсипола или глутарового диальдегида). Изучено влияние формы и размера гранул нерастворимого носителя на хроматографические свойства сорбентов и проявление каталитической активности ковалентно иммобилизованного фермента. Определены оптимальные условия проведения биоспецифической хроматографии ингибитора трипсина на синтезированных сорбентах. Библ. 16.

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.25.09
Рубрики: ИНГИБИТОРЫ
ИНГИБИТОР ТРИПСИНА
ЛЮЦЕРНА
МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
ХРОМАТОГРАФИЯ
СОРБЕНТЫ
СИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Ахмеджанов, Р.А.; Софьина, Е.Я.; Шарипов, Р.Р.; Рахимов, М.М.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 89.09-04И8.380

Ингибитор трипсина из люцерны [Текст]. II. Препаративное выделение методом биоспецифической хроматографии / Р. А. Ахмеджанов [и др.] // Биотехнология. - 1989. - Т. 5, N 3. - С. 317-323 . - ISSN 0234-2758
Аннотация: Разработан препаративный метод выделения и очистки ингибитора трипсина из зеленой массы люцерны путем измельчения сырья, отделения зеленого сока, осаждения "хлоропластных" и "цитоплазматических" белков термообработкой при 52-55 и 82-85'ГРАДУС', соотв., отделения коричневого сока, биоспецифической хроматографии на гранулированном сорбенте и рехроматографии на порошкообразном аффинном сорбенте (полиамид с ковалентно связанным трипсином). Степень очистки ингибитора трипсина от балластных веществ составила 1180 раз, выход - 24%. Разработанный способ рекомендуется для препаративного выделения ингибитора трипсина из коричневого сока, образующегося при производстве пищевых и кормовых белков из зеленой массы люцерны.

ГРНТИ	34.39.57

ВИНИТИ 341.39.57.93.07.02
Рубрики: ТРИПСИН
ИНГИБИТОРЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
БОБОВЫЕ
ЛЮЦЕРНА

Доп.точки доступа:
Ахмеджанов, Р.А.; Шарипов, Р.Р.; Софьина, Е.Я.; Сухинин, В.Н.; Новиков, Н.Н.; Рахимов, М.М.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 89.10-04В3.84

Гидролитическая и трансалкилирующая функции фосфолипазы D из семян хлопчатника [Текст] / М. М. Рахимов [и др.] // Физиол. раст. - 1989. - Т. 36, N 3. - С. 502-511 . - ISSN 0015-3303
Аннотация: Исследованы каталитические свойства фосфолипазы Д, выделенной из покоящихся и пророщенных семян хлопчатника. Этот фермент как из покоящихся, так и их пророщенных семян обладает способностью катализировать два вида реакций: гидролиз и трансалкилирование фосфолипидов. Изучена субстратная специфичность фермента. Максимальная активность гидролитической и трансалкилирующей функций фосфолипазы Д проявляется при различных условиях (рН, конц-ия Са{2}+, природа инициатора реакции, т-ра, физическое состояние субстратной фазы). Методом биоспецифической хроматографии на полиамидном сорбенте с ковалентно иммобилизованным фосфатидилэтаноламином выделены три формы фермента, различающиеся соотношением гидролитической и трансалкилирующей активностей. СССР, Ташкентский гос. ун-т. Библ. 23.

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: ГИДРОЛАЗЫ
ФОСФОЛИПАЗА D
СВОЙСТВА
СЕМЯ
ХЛОПЧАТНИК

Доп.точки доступа:
Рахимов, М.М.; Ахмеджанов, Р.А.; Бабаев, М.У.; Абдуллаева, М.М.; Валиханов, М.Н.

РЖ ВИНИТИ 68 (BI03) 89.12-04В4.910

Гидролитическая и трансалкилирующая функции фосфолипазы Д из семян хлопчатника [Текст] / М. М. Рахимов [и др.] // Физиол. раст. - 1989. - Т. 36, N 3. - С. 502-511 . - ISSN 0015-3303
Аннотация: Исследованы каталитические свойства фосфолипазы Д, выделенной из покоящихся и пророщенных семян хлопчатника. Этот фермент обладает способностью катализировать два вида реакций: гидролиз и трансалкилирование фосфолипидов. Изучена субстратная специфичность фермента. Максимальная активность гидролитической и трансалкилирующей функций фосфолипазы Д проявляется при различных условиях (рН, конц-ия Са{2}+, природа инициатора реакции, т-ра, физическое состояние субстратной фазы). Методом биоспецифической хроматографии на полиамидном сорбенте с ковалентно иммобилизованным фосфатидилэтаноламином выделены три формы фермента, различающиеся соотношением гидролитической и трансалкилирующей активностей. СССР, Ташкентский ун-т. Библ. 23.

ГРНТИ	68.35.35

ВИНИТИ 681.35.35.15.17
Рубрики: ХЛОПЧАТНИК
СЕМЕНА
ФОСФОЛИПАЗА
АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Рахимов, М.М.; Ахмеджанов, Р.А.; Бабаев, М.У.; Абдуллаева, М.М.; Валиханов, М.Н.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска