СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ЭПОКСИДГИДРОЛАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 156
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 95.06-04Н1.321

Bellucci, Giuseppe.
Kinetics and stereochemistry of the microsomal epoxide hydrolase-catalyzed hydrolysis of cis-stilbene oxides [Text] / Giuseppe Bellucci, Cinzia Chiappe, Giovanni Ingrosso // Chirality. - 1994. - Vol. 6, N 7. - P577-582 . - ISSN 0899-0042
Перевод заглавия: Кинетика и стереохимия микросомального, катализируемого эпоксидгидролазой, гидролиза цис-стильбеноксидов
Аннотация: Изучали гидролиз цис-4,4'-диметилстилбеноксида (1а), цис-4,4'-диэтилстильбеноксида (1б), цис-4,4'-диизопропилстильбеноксида (1в) и цис-4,4'-дихлорстилбеноксида (1г), катализируемого микросомальной эпоксидгидролазой (мЭГ) из печени кролика. Определены кинетические параметры реакции (К[m] и V[m][a][x]) и абсолютная стереохимия, к-рые сопоставлены с таковыми для цис-стильбеноксида (1е). Все 1 эффективно гидролизуются мЭГ с образованием диолов. Наличие заместителей в фенольном кольце значительно уменьшает скорость гидролиза в сравнении с 1е. Очень низкая V[m][a][x] вместе со сродством к активному участку мЭГ, делат все эти эпоксиды, и отчасти 1в, ингибиторами гидролиза 1е. Кинетика и стереохимические данные интерпретированы на основании предполагаемой топологии активного центра мЭГ. Библ. 21.

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.21.17.27
Рубрики: КАНЦЕРОГЕНЫ ХИМИЧЕСКИЕ
СТИЛЬБЕНОКСИДЫ
ЦИС-
ГИДРОЛИЗ
ЭПОКСИДГИДРОЛАЗА
МИКРОСОМА
ПЕЧЕНЬ
КРОЛИК

Доп.точки доступа:
Chiappe, Cinzia; Ingrosso, Giovanni

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.06-04Т4.034

Gaedigk, Andrea.
Tissue-specific expression of alternatively spliced transcripts encoding human microsomal epoxide hydrolase [Text] / Andrea Gaedigk, Denis M. Grant // 10th Int. Symp. Microsom. and Drug Oxidat., Toronto, July 18- 21, 1994. - Toronto: Univ., 1994. - P396
Перевод заглавия: Ткане-специфическая экспрессия альтернативно соединенных матриц, кодирующих микросомальную эпоксидгидролазу человека
Аннотация: Микросомальная эпоксидгидролаза (МЭГ) играет важную роль в детоксикации эпоксидных метаболитов различных химических соединений, превращая эти потенциально активные интермедиаты в нетоксические трансдигидродиолы. В связи с этим предполагается, что наследственный дефект катализируемого МЭГ разрушения эпоксидов может определять высокий уровень токсичности противосудорожных средств: фенитоина, карбамазепина и фенобарбитала. Хотя ранее было показано, что генетический дефект, ответственный за изменения структуры и функции МЭГ не связан с токсическим действием этих в-в, считают, что дефекты на уровне регуляторных областей МЭГ-гена могут изменять профиль экспрессии МЭГ-белка в затронутых ими тканях и определять индивидуальную чувствительность к данному классу в-в. Результатами специальных исследований в этом направлении установлено присутствие новых дополнительных видов мРНК, кодирующих МЭГ в плаценте и печени человека. Канада, Div. Clin. Pharmacol. and Toxicol., Hosp. for Sick Children, Toronto u5g.

ГРНТИ	34.47.03

ВИНИТИ 341.47.03.11
Рубрики: ХИМИЧЕСКИЕ СОЕДИНЕНИЯ
ПРОТИВОСУДОРОЖНЫЕ СРЕДСТВА
ПЕЧЕНЬ
ПЛАЦЕНТА
МИКРОСОМЫ
ЭПОКСИДГИДРОЛАЗА

Доп.точки доступа:
Grant, Denis M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.06-04Т4.082

Omiecinski, Curtis J.
Developmental expression of human microsomal expoxide hydrolase [Text] / Curtis J. Omiecinski, Lauri Aicher, Lonil Swenson // J. Pharmacol. and Exp. Ther. - 1994. - Vol. 269, N 1. - P417-423 . - ISSN 0022-3565
Перевод заглавия: Экспрессия микросомальной эпоксидгидролазы человека в процессе развития
Аннотация: Микросомальную активность эпоксидгидролазы (ЭГ), а также уровни ЭГ-белка и его мРНК определяли в печени (П), легких, почках, надпочечниках плодов на 50-150-й дни беременности (Б) и взрослых людей. Установлено, что у плодов активность ЭГ в П (регистрируют с бенз[a]пирен-4,5-оксидом в качестве субстрата) коррелирует со сроками Б (r=0,82) и с кол-вом ЭГ-белка (r=0,93). Однако, уровни ЭГ-мРНК в П не коррелируют со сроками Б и с уровнями активности ЭГ. В легких плодов активность ЭГ не коррелировала ни со сроками Б, ни с уровнями ЭГмРНК. Среди изученных плодных тканей уровни ЭГ-мРНК имеют наибольшие значения в П и надпочечниках и гораздо ниже в легких и почках. Делают вывод, что пути посттрансляционной регуляции могут детерминировать конститутивные уровни активности ЭГ, и что на ранних стадиях Б плоды человека могут быть особенно чувствительны к действию эпоксид-содержащих или эпоксидобразующих ксенобиотиков. США, Dep. Env. Hlth., Univ. Washington, Seattle. Ил. 6. Библ. 30.

ГРНТИ	34.47.03

ВИНИТИ 341.47.03.29
Рубрики: ЭПОКСИДГИДРОЛАЗА
ПЕЧЕНЬ
ЛЕГКИЕ
НАДПОЧЕЧНИКИ
ПОЧКИ
ВОЗРАСТНЫЕ РАЗЛИЧИЯ

Доп.точки доступа:
Aicher, Lauri; Swenson, Lonil

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.12-04В3.176

Stark, Annika.
Comparison of fatty acid epoxide hydrolase activity in seeds from different plant species [Text] / Annika Stark, Anna-Karin Lundholm, Johan Meijer // Phytochemistry. - 1995. - Vol. 38, N 1. - P31-33 . - ISSN 0031-9422
Перевод заглавия: Сравнение активности эпоксидгидролазы жирных кислот в семенах из различных видов растений
Аннотация: Активность эпоксидгидролазы измеряли с использованием цис-9,10-эпоксистеариновой к-ты как субстрата. Активность определяли в гомогенатах (супернатанты 600 g), полученных из семян после двух дней прорастания. Активность эпоксидгидролазы жирных к-т обнаружена во всех исследованных видах растений. Наиболее высокая уд. активность найдена в семенах Glycine max и Pisum sativum. Швеция, Uppsala Gen. Ctr, Dep. Cell Res., Swedish Univ. Agr. Sci., S-750 07 Uppsala. Библ. 12

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: ЭПОКСИДГИДРОЛАЗА
ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ
АКТИВНОСТЬ
РАСТЕНИЯ

Доп.точки доступа:
Lundholm, Anna-Karin; Meijer, Johan

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.01-04М4.6

Bellucci, G.
Enantioselective hydrolysis of substituted phenyloxiranes by rabbit liver microsomal epoxide hydrolase [Text] / G. Bellucci, C. Chiappe, F. Marioni // Indian J. Chem. B. - 1992. - Vol. 31, N 12. - P828-831 . - ISSN 0376-4699
Перевод заглавия: Энантиоизбирательный гидролиз замещенных фенилоксиранов микросомальной эпоксидгидролазой печени кролика
Аннотация: Микросомы печени белых новозеландских кроликов инкубировали с рацемическими о-, м- и п-замещенными фенилоксиранами, бензилоксираном или феноксиметилоксираном. Установлено, что микросомальная эпоксидгидролаза катализирует неэнантиоизбирательный гидролиз 2-х последних субстратов. Однако при гидролизе фенилоксиранов энантиомерный состав метаболитов в значительной степени зависит от ориентации заместительных групп в бензольном кольце. Италия, Dip. Chim. Bioorg., Univ. di Pisa, Via Bonanno 33, 56126 Pisa. Библ. 15

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: ФЕНИЛОКСИРАНЫ
ГИДРОЛИЗ ЭНАНТИОИЗБИРАТЕЛЬНЫЙ
ЭПОКСИДГИДРОЛАЗА
РОЛЬ
МИКРОСОМЫ ПЕЧЕНИ
КРОЛИКИ

Доп.точки доступа:
Chiappe, C.; Marioni, F.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.01-04М4.8

Dietze, Eric C.
Spectrophotometric substrates for cytosolic epoxide hydrolase [Text] / Eric C. Dietze, Eiichi Kuwano, Bruce D. Hammock // Anal. Biochem. - 1994. - Vol. 216, N 1. - P176-187 . - ISSN 0003-2697
Перевод заглавия: Спектрофотометрические субстраты для цитозольной эпоксидгидролазы
Аннотация: Изучали возможность использования большого перечня спектрофотометрических субстратов для анализа активности цитозольной эпоксидгидролазы (ЭГ), очищенной из печени мышей. В структуре этих соед. содержатся 2 функциональные группы: эпоксидная и карбонатная или эфирная. Их взаимное расположение таково, что во время эпоксидного гидролиза возможна спонтанная циклизация и высвобождение спиртового соед., регистрируемого прямо или во 2-ой сопряженной р-ции. Это позволяет определение активности ЭГ с использованием спектральной техники видимой или ближней УФ-области, а также разработку и синтез большого разнообразия субстратов. Они неспецифичны для цитозольной ЭГ и могут одновременно выступать субстратами глутатионтрансферазы, микросомальной ЭГ и карбоксилэстераз. Кинетические параметры р-ции ЭГ с 4-нитрофенил (2S,3S)-2,3-эпокси-3-фенилпропил карбоната в качестве субстрата (рН 6,4 и 25'ГРАДУС'C) составляют: V[м]=22 мкмоля/мин на мг белка и K[m]=16 мкМ. Анализ активности ЭГ данным методом можно проводить в 96-ячеистой плате. В последнем случае кинетические параметры составляют: V[М]= 15 мкмолей/мин на мг белка и K[m] =6,6 мкМ. Определили, также, что данный эпоксид в 3,4 раза более эффективный субстрат для карбоксилэстеразы, чем 4-нитрофенилацетат. США, Dep. Entomology Env. Toxicol., Univ. California, Davis. CA 95616. Библ. 32

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: ЭПОКСИДГИДРОЛАЗА
ЦИТОЗОЛЬНАЯ
АКТИВНОСТЬ
СПЕКТРОФОТОМЕТРИЯ
ПЕЧЕНЬ
КРОЛИКИ

Доп.точки доступа:
Kuwano, Eiichi; Hammock, Bruce D.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 96.05-04М6.56

Involvement of pituitary hormone in the sex-related regulation of hepatic epoxide hydrolase activity in mice [Text] / Naoto Inoue [et al.] // Biol. and Pharm. Bull. - 1995. - Vol. 18, N 4. - P536-539 . - ISSN 0918-6158
Перевод заглавия: Вовлечение гормонов гипофиза в зависимую от пола регуляцию активности эпоксидгидролазы в печени мышей
Аннотация: Гипофизэктомия самцов и самок мышей приводила к увеличению активности эпоксидгидролазы (ЭГ) в микросомной фракции печени животных. Активность р-римой ЭГ печени снижалась при гипофизэктомии самцов и увеличивалась у гипофизэктомированных самок. Функциональная инактивация гипофиза путем введения новорожденным мышам глутамата натрия также увеличивала активность ЭГ в микросомах печени. Введение соматотропина гипофизэктомированным самцам и самкам мышей снижало активность ЭГ в микросомах печени. Япония, Fac. Pharmaceut Sci., Setsunan Univ., Osaca 573-01. Библ. 22

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.33.23.02
Рубрики: ГИПОФИЗ
ГОРМОНЫ
ВЛИЯНИЕ
ЭПОКСИДГИДРОЛАЗА
ПЕЧЕНЬ
ПОЛОВОЙ ДИМОРФИЗМ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Inoue, Naoto; Fujiwara, Kiyomi; Iwata, Toru; Imai, Kimie; Aimoto, Tachio

РЖ ВИНИТИ 76 (BI40) 96.05-04М7.337

Localization of microsomal epoxide hydrolase in normal and neoplastic human kidney [Text] / Judith A. McKay [et al.] // J. Histochem. and Cytochem. - 1995. - Vol. 43, N 6. - P615-620 . - ISSN 0022-1554
Перевод заглавия: Локализация микросомальной эпоксидгидролазы в почках человека в норме и при опухолевом их поражении
Аннотация: Микросомальная эпоксидгидролаза (МЭГ) - фермент, катализирующий конверсию ксенобиотиков, в частности, токсичных и карциногенных эпоксидов в менее токсичные дигидродиолы. В нормальной ткани почек человека иммуногистохимически МЭГ выявляли, гл. обр. в эпителии проксимальных и дистальных канальцев, а также собирательных трубочек. Кроме того, положит. реакцию на МЭГ давал эндотелий, в том числе в капиллярах клубочков. МЭГ выявлялась также в опухолевых клетках при всех формах почечноклеточного рака. Великобритания, Dep. of Pathology, Univ. of Aberdeen, Aberdeen. Ил. 5. Библ. 40

ГРНТИ	76.03.49

ВИНИТИ 761.03.49.43.21.23.19
Рубрики: ОПУХОЛИ ПОЧКИ
РАК ПЕЧЕНОЧНОКЛЕТОЧНЫЙ
ЭПОКСИДГИДРОЛАЗА МИКРОСОМАЛЬНАЯ
ИММУНОГИСТОХИМИЯ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
McKay, Judith A.; Weaver, Richard J.; Murray, Graeme I.; Ewen, Stanley W.B.; Melvin, William T.; Burke, M.Danny

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.06-04М1.9

Murray, Graeme I.
Immunohistochemistry of drug-metabolizing enzymes [Text] / Graeme I. Murray, M.Danny Burke // Biochem. Pharmacol. - 1995. - Vol. 50, N 7. - P895-903 . - ISSN 0006-2952
Перевод заглавия: Иммуногистохимическое исследование ферментов, участвующих в обмене лекарственных препаратов
Аннотация: Обзор литературы, посвященный тканевой и клеточной локализации ферментов, участвующих в обмене лекарственных препаратов, а именно: цитохрома Р450, эпоксидгидролазы, глюкуронизилтрансферазы, глутатионтрансферазы. Приводятся данные об активности перечисленных ферментов в печени, почках, кишечнике, легких и опухолевых тканях. Делается заключение, что иммуногистохимическое выявление активности ферментов, участвующих в обмене лекарственных препаратов, полезно для понимания эффективности этих препаратов. Великобритания, [M. D. Burke], De Montfort Univ., The Gateway, Leicester LE1 9B4. Библ. 73

ГРНТИ	34.41.05

ВИНИТИ 341.41.05.11.13
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ЦИТОХРОМ Р450
ЭПОКСИДГИДРОЛАЗА
ГЛЮКУРОНИЗИЛТРАНСФЕРАЗА
ГЛУТАТИОНТРАНСФЕРАЗА
ИММУНОГИСТОХИМИЯ
ТКАНИ ЖИВОТНЫЕ
ЛЕКАРСТВЕННЫЕ СРЕДСТВА
ОБМЕН

Доп.точки доступа:
Burke, M.Danny

10.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 96.06-04Н1.296

Susceptibility to hepatocellular carcinoma is associated with genetic variation in the enzymatic detoxification of alfatoxin B[1] [Text] / Katherine A. McGlynn [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1995. - Vol. 92, N 6. - P2384-2387 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Чувствительность к гепатоклеточной карциноме связана с генетической вариацией в ферментной детоксикации афлатоксина B[1]
Аннотация: Установлено, что у жителей областей Ганы и Китая с высоким эндемическим уровнем гепатоклеточной карциномы (НКК) данное заболевание часто сопряжено со значительно более высокой, чем у здорового человека частотой присутствия мутантных аллелей эпоксидгидролазы (ЭГ). ЭГ и глутатион-S-трансфераза M1 (ГТ-M1), принимают участие в детоксикации продуктов метаболической активации афлатоксина B[1] (I). У людей-носителей ЭГ- и ГТ-M1-мутантных аллелей, их частота тесно коррелирует с частотой присутствия аддуктов I - альбумин в сыворотке и с частотой P53 мутаций в кодоне 249 (только среди ГКК-больных). Делают вывод, что у человека с ЭГ- и ГТ-MI-мутантными генотипами гораздо выше риск образования аддуктов I с макромолекулами, p53-мутаций и заболевания ГКК, и что гепатит B оказывает синергетический эффект и обусловливает усиление указанных рисков в связи с генетическими вариациями ферментной детоксикации I. США, Div. Population Sci., Fox Chase Canc. Ctr., Philadelphia, PA 19111. Библ. 33

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.21.07.09.02
Рубрики: АФЛАТОКСИН B[1]
ДЕТОКСИКАЦИЯ
ЭПОКСИДГИДРОЛАЗА
ГЛУТАТИОНТРАНСФЕРАЗА
АКТИВНОСТЬ
КАРЦИНОМА
ГЕНЕТИЧЕСКИЕ ВАРИАЦИИ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
McGlynn, Katherine A.; Rosvold, Elizabeth A.; Lustbader, Edward D.; Hu, Ying; Clapper, Margie L.; Zhou, Tianlun; Wild, Christopher P.; Xia, Xiao-Ling; Baffoe-Bonnie, Agnes; Ofori-Adjei, David; Chen, Gong-Chao; London, W.Thomas; Shen, Fu-Min; Buetow, Kenneth H.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 96.08-04В3.206

Characterization of the activity of fatty-acid epoxide hydrolase in seeds of castor bean (Ricinus communis L.). Presence of epoxide hydrolases in glyoxysomes and cytosol [Text] / Anhika Stark [et al.] // Planta. - 1995. - Vol. 197, N 1. - P84-88 . - ISSN 0032-0935
Перевод заглавия: Характеристика активности эпоксидгидролазы жирных кислот в тканях семян клещевины (Ricinus communis). Присутствие эпоксидгидролазы в гликоксисомах и цитозоле
Аннотация: Фермент присутствовал в эндосперме, семядолях, корня и гипокотиле прорастающих семян. Наивысшая активность определена в эндосперме, меньше в семядолях и низкая - в корнях и гипокотиле. Экспрессия фермента в эндосперме была отмечена уже при замачивании семян и достигала максимального уровня на 4-6 день и затем снижалась. Гидролазная активность была связана с фракцией глиоксисом и цитозоля. Швеция, Uppsala Genetic Center, Dep. of Cell Res., Swedish Univ. of Agricultural Sci., S-750 07 Uppsala. Библ. 21

ГРНТИ	34.31.27

ВИНИТИ 341.31.27.15
Рубрики: ЭПОКСИДГИДРОЛАЗА
ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ
ПРОРАСТАНИЕ СЕМЯН
RICINUS COMMUNIS
ГЛИОКСИСОМЫ
ЦИТОЗОЛЬ

Доп.точки доступа:
Stark, Anhika; Houshmand, Hamid; Sandberg, Martin; Meijer, Johan

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.08-04М4.19

Murray, Graeme I.
Immunohistochemistry of drug-metabolizing enzymes [Text] / Graeme I. Murray, M.Danny Burke // Biochem. Pharmacol. - 1995. - Vol. 50, N 7. - P895-903 . - ISSN 0006-2952
Перевод заглавия: Иммуногистохимическое исследование ферментов, участвующих в обмене лекарственных препаратов
Аннотация: Обзор литературы, посвященный тканевой и клеточной локализации ферментов, участвующих в обмене лекарственных препаратов, а именно: цитохрома Р450, эпоксидгидролазы, глюкуронизилтрансферазы, глутатионтрансферазы. Приводятся данные об активности перечисленных ферментов в печени, почках, кишечнике, легких и опухолевых тканях. Делается заключение, что иммуногистохимическое выявление активности ферментов, участвующих в обмене лекарственных препаратов, полезно для понимания эффективности этих препаратов. Великобритания, [M. D. Burke], De Montfort Univ., The Gateway, Leicester LE1 9B4. Библ. 73

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ЦИТОХРОМ Р450
ЭПОКСИДГИДРОЛАЗА
ГЛЮКУРОНИЗИЛТРАНСФЕРАЗА
ГЛУТАТИОНТРАНСФЕРАЗА
ИММУНОГИСТОХИМИЯ
ТКАНИ ЖИВОТНЫЕ
ЛЕКАРСТВЕННЫЕ СРЕДСТВА
ОБМЕН

Доп.точки доступа:
Burke, M.Danny

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.08-04М4.22

Involvement of pituitary hormone in the sex-related regulation of hepatic epoxide hydrolase activity in mice [Text] / Naoto Inoue [et al.] // Biol. and Pharm. Bull. - 1995. - Vol. 18, N 4. - P536-539 . - ISSN 0918-6158
Перевод заглавия: Вовлечение гормонов гипофиза в зависимую от пола регуляцию активности эпоксидгидролазы в печени мышей
Аннотация: Гипофизэктомия самцов и самок мышей приводила к увеличению активности эпоксидгидролазы (ЭГ) в микросомной фракции печени животных. Активность р-римой ЭГ печени снижалась при гипофизэктомии самцов и увеличивалась у гипофизэктомированных самок. Функциональная инактивация гипофиза путем введения новорожденным мышам глутамата натрия также увеличивала активность ЭГ в микросомах печени. Введение соматотропина гипофизэктомированным самцам и самкам мышей снижало активность ЭГ в микросомах печени. Япония, Fac. Pharmaceut Sci., Setsunan Univ., Osaca 573-01. Библ. 22

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: ГИПОФИЗ
ГОРМОНЫ
ВЛИЯНИЕ
ЭПОКСИДГИДРОЛАЗА
ПЕЧЕНЬ
ПОЛОВОЙ ДИМОРФИЗМ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Inoue, Naoto; Fujiwara, Kiyomi; Iwata, Toru; Imai, Kimie; Aimoto, Tachio

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 96.08-04М6.275

Differential regulation of soluble epoxide hydrolase by clofibrate and sexual hormones in the liver and kidneys of mice [Text] / Franck Pinot [et al.] // Biochem. Pharmacol. - 1995. - Vol. 50, N 4. - P501-508 . - ISSN 0006-2952
Перевод заглавия: Дифференциальная регуляция растворимой эпоксидгидролазы в печени и в почках мышей клофибратом и половыми гормонами
Аннотация: У взрослых мышей-'MARS''MARS' CD2F1 активность растворимой эпоксидгидролазы (РЭГ) в печени и, особенно, в почках оказалась выше, чем у 'VENUS''VENUS'. Кастрация 'MARS''MARS' понижала активность РЭГ в печени и, особенно, в почках. Введение кастрированным мышам тестостерона (I), напротив, повышало активность РЭГ в печени и в почках. Овариэктомия сопровождалась повышением активности РЭГ в почках и в печени. Введение мышам п/о клофибрата (II) повышало активность РЭГ в почках и, особенно, в печени. Введение I 'VENUS''VENUS' повышало активность РЭГ в печени и в почках, тогда как введение его 'MARS''MARS' не оказывало влияния на активность РЭГ в этих органах. Эффекты I и II были связаны с биосинтезом РЭГ de novo. США, Univ. of California, Davis, CA 95616-8584. Библ. 54

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.65.02
Рубрики: ПОЛОВЫЕ ГОРМОНЫ
ВЛИЯНИЕ
ЭПОКСИДГИДРОЛАЗА
РАСТВОРИМАЯ
ПЕЧЕНЬ
ПОЧКИ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Pinot, Franck; Grant, David F.; Spearow, Jimmy L.; Parker, Anthony G.; Hammock, Bruce D.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.09-04М4.5

Differential regulation of soluble epoxide hydrolase by clofibrate and sexual hormones in the liver and kidneys of mice [Text] / Franck Pinot [et al.] // Biochem. Pharmacol. - 1995. - Vol. 50, N 4. - P501-508 . - ISSN 0006-2952
Перевод заглавия: Дифференциальная регуляция растворимой эпоксидгидролазы в печени и в почках мышей клофибратом и половыми гормонами
Аннотация: У взрослых мышей-'MARS''MARS' CD2F1 активность растворимой эпоксидгидролазы (РЭГ) в печени и, особенно, в почках оказалась выше, чем у 'VENUS''VENUS'. Кастрация 'MARS''MARS' понижала активность РЭГ в печени и, особенно, в почках. Введение кастрированным мышам тестостерона (I), напротив, повышало активность РЭГ в печени и в почках. Овариэктомия сопровождалась повышением активности РЭГ в почках и в печени. Введение мышам п/о клофибрата (II) повышало активность РЭГ в почках и, особенно, в печени. Введение I 'VENUS''VENUS' повышало активность РЭГ в печени и в почках, тогда как введение его 'MARS''MARS' не оказывало влияния на активность РЭГ в этих органах. Эффекты I и II были связаны с биосинтезом РЭГ de novo. США, Univ. of California, Davis, CA 95616-8584. Библ. 54

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: ПОЛОВЫЕ ГОРМОНЫ
ВЛИЯНИЕ
ЭПОКСИДГИДРОЛАЗА
РАСТВОРИМАЯ
ПЕЧЕНЬ
ПОЧКИ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Pinot, Franck; Grant, David F.; Spearow, Jimmy L.; Parker, Anthony G.; Hammock, Bruce D.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.09-04М4.811

Induction of rat liver microsomal epoxide hydrolase by its endogenous substrate 16'альфа', 17'альфа'-epoxyestra-1,3,5-trien-3-ol [Text] / F. Fandrich [et al.] // Xenobiotica. - 1995. - Vol. 25, N 3. - P239-244 . - ISSN 0049-8254
Перевод заглавия: Индукция эпоксидгидролазы микросом печени крыс эндогенным субстратом 16'альфа', 17'альфа'-эпоксиэстра-1,3-5-триен-3-олом
Аннотация: The influence of the endogenous steroid epoxides 16'альфа', 17'альфа'-epoxyestra-1,3,5(10)-trien-3-ol (estroxide) and 16'альфа', 17'альфа'-expoxiandrost-4-en-3-one(androstene oxide) and their metabolic precursors estra-1,3,5(10), 16-tetraen-3-ol (estratetraenol) and androsta-4, 16-dien-3-one (androstadienone) on the specific activities of hepatic microsomal and soluble epoxide hydrolase, glutathione S-transferase, dihydrodiol dehydrogenase, and 7-ethoxycoumarin deethylase was investigated in the male Sprague-Dawley rat. Both estroxide and estratetraenol induced microsomal epoxide hydrolase activity towards styrene oxide and estroxide itself 2--2*5-fold and glutathione conjugation of 1-chloro-2,4-dinitrobenzene (CDNB) 1*6-fold after intraperitoneal administration of a high dose of compound (300 mg per kg of body weight). In addition, estroxide decreased 7-ethoxycoumarin deethylation down to 20% of the activity observed in the untreated rat, whereas estratetraenol enhanced the activity of soluble epoxide hydrolase towards trans-stilbene oxide by a factor of 1*7. In contrast, neither androstene oxide nor androstadienone showed a significant influence on any of the parameters under investigation. Dihydrodiol dehydrogenase was not significantly changed by any of the treatments. Германия, Inst. Toxicol., Univ. Mainz, Mainz D-55131. Библ. 25

ГРНТИ	34.39.33

ВИНИТИ 341.39.33.39.07
Рубрики: ЭПОКСИДГИДРОЛАЗА
ИНДУКЦИЯ
МИКРОСОМЫ ПЕЧЕНИ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Fandrich, F.; Degiuli, B.; Vogel-Bindel, U.; Arand, M.; Oesch, F.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.09-04Т4.252

Stereo-selectivity and regio-selectivity in the metabolism of 7,8-dihydrobenzo['альфа']pyrene by cytochrome P450, epoxide hydrolase and hepatic microsomes from 3-methylcholanthrene-treated rats [Text] / James D. Adams [et al.] // Chem.- Biol. Interact. - 1995. - Vol. 95, N 1-2. - P57-77 . - ISSN 0009-2797
Перевод заглавия: Стереоселективность и региоселективность при метаболизме 7,8-дигидробензо[a]пирена цитохромом P-450, эпоксидгидролазой и микросомами печени от крыс, подвергнутых действию 3-метилхолантрена
Аннотация: Неполовозрелым крысам (линия Long-Evans, самцы) с целью индукции микросомальных ферментов вводили 3-метилхолантрен (доза 25 мг/кг/день, 4 дня; в/б) и изучали метаболизм 7,8-дигидробензо[a]пирена (I) микросомами печени. Метаболизм I изучали на реконструированной системе, включающей P-450 1A1, НАДФH-цитохром c-редуктазу и липиды в присутствии эпоксидгидролазы (ЭГ) или без нее. Величина "оборота" I рассчитана равной 38 нмоль/нмоль P-450/мин. Методом ВЭЖХ метаболитами I были идентифицированы следующие соединения: I-фенол (20-29%), 9,10-эпокси-7,8,9,10-тетрагидробензо[a]пирен (II; 17-28%), бензо[a]пирен (12-19%), 7-гидрокси-I (13-16%), 8-гидрокси-I (7-15%), 3-гидроксибензо[a]пирен (7-15% ), 4,5-эпокси-4,5,7,8-тетрагидробензо[a]пирен (0-4%) и триол 7,8,9,10-тетрагидробензо[a]пирена (0-4%). Отмечено, что II быстро гидролизуется до цис- и транс-изомеров 9,10-дигидрокси-7,8,9,10-тетрагидробензо[a]пирена (2:1), при этом 71% транс-диола образуется из (+)-(9S,10R)-II, что предполагает участие P-450 1A1 в избирательном эпоксидировании I. ЭГ (очищенная или в составе микросом печени) катализировала гидролиз II, и эта р-ция блокировалась 1,1,1-трихлорпропан-2,3-оксидом. Выявлены отчетливые различия в реакционной активности (+)-(9S,10R)- и (-)-(9R,10S)-изомеров II как субстратов при их расщеплении по бензильному и небензильному механизму действия. США, Univ. Southern California, Sch. Pharm., Los Angeles, CA, 90033. Библ. 41

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.17.15
Рубрики: 7,8-ДИГИДРОБЕНЗО[A]ПИРЕН
МЕТАБОЛИЗМ
СТЕРЕОСЕЛЕКТИВНОСТЬ
РЕГИОСЕЛЕКТИВНОСТЬ
ЦИТОХРОМ P-450
ЭПОКСИДГИДРОЛАЗА
ИНДУКЦИЯ
МИКРОСОМЫ ПЕЧЕНИ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Adams, James D.; Yagi, Haruhiko; Levin, Wayne; Jerina, Donald M.

18.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 96.10-04Н1.271

Stereo-selectivity and regio-selectivity in the metabolism of 7,8-dihydrobenzo['альфа']pyrene by cytochrome P450, epoxide hydrolase and hepatic microsomes from 3-methylcholanthrene-treated rats [Text] / James D. Adams [et al.] // Chem.- Biol. Interact. - 1995. - Vol. 95, N 1-2. - P57-77 . - ISSN 0009-2797
Перевод заглавия: Стереоселективность и региоселективность при метаболизме 7,8-дигидробензо[a]пирена цитохромом P-450, эпоксидгидролазой и микросомами печени от крыс, подвергнутых действию 3-метилхолантрена
Аннотация: Неполовозрелым крысам (линия Long-Evans, самцы) с целью индукции микросомальных ферментов вводили 3-метилхолантрен (доза 25 мг/кг/день, 4 дня; в/б) и изучали метаболизм 7,8-дигидробензо[a]пирена (I) микросомами печени. Метаболизм I изучали на реконструированной системе, включающей P-450 1A1, НАДФH-цитохром c-редуктазу и липиды в присутствии эпоксидгидролазы (ЭГ) или без нее. Величина "оборота" I рассчитана равной 38 нмоль/нмоль P-450/мин. Методом ВЭЖХ метаболитами I были идентифицированы следующие соединения: I-фенол (20-29%), 9,10-эпокси-7,8,9,10-тетрагидробензо[a]пирен (II; 17-28%), бензо[a]пирен (12-19%), 7-гидрокси-I (13-16%), 8-гидрокси-I (7-15%), 3-гидроксибензо[a]пирен (7-15% ), 4,5-эпокси-4,5,7,8-тетрагидробензо[a]пирен (0-4%) и триол 7,8,9,10-тетрагидробензо[a]пирена (0-4%). Отмечено, что II быстро гидролизуется до цис- и транс-изомеров 9,10-дигидрокси-7,8,9,10-тетрагидробензо[a]пирена (2:1), при этом 71% транс-диола образуется из (+)-(9S,10R)-II, что предполагает участие P-450 1A1 в избирательном эпоксидировании I. ЭГ (очищенная или в составе микросом печени) катализировала гидролиз II, и эта р-ция блокировалась 1,1,1-трихлорпропан-2,3-оксидом. Выявлены отчетливые различия в реакционной активности (+)-(9S,10R)- и (-)-(9R,10S)-изомеров II как субстратов при их расщеплении по бензильному и небензильному механизму действия. США, Univ. Southern California, Sch. Pharm., Los Angeles, CA, 90033. Библ. 41

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.21.07.09.02
Рубрики: 7,8-ДИГИДРОБЕНЗО[A]ПИРЕН
МЕТАБОЛИЗМ
СТЕРЕОСЕЛЕКТИВНОСТЬ
РЕГИОСЕЛЕКТИВНОСТЬ
ЦИТОХРОМ P-450
ЭПОКСИДГИДРОЛАЗА
ИНДУКЦИЯ
МИКРОСОМЫ ПЕЧЕНИ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Adams, James D.; Yagi, Haruhiko; Levin, Wayne; Jerina, Donald M.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.12-04Б3.57

Enantioselective hydrolysis of p-nitrostyrene oxide by an epoxide hydrolase preparation from Aspergillus niger [Text] / Hariharan Nellaiah [et al.] // Biotechnol. and Bioeng. - 1996. - Vol. 49, N 1. - P70-77 . - ISSN 0006-3592
Перевод заглавия: Энантиоселективный гидролиз пара-нитростиреноксида препаратом эпоксидгидролазы из Aspergillus niger
Аннотация: Эпоксидгидроксилаза Aspergillus niger синтезируется во время роста грибов и обнаруживается в растворимой фракции клеток. Изолированный фермент, так же как и интактный мицелий, может быть использован для гидролиза эпоксида. Подобраны оптимальные параметры р-ции гидролиза пара-нитростиреноксида. Показано, что S-энантиомер эпоксида оставался в реакционной смеси после р-ции, причем энантиомерный избыток превышал 99%. Повышение конц-ии субстрата до 20 мМ не влияло на степень гидролиза и на процент энантиомерного избытка. Авторы полагают, что метод может быть использован в препаративном процессе гидролиза эпоксида. Франция, URA CNRS 1320, Groupe Chimie Org. Bioorg., Case 901, 163 avenue de Luminy, 13288 Marseille cedex 9. Библ. 21

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ЭПОКСИДЫ
ПАРА-НИТРОСТИРЕНОКСИД
ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ ГИДРОЛИЗ
ЭНАНТИОСЕЛЕКТИВНЫЙ ГИДРОЛИЗ
ЭПОКСИДГИДРОЛАЗА
ASPERGILLUS NIGER (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Nellaiah, Hariharan; Morisseau, Christophe; Archelas, Alain; Furstoss, Roland; Baratti, Jacques C.

20.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 96.12-04Н3.101

The immunohistochemical localization of drug-metabolizing enzymes in prostate cancer [Text] / Graeme I. Murray [et al.] // J. Pathol. - 1995. - Vol. 177, N 2. - P147-152 . - ISSN 0022-3417
Перевод заглавия: Иммуногистохимическая визуализация ферментов, метаболизирующих лекарств в ткани рака предстательной железы
Аннотация: The major groups of enzymes involved in activating and detoxifying therapeutic drugs, not least several anti-cancer drugs, include the cytochromes P450 (P450s), epoxide hydrolase, and glutathione S-transferases (GSTs). The expression of these enzymes in malignant tumours is one possible mechanism of anti-cancer drug resistance. This study has investigated the presence, cellular localization, and distribution of drug-metabolizing enzymes in prostate cancer. The P450 subfamilies CYP1A, CYP2C, and CYP3A were present in 63, 25, and 61 per cent of tumours, respectively. Epoxide hydrolase was identified in 96 per cent of tumours. GST-'альфа' and GST-'мю' were expressed in 29 and 41 per cent of tumours, respectively, while there was no immunoreactivity for the 'пи' form of GST. The absence of GST-'пи' in prostate cancer contrasts with the frequent expression of GST-'пи' observed in other types of malignant tumour. Библ. 39

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.55.07.10
Рубрики: ЛЕКАРСТВЕННАЯ РЕЗИСТЕНТНОСТЬ
РАК ПРЕДСТАТЕЛЬНОЙ ЖЕЛЕЗЫ
ИММУНОГИСТОХИМИЯ
ЦИТОХРОМ P450
ЭПОКСИДГИДРОЛАЗА
ГЛУТАТИОН-S-ТРАНСФЕРАЗА
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Murray, Graeme I.; Taylor, Valerie E.; McKay, Judith A.; Weaver, Richard J.; Ewen, Stanley W.B.; Melvin, William T.; Burke, M.Danny

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска