СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ЦИТОХРОМ BC[1]<.>)

Общее количество найденных документов : 7
Показаны документы с 1 по 7

РЖ ВИНИТИ 68 (BI04) 95.11-04В5.296

Wiggings, Thomas E.
Mode of action of the new methoxyacrylate antifungal agent ICIA5504 [Text] / Thomas E. Wiggings, Bridget J. Jager // Biochem. Soc. Trans. - 1994. - Vol. 22, N 1. - 68S . - ISSN 0300-5127
Перевод заглавия: Механизм действия нового метоксиакрилатного фунгицидного препарата ICIA5504
Аннотация: Новый фунгицидный препарат ICIA5504 является производным муцидина, ингибиторы комплекса цитохрома bc[1]. Природные продукты муцидин, эудемансин и миксомиазол, содержащие 'бета'-метоксиакрилатную подгруппу, блокировали окисление убихинола на Q[o]-сайте комплекса цитохрома bc[1]. Исследовали механизм действия ICIA5504 в сравнении с природными продуктами. Митохондрии были получены из этиолированных проростков пшеницы и Septoria tritici путем дифференциального центрифугирования с последующим разрушением клеток. Митохондрии и комплекс цитохрома bc[1] получили также из сердца быка. Определяли митохондриальное дыхание путем использования кислородного электрода и сукцуината для инициации электронного транспорта. Спектральный анализ проводили на спектрофотометре Shimadru UV 3000. Найдено, что добавление препарата ICIA5504 к митохондриям из Septoria, пшеницы и сердца быка при их дыхании на сукцинате ингибировало потребление кислорода. Доза, требуемая для 50%-ного ингибирования, составляла 0,1 мкМ, 1,1 мкМ и 1,0 мкМ для грибной, растительной и животной систем соответственно. Спектральный анализ восстановления митохондриального цитохрома в присутствии ICIA 5505 показал, что только цитохром b остается восстановленным. Т. е. ICIA блокирует электронный транспорт на bc[1]-комплексе. ICIA 5504 ингибирует каталитич. функцию bc[1]-комплекса, связанную с переносом электронов от убихинола-2 к цитохрому c. Делают заключение, что новый фунгицид ICIA5504 связывает Q[o]-сайт bc[1] комплекса и таким образом ингибирует митохондриальный электронный транспорт. Библ. 4. Великобритания, ICI Agrochem., part Zeneca, Bracknell, Berkshire RG12 6EY.

ГРНТИ	68.37.13

ВИНИТИ 681.37.13.15.19.09
Рубрики: ФУНГИЦИД
ДЕЙСТВИЕ
ЦИТОХРОМ BC[1]
ДЫХАНИЕ
ПШЕНИЦА
SEPTORIA TRITICI
MITOCHONDRIAL USPIRATION

Доп.точки доступа:
Jager, Bridget J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.10-04Б2.74

Wang, Yudong.
Dicyclohexylcarbodiimide inhibits proton pumping in ubiquinol: Cytochrome c oxidoreductase of Rhodobacter sphaeroides and binds to aspartate-187 of cytochrome b [Text] / Yudong Wang, Victor Obungu, Diana S. Beattie // Arch. Biochem. and Biophys. - 1998. - Vol. 352, N 2. - P193-198 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Дициклогексилкарбодиимид ингибирует выброс протонов в убихинол:цитохром c оксидоредуктазе Rhodobacter sphaeroides и связывается с аспартатом-187 цитохрома b
Аннотация: Дициклогексилкарбодиимид (ДЦКД) и его флуоресцентный аналог N-циклогексил-N'-[4-(диметиламино)нафтил]карбодиимид (NCD-4) ингибировали на 50-60% выброс H{+} в комплексе цитохромов bc[1] (убихинол:цитохром c оксидоредуктаза) R. sphaeroides и на 20% активность переноса электронов. Радиоактивномеченный ДЦКД связывался исключительно с цит. b по аспартату-187, который локализован в C-концевом районе локуса CD, связывающем пронизывающие мембрану спирали C и D цит. b. Флуоресцентные исследования с NCD-4 показали, что аспартат-187 находится в середине гидрофобного кармана комплекса bc[1] на растоянии 2-3 А от поверхности мембраны. США, Dep. Biochem., West Virginia Univ. Sch. Med., Morgantown. WV 26506-9142. Библ. 20

ГРНТИ	34.27.19

ВИНИТИ 341.27.19.13.07
Рубрики: ЦИТОХРОМ BC[1]
КОМПЛЕКС
ФУНКЦИИ
RHODOBACTER SPHAEROIDES

Доп.точки доступа:
Obungu, Victor; Beattie, Diana S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.08-04Б2.100

Redox components of cytochrome bc-type enzymes in acidophilic prokaryotes [Text]. I. Characterization of the cytochrome bc[1]-type complex of the acidophilic ferrous ion-oxidizing bacterium Thiobacillus ferrooxidans / Amina Elbehti [et al.] // J. Biol. Chem. - 1999. - Vol. 274, N 24. - P16760-16765 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Окислительно-восстановительные компоненты ферментов цитохрома bc-типа в ацидофильных прокариотах. I. Характеристика комплекса цитохрома bc[1]-типа ацидофильных бактерий Thiobacillus ferrooxidans, окисляющих ионы железа II
Аннотация: Исследованы окислительно-восстановительные компоненты комплекса цитохрома bc[1] из ацидофильной хемолитотрофной бактерии Thiobacillus ferrooxidans. Обнаружено присутствие двух гемов b-типа с различными средними точками окислительно-восстановительного потенциала при pH 7,4 (-169 и +20 мВ для b[L] и b[H], соответственно). При pH 3,5 средние точки потенциалов обоих гемов одинаковы и равны +20 мВ. Установлено, что антимицин A,N-оксид 2-гептил-4-гидроксихинолина и стигмателлин индуцируют различимые сдвиги 'альфа'-полос b гемов; первые два ингибитора связываются около гема b[H] на цитозольной стороне мембран, а стигмателлин - около гема b[L] на периплазматической стороне мембран. Показано, что действие ингибиторов стигмателлина, 5-(н-ундецил)-6-гидрокси-4,7-диоксобензотиазола и 2,5-дибром-3-метил-6-изопропил-п-бензохинона на спектр ЭПР и железо-серный центр Риске исследованного комплекса отличается от их действия на другие, ранее исследованные комплексы bc[1] и b[6]f. Таким образом, хотя большинство характеристик комплекса цитохрома bc[1] из T. ferrooxidans сходны с характеристиками комплексов bc[1] из других организмов, исследованный комплекс имеет ряд уникальных свойств, по-видимому, связанных с хемолитотрофностью и/или ацидофильностью организма. Франция, Lab. Bioenergetique et Ing. Proteins, CNRS, Inst. Biol. Struct. et Microbiol., 13402 Marseille Cedex 20. Библ. 47

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЦИТОХРОМ BC[1]
ДВА ГЕМА B-ТИПА
ОКИСЛИТЕЛЬНО-ВОССТАНОВИТЕЛЬНЫЕ СВОЙСТВА
ЭПР СПЕКТРОСКОПИЯ
THIOBACILLUS FERROOXIDANS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Elbehti, Amina; Nitschke, Wolfgang; Tron, Pascale; Michel, Caroline; Lemesle-Meunier, Danielle

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.12-04Б2.7

Ubiquinone binding capacity of the Rhodobacter capsulatus cytochrome bc[1] complex: Effect of diphenylamine, a weak binding Qo site inhibitor [Text] / R.Eryl Sharp [et al.] // Biochemistry. - 1999. - Vol. 38, N 11. - P3440-3446 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Способность связывать убихинон у комплекса цитохрома bc[1] из Rhodobacter capsulatus: действие дифениламина, являющегося ингибитором со слабым связыванием с участком Q[o]
Аннотация: Показано, что дифениламин ингибирует активируемый вспышкой света перенос электронов в фотосинтетических мембранах Rhodobacter capsulatus. Установлено, что дифениламин специфичен к участку Q[o] убигидрохинон; цитохром-c-оксидоредуктазы, где он ингибирует не только восстановление кластера [2Fe-2s]{2+} в субъединице FeS и последующее восстановление цитохрома c, но и восстановление гема b[L] в субъединицы цитохрома b. В обоих случаях константа кинетического ингибирования составляет 25'+-'10 мкМ. Полное ингибирование дифениламином происходит без нарушения взаимодействия между восстановленным кластером [2Fe-2S]{+} и участком Q[o]. Считается, что дифениламин является неконкурентным ингибитором участка Q[o]. Установлено, что дифениламин при концентрации более 10 мМ влияет на количество убихинона в участке Q[o], снижая количество молекул в участке Q[o] с 2 до 1. Дифениламин может замещать более слабо связанный из двух убихинонов в участке Q[o]. США, Johnson Res. Fdn, Dep. Biochem. and Biophys., Univ. Pennsylvania, Philadelphia, PA 19104. Библ. 37

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: ЦИТОХРОМ BC[1]
УБИХИНОН
УБИГИДРОГИНОН-ЦИТОХРОМ-С-ОКСИДОРЕДУКТАЗА
УЧАСТОК Q[O]
КЛАСТЕР [2FE-2S]{2+}
ВОССТАНОВЛЕНИЕ
ДИФЕНИЛАМИН
ДЕЙСТВИЕ
RODOBACTER CAPSULATUS

Доп.точки доступа:
Sharp, R.Eryl; Palmitessa, Aimee; Gibney, Brian R.; White, Jennifer L.; Moser, Christopher C.; Daldal, Fevzi; Dutton, P.Leslie

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.03-04Б2.260

Niebisch, Axel.
Molecular analysis of the cytochrome bc[1]-aa[3] branch of the Corynebacterium glutamicum respiratory chain containing an unusual diheme cytochrome c[1] [Text] / Axel Niebisch, Michael Bott // Arch. Microbiol. - 2001. - Vol. 175, N 4. - P282-294 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Молекулярный анализ ветви цитохрома bc[1]-aa[3] дыхательной цепи Corynebacterium glutamicum, содержащей необычный дигемовый цитохром c[1]
Аннотация: Идентифицировали гены цитохром-aa[3]-оксидазы и комплекса цитохрома bc[1] грамположительной почвенной бактерии Corynebacterium glutamicum. Моноцистронный ген ctaD кодирует белок 65 кД, со свойствами, типичными для субъединицы I цитохром-aa[3]-оксидаз. У делеционного мутанта ctaD нарушен рост на минимальной среде с глюкозой. Гены субъединицы III цитохрома aa[3] (ctaE) и 3 субъединиц комплекса цитохрома bc[1] (qcrABC) образуют кластер ctaE-qrcCAB. Анализ выведенной первичной структуры показал, что цитохром c[1] (QcrC, 30 кД) содержит 2 мотива Cys-X-X-Cys-His для ковалентного связывания гема, что указывает на дигемовый тип цитохрома типа c; железо-серный белок Риске (QcrA, 45 кД) содержит 3 трансмембранных спирали в N-концевой области; цитохром b (QcrB, 60 кД) содержит кроме консервативной части с 8 трансмембранными спиралями, удлиненный цитоплазматический C-конец (примерно 120 аминокислотных остатков). У мутанта 'ДЕЛЬТА'qcrCAB нарушен рост на минимальной среде с глюкозой, что указывает на важность пути bc[1]-aa[3] для дыхания в этих условиях. Германия, Inst. Biotechnol. 1, Forschungszentrum Julich GmbH, 52425 Julich. Библ. 56

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.03
Рубрики: ЦИТОХРОМ BC[1]
ЦИТОХРОМ-AA[3]-ОКСИДАЗА
ГЕНЫ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ДЫХАТЕЛЬНАЯ ЦЕПЬ
ДИГЕМОВЫЙ ЦИТОХРОМ
CORYNEBACTERIUM GLUTAMICUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Bott, Michael

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.02-04Б2.707

Kim, Chong H.
Dispution of the gene encoding subunit VI of yeast cytochrome bc[1] complex causes respiratory deficiency of cells with reduced cytochrome c levels [Text] / Chong H. Kim, Richard S. Zitomer // FEBS Zett. - 1990. - Vol. 266, N 1-2. - P78-82 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Разрыв гена, кодирующего VI субъединицу комплекса цитохромов bc[1], вызывает дыхательную недостаточность клеток со сниженными уровнями цитохрома c
Аннотация: У шт. Saccharomyces cerevisiae с делецией гена CYC1, кодирующего цитохром c, и одновременно с разрывом в гене VI субъединицы комплекса цитохромов bc[1], утрачена способность размножаться на неображиваемых источниках c. Введение в мутантные клетки плазмиды с нормальным аллелем того или другого из двух поврежденных генов снимает дыхательную недостаточность. Очевидно, при лимитировании уровней цитохрома c для митохондриального дыхания необходима нормальная VI субъединица комплекса bc[1] (мол. м. 17 кД). Ил. 2. Табл. 3. Библ. 34. США, Dep. of Biol., Rensselaer Polytechnic Inst., Troy 12181.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.35.03
Рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
ШТАММ HR2
ГЕНЫ
ГЕН СУБЪЕДИНИЦЫ VI ЦИТОХРОМА BC[1]
РАЗРЫВ ГЕНА
ДЫХАТЕЛЬНАЯ НЕДОСТАТОЧНОСТЬ
ЦИТОХРОМЫ
ЦИТОХРОМ BC[1]
СУБЪЕДИНИЦА VI
СТРУКТУРАФУНКЦИИ СООТНОШЕНИЕ
МИТОХОНДРИАЛЬНОЕ ДЫХАНИЕ

Доп.точки доступа:
Zitomer, Richard S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 92.09-04Я6.140

Phillips, J. D.
A nuclear gene encoding a protein required for mitochondrial cytochrome bc[1] complex activity [Text] / J. D. Phillips, B. L. Trumpower // J. Cell Biol. - 1990. - Vol. 111, N 5 , Pt 2. - P453 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Ядерный ген, кодирующий белок, необходимый для активности митохондриального комплекса цитохрома bc[1]
Аннотация: Комплекс цитохрома bc[1] в Saccharomyces cerevisiae представляет собой комплекс митохондриальных мембран, состоящий из 9 субъединиц. Наиболее мелкая субъединица с мол. м. 7,3 кД кодируется ядерным геном QCR 9. Делеционный мутант по QCR 9, получивший название QDP 1, теряет способность к росту на неферментируемых источниках углерода при 37'ГРАДУС' С. Комплекс bc[1] из мутантного штамма JDP 1 обладает пониженной активностью убихинол-цитохром-с-оксидоредуктазы (5% от контроля). На оптич. спектре штамма JDP 1 выявляется изменение профиля цитохрома b. Аналогичный измененный профиль цитохрома обнаруживается у др. мутантного штамма дрожжей JPJ 1 с делецией белка Риске. При вестерн-блотинге мембранных белков обоих мутантных штаммов отмечено снижение уровня железосерного белка Риске. Авт. считают, что это снижение может лежать в основе уменьшения размера мутантных Кл. США, Dartmouth Med. Sch., Hanover, NH 03756.

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.07
Рубрики: МИТОХОНДРИИ
ФЕРМЕНТЫ
ЦИТОХРОМ BC[1]
ГЕНЫ
ЯДРО
ДРОЖЖИ

Доп.точки доступа:
Trumpower, B.L.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска