СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ЦЕЛЛОБИОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 29
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-29

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.08-04Б3.126

Cellobiose dehydrogenase (cellobiose oxidase) from Phanerochaete chrysosporium as a wood-degrading enzyme. Studies on cellulose, xylan and synthetic lignin [Text] / G. Henriksson [et al.] // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1995. - Vol. 42, N 5. - P790-796 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Целлобиозодегидрогеназа (целлобиозоксидаза) из Phanerochaete chrysosporium как фермент, деградирующий древесину. Изучение целлюлозы, ксилана и синтетического лигнина
Аннотация: Degradation of carboxymethylcellulose (CMC), xylan and synthetic lignin was studied in a cellobiose dehydrogenase system, that redued Fe(III) to Fr(II) with cellobiose as electron donor, which in the presence of hydrogen peroxide degraded all the above representatives of the main wood components, probably by forming Fenton's reagent. The production of hydroxyl radicals was shown by benzoate decarboxylation. For the CMC and xylan studies viscometry was used, shile lignin degradation was studied by measuring the passage of {14}C-labelled synthetic lignin (DHP) through membranes of different molecular-mass cut-off. The possible participation of cellobiose dehydrogenase, Fe(III) and hydrogen peroxide in wood degradation by white-rot and brown-rot fungi is discussed. Швеция, Dept Biochem., Biomed Cent., Univ. Uppsala, Box 576, S-751 23 Uppsala. Библ. 42

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.17.17
Рубрики: БИОДЕГРАДАЦИЯ
ДРЕВЕСИНА
ЦЕЛЛЮЛОЗА
КСИЛАН
СИНТЕТИЧЕСКИЙ ЛИГНИН
ЦЕЛЛОБИОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
АКТИВНОСТЬ
PHANEROCHAETE CHRYSOSPORIUM

Доп.точки доступа:
Henriksson, G.; Ander, P.; Pettersson, B.; Pettersson, G.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.169

Cellobiose dehydrogenase (cellobiose oxidase) from Phanerochaete chrysosporium as a wood-degrading enzyme. Studies on cellulose, xylan and synthetic lignin [Text] / G. Henriksson [et al.] // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1995. - Vol. 42, N 5. - P790-796 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Целлобиозодегидрогеназа (целлобиозоксидаза) из Phanerochaete chrysosporium как фермент, деградирующий древесину. Изучение целлюлозы, ксилана и синтетического лигнина
Аннотация: Degradation of carboxymethylcellulose (CMC), xylan and synthetic lignin was studied in a cellobiose dehydrogenase system, that redued Fe(III) to Fr(II) with cellobiose as electron donor, which in the presence of hydrogen peroxide degraded all the above representatives of the main wood components, probably by forming Fenton's reagent. The production of hydroxyl radicals was shown by benzoate decarboxylation. For the CMC and xylan studies viscometry was used, shile lignin degradation was studied by measuring the passage of {14}C-labelled synthetic lignin (DHP) through membranes of different molecular-mass cut-off. The possible participation of cellobiose dehydrogenase, Fe(III) and hydrogen peroxide in wood degradation by white-rot and brown-rot fungi is discussed. Швеция, Dept Biochem., Biomed Cent., Univ. Uppsala, Box 576, S-751 23 Uppsala. Библ. 42

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: БИОДЕГРАДАЦИЯ
ДРЕВЕСИНА
ЦЕЛЛЮЛОЗА
КСИЛАН
СИНТЕТИЧЕСКИЙ ЛИГНИН
ЦЕЛЛОБИОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
АКТИВНОСТЬ
PHANEROCHAETE CHRYSOSPORIUM

Доп.точки доступа:
Henriksson, G.; Ander, P.; Pettersson, B.; Pettersson, G.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.04-04Б3.53

Purification and characterization of cellobiose dehydrogenases from the white rot fungus Trametes versicolor [Text] / B. P. Roy [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 1996. - Vol. 62, N 12. - P4417-4427 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Очистка и характеристика целлобиозодегидрогеназы из гриба белой гнили Trametes versicolor
Аннотация: Две целлобиозодегидрогеназы из гриба белой гнили Trametes versicolor очищены до электрофоретической гомогенности (в 4,9 раз) с помощью ультрафильтрации и ИОХ на ДЭАЭ-Сефакриле, Сефакриле S300 и Моно Q. Очищенные ферменты имели мол. м. 97 и 80 кД с pI 4,2 и 6,4, соотв. Описаны некоторые свойства ферментов (действие на различные субстраты, влияние ингибиторов и др.). США, Research and Development II, Air Products and Chemicals, Inc., Allentown, Pennsylvania 18195-1501. Библ. 58

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ЦЕЛЛОБИОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
ДВА БЕЛКА
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
TRAMETES VERSICOLOR (FUNGI)
ЛИГНИН
БИОДЕГРАДАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Roy, B.P.; Dumonceaux, T.; Koukoulas, A.A.; Archibald, F.S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 98.07-04В2.165

Purification and characterization of cellobiose dehydrogenases from the white rot fungus Trametes versicolor [Text] / B. P. Roy [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 1996. - Vol. 62, N 12. - P4417-4427 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Очистка и характеристика целлобиозодегидрогеназы из гриба белой гнили Trametes versicolor
Аннотация: Две целлобиозодегидрогеназы из гриба белой гнили Trametes versicolor очищены до электрофоретической гомогенности (в 4,9 раз) с помощью ультрафильтрации и ИОХ на ДЭАЭ-Сефакриле, Сефакриле S300 и Моно Q. Очищенные ферменты имели мол. м. 97 и 80 кД с pI 4,2 и 6,4, соотв. Описаны некоторые свойства ферментов (действие на различные субстраты, влияние ингибиторов и др.). США, Research and Development II, Air Products and Chemicals, Inc., Allentown, Pennsylvania 18195-1501. Библ. 58

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ЦЕЛЛОБИОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
ДВА БЕЛКА
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
TRAMETES VERSICOLOR (FUNGI)
ЛИГНИН
БИОДЕГРАДАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Roy, B.P.; Dumonceaux, T.; Koukoulas, A.A.; Archibald, F.S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.01-04Б2.64

Substrate specificity of cellobiose dehydrogenase from Phanerochaete chrysosporium [Text] / Gunnar Henriksson [et al.] // Biochim. et biophys. acta. Protein Struct. and Mol. Enzymol. - 1998. - Vol. 1383, N 1. - P48-54 . - ISSN 0167-4838
Перевод заглавия: Субстратная специфичность целлобиозодегидрогеназы из Phanerochaete chrysosporium
Аннотация: Изучение субстратной специфичности очищенной в 95 раз целлобиозодегидрогеназы из P. chrysosporium с различными моносахарами, биозами, триозами и тетраозами показало, что каталитический центр этого фермента образует узкую впадину с двумя связывающими гексозы субцентрами. Кинетические данные также показали, что 'бета'-ди- или олигосахариды являются предпочтительными электронными донорами с соответствующими значения K[m] и K[cat]. Отмечают неожиданный факт, что с тиоцеллобиозой наблюдали даже более высокую величину K[cat], чем с целлобиозой (25,6 и 15,7 сек{-1} соответственно), хотя величина K[m] была несколько больше (1,2 и 0,11 mM соответственно). Подробно описывают процесс очистки фермента в пять стадий с использованием разделения на ДЭАЭ- и фенил-Сефарозе, High-load Q Сефарозе и ультрагель-фильтрации через колонку Биогеля P-100. Швеция, Dep. Biochem., Biomed. center, Univ. Uppsala, S-751 23 Uppsala. Библ. 38

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЦЕЛЛОБИОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
ОЧИСТКА
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
PHANEROCHAETE CHRYSOSPORIUM

Доп.точки доступа:
Henriksson, Gunnar; Sild, Veljo; Szabo, Istvan; Pettersson, Goran; Johansson, Gunnar

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.05-04Б3.132

Igarashi, Kiyohiko.
Cellobiose dehydrogenase enhances Phanerochaete chrysosporium cellobiohydrolase I activity by relieving product inhibition [Text] / Kiyohiko Igarashi, Masahiro Samejima, Karl-Erik L. Eriksson // Eur. J. Biochem. - 1998. - Vol. 253, N 1. - P101-106 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Целлобиозодегидрогеназа увеличивает активность целлобиогидролазы I из Phanerochaete chrysosporium благодаря удалению ингибирующего продукта
Аннотация: Расщепление бактериальной микрокристаллической целлюлозы целлобиогидролазой I (CBHI) значительно ускоряется в присутствии редокс-системы целлобиозодегидрогеназа (CDH)/феррицианид, по сравнению с одной CBHI. Для объяснения этого явления применили модельную систему с п-нитрофенил-'бета'-D-целлобиозидом (НФЦБ) в качестве субстрата, измеряя активность CBHI с добавлением и без добавления CDH редокс-системы. Наблюдали сильное повышение активности CBHI при гидролизе НФЦБ в присутствии редокс-системы. Обнаружили, что величина K[m] при гидролизе НФЦБ с помощью CBHI была ниже в присутствии CDH/феррицианид редокс-системы, чем при ее отсутствии (142 мкМ и 384 мкМ соответственно), тогда как между величинами k[cat] в этих условиях разницы не наблюдали. Заключили, что целлюлазная активность повышается скорее за счет увеличения сродства к НФЦБ, а не за счет увеличения скорости гидролиза. Этим показали, что целлобиоза, образующаяся при гидролизе, действует как конкурентный ингибитор взаимодействия между CBHI и НФЦБ. Это подтверждается и тем, что добавленная к смеси целлобиоза конкурентно тормозила гидролиз НФЦБ с помощью CBHI в отсутствии CDH редокс-системы, при этом величина K[i] составила 65 мкМ. Заключают, что в присутствии CDH редокс-системы активность CDHI увеличивается вследствие уменьшения ингибирующего влияния целлобиозы благодаря ее окислению в целлобиолактон. Япония, Dep. Biomaterials Sci., Sch. Agr. and Life Sci., Univ. Tokyo, Yayoi 1-1-1, Bunkyo-ku, Tokyo. Библ. 32

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: ЦЕЛЛОБИОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
ЦЕЛЛЮЛОЗА
РАСЩЕПЛЕНИЕ
ЦЕЛЛОБИОГИДРОЛАЗА
АКТИВНОСТЬ
ПОВЫШЕНИЕ
PHANEROCHAETE CHRYSOSPORIUM (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Samejima, Masahiro; Eriksson, Karl-Erik L.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.06-04Б2.63

Schou, Charlotte.
Characterization of a cellobiose dehydrogenase from Humicola insolens [Text] / Charlotte Schou, Margrethe H. Christensen, Martin Schulein // Biochem. J. - 1998. - Vol. 330, N 1. - P565-571 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Характеристика целлобиозодегидрогеназы из Humicola insolens
Аннотация: Выделили и очистили основную целлобиозодегидрогеназу (ЦД), секретируемую термофильным грибом мягкой гнили H. insolens во время роста на целлюлозе. ЦД являлась гемофлавопротеином с молек. массой 92 килодальтона, окисляла аномерный углерод целлобиозы, р-римые целлоолигосахариды, лактозу, ксилобиозу и мальтозу. Возможными акцепторами электронов являлись 2,6-дихлорфенолиндофенол, метиленовый синий, 3,5-ди-t-бутил-1,2-бензохинон, феррицианид калия, цитохром c и молекулярный кислород. Окисление простетических групп кислородом прослеживалось при 449 нм для флавиновой группы и при 562 нм для группы гема. Оптимум pH окисления значительно менялся в зависимости от акцепторов электронов от pH 4 (для органических акцепторов) до pH 7. Высокая активность ЦД наблюдалась при 65'ГРАДУС'C. Германия, Lovens kemiske Fabrok, DK-2750. Библ. 23

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЦЕЛЛОБИОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
HUMICOLA INSOLENS

Доп.точки доступа:
Christensen, Margrethe H.; Schulein, Martin

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 99.09-04В2.140

Small-angle X-ray scattering studies on cellobiose dehydrogenase from Phanerochaete chrysosporium [Text] / Dieter Lehner [et al.] // Biochim. et biophys. acta. Protein Struct. and Mol. Enzymol. - 1996. - Vol. 1293, N 1. - P161-169 . - ISSN 0167-4838
Перевод заглавия: Исследование с помощью малоуглового рассеяния рентгеновских лучей целлобиозодегидрогеназы из Phanerochaete chrysosporium
Аннотация: При ограниченном протеолизе папаином целлобиозодегидрогеназы из белой гнили Phanerochaete chrysosporium фермент расщепляется на 2 фрагмента, содержащие ФАД и гем, соотв. Для исследования размера и формы интактного фермента и его фрагментов в р-ре использован метод малоуглового рассеяния рентгеновских лучей. Наибольший размер интактного фермента составляет 18 нм, а соотв. величины для двух фрагментов составляют около 9 нм. Интактный фермент и его фрагменты, по-видимому, имеют вытянутую форму, причем поперечное сечение ФАД-содержащего фрагмента (диаметр 4,3-5,1 нм) значительно больше, чем сечение гем-содержащего фрагмента (диаметр 3,3 нм). Предполагается коллинеарное расположение двух доменов в частице фермента. Предложена структурная модель фермента, в к-рой предполагается наличие гибкого линкера между двумя доменами. Австрия, Inst. Physical Chem., Univ. Graz, A-8010 Graz. Библ. 32

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ЦЕЛЛОБИОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФРАГМЕНТЫ
РАЗМЕР И ФОРМА
МАЛОУГЛОВОЕ РАССЕЯНИЕ РЕНТГЕНОВСКИХ ЛУЧЕЙ
СТРУКТУРНАЯ МОДЕЛЬ
PHANEROCHAETE CHRYSOSPORIUM

Доп.точки доступа:
Lehner, Dieter; Zipper, Peter; Henriksson, Gunnar; Pettersson, Goran

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.09-04Б2.311

Cloning and sequencing of a gene encoding cellobiose dehydrogenase from Trametes versicolor [Text] / T. J. Dumonceaux [et al.] // Gene. - 1998. - Vol. 210, N 2. - P211-219 . - ISSN 0378-1119
Перевод заглавия: Клонирование и секвенирование гена, кодирующего целлобиозодегидрогеназу из Trametes versicolor
Аннотация: С использованием зондов, основанных на гене cdh Phanerochaeta chrysosporium (Pc), выделен геномный клон гена cdh Trametes versicolor (Tv), кодирующего целлобиозодегидрогеназу (I). Ген cdh Tv имеет кодирующую последовательность длиной 3091 п. н., прерванную 14 интронами. У Tv ген cdh является однокопийным и в целлюлолитич. условиях дает один транскрипт, к-рый использован для получения почти полноразмерной кДНК для мРНК cdh. I Tv/IA имеет длину 768 остатков, включая сигнальный пептид длиной 19 остатков, и на 73% идентичен I Pc (IB). IA и IB имеют одинаковую общую структурную организацию и похожи на др. гемофлавоферменты. Остатки гис[109] и мет[61] в N-концевом домене, вероятно, участвуют в связывании гема. C-концевой домен содержит консенсусную последовательность связывания флавина в области остатков 217-222. Хотя IA связывается с целлюлозой (II), он не имеет гомологии с доменами связывания II из бактерий и фагов. Однако IA имеет сильную гомологию с доменом связывания II из IB. Канада, Dep. Natural Resource Sci., Mc Gill Univ., Ste. Anne de Bellevue, H9X 3V9. Библ. 37

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.17.03
Рубрики: ГЕНЫ
ГЕН ЦЕЛЛОБИОЗОДЕГИДРОГЕНАЗЫ CDH
КЛОНИРОВАНИЕ
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ФЕРМЕНТЫ
ЦЕЛЛОБИОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА CDH
СИНТЕЗ
СТРУКТУРА
TRAMETES VERSICOLAR (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Dumonceaux, T.J.; Bartholomew, K.A.; Charles, T.C.; Moukha, S.M.; Archibald, F.S.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 99.12-04В2.157

Fang, J.
Cellobiose dehydrogenase from Shizophyllum commune: Purification and study of some catalytic, inactivation, and cellulose-binding properties [Text] / J. Fang, W. Liu, P. J. Gao // Arch. Biochem. and Biophys. - 1998. - Vol. 353, N 1. - P37-46 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Дегидрогеназа целлобиозы из Schizophyllum commune: очистка и исследование некоторых каталитических свойств, инактивации и связывания целлюлозы
Аннотация: Целлобиозодегидрогеназу (ЦДГ), секретируемую S. commune при росте на целлюлозе, очистили, используя фракционирование (NH[4])[2]SO[4] и колоночную хр-фию. Мол. м., по данным ЭФ в ПААГ, в присутствии додецилсульфата Na, 102 кД. Нативная форма ЦДТ имеет максимумы поглощения при 418, 529 и 565 нм. ЦДТ может окислять целлобиозу, целлотриозу, целлотетраозу, целлопентаозу и лактозу, но не моносахариды и др. дисахариды. Определенные кинетические параметры, лучший субстрат - целлобиоза, худший - лактоза, K[кат]/K[м], соотв., 433 мМ{-1} c{-1} и 56 мМ{-1} c{-1}, лучший акцептор электронов - цитохром c. ЦДТ может восстанавливать кислород с образованием H[2]O[2]. Фермент термочувствителен, оптимум pH 4,5, способен связывать микрокристаллическую и обработанную кислотой целлюлозу. Китай, State Key Lab. Microbial Technology, Shandong Univ., Jinan, 250100. Библ. 35

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ЦЕЛЛОБИОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
SHIZOPHYLLUM COMMUNE

Доп.точки доступа:
Liu, W.; Gao, P.J.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 00.09-04В2.196

Cloning of a gene encoding cellobiose dehydrogenase [Text] / T. J. Dumonceaux [et al.] // 7th Int. Conf. Biotechnol. Pulp. and Parer Ind., Vancover, June 16-19, 1998. - Montreal, 1998. - Vol. B. - P221-224 . - ISBN 1-896742-35-1
Перевод заглавия: Клонирование гена, кодирующего целлобиозодегидрогеназу [CDH]
Аннотация: Показано, что изолированный из базидиомицета Trametes versicolor 52J кодирующий целлобиозодегидрогеназу ген cdh включает 3091 п. н. последовательности, разделенной 14 интронами. Этот ген был представлен единичной копией и соответствовал 768 аминокислотным остаткам, включая сигнальный пептид (19 аминокислот). Кодируемый геном полипептид идентичен на 73% CDH из Phanerochaete chrysosporium, причем сильная гомология обнаруживалась в обл. связывания целлюлозы. Канада, Dep. Nat. Res. Sci., McGill Univ. Библ. 23

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ЦЕЛЛОБИОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
ГЕН CDH
КЛОНИРОВАНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
TRAMETES VERSICOLOR (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Dumonceaux, T.J.; Bartholomew, K.A.; Charles, T.C.; Moukha, S.M.; Archibald, F.S.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 01.08-04В2.57

Cellobiose dehydrogenase from the fungi Phanerochaete chrysosporium and Humicola insolens. A flavohemoprotein from Humicola insolens contains 6-hydroxy-fad as the dominant active cofactor [Text] / Kiyoshiko Igarashi [et al.] // J. Biol. Chem. - 1999. - Vol. 274, N 6. - P3338-3344 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Целлобиозодегидрогеназа из грибов Phanerochaete chresosporium и Humicola insolens. Флавогемопротеин из Humicola insolens содержит 6-гидрокси-ФАД как доминантный активный кофактор
Аннотация: Целлобиозодегидрогеназу (ЦДГ) очистили из P. chresosporium и H. insolens и охарактеризовали (P. c. ЦДГ и H. i. ЦДГ, соотв.). Оптимум рН для P. c. ЦДГ - 3,5-4, для H. i. ЦДГ - 7,5-8,0; удельная активность P. c. ЦДГ в 10 р. выше. Спектры типичны для гемопротеинов (максимум при 421 нм), разница выявляется в области 45-500 и 300-400 нм, что связывают с различием флавинового хромофора. Исследованы спектры поглощения и точки перехода окисленных и восстановленных форм гемовых доменов, а также проведено сравнение флавиновых доменов. Каталитические сайты окисления целлобиозы находится во флавиновых доменах, спектры поглощения к-рых разные у разных ЦДГ. Флавиновый домен P. c. ЦДГ на 95% содержит ФАД, H. i. ЦДГ - смесь 60% 6-гидрокси-ФАД и 40% ФАД, что подтверждается также спектрофотометрически. Япония, Dep. Biomaterials Sci., Sch. Agr. Life Sci., Univ. Tokyo, Bunkyo-ku, Tokyo 113-8657. Библ. 30

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: ЦЕЛЛОБИОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
ОЧИСТКА
СРАВНИТЕЛЬНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
ФАД
6-ГИДРОКСИ-ФАД
КОФАКТОРНАЯ ФУНКЦИЯ
PHANEROCHAETE
HUMICOLA INSOLENS

Доп.точки доступа:
Igarashi, Kiyoshiko; Verhagen, Marc F.J.M.; Samejima, Masahiro; Sch:ulein, Martin; Eriksson, Karl-Erik L.; Nishino, Takeshi

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 03.06-04Б3.181

Synergistic effects of cellobiose dehydrogenase, cellulases, and 'бета'-glucosidase from Irpex lacteus in the degradation of various types of cellulose [Text] / Pham Quy Hai [et al.] // Oyo toshitsu kagaku = J. Appl. Glycosci. - 2002. - Vol. 49, N 1. - P9-17 . - ISSN 1344-7882
Перевод заглавия: Синергидное действие целлобиозодегидрогеназы, целлюлаз и 'бета'-глюкозидазы из Irpex lacteus в деградации различных типов целлюлозы
Аннотация: Изучали синергидное действие при деградации бактериальной целлюлозы (BC), Avicel и H[3]PO[4]-набухший Avicel (HA) целлобиозодегидрогеназы (CDH) и 'бета'-1,4-глюконаз из Irpex lacteus, включая экзоцеллюлазу (Ex-1), эндоцеллюлазу (En-1) и 'бета'-глюкозидазу. Показано, что CDH эффективно способствовал и деградации целлюлоз с помощью Ex-1 и синергизму Ex-1 и En-1, но лишь умеренно способствовал деградации с помощью En-1. Кинетическое изучение показало, что CDH усиливала деградацию целлюлозы под действием Ex-1 более эффективно, чем под 'бета'-глюкозида. Усиление деградирующей целлюлозу способности целлюлаз под действием синергидно действующих CDH и En-1. Япония, Dep. Chem. and Material Eng., Fac. Eng., Shinshu Univ., 4-17.1, Wakasato, Nagano 380-8553. Библ. 36

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: ЦЕЛЛЮЛОЗЫ
РАЗЛИЧНЫЕ ТИПЫ
БИОДЕГРАДАЦИЯ
ФЕРМЕНТЫ
СИНЕРГИДНОЕ ДЕЙСТВИЕ
ЦЕЛЛОБИОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
ЦЕЛЛЮЛАЗЫ
'БЕТА'-ГЛЮКОЗИДАЗА

Доп.точки доступа:
Hai, Pham Quy; Nozaki, Kouichi; Amano, Yoshihiko; Kanda, Takahisa

14.

РЖ ВИНИТИ 68 (BI04) 03.09-04В5.72

Do the extracellular enzymes cellobiose dehydrogenase and manganese peroxidase form a pathway in lignin biodegradation? [Text] / Lars Hilden [et al.] // FEBS Lett. - 2000. - Vol. 477, N 1-2. - P79-83 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Образуют ли внеклеточные ферменты целлобиозодегидрогеназа и Mn-пероксидаза систему биодеградации лигнина?
Аннотация: Считается, что внеклеточная Mn-пероксидаза разлагает лигнин путем зависимого от перекиси водорода окисления Mn(II) до активного Mn(III), атакующего лигнин. Однако, Mn(III) не способен непосредственно окислять нефенольные лигниновые структуры, преобладающие в природном лигнине. Предобработка модельного лигнинового соединения другим внеклеточным ферментом - целлобиозодегидрогеназой - позволяет Mn-пероксидазной системе окислять его. В основе этого процесса лежит деметоксилирование и/или гидроксилирование, т. е. конверсия нефенольной структуры в фенольную, опосредуемая образуемыми целлобиозодегидрогеназой гидроксильными радикалами. Т. обр., целлобиозодегидрогеназа и Mn-пероксидаза образует внеклеточную систему биодеградации лигнина грибами Phanerochaete chrysosporium. В данной работе для анализа использовали обращеннофазную жидкостную хроматографию под давлением, газовую хроматографию, масс-спектроскопию и УФ-спектроскопию. Швеция, Dep. Pulp and Paper Chem. and Technol., Royal Inst. Technol. Drottning Kristinas vag 53, SE-100 44 Stockholm

ГРНТИ	68.37.31

ВИНИТИ 681.37.31.02.07
Рубрики: RHANEROCHAETE CHRYSOSPORIUM (FUNGI)
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ЦЕЛЛОБИОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
MN-ПЕРОКСИДАЗА
СИСТЕМА БИОДЕГРАДАЦИИ
ЛИГНИН
БИОДЕГРАДАЦИЯ
МЕХАНИЗМЫ

Доп.точки доступа:
Hilden, Lars; Johansson, Gunnar; Pettersson, Goran; Li, Jiebing; Ljungquist, Pierre; Henriksson, Gunnar

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 03.09-04Б3.57

Do the extracellular enzymes cellobiose dehydrogenase and manganese peroxidase form a pathway in lignin biodegradation? [Text] / Lars Hilden [et al.] // FEBS Lett. - 2000. - Vol. 477, N 1-2. - P79-83 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Образуют ли внеклеточные ферменты целлобиозодегидрогеназа и Mn-пероксидаза систему биодеградации лигнина?
Аннотация: Считается, что внеклеточная Mn-пероксидаза разлагает лигнин путем зависимого от перекиси водорода окисления Mn(II) до активного Mn(III), атакующего лигнин. Однако, Mn(III) не способен непосредственно окислять нефенольные лигниновые структуры, преобладающие в природном лигнине. Предобработка модельного лигнинового соединения другим внеклеточным ферментом - целлобиозодегидрогеназой - позволяет Mn-пероксидазной системе окислять его. В основе этого процесса лежит деметоксилирование и/или гидроксилирование, т. е. конверсия нефенольной структуры в фенольную, опосредуемая образуемыми целлобиозодегидрогеназой гидроксильными радикалами. Т. обр., целлобиозодегидрогеназа и Mn-пероксидаза образует внеклеточную систему биодеградации лигнина грибами Phanerochaete chrysosporium. В данной работе для анализа использовали обращеннофазную жидкостную хроматографию под давлением, газовую хроматографию, масс-спектроскопию и УФ-спектроскопию. Швеция, Dep. Pulp and Paper Chem. and Technol., Royal Inst. Technol. Drottning Kristinas vag 53, SE-100 44 Stockholm

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: RHANEROCHAETE CHRYSOSPORIUM (FUNGI)
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ЦЕЛЛОБИОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
MN-ПЕРОКСИДАЗА
СИСТЕМА БИОДЕГРАДАЦИИ
ЛИГНИН
БИОДЕГРАДАЦИЯ
МЕХАНИЗМЫ

Доп.точки доступа:
Hilden, Lars; Johansson, Gunnar; Pettersson, Goran; Li, Jiebing; Ljungquist, Pierre; Henriksson, Gunnar

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 04.02-04В2.192

Do the extracellular enzymes cellobiose dehydrogenase and manganese peroxidase form a pathway in lignin biodegradation? [Text] / Lars Hilden [et al.] // FEBS Lett. - 2000. - Vol. 477, N 1-2. - P79-83 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Образуют ли внеклеточные ферменты целлобиозодегидрогеназа и Mn-пероксидаза систему биодеградации лигнина?
Аннотация: Считается, что внеклеточная Mn-пероксидаза разлагает лигнин путем зависимого от перекиси водорода окисления Mn(II) до активного Mn(III), атакующего лигнин. Однако, Mn(III) не способен непосредственно окислять нефенольные лигниновые структуры, преобладающие в природном лигнине. Предобработка модельного лигнинового соединения другим внеклеточным ферментом - целлобиозодегидрогеназой - позволяет Mn-пероксидазной системе окислять его. В основе этого процесса лежит деметоксилирование и/или гидроксилирование, т. е. конверсия нефенольной структуры в фенольную, опосредуемая образуемыми целлобиозодегидрогеназой гидроксильными радикалами. Т. обр., целлобиозодегидрогеназа и Mn-пероксидаза образует внеклеточную систему биодеградации лигнина грибами Phanerochaete chrysosporium. В данной работе для анализа использовали обращеннофазную жидкостную хроматографию под давлением, газовую хроматографию, масс-спектроскопию и УФ-спектроскопию. Швеция, Dep. Pulp and Paper Chem. and Technol., Royal Inst. Technol. Drottning Kristinas vag 53, SE-100 44 Stockholm

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: RHANEROCHAETE CHRYSOSPORIUM (FUNGI)
ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ЦЕЛЛОБИОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
MN-ПЕРОКСИДАЗА
СИСТЕМА БИОДЕГРАДАЦИИ
ЛИГНИН
БИОДЕГРАДАЦИЯ
МЕХАНИЗМЫ

Доп.точки доступа:
Hilden, Lars; Johansson, Gunnar; Pettersson, Goran; Li, Jiebing; Ljungquist, Pierre; Henriksson, Gunnar

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 04.05-04В2.133

Карапетян, К. Н.
Целлобиозодегидрогеназа почвенного гриба ИНБИ 2-26 [Текст] / К. Н. Карапетян, С. Н. Ячкова // Биология - наука XXI века. - Пущино, 2003. - С. 105
Аннотация: Выделена целлобиозодегидрогеназа (CDH) из безлакказного клона неспорогенного почвенного гриба ИНБИ 2-26, обнаруженного в южно-вьетнамских почвах с высоким содержанием диоксинов (следствие обработки дефолиантом в годы вьетнамской войны). Мол. масса CDH составляет 'ПРИБЛ='94 Кд. CDH окисляет целлобиозу (K[m] 37; 4.5'+-'1.5 и 5 'мю'М при рН 4, 6 и 8, соотв.) и лактозу (K[m] 56 'мю'M при рН 6), восстанавливая дихлорфенолиндофенол (ДФИ) или цитохром c{3+}. Моносахариды (L-Rha, 2-дезокси-D-Glc и D-Glc), а также мальтоза (2 мМ) и молекулярный кислород - очень плохие субстраты CDH. Гентиобиоза и хитотриоза также слабо окисляются при концентрациях 0,5-1 мМ. Ни гентиобиоза, ни хитотриоза, ни метил-в-целлобиозид в конц-иях, в 100 раз превышающих конц-ию лактозы, не ингибировали действие CDH. Как и другие CDH, фермент селективно адсорбируется на целлюлозе. В цитратно-фосфатном буфере при рН от 4 до 8 CDH сохраняет 50% максимальной активности (pH 5.5-7) с целлобиозой и ДФИ в качестве субстратов. Она менее термостабильна, чем грибные целлюлазы ('тау'[1/2]5 мин при 60'ГРАДУС'C). В ходе опыта было выявлено, что данный фермент теряет активность при интенсивном встряхивании в течение 1-2 ч. При 55'ГРАДУС'C 'тау'[1/2]1 ч (рН 6), а при рН 4 и 8 - в 20 и 4 раза меньше. Восстановление целлобиозой при рН 4 и 8 повышает стабильность CDH ДФИ в 3-7 раз, а окисление фермента ДФИ в 8 раз снижает стабильность при рН 6 по сравнению с восстановленной формой CDH

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ПОЧВЕННЫЕ ГРИБЫ
ЦЕЛЛОБИОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Ячкова, С.Н.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 04.10-04Б3.109

Разложение лигноуглеводного субстрата почвенными грибами - продуцентами лакказы и целлобиозодегидрогеназы [Текст] / Л. Г. Васильченко [и др.] // Прикл. биохимия и микробиол. - 2004. - Т. 40, N 1. - С. 51-56 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Исследован рост неспорулирующих мицелиальных грибов ИНБИ 2-26(+) (продуцент лакказы) и ИНБИ 2-26(-) (продуцент целлобиозодегидрогеназы), а также смешанной культуры на лигноуглеводных субстратах в условиях глубинной ферментации. Степень разложения лигнина, целлюлозы и гемицеллюлоз резаной овсяной соломы за 36 сут составляла: 29,8; 51,4 и 72% для продуцента лакказы, 15,8; 33,9 и 59,1% для продуцента целлобиозодегидрогеназы и 15,8; 39,4 и 64,5% для смешанной культуры соответственно. Активность лакказы в среде при культивировании штамма 2-26(+) достигала максимума на 28 сут, активность целлобиозодегидрогеназы штамма 2-26(-) была максимальной с 14 по 28 сут. Разработан метод определения активности целлобиозодегидрогеназы в присутствии лакказы. В смешанной культуре образовывались оба фермента, однако уровень синтеза лакказы был в 1,5 раза меньше, чем у штамма 2-26(+), а синтез целлобиозодегидрогеназы был таким же, как у штамма продуцента ЦДГ. Целлобиозодегидрогеназа не усиливала действия лакказы при разложении лигнина соломы. Россия, Ин-т биохимии им. А. Н. Баха РАН, Москва, 119071; e-mail: mrabinovich@inbi.ras.ru. Библ. 23

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: РАСТИТЕЛЬНОЕ СЫРЬЕ
СОЛОМА
ЛИГНОУГЛЕВОДНЫЙ СУБСТРАТ
БИОДЕГРАДАЦИЯ
ПОЧВЕННЫЕ ГРИБЫ
ЛАККАЗА
ЦЕЛЛОБИОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
ПРОДУЦЕНТЫ
ИЗУЧЕНИЕ РОСТА
СМЕШАННЫЕ КУЛЬТУРЫ

Доп.точки доступа:
Васильченко, Л.Г.; Карапетян, К.Н.; Ячкова, С.Н.; Зернова, Е.С.; Рабинович, М.Л.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 04.12-04А3.119

An amperometric cellobiose dehydrogenase-based biosensor can be used for measurement of cellulase activity [Text] / Lars Hilden [et al.] // Anal. Biochem. - 2001. - Vol. 290, N 2. - P245-250 . - ISSN 0003-2697
Перевод заглавия: Амперометрический биосенсор на основе целлобиозодегидрогеназы для определения целлюлазной активности
Аннотация: Разработан быстродействующий, простой в использовании амперометрический ферментный биосенсор для определения активности целлюлазы при ее действии на целлюлозу с образованием целлобиозы. В качестве биорецепторного элемента прибора используется целлобиозодегидрогеназа из гриба Phanerochaete chrysosporium, иммобилизованный в тонкой пленке электроактивного полимера, покрывающий рабочий электрод. Прибор успешно апробирован для определения целлюлазной активности в серии проб. Полученные результаты совпадали с данными традиционного метода Шомодьи-Нельсона, однако анализ с помощью разработанного биосенсора был экспресснее и менее трудоемок. Швеция, Dep. Biochem., Uppsala Univ., Biomed. Ctr.; Box 576, SE-751 23 Uppsala. Библ. 31

ГРНТИ	34.53.19

ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: ЦЕЛЛЮЛАЗА
ОПРЕДЕЛЕНИЕ АКТИВНОСТИ
БИОСЕНСОРЫ
АМПЕРОМЕТРИЧЕСКИЙ СЕНСОР
ЦЕЛЛОБИОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
PHANEROCHAETE CHRYSOSPORIUM

Доп.точки доступа:
Hilden, Lars; Eng, Lars; Johansson, Gunnar; Lindqvist, Sten-Eric; Pettersson, Goran

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 10.08-04Б3.45

Cellobiose dehydrogenase from the Ligninolytic basidiomycete Ceriporiopsis subvermispora [Text] / Wolfgang Harreither [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 2009. - Vol. 75, N 9. - P2750-2757 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Целлобиозодегидрогеназа из лигнолитического базидиомицета Ceriporiopsis ubvermispora
Аннотация: В культурах избирательного делигнификатора Ceriporiopsis subvermispora, растущем на жидкой среде с целлюлозой и дрожжевым экстрактом, были выявлена целлобиозодегидрогеназа (CDH). CDH составляла до 25% внеклеточного белка на последних стадиях культивирования. Фермент был очищен в 44 раза до гомогенного состояния. Показано, что CDY наличествтвал в двух гликоформах с мол. массами 98 kD и 87 kD и содержанием углеводов 16% и 4%, соответственно. Предпочтительным субстратом для CDH были целлобиоза. Представлена молекулярная характеристика фермента. Австрия, Dep. Food Sci. and Technol., Div. Food Biotehnol., BOKU Univ. Nat. Resources and Appl. Life Sci., A-1190 Vienna. Библ. 50

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: CERIPORIOPSIS SUBVERMISPORA (FUNGI)
МИГНОЛИТИЧЕСКИЙ БАЗИДИОМИЦЕТ
ЦЕЛЛОБИОЗОДЕГИДРОГЕНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ЦЕЛЛОБИОЗА

Доп.точки доступа:
Harreither, Wolfgang; Sygmund, Christoph; Dunohfen, Evelyn; Vicuna, Rafael; Haltrich, Dietmar; Ludwig, Roland

1-20 21-29

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска