СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ФЛАВИНОКСИДОРЕДУКТАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 8
Показаны документы с 1 по 8

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.205

Inouye, Satoshi.
NAD(P)H-flavin oxidoreductase from the bioluminescent bacterium, Vibrio fischeri ATCC 7744, is a flavoprotein [Text] / Satoshi Inouye // FEBS Lett. - 1994. - Vol. 347&(!&), N 2-3. - P163-168 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: НАД(Ф)H-флавиноксидоредуктаза из биолюминесцентной бактерии Vibrio fischeri ATCC 7744 является флавопротеином
Аннотация: Ген НАД(Ф)H-флавиноксидоредуктазы из биолюминесцентной бактерии V. fischeri ATCC 7744 был экспрессирован в клетках Escherichia coli. Фермент очистили из сырого экстракта при помощи аффинной хр-фии с применением колонки Cibacron Blue 3G-A. Спектр поглощения очищенного фермента имел пики при 375 и 455 нм и плечо при 360 и 475 нм, что типично для флавопротеина. ФМН был идентифицирован как простетич. группа, не ковалентно связанная с молярным соотношением 1:1. Фермент катализировал перенос электрона от НАДH через ФМHH[2] к различным электронным акцепторам (например, метиленовый голубой, менадион, феррицианид и др.). Восстановленный флавин, продуцируемый флавинредуктазой, участвует в следующих р-циях: H[2]O[2]-образующая НАДH оксидазо-подобная, не чувствительная к кислороду нитроредуктазо-подобная, диафоразо (хинонредуктазо)-подобная, и бактериальные люциферазные реакции. Япония, Yokohama Res. Ctr, Chisso Corp., Kanazawa-ku, Yokahama 236. Библ. 37

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФЛАВИНОКСИДОРЕДУКТАЗА
НАД(Ф)H
ФЛАВОПРОТЕИН
VIBRIO FISCHERI

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.02-04Б3.80

The mechanism and substrate speicificity of the NADPH: Flavin oxidoreductase from Escherichia coli [Text] / Franck Fieschi [et al.] // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 51. - P30392-30400 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Механизм и субстратная специфичность НАДФН: флавиноксидоредуктазы из Escherichia coli
Аннотация: НАД(Ф)Н: флавиноксидоредуктазы из E. coli, Fre, является мономером 26,2 кДа, катализирует восстановление свободных флавинов НАДФН или НАДН. Исследовали структурные требования для распознавания флавинов как субстратов с помощью кинетики равновесного состояния с использованием различных флавиновых аналогов. Найдено, что внутреннее изоаллоксазиновое кольцо является необходимой частью флавиновой молекулы для взаимодействия с полипептидной цепью. Во взаимодействии также играют важную роль метиловые группы при C-7 и C-8 изоаллоксазинового кольца и N-3 рибофлавина, в то время как рибитильная цепь рибофлавина не требуется для связывания с белком. С другой стороны присутствие 2'-OH рибитильной цепи значительно стимулирует НАДФH-зависимую р-цию. Исследования субстратной специфичности проводили с использованием конкурентных ингибиторов. Франция, Lab. Etud. Dynam. et Struct. Selec., URA 332, CNRS, Univ. Joseph Fourier, BP53X, 38041 Grenoble Cedex 9. Библ. 36

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ФЛАВИНОКСИДОРЕДУКТАЗА
НАДФH
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Fieschi, Franck; Niviere, Vincent; Frier, Christelle; Decout, Jean-Luc; Fontecave, Marc

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.03-04Б2.129

The mechanism and substrate speicificity of the NADPH: Flavin oxidoreductase from Escherichia coli [Text] / Franck Fieschi [et al.] // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 51. - P30392-30400 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Механизм и субстратная специфичность НАДФН: флавиноксидоредуктазы из Escherichia coli
Аннотация: НАД(Ф)Н: флавиноксидоредуктазы из E. coli, Fre, является мономером 26,2 кДа, катализирует восстановление свободных флавинов НАДФН или НАДН. Исследовали структурные требования для распознавания флавинов как субстратов с помощью кинетики равновесного состояния с использованием различных флавиновых аналогов. Найдено, что внутреннее изоаллоксазиновое кольцо является необходимой частью флавиновой молекулы для взаимодействия с полипептидной цепью. Во взаимодействии также играют важную роль метиловые группы при C-7 и C-8 изоаллоксазинового кольца и N-3 рибофлавина, в то время как рибитильная цепь рибофлавина не требуется для связывания с белком. С другой стороны присутствие 2'-OH рибитильной цепи значительно стимулирует НАДФH-зависимую р-цию. Исследования субстратной специфичности проводили с использованием конкурентных ингибиторов. Франция, Lab. Etud. Dynam. et Struct. Selec., URA 332, CNRS, Univ. Joseph Fourier, BP53X, 38041 Grenoble Cedex 9. Библ. 36

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФЛАВИНОКСИДОРЕДУКТАЗА
НАДФH
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Fieschi, Franck; Niviere, Vincent; Frier, Christelle; Decout, Jean-Luc; Fontecave, Marc

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 97.07-04Б4.94

Fieschi, Franck.
Cys5 and Cys214 of NAD(P)H: Fiavin oxidoreductase from Escherichia coli are located in the active site [Text] / Franck Fieschi, Vincent Niviere, Marc Fontecave // Eur. J. Biochem. - 1996. - Vol. 237, N 3. - P870-875 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Cys5 и Cys214 в НАД(Ф)H: флавиноксидоредуктазе из Escherichia coli локализованы в активном центре
Аннотация: Фермент НАД(Ф)H: флавиноксидоредуктаза из E. coli (Fre) представляет собой мономер с молек. массой 26,1 кДа, который катализирует восстановление свободного флавина за счет НАДФH или НАДH, при этом действует последовательный механизм (первым с ферментом связывается НАДФH). Fre является прототипом класса флавинредуктаз, способных к переносу электронов без участия простетической группы. Некоторые представители этой группы ферментов, включая Fre, инактивируются тиольными реагентами, например, N-этилмалеимидом (MalNEt). Анализ аминок-тной последовательности у этих ферментов выявил, что один из трех остатков Cys в составе белка Fre высоко консервативен и может играть решающую роль в катализе. С помощью мутаций заменили три остатка Cys на остатки серина. Ферменты из одиночных мутантов были также активны, как Fre из клеток дикого типа и при этом величины K[m] для обоих субстратов не изменялись. Заключают, что остатки Cys не важны для активности. Однако показали, что остатки Cys5 и Cys214, но не Cys149, ответственны за инактивацию MalNEt. Далее обнаружили, что рибофлавин, но не НАДФH, может защитить Fre от инактивации. Это убедительно доказывает, что Cys5 и Cys214 локализованы во флавин-связывающем центре Fre и что флавин может связываться с ферментом в отсутствие НАДФH. Франция, Lab. d'Etudes Dynam. et Structur. de la Selectivite, UMR C5616, CNRS, Univ. Joseph Fourier, Grenoble. Библ. 20

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.07
Рубрики: НАД(Ф)H: ФЛАВИНОКСИДОРЕДУКТАЗА
ЦИСТЕИНОВЫЕ ОСТАТКИ 5 И 214
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Niviere, Vincent; Fontecave, Marc

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.02-04Б2.41

Crystal structure of NAD(P)H: Flavin oxidoreductase from Escherichia coli [Text] / Margareta Ingelman [et al.] // Biochemistry. - 1999. - Vol. 38, N 22. - P7040-7049 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Кристаллическая структура НАД(Ф)Н:флавин-оксидоредуктаза из Escherichia coli
Аннотация: Кристаллическая структура флавинредуктазы из E. coli показала, что структура фермента сходна со структурой флавопротеинов семейства ферредоксинредуктаз, несмотря на очень незначительное сходство последовательностей. Основное различие между флавинредуктазой и структурно родственными флавопротеинами заключается в отсутствии участка связывания АМФ-части ФАД. Направление спирали в флавин-связывающем домене, соответствующей фосфат-связывающей спирали во флавопротеинах, также слегка отличается и менее пригодно для связывания фосфата. Взаимодействия флавиновых субстратов обеспечиваются гидрофобным изоаллоксазин-связывающим участком, также содержащим серин и треонин, который образует водородные связи с изоаллоксазином связанного рибофлавина в комплексе с субстратом. Швеция, Dep. Mol. Biol., Swedish Univ. Agr. Sci., Biomed. Ctr., Box 590, S-75124 Uppsala. Библ. 49

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: НАДФН-ФЛАВИНОКСИДОРЕДУКТАЗА
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
ФЕРРЕДОКСИНРЕДУКТАЗЫ
СРАВНЕНИЕ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Ingelman, Margareta; Ramaswamy, S.; Niviere, Vincent; Fontecave, Marc; Eklund, Hans

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.08-04Б2.225К

Ostertag-Henning, Christine.
Das hitzeinduzierte hifAB Operon aus Bacillus subtilis [Text] / Christine Ostertag-Henning ; Friedrich-Alexander-Univ. Erlanger-Nurnberg. - Erlangen : [s. n.], 1999. - III, 131 с.
Перевод заглавия: Индуцируемый теплом оперон hifAB из Bacillus subtilis
Аннотация: Изучены картины экспрессии и регуляция гена hifA флавиноксидоредуктазы Bacillus subtilis. Показано, что индукция мРНК hifA в 10 раз в начале стационарной фазы, регулируемая 'сигма'{D}, зависит от присутствия в среде глюкозы и промежуточных продуктов цикла трикарбоновых кислот. Для изучения экспрессии hifA использовано репортерское слияние hifA::bgaB, для экспрессии к-рого важна промоторная область hifA от -63 до +4. В этой области существенны отдельные основания и блоки -10 и -35. В регуляторной области hifA отсутствуют элемент CIRCE для репрессора HrcA и сайт связывания белка CtsR. В индукции гена hifA тепловым шоком не участвует фактор 'сигма'{B}. Это позволило предположить, что ген hifA относится к классу IV генов теплового шока. Его экспрессия в условиях теплового шока зависит от 'сигма'{A}. Методами задержки ЭФ-миграции ДНК и транспозонного мутагенеза не обнаружено участие каких-либо регуляторных белков в тепловой индукции hifA. Транскрипция гена hifA с ростом т-ры усиливается постепенно, а не скачкообразно. Высказано предположение, что в усилении экспрессии hifA при тепловом шоке важную роль играет структура самой ДНК

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ФЛАВИНОКСИДОРЕДУКТАЗА HIFA
СИНТЕЗ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ГЕН ФЛАВИНОКСИДОРУКТАЗЫ HIFA
ТРАНСКРИПЦИЯ
ИНДУКЦИЯ
ВЛИЯНИЕ
ТЕПЛО
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 04.05-04Б2.33

Filisetti, Laurent.
Mechanism and substrate specificity of the flavin reductase ActVB from Streptomyces coelicolor [Text] / Laurent Filisetti, Marc Fontecave, Vincent Niviere // J. Biol. Chem. - 2003. - Vol. 278, N 1. - P296-303 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Механизм и субстратная специфичность флавинредуктазы ActVB из Streptomyces coelicolor
Аннотация: ActVB является HADH: флавиноксидоредуктазой, участвующей в последней стадии синтеза актинородина у S. coelicolor. Исследовали механизм восстановления свободных флавинов действием ActVB. Показано, что ActVB не является флавопротеином, содержит только один флавин-связывающий сайт, обуславливающий флавинредуктазную активность с высоким сродством для ФМН. ActVB является высоко специфичной для HADH, но способная катализировать восстановление большого количества природных и синтетических флавинов со значениями K[m], изменяющимися от 1 мкм (ФМН) до 69 мкМ (люмифлавин). Показали, что во взаимодействии белок-флавин участвуют как рибитол-фосфатная цепь так и изоаллоксазиновое кольцо. Заключают, что ActVB является прототипом целого класса флавинредуктаз со сходными аминокислотными последовательностями и уникальными свойствами, которыми ActVB семейство отличается от хорошо изученного Fre семейства флавинредуктаз. Франция, Lab. Chim. et Biochim. Ctr Redox Biol., Univ. Joseph Fourier, 38054 Grenoble, Cedex 9. Библ. 30

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФЛАВИНОКСИДОРЕДУКТАЗА ACTVB
СВОЙСТВА
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
НОВОЕ СЕМЕЙСТВО
STREPTOMYCES COELICOLOR

Доп.точки доступа:
Fontecave, Marc; Niviere, Vincent

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 16.12-04Б3.24

Hunter, W. J.
A Rhizobium selenitireducens Protein Showing Selenite Reductase Activity [Text] / W. J. Hunter // Curr. Microbiol. - 2014. - Vol. 68, N 3. - P311-316 . - ISSN 0343-8651
Перевод заглавия: Белок у Rhizobium selenitireducens, обладающий активностью селенитредуктазы
Аннотация: Показано, что у Rhizobium selenitireducens, помимо нитритредуктазы, которая восстанавливает Se{-2} в Se{0}, есть белок, восстанавливающий Se{-2} в присутствии НАДН. Нашли, что этим белком является НАДН:флавиноксидоредуктаза, сходная с YP[-]001326930 из Sinorhizobum medicae, и относящаяся к семейству старых желтых ферментов, содержащих флавин-связывающий домен, и проявляющая активность селенитредуктазы

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: НИТРИТРЕДУКТАЗА
ВОССТАНОВЛЕНИЕ SE{-2}'-'SE{0}
НАДН-ФЛАВИНОКСИДОРЕДУКТАЗА
ВОССТАНОВЛЕНИЕ SE{-2}
СЕЛЕНИТРЕДУКТАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
RHIZOBIUM SELENITIREDUCENS

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска