СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ФЕРРЕДОКСИНЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 60
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.01-04Б2.039

Gogotov, I. N.
Nanural electron donors for nitrogenase in phototrophic bacteria [Text] / I. N. Gogotov, A. F. Yakunin, P. C. Hallenbeck // 8th Int. Symp. Phototrophic Prokaryotes, Urbino, Sept. 10-15, 1994. - S. l., 1994. - P53
Перевод заглавия: Естественные доноры электронов для нитрогеназы у фототрофных бактерий
Аннотация: У цианобактерий Anabaena variabilis, Anabaena sphaerica и пурпурной несерной бактерии Rhodobacter capsulatus очищены и охарактеризованы 3 ферродоксина (Фд) и один флаводоксин. Два Фд, выделенных из азотфиксирующих клеток цианобактерии (Фд I и Фд II), относятся к растительному типу, а третий (Фд III) соответствует по молекулярным св-вам бактериальному типу. Как и Фд II, Фд III инактивируется O[2] и обеспечивает более высокую скорость C[2]H[2]-редукции у нитрогеназы R. capsulatus. Фд II является наиболее активным донором электронов для НАДФ-редуктазы. Используя антитела к Фд III из клеток A. variabilis, удалось показать присутствие белков с такими же св-вами в клетках A. sphaerica. Помимо Фд, клетки A. sphaerica, выросшие в условиях достаточного содержания Fe, содержат флаводоксин. Флаводоксин A. sphaerica активно осуществляет перенос электронов на нитрогеназу R. capsulatus, клостридиальную дегидрогеназу и НАДФ-редуктазу A. sphaerica. Флаводоксин, выделенный из лимитированных по азоту клеток R. capsulata, способен эффективно восстанавливать нитрогеназу в освещаемой хлоропластной системе. Россия, Ин-т почвоведения и фотосинтеза РАН, Пущино.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.09 + 341.27.17.09.09.17
Рубрики: ANABAENA VARIABILIS (BACT.)
ANABAENA SPHAERICA (BACT.)
RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)
НИТРОГЕНАЗА
ПЕРЕНОС ЭЛЕКТРОНОВ
ДОНОРЫ ЭЛЕКТРОНОВ
ФЕРРЕДОКСИНЫ
ФЛАВОДОКСИН

Доп.точки доступа:
Yakunin, A.F.; Hallenbeck, P.C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.08-04Б4.98

Reversible and non-denaturing replacement of iron by cadmium in Clostridium pasteurianum ferredoxin [Text] / Francesco Bonomi [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 222, N 2. - P639-644 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Обратимое и неденатурирующее замещение железа на кадмий в ферредоксине Clostridium pasteurianum
Аннотация: Инкубирование нативного восстановленного ферредоксина Clostridium pasteurianum с различными металлами приводит к модификации спектра оптического поглощения и спектра ЭПР белка или к исчезновению этих спектров. Восстановленный белок, выделенный после инкубации с различными металлами в идентичных условиях (50 мкМ белка, 1 мМ металла, 1 ч инкубации), содержит количества металлов, увеличивающееся в ряду: Cd{2+}Zn{2+}Co{2+}. Введения Ni{2+}, Cu{2+} и Mg{2+} почти не наблюдали. Активность замещенных ферредоксинов в гидрогеназа-сопряженном тесте была пропорциональна количеству оставшегося железа, что показывает, что остаточное железо присутствует в популяции интактных активных молекул, а не в частично замещенных кластерах, распределенных среди индивидуальных молекул. Кадмий-замещенный ферредоксин не содержал железа, но содержал 8 атомов кадмия и 6 лабильных сульфидов на моль белка. Методы кругового дихроизма и протонного ЯМР показали сохранение в замещенном белке основных структурных особенностей интактного белка. Скорость и степень замещения железа кадмием не зависели от pH, но уменьшались с увеличением ионной силы и увеличивались с повышением концентрации кадмия. Кадмий в кадмий-замещенном белке можно заместить на железо при инкубации Cd-замещенного белка с железом и меркаптоэтанолом в отсутствие дитионита. В присутствии дитионита кадмий не замещается железом при инкубации Cd-замещенного белка в избытке железа в присутствие меркаптоэтанола. Сделан вывод, что замещение железа на кадмий достигается лишь в восстановительных условиях и обратимо лишь в отсутствие сильных восстановителей. Италия, Dip. Sci. Mol. Agroalimentari, I-20133 Milano. Библ. 34

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.23
Рубрики: ФЕРРЕДОКСИНЫ
СПЕКТР ОПТИЧЕСКОГО ПОГЛОЩЕНИЯ
CLOSTRIDIUM PASTEURIANUM

Доп.точки доступа:
Bonomi, Francesco; Ganadu, Maria Luisa; Lubinu, Giuseppe; Pagani, Silvia

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.62

Armengaud, J.
Is Rhodobacter capsulatus ferredoxin II involved in N[2] fixation? [Text] / J. Armengaud, Y. Jouanneau // Proc. 1st Europ. Nitrogen Fixation Conf. a FEMS support. meet., Szeged, Aug. 28-Sept.2, 1994 and Workshop on "Safe Application of Genetically Modified Microorganisms in the Environment" support. BMFT, Szeged, Sept. 2-3, 1994. - Szeged, 1994. - P292
Перевод заглавия: Участвует ли ферредоксин Rhodobacter capsulatus в азотфиксации?
Аннотация: Фотосинтезирующая азотфиксирующая бактерия Rhodobacter capsulatus синтезирует 6 различных ферредоксинов, 2 из к-рых - Fd1(2[4Fe-4S]) и Fd2([7Fe-8S]) участвуют в переносе электронов к нитрогеназе. Мутационный анализ показал, что Fd1 взаимодействует с редуктазой динитрогеназы. Однако, мутант Fd1{-} способен к медленному диазотрофному росту. Инактивация гена fdxA, кодирующего Fd2, резко замедляет рост бактерий на всех тестированных питательных средах. Обсуждается возможная роль Fd2 как дополнительного источника электронов для нитрогеназы. Франция, CEA, Lab. Biochimie Microbienne (CNRS URA 1130), DBMS, CEMG, F-38054 Grenoble Cedex 9

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: ФЕРРЕДОКСИНЫ
ПЕРЕНОС ЭЛЕКТРОНОВ
НИТРОГЕНАЗЫ
ГЕНЫ
ГЕН FDXA
RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Jouanneau, Y.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.63

Gogotov, I. N.
Natural electron donors for nitrogenase in phototrophic bacteria [Text] / I. N. Gogotov, A. F. Yakunin, P. C. Hallenbeck // Proc. 1st Europ. Nitrogen Fixation Conf. a FEMS support. meet., Szeged, Aug. 28-Sept.2, 1994 and Workshop on "Safe Application of Genetically Modified Microorganisms in the Environment" support. BMFT, Szeged, Sept. 2-3, 1994. - Szeged, 1994. - P50-53
Перевод заглавия: Естественные доноры электронов для нитрогеназы у фототрофных бактерий
Аннотация: Клетки цианобактерии Anabaena sphaerica, растущие на N[2], NO{-}[3] или NH{+}[4], содержат 2 ферредоксина (ФД) растительного типа и способны синтезировать молибден-содержащую нитрогеназу-1. Фд-2 является эффективным донором электронов (Э) для НАДФ-редуктазы. Не было найдено корреляции между синтезом обоих ФД и нитрогеназной активностью. В клетках, синтезирующих альтернативные нитрогеназы, выявлен также растворимый ферредоксин (3Fe-4S) бактериального типа, к-рый может осуществлять прямой транспорт Э к нитрогеназе. В передаче Э к нитрогеназе у A. sphaerica и Rhodobacter capsulatus участвует также флаводоксин. Его активность у A. sphaerica снижается в присутствии освещенных сферопластов гороха и поддерживает высокий уровень продукции водорода гидрогеназой Clostridium pasteurianum, редукции НАДФ у A. sphaerica и нитрогеназной активности у R. capsulatus. Флаводоксин R. capsulatus способен быть донором Э для нитрогеназы с фрагментами хлоропластов, но в меньшей степени, чем ФД-1 и ФД-2. Низкие конц-ии ФД-1 стимулируют ФД-зависимую нитрогеназную активность. Россия, Ин-т почвоведения и фотосинтеза РАН, Пущино, Моск. обл. 142292. Библ. 14

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: ФОТОТРОФНЫЕ БАКТЕРИИ
ANABAENA SPHAERICA (BACT.)
RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)
НИТРОГЕНАЗА
МОЛИБДЕНСОДЕРЖАЩАЯ НИТРОГЕНАЗА
ТРАНСПОРТ ЭЛЕКТРОНОВ
ДОНОРЫ ЭЛЕКТРОНОВ
ФЕРРЕДОКСИНЫ
ФЛАВОДОКСИНЫ

Доп.точки доступа:
Yakunin, A.F.; Hallenbeck, P.C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.11-04В3.124

De, Pascalis A. R.
Comparison of the binding sites of plant ferredoxin for two ferredoxin-dependent enzymes [Text] / Pascalis A. R. De, P. Schurmann, H. R. Bosshard // FEBS Lett. - 1994. - Vol. 337, N 3. - P217-220 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Сравнение центров связывания растительного ферредоксина двух ферредоксин-зависимых ферментов
Аннотация: С целью картирования центра связывания ферредоксина шпината (Fd) в молекуле ферредоксин:тиоредоксин-редуктазы шпината (FTR) исследовали влияние модификации кислых аминокислотных остатков в Fd на его связывание с FTR. Модификацию Fd проводили в свободном виде и в составе комплекса Fd-FTR путем обработки [{3}H] таурином в присутствии 1-этил-3-(3-диметиламинопропил)-карбодиимида. Модификация в Fd остатков Asp34,65, Glu92,93,94 и C-концевого Ala97 ингибирует связывание Fd с FTR. Сделан вывод, что центры связывания Fd в FTR и в ферредоксин:NADP{+}-редуктазе шпината (КФ 1.18.1.2; FNR) различаются, хотя оба содержат кластер [2Fe-2S]. Центр в молекуле FTR включает C-концевые остатки, но не включает спираль 24-31, к-рая является частью центра FNR. Швейцария, Biochem. Inst. Univ. Zurich, Winterthurerstrasse 190, CH-8057 Zurich. Библ. 22

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: ФЕРРЕДОКСИНЫ
ЦЕНТРЫ СВЯЗЫВАНИЯ
ФЕРМЕНТЫ
ФЕРРЕДОКСИН-ЗАВИСИМЫЕ
САЛАТ

Доп.точки доступа:
Schurmann, P.; Bosshard, H.R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.11-04И2.72

A purified ferredoxin from Giardia duodenalis [Text] / Steven M. Townson [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 220, N 2. - P439-446 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Очищенный ферредоксин из Giardia duodenalis
Аннотация: До гомогенного состояния очищен ферредоксин из древнего простейшего паразита Giardia duodenalis. Ферредоксин имеет максимумы поглощения при 296 и 406 нм со значениями коэффициентов молекулярной абсорбции 'эпсилон'[296]=16650'+-'240 M{-1}см{-1} и 'эпсилон'[406]=13100'+-'370 M{-1}см{-1} соотв. Отношение A[406]/A[296] составляет 0,78-0,82. Минимальная мол. масса ферредоксина, рассчитанная на основе аминокислотного анализа, составляет 5926 Д. Установлено, что молекула белка содержит 4 остатка цистеина, но не содержит метионина, аргинина, гистидина или тирозина. Отсутствие тирозина согласуется с составом аминокислот большинства ферредоксинов. Показано, что N-концевая аминокислотная последовательность нового ферредоксина имеет большое сходство с ферредоксином II Desulfovibrio gigas и указывает на возможность координировать железо-серный кластер. В моле белка содержиться 3,21'+-'0,41 моля сульфида и 2,65'+-'0,06 моля железа. Ферредоксин у этого простейшего служит биологическим акцептором электронов от пируватдегидрогеназы с метронидазолом в качестве терминального акцептора электронов. Австралия, Queensland Inst. of Med. Res., The Bancroft Ctr., Brisbane, Queensland, Australia 4029. Библ. 65

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.15.13.99.17
Рубрики: ПАРАЗИТИЧЕСКИЕ ПРОСТЕЙШИЕ
ФЕРРЕДОКСИНЫ
ОЧИСТКА

Доп.точки доступа:
Townson, Steven M.; Hanson, Graeme R.; Upcroft, Jacqueline A.; Upcroft, Peter

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.03-04Б2.71

{1}H NMR investigation of the electronic structure of the four-iron ferredoxin from the hyperthermophilic archaeon Thermococcus litoralis [Text] / Antonio Donaire [et al.] // J. Amer. Chem. Soc. - 1994. - Vol. 116, N 15. - P6841-6849 . - ISSN 0002-7863
Перевод заглавия: Исследование методом {1}H-ЯМР электронной структуры ферредоксина, содержащего четыре атома железа, из гипертермофильной архебактерии Thermococcus litoralis
Аннотация: Представлены рез-ты исследований методом {1}H-ЯМР ферредоксина T. litoralis (59 аминокислотных остатков). Для идентификации и отнесения остатков Cys, координирующих с атомами железа, использовали одно- и двумерные эксперименты при 400 и 500 МГц. Из сравнительного анализа спектральных характеристик сигналов ферредоксина в окисленной и восстановленной формах установлены особенности молекулярной геометрии кластеров железа, которые обсуждаются совместно с данными РСА для изученных ранее ферредоксинов из различных источников. США, Dep. Chem., Univ. Calif., Davis, CA 95616. Библ. 56

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.29
Рубрики: ФЕРРЕДОКСИНЫ
СТРУКТУРА
ЯМР
АРХЕБАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Donaire, Antonio; Gorst, Carol M.; Zhou, Z.H.; Adams, Michael W.W.; La, Mar Gerd N.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 96.07-04В2.94

Optical, EPR, and {1}H NMR spectroscopy of serine-ligated [2Fe-2S] ferredoxins produced by site-directed mutagenesis of cysteine residues in recombinant Anabaena 7120 vegetative ferredoxin [Text] / Hong Cheng [et al.] // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 11. - P3155-3164 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Оптическая, ЭПР и {1}H-ЯМР спектроскопия лигандированных серином [2Fe-2S]ферредоксинов, полученных сайт-направленным мутагенезом остатков цистеина в рекомбинантном растительном ферредоксине Anabaena 7120
Аннотация: Методами ЭПР, {1}H-ЯМР и оптической спектроскопии исследовали спектральные характеристики мутантных форм ферредоксина Anabaena 7120, содержащих единичные замены 4 остатков Cys, координирующих с [2Fe-2S]-кластерами, на Ser. Из сравнительного анализа полученных спектральных параметров ферредоксина дикого типа и его мутантных форм установлено, что [2Fe-2S]-кластеры обладают различными конформационными свойствами, в соответствие с к-рыми их можно подразделить на 3 типа: растительный (Cys46'-'Ser), Vertebrate (Cys49'-'Ser) и Rieske. Для отнесения сигналов протонов сверхтонкого сдвига использовали температурные зависимости химических сдвигов сигналов, данные о ЯЭО и сравнение спектральных характеристик мутантных форм белков, содержащих остатки ['бета'-{2}H]Cys. Полученные данные обсуждаются совместно с различиями в конформационной устойчивости ферредоксина дикого типа и его мутантных форм. США, Dep. Biochem., Univ. Wisconsin-Madison, Madison, WI 53706. Библ. 44

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: ФЕРРЕДОКСИНЫ
МУТАНТНЫЕ ФОРМЫ
СПЕКТРАЛЬНЫЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ
ЯМР
ANABAENA 7120

Доп.точки доступа:
Cheng, Hong; Xia, Bin; Reed, George H.; Markley, John L.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.07-04Б2.118

Characterization of a ferredoxin from Desulfovibrio vulgaris (Hildenborough) that interacts with RNA [Text] / Alexander F. Arendsen [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1995. - Vol. 231, N 2. - P352-357 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Характеристика ферредоксина из Desulfovibrio vulgaris (Hildenborough), который взаимодействует с РНК
Аннотация: Описана очистка и характеристика ферредоксина из Desulfovibrio vulgaris. Фермент может быть выделен в двух формах: основная форма образует сильный комплекс с РНК, а минорная форма свободна от нуклеиновой к-ты. Связанная РНК не удаляется при обработке ферредоксина нуклеазами или нагреванием до 70'ГРАДУС'C. Спектр свободного от РНК ферредоксина имеет типичные макс. поглощения при 280 и 400 нм. РНК-связанный белок имеет дополнительный сильный пик при 260 нм. РНК может быть экстрагирована из ферредоксина фенолом. Ферредоксин является димером с мол. м. субъединиц 7,5 кД и значением pI, равным 3,9. Белок содержит кластер [4Fe-4S] со спектром ЭПР (g=1,90, 1,93 и 2,05) в восстановленном состоянии. Восстановительный потенциал свободного от РНК фермента равен -360 мВ с обратимой вольтаметрией на стекловидном углероде. Стандартная энтропия реакции ферредоксина составляет 'ДЕЛЬТА'S'ГРАДУС'=-230 Дж/К*моль. Не обнаружено электрохимического ответа у РНК-связанного ферредоксина. Связывание РНК, по-видимому, требует присутствия интактного кластера, т. к. отсутствие поглощения при 400 нм параллельно отсутствию поглощения при 260 нм. Обсуждается возможность того, что связывание с РНК имеет регуляторную функцию и контролируется состоянием кластера. Нидерланды, Lab. Biochem., Landbouwuniv., Dreijenlaan 3, 6703 HA Wageningen. Библ. 26

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФЕРРЕДОКСИНЫ
ОЧИСТКА
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
РНК
DESULFOVIBRIO VULGARIS

Доп.точки доступа:
Arendsen, Alexander F.; Schalk, Jos; Dongen, Walter M.A.M.van; Hagen, Wilfred R.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.09-04Б2.72

Bes, M. Teresa
Interference of nucleases in cyanobacterium ferredoxin purification [Text] / M.Teresa Bes, Pedro Razquin, Carlos Gomez-Moreno // Prep. Biochem. - 1995. - Vol. 25, N 3. - P89-97 . - ISSN 0032-7484
Перевод заглавия: Вмешательство нуклеаз в очистку ферредоксина цианобактерий
Аннотация: Показано, что нуклеазы не могут быть использованы для очистки ферредоксина цианобактерий, т. к. они остаются в следовых кол-вах в препаратах очищенного ферредоксина. Предлагается альтернативная процедура для быстрого получения ферредоксина из грубых экстрактов Anabaena PCC 7119. Этот метод включает обработку грубых экстрактов стрептомицинсульфатом, высокомолекулярным поликатионом, к-рый осаждает нуклеиновые к-ты в начале очистки. Испания, Dep. de Bioquim. y Biol. Molecular y Celular, Univ. de Zaragoza, Zaragoza. Библ. 18

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: НУКЛЕАЗЫ
ВЛИЯНИЕ
ФЕРРЕДОКСИНЫ
ОЧИСТКА
ЦИАНОБАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Razquin, Pedro; Gomez-Moreno, Carlos

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 96.11-04В2.16

Bes, M. Teresa
Interference of nucleases in cyanobacterium ferredoxin purification [Text] / M.Teresa Bes, Pedro Razquin, Carlos Gomez-Moreno // Prep. Biochem. - 1995. - Vol. 25, N 3. - P89-97 . - ISSN 0032-7484
Перевод заглавия: Вмешательство нуклеаз в очистку ферредоксина цианобактерий
Аннотация: Показано, что нуклеазы не могут быть использованы для очистки ферредоксина цианобактерий, т. к. они остаются в следовых кол-вах в препаратах очищенного ферредоксина. Предлагается альтернативная процедура для быстрого получения ферредоксина из грубых экстрактов Anabaena PCC 7119. Этот метод включает обработку грубых экстрактов стрептомицинсульфатом, высокомолекулярным поликатионом, к-рый осаждает нуклеиновые к-ты в начале очистки. Испания, Dep. de Bioquim. y Biol. Molecular y Celular, Univ. de Zaragoza, Zaragoza. Библ. 18

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.05
Рубрики: НУКЛЕАЗЫ
ВЛИЯНИЕ
ФЕРРЕДОКСИНЫ
ОЧИСТКА
ЦИАНОБАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Razquin, Pedro; Gomez-Moreno, Carlos

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.12-04Б2.147

A seven-iron ferredoxin from the thermoacidophilic archaeon Desulfurolobus ambivalens [Text] / Miguel Teixeira [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1995. - Vol. 227, N 1-2. - P322-327 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Ферредоксин, содержащий 7 атомов железа, из термоацидофильной архебактерии Desulfurolobus ambivalens
Аннотация: Ферредоксин, содержащий 7 атомов железа, выделен из аэробно росших клеток гипертермоацидофильных архебактерий Desulfurolobus ambivalens. Белок является мономерным и имеет мол. массу 15 кД, его N-концевая последовательность имеет большое сходство (70% идентичности) с аналогичной последовательностью ферредоксина из архебактерии Sulfolobus acidocaldarius. С помощью ЭПР обнаружено присутствие в белке центра [3Fe-4S]{1+/0} с восстановительным потенциалом -270'+-'20 мВ при pH 7,5 и центра [4Fe-4S]{2+/1+} с восстановительным потенциалом -540 мВ при pH 7,0. Восстановительные потенциалы обоих центров не сильно зависят от pH в диапазоне pH 6-9. Центр [3Fe-4S] ферредоксина способен принимать электроны от пируватоксидазы и НАДH-оксидазы, выделенных из D. ambivalens. Выделенный ферредоксин присутствует в клетках в больших кол-вах (130 мг/кг сырого веса клеток). Португалия, Inst. Tecnol. Quim. Biol., Univ. Nova Lisboa, P-2780 Oeiras. Библ. 49

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФЕРРЕДОКСИНЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
АРХЕБАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Teixeira, Miguel; Batista, Rita; Campos, Antonio P.; Gomes, Claudio; Mendes, Joaquim; Pacheco, Isabel; Anemuller, Stefan; Hagen, Wilfred R.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 97.03-04Б4.147

Some structural features of cluster-coordinating cysteines of Clostridium pasteurianum ferredoxin are revealed by 2D TOCSY {1}H NMR on the oxidized protein [Text] / Domenico Acquotti [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1994. - Vol. 202, N 1. - P591-595 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Некоторые структурные особенности кластерно-координированных цистеинов ферредоксина Clostridium pasteurianum, выявленные 2D TOSCY {1}H-ЯМР в окисленном белке
Аннотация: Представлены рез-ты исследований методом двумерной {1}H-ЯМР спектроскопии ферредоксина C.pasteuricanum. Из анализа спектро TOCSY определены значения констант взаимодействия C{'бета'}H[2] протонов остатков Cys в 2-х кластерах [4Fe-4S]. Установлено, что 4 сигнала C{'бета'}H[2] характеризуются близкими значениями констант J'ПРИБЛ='14 Гц, а другие 4 имеют более низкие значения. Это предполагает возможность различной геометрии цистеиновых компонентов, координирующих атомы железа. Италия, Dip. Chim., 07100 Sassari. Библ. 13

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.21
Рубрики: ФЕРРЕДОКСИНЫ
СТРУКТУРА
ЯМР
CLOSTRIDIUM PASTEURIANUM

Доп.точки доступа:
Acquotti, Domenico; Bonomi, Francesco; Brocca, Paola; Ganadu, Maria Luisa; Pagani, Silvia

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.04-04Б3.143

A seven-iron ferredoxin from the thermoacidophilic archaeon Desulfurolobus ambivalens [Text] / Miguel Teixeira [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1995. - Vol. 227, N 1-2. - P322-327 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Ферредоксин, содержащий 7 атомов железа, из термоацидофильной архебактерии Desulfurolobus ambivalens
Аннотация: Ферредоксин, содержащий 7 атомов железа, выделен из аэробно росших клеток гипертермоацидофильных архебактерий Desulfurolobus ambivalens. Белок является мономерным и имеет мол. массу 15 кД, его N-концевая последовательность имеет большое сходство (70% идентичности) с аналогичной последовательностью ферредоксина из архебактерии Sulfolobus acidocaldarius. С помощью ЭПР обнаружено присутствие в белке центра [3Fe-4S]{1+/0} с восстановительным потенциалом -270'+-'20 мВ при pH 7,5 и центра [4Fe-4S]{2+/1+} с восстановительным потенциалом -540 мВ при pH 7,0. Восстановительные потенциалы обоих центров не сильно зависят от pH в диапазоне pH 6-9. Центр [3Fe-4S] ферредоксина способен принимать электроны от пируватоксидазы и НАДH-оксидазы, выделенных из D. ambivalens. Выделенный ферредоксин присутствует в клетках в больших кол-вах (130 мг/кг сырого веса клеток). Португалия, Inst. Tecnol. Quim. Biol., Univ. Nova Lisboa, P-2780 Oeiras. Библ. 49

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: ФЕРРЕДОКСИНЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
АРХЕБАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Teixeira, Miguel; Batista, Rita; Campos, Antonio P.; Gomes, Claudio; Mendes, Joaquim; Pacheco, Isabel; Anemuller, Stefan; Hagen, Wilfred R.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 97.05-04Б4.166

Comparison of native and mutant proteins provides a sequence-specific assignment of the cysteinyl ligand proton NMR resonances in the 2[Fe[4]S[4]] ferredoxin from Clostridium pasteurianum [Text] / Sergio D. B. Scrofani [et al.] // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 48. - P14486-14495 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Сравнение нативного и мутантного белков обеспечивает специфичное к последовательности отнесение протонных ЯМР сигналов цистеиновых лигандов в 2 [Fe[4]S[4]] ферредоксине Clostridium pasteurianum
Аннотация: Методами обычной и двумерной {1}H-ЯМР спектроскопии исследовали спектральные свойства нативного ферредоксина C. pasteurianum в окисленном состоянии и его мутантов G12A, G41A и G12, 41A. Из сравнительного анализа спектров TOCSY, NOESY и {{1}H-{13}C} HMQC при 400 и 500 МГц нативного белка и указанных мутантов установлено, что мутация G12A и G41A вызывает незначительные конформационные возмущения в кластерах I и II, соотв., и подтверждает отнесение сигналов H{'бета'}Cys14 и H{'альфа'}Cys43. Это в свою очередь позволяет отнести с учетом последовательности сигналы Cys11 и Cys40, а также Cys8, Cys37, Cys47 и Cys18. Полученные данные позволили предложить молекулярную модель кластеров I и II в м-ле ферредоксина C. pasteurianum, к-рая обсуждается в связи с данными РСА для родственного ферредоксина Peptococcus aerogenes. Австралия, Sch. Chem., Univ. Melbourne, Parkville, Vic. 3052. Библ. 58

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.21
Рубрики: ФЕРРЕДОКСИНЫ
2 [FE[4]S[4]]-
МУТАНТНЫЕ ФОРМЫ
ЯМР
МОЛЕКУЛЯРНАЯ МОДЕЛЬ
CLOSTRIDIUM PASTEURIANUM

Доп.точки доступа:
Scrofani, Sergio D.B.; Brereton, Phillip S.; Hamer, Amanda M.; Lavery, Megan J.; McDowall, Sharon G.; Vincent, Graham A.; Brownlee, Robert T.C.; Hoogenraad, Nicholas J.; Sadek, Maruse; Wedd, Anthony G.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 97.05-04Б4.167

MFe[3]S[4] (M=Zn, Co) clusters in the ferredoxin from Clostridium acidi urici [Text] / Bruna Benelli [et al.] // Gazz. chim. ital. - 1994. - Vol. 124, N 12. - P469-474 . - ISSN 0016-5603
Перевод заглавия: Кластеры MFe[3]S[4] (M=Zn, Co) в ферредоксине Clostridium acidi urici
Аннотация: Методом {1}H-ЯМР при 300 МГц исследовали спектральные характеристики ферредоксина C. acidi urici, содержащего смешанные кластеры типа MFe[3]S[4], где M=Zn, Co. Из сравнительного анализа спектральных характеристик Fe[7]S[8]-ферредоксина в окисленном состоянии идентифицированы 4 сигнала C{'бета'}H[2] остатков Cys кластера II нативного ферредоксина. Широкие сигналы лигандов кластера I [Fe[3]S[4]]{+} находятся в интервале 30 м. д. и 40-45 м. д. Для ферредоксина с [ZnFe[3]S[4]]-кластером наблюдаются широкие сигналы при 31,6 м. д. и -51,9 м. д. Сравнение спектров ферредоксина с кластером I [CoFe[3]S[4]] в окисленном и восстановленном состояниях позволило идентифицировать сигналы C{'бета'}H[2] протонов Cys, координирующих ион Co{2+}. Италия, Ist. Chim. Agr., Univ. Bologna, I-40127 Bologna. Библ. 26

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.21
Рубрики: ФЕРРЕДОКСИНЫ
КЛАСТЕРЫ ZN/COF[3]S[4]
СПЕКТРАЛЬНЫЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ
ЯМР
CLOSTRIDIUM ACIDI

Доп.точки доступа:
Benelli, Bruna; Bertini, Ivano; Capozzi, Francesco; Luchinat, Claudio

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI36) 97.06-04А4.421

Nitrogen-15 detection of broad amide protons in paramagnetic proteins [Text] / Maruse Sadek [et al.] // J. Chem. Soc. Chem. Commun. - 1995. - N 1. - P105-106 . - ISSN 0022-4936
Перевод заглавия: Отнесение уширенных сигналов амидных протонов в парамагнитных белках в спектрах {15}N-ЯМР
Аннотация: Методом двумерной INEPT-ЯМР спектроскопии с детектированием {15}N исследовали спектральные характеристики ферредоксина clostridium pasteurianum, содержащего парамагнитные кластеры Fe[4]S[4]. Показано, что данный метод позволяет в рамках одного эксперимента идентифицировать все быстро релаксирующие амидные протоны в области сверхтонкого сдвига парамагнитных белков. Австралия, Sch. Chem., La Trobe Univ., Bundoora 3083. Библ. 11

ГРНТИ	34.49.33

ВИНИТИ 341.49.33.15.17
Рубрики: ФЕРРЕДОКСИНЫ
2[FE[4]S[4]]-
{15}N-ЯМР
АМИДНЫЕ ПРОТОНЫ
ИДЕНТИФИКАЦИЯ
CLOSTRIDIUM PASTEURIANUM

Доп.точки доступа:
Sadek, Maruse; Scrofani, Sergio D.B.; Brownlee, Robert T.C.; Wedd, Anthony G.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.06-04Б3.129

Якунин, А. Ф.
Свойства и регуляция синтеза ферредоксинов и флаводоксина азотфиксирующими цианобактериями [Текст] / А. Ф. Якунин, П. Халленбек, И. Н. Гоготов // 9 Бах. коллок. по азотфиксации, посвящ. памяти чл.-кор. РАН В.Л. Кретовича, Москва, 24-26 янв., 1995. - Пущино, 1995. - С. 95 . - ISBN 5-201-15257-5
Аннотация: Три ферредоксина (Фд) получены из N[2]-фиксирующих культур цианобактерии Anabaena variabilis ATCC 29413 и охарактеризованы. N[2]-фиксирующие культуры A. sphaerica, кроме Фд 1 и ФдхН растительного типа, в условиях достаточного обеспечения Fe ( 1 мкМ) способны синтезировать заметные количества и флаводоксина (Флд). Синтез последнего увеличивается в 10-20 раз (с 0,2-0,6 мкг/мг белка экстракта клеток до 6-15 мкг/мг) при лимитировании роста по Fe. Изучена локализация, физикохимические свойства и возможные функции Фд и Флд в метаболизме этих цианобактерий. Россия, Ин-т почвоведения и фотосинтеза РАН, Пущино

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: ЦИАНОБАКТЕРИИ
АЗОТФИКСИРУЮЩИЕ ЦИАНОБАКТЕРИИ
ANABAENA VARIABILIS (BACT.)
ANABAENA SPHAERICA (BACT.)
ФЕРРЕДОКСИНЫ
ФЛАВОДОКСИН
БИОСИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Халленбек, П.; Гоготов, И.Н.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.01-04Б2.34

Characterization of a 2[4Fe-4S] ferredoxin obtained by chemical insertion of the Fe-S clusters into the apoferredoxin II from Rhodobacter capsulatus [Text] / Jean Armengaud [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1995. - Vol. 231, N 2. - P396-404 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Характеристика 2[4Fe-4S]-ферредоксина, полученного путем химической вставки Fe-S-кластеров в апоферредоксин II из Rhodobacter capsulatus
Аннотация: Ферредоксин II из Rhodobacter capsulatus относится к семейству 7Fe-ферредоксинов, содержащих 1 кластер [3Fe-4S] и 1 кластер [4Fe-4S]. Этот белок, кодируемый геном fdxA, сверхпродуцирован в клетках Escherichia coli в виде р-римого апоферредоксина. Очищенный рекомбинантный белок реконструирован путем химического включения кластеров Fe-S при анаэробных условиях. Получен коричневый белок, формирование к-рого зависит от полноты денатурации полипептида перед связыванием атомов железа и серы. Реконструированный ферредоксин отличен от нативного [7Fe-8S]-ферредоксина по нек-рым биохимическим и спектроскопическим критериям. В реконструированном белке отсутствует кластер [3Fe-4S] и белок реконструируется как 2[4Fe-4S]-ферредоксин. Экспозиция реконструированного белка на воздухе приводит к быстрой и необратимой окислительной денатурации кластеров Fe-S без формирования [7Fe-8S]-формы. В отличие от нативного ферредоксина, реконструированный ферредоксин, по-видимому, не способен к переносу электронов, сопряженному с нитрогеназной активностью. Франция, Lab. Biochim. Microbienne, Dept Biol. Mol. et Struct., Ctr. d'Etudes Nucl. Grenoble, F-38054 Grenoble Cedex 9. Библ. 54

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: ФЕРРЕДОКСИНЫ
2[4FE-4S]-ФЕРРЕДОКСИН
ХАРАКТЕРИСТИКА
ПОЛУЧЕНИЕ
FE-S-КЛАСТЕРЫ
ВСТАВКА
АПОФЕРРЕДОКСИН II
БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Armengaud, Jean; Gaillard, Jacques; Forest, Eric; Jouanneau, Yves

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 00.05-04Б3.91

Yakunin, Alexander F.
Purification and characterization of pyruvate oxidoreductase from the photosynthetic bacterium Rhodobacter capsulatus [Text] / Alexander F. Yakunin, Patrick C. Hallenbeck // Biochim. et biophys. acta. Bioeneng. incl. Rev. Bioenerg. - 1999(1998). - Vol. 1409, N 1. - P39-49 . - ISSN 0005-2728
Перевод заглавия: Очистка и характеристика пируватоксидоредуктазы из фотосинтетической бактерии Rhodobacter capsulatus
Аннотация: Из фотосинтетической бактерии R. capsulatus очистили в 3050 раз до видимой гомогенности пируват: ферредоксин (флаводоксин) оксидоредуктазу (ПОР). Молек. масса фермента составляла 270'+-'20 кДа. Т. к. субъединичная молек. масса, найденная денатурирующим гель-ЭФ, составляла 130'+-'5 кДа, ПОР, по-видимому, является гомодимером. Показали, что ПОР является смешанным электронным донором, вызывающим полное восстановление флаводоксина и ферредоксинов I и II R. capsulatus, а также главного растительного типа ферредоксина из Anabaena variabilis. Очищенный фермент может сопрягать окисление пирувата с восстановлением нитрогеназы в сопряженной системе или ферредоксинами R. capsulatus или с nif-специфичным флаводоксином, NifF. Канада, Dep. Microbiol. et Immunobiol., Univ. Montreal, Montreal, Quebec H3C 3J7. Библ. 49

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ПИРУВАТОКСИДОРЕДУКТАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
ФЕРРЕДОКСИНЫ
ФЛАВОДОКСИН
ВОССТАНОВЛЕНИЕ
RHODOBACTER CAPSULATUS ((BACT.)

Доп.точки доступа:
Hallenbeck, Patrick C.

1-20 21-40 41-60

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска