СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ТРЕГАЛАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 130
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.04-04В2.124

Cardello, Leonardo.
A cytosolic trehalase from the thermophilic fungus Humicola grisea var. thermoidea [Text] / Leonardo Cardello, Hector Francisco Terenzi, Joao Atilio Jorge // Microbiology. - 1994. - Vol. 140, N 7. - P1671-1677 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Цитозольная трегалаза из термофильного гриба Humicola grisea var. thermoidea
Аннотация: Из термофильного гриба Humicola grisea var. thermoidea выделена и очищена цитозольная трегалаза с видимой мол. м. нативного фермента, определяемой с помощью гель-фильтрационной хроматографии, 360 кД. С помощью электрофореза в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата Na обнаружена единая полипептидная полоса с мол. м. 'ЭКВИВ'120 кД, свидетельствующая о том, что нативный фермент состоит из 3 идентичных полипептидов. Содержание углеводов в ферменте - 12%, а показатель pI, определенный с помощью электрофокусировки, составлял 'ЭКВИВ'4,0. Очищенная трегалаза была специфичной для трегалозы, ее активность стимулировалась Mn, Ca и Co, а ингибировалась - Al, Cl, CuSO[4], АДФ и АТФ. Сахара типа целлобиозы, лактозы, сахарозы, фруктозы и мальтозы также оказывали некоторый ингибирующий эффект в отношении данного фермента, к-рый устранялся в присутствии Са. Очищенная цитозольная трегалаза имела видимый показатель К[m] 0,86 мМ; оптимум рН при 5,5 и температурный оптимум при 60'ГРАДУС' С. Обработка Са индуцировала дисагрегирование фермента на 3 компонента, что не являлось необходимой предпосылкой для активации фермента. Проведено сравнительное изучение свойств 2 трегалаз H. grisea: цитозольного фермента и конидиального. Бразилия, Dep. de Biol., Fac. de Filosofia, Ciencias e Letras de Ribeirаo Preto, Univ. de Sao Paulo, 14040-901 Ribeirao Preto, Sao Paulo. Ил. 6. Табл. 4. Библ. 27.

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: HUMICOLA GRISEA VAR. THERMOIDEA (FUNGI)
ТРЕГАЛАЗА
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Terenzi, Hector Francisco; Jorge, Joao Atilio

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.04-04Б4.042

Periplasmic trehalase from Escherichia coli - Characterization and immobilization on spherisorb [Text] / C. F. Tourinho-dos-Santos [et al.] // Braz. J. Med. and Biol. Res. - 1994. - Vol. 27, N 3. - P627-636
Перевод заглавия: Периплазменная трегалаза от Escherichia coli - характеристика и иммобилизация сферисорбом
Аннотация: Описаны этапы выделения и иммобилизации частично очищенной трегагалазы (Т) из мутантного штамма Escherichia coli с наличием pBr 322 плазмиды, несущей ген tre A{+}. Дана характеристика Т, составившей около 50% всех протеинов, освобождавшихся при осмотическом шоке. Иммобилизацию энзима осуществляли ковалентной связью со сферисорбом - 5NH[2] (сферический силикагель). Иммобилизованная форма Т может быть использована для ее определения. Бразилия, Univ. Fed. do Rio de Janeiro, Rio de Janeiro. Библ. 18.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ПЕРИПЛАЗМЕННАЯ ТРЕГАЛАЗА
СФЕРИСОРБ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Tourinho-dos-Santos, C.F.; Bachinski, N.; Paschoalin, V.M.F.; Paiva, C.L.A.; Silva, J.T.; Panek, A.D.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.12-04Б2.166

Activation of cytoplasmic trehalase by cyclic-AMP-dependent and cyclic-AMP-independent signalling pathways in the yeast Candida utilis [Text] / D. Carrillo [et al.] // Microbiology. - 1995. - Vol. 141, N 3. - P679-686 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Активация цитоплазматической трегалазы цикло-АМФ-зависимым и цикло-АМФ-независимым сигнальными путями в дрожжах Candida utilis
Аннотация: Дерепрессированные клетки C. utilis, суспендированные в буфере, демонстрировали как преходящий цАМФ-опосредованный сигнал, так и заметную активацию цитоплазматической трегалазы (I) в ответ на добавление глюкозы. Источники азота или ингибиторы белкового синтеза, а также протонофоры или разобщители также были способны стимулировать I в дерепрессированных клетках даже в отсутствие сахара, но в этих случаях не происходило изменения уровня цАМФ. Акридиновый оранжевый ингибировал как цАМФ-сигнал, так и индуцированную глюкозой активацию I, но не действовал на активацию I, вызванную источниками азота или ингибиторами синтеза белка. С суспензиями репрессированных клеток этих эффектов не наблюдалось, однако тепловая обработка таких клеток приводила к умеренному увеличению активности I и небольшому изменению уровней цАМФ, чего не происходило в дерепрессированных культурах. Предполагается, что у C. utilis существует, по крайней мере, три независимых механизма увеличения активности I, включающих разные, но перекрывающиеся пути ее фосфорилирования. Испания (Gacto M.), Dep. of Genetics and Microbiol., Fac. de Biol., Univ. of Murcia, 30071 Murcia. Библ. 23

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ТРЕГАЛАЗА
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ ТРЕГАЛАЗА
АКТИВАЦИЯ
ЦАМФ
CANDIDA UTILIS (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Carrillo, D.; Vicente-Soler, J.; Fernadez, J.; Soto, T.; Cansado, J.; Gacto, M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 96.02-04В2.47

Purification and some properties of a trehalase from a green alga, Lobosphaera sp. [Text] / Hirofumi Nakano [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1994. - Vol. 58, N 8. - P1430-1434 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Очистка и некоторые свойства трегалазы из зеленой водоросли Lobosphaera sp
Аннотация: Одноклеточную зеленую водоросль Lobosphaera sp культивировали на среде, содержащей полипептон, дрожжевой экстракт и глицерин. Фермент очищали из бесклеточного экстракта путем фракционирования сульфатом аммония и последовательных хр-фий на колонках ДЭАЭ-Toyopearl, сефарозы CL-4B и SP-Toyopearl. Мол. масса фермента, установленная гель-фильтрацией, составляет 400 кДа. Методом ЭФ в ПААГ + ДДС Na показали, что фермент состоит из двух субъединиц с мол. массами 180-220 кДа и содержит углеводы. Фермент наиболее активен при pH 5,5 и т-ре 65'ГРАДУС'C и стабилен при pH 4-9 и т-ре ниже 65'ГРАДУС'C. Ионы Fe{3+} инактивировали фермент. Сахароза являлась конкурентным ингибитором с K[i] 7,5 мМ. Фермент специфично гидролизовал 'альфа','альфа''-трегалозу со значением K[m] 0,6 мМ. Япония, Osaka Municipal Techn. Res. Inst., 6-50, Morinomiya 1-chome, Joto-ku, Osaka 536. Библ. 19

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: ТРЕГАЛАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
LOBOSPHAERA

Доп.точки доступа:
Nakano, Hirofumi; Moriwaki, Masamitsu; Washino, Tsutomu; Kino, Tetsuo; Yoshizumi, Hajime; Kitahata, Sumio

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.06-04Б2.167

Nitrogen-source-induced activation of neutral trehalase in Schizosaccharomyces pombe and Pachysolen tannophilus: Role of cAMP as secons messenger [Text] / T. Soto [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1995. - Vol. 132, N 3. - P229-232 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Активация источником азота нейтральной трегалазы у Schizosaccharomyces pombe и Pachysolen tannophilus: роль цАМФ как вторичного мессенджера
Аннотация: У покоящихся клеток Schizosaccharomyces pombe, суспендированных в буфере с глюкозой, в ответ на добавление аспарагина наблюдается усиление активности трегалазы (Т). Этой р-ции предшествует пик конц-ии цАМФ. Добавление источника углерода к покоящимся клеткам, лишенным каталитической субъединицы цАМФ-зависимой протеинкиназы, приводят к временному увеличению конц-ии цАМФ, но не изменению активности Т. у Pachysolen tannophilus активации Т источником азота также предшествует пик конц-ии цАМФ. Результаты свидетельствуют, что у этих дрожжей цАМФ функционирует как вторичный мессенжер в передаче сигнала от источника азота, приводящего к активации Т. Испания, Dep. Genet. and Microbiol., Fac. Biol., Univ. Murcia, 30071 Murcia. Библ. 11

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: SCHIZOSACCHAROMYCES POMBE (FUNGI)
PACHYSOLEN TANNOPHILUS (FUNGI)
ЦАМФ
ВТОРИЧНЫЙ МЕССЕНЖЕР
ТРЕГАЛАЗА
НЕЙТРАЛЬНАЯ ТРЕГАЛАЗА
АКТИВАЦИЯ
ИСТОЧНИК АЗОТА
ПЕРЕДАЧА СИГНАЛА

Доп.точки доступа:
Soto, T.; Fernandez, J.; Vicente-Soler, J.; Cansado, J.; Gacto, M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 96.07-04В2.53

Трегалаза из зеленой водоросли Lobosphaera sp. и конденсация, катализируемая ферментом [Text] / Hirofumi Nakano [et al.] // Oyo toshitsu kagaku = J. Appl. Glycosci. - 1995. - Vol. 42, N 2. - С. 185-191 . - ISSN 1340-3494
Аннотация: Очищенная из зеленой водоросли трегалаза (Тр) имеет мол. массу 400 кД, проявляет макс. активность при pH 5.5 и т-ре 65'ГРАДУС'C. Тр сохраняет стабильность в интервале pH 4.0-9.0 и т-ре выше 65'ГРАДУС'C. Тр катализирует р-ции конденсации D-глюкозы и 2-десокси-D-глюкозы с образованием 'альфа','альфа''-трегалозы и 2,2'-дидезокси-'альфа','альфа''-трегалозы соотв. Япония, Osaka Municipal Technical Res. Inst. Библ. 10

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: ТРЕГАЛАЗА
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
ЗЕЛЕНАЯ ВОДОРОСЛЬ

Доп.точки доступа:
Nakano, Hirofumi; Moriwaki, Masamitsu; Washino, Tsutomu; Kitahata, Sumio

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.07-04Б3.46

Nitrogen-source-induced activation of neutral trehalase in Schizosaccharomyces pombe and Pachysolen tannophilus: Role of cAMP as secons messenger [Text] / T. Soto [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1995. - Vol. 132, N 3. - P229-232 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Активация источником азота нейтральной трегалазы у Schizosaccharomyces pombe и Pachysolen tannophilus: роль цАМФ как вторичного мессенджера
Аннотация: У покоящихся клеток Schizosaccharomyces pombe, суспендированных в буфере с глюкозой, в ответ на добавление аспарагина наблюдается усиление активности трегалазы (Т). Этой р-ции предшествует пик конц-ии цАМФ. Добавление источника углерода к покоящимся клеткам, лишенным каталитической субъединицы цАМФ-зависимой протеинкиназы, приводят к временному увеличению конц-ии цАМФ, но не изменению активности Т. у Pachysolen tannophilus активации Т источником азота также предшествует пик конц-ии цАМФ. Результаты свидетельствуют, что у этих дрожжей цАМФ функционирует как вторичный мессенжер в передаче сигнала от источника азота, приводящего к активации Т. Испания, Dep. Genet. and Microbiol., Fac. Biol., Univ. Murcia, 30071 Murcia. Библ. 11

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: SCHIZOSACCHAROMYCES POMBE (FUNGI)
PACHYSOLEN TANNOMPHILUS (FUNGI)
ЦАМФ
ВТОРИЧНЫЙ МЕССЕНЖЕР
ТРЕГАЛАЗА
НЕЙТРАЛЬНАЯ ТРЕГАЛАЗА
АКТИВАЦИЯ
ИСТОЧНИК АЗОТА
ПЕРЕДАЧА СИГНАЛА

Доп.точки доступа:
Soto, T.; Fernandez, J.; Vicente-Soler, J.; Cansado, J.; Gacto, M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.08-04Б3.87

Yokoigawa, Kumio.
Trehalase activity and trehalose content in a freze-tolerant yeast, Torulaspora delbrueckii, and its freeze-sensitive mutant [Text] / Kumio Yokoigawa, Yoko Murakami, Hiroyasu Kawai // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1995. - Vol. 59, N 11. - P2143-2145 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Активность трегалазы и содержание трегалазы в устойчивых к замораживанию дрожжах Torulaspora delbrueckii и в чувствительном к замораживанию мутанте
Аннотация: Проведено сравнительное изучение активности трегалазы (ТА) в устойчивых к замораживанию дрожжевых клетках T. delbrueckii (УДК) и мутантных клетках 60В3, чувствительных к замораживанию (ЧДК). Найдено, что в УДК присутствуют 2 формы ТА с pH-оптимумами активности 4,3 и 6,7. В ЧДК макс. активность ТА наблюдается при pH 4,3, 5,7 и 6,7. В УДК и ЧДК уровни активности формы ТА с pH-оптимумом 4,3 были практически одинаковыми, но активность ТА при pH 6,7 в УДК была в 'ЭКВИВ'2 раза ниже, чем в ЧДК. Изменение содержания трегалозы в процессе роста ЧДК коррелировало только с уровнем активности ТА с pH-оптимумом 5,7. Содержание трегалозы в УДК было в 3 раза выше, чем в ЧДК. Япония, Dep. Food Sci. Nutr., Nara Women's Univ., Nara 630. Библ. 20

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ТРЕГАЛАЗА
АКТИВНОСТЬ
СРАВНИТЕЛЬНОЕ ИЗУЧЕНИЕ
TORULASPORA DELBRUECKII
УСТОЙЧИВЫЕ К ЗАМОРАЖИВАНИЮ
МУТАНТЫ 60В3
ЧУВСТВИТЕЛЬНЫЕ К ЗАМОРАЖИВАНИЮ

Доп.точки доступа:
Murakami, Yoko; Kawai, Hiroyasu

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.09-04Б2.82

Yokoigawa, Kumio.
Trehalase activity and trehalose content in a freze-tolerant yeast, Torulaspora delbrueckii, and its freeze-sensitive mutant [Text] / Kumio Yokoigawa, Yoko Murakami, Hiroyasu Kawai // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1995. - Vol. 59, N 11. - P2143-2145 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Активность трегалазы и содержание трегалазы в устойчивых к замораживанию дрожжах Torulaspora delbrueckii и в чувствительном к замораживанию мутанте
Аннотация: Проведено сравнительное изучение активности трегалазы (ТА) в устойчивых к замораживанию дрожжевых клетках T. delbrueckii (УДК) и мутантных клетках 60В3, чувствительных к замораживанию (ЧДК). Найдено, что в УДК присутствуют 2 формы ТА с pH-оптимумами активности 4,3 и 6,7. В ЧДК макс. активность ТА наблюдается при pH 4,3, 5,7 и 6,7. В УДК и ЧДК уровни активности формы ТА с pH-оптимумом 4,3 были практически одинаковыми, но активность ТА при pH 6,7 в УДК была в 'ЭКВИВ'2 раза ниже, чем в ЧДК. Изменение содержания трегалозы в процессе роста ЧДК коррелировало только с уровнем активности ТА с pH-оптимумом 5,7. Содержание трегалозы в УДК было в 3 раза выше, чем в ЧДК. Япония, Dep. Food Sci. Nutr., Nara Women's Univ., Nara 630. Библ. 20

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ТРЕГАЛАЗА
АКТИВНОСТЬ
СРАВНИТЕЛЬНОЕ ИЗУЧЕНИЕ
TORULASPORA DELBRUECKII
УСТОЙЧИВЫЕ К ЗАМОРАЖИВАНИЮ
МУТАНТЫ 60В3
ЧУВСТВИТЕЛЬНЫЕ К ЗАМОРАЖИВАНИЮ

Доп.точки доступа:
Murakami, Yoko; Kawai, Hiroyasu

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.10-04Б2.113

Comparative study of two trehalase activities from Fusarium oxysporum var. lini [Text] / Fernando Costa Amaral [et al.] // Can. J. Microbiol. - 1995. - Vol. 41, N 12. - P1057-1062 . - ISSN 0008-4166
Перевод заглавия: Сравнительные исследования двух трегалаз Fusarium oxysporum var. lini
Аннотация: Исследованы нейтральная и кислая трегалазы (оптимумы pH 6,8 и 4,6) Fusarium oxysporum var. lini. Ферменты частично очищали осаждением сульфатом аммония, после чего нейтральную трегалазу хроматографировали на ДЭАЭ - Сефацеле. На кислую трегалазную активность не действовали 1 мМ Ca{2+}, Mg{2+}, Mn{2+}, Ba{2+}, ЭДТА. Нейтральная трегалаза активировалась Ca{2+}, K[a]=0,15 мМ, ингибировалась ЭДТА, Zn{2+}, Hg{2+}, Mg{2+} - АТФ, увеличение активности наблюдалось при повышении ионной силы буфера или добавлении 100 мМ KCl. Кислый и нейтральный ферменты имеют температурные оптимумы соответственно при 45 и 30'ГРАДУС'C, кажущуюся К[m] для трегалозы 0,43 и 8,45 мМ, кажущиеся молекулярные массы, по данным ультрацентрифугирования в градиенте плотности глицерина, составляют 160 000 и 100 000 Д. Кислая трегалаза специфически ингибируется ацетатным буфером и более стабильна при 50'ГРАДУС'C, чем нейтральный фермент. У нейтральной трегалазы ИЭТ-6,2. В отличие от нейтральных трегалаз из других грибов, фермент из Fusarium oxysporum var. lini не активируется в неочищенных экстрактах обработкой Mg{2+} - АТФ в присутствии цАМФ и не инактивируется щелочной фосфатазой Escherichia coli. Бразилия, Nicoli J. R., Dep. de Microbiol., Inst. de Ciencias Biol., Univ. Federal de Minas Gerais, 30161 Belo Horizonte, Minas Gerais. Библ. 22

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: FUSARIUM OXYSPORUM VAR. LINI (FUNGI)
ТРЕГАЛАЗЫ
НЕЙТРАЛЬНАЯ ТРЕГАЛАЗА
КИСЛАЯ ТРЕГАЛАЗА
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Amaral, Fernando Costa; Brandao, Rogelio Lopes; Nicoli, Jacques Robert; Ortiz, Claudio Henrique Dias

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 96.11-04В2.85

Phenotypic features of trehalase mutants in Saccharomyces cerevisiae [Text] / Solomon Nwaka [et al.] // FEBS Lett. - 1995. - Vol. 360, N 3. - P286-290 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Фенотипические черты трегалазных мутантов Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Изучали экспрессию генов трегалазы (ATH1, NTH1 и YBPO106) в клетках дикого типа и мутантов S. cerevisiae в условиях теплового шока. Обнаружено, что гены NTH1 и YBPO106 необходимы для восстановления клеток дрожжей после теплового стресса. Предполагается, что при тепловом стрессе индуцируется экспрессия этих генов. Показано, что делеция гена ATH1 приводит к исчезновению активности кислой трегалазы в клетках дрожжей и не влияет на восстановление клеток после теплового шока. Гены трегалазы экспрессируются также при переносе клеток со среды с глюкозой на среду с глицерином. Германия, Biochem. Inst., Univ. Freiburg, D-79104 Freiburg. Библ. 39

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.02
Рубрики: ТРЕГАЛАЗА
ГЕНЫ
ЭКСПРЕССИЯ
ТЕПЛОВОЙ ШОК
ВЛИЯНИЕ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE

Доп.точки доступа:
Nwaka, Solomon; Mechler, Bernd; Destruelle, Monika; Holzer, Helmut

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 96.11-04В2.263

Yokoigawa, Kumio.
Trehalase activity and trehalose content in a freze-tolerant yeast, Torulaspora delbrueckii, and its freeze-sensitive mutant [Text] / Kumio Yokoigawa, Yoko Murakami, Hiroyasu Kawai // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1995. - Vol. 59, N 11. - P2143-2145 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Активность трегалазы и содержание трегалазы в устойчивых к замораживанию дрожжах Torulaspora delbrueckii и в чувствительном к замораживанию мутанте
Аннотация: Проведено сравнительное изучение активности трегалазы (ТА) в устойчивых к замораживанию дрожжевых клетках T. delbrueckii (УДК) и мутантных клетках 60В3, чувствительных к замораживанию (ЧДК). Найдено, что в УДК присутствуют 2 формы ТА с pH-оптимумами активности 4,3 и 6,7. В ЧДК макс. активность ТА наблюдается при pH 4,3, 5,7 и 6,7. В УДК и ЧДК уровни активности формы ТА с pH-оптимумом 4,3 были практически одинаковыми, но активность ТА при pH 6,7 в УДК была в 'ЭКВИВ'2 раза ниже, чем в ЧДК. Изменение содержания трегалозы в процессе роста ЧДК коррелировало только с уровнем активности ТА с pH-оптимумом 5,7. Содержание трегалозы в УДК было в 3 раза выше, чем в ЧДК. Япония, Dep. Food Sci. Nutr., Nara Women's Univ., Nara 630. Библ. 20

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ТРЕГАЛАЗА
АКТИВНОСТЬ
СРАВНИТЕЛЬНОЕ ИЗУЧЕНИЕ
TORULASPORA DELBRUECKII
УСТОЙЧИВЫЕ К ЗАМОРАЖИВАНИЮ
МУТАНТЫ 60В3
ЧУВСТВИТЕЛЬНЫЕ К ЗАМОРАЖИВАНИЮ

Доп.точки доступа:
Murakami, Yoko; Kawai, Hiroyasu

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 96.11-04И3.396

Srivastava, P. P.
Trehalase activity in thoracic musculature of the tasar silkworm, Antheraea mylitta Drury, during different developmental stages [Text] / P. P. Srivastava, K. Thangavelu // Indian J. Exp. Biol. - 1994. - Vol. 32, N 12. - P895-897 . - ISSN 0019-5189
Перевод заглавия: Изменение активности трегалазы в процессе развития шелкопряда Antheraea mylitta
Аннотация: Активность трегалазы (I) была определена в грудной мускулатуре гусениц, куколок и бабочек шелкопряда Antheraea mylitta. Методом дифференциального центрифугирования выделены растворимые и мембранносвязанные фракции из гомогената тканей шелкопряда в процессе его развития. Активность I была максимальна у гусениц и минимальна у куколок. Показано, что растворимая и мембранносвязанные фракции грудных мышц личинок и бабочек содержали примерно равное кол-во I. Однако, у куколок шелкопряда A. mylitta 95% активности I была сосредоточена в растворимой фракции грудных мышц. Считают, что активность I играет большую физиологическую роль в процессе развития шелкопряда A. mylitta. Индия, Central Tasar Research and Training Inst., P. O. Piska Nagari, Ranchi 835 303. Библ. 26

ГРНТИ	34.33.19

ВИНИТИ 341.33.19.45.15.15
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ТРЕГАЛАЗА
ТКАНЕСПЕЦИФИЧНОСТЬ
ФУНКЦИИ
СТАДИОСПЕЦИФИЧНОСТЬ
ANTHERAEA MYLITTA (LEP.)
НАСЕКОМЫЕ

Доп.точки доступа:
Thangavelu, K.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.11-04Б3.104

Comparative study of two trehalase activities from Fusarium oxysporum var. lini [Text] / Fernando Costa Amaral [et al.] // Can. J. Microbiol. - 1995. - Vol. 41, N 12. - P1057-1062 . - ISSN 0008-4166
Перевод заглавия: Сравнительные исследования двух трегалаз Fusarium oxysporum var. lini
Аннотация: Исследованы нейтральная и кислая трегалазы (оптимумы pH 6,8 и 4,6) Fusarium oxysporum var. lini. Ферменты частично очищали осаждением сульфатом аммония, после чего нейтральную трегалазу хроматографировали на ДЭАЭ - Сефацеле. На кислую трегалазную активность не действовали 1 мМ Ca{2+}, Mg{2+}, Mn{2+}, Ba{2+}, ЭДТА. Нейтральная трегалаза активировалась Ca{2+}, K[a]=0,15 мМ, ингибировалась ЭДТА, Zn{2+}, Hg{2+}, Mg{2+} - АТФ, увеличение активности наблюдалось при повышении ионной силы буфера или добавлении 100 мМ KCl. Кислый и нейтральный ферменты имеют температурные оптимумы соответственно при 45 и 30'ГРАДУС'C, кажущуюся К[m] для трегалозы 0,43 и 8,45 мМ, кажущиеся молекулярные массы, по данным ультрацентрифугирования в градиенте плотности глицерина, составляют 160 000 и 100 000 Д. Кислая трегалаза специфически ингибируется ацетатным буфером и более стабильна при 50'ГРАДУС'C, чем нейтральный фермент. У нейтральной трегалазы ИЭТ-6,2. В отличие от нейтральных трегалаз из других грибов, фермент из Fusarium oxysporum var. lini не активируется в неочищенных экстрактах обработкой Mg{2+} - АТФ в присутствии цАМФ и не инактивируется щелочной фосфатазой Escherichia coli. Бразилия, Nicoli J. R., Dep. de Microbiol., Inst. de Ciencias Biol., Univ. Federal de Minas Gerais, 30161 Belo Horizonte, Minas Gerais. Библ. 22

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: FUSARIUM OXYSPORUM VAR. LINI (FUNGI)
ТРЕГАЛАЗЫ
НЕЙТРАЛЬНАЯ ТРЕГАЛАЗА
КИСЛАЯ ТРЕГАЛАЗА
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Amaral, Fernando Costa; Brandao, Rogelio Lopes; Nicoli, Jacques Robert; Ortiz, Claudio Henrique Dias

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 96.12-04В3.38

Muller, Joachim.
Effects of validamycin A, a potent trehalase inhibitor, and phytohormones on trehalose metabolism in roots and root nodules of soybean and cowpea [Text] / Joachim Muller, Thomas Boller, Andres Wiemken // Planta. - 1995. - Vol. 197, N 2. - P362-368 . - ISSN 0032-0935
Перевод заглавия: Влияние валидамицина A как потенциального ингибитора трегалазы и фитогормонов на метаболизм трегалозы в корнях и корневых клубеньках сои и вигны
Аннотация: Трегалоза - обычный для микроорганизмов дисахарид. Он является токсичным для растений. Была выдвинута гипотеза о том, что трегалаза растений имеет функцию детоксикации трегалозы. В опытах с соей в асептических условиях было показано, что растения аккумулировали трегалозу только в случае, когда одновременно добавляли валидамицин A в качестве потенциального ингибитора трегалазы. В листьях при этом накапливалось до 8% трегалозы от сухой массы, что не оказывало неблагоприятного влияния на растения сои. Симбиотическими бактериями в корневых клубеньках генерировалась трегалоза, однако она не поступала в растения в заметных размерах в отсутствие валидамицина A. Увеличение содержания в корневых клубеньках трегалозы при одновременном снижении содержания сахарозы и крахмала не оказывало неблагоприятного воздействия на азотфиксацию. Сходные результаты были получены в опытах с вигной. Швейцария, Botanisches Inst. der Univ. Basel. Библ. 43

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.15
Рубрики: ТРЕГАЛОЗА
ТРЕГАЛАЗА
СОЯ
ВИГНА
ИНГИБИТОРЫ
ВАЛИДАМИЦИН
АЗОТФИКСАЦИЯ
КОРНЕВЫЕ КЛУБЕНЬКИ

Доп.точки доступа:
Boller, Thomas; Wiemken, Andres

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 97.02-04В2.154

Comparative study of two trehalase activities from Fusarium oxysporum var. lini [Text] / Fernando Costa Amaral [et al.] // Can. J. Microbiol. - 1995. - Vol. 41, N 12. - P1057-1062 . - ISSN 0008-4166
Перевод заглавия: Сравнительные исследования двух трегалаз Fusarium oxysporum var. lini
Аннотация: Исследованы нейтральная и кислая трегалазы (оптимумы pH 6,8 и 4,6) Fusarium oxysporum var. lini. Ферменты частично очищали осаждением сульфатом аммония, после чего нейтральную трегалазу хроматографировали на ДЭАЭ - Сефацеле. На кислую трегалазную активность не действовали 1 мМ Ca{2+}, Mg{2+}, Mn{2+}, Ba{2+}, ЭДТА. Нейтральная трегалаза активировалась Ca{2+}, K[a]=0,15 мМ, ингибировалась ЭДТА, Zn{2+}, Hg{2+}, Mg{2+} - АТФ, увеличение активности наблюдалось при повышении ионной силы буфера или добавлении 100 мМ KCl. Кислый и нейтральный ферменты имеют температурные оптимумы соответственно при 45 и 30'ГРАДУС'C, кажущуюся К[m] для трегалозы 0,43 и 8,45 мМ, кажущиеся молекулярные массы, по данным ультрацентрифугирования в градиенте плотности глицерина, составляют 160 000 и 100 000 Д. Кислая трегалаза специфически ингибируется ацетатным буфером и более стабильна при 50'ГРАДУС'C, чем нейтральный фермент. У нейтральной трегалазы ИЭТ-6,2. В отличие от нейтральных трегалаз из других грибов, фермент из Fusarium oxysporum var. lini не активируется в неочищенных экстрактах обработкой Mg{2+} - АТФ в присутствии цАМФ и не инактивируется щелочной фосфатазой Escherichia coli. Бразилия, Nicoli J. R., Dep. de Microbiol., Inst. de Ciencias Biol., Univ. Federal de Minas Gerais, 30161 Belo Horizonte, Minas Gerais. Библ. 22

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: FUSARIUM OXYSPORUM VAR. LINI (FUNGI)
ТРЕГАЛАЗЫ
НЕЙТРАЛЬНАЯ ТРЕГАЛАЗА
КИСЛАЯ ТРЕГАЛАЗА
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Amaral, Fernando Costa; Brandao, Rogelio Lopes; Nicoli, Jacques Robert; Ortiz, Claudio Henrique Dias

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 97.03-04В2.81

Nwaka, Solomon.
Expression and function of the trehalase genes NTH1 and YBR0106 in Saccharomyces cerevisiae [Text] / Solomon Nwaka, Meinrad Kopp, Helmut Holzer // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 17. - P10193-10198 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Экспрессия и функция генов NTH1 и YBR 0106 трегалазы Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Термотолерантность у дрожжей регулирует трегола, содержание к-рой регулируется трегалазой. Ген NTH1, кодирующий трегалазу, картированный ранее на хромосоме IV, оказался идентичным на 'ЭКВИВ'77% гену YBR 0106 на хромосоме II. В отличие от делеционного мутанта NTH1 разрыв YBR 0106 не изменяет ни активность трегалазы, ни внутриклеточное содержание трегалозы. Термотолерантность дрожжей зависит от белков, кодируемых как геном NTH1, так и YBR 0106. Присутствие в промоторах обоих генов элемента CCCCT, регулируемого стрессом (т. наз. STRE), позволяет отнести оба белка к типу белков теплового шока. Германия, Biochem. Inst., Univ. Freiburg, D-79104 Freiburg. Библ. 41

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.02
Рубрики: ГЕНЫ
ТРЕГАЛАЗА
ГЕН NIH1
ГЕН YBR 0106
ЭКСПРЕССИЯ
ПРОМОТОРЫ
ФУНКЦИИ
ТРЕГАЛОЗА
СОДЕРЖАНИЕ
ТЕПЛОВОЙ ШОК
ТЕРМОТОЛЕРАНТНОСТЬ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE

Доп.точки доступа:
Kopp, Meinrad; Holzer, Helmut

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.03-04Б3.108

Purification and characterization of trehalase from Bacillus sp. T3 [Text] / Tetsuya Nakada [et al.] // Oyo toshitsu kagaku = J. Appl. Glycosci. - 1995. - Vol. 42, N 3. - P231-236 . - ISSN 1340-3494
Перевод заглавия: Очистка и характеристика трегалазы из Bacillus sp. T3
Аннотация: Получена с помощью осаждения сульфатом аммония (80% от насыщения), ИОХ на Sepabeads FP-DA13, Бутил- и ДЭАЭ-Тойоперле, MonoQ и гель-фильтрации на Ультрагеле AcA44 электрофоретически гомогенная трегалаза из вновь выделенной из почвы при т-ре 50'ГРАДУС'C бактерии Bacillus sp. T3. Очищенный фермент имел мол. м. 58 кД, pI при pH 4,8, оптимум действия при т-ре 50'ГРАДУС'C и pH 7,8, величину K[M] для трегалозы 3,0 мМ, был стабилен при pH 6,0-9,5 и т-ре ниже 55'ГРАДУС'C, ингибировался Cu{2+} и Hg{2+}. Япония, Hayashibara Biochem. Lab., Inc. 7-7, Amase-minamimachi, Okayama 700. Библ. 19

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ТРЕГАЛАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
BACILLUS SP, (BACT.)
ШТАММ T3

Доп.точки доступа:
Nakada, Tetsuya; Ikegami, Shoji; Nishimoto, Tomoyuki; Chaen, Hiroto; Sugimoto, Toshiyuki; Kurimoto, Masashi

19.

Деп. 2074-В96

Егорова, Т. А.
Трегалаза как ключевой фермент углеводного и энергетического обмена насекомых [Текст] : деп. Моск. пед. гос. ун-т 19960625, N 2074-В96 / Т. А. Егорова, Х. С. Хомидов ; депонент Моск. пед. гос. ун-т (М.). - Введ. с 19960625. - [Б. м. : б. и.], 1996. - 26 с. : ил. - 5 назв
Аннотация: Представлены и всесторонне обсуждены имеющиеся литературные данные за последние 15-20 лет в области изучения одного из важнейших ферментов углеводного обмена насекомых - трегалазы. Значительное место в обзоре уделено физико-химической характеристике фермента из различных тканей и органов насекомых в течение всего их жизненного цикла. Отмечается как функциональная общность трегалаз из различных биологических объектов, так и их гетерогенность по ряду свойств и субъединичной структуре. Большой интерес представляют сведения относительно множественной природы фермента, а также ткане- и стадиоспецифичности множественных форм трегалаз в процессе онтогенеза насекомых и использования их в качестве своеобразных биохимических индикаторов процесса метаморфоза и диагностики некоторых заболеваний. Приведены некоторые современные методы и подходы, а также даны схемы выделения и очистки фермента из различных тканей и органов. Всесторонне обсуждается круг вопросов, касающихся физиолого-биохимических функций трегалазы у насекомых

ГРНТИ	34.33.19

ВИНИТИ 341.33.19.45.15.15
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ТРЕГАЛАЗА
МЕТАБОЛИЗМ УГЛЕВОДНЫЙ
МНОЖЕСТВЕННЫЕ ФОРМЫ
ТКАНЕСПЕЦИФИЧНОСТЬ
СТАДИОСПЕЦИФИЧНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Хомидов, Х.С.; Моск. пед. гос. ун-т (М.)
Свободных экз. нет

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 97.04-04И3.308

The regulation of trehalose metabolism in insects [Text] / A. Becker [et al.] // Experientia. - 1996. - Vol. 52, N 5. - P433-439 . - ISSN 0014-4754
Перевод заглавия: Регуляция метаболизма трегалозы у насекомых
Аннотация: В гемолимфе некоторых насекомых наблюдается высокий уровень трегалозы, синтез которой стимулируется нейропептидом кардиальных тел-гипертрегалоземическим гормоном. Этот пептид вызывает повышение содержания фруктозо-2,6-дифосфата (I) в жировом теле насекомых. Установлено, что I действует как синергист АМФ и является потенциальным активатором гликолитического фермента 6-фосфофруктокиназы-I и сильным ингибитором фермента глюконеогенеза-фруктозо-1,6-дифосфатазы. Считают, что I является сигналом для включения регуляторных механизмов, контролирующих синтез трегалозы у насекомых. В грудных мышцах насекомых гидролиз трегалозы осуществляется под воздействием трегалазы и механизм этого процесса практически не исследован. Показано, что активность трегалазы повышается in vitro под влиянием детергентов, а в системе in vivo - в период коротких перелетов насекомых, что указывает на связь активности трегалазы с мембранами клеток. Германия, Inst. fur Zoologie, Johannes-Gutenberg-Univ., Saarstrasse 21, D-55099 Mainz. Библ. 54

ГРНТИ	34.33.19

ВИНИТИ 341.33.19.45.15.15
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ТРЕГАЛАЗА
СВОЙСТВА
ГОРМОНЫ
НЕЙРОПЕПТИДЫ
ГИПЕРТРЕГАЛОЗЕМИЧЕСКИЙ ГОРМОН
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ
НАСЕКОМЫЕ

Доп.точки доступа:
Becker, A.; Schloder, P.; Steele, J.E.; Wegener, G.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска