СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ТРАНСПОРТ МАЛЬТОЗЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 8
Показаны документы с 1 по 8

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.06-04Б2.118

Identification of the maltose transport protein of Saccharomyces cerevisiae [Text] / Peter J. A.van den Broek [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1994. - Vol. 200, N 1. - P45-51 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Идентификация мальтозо-транспортного белка из Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Для идентификации мальтозо-транспортного белка Saccharomyces cerevisiae использован поиск мальтозо-индуцируемых белков в изолированных плазматических мембранах. Мембраны из клеток, росших на среде с мальтозой, содержат два белка, к-рые отсутствуют в клетках, росших на глюкозе. Эти белки различны по размеру, но их последовательности имеют высокую степень гомологии. Определена амино-концевая и внутренняя последовательность большего белка с мол. м. 64 кД. Эти последовательности идентичны аминокислотной последовательности продукта гена MAL 61. Считается, что этот белок является индуцируемой мальтозо-пермеазой S. cerevisiae. Нидерланды, Dep. Med. Biochem., Sylvius Lab., Wassenaarseweg 72, 2333 AL Leiden. Библ. 26

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.13
Рубрики: МАЛЬТОЗО-ТРАНСПОРТНЫЙ БЕЛОК
ОПРЕДЕЛЕНИЕ
ДРОЖЖИ
ПЕРМЕОДЫ
ТРАНСПОРТ МАЛЬТОЗЫ

Доп.точки доступа:
Broek, Peter J.A.van den; Leeuwen, Carla C.M.van; Weusthuis, Ruud A.; Postma, Erik; Van, Dijken Johannes P.; Karssies, Ronald H.; Amons, Reinout

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.05-04Б2.77

Davidson, Amy L.
The maltose transport system of Escherichia coli displays positive cooperativity in ATP hydrolysis [Text] / Amy L. Davidson, Sean S. Laghaeian, Daynene E. Mammering // J. Biol. Chem. - 1996. - Vol. 271, N 9. - P4858-4863 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Система транспорта мальтозы гидролизует АТФ с положительной кооперативностью у Escherichia coli
Аннотация: Для выяснения взаимодействий между двумя АТФ-связывающими сайтами системы белков, обеспечивающих перенос мальтозы, исследована кинетика гидролиза АТФ. Осуществив реконструирование двух АТФ-связывающих белков и двух интегральных мембранных белков в протеолипосомы в присутствии мальтозы и связывающих ее белков, установили, что in vivo гидролиз АТФ транспортными белками осуществляется кооперативно. США, Dep. Microb., Immun., Baylor Coll. Med., Houston, Texas. Библ. 29

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11
Рубрики: ТРАНСПОРТНЫЙ БЕЛОК
ТРАНСПОРТ МАЛЬТОЗЫ
АТФ
ГИДРОЛИЗ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Laghaeian, Sean S.; Mammering, Daynene E.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 98.11-04Я6.115

Mechanism of glucose and maltose transport in plasma-membrane vesicles from the yeast Candida utilis [Text] / den Broek Peter J. A. van [et al.] // Biochem. J. - 1997. - Vol. 321, N 2. - P487-495 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Механизм транспорта глюкозы и мальтозы в везикулах плазматических мембран дрожжей Candida utilis
Аннотация: С использованием везикул, приготовленных слиянием изолированных плазматических мембран C. utilis с протеолипосомами, содержащими цит. c оксидазу сердца быка, изучен транспорт глюкозы (ГЛ) и мальтоза (МТ). Добавление восстановленного цитохрома c генерировало протондвижущую силу, состояющую из мембранного потенциала (внутри минус) и градиента рН (внутри щелочные значения), что сопровождалось накоплением ГЛ и МТ в 40-50 раз. Для обеих систем стехиометрия транспорта H{+}/сахар составила 1:1. Симпорт H{+}-ГЛ носил обратимый характер, а H{+}-МТ нет. Сделан вывод о том, что транспорт ГЛ и МТ в C. utilis зависит от протондвижущей силы, но идет по различным механизмам. Нидерланды, Dep. Med. Biochem., Sylvius Lab., Leiden Univ., 2333 AL Leiden. Библ. 53

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.99
Рубрики: ТРАНСПОРТ ГЛЮКОЗЫ
ТРАНСПОРТ МАЛЬТОЗЫ
МЕХАНИЗМ
ПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ МЕМБРАНЫ
ДРОЖЖИ

Доп.точки доступа:
van, den Broek Peter J.A.; van, Gompel Angeline E.; Luttik, Marijke A.H.; Pronk, Jack T.; van, Leeuwen Carla C.M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.11-04Б2.107

Merino, Gonzalo.
Truncation of MalF results in lactose transport via the maltose transport system of Escherichia coli [Text] / Gonzalo Merino, Howard A. Shuman // J. Biol. Chem. - 1998. - Vol. 273, N 4. - P2435-2444 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Усечение MalF приводит к транспорту лактозы через систему транспорта мальтозы в Escherichia coli
Аннотация: Выделен и охарактеризован мутант E. coli по системе транспорта мальтозы (MalF540) с измененной субстратной специфичностью, который, в отличие от клеток дикого типа, переносил лактозу. Мутант имел изменения в гене, ответственном за глутаминовый кодон в положении 99, и для него была характерна конститутивная потребность в функциональной активности MalK-ATPазы и гидролизе ATP. Сделан вывод о том, что в данном мутанте белок MalG способен образовывать систему транспорта с низким сродством как для мальтозы, так и лактозы. США, Dep. Microbiol., Col. Physicians Surgeons, Columbia Univ., New York, NY 10032. Библ. 54

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.02
Рубрики: ТРАНСПОРТ МАЛЬТОЗЫ
МУТАНТЫ
ФУНКЦИИ

Доп.точки доступа:
Shuman, Howard A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.06-04Б2.149

Evidence for high affinity binding-protein dependent transport systems in Gram-positive bacteria and in Mycoplasma [Text] / Eric Gilson [et al.] // EMBO Journal. - 1988. - Vol. 7, N 12. - P3971-3974 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Доказательство [существования] зависимых от связывающих белков транспортных систем с высоким сродством у грамположительных бактерий и Mycoplasma
Аннотация: Обнаружена заметная гомология между двумя субстратсвязывающими периплазматическими белками MalE и OppA E. coli и двумя белками MalX и AmiA грамположительного S. pneumoniae, участвующими в транспорте мальтозы (и мальтодекстринов) и олигопептидов соотв. Эти белки представляют собой липопротеины, закрепленные в цитоплазматической мембране с помощью глицеридцистеинового "якоря". Аналогичный липопротеин р37 обнаружен в мембране M. hyorhinis. По-видимому, эти белки являются функциональными аналогами периплазматических связывающих белков грамотрицательных бактерий. Библ. 31. Франция, Unite de Programmation Moleculaire et Toxicologie Genetique, CNRS UA271, INSERM U163, Inst. Pasteur, Paris 75015.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.17.19
Рубрики: ПЕРИПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ БЕЛКИ
БЕЛОК MALE
БЕЛОК OPPA
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
БЕЛОК MALX
БЕЛОК AMIA
STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE (BACT.)
ГОМОЛОГИЯ
ТРАНСПОРТНАЯ СИСТЕМА
ТРАНСПОРТ МАЛЬТОЗЫ
ТРАНСПОРТ ОЛИГОПЕПТИДОВ

Доп.точки доступа:
Gilson, Eric; Alloing, Genevieve; Schmidt, Thomas; Claverys, Jean-Pierre; Dudler, Robert; Hofnung, Maurice

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.554

Walter, C.
Cloning and overexpression of genes coding for maltose transport proteins in Salmonella typhimurium [Text] / C. Walter, E. Schneider // Forum Microbiol. - 1989. - Vol. 12, N 1-2. - P78 . - ISSN 0170-8244
Перевод заглавия: Клонирование и суперэкспрессия генов кодирующих белки транспорта мальтозы в Salmonella typhimurium
Аннотация: Гены, кодирующие белки транспортной системы мальтозы Salmonella typhimurium, входят в состав двух дивергентно транскрибируемых оперонов (malB регулон). Для биохимического анализа этих белков, их необходимо получить в большом количестве. Клонировали фрагменты malB регулона, содержащие гены malK, malF, malG в составе векторов, которые содержат Р и Р промоторы фага 'лямбда' или tac промотор. Получили продукты клонированных генов и показали, что по мол. массе они идентичны аналогичным белкам из Escherichia coli. ФРГ, Univ. Osnabruck, Fachbereich Biol./Chemie, Mikrobiol., Postfach 4469, D-4500 Osnabruck.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.21
Рубрики: SALMONELLA TYPHIMURIUM (BACT.)
ТРАНСПОРТНАЯ СИСТЕМА
ТРАНСПОРТ МАЛЬТОЗЫ
ГЕНЫ
ГЕН MALK
ГЕН MALF
ГЕН MALG
КЛОНИРОВАНИЕ
СУПЕРЭКСПРЕССИЯ
БЕЛКИ
МОЛЕКУЛЯРНАЯ МАССА
СРАВНЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Schneider, E.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 89.12-04Б4.273

Evidence for high affinity binding-protein dependent transport systems in Gram-positive bacteria and in Mycoplasma [Text] / Eric Gilson [et al.] // EMBO Journal. - 1988. - Vol. 7, N 12. - P3971-3974 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Доказательство [существования] зависимых от связывающих белков транспортных систем с высоким сродством у грамположительных бактерий и Mycoplasma
Аннотация: Обнаружена заметная гомология между двумя субстратсвязывающими периплазматическими белками MalE и OppA E. coli и двумя белками MalX и AmiA грамположительного S. pneumoniae, участвующими в транспорте мальтозы (и мальтодекстринов) и олигопептидов соотв. Эти белки представляют собой липопротеины, закрепленные в цитоплазматической мембране с помощью глицеридцистеинового "якоря". Аналогичный липопротеин р37 обнаружен в мембране Mycoplasma hyorhinis. По-видимому, эти белки являются функциональными аналогами периплазматических связывающих белков грамотрицательных бактерий. Библ. 31. Франция, Unite de Programmation Moleculaire et Toxicologie Genetique, CNRS UA271, INSERM U163, Inst. Pasteur, Paris 75015.

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.29
Рубрики: ПЕРИПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ БЕЛКИ
БЕЛОК MALE
БЕЛОК OPPA
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
БЕЛОК MALX
БЕЛОК AMIA
STREPTOCOCCUS PNEUMONIOE (BACT.)
MYCOPLASMA HYORHINIS (BACT.)
ТРАНСПОРТНАЯ СИСТЕМА
ТРАНСПОРТ МАЛЬТОЗЫ
ТРАНСПОРТ ОЛИГОПЕПТИДОВ

Доп.точки доступа:
Gilson, Eric; Alloing, Genevieve; Schmidt, Thomas; Claverys, Jean-Pierre; Dudler, Robert; Hofnung, Maurice

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.03-04Б2.050

Walter, Claudia.
Characterization of site-directed mutations in conserved domains of MalK, a bacterial member of the ATP-binding cassette (ABC) family [Text] / Claudia Walter, Sylke Wilken, Erwin Schneider // JEBS Lett. - 1992. - Vol. 303, N 1. - P41-44 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Характеристика сайт-направленных мутаций в консервативных доменах MalK, бактериального представителя семейства АТФ-связывающей кассеты (ABC)
Аннотация: Сайт-направленный мутагенез использован для выяснения роли 4 аминокислотных остатков (Q82, Р152, L179 и Н192) в функционировании субъединицы MalK системы транспорта мальтозы у Salmonella typhimurium. Эти остатки высококонсервативны у эукариотич. и прокариотич. членов сем. АТФ-связывающей кассеты белков. Замещение Н192 вызывает полную потерю способности к комплементации дефекта транспорта у штамма malK, тогда как изменения др. остатков приводят к снижению активности по сравнению с диким типом. Очищенные мутантные белки обнаруживают АТФ-связывающую и АТФазную активности, сравнимые с активностью MalK дикого типа. Ни один из аминокислотных замен не предотвращает процесса укладки нуклеотид-связывающего сайта, хотя в некоторых случаях получающийся белок отличается от MalK дикого типа. Различия специфич. активности, возможно, отражают вторичные влияния на третичную структуру вблизи АТФ-связывающего сайта. Библ. 30. ФРГ, Univ. Osnabruck, FB Biologie/Chemie, D-4500 Osnabruck.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11
Рубрики: АТФ
АТФ-СВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ
ТРАНСПОРТНАЯ СИСТЕМА
ТРАНСПОРТ МАЛЬТОЗЫ
СУБЪЕДИНИЦА MALK
КОНСЕРВАТИВНЫЕ АМИНОКИСЛОТНЫЕ ОСТАТКИ
ЗАМЕНЫ
МУТАГЕНЕЗ САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ

Доп.точки доступа:
Wilken, Sylke; Schneider, Erwin

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска