СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ТОЛУОЛМОНООКСИГЕНАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 7
Показаны документы с 1 по 7

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.04-04Б2.135

Newman, Lisa M.
Purification and characterization of toluene 2-monooxygenase from Burkholderia cepacia G4 [Text] / Lisa M. Newman, Lawrence P. Wackett // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 43. - P14066-14076 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Очистка и характеристика толуол-2-монооксигеназы из Burkholderia cepacia G4
Аннотация: Из культуры B.cepacia G4 выделили и очистили до гомогенного состояния толуол-2-монноксигеназу, которая оказалась трехкомпонентной ферментной системой. Реконструированная ферментная система окисляла толуол в о-крезол и о-крезол в 3-метилпирокатехин (важнейший продукт в случае роста бактерии на толуоле). Равновесные кинетические параметры измеряли на водорастворимом субстрате -- о-креозоле, они были таковы: K[m]=0,8 мкМ и V[max]=131 нмоль/мин * мг белка гидроксилазы. Ферментная система состояла из 3-х белков: 1) 40 кД полипептид, содержащий один ФАД и один [2Fe2AS] кластер; 2) 10,4 кД полипептид, не содержащий металлов и органических факторов; 3) 211 кД полиптид,или 'альфа'[2]'бета'[2]'гамма'[2]-компонент, содержащий 5-6 атомов железа. Флавожелезо-серный белок окислял NADH и переносили электроны на цитохром c, красители и 'альфа'[2]'бета'[2]'гамма'[2]-компонент. Он был сходен с компонентами других NADH-оксидоредуктаз, присутствующих в бактериальных моно- и ди-оксигеназах. Белок 'альфа'[2]'бета'[2]'гамма'[2] по-видимому, содержит центр сильными связывания толуола и гидроксилирования. Это подтверждается: 1) связыванием с толуолом на аффинной колонке; 2) окислением толуола после восстановления белка дитионитом и добавления O[2]; 3) способностью катализировать зависимое от H[2]O[2] окисление толуола и каталазной активностью; 4) спектроскопическим изучением атомов железа в данном белке. Заключают, что 'альфа'[2]'бета'[2]'гамма'[2] белок содержит 2 бинуклеарных железных центра. В общих чертах толуол 2-монооксигеназа сходна с р-ой метанмонооксигеназой метанотрофных бактерий. США, Dep. Microbiol., Univ. Minnesota, Minneapolis, 55455. Библ. 56

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ТОЛУОЛМОНООКСИГЕНАЗА
ФЕРМЕНТНАЯ СИСТЕМА
ПОЛИПЕПТИДЫ
ТОЛУОЛ
ЦЕНТР СВЯЗЫВАНИЯ
BURKHOLDERIA CAPACIA

Доп.точки доступа:
Wackett, Lawrence P.

Патент 5605823 Соединенные Штаты Америки, МКИ C07K 14/21.

Yen, Kwang-Mu.
Bioconversions catalysed by the toluene monooxygenase of Pseudomonas mendocina KR-1 [Текст] / Kwang-Mu Yen, Lawrence M. Blatt, Michael R. Karl ; Amgen Inc. - № 210407 ; Заявл. 17.03.1994 ; Опубл. 25.02.1997
Перевод заглавия: Биоконверсионные реакции, катализируемые толуолмонооксигеназой из Pseudomonas mendocina
Аннотация: Описан биологически активный фермент толуолмонооксигеназа из Pseudomonas mendocina KR-1, содержащий в своем составе белки TmoA, TmoB, TmoC, TmoD и TmoE, причем этот фермент не ассоциирован с др. белками P. mendocina KR-1. Фермент был продуцирован путем экспрессии генов tmoA, tmoB, tmoC, tmoD и tmoE в др. микроорганизмах (не Pseudomonas)

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.02
Рубрики: ТОЛУОЛМОНООКСИГЕНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СОСТАВ
ПОЛУЧЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
PSEUDOMONAS MENDOCINA (BACT.)
ПАТЕНТЫ
США

Доп.точки доступа:
Blatt, Lawrence M.; Karl, Michael R.; Amgen Inc.
Свободных экз. нет

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ТОЛУОЛМОНООКСИГЕНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СОСТАВ
ПОЛУЧЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
PSEUDOMONAS MENDOCINA (BACT.)
ПАТЕНТЫ
США

Доп.точки доступа:
Blatt, Lawrence M.; Karl, Michael R.; Amgen Inc.
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.09-04Б3.132

McClay, Kevin.
Toluene monooxygenase-catalyzed epoxidation of alkenes [Text] / Kevin McClay, Brian G. Fox, Robert J. Stefan // Appl. and Environ. Microbiol. - 2000. - Vol. 66, N 5. - P1877-1882 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Катализируемое толуолмонооксигеназой эпоксидирование алкенов
Аннотация: Некоторые продуцирующие толуолмонооксигеназу организмы исследовали в отношении их способности окислять линейные алкены с длиной цепи от 3 до 8 атомов углерода. Каждый из исследованных организмов деградировал все изученные алкены. Эпоксиды образовывались при окислении бутена, бутадиена и пентена, но не гексена и октадиена. Штамм Escherichia coli, экспрессирующий клонированную толуол-4-монооксигеназу (T4MO) Pseudomonas mendocina KP1, был способен окислять бутен, бутадион, пентен и гексен, но не октадиен, и продуцировал эпоксиды из всех окисленных субстратов. Дефицитный по T4MO вариант P. mendocina KR1 окисляли алкены длиной в 5-8 углеродных атомов, эпоксиды в этом случае не обнаруживались, свидетельствуя о присутствии множества алкен-деградирующих ферментов в этом организме. Скорость окисления алкенов широко варьировала (0,01-0,33 мкмоль субстрата/мин/мг клеточного белка). Энантиомерная чистота эпоксидных продуктов также широко варьировала: от 54 до 90% единственного эпоксидного энантиомера. В отсутствии подходящих субстратов, таких как толуол или алкены, эпоксиды далее подвергаются катализируемой толуолмонооксигеназой трансформации с образованием пока не идентифицируемых продуктов. США, Envirogen, Inc., Lawrenceville Jersey 08648. Библ. 24

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: АЛКЕНЫ
ЭПОКСИДИРОВАНИЕ
МЕХАНИЗМ
ТОЛУОЛМОНООКСИГЕНАЗА
КАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Fox, Brian G.; Stefan, Robert J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 05.07-04Б2.150

Luykx, Dion M. A.M.
Toluene monooxygenase from the fungus Cladosporium sphaerospermum [Text] / Dion M. A.M. Luykx, Francesc X. Prenafeta-Boldu, Bont Jan A. M. de // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 2003. - Vol. 312, N 2. - P373-379 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Толуолмонооксигеназа из гриба Cladosporium sphaerospermum
Аннотация: Показали, что толуол индуцирует толуолмонооксигеназу (TMO) в культуре гриба, C. sphaerospermum. Максимальная активность TMO выявлена при 35'ГРАДУС'C и pH=7,5, а CO, метирапон и цитохром c ингибируют ее. Предпочтительными субстратами для TMO являются также ароматические углеводороды с короткой алифатической боковой цепочкой. Максимум абсорбции у TMO выявили при 451 нм, а экзогенный толуол индуцирует спектр типа I. TMO и ее редуктаза были очищены, и их молекулярные массы определены равными 58 и 78 кДа. Нидерланды, Div. Indust. Microbiol., Wageningen Univ., P. O. Box 8129, 6700 EV Wageningen. Библ. 34

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ТОЛУОЛМОНООКСИГЕНАЗА
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ОЧИСТКА
ГРИБЫ
CLADOSPORIUM

Доп.точки доступа:
Prenafeta-Boldu, Francesc X.; de, Bont Jan A.M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 89.11-04Б3.281

Winter, Robert B.
Efficient degradation of tricholoroethylene by a recombinant Escherichia coli [Text] / Robert B. Winter, Kwang-Mu Yen, Burt D. Ensley // Bio/Technology. - 1989. - Vol. 7, N 3. - P282-285
Перевод заглавия: Эффективная биодеградация трихлорэтилена рекомбинантным штаммом Eschericlia coli
Аннотация: Выделен толуолокисляющий штамм Pseudomonas mendocina KR-1, который утилизирует трихлорэтилен (ТХЭ) с высокой скоростью. Толуолмонооксигеназный ферментный комплекс участвует также в метаболизме ТХЭ у данного штамма. Деградация ТХЭ клетками P. mendocina KR-1 происходит с высокой начальной скоростью, которая затем снижается. При добавлении толуола в оптимальной конц-ии фаза деградации ТХЭ увеличивается. Выделен XhoI-фрагмент ДНК P. mendocina KR-1, который содержит гены толуолмонооксигеназного комплекса. Сконструированы гибридные плазмиды, несущие данный фрагмент под контролем lac-промотора Escherichia coli. Полученными плазмидами трансформировали штаммы E. coli. Рекомбинантные штаммы E. coli образуют толуолмонооксигеназу и способны метаболизироваь ТХЭ со скоростью 1- нМ/мин/мг белка. P. mendocina KR-1 и рекомбинантный штамм E. coli метаболизируют ТХЭ с образованием СО[2], хлорид-иона и водорастворимых продуктов (по-видимому, муравьиной и глиоксиловой кислот), причем конц-ия ТХЭ снижается в 1000 раз. Библ. 19. США, Amgen, 1990 Oak Terrace Lane, Thousand Oaks, CA 91320.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.17.11
Рубрики: PSEUDOMONAS MENDOCINA (BACT.)
ШТАММ KR-1
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ТРИХЛОРЭТИЛЕН
БИОДЕГРАДАЦИЯ
ТОЛУОЛМОНООКСИГЕНАЗА
КОДИРОВАНИЕ
ДНК-ФРАГМЕНТ
ВЫДЕЛЕНИЕ
КЛОНИРОВАНИЕ
ПЛАЗМИДЫ
ГИБРИДНЫЕ
ПРОМОТОРЫ
ПРОМОТОР*LAC-
ESCHERICLIA COLI (BACT.)
ТРАНСФОРМАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Yen, Kwang-Mu; Ensley, Burt D.

Патент 5171684 Соединенные Штаты Америки, МКИ C 12 P 21/00.

Jen, Kwang-Mu.
Bioconversions catalyzed by the toluene monooxygenase of Pseudomonas mendocina KR-1 [Текст] / Kwang-Mu Jen, L. M. Blatt, M. R. Karl ; Amgen Inc. - № 590374 ; Заявл. 28.09.1990 ; Опубл. 15.12.1992
Перевод заглавия: Биоконверсия, катализируемая толуолмонооксигеназой Pseudomonas mendocina KR-1
Аннотация: Патентуются гены толуолмонооксигеназы (ТМО) Pseudomonas mendocina KR-1, кодируемые ими белки ТМО, рекомбинантные плазмиды, включающие эти гены, и микроорганизмы-продуценты, содержащие данные плазмиды. Кластеры генов ТМО, состоящие из 5 или 6 генов, кодируют белки, используемые в различных процессах биоконверсии. Чаще всего они применяются для получения п-гидроксифенилуксусной к-ты и индиго, а также для деградации токсичных соединений, таких как трихлорэтилен.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: PSEUDOMONAS MENDOCINA (BACT.)
ШТАММ KR-1
ПРОДУЦЕНТ
ТОЛУОЛМОНООКСИГЕНАЗА
ГЕНЫ
КОДИРУЮЩИЕ ГЕНЫ
РЕКОМБИНАНТНЫЕ ПЛАЗМИДЫ

Доп.точки доступа:
Blatt, L.M.; Karl, M.R.; Amgen Inc.
Свободных экз. нет

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска