Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ТИРОЗИНЫ<.>)
Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.03-04Я6.81

    Lai, Elaine Y.

    A 'бета'-tubulin gene of Naegleria encodes a carboxy-terminal tyrosine. Aromatic amino acids are conserved at carboxy termini [Text] / Elaine Y. Lai, Stephen P. Remillard, Chandler Fulton // J. Mol. Biol. - 1994. - Vol. 235, N 1. - P377-388 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Ген 'бета'-тубулина у Naegleria кодирует C-концевой тирозин: ароматические аминокислоты на карбокси-концах консервативны
Аннотация: Клонировали и секвенировали геномный ген Neagleria gruberi, кодирующий 'бета'-тубулин (Т) жгутиков и активно экспрессируемый во время дифференцировки амебной формы в жгутиковую. Ген Т не содержит интронов и является членом сем. гомологичных генов (8-10 копий), рассеянных по геному. мРНК-Т обнаруживается в периоде дифференцировки и не содержится в амебной форме Naegleria. 'альфа'-Т у этого организма содержит C-концевой глутамин, а не тирозин, как в 'альфа'-Т из др. источников, а 'бета'-Т имеет консервативный C-концевой тирозин. Обсуждается функциональное значение консервативных остатков тирозина и др. ароматических аминок-т на C-концах субъединиц Т. США, Dep. Biol., Brandeis Univ., Waltham, MA 02254. Библ. 95
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.15
Рубрики: ТУБУЛИН БЕТА
СЕКВЕНИРОВАНИЕ

КОНЦЫ C

АРОМАТИЧЕСКИЕ АМИНОКИСЛОТЫ C-КОНЦОВ

КОНСЕРВАТИЗМ

ТИРОЗИНЫ

ГЕНЫ

КЛОНИРОВАНИЕ

NAEGLERIA GRUBERI

ОДНОКЛЕТОЧНЫЕ ЖГУТИКОВЫЕ


Доп.точки доступа:
Remillard, Stephen P.; Fulton, Chandler


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 05.06-04Б1.46

   

    Prediction of tyrosine sulfation sites in animal viruses [Text] / Henry C. Lin [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 2003. - Vol. 312, N 4. - P1154-1158 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Прогнозирование сульфонизированных тирозиновых сайтов у вирусов животных
Аннотация: Сульфонизированные тирозины (СТ) играют критическую роль в иммунных реакциях. Известна также роль СТ полиовируса и вируса варицелла-зостер в распознавании, адсорбции и внедрении в клетки хозяина. Авторы анализировали возможность сульфонизации тирозина у 1517 вирусов животных с помощью программы Position-Specific-Scozing-Matrix. В 1024 вирусов был прогнозирован 5091 СТ (точность 96,43%). Прогнозированные сайты в гемагглютинине вируса гриппа A, VP4 ротавируса и хемокинового рецептора цитомегаловируса (US28) дают основание предполагать важность связи между сульфонизацией тирозина и механизмами вирусной болезни. В каждом из этих 3-х вирусных белков наблюдались высококонсервативные аминокислотные последовательности, окружающие сайты СТ. СТ оказались гораздо обычнее в вирусах животных, чем считалось до сих пор. США, Grace L. Resenquist, Sec. of Neurobiol., Physiol. and Behavior, Univ. of California, Davis, CA 95616. Библ. 27
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУСНЫЕ БЕЛКИ
СУЛЬФОНИЗИРОВАННЫЕ ТИРОЗИНЫ

ПРОГНОЗИРОВАНИЕ

ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЕ МОДИФИКАЦИИ


Доп.точки доступа:
Lin, Henry C.; Tsai, Kevin; Chang, Brian L.; Liu, Justin; Young, Melinda; Hsu, Willy; Louie, Samuel; Nicholas, Hugh B.; Rosenquist, Grace L.


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI21) 06.06-04И2.67

   

    Sulphated tyrosines mediate association of chemokines and Plasmodium vivax Duffy binding protein with the Duffy antigen/receptor for chemokines (DARC) [Text] / Hyeryun Choe [et al.] // Mol. Microbiol. - 2005. - Vol. 55, N 5. - P1413-1422 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Сульфатные тирозины опосредуют связь хемокинов и связывающегося протеина Даффи малярийных паразитов Plasmodium vivax с антигеном/рецептором Даффи для хемокинов (ДАРХ)
Аннотация: Малярийные паразиты P. vivax и родственные им P. knowlesi проникают в эритроциты через связывание их связывающихся протеинов Даффи (СПД) с ДАРХ. Показано, что при добавлении сульфатных групп тирозины 30 (Т30) и 41 (Т41) модифицируются и сульфатный Т41 играет важную роль в связывании СПД с ДАРХ. Сульфатные Т30 и Т31 также участвуют в связи ДАРХ с каждой из 4 известных лиганд хемокинов. Изменение Т41 в фенилаланин ингибирует связь ДАРХ с MCP-1, RANTES и MGSA, но не оказывает влияния на связь ДАРХ с интерлейкином-8 (ИЛ-8). В противоположность этому изменение Т30 в фенилаланин ингибирует связь ДАРХ с ИЛ-8. Растворимый сульфатный домен аминокислотного окончания ДАРХ может использоваться для блокирования связи СПД P. vivax и P. knowlesi с эритроцитами с ИК[50] около 5 нМ. Подробно обсуждается процесс и механизм связывания малярийных паразитов с эритроцитами. США, Dep. Microbiol. and Mol. Genetics, Div. AIDS, Harvard Med. Sch., Boston, MA 02115. E-mail: farzan@mbcrr.harvard.edu. Библ. 31
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.23.15.15.07.19
Рубрики: PLASMODIUM SPP. (PROT.)
ЭРИТРОЦИТЫ

СВЯЗЫВАНИЕ

ХЕМОКИНЫ

ТИРОЗИНЫ

ВЛИЯНИЕ


Доп.точки доступа:
Choe, Hyeryun; Moore, Michel J.; Owens, Christopher M.; Wright, Paulete L.; Vasillieva, Natalya; Li, Wenhui; Singh, Agam P.; Shakri, Rushdi; Chitnis, Chetan E.; Farzan, Michael


4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.03-04Б2.154

    Zhou, Dan.

    Incorporation of stereospecifically deuteriated tyrosines into caldariellaquinone in Sulfolobus acidocaldarius [Text] / Dan Zhou, Robert H. White // J. Chem. Soc. Perkin Trans. 1. - 1991. - N 5. - P1335-1337
Перевод заглавия: Включение стереоспецифически дейтерированных тирозинов в калдариэллахинон у Sulfolobus acidocaldarius
Аннотация: Sulfolobus acidocaldarius выращивали 3 д при 70'ГРАДУС' С в среде с дрожжевым экстрактом, содержавшей стереоспецифич. дейтерированный тирозин. Распределение {2}H в калдариэллахиноне и в тирозине, связанном с белком, анализировали с помощью масс-спектрометрии. Дейтерий при С-3 всех четырех изомеров тирозина легко включался в клет. белки, но только изомеры (3S)-L-[2-{2}H, 3-{2}H] и (3S)-Д-[3-{2}H]-тирозина вносила существенные кол-ва дейтерия в калдариэллахинон. Это свидетельствовало о том, что именно водород про-3S L- или D-тирозина удерживался при биосинтезе бензотиофеновой части калдариэллахинона. Включение как D-, так и L-тирозина в клеточные белки указывало на то, что клетки легко превращали D-тирозин в L-тирозин. Библ. 29. США, Dep. Biochem. Nutr., Virginia Polytechnic Inst. and St. Univ., Blacksburg, VA 24061.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.09.15
Рубрики: SULFOLOBUS ACIDOCALDARIUS (BACT.)
КАЛДАРИЭЛЛАХИНОН

СТЕРЕОСПЕЦИФИЧЕСКИ ДЕЙТЕРИРОВАННЫЕ ТИРОЗИНЫ

ВКЛЮЧЕНИЕ


Доп.точки доступа:
White, Robert H.


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)