Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ТЕРМОСТАБИЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ<.>)
Общее количество найденных документов : 80
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-60   61-80  
1.
Патент 5281527 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 9/44.

   
    Process for producing pullalanase [Текст] / Yoshihisa Tachibana [и др.] ; Nagase Biochemicals, Ltd. - № 902739 ; Заявл. 23.06.1992 ; Опубл. 25.01.1994 ; Приор. 05.07.1991, № 3-192491 (Япония)
Перевод заглавия: Способ получения пуллуланазы
Аннотация: Разработан способ получения пуллуланазы, обладающей повышенной термо- и pH-стабильностью. В качестве продуцента используется выделенный из почвы шт. бактерий Bacillus circulans SV-98. Для образования фермента бактерии выращивают в течение 16 ч в аэробных условиях при т-ре 37'ГРАДУС'C на среде, содержащей (в %) пуллулан (1), полипептон (0,5), дрожжевой экстракт (0,5), NaCl (0,5), MnSO[4]*7H[2]O (0,05), McCl[2] (0,001), CaCl[2]*2H[2]O (0,05), KH[2]PO[4] (0,2), (NH[4])[2]SO[4] (0,2) с pH 6,0. Пуллуланазу выделяли из сконцентрированного с помощью ультрафильтрации супернатанта культуральной жидкости фракционированием сульфатом аммония (30-65% от насыщения) и очищали с помощью ионообменной хроматографии на ДЭАЭ-Тойопале 650М и аффинной хроматографии 'альфа'-циклодекстрин-эпокси-Сефарозе 6B. Очищенный фермент имел мол.м. 98 кД, изоэлектрическую точку при 4,7, оптимум действия при т-ре 55-60'ГРАДУС'C и pH 5,0, был стабилен в течение 30 мин при т-ре 55'ГРАДУС'C и pH 5,0. Отмечается перспектива использования фермента для получения глюкозы и мальтозы из крахмала
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ПУЛЛУЛАНАЗЫ
ТЕРМОСТАБИЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
PH-СТАБИЛЬНОСТЬ
СПОСОБ ПОЛУЧЕНИЯ
ОЧИСТКА
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
BACILLUS CIRCULANS
ШТАММ SV-98- ПРОДУЦЕНТ
ПАТЕНТЫ
США

Доп.точки доступа:
Tachibana, Yoshihisa; Kojima, Iwao; Yoshida, Ritsuko; Adachi, Tomoko; Takesada, Yoshiaki; Yamauchi, Saburo; Nagase Biochemicals; Ltd.
Свободных экз. нет
2.
Патент 5281527 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 9/44.

   
    Process for producing pullalanase [Текст] / Yoshihisa Tachibana [и др.] ; Nagase Biochemicals, Ltd. - № 902739 ; Заявл. 23.06.1992 ; Опубл. 25.01.1994 ; Приор. 05.07.1991, № 3-192491 (Япония)
Перевод заглавия: Способ получения пуллуланазы
Аннотация: Разработан способ получения пуллуланазы, обладающей повышенной термо- и pH-стабильностью. В качестве продуцента используется выделенный из почвы шт. бактерий Bacillus circulans SV-98. Для образования фермента бактерии выращивают в течение 16 ч в аэробных условиях при т-ре 37'ГРАДУС'C на среде, содержащей (в %) пуллулан (1), полипептон (0,5), дрожжевой экстракт (0,5), NaCl (0,5), MnSO[4]*7H[2]O (0,05), McCl[2] (0,001), CaCl[2]*2H[2]O (0,05), KH[2]PO[4] (0,2), (NH[4])[2]SO[4] (0,2) с pH 6,0. Пуллуланазу выделяли из сконцентрированного с помощью ультрафильтрации супернатанта культуральной жидкости фракционированием сульфатом аммония (30-65% от насыщения) и очищали с помощью ионообменной хроматографии на ДЭАЭ-Тойопале 650М и аффинной хроматографии 'альфа'-циклодекстрин-эпокси-Сефарозе 6B. Очищенный фермент имел мол.м. 98 кД, изоэлектрическую точку при 4,7, оптимум действия при т-ре 55-60'ГРАДУС'C и pH 5,0, был стабилен в течение 30 мин при т-ре 55'ГРАДУС'C и pH 5,0. Отмечается перспектива использования фермента для получения глюкозы и мальтозы из крахмала
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПУЛЛУЛАНАЗЫ
ТЕРМОСТАБИЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
PH-СТАБИЛЬНОСТЬ
СПОСОБ ПОЛУЧЕНИЯ
ОЧИСТКА
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
BACILLUS CIRCULANS
ШТАММ SV-98- ПРОДУЦЕНТ
ПАТЕНТЫ
США

Доп.точки доступа:
Tachibana, Yoshihisa; Kojima, Iwao; Yoshida, Ritsuko; Adachi, Tomoko; Takesada, Yoshiaki; Yamauchi, Saburo; Nagase Biochemicals; Ltd.
Свободных экз. нет
3.
Патент 5166069 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 1/20.

   
    Bacillus sp. A30-1 ATCC NO.53841 [Текст] / Gwo-Jean Shen [и др.] ; Michigan Biotechnology Institute. - № 796961 ; Заявл. 25.10.1991 ; Опубл. 24.10.1992
Аннотация: Организм, идентифицированный как Bacillus sp. A30-1 ATCC N53841, при культивировании в аэробных условиях синтезировал термостабильную липазу, характеризующуюся оптимумов т-ры и pH 60'ГРАДУС'C и 9,5 соотв., а также устойчивую к ингибированию перекисью водорода и щелочными протеазами
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: BACILLUS SP.
ШТАММ A30-1 ATCC N53841
АЭРОБНОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ЛИПАЗА
ТЕРМОСТАБИЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
БИОСИНТЕЗ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ПАТЕНТЫ
США

Доп.точки доступа:
Shen, Gwo-Jean; Srivastava, Kailash C.; Wang, Yongxiang; Wang, Henry Y.; Michigan Biotechnology Institute
Свободных экз. нет
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.135

   
    Purification and characterization of a Bacillus sp. SAM1606 thermostable 'альфа'-glucosidase with transglucosylation activity [Text] / M. Nakao [et al.] // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1994. - Vol. 41, N 3. - P337-343 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Очистка и характеристика термостабильной 'альфа'-глюкозидазы, обладающей трансглюкозилазной активностью, из Bacillus sp. SAM1606
Аннотация: Очищена до электрофоретической гомогенности с помощью обработки PEI, нагревания, фракционирования сульфатом аммония, ИОХ на ДЭАЭ 6508-TSK, G3000SW-TSK и гидроксиапатите термостабильная 'альфа'-амилаза, образованная рекомбинантным шт. Escherichia coli с клонированным геном этого фермента из термофильной Bacillus sp. Очищенный фермент имел мол. м. -64 кД, изоэлектрическую точку -4,6, число оборотов в секунду - 54,6, K[M]-5,3 мМ, оптимум действия при pH 5,5 и т-ре 75'ГРАДУС'C, обладал высокой трансглюкозилирующей активностью, был стабилен при т-ре 65'ГРАДУС'C и pH 7,2. Япония, Suntory Ltd., Res. Cenl., Shimamoto-cho, Mishima-gun, Osaka 618. Библ. 26
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЛЮКОЗИДАЗА 'АЛЬФА'-
ТЕРМОСТАБИЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ТРАНСГЛЮКОЗИЛАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
ESCHERICHIA COLI
РЕКОМБИНАНТНЫЙ ШТАММ

Доп.точки доступа:
Nakao, M.; Nakayama, T.; Harada, M.; Kakudo, A.; Ikemoto, H.; Kobayashi, S.; Shibano, Y.

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.271

   
    Isolation of thermostable D-hydantoinase-producing thermophilic Bacillus sp SD-1 [Text] / Seung-Goo Lee [et al.] // Biotechnol. Lett. - 1994. - Vol. 16, N 5. - P461-466 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Выделение термостабильной D-гидантоиназы, образуемой термофилом Bacillus sp. SD-1
Аннотация: Выделена из проб почвы термофильная бактерия - продуцент термостабильной D-гидантоиназы, идентифицированная по морфологическим и физиологическим характеристикам как Bacillus sp. SD-1 и имеющая оптимум роста при т-ре 60'ГРАДУС'C. Изучение некоторых физико-химических свойств фермента проводили с супернатантом, разрушенных механической обработкой клеток. Последние получали выращиванием в течение 8 ч при т-ре 55'ГРАДУС'C на среде с полипептоном, дрожжевым и мясным экстрактами, глицерином, одно и двух замещенным фосфатом калия, сульфатом магния, хлористым аммонием, биотином. Фермент обладал строгой стереоспецифичностью к D-связям, имел оптимум действия при pH 8,0 и т-ре 70'ГРАДУС'C, был стабилен при т-ре менее 70'ГРАДУС'C и сохранял половину времени жизни при выдерживании в течение 20 мин при т-ре 80'ГРАДУС'C. Корея, Dept Biotechnol., Korea Advanced Inst. Sci. and Technol. 373-1 Kusung-Dong, Yusung-Gu, Taejon 305-701. Библ. 14
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГИДРАНТОИНАЗА D
ТЕРМОСТАБИЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
BACILLUS SP.
ШТАММ SD-1

Доп.точки доступа:
Lee, Seung-Goo; Lee, Dong-Cheil; Sung, Moon-Hee; Kim, Hak-Sung

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.01-04Б3.58

   
    Isolation and properties of a thermostable endoglucanase from a thermophilic mutant strain of Thielavia terrestris [Text] / Edisher G. Kvesitadze [et al.] // Appl. Biochem. and Biotechnol. A. - 1995. - Vol. 50, N 2. - P137-143 . - ISSN 0273-2289
Перевод заглавия: Выделение и свойства термостабильной эндоглюканазы из термофильного мутантного штамма Thielavia terrestris
Аннотация: Термостабильный фермент выделен из целлюлазного комплекса термофильного штамма микромицетов Thielavia terrestris. Очищенный фермент имел активность эндоглюканазы и ксиланазы; его мол. м. составляла 69000 Д, изоэлектрическая точка - 6,4. При выращивании клеток при 48'ГРАДУС'С начальная активность очищенного фермента на карбоксиметилцеллюлозе составила 150 nkat/mg, а константа Михаэлиса - 6,6 г/л. Фермент проявлял высокую тепловую стабильность - после 6-часовой инкубации при 65'ГРАДУС'С терялось только 20% начальной активности. При выращивании культур на микрокристаллической целлюлозе и добавлении через 48 часов роста ксилоза показано, что активность эндоглюканазы и ксиланазы более чем удваивалась. Республика Грузия, Inst. Plant Biochem., Acad. Sci. Georgian Republic, 380059 Tbilisi. Библ. 21
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: ЭНДОГЛЮКАНАЗА
ТЕРМОСТАБИЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ВЫДЕЛЕНИЕ ИЗ ЦЕЛЛЮЛАЗНОГО КОМПЛЕКСА
ХАРАКТЕРИСТИКА
THIELAVIA TERRESTRIS
МУТАНТНЫЙ ШТАММ-ПРОДУЦЕНТ

Доп.точки доступа:
Kvesitadze, Edisher G.; Lomitashvili, Tamara B.; Khutsishvili, Maia P.; Lamed, Raphael; Bayer, Edward A.

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.03-04Б2.155

   
    Screening of a growing cell immobilization procedure for the biosynthesis of thermostable 'альфа'-amylases [Text] / V. Ivanova [et al.] // Appl. Biochem. and Biotechnol. A. - 1995. - Vol. 50, N 3. - P305-316 . - ISSN 0273-2289
Перевод заглавия: Скрининг процедуры выращивания иммобилизованных клеток при биосинтезе термостабильной 'альфа'-амилазы
Аннотация: Studies were carried out on 'альфа'-amylase production with immobilized cells of two Bacillus strains. Various cell immobilization techniques were compared, including entrapment in gel matrices (Ca-alginate, 'хи'-carrageenan, agar, and their combinations with polyethylene oxide), adsoprtion on cut disks of polymerized polyethylene oxide, and fixation on formaldehyde activated acrylonitrile-acrylamide membranes. Among the gels and supports tested, agar, 'альфа'-carrageenan, agar/polyethylene oxide gels, and the membranes were found to be suitable for immobilization and biocatalysts with high operational stabilities were obtained. An enzyme yield of 2750 U/mL culture medium was reached in the fifth repeated batch run with membrane-immobilized Bacillus licheniformis cells. This activity represented 176% of the corresponding yield obtained in batch fermentation with free cells. Higher amylase yields than the activity of the control were reached in all experiments and repeated batch runs with immobilized Bacillus brevis cells. Болгария, Inst. Microbiol., Bulgarian Acad. Sci., 26 Academician G. Bonchev, 1113 Sofia. Библ. 17
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АМИЛАЗА 'АЛЬФА'
ТЕРМОСТАБИЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
БИОСИНТЕЗ
BACILLUS SP.
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ КЛЕТКИ
ОПТИМАЛЬНЫЕ УСЛОВИЯ ВЫРАЩИВАНИЯ

Доп.точки доступа:
Ivanova, V.; Stefanova, M.; Tonkova, A.; Dobreva, E.; Spassova, D.

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.03-04Б3.191

   
    Screening of a growing cell immobilization procedure for the biosynthesis of thermostable 'альфа'-amylases [Text] / V. Ivanova [et al.] // Appl. Biochem. and Biotechnol. A. - 1995. - Vol. 50, N 3. - P305-316 . - ISSN 0273-2289
Перевод заглавия: Скрининг процедуры выращивания иммобилизованных клеток при биосинтезе термостабильной 'альфа'-амилазы
Аннотация: Studies were carried out on 'альфа'-amylase production with immobilized cells of two Bacillus strains. Various cell immobilization techniques were compared, including entrapment in gel matrices (Ca-alginate, 'хи'-carrageenan, agar, and their combinations with polyethylene oxide), adsoprtion on cut disks of polymerized polyethylene oxide, and fixation on formaldehyde activated acrylonitrile-acrylamide membranes. Among the gels and supports tested, agar, 'альфа'-carrageenan, agar/polyethylene oxide gels, and the membranes were found to be suitable for immobilization and biocatalysts with high operational stabilities were obtained. An enzyme yield of 2750 U/mL culture medium was reached in the fifth repeated batch run with membrane-immobilized Bacillus licheniformis cells. This activity represented 176% of the corresponding yield obtained in batch fermentation with free cells. Higher amylase yields than the activity of the control were reached in all experiments and repeated batch runs with immobilized Bacillus brevis cells. Болгария, Inst. Microbiol., Bulgarian Acad. Sci., 26 Academician G. Bonchev, 1113 Sofia. Библ. 17
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.33
Рубрики: АМИЛАЗА 'АЛЬФА'
ТЕРМОСТАБИЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
БИОСИНТЕЗ
BACILLUS SP.
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ КЛЕТКИ
ОПТИМАЛЬНЫЕ УСЛОВИЯ ВЫРАЩИВАНИЯ

Доп.точки доступа:
Ivanova, V.; Stefanova, M.; Tonkova, A.; Dobreva, E.; Spassova, D.

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.04-04Б2.161

    Tokuyama, S.
    Purification and properties of thermostable N-acylamino acid racemase from Amycolatopsis sp. TS-1-60 [Text] / S. Tokuyama, K. Hatano // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1995. - Vol. 42, N 6. - P853-859 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Очистка и свойства термостабильной рацемазы N-ациламинокислот из Amycolatopsis sp. TS-1-60
Аннотация: Очищена до электрофоретической гомогенности с помощью ионообменной хроматографии на Бутирил- и ДЭАЭ-Тойоперле 650 М, а также гель-фильтрации на TSK-G3000SW термостабильная рацемаза N-ациламинокислот из Amycolapsis sp. TS-1-60 и исследованы некоторые ее свойства. Очищенный фермент имел мол. м. 300 кД, изоэлектрическую точку 4,2, оптимум действия при т-ре 50'ГРАДУС'C и pH 7,5, был стабилен в течение 30 мин при т-ре 55'ГРАДУС'C, катализировал р-цию рацемизации оптически активных N-ациламинокислот. Величина K[M] для N-ацетил-L-метионина и -D-метионина составила 18,5 и 11,3 мМ, соотв. Действие фермента активировалось Co{2+}, Mn{2+}, Fe{2+} и ингибировалось ЭДТА и п-хлормеркурийбензойной к-той. Отмечается сходство (60%) NH[2]-концевой последовательности аминокислот у полученной липазы и липазы из Streptomyces atratus Y-53. Япония, technol. Dev. Lab., Takeda Chem. Industries Ltd., 1785, Juso-honmachi 2-chome, Yodogawa-ku, Osaka 532. Библ. 18
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: РАЦЕМАЗЫ
РАЦЕМАЗА N-АЦИЛАМИНОКИСЛОТ
ТЕРМОСТАБИЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
AMYCOLATOPSIS SP.
ШТАММ TS-1-60 - ПРОДУЦЕНТ

Доп.точки доступа:
Hatano, K.

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.04-04Б3.88

    Tokuyama, S.
    Purification and properties of thermostable N-acylamino acid racemase from Amycolatopsis sp. TS-1-60 [Text] / S. Tokuyama, K. Hatano // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1995. - Vol. 42, N 6. - P853-859 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Очистка и свойства термостабильной рацемазы N-ациламинокислот из Amycolatopsis sp. TS-1-60
Аннотация: Очищена до электрофоретической гомогенности с помощью ионообменной хроматографии на Бутирил- и ДЭАЭ-Тойоперле 650 М, а также гель-фильтрации на TSK-G3000SW термостабильная рацемаза N-ациламинокислот из Amycolapsis sp. TS-1-60 и исследованы некоторые ее свойства. Очищенный фермент имел мол. м. 300 кД, изоэлектрическую точку 4,2, оптимум действия при т-ре 50'ГРАДУС'C и pH 7,5, был стабилен в течение 30 мин при т-ре 55'ГРАДУС'C, катализировал р-цию рацемизации оптически активных N-ациламинокислот. Величина K[M] для N-ацетил-L-метионина и -D-метионина составила 18,5 и 11,3 мМ, соотв. Действие фермента активировалось Co{2+}, Mn{2+}, Fe{2+} и ингибировалось ЭДТА и п-хлормеркурийбензойной к-той. Отмечается сходство (60%) NH[2]-концевой последовательности аминокислот у полученной липазы и липазы из Streptomyces atratus Y-53. Япония, technol. Dev. Lab., Takeda Chem. Industries Ltd., 1785, Juso-honmachi 2-chome, Yodogawa-ku, Osaka 532. Библ. 18
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: РАЦЕМАЗЫ
РАЦЕМАЗА N-АЦИЛАМИНОКИСЛОТ
ТЕРМОСТАБИЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
AMYCOLATOPSIS SP.
ШТАММ TS-1-60 - ПРОДУЦЕНТ

Доп.точки доступа:
Hatano, K.

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.06-04Б2.214

    Gupta, N.
    A thermostable extracellular xylanase from alkalophilic Bacillus sp. NG-27 [Text] / N. Gupta, R. M. Vohra, G. S. Hoondal // Biotechnol. Lett. - 1992. - Vol. 14, N 11. - P1045-1046 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Термостабильная внеклеточная ксиланаза из алкалофильной [бациллы] Bacillus sp. NG-27
Аннотация: Из почвы выделен шт. алкалофильной Bacillus sp. NG-27, продуцирующей термостабильную ксиланазу. Ксиланаза была активна в диапазоне т-р от 40 до 90'ГРАДУС'C; оптимум т-ры составил 70'ГРАДУС'C. Период полужизни фермента при 70'ГРАДУС'C составил 75 мин. Индия, Dep. Microbiol., Panjab Univ., Chandigarh-160014. Библ. 7
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: КСИЛАНАЗА
ВНЕКЛЕТОЧНАЯ КСИЛАНАЗА
ТЕРМОСТАБИЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ОБРАЗОВАНИЕ
АКТИВНОСТЬ
ХАРАКТЕРИСТИКА
BACILLUS SP. (BACT.)
ШТАММ NG-27
АЛКАЛОФИЛЬНЫЙ ШТАММ

Доп.точки доступа:
Vohra, R.M.; Hoondal, G.S.

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.06-04Б3.47

    Gupta, N.
    A thermostable extracellular xylanase from alkalophilic Bacillus sp. NG-27 [Text] / N. Gupta, R. M. Vohra, G. S. Hoondal // Biotechnol. Lett. - 1992. - Vol. 14, N 11. - P1045-1046 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Термостабильная внеклеточная ксиланаза из алкалофильной [бациллы] Bacillus sp. NG-27
Аннотация: Из почвы выделен шт. алкалофильной Bacillus sp. NG-27, продуцирующей термостабильную ксиланазу. Ксиланаза была активна в диапазоне т-р от 40 до 90'ГРАДУС'C; оптимум т-ры составил 70'ГРАДУС'C. Период полужизни фермента при 70'ГРАДУС'C составил 75 мин. Индия, Dep. Microbiol., Panjab Univ., Chandigarh-160014. Библ. 7
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: КСИЛАНАЗА
ВНЕКЛЕТОЧНАЯ КСИЛАНАЗА
ТЕРМОСТАБИЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ОБРАЗОВАНИЕ
АКТИВНОСТЬ
ХАРАКТЕРИСТИКА
BACILLUS SP. (BACT.)
ШТАММ NG-27
АЛКАЛОФИЛЬНЫЙ ШТАММ

Доп.точки доступа:
Vohra, R.M.; Hoondal, G.S.

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.09-04Б3.79

    Prescott, Mark.
    Characterisation of a thermostable pepstatin-insensitive acid proteinase from a Bacillus sp. [Text] / Mark Prescott, Keith Peek, Roy M. Daniel // Int. J. Biochem. and Cell Biol. - 1995. - Vol. 27, N 7. - P729-739 . - ISSN 1357-2725
Перевод заглавия: Характеристика термостабильной, устойчивой к пепстатину кислой протеиназы из Bacillus sp.
Аннотация: Получена новая кислая протеиназа, продуцируемая термофильным видов Bacillus sp. (шт. Wai 21a) и очищена до эетрофоретической гомогенности с помощью ИОХ на катионообменнике, фенил-Сефарозе и анионообменнике. Очищенный фермент имел эзоэлектрическую точку 3,8 оптимум действия при pH 3,0 и т-ре 60'ГРАДУС'C, не ингибировался 1,2-эпокси-3-(п-нитрофеноси)-пропаном и диазоацетил-D,L-норлейцинметиловым эфиром и не был чувствителен к обычным ангибиторам сериновых, цистеиновых или металлопротеиназ. Термостабильность и кислотоустойчивость фермента возрастали в присутствии Ca{2+}. Аминокислотный состав новой кислой протеиназы был сходен с кумамолизином и др. устойчивыми к пепстатину бактериальными протеиназами. Новая Зеландия, Thermophie Res. Unit, Univ. Waikato, Private Bag 3105, Hamilton. Библ. 36
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
КИСЛАЯ ПРОТЕИНАЗА
ТЕРМОСТАБИЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
BACILLUS SP. (BACT.)
ШТАММ WAI 21A

Доп.точки доступа:
Peek, Keith; Daniel, Roy M.

14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.11-04Б2.159

    Kotwal, S. M.
    Production of thermostable 'альфа'-galactosidase from thermophilic fungus Humicola sp [Text] / S. M. Kotwal, M. I. Khan, J. M. Khire // J. Ind. Microbiol. - 1995. - Vol. 15, N 2. - P116-120 . - ISSN 0169-4146
Перевод заглавия: Образование термостабильной 'альфа'-галактозидазы термофильным грибом Humicola sp
Аннотация: Исследовано образование термостабильной 'альфа'-галактозидазы выделенным из почвы термофильным грибом Humicola sp. при выращивании периодическим способом в колбах на качалке. Макс. биосинтез фермента наблюдался при т-ре 45'ГРАДУС' C на среде, содержащей в качестве источника углерода экстракт из пшеничных ростков и азота - свекольный экстракт. Ингибиторами образования фермента являлись Cu(2+), Ni(2+), Hg(2+). Накопление фермента в стационарных условиях было в 10 раз выше, чем с перемешиванием. Фермент имел оптимум действия при т-ре 60'ГРАДУС' C и pH 5,0, K[M] и V[max] на п-нитрофенил-'альфа'-D-галактопиранозиде, равные 60 мкм и 33,6 мкмол/мин*мг, раффинозе - 10,52 мкМ и 1,8 мкМ/мин*мг, соотв., сохранял 100% активности при выдерживании при т-ре 60'ГРАДУС' C в течение 1 ч. Индия, Div. Biochem. Sci., Nat. Chem. Lab., Pune 411 008. Библ. 21
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: 'АЛЬФА'-ГАЛАКТОЗИДАЗА
ТЕРМОСТАБИЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ОБРАЗОВАНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
HUMICOLA SP. (FUNGI)
ПОЧВЕННЫЙ ТЕРМОФИЛЬНЫЙ ГРИБ
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ОПТИМАЛЬНЫЕ УСЛОВИЯ

Доп.точки доступа:
Khan, M.I.; Khire, J.M.

15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.11-04Б3.121

    Kotwal, S. M.
    Production of thermostable 'альфа'-galactosidase from thermophilic fungus Humicola sp [Text] / S. M. Kotwal, M. I. Khan, J. M. Khire // J. Ind. Microbiol. - 1995. - Vol. 15, N 2. - P116-120 . - ISSN 0169-4146
Перевод заглавия: Образование термостабильной 'альфа'-галактозидазы термофильным грибом Humicola sp
Аннотация: Исследовано образование термостабильной 'альфа'-галактозидазы выделенным из почвы термофильным грибом Humicola sp. при выращивании периодическим способом в колбах на качалке. Макс. биосинтез фермента наблюдался при т-ре 45'ГРАДУС' C на среде, содержащей в качестве источника углерода экстракт из пшеничных ростков и азота - свекольный экстракт. Ингибиторами образования фермента являлись Cu(2+), Ni(2+), Hg(2+). Накопление фермента в стационарных условиях было в 10 раз выше, чем с перемешиванием. Фермент имел оптимум действия при т-ре 60'ГРАДУС' C и pH 5,0, K[M] и V[max] на п-нитрофенил-'альфа'-D-галактопиранозиде, равные 60 мкм и 33,6 мкмол/мин*мг, раффинозе - 10,52 мкМ и 1,8 мкМ/мин*мг, соотв., сохранял 100% активности при выдерживании при т-ре 60'ГРАДУС' C в течение 1 ч. Индия, Div. Biochem. Sci., Nat. Chem. Lab., Pune 411 008. Библ. 21
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: 'АЛЬФА'-ГАЛАКТОЗИДАЗА
ТЕРМОСТАБИЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ОБРАЗОВАНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
HUMICOLA SP. (FUNGI)
ПОЧВЕННЫЙ ТЕРМОФИЛЬНЫЙ ГРИБ
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ОПТИМАЛЬНЫЕ УСЛОВИЯ

Доп.точки доступа:
Khan, M.I.; Khire, J.M.

16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.03-04Б3.40

   
    Получение активного варианта бактериальной культуры - продуцента термостабильной альфа-амилазы [Текст] / Л. И. Нефедова [и др.] // Хранение и перераб. сельхозсырья. - 1996. - N 2. - С. 42-43, 5
Аннотация: При изучении естественной изменчивости термофильного штамма Bacillus licheniformis получены морфологические варианты культуры. Выделенная S-форма является стабильным вариантом, обладает характерными морфологическими признаками, повышенной способностью к образованию ферментов. Синтез альфа-амилазы в 4 раза выше по сравнению с исходным вариантом. В связи с этим полученная S-форма рекомендована в качестве активного продуцента термостабильной альфа-амилазы и комплекса протеаз. Россия, ВНИИ пищевой биотехнологии. Библ. 4
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: 'АЛЬФА'-АМИЛАЗА
ТЕРМОСТАБИЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
BACILLUS LICHENIFORMIS (BACT.)
АКТИВНЫЙ ВАРИАНТ
ПРОДУЦЕНТ

Доп.точки доступа:
Нефедова, Л.И.; Устинников, Б.А.; Цурикова, И.В.; Ермакова, Г.Н.

17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.09-04Б3.60

    Arai, Ayumi.
    Purification and characterization of a thermostable pyruvate kinase from the actinomycete Microbispora thermodiastatica [Text] / Ayumi Arai, Seiji Murakami, Moto-o Nakajima // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1997. - Vol. 61, N 1. - P40-45 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Очистка и характеристика термостабильной пируваткиназы из актиномицета Microbispora thermodiastatica
Аннотация: Пируваткиназа (I) из Microbispora thermodiastatica была очищена до гомогенного состояния и охарактеризована. Путем гель-фильтрации была установлена мол. масса I - 277000. Путем SDS-PAAG-электрофореза показано, что мол. масса субъединицы I составляет 55000, и выявлена только N-концевая аминокислотная последовательность. I имела оптимум pH в интервале 4,5-7,0 и была стабильна при pH 4,0-8,0. Фермент оказался термостабилен, активность не падала при нагревании до 55'ГРАДУС'C в течение 60 мин. Япония, Res. and Development Div., Kikkoman Corp., 399 Noda, Noda-shi, Chiba 278. Библ. 38
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ПИРУВАТКИНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ТЕРМОСТАБИЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ХАРАКТЕРИСТИКА
MICROBISPORA THERMODIASTATICA (BACT.)
ШТАММ-ПРОДУЦЕНТ

Доп.точки доступа:
Murakami, Seiji; Nakajima, Moto-o

18.
Патент 5432075 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 9/42.

   
    Low molecular weight thermostable 'бета'-D-glucosidase from acidothermus cellulolyticus [Текст] / Michael E. Himmel [и др.] ; Midwest Research Institute. - № 275995 ; Заявл. 15.07.1994 ; Опубл. 11.07.1995
Перевод заглавия: Низкомолекулярная термостабильная 'бета'-D-глюкозидаза из Acidothermus cellulolyticus
Аннотация: Очищена с помощью ЖХ на фенил- и Q-сефарозе низкомолекулярная термостабильная 'бета'-D-глюкозидаза из Acidothermus cellulolyticus ATCC 43068. Очищенный фермент имел мол. м. 50,5-54,5 кД, K[M] 500 мкм, pI 4,1, оптимум действия при pH 4,0-4,5 и т-ре 65'ГРАДУС'С
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: 'БЕТА'-D-ГЛЮКОЗИДАЗА
НИЗКОМОЛЕКУЛЯРНАЯ ГЛЮКОЗИДАЗА
ТЕРМОСТАБИЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ACIDOTHERMUS CELLULOLYTICUS (BACT.)
ШТАММ ATCC 43068 - ПРОДУЦЕНТ

Доп.точки доступа:
Himmel, Michael E.; Tucker, Melvin P.; Adney, William S.; Nieves, Rafael A.; Midwest Research Institute
Свободных экз. нет
19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.10-04Б3.47

   
    Purification by immunoaffinity chromatography, characterization, and structural analysis of a thermostable pyranose oxidase from the white rot fungus Phlebiopsis gigantea [Text] / Axel Schafer [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 1996. - Vol. 62, N 7. - P2586-2592 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Очистка с помощью иммуноаффинной хроматографии, характеристика и структурный анализ термостабильной пиранозаоксидазы из гриба белой гнили Phlebiopsis gigantea
Аннотация: Очищена до электрофоретической гомогенности из экстракта мицелия гриба белой гнили Phlebiopsis gigantea с помощью термообработки, иммуноаффиной хроматографии и гель-фильтрации на Superdex 200 термостабильная пиранозаоксидаза. Выход очищенного фермента составил 71%. Фермент являлся гликопротеином с pI 5,3-5,7, содержал ковалентно связанный остаток флавинадениндинуклеотида (3,12 мол/мол фермента), имел мол. м. 295 кД, оптимум действия при 5,0-8,0, время полужизни при т-ре 40, 50 и 65'ГРАДУС'С, соотв., 300 сут., 110 сут. и 1 ч. Германия, Lehrstuhl Angewandte Mikrobiol., Univ. Saarlandes, D-66041 Saarbrucken. Библ. 42
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ПИРАНОЗОКСИДАЗА
ТЕРМОСТАБИЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
СТРУКТУРНЫЙ АНАЛИЗ
PHLEBIOPSIS GIGANTEA (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Schafer, Axel; Bieg, Sabine; Huwig, Alexander; Kohring, Gert-Wieland; Giffhorn, Friedrich

20.
Патент 5432075 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 9/42.

   
    Low molecular weight thermostable 'бета'-D-glucosidase from Acidothermus cellulolyticus [Текст] / Michael E. Himmel [и др.] ; Midwest Research Institute. - № 275995 ; Заявл. 15.07.1994 ; Опубл. 11.07.1995
Перевод заглавия: Низкомолекулярная термостабильная 'бета'-D-глюкозидаза из Acidothermus cellulolyticus
Аннотация: Очищена с помощью ЖХ на фенил- и Q-сефарозе низкомолекулярная термостабильная 'бета'-D-глюкозидаза из Acidothermus cellulolyticus ATCC 43068. Очищенный фермент имел мол. м. 50,5-54,5 кД, K[M] 500 мкм, pI 4,1, оптимум действия при pH 4,0-4,5 и т-ре 65'ГРАДУС'С
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: 'БЕТА'-D-ГЛЮКОЗИДАЗА
НИЗКОМОЛЕКУЛЯРНАЯ ГЛЮКОЗИДАЗА
ТЕРМОСТАБИЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
ACIDOTHERMUS CELLULOLYTICUS (BACT.)
ШТАММ ATCC 43068 - ПРОДУЦЕНТ

Доп.точки доступа:
Himmel, Michael E.; Tucker, Melvin P.; Adney, William S.; Nieves, Rafael A.; Midwest Research Institute
Свободных экз. нет
 1-20    21-40   41-60   61-80  
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)