СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=СУБФРАГМЕНТЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.01-04К1.133

Studies on pharmacological activation of human serum immunoglobulin G by chemical modification and active subfragments [Text]. IX. Anti-inflammatory activity of completely alkylated heavy chain (C.Fr.I-H) / Tsutomu Mimura [et al.] // Biol. and Pharm. Bull. - 1993. - Vol. 16, N 3. - P309-311 . - ISSN 0918-6158
Перевод заглавия: Изучение фармакологической активации иммуноглобулина сыворотки крови человека при химической модификации и активных субфрагментов. IX. Противовоспалительная активность полностью алкилированной тяжелой цепи (C. Fr. I-H)
Аннотация: Описывают получение чел. IgG с полностью восстановленными и карбоксамидометилированными дисульфидными связями тяжелой цепи (C. Fr. I-H). В опытах на крысах с индуцированным каррагинином плевритом показано, что введение C. Fr. I-H или IgG с частично алкилированной тяжелой цепью (Fr. I-H) в дозе 2,5 мг/кг в/в перед индукцией плеврита снижало накопление лейкоцитов в плевральном экссудате с 11,32 до 2,25 и 3,86 * 10{7} соотв. Дексаметазон в дозе 1 мг/кг снижал накопление лейкоцитов до 4,34*10{7}. Накопление белка в экссудате в результате профилактич. введения C. Fr. I-H или Fr. I-H также уменьшалось. В дозе 1 мг/кг оба производных IgG существенно тормозили развитие каррагининового отека лапы у крыс. Считают, что полное алкилирование дисульфидных связей приводит к получению более активного производного, чем частичное алкилирование. Япония, Osaka Univ., Yamadaoka 1-6, Suita, Osaka 565. Библ. 11

ГРНТИ	34.43.35

ВИНИТИ 341.43.35.21.05
Рубрики: ИММУНОГЛОБУЛИН G
СУБФРАГМЕНТЫ
АЛКИЛИРОВАННАЯ ТЯЖЕЛАЯ ЦЕПЬ
ПРОТИВОВОСПАЛИТЕЛЬНАЯ АКТИВНОСТЬ
КРЫСЫ
ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНЫЙ ПЛЕВРИТ

Доп.точки доступа:
Mimura, Tsutomu; Itoh, Masaaki; Haruyama, Munetada; Sugiyama, Tetsuya; Suzuki, Nobutaka; Tsujikawa, Kazutake; Kohama, Yasuhiro

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 89.07-04М1.285

Johnson, Catharine S.
Association of microinjected myosin and its subfragments with myofibrils in living muscle cells [Text] / Catharine S. Johnson, Nancy M. McKenna, Yu-li Wang // J. Cell. Biol. - 1988. - Vol. 107, N 6. - P2213-2221 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Связывание микроинъекцированных миозина и его субфрагментов с миофибриллами в живых мышечных клетках
Аннотация: Очищенный миозин (М) скелетной мышцы метили йодоацетамидфлуоресцеином и вводили в культивируемые куриные мышечные трубочки. Меченый М в течение 10- 15 мин включался либо в периодичные полосы (2,25 мкм), либо в апериодичные фибриллярные структуры. Сопоставление с меченным по родамину 'альфа'-актинином позволяет заключить, что флуоресценция М локализована в А-полоске и состоит из 2 флуоресцирующих отрезков, разделенных нефлуоресцирующей Н-зоной. Глицеринизированные миофибриллы связывают флуоресцирующий М таким же образом в присутствии и отсутствии Mg{2}+-АТФ; это предполагает, что взаимодействие актина с М практически не влияет на включение меченого М. Тяжелый меромиозин не включался в миофибриллы, тогда как легкий меромиозин включался подобно целому М. След., за включение М в миофибриллу живой Кл ответственна часть молекулы М, образованная легким меромиозином. США, Natl Jewish Center Immunol. Respir. Med., Denver, CO 80206. Ил. 12. Библ. 35.

ГРНТИ	34.41.15

ВИНИТИ 341.41.15.13.09
Рубрики: СКЕЛЕТНЫЕ МЫШЦЫ
МИОЗИН
СУБФРАГМЕНТЫ
СВЯЗЫВАНИЕ
МИОФИБРИЛЛЫ
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ IN VITRO

Доп.точки доступа:
McKenna, Nancy M.; Wang, Yu-li

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 89.11-04Б1.215

Human hepatitis 'дельта' virus RNA subfragments contain an autocleavage activity [Text] / Huey-Nan Wu [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci USA. - 1989. - Vol. 86, N 6. - P1831-1835 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Субфрагменты РНК вируса гепатита 'дельта' (ВГД) обладают саморазрезающей активностью
Аннотация: Геном ВГД представлен однонитевой кольцевой РНК размером 1,7 т.н. В экспериментах со встраиванием в векторную плазмиду рТ7-4 фрагментов разной длины кДНК ВГД показано, что субфрагменты транскрибируемой РНК ВГД способны к аутокатилитическому разрезанию. Для этого требуется лишь присутствие 500 мкг Mg{2}+ или Ca{2}+; изменение рН в пределах от 5,0 до 9,1 на процесс не влияет. Разрезание уже имело место при длине фрагмента 133 нукл. (от 654 до 786). Более крупные фрагменты РНК, содержащие дополнительные последовательности ВГД, разрезались менее эффективно. Анализ среди делеций на обоих концах субфрагментов РНК свидетельствует, что каталитич. способностью обладают фрагменты РНК ВГД длиной как минимум 117 нукл. (с 670 до 786). При этом делетирование нек-рых внутренних последовательностей этого фрагмента может не нарушать способности к саморазрезанию. Разрезание идет по фосфодиэфирной связи между нуклеотидами 688 и 689 генома ВГД. В результате образуется 3'-фрагмент, содержащий концевой гуанозин с 5'-гидроксильной группой, и 5'-фрагмент с концевым остатком 2',3'-циклического уридилмонофосфата. Приведена вероятная вторичная структура наиболее мелкого субфрагмента РНК ВГД, способного к саморазрезанию. Интересно, что такой фрагмент не содержит "ударной" последовательности, необходимой для саморазрезания других известных саморазрезающихся РНК. Кроме того, разрезание РНК ВГД происходит с гораздо большей скоростью и даже при очень низких конц-иях Mg{2}+, нежели разрезание других рибозимов. Делается вывод, что РНК ВГД представляет собой отдельный, уникальный класс рибозимов. США, Dr. M.M.C. Lai, Dept. of Microbiol., Univ. of Southern California School of Medicine, Los Angeles, CA 90033. Ил. 6. Табл. 1. Библ. 25.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.07
Рубрики: ВИРУС ГЕПАТИТА D
РНК ОДНОНИТЕВАЯ
СУБФРАГМЕНТЫ
СТРУКТУРА
САМОРАЗРЕЗАЮЩАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Wu, Huey-Nan; Lin, Yu-June; Lin, Fu-Pang; Makino, Shinji; Chang, Ming-Fu; Lai, Michael M.C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 91.03-04М4.66

Asakawa, Tetsuya.
Протеолитическое переваривание миозина гладкой мышцы морского уха Haliolis discus [Text] / Tetsuya Asakawa, Naomi Azuma // Ниппон суйсан гаккайси = Bull. Jap. Soc. Sci. Fisch. - 1990. - Vol. 56, N 2. - С. 297-305 . - ISSN 0021-5392
Аннотация: Методом ЭФ в ПААГ исследовали продукты переваривания миозина гладкой мышцы моллюска Haliolis discus, полученные при действии протеаз (трипсина, химотрипсина, нагаразы и папаина). В присутствии CaCl[2] легкие цепи миозина не дегидрадировали, а в присутствии ЭДТА быстро расщеплялись. Переваривание миозина трипсином или химотрипсином приводило к образованию тяжелого меромиозина; выявлены множественные участки расщепления в области тяжелой цепи меромиозина. При обработке миозина химотрипсином, нагарозой, папаином, а также при триптическом переваривании в присутствии ЭДТА получен субфрагмент-1 (С-1). Мол. масса тяжелой цепи С-1 составляет 90-100 кД. Переваривание С-1 папаином в присутствии CaCl[2] приводило к образованию одной тяжелой цепи (94 кД) и двух легких. Однако при использовании др. С-1 обнаружены участки расщепления в области тяжелой цепи. Рез-ты указывают, что в молекуле миозина имеются участки, чувствительные к действию протеаз, расщепление к-рых приводит к образованию меромиозина или С-1. Япония, Hokkaido Univ. of Education at Asahikawa Hokumoncho, Asahikawa, Hokkaido 070. Библ. 17.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: МИОЗИН
ПРОТЕОЛИЗ
СУБФРАГМЕНТЫ
ГЛАДКИЕ МЫШЦЫ
МОЛЛЮСКИ

Доп.точки доступа:
Azuma, Naomi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 91.04-04М4.69

Bettache, Nadir.
Maleimidobenzoyl-G-actin: Structural properties and interaction with skeletal myosin subfragment-1 [Text] / Nadir Bettache, Raoul Bertrand, Ridha Kassab // Biochemistry. - 1990. - Vol. 29, N 38. - P9085-9091 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Малеимидбензоил-G-актин: структурные свойства и взаимодействие с субфрагментом-1 миозина скелетных мышц
Аннотация: Исследовали структуру и св-ва нового деривата G-актина (I) - малеимидбензоил-G-актина (II), содержащего внутримолекулярн. поперечн. связи между остатками Цис и Лиз. Установили, что рез-ты измерения кругового дихроизма и содержания 'альфа'-спирализованных участков в I и II идентичны. II содержит такое же кол-во прочносвязанного Ca{2}+ как и I. При взаимодействии субфрагмента-1 миозина из скелетных мышц установили, что фибриллярная форма II активирует Mg{2}+-АТФазу в такой же степени как нативный F-актин. II и I сходным образом ингибируют ДНКазу, однако первый не оказывает влияние на специфич. конъюгаты субфрагмента миозина-1. Взаимодействие II и изозимами А1 и А2 этого субфрагмента не вызывало полимеризацию II. Константы диссоциации этих комплексов при низкой ионной силе р-ра соотв. составляли 0,18 и 0,47 мкМ. Считают, что II сохраняет нативные св-ва и предлагают его использовать для изучения взаимодействий в растворе актина и миозина. Франция, Univ. de Montpellier I. 34033 Montpellier Cedex. Библ. 30.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: СОКРАТИТЕЛЬНЫЕ БЕЛКИ
АКТИН
ДЕРИВАТЫ
СТРУКТУРА
МИОЗИН
СУБФРАГМЕНТЫ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ

Доп.точки доступа:
Bertrand, Raoul; Kassab, Ridha

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 94.04-04Б1.267

Effective vaccination against papilloma development by immunization with L1 or L2 structural protein of cotiontaii rabbit papillomavirus [Text] : [Pap.] Keystone Symp. Mol. and Cell Biol. "Mol. Immunol. Virus Infections", Taos, N. M., March 17-24, 1993 / Y. I. Liu [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1993. - Suppl. 17Д. - P87 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Эффективная вакцинация против развития папилломы путем иммунизации структурными белками L1 или L2 папилломавируса американского жесткошерстного кролика (CRPV)
Аннотация: Иммунизация кроликов осн. структурным белком L1 или же минорным структурным белком L2 CRPV защищала их от эксперим. инфекции. Хотя нейтрализующие антитела формировались к белкам слияния как L1, так и L2trpE, нейтрализация сыв. к L1 была более эффективной. Однако при оценке в вестерн-блотинге более сильным был иммунный ответ на L2. Защиту от инфекции CRPV вызывала также иммунизация L1, экспрессируемым в рекомбинантном вирусе осповакцины. Субфрагменты L1 вызывали сероконверсию, однако, при этом, в отличие от цельного L1, не происходило образования нейтрализующих антител, вследствие чего животные оставались чувствительными к инфекции. Делается заключение о решающем значении в нейтрализации вируса конформационных эпитопов и о необходимости рассматривать при разработке вакцин оба белка, L1 и L2. США, Dep. of Microbiol. and Immunol., Sch. of Med., Univ. of California, Los Angeles, CA 90024.

ГРНТИ	34.25.37

ВИНИТИ 341.25.37.07
Рубрики: ПАПИЛЛОМАВИРУСЫ
СТРУКТУРНЫЕ БЕЛКИ
СУБФРАГМЕНТЫ
КОНФОРМАЦИОННЫЕ ЭПИТОПЫ
ВАКЦИНЫ
ЭФФЕКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Liu, Y.I.; Borenstein, L.A.; Sclvakumar, R.; Ahmed, R.; Wettstein, F.O.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска