Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ ОТНОШЕНИЕ<.>)
Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.01-04Б2.234

   

    Mutant DnaA proteins defective in duplex opening of oriC, the origin of chromosomal DNA replication in Escherichia coli [Text] / Makoto Takata [et al.] // Mol. Microbiol. - 2000. - Vol. 35, N 2. - P454-462 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Мутантные белки DnaA, дефектные по открыванию дуплекса в области начала репликации хромосомной ДНК oriC у Escherichia coli
Аннотация: Изучены 3 мутанта белка DnaA (I) с заменами R334H (IA), R342H (IB) и E361G (IC), делающие репликацию хромосомы холодочувствительной (20'ГРАДУС'). IA-IC гиперэкспрессировали и очистили и изучили их репликативную активность в системе репликации oriC in vitro. При 30'ГРАДУС' IA-IC имеют такую же уд. активность, как и I дикого типа, но при 20'ГРАДУС' гораздо менее активны в системе с неочищенным экстрактом. IA-IC не отличаются от I дикого типа по сродству к АТФ и связыванию с ДНК oriC. Способность расплетать ДНК oriC у IA и IB при низкой т-ре гораздо ниже, чем у I дикого типа, что и объясняет их холодочувствительный фенотип. Остатки R334 и R342 расположены в мотиве I, к-рый похож на мотив белка NtrC, участвующий в образовании открытого комплекса. Остаток E361 может участвовать во взаимодействии I с др. белками в неочищенном экстракте. Япония, Dep. Mol. Microbiol., Kyushu Univ. Graduate Sch. Pharm. Sci., Fukuoka 812-8582. Библ. 34
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.07.03
Рубрики: РЕПЛИКАЦИЯ
ХРОМОСОМА

ИНИЦИАЦИЯ

УЧАСТОК ORI

ДУПЛЕКС

ОТКРЫВАНИЕ

МЕХАНИЗМ

БЕЛОК

БЕЛОК РЕПЛИКАЦИИ DNAA

СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ ОТНОШЕНИЕ

ESCHERICHIA COLI (BACT.)


Доп.точки доступа:
Takata, Makoto; Guo, Lei; Katayama, Tsutomu; Hase, Masakazu; Seyama, Yousuke; Miki, Takeyoshi; Sekimizu, Kazuhisa


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.11-04Б2.252

    Saribas, A. Sami

    An engineered cytochrome b[6]c[1] complex with a split cytochrome b is able to support photosynthetic growth of Rhodobacter capsulatus [Text] / A.Sami Saribas, Sevnur Mandaci, Fevzi Daldal // J. Bacteriol. - 1999. - Vol. 181, N 17. - P5365-5372 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Сконструированный цитохромный комплекс b[6]c[1] с расщепленным цитохромом b способен поддерживать фотосинтетический рост Rhodobacter capsulatus
Аннотация: Убигидрохинон: цитохром-с-оксидоредуктаза (цитохромный комплекс bc[1]) из Rhodobacter capsulatus состоит из [Fe-S]-белка, цитохрома b (Ib) и цитохрома c[1] (Ic[1]), кодируемых опероном petABC (fbcFBC). Ген petB генетически расщепили на 2 цистрона (petB6 и petBIV), к-рые кодируют 2 белка, состоящие соотв. из 4 N-концевых и; C-концевых трансмембранных спиралей Ib. Эти белки похожи на Ib[6] и субъединицу IV комплексов Ib[6]f из хлоропластов и вместе с немодифицированными компонентами комплекса Ibc[1] образуют новый фермент, названный комплексом Ib[6]c[1]. Этот комплекс функционален и, несмотря на маленькое кол-во в клетках, способен поддерживать фотосинтетич. рост R. capsulatus. Дальнейший мутагенез привел к получению мутанта, гиперпродуцирующего Ib[6]c[1] из-за транзиции Ц'-'Т во втором положении второго кодона petBIV. Биохимич. анализ, в т. ч. методом ЭПР, показал, что комплекс Ib[6]c[1] очень похож на Ibc[1]. Он очень чувствителен к ингибиторам Ibc[1], включая антимицина А. Окислительно-восстановительные св-ва гемовых простетич. групп типов b и c в Ibc[1] не изменились. Однако по оптич. спектру поглощения Ib[6]c[1] похож на Ib[6]f. Эти данные показали, что устойчивость к ингибиторам и редокс-потенциалов между бактериальными и митохондриальными комплексами Ibc[1] и комплексами Ib[6]f хлоропластов нельзя объяснить расщеплением Ib на 2 полипетида. США, Dep. Biol., Plant Sci. Inst., Univ. Pennsylvania, Philadelphia, PA 19104. Библ. 42
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ФОТОСИНТЕЗ
МЕХАНИЗМ

ЦИТОХРОМЫ

ЦИТОХРОМНЫЙ КОМПЛЕКС BC[1]

ЦИТОХРОМ В

СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ ОТНОШЕНИЕ

RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)


Доп.точки доступа:
Mandaci, Sevnur; Daldal, Fevzi


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.12-04Б2.554

   

    Structure and function of periplasmic chaperone-like proteins involved in the biosynthesis of K88 and К99 fimbriae in enterotoxigenic Escherichia coli [Text] / D. Bakker [et al.] // Mol. Microbiol. - 1991. - Vol. 5, N 4. - P875-886
Перевод заглавия: Структура и функция периплазматических чапероно-подобных белков, участвующих в биосинтезе фимбрий К88 и К99 энтеротоксиногенных штаммов Escherichia coli
Аннотация: Определена последовательность нуклеотидов в генах faeE и fanE клеток Escherichia coli. Известно, что оба эти гена участвуют в синтезе фимбрий типов К88 и К99 в Кл E. coli. Показано, что продукт гена faeE взаимодействует в периплазме со структурным белком субъединиц фимбрий, кодируемым геном faeG. Показано, что такое взаимодействие частично защищает белок FaeG от протеолиза и препятствует полимеризации белка FaeG. Опытами с использованием моноклональных антител к белку FaeG показано, что его связывание с белком FaeE не приводит к существенным конформационным изменениям в FaeG. На основании этих данных делается вывод, что белок FaeE относится к числу белков-чаперонов. В последовательности аминокислот белка FaeE обнаружены гомологии с известными белками этой группы. Более того, обнаружено наличие гомологичных участков у белков FaeE и FaeG. Предполагается, что взаимодействием между этими белками может происходить именно по этим участкам. Библ. 38. Нидерланды, Dep. of Mol. Microbiol., Faculty of Biol., Vrije Universiteit, De Boelelaan 1087, 1081 HV Amsterdam.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.29
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ HB101

ТРАНСПОРТНАЯ СИСТЕМА

ЧАПЕРОНО-ПОДОБНЫЕ БЕЛКИ

БЕЛОК FAEE

БЕЛОК FAN E

СТРУКТУРА-ФУНКЦИИ ОТНОШЕНИЕ

ФИМБРИИ

ФИМБРИИ К 88

ФИМБРИИ К 99

БИОСИНТЕЗ

МЕХАНИЗМЫ

СЕКВЕНИРОВАНИЕ

МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА


Доп.точки доступа:
Bakker, D.; Vader, C.E.M.; Roosendaal, B.; Mooi, F.R.; Oudega, B.; de, Graaf F.K.


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)