Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=СТРУКТУРА ДОМЕНОВ<.>)
Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 97.10-04Т1.270

   

    Hydrophilic side chains in the third and seventh transmembrane helical domains of human A[2A] adenosine receptors are required for ligand recognition [Text] / Qiaoling Jiang [et al.] // Mol. Pharmacol. - 1996. - Vol. 50, N 3. - P512-521 . - ISSN 0026-895X
Перевод заглавия: Необходимость гидрофильных боковых цепей третьего и седьмого трансмембранных спиральных доменов A[2A]-рецепторов аденозина у человека в узнавании лиганда
Аннотация: В опытах на культуре клеток COS-7, экспрессирующих A[2A]-рецептор (Рц) дикого типа показано, что значения K[d] и B[макс.] связывания [{3}H]-8-[4-[[[[(2-аминоэтил)-амино]карбонил]метокси] окси]фенил]-1,3-дипропилксантина составляли 14,9 нМ и 8,83 пмоль/мг белка соотв. Для Рц, имеющих мутации в 3-м и 7-м трансмембранных доменах значения В[макс.] были снижены до 5,54-6,54 нМ. Величина ЕС[50] стимуляции синтеза цАМФ под действие CGS 21680 для Рц дикого типа и мутантной формы Т88А составляла 0,915 нМ и 14,4 мкМ соотв. Обсуждена роль отдельных компонентов структуры трансмембранных доменов Рц в узнавании лигандов. США, National Inst. of Health, Bethesda, MD 20892. Библ. 52
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.45.21.23.45
Рубрики: АДЕНОЗИНОВЫЕ РЕЦЕПТОРЫ
СТРУКТУРА ДОМЕНОВ

УЗНАВАНИЕ ЛИГАНДОВ

АГОНИСТЫ

КЛЕТКИ COS-7

КЛОНИРОВАНИЕ


Доп.точки доступа:
Jiang, Qiaoling; Van, Rhee A.Michiel; Kim, Jeongho; Yehle, Susan; Wess, Jurgen; Jacobson, Kenneth A.


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.02-04Б1.106

    Sekiguchi, JoAnn.

    Domain structure of vaccinia DNA ligase [Text] / JoAnn Sekiguchi, Stewart Shuman // Nucl. Acids Res. - 1997. - Vol. 25, N 4. - P727-734 . - ISSN 0305-1048
Перевод заглавия: Структура доменов ДНК-лигазы вируса осповакцины
Аннотация: ДНК-лигаза вируса осповакцины состоит из 552 аминокислотных остатков. Она содержит 3 структурных домена: 1) N-концевой фрагмент из 175 аминокислотных остатков, чувствительный к химотрипсину и трипсину; 2) устойчивый к протеазам центральный домен, включающий активный центр переноса нуклеотидов (Lys-231) и 3) устойчивый к протеазам C-концевой фрагмент. Два устойчивых к протеазам домена разделены расщепляемым протеазами мостиком (от 296 до 307 позиции). Аденилилтрансферазная и ДНК-лигазная активности сохраняются при удалении 200 N-концевых аминокислотных остатков. Однако, укороченная форма фермента характеризуется пониженной скоростью катализа при объединении цепей и сниженной аффинностью к ДНК. Каталитическое "ядро" лигазы вируса осповакцины из 350 остатков аналогично по размеру и по чувствительности к протеазам полноразмерной ДНК-лигазе фага Т7. США, Mol. Biol. Program, Sloan - Kettering Inst., New York, NY 10021. Библ. 24
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.17
Рубрики: ВИРУС ОСПОВАКЦИНЫ
ДНК-ЛИГАЗА

СТРУКТУРА ДОМЕНОВ


Доп.точки доступа:
Shuman, Stewart


3.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 90.10-04Н1.32

    Сьяксте, Н. И.

    Исследование сопряженных с пролиферацией и дифференцировкой изменений в структуре доменов хроматина: перспективный подход для клинической биохимии [Текст] / Н. И. Сьяксте, Т. Г. Съяксте // Молекул. биол. и мед. - М., 1990. - С. 63
ГРНТИ  
ВИНИТИ 761.29.49.02.21
Рубрики: ХРОМАТИН
СТРУКТУРА ДОМЕНОВ

ОПУХОЛЕВЫЕ КЛЕТКИ

ПРОЛИФЕРАЦИЯ

ДИФФЕРЕНЦИРОВКА


Доп.точки доступа:
Съяксте, Т.Г.


4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 91.08-04И8.43

    Das, Biplab K.

    Unfolding-refolding behaviour of chicken egg white ovomucoid and its correlation with the three domain structure of the protein [Text] / Biplab K. Das, Sudhir K. Agarwal, M.Yahiya Khan // Biochim. et biophys. acta. Protein Struct. and Mol. Enzymol. - 1991. - Vol. 1076, N 3. - P343-350 . - ISSN 0167-4838
Перевод заглавия: Денатурация-ренатурация овомукоида куриных яиц и корреляция со структурой трех доменов белка
Аннотация: Методом дифференциальной спектрофотометрии изучали изменение структуры овомукоида и его 4 фрагментов, представляющих домены I, II+III, I+II и III в 0,06 М натрий-фосфатном буфере с рН 7,0 при действии мочевины и повышенной т-ры. Изучали также влияние т-ры на структуру овомукоида и фрагментов в 0,05 М натрий-ацетатном буфере с рН 5,0 и в присутствии 2 М мочевины при рН 7,0. Анализ данных о внутренней вязкости свидетельствует об отсутствии значительных изменений структуры и денатурации молекул овомукоида и фрагментов при сильно кислых значениях рН (рН 4,6). Добавление мочевины и повышение т-ры вызывают значительные нарушения структуры овомукоида. Изотермические переходы являются одноступенчатыми для доменов I, I+II и III и двуступенчатыми со стабильным промежуточным продуктом для овомукоида и фрагмента с доменами II+III. Не обнаружили стабильного промежуточного продукта при изотермическом переходе при рН 7,0. Одноступенчатый переход для овомукоида и его фрагмента с доменами II+III превращается в двуступенчатый переход при рН 5,0 или в присутствии 2 М мочевины и рН 7,0. Анализ равновесных данных о денатурации в присутствии мочевины и при повышенной т-ре свидетельствует, что второй переход обусловлен разворачиванием домена III. Кинетические данные показали наличие 3 кинетических фаз разворачивания молекулы нативного овомукоида. Домены I, II и III ответственны за разворачивание молекулы нативного овомукоида с разной скоростью; при этом константы скорости составляли 0,456; 0,12 и 0,054 мин1} соотв. Заключили, что устойчивость овомукоида к действию разных денатурирующих факторов, включая т-ру, обусловлено наличием домена III; начало разворачивания молекулы овомукоида происходит с NH[2]-конца, к-рый возможно является сайтом нуклеации для образования последующей структуры; домены I и II более склонны к трансформации, по сравнению с доменом III в молекуле нативного овомукоида. Индия, Dep. of Biochem., Sc. of Life Sci., North-Eastern Hill Univ., Shillong. Библ. 21.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.57.02
Рубрики: МУКОИДЫ
ОВОМУКОИД

ДЕНАТУРАЦИЯ

СТРУКТУРА ДОМЕНОВ

КУРЫ


Доп.точки доступа:
Agarwal, Sudhir K.; Khan, M.Yahiya


5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.11-04М1.49

    Fessler, J. H.

    Drosophila extracellular matrix [Text] / J. H. Fessler, L. I. Fessler // Annu. Rev. Cell Biol. - Palo Alto (Calif.), 1989. - Vol. 5. - P309-399 . - ISBN 0-8243-3105-2
Перевод заглавия: Внеклеточный матрикс у Drosophila
Аннотация: Обзор. Представлены исчерпывающие сведения о внеклет. матриксе у Drosophila (D.). Содержатся данные о формировании внеклет. матрикса в процессе развития, о структуре доменов макром-л, входящих в состав матрикса, сведения об особенностях структуры базальных мембран у D. Одна из глав обзора посвящена вопросам экспрессии матриксных белков и их рецепторов. Отдельно рассматриваются рецепторы клет. поверхности и м-лы клет. адгезии. США, Dep. of Biology and the Molec. Biol. Inst. Univ. of California, Los Angeles, CA 90024. Библ. 137.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.21.07 + 341.19.17.01
Рубрики: МАТРИС ВНЕКЛЕТОЧНЫЙ
КОМПОНЕНТЫ

СТРУКТУРА ДОМЕНОВ

РЕЦЕПТОРЫ

КЛЕТОЧНАЯ ПОВЕРХНОСТЬ

АДГЕЗИВНЫЕ МОЛЕКУЛЫ

DROSOPHILA

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 137


Доп.точки доступа:
Fessler, L.I.


6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.04-04Б2.070

    Nehrbass, U.

    Functional analysis of the essential nuclear pore protein NSP1 in yeast [Text] / U. Nehrbass, E. C. Hurt // J. Cell Biol. - 1990. - Vol. 111, N 5. - P373 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Функциональный анализ существенного белка ядерных пор NSP1 у дрожжей
Аннотация: Показано, что белок NSP1 (компонент ядерной периферии Saccharomyces cerevisiae), по-видимому, состоит из двух доменов, функционирующих независимо друг от друга. C-концевой домен ответствен за правильную локализацию NSP1 и выполняет существенные функции. Повторяющийся домен несуществен, но способен направлять в ядро 'бета'-галактозидазу. В пределах этого домена выявлена структура из 22 консервативных единиц, обнаруженная также в семействе белков ядерных пор NUP1. Библ. 1. ФРГ, EMBL, D-6900 Heidelberg.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.07.09
Рубрики: БЕЛКИ
БЕЛОК NSP1

СТРУКТУРА ДОМЕНОВ

ЯДРО

ЯДЕРНЫЕ ПОРЫ

SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

ГАЛАКТОЗИДАЗА* БЕТА-

ТРАНСПОРТ


Доп.точки доступа:
Hurt, E.C.


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)