Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=СТРУКТУРА ВТОРИЧНАЯ<.>)
Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.04-04Б2.47

   

    Структурные свойства рибосомного белка S8 из экстремального термофила Thermus thermophilus [Текст] / В. С. Высоцкая [и др.] // Биоорган. химия. - 1995. - Т. 21, N 7. - С. 492-497 . - ISSN 0132-3423
Аннотация: Ген рибосомного белка S8 из экстремального термофила Thernus thermophilus экспрессирован в Escherichia coli с использованием штамма BL21(DE3) и вектора pET3-1. Разработана методика выделения этого белка из штамма-суперпродуцента, позволяющая получать 8-12 мг продукта из 1 л культуры. С помощью спектроскопии КД определена вторичная структура белка S8. Показано, что он обладает высокой устойчивостью к денатурирующим агентам. Россия, Ин-т белка РАН, Пущино, Моск. обл. Библ. 38
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.07.09
Рубрики: БЕЛОК
РИБОСОМНЫЙ

СТРУКТУРА ВТОРИЧНАЯ

THERMUS THERMOPHILUS


Доп.точки доступа:
Высоцкая, В.С.; Насибуллин, У.Ф.; Уверский, В.Н.; Василенко, К.С.; Нарижнева, Н.В.; Гарбер, М.Б.


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.07-04Б2.304

   

    The structural and functional organization of H-NS-like proteins is evolutionarily conserved in Gram-negative bacteria [Text] / Philippe Bertin [et al.] // Mol. Microbiol. - 1999. - Vol. 31, N 1. - P319-329 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Структурная и функциональная организация H-NS-подобных белков эволюционно консервативна у грамотрицательных бактерий
Аннотация: Ранее гомологи белка H-NS (I) Escherichia coli были найдены у кишечных бактерий, Erwinia chrysanthemi и Haemophilus influenzae. Кроме того, у Bordetella pertussis белок BpH3 (II) имеет небольшую гомологию с I, особенно в N-концевом домене. Белок-активатор HvrA (III) Rhodobacter capsulatus также имеет небольшую, но достоверную гомологию с I. С использованием предсказания вторичной структуры и моделирования домена связывания с ДНК, основанного на аминок-тных последовательностях I-III и белка StpA (похожего на I белка E. coli), а также изучения комплементации связанных с I фенотипов и конкурентного сдвига ЭФ-подвижности доказано, что эти белки принадлежат к одному классу связывающихся с ДНК белков. Анализ in silico позволил предположить, что к этому семейству относятся также III из R. sphaeroides, XrvA из Xanthomonas oryzae и VirH из Vibrio cholerae. Т. обр. белки, структурно и функционально родственные I, широко распространены у грам-отрицательных бактерий. Франция, Unite Regulation Expression Getet., Inst. Pasteur, 75724 Paris. Библ. 55
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.23
Рубрики: БЕЛОК
H-NS

ГОМОЛОГИЯ

БЕЛОК BPH3

BORDETELLA PERTUSSIS (BACT.)

БЕЛОК HVR A

RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)

ДНК-СВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ

СТРУКТУРА ВТОРИЧНАЯ

ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ

ЭВОЛЮЦИОННАЯ КОНСЕРВАТИВНОСТЬ

ГРАМОТРИЦАТЕЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ


Доп.точки доступа:
Bertin, Philippe; Benhabiles, Nora; Krin, Evelyne; Laurent-Winter, Christine; Tendeng, Christian; Turlin, Evelyne; Thomas, Annick; Danchin, Antoine; Brasseur, Robert


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.07-04Б2.240

   

    Heat-induced synthesis of 'сигма'{32} in Escherichia coli: Structural and functional dissection of rpoH mRNA secondary structure [Text] / Miyo Morita [et al.] // J. Bacteriol. - 1999. - Vol. 181, N 2. - P401-410 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Индуцированный теплом синтез 'сигма'{32} у Escherichia coli: структурный и функциональный анализ вторичной структуры мРНК rpoH
Аннотация: С использованием химических и ферментативных зондов подтверждена модель вторичной структуры мРНК rpoH (I), кодирующей сигма-фактор теплового шока 'сигма'{32} у Escherichia coli. Анализ нескольких мутантных I с мутациями, изменяющими спаривание оснований, или с 2 компенсаторными мутациями обнаружил изменения вторичной структуры, согласующиеся с экспрессией и термоиндуцируемостью соответствующих составных конструкций I. С использованием дополнительного набора делеций и замен оснований изучены роли каждой из предсказанных шпилечных структур в I. Показано, что для характеристич. терморегуляции (репрессии при низкой т-ре и индукции при повышенной т-ре) требуется не только спаривание оснований между областью инициации трансляции длиной 'ЭКВИВ'20 н., содержащей инициирующей кодон АУГ и "3'-блок", с внутренней областью I, но и стабильность вторичных структур I. Япония, HSP Res. Inst., Kyoto Res. Park, Kyoto 606-8813. Библ. 36
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ
ИНДУЦИРУЕМЫЙ ТЕПЛОМ ФАКТОР СИГМА 32 RPOH

СИНТЕЗ

РНК МАТРИЧНАЯ

МРНК ФАКТОР RPOH

СТРУКТУРА ВТОРИЧНАЯ

ESCHERICHIA COLI (BACT.)


Доп.точки доступа:
Morita, Miyo; Kanemori, Masaaki; Yanagi, Hideki; Yura, Takashi


4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI20) 07.04-04И3.332

   

    Assessing the odd secondary structural properties of nuclear small subunit ribosomal RNA sequences (18S) of the twisted-wing parasites (Insecta: Strepsiptera) [Text] / J. J. Gillespie [et al.] // Insect Mol. Biol. - 2005. - Vol. 14, N 6. - P625-644 . - ISSN 0962-1075
Перевод заглавия: Оценка необычных свойств вторичной структуры последовательностей ядерной малой субъединицы рибосомной РНК (18S) у веерокрылых
Аннотация: Представлена последовательность (2864 п. о.) и вторичная структура малой субъединицы гена ядерной рибосомной РНК (SSU rRNA, 18S) из Caenocholax fenyesi texensis. Большинство спариваний оснований в этой структурной модели картировано на вторичной и третичной спиралях SSU rRNA, к-рые предсказаны сравнительным анализом. Эти районы РНК присущи всем членистоногим. Наоборот, у C. f. texensis многие из вариабельных районов имеют крупные инсерции. Пары оснований спирали в этих районах предсказаны при сравнительном анализе многих последовательностей, к-рые включают последовательности C. f. texensis и 174 членистоногих
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.19.45.99
Рубрики: STREPSIPTERA
COENOCHOLAX FENYESI TEXENSIS

РНК

СТРУКТУРА ВТОРИЧНАЯ

СВОЙСТВА


Доп.точки доступа:
Gillespie, J.J.; McKenna, C.H.; Yoder, M.J.; Gutell, R.R.; Johnston, J.S.; Kathirithamby, J.; Cognato, A.I.


5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 08.06-04Б1.37

    Андрианов, А. М.

    Исследование конформационной гомологии петли V3 белка GP120 HIV-1. Структурный анализ вирусных штаммов HIV-RF и HIV-Thailand [Текст] / А. М. Андрианов // Биомед. химия. - 2006. - Т. 52, N 5. - С. 448-457 . - ISSN 0042-8809
Аннотация: Методами компьютерного моделирования рассчитана (по данным спектроскопии ЯМР) конформация петли V3 белка gp120 HIV-RF - фрагмента, образующего основную антигенную детерминанту вируса, а также детерминанты клеточного тропизма и образования синцития. Определены элементы вторичной структуры петли V3 HIV-RF и конформационные состояния ее нерегулярных участков. Путем сравнительного анализа расчетной структуры с конформацией гомологичного участка петли V3 белка gp120 HIV-Thailand идентифицированы структурные элементы, сохраняющиеся в двух штаммах вируса. Консервативные элементы структуры петли V3 HIV-1 рассматриваются как перспективные мишени для получения химически модифицированных форм этой петли с повышенной иммуногенностью и кросс-реактивностью нейтрализующих антител и создания на этой основе эффективных противовирусных препаратов. Беларусь, Ин-т биоорг. хим. НАНБ, Минск. Библ. 25
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: БЕЛОК GP120
ВИРУС ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА

КОНФОРМАЦИЯ

СТРУКТУРА ВТОРИЧНАЯ

КОМПЬЮТЕРНОЕ МОДЕЛИРОВАНИЕ



6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 90.12-04М2.3

    Huang, M. C.

    Comparison and accuracy of methodologies employed for analysis of hydropathy, flexibility and secondary structure of proteins [Text] / M. C. Huang, J. M. Seyer, A. H. Kang // J. Immunol. Meth. - 1990. - Vol. 129, N 1. - P77-88 . - ISSN 0022-1759
Перевод заглавия: Сравнение и [оценка] правильности методических подходов к анализу гидратированности, гибкости и вторичной струтуры белков
Аннотация: Изучалась возможность предсказания структуры и св-в антигенных детерминант (АД) на основе анализа гидратированности (I), гибкости (II) и вторичной структуры (III) белковых молекул. Разработана программа для компьютера, позволяющая моделировать особенности I и III в 49 вариантах пептидных структур с определенной кристаллографич. х-кой. При помощи моделей I и III получали оценки II. Для 3 вариантов анализа обнаружена удовлетворит. корреляция предсказанных и измеренных величин II. Аналогичным образом для 2 вариантов установлено согласие между наблюдаемыми и предсказанными х-ками III. США, Univ. of Tennessee, Memphis, TN 38104. Библ. 39.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.27.07.05
Рубрики: БЕЛКИ КРОВИ
ГИДРАТИРОВАННОСТЬ

СТРУКТУРА ВТОРИЧНАЯ

МЕТОДИЧЕСКИЕ ПОДХОДЫ

АНТИГЕННЫЕ ДЕТЕРМИНАНТЫ


Доп.точки доступа:
Seyer, J.M.; Kang, A.H.


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)