Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=СОПОСТАВЛЕНИЕ СВОЙСТВ<.>)
Общее количество найденных документов : 11
Показаны документы с 1 по 11
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 95.12-04М4.34

    Schafhauser, D. Y.
    Immobilization of glucose isomerase onto granular chicken bone [Text] / D. Y. Schafhauser, K. B. Storey // Appl. Biochem. and Biotechnol. - 1992. - Vol. 32. - P79-87 . - ISSN 0273-2289
Перевод заглавия: Иммобилизация глюкозоизомеразы на гранулах из кости цыпленка
Аннотация: Изучена возможность иммобилизации глюкозоизомеразы на гранулах из кости цыпленка (BIOBONE{TM}) путем адсорбции. Активность связанного фермента составляла 32'+-'1% от активности того же кол-ва фермента в свободном состоянии; уд. активность при иммобилизации снижалась с 11,1'+-'0,7 до 3,9'+-'0,5 ед/мг белка. По сравнению с ферментом в свободном состоянии, иммобилизованный фермент характеризовался трехкратным увеличение K[M] р-ции с фруктозой и пятикратным снижением V[m]. Была показана возможность проведения р-ции при высоких (выше 55'ГРАДУС'C) т-рах, однако при непрерывном использовании и длительном хранении активность иммобилизованного материала постепенно снижалась. Активность связывания, а также активность иммобилизованного на костных гранулах фермента обнаруживали значительную устойчивость к обработке детергентами, этанолом и KCl. Эффекты ограничения массопередачи в данной системе значения не имели. Канада, Inst. Biochem., Dept Biol. and Chem., Carleton Univ., Ottawa, Ont. K1S 5B6. Библ. 14
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.21
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ГЛЮКОЗОИЗОМЕРАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКА
СВОБОДНЫЙ ФЕРМЕНТ
СОПОСТАВЛЕНИЕ СВОЙСТВ
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ
ГРАНУЛЫ ИЗ КОСТИ ЦЫПЛЕНКА

Доп.точки доступа:
Storey, K.B.
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.06-04Б2.334

    Yazgan, A.
    Subcellular distribution of accumulated heavy metals in Saccharomyces cerevisiae and Kluyveromyces marxianus [Text] / A. Yazgan, G. Ozcengiz // Biotechnol. Lett. - 1994. - Vol. 16, N 8. - P871-874 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Субклеточное распределение аккумулированных тяжелых металлов в Saccharomyces cerevisiae и Kluyveromyces marxianus
Аннотация: Установлено, что по сравнению с CUP1{R} шт. Saccharomyces cerevisiae культура Kluyveromyces spp. более устойчива к тяжелым металлам и лучше аккумулирует их. Описывается субклеточное распределение аккумулированных металлов (Ag, Cd, Cu) и S. cerevisiae и K. marxianus. Вероятно, механизм аккумуляции металлов в обоих организмах состоит в абсорбции металлов нерастворимых клеточным материалом. Турция, Dep. Biol., Middle East Technical Univ., 06531, Ankara. Библ. 31
ГРНТИ  
34.27.23
ВИНИТИ 341.27.23.15
Рубрики: СТОЧНЫЕ ВОДЫ
БИОЛОГИЧЕСКАЯ ОЧИСТКА
ТЯЖЕЛЫЕ МЕТАЛЛЫ
АККУМУЛЯЦИЯ В КЛЕТКАХ МИКРООРГАНИЗМОВ
СУБКЛЕТОЧНОЕ РАСПРЕДЕЛЕНИЕ
МЕХАНИЗМ АККУМУЛЯЦИИ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
KLUYVEROMYCES MARXIANUS (FUNGI)
СОПОСТАВЛЕНИЕ СВОЙСТВ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Ozcengiz, G.
3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.06-04Б3.232

    Yazgan, A.
    Subcellular distribution of accumulated heavy metals in Saccharomyces cerevisiae and Kluyveromyces marxianus [Text] / A. Yazgan, G. Ozcengiz // Biotechnol. Lett. - 1994. - Vol. 16, N 8. - P871-874 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Субклеточное распределение аккумулированных тяжелых металлов в Saccharomyces cerevisiae и Kluyveromyces marxianus
Аннотация: Установлено, что по сравнению с CUP1{R} шт. Saccharomyces cerevisiae культура Kluyveromyces spp. более устойчива к тяжелым металлам и лучше аккумулирует их. Описывается субклеточное распределение аккумулированных металлов (Ag, Cd, Cu) и S. cerevisiae и K. marxianus. Вероятно, механизм аккумуляции металлов в обоих организмах состоит в абсорбции металлов нерастворимых клеточным материалом. Турция, Dep. Biol., Middle East Technical Univ., 06531, Ankara. Библ. 31
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.21
Рубрики: СТОЧНЫЕ ВОДЫ
БИОЛОГИЧЕСКАЯ ОЧИСТКА
ТЯЖЕЛЫЕ МЕТАЛЛЫ
АККУМУЛЯЦИЯ В КЛЕТКАХ МИКРООРГАНИЗМОВ
СУБКЛЕТОЧНОЕ РАСПРЕДЕЛЕНИЕ
МЕХАНИЗМ АККУМУЛЯЦИИ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
KLUYVEROMYCES MARXIANUS (FUNGI)
СОПОСТАВЛЕНИЕ СВОЙСТВ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Ozcengiz, G.
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.09-04Б3.58

   
    Stability of hydrophobic lipase derivatives immobilized in organic polymer beads [Text] / M. Basri [et al.] // Appl. Biochem. and Biotechnol. A. - 1994. - Vol. 48, N 3. - P173-183 . - ISSN 0273-2289
Перевод заглавия: Устойчивость гидрофобных производных липазы, иммобилизованных на органических полимерных гранулах
Аннотация: Молекулы липазы из Candida rugosa были модифицированы различными гиброфобными группами и адсорбированы гранулами из некоторых органических полимеров. По сравнению с модифицированной и нативной формами фермента, иммобилизованные липазы характеризовались большей термоустойчивостью в органических растворителях. Модификация гидрофобными группами не влияла на термоустойчивость липаз. Наиболее пригодными к хранению оказались лиофилизованный препарат и р-р фермента, содержащий субстарт. Полиэтиленгликоль-липаза, иммобилизованная на гранулах XAD7 (полиакрилат), характеризовалась повышенной производственной устойчивостью при использовании в реакторе с мешалкой. Производственная устойчивость можеть быть далее повышена путем мягкой обработки глутарельдегидом. Малайзия, Jabatan Kimia, Univ. Pertanian Malaysia, UPM 43400 Serdang. Библ. 23
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ЛИПАЗЫ
ГИДРОФОБНЫЕ ПРОИЗВОДНЫЕ
СВОБОДНАЯ ФОРМА
ИММОБИЛИЗОВАННАЯ ФОРМА
ХАРАКТЕРИСТИКА
СОПОСТАВЛЕНИЕ СВОЙСТВ
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ
ОРГАНИЧЕСКИЕ ПОЛИМЕРНЫЕ ГРАНУЛЫ
CANDIDA RUGOSA (FUNGI)
ИСТОЧНИК ЛИПАЗЫ

Доп.точки доступа:
Basri, M.; Ampon, K.; Wan, Yunus W.M.Z.; Razak, C.N.A.; Salleh, A.B.
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.10-04Б2.7

   
    Stability of hydrophobic lipase derivatives immobilized in organic polymer beads [Text] / M. Basri [et al.] // Appl. Biochem. and Biotechnol. A. - 1994. - Vol. 48, N 3. - P173-183 . - ISSN 0273-2289
Перевод заглавия: Устойчивость гидрофобных производных липазы, иммобилизованных на органических полимерных гранулах
Аннотация: Молекулы липазы из Candida rugosa были модифицированы различными гиброфобными группами и адсорбированы гранулами из некоторых органических полимеров. По сравнению с модифицированной и нативной формами фермента, иммобилизованные липазы характеризовались большей термоустойчивостью в органических растворителях. Модификация гидрофобными группами не влияла на термоустойчивость липаз. Наиболее пригодными к хранению оказались лиофилизованный препарат и р-р фермента, содержащий субстарт. Полиэтиленгликоль-липаза, иммобилизованная на гранулах XAD7 (полиакрилат), характеризовалась повышенной производственной устойчивостью при использовании в реакторе с мешалкой. Производственная устойчивость можеть быть далее повышена путем мягкой обработки глутарельдегидом. Малайзия, Jabatan Kimia, Univ. Pertanian Malaysia, UPM 43400 Serdang. Библ. 23
ГРНТИ  
34.27.05
ВИНИТИ 341.27.05.09
Рубрики: ЛИПАЗЫ
ГИДРОФОБНЫЕ ПРОИЗВОДНЫЕ
СВОБОДНАЯ ФОРМА
ИММОБИЛИЗОВАННАЯ ФОРМА
ХАРАКТЕРИСТИКА
СОПОСТАВЛЕНИЕ СВОЙСТВ
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ
ОРГАНИЧЕСКИЕ ПОЛИМЕРНЫЕ ГРАНУЛЫ
CANDIDA RUGOSA (FUNGI)
ИСТОЧНИК ЛИПАЗЫ

Доп.точки доступа:
Basri, M.; Ampon, K.; Wan, Yunus W.M.Z.; Razak, C.N.A.; Salleh, A.B.
6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.03-04Б3.82

   
    The properties and localization of Saprolegnia monoica chitin synthase differ from those of other fungi [Text] / Carlos A. Leal-Morales [et al.] // Microbiology. - 1997. - Vol. 143, N 7. - P2473-2483 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: По своим свойствам и локализации хитинсинтаза из Saprolegnia monoica отличается от таковой у других грибов
Аннотация: Охарактеризован фермент, ответственный за синтез хитина в Saprolegnia monoica и его свойства сопоставлены со свойствами хитинсинтазы типичного гриба. Установлена субклеточная локализация хитинсинтазы S. monoica, проведена очистка растворимого в дигитонине фермента и определен его полипептидный состав. Очищенный фермент содержал 7 полипептидных полос, проявляющих хитинсинтазную активность. Мексика, Inst. Investigacion Biol. Experimental, Fac. Qu'иота'm., Univ. Guanajuato, Guanajuato. Библ. 37
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ХИТИНСИНТАЗЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
РАЗЛИЧНЫЕ ИСТОЧНИКИ
ХАРАКТЕРИСТИКА
СОПОСТАВЛЕНИЕ СВОЙСТВ
SAPROLEGNIA MONOICA (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Leal-Morales, Carlos A.; Gay, Lucien; Fevre, Michel; Bartnicki-Garcia, Salomon
7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.05-04Б3.84

   
    Comparison of the properties of native and pentaammineruthenium(III)- modified xylanase [Text] / Barbara R. Evans [et al.] // Enzyme and Microb. Technol. - 1996. - Vol. 19, N 5. - P367-373 . - ISSN 0141-0229
Перевод заглавия: Сравнение свойств нативной и пентаамминерутеним (III)-модифицированной ксиланаз
Аннотация: Две ксиланазы, xyn A Bacillus pumilus и xyn II Trichoderma reesei, были очищены, а затем модифицированы под действием пентаамминерутениума (ПАР). Генерированные т. обр. ксиланазы приобретают активность оксидазы вератрилового спирта. Гидролитическая активность T. reesei xyn II в отношении растворимых ксиланов была неизменна при модификации ПАР. Однако, модификация B. pumilus xyn A сильно ослабляет гидролиз ксилана, если активный сайт ксиланазы не был защищен ксилозой во время модификации. Наличие гистидина, цистеина или остатков глутатиона во время гидролиза ксилана сильно увеличивает ксиланазную активность ПАР-модифицированной ксиланазы B. pumilus. Наличие глицина, глутаминовой к-ты, метионина или окисленного глутатиона не влияло на ксиланазную активность, США, Oak Ridge Nat. Lab., Oak Ridge, TN. Библ. 29
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: КСИЛАНАЗЫ
МОДИФИЦИРОВАННЫЕ КСИЛАНАЗЫ
НАТИВНЫЕ КСИЛАНАЗЫ
СОПОСТАВЛЕНИЕ СВОЙСТВ
ПЕНТААММИНЕРУТЕНИУМ
МОДИФИЦИРУЮЩЕЕ ВОЗДЕЙСТВИЕ
BACILLUS PUMILUS (BACT.)
TRICHODERMA REESEI (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Evans, Barbara R.; Lane, Lynette M.; Margalit, Ruth; Hathaway, Gary M.; Ragauskas, Arthur; Woodward, Jonathan
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.05-04Б3.167

   
    Immobilization of pectin lyase from Penicillium italicum by covalent binding to nylon [Text] / Itziar Alkorta [et al.] // Enzyme and Microb. Technol. - 1996. - Vol. 18, N 2. - P141-146 . - ISSN 0141-0229
Перевод заглавия: Иммобилизация пектинлиазы из Penicillium italicum путем ковалентного связывания с нейлоном
Аннотация: Физико-химические и кинетические свойства пектинлиазы [PNL, поли(метоксигалакуронид)лиазы, Е. С. 4.2.2.10)] из Penicillium italicum, иммобилизованной путем ковалентного связывания на нейлоне, сопоставляли со свойствами свободной пектинлиазы. Определены оптимальные условия иммобилизации пектинлиазы. Оптимум pH иммобилизованного фермента сопоставим с оптимум pH растворенного фермента. Отмечено, что иммобилизованная PNL была более стабильна при значениях pH, меньших, чем pH растворимой PNL. Иммобилизация повышает термостабильность фермента. Иммобилизованная PNL исключительно стабильна при хранении при 4'ГРАДУС'C. Не обнаружено снижения активности иммобилизованного фермента при 12-кратном его использовании. По сравнению с растворимой PNL, иммобилизованная PNL вызывала менее выраженное снижение вязкости пектинового р-ра. Такие свойства иммобилизованной PNL позволяют использовать ее в процессе очистки фруктовых соков при 40'ГРАДУС'С и pH 'ЭКВИВ'3,0. Испания, Dep. Bioquim. y Biol. Molecular, Fac. Ciencials, Univ. Pais Vasco, Bilbao. Библ. 37
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.11
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ПЕКТИНЛИАЗА
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
ХАРАКТЕРИСТИКА
СОПОСТАВЛЕНИЕ СВОЙСТВ
СВОБОДНЫЙ ФЕРМЕНТ
ПИЩЕВЫЕ ПРОДУКТЫ
ОЧИСТКА ФРУКТОВЫХ СОКОВ
PENICILLIUM ITALICUM (FUNGI)
ИСТОЧНИК ПЕКТИНЛИАЗЫ

Доп.точки доступа:
Alkorta, Itziar; Garbisu, Carlos; Llama, Maria J.; Serra, Juan L.
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 99.11-04В3.210

   
    Immobilization and characterization of 'бета'-galactosidase from the plant gram chicken bean (Cicer arietinum). Evolution of its enzymatic actions in the hydrolysis of lactose [Text] / Sufang Sun [et al.] // J. Agr. and Food Chem. - 1999. - Vol. 47, N 3. - P819-823 . - ISSN 0021-8561
Перевод заглавия: Иммобилизация и характеристика 'бета'-галактозидазы из гороха турецкого (Cicer arietinum). Эволюция его ферментативной активности в [процессе] гидролиза лактозы
Аннотация: 'бета'-галактозидаза ('бета'-D-галактозидаза-галактогидролаза, EC 3.2.1.23), выделенная и очищенная из нута (горох турецкий), была иммобилизована в перекрестно сшитом полиакриламидном геле. Выход ферментативной активности достигал 72%. Сопоставление со свободным ферментом продемонстрировало, что иммобилизованный фермент имел более широкий операционный интервал pH и лучшую термостабильность. Лиофилизированные частицы были стабильны при хранении (комнатная т-ра, 60 дн.) и проявляли повышенную операционную стабильность - 8-кратное повторное использование без потери ферментационной активности. Кинетические характеристики (K[M], K[max] и E[a]) для свободного и иммобилизованного фермента определяли при использовании O-нитрофенил-'бета'-D-галактозы и лактозы в качестве субстратов. Показано, что 'бета'-галактозидаза из нута может быть эффективно использована для гидролиза лактозы в молоке. Китай, Dep. Chem., Lanzhou Univ., Lanzhou 730000. Библ. 25
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ ГИДРОЛИЗ
ЛАКТОЗА
МОЛОКО
'БЕТА'-ГАЛАКТОЗИДАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ ИЗ НУТА
ИММОБИЛИЗОВАННЫЙ ФЕРМЕНТ
СВОБОДНЫЙ ФЕРМЕНТ
СОПОСТАВЛЕНИЕ СВОЙСТВ

Доп.точки доступа:
Sun, Sufang; Li, Xuyuan; Nu, Shaoli; You, Xin
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.01-04Б3.71

   
    Covalent and metal-chelate immobilization of a modified 2-haloacid dehalogenase for the enzymatic resolution of optically active chloropropionic acid [Text] / E. Ordaz [et al.] // Biotechnol. Progr. - 2000. - Vol. 16, N 2. - P287-291 . - ISSN 8756-7938
Перевод заглавия: Ковалентная и металлохелатная иммобилизация модифицированной (дегалогеназы 2-галокислоты для ферментативного отделения оптически активной хлорпропионовой кислоты
Аннотация: Стереоспецифическая дегалогеназа L-2-галокислоты (DthCl) из Pseudomonas CBS3 была помечена пептидным хвостом, содержащим 6 гистидиновых остатков, и сверхэкспрессирована в Escherichia coli. His-меченый белок был очищен в одну стадию металло-аффинной хроматографией на Zn{2+}-хелатированной сефарозе. Активность модифицированного белка тестировали после иммобилизации на Zn{2+}-хелатированной сефарозе и на ковалентно связующем акриловом полимере. Обе системы иммобилизации были использованы для трансформации рацемической 2-хлорпропионовой к-ты в D-лактат и в D-хлорпропионовую к-ту. В то время как иммобилизация на хелатированной сефарозе незначительно повышала стабильность, ковалентная иммобилизация на акриловом полимере заметно расширяла операционный диапазон т-р и pH фермента: получено до 60% активности при 80'ГРАДУС'C и pH 11, тогда как при этих условиях растворимый или хелатированный ферменты были не активны. Обе формы иммобилизации способствовали увеличению срока хранения фермента и после 10 циклов реутилизации сохранялось 70% и 20% начальной активности фермента, соотв., при ковалентной и хелатной иммобилизациях. Испания, Dep. Bioqu'иота'm. y Biol. Molecular IV, Fac. Veterinaria, Univ. Complutense de Madrid, 28040 Madrid. Библ. 22
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
СОПОСТАВЛЕНИЕ СВОЙСТВ
ДЕГАЛОГЕНАЗА 2-ГАЛОКИСЛОТЫ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
МЕТАЛЛОХЕЛАТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
СРАВНИТЕЛЬНАЯ ЭФФЕКТИВНОСТЬ
ИЗУЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Ordaz, E.; Garrido-Pertierra, A.; Gallego, M.; Puyet, A.
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.02-04Б2.6

   
    Covalent and metal-chelate immobilization of a modified 2-haloacid dehalogenase for the enzymatic resolution of optically active chloropropionic acid [Text] / E. Ordaz [et al.] // Biotechnol. Progr. - 2000. - Vol. 16, N 2. - P287-291 . - ISSN 8756-7938
Перевод заглавия: Ковалентная и металлохелатная иммобилизация модифицированной (дегалогеназы 2-галокислоты для ферментативного отделения оптически активной хлорпропионовой кислоты
Аннотация: Стереоспецифическая дегалогеназа L-2-галокислоты (DthCl) из Pseudomonas CBS3 была помечена пептидным хвостом, содержащим 6 гистидиновых остатков, и сверхэкспрессирована в Escherichia coli. His-меченый белок был очищен в одну стадию металло-аффинной хроматографией на Zn{2+}-хелатированной сефарозе. Активность модифицированного белка тестировали после иммобилизации на Zn{2+}-хелатированной сефарозе и на ковалентно связующем акриловом полимере. Обе системы иммобилизации были использованы для трансформации рацемической 2-хлорпропионовой к-ты в D-лактат и в D-хлорпропионовую к-ту. В то время как иммобилизация на хелатированной сефарозе незначительно повышала стабильность, ковалентная иммобилизация на акриловом полимере заметно расширяла операционный диапазон т-р и pH фермента: получено до 60% активности при 80'ГРАДУС'C и pH 11, тогда как при этих условиях растворимый или хелатированный ферменты были не активны. Обе формы иммобилизации способствовали увеличению срока хранения фермента и после 10 циклов реутилизации сохранялось 70% и 20% начальной активности фермента, соотв., при ковалентной и хелатной иммобилизациях. Испания, Dep. Bioqu'иота'm. y Biol. Molecular IV, Fac. Veterinaria, Univ. Complutense de Madrid, 28040 Madrid. Библ. 22
ГРНТИ  
34.27.05
ВИНИТИ 341.27.05.09
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
СОПОСТАВЛЕНИЕ СВОЙСТВ
ДЕГАЛОГЕНАЗА 2-ГАЛОКИСЛОТЫ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
КОВАЛЕНТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
МЕТАЛЛОХЕЛАТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ
СРАВНИТЕЛЬНАЯ ЭФФЕКТИВНОСТЬ
ИЗУЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Ordaz, E.; Garrido-Pertierra, A.; Gallego, M.; Puyet, A.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)