СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=СИНТЕЗ В E. COLI<.>)

Общее количество найденных документов : 8
Показаны документы с 1 по 8

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.02-04К1.29

Immunoglobulin folding stability genetically screened in E. coli and construction of a disulfide-free variable domain [Text] / Hans-Joachim Fritz [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1994. - Suppl. 18d. - P213 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Стабильность укладки молекулы иммуноглобулина, полученная генетическим скринингом в E. coli, и конструирование вариабельного домена, не имеющего дисульфидных связей
Аннотация: В клетках Escherichia coli синтезирован мембраносвязанный слитый белок, состоящий из N-концевой части ToxR Vibrio cholerae и вариантов REI[v] - вариабельного домена легкой цепи каппа. Его иммуноглобулиновая часть расположена в периплазме, а ДНК-связывающий домен ToxR - в цитоплазме клеток. Обнаружено, что димеризация периплазматического домена слитого белка необходима и достаточна для стимуляции транскрипции с промотора ctx. Т. к. стабильность укладки контролирует стационарную конц-ию REI[V], то возможно получить сигнал транскрипции в E. coli при стабильности укладки вариантов REI[V], слитых с ToxR. Сконструирован вариант REI[V] с очень высокой стабильностью укладки. В нем произведены замены аминокислот, к-рые позволили удалить дисульфидную связь из внутреннего домена, не затрагивая конформацию молекулы. Германия, Inst. Mol. Gen. Univ. Gottingen, GrisebachstraSSe 8, D-37077 Gottingen. Библ. 3

ГРНТИ	34.43.33

ВИНИТИ 341.43.33.05
Рубрики: АНТИТЕЛА
REI[V]
ВАРИАНТЫ
С ЗАМЕНАМИ АМИНОКИСЛОТ
ВАРИАНТ СО СТАБИЛЬНОЙ УКЛАДКОЙ
КОНСТРУИРОВАНИЕ
БЕЛКИ ГИБРИДНЫЕ
TEI[V]-TOXR
СИНТЕЗ В E. COLI

Доп.точки доступа:
Fritz, Hans-Joachim; Brundl, Kerstin; Frisch, Christian; Kolmar, Harald

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.05-04К1.24

Разработка технологии получения компонентов химических противочумных и противохолерных вакцин на основе рекомбинантных штаммов [Текст] : [Докл.] Ежегод. конф. "Ген. и клеточ. инженерия", [Москва, 1994] / Е. Г. Булгакова [и др.] // Молекул. генет., микробиол. и вирусол. - 1994. - N 4. - С. 31 . - ISSN 0208-0613
Аннотация: Целью всего исследования является разработка технологии масштабного получения компонентов химических противочумных и противохолерных вакцин на основе эффективных генно-инженерных продуцентов. Целью НИР в 1993 году было усовершенствование продуцентов протективных антигенов возбудителя чумы - фибринолизина и V-антигена. Оперон lcrGVH, несущий ген V-антигена (V-АГ), был переклонирован в регулируемом векторе экспрессии pMMB22 с широким спектром хозяев, содержащем tac-промотор. Полученный рекомбинантный репликон pCHV1 в лаб. условиях достаточно стабильно сохранялся в клетках штамма E. coli BL21. Индукция tac-промотора под воздействием изопропилтиогаклатозида приводит к усилению синтеза V-АГ. Проведены эксперименты по получению продуцента фибринолизина (Fib), удовлетворяющего требованиям аппаратного культивирования. Ген Fib из состава pEK, где находился под контролем P[L]-промотора был клонирован в векторах pUC18 и pUC19 (pEK10 и pEK19 соотв.). В первом случае считывание гена происходит в направлении от сайта ClaI и HindIII, во втором - в обратном. Работа гена Fib осуществляется под контролем сильного lac-промотора. Штамм E. coli JM105(pEK18) почти вдвое более эффективно синтезировал Fib, чем изогенный вариант, несущий вторую плазмиду. Россия, Российский Научно-исследовательский противочумный ин-т "Микроб", Саратов

ГРНТИ	34.43.27

ВИНИТИ 341.43.27.12
Рубрики: ВАКЦИНЫ РЕКОМБИНАНТНЫЕ
ПРОТИВОЧУМНЫЕ
АНТИГЕНЫ
ВОЗБУДИТЕЛЯ ЧУМЫ
ФИБРИНОЛИЗИН
V-АНТИГЕН
СИНТЕЗ В E. COLI

Доп.точки доступа:
Булгакова, Е.Г.; Филиппов, А.А.; Кутырев, В.В.; Проценко, О.А.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.07-04Б4.288

Разработка технологии получения компонентов химических противочумных и противохолерных вакцин на основе рекомбинантных штаммов [Текст] : [Докл.] Ежегод. конф. "Ген. и клеточ. инженерия", [Москва, 1994] / Е. Г. Булгакова [и др.] // Молекул. генет., микробиол. и вирусол. - 1994. - N 4. - С. 31 . - ISSN 0208-0613
Аннотация: Целью всего исследования является разработка технологии масштабного получения компонентов химических противочумных и противохолерных вакцин на основе эффективных генно-инженерных продуцентов. Целью НИР в 1993 году было усовершенствование продуцентов протективных антигенов возбудителя чумы - фибринолизина и V-антигена. Оперон lcrGVH, несущий ген V-антигена (V-АГ), был переклонирован в регулируемом векторе экспрессии pMMB22 с широким спектром хозяев, содержащем tac-промотор. Полученный рекомбинантный репликон pCHV1 в лаб. условиях достаточно стабильно сохранялся в клетках штамма E. coli BL21. Индукция tac-промотора под воздействием изопропилтиогаклатозида приводит к усилению синтеза V-АГ. Проведены эксперименты по получению продуцента фибринолизина (Fib), удовлетворяющего требованиям аппаратного культивирования. Ген Fib из состава pEK, где находился под контролем P[L]-промотора был клонирован в векторах pUC18 и pUC19 (pEK10 и pEK19 соотв.). В первом случае считывание гена происходит в направлении от сайта ClaI и HindIII, во втором - в обратном. Работа гена Fib осуществляется под контролем сильного lac-промотора. Штамм E. coli JM105(pEK18) почти вдвое более эффективно синтезировал Fib, чем изогенный вариант, несущий вторую плазмиду. Россия, Российский Научно-исследовательский противочумный ин-т "Микроб", Саратов

ГРНТИ	34.27.51

ВИНИТИ 341.27.51.07
Рубрики: ВАКЦИНЫ РЕКОМБИНАНТНЫЕ
ПРОТИВОЧУМНЫЕ
АНТИГЕНЫ
ВОЗБУДИТЕЛЯ ЧУМЫ
ФИБРИНОЛИЗИН
V-АНТИГЕН
СИНТЕЗ В E. COLI

Доп.точки доступа:
Булгакова, Е.Г.; Филиппов, А.А.; Кутырев, В.В.; Проценко, О.А.

Патент 2041949 Российская Федерация, МКИ C12N 15/51.

Фрагмент ДНК HC365, полипептид, штамм бактерий Escherichia coli-продуцент полипептида, обладающего способностью связывать антитела к вирусу гепатита C [Текст] / В. Н. Красных [и др.] ; Биотехнол. компания Биосервис. - № 93029439/13 ; Заявл. 03.06.1993 ; Опубл. 20.08.1995
Аннотация: Получены полипептиды со свойствами внутреннего антигена вируса гепатита C, облажающие способностью связывать антитела к Cor-антигену вируса гепатита C. После введения лаб. животным полипептиды вызывают образование специфических антител к Cor-антигену вируса гепатита C. Полипептиды синтезируются штаммом бактерий Escherihcia coli, полученным путем трансформации штамма PLT90 рекомбинантными плазмидами pH365F, содержащими нуклеотидную последовательность гена Cor-антигена вируса гепатита C. Изобретение может быть использовано для проведения серодиагностики гепатита C

ГРНТИ	34.43.27

ВИНИТИ 341.43.27.12
Рубрики: РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ
АНТИГЕНЫ
ВИРУСА ГЕПАТИТА C
СИНТЕЗ В E. COLI
ПРИМЕНЕНИЕ
ДИАГНОСТИКУМЫ
СЕРОДИАГНОСТИКА ГЕПАТИТА C
ПАТЕНТЫ
РОССИЯ

Доп.точки доступа:
Красных, В.Н.; Лопарев, В.Н.; Блинов, В.М.; Гольцов, В.А.; Зверев, В.В.; Суханова, Л.Л.; Алаторцева, Г.И.; Биотехнол. компания Биосервис
Свободных экз. нет

Патент 2041949 Российская Федерация, МКИ C12N 15/51.

Фрагмент ДНК HC365, полипептид, штамм бактерий Escherichia coli-продуцент полипептида, обладающего способностью связывать антитела к вирусу гепатита C [Текст] / В. Н. Красных [и др.] ; Биотехнол. компания Биосервис. - № 93029439/13 ; Заявл. 03.06.1993 ; Опубл. 20.08.1995
Аннотация: Получены полипептиды со свойствами внутреннего антигена вируса гепатита C, облажающие способностью связывать антитела к Cor-антигену вируса гепатита C. После введения лаб. животным полипептиды вызывают образование специфических антител к Cor-антигену вируса гепатита C. Полипептиды синтезируются штаммом бактерий Escherichia coli, полученным путем трансформации штамма PLT90 рекомбинантными плазмидами pH365F, содержащими нуклеотидную последовательность гена Cor-антигена вируса гепатита C. Изобретение может быть использовано для проведения серодиагностики гепатита C

ГРНТИ	34.25.37

ВИНИТИ 341.25.37.07
Рубрики: РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ
АНТИГЕНЫ
ВИРУСА ГЕПАТИТА C
СИНТЕЗ В E. COLI
ПРИМЕНЕНИЕ
ДИАГНОСТИКУМЫ
СЕРОДИАГНОСТИКА ГЕПАТИТА C
ПАТЕНТЫ
РОССИЯ

Доп.точки доступа:
Красных, В.Н.; Лопарев, В.Н.; Блинов, В.М.; Гольцов, В.А.; Зверев, В.В.; Суханова, Л.Л.; Алаторцева, Г.И.; Биотехнол. компания Биосервис
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.07-04Б2.159

Получение суперпродуцента эндонуклеазы Eco29kI, очистка и характеристика гомогенного фермента [Текст] / А. В. Перцев [и др.] // Биохимия. - 1997. - Т. 62, N 7. - С. 858-867 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Проведено первичное физическое картирование плазмиды pSACIII, несущей гены системы рестрикции-модификации Eco29kI - изошизомера SacII. Клонирование генов системы рестрикции-модификации Eco29kI в плазмидный вектор pUC129 позволило получить штамм-продуцент Escherichia coli K802 [pECO29A15], превышающий синтез эндонуклеазы рестрикции в природном штамме более чем в 100 раз. Из штамма Escherichia coli K802 [pECO29A15] пятью последовательными хроматографиями на ДЭАЭ-целлюлозе, фосфоцеллюлозе, оксиапатите, гепаринсефарозе и рехроматографией на фосфоцеллюлозе очищена до гомогенного состояния сайт-специфическая эндонуклеаза R-Eco29kI. Приведена ее биохимическая характеристика. Фермент имеет мол. м. 24,5 кД и находится в р-ре в виде мономерного белка. Россия, Ин-т биохимии и физиологии микроорганизмов РАН, 142292 Пущино Московской обл. Библ. 11

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЭНДОНУКЛЕАЗЫ
ECO29KI
СИНТЕЗ В E. COLI
ОЧИСТКА
ХАРАКТЕРИСТИКА
РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ

Доп.точки доступа:
Перцев, А.В.; Кравец, А.Н.; Майоров, С.Г.; Захарова, М.В.; Солонин, А.С.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI20) 02.04-04И3.408

Recombinant Cry3Aa Has insecticidal activity against the andean potato weevil, Premnotrypes vorax [Text] / Sylvia Gomez [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 2000. - Vol. 279, N 2. - P653-656 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Рекомбинантный Cry 3Aa обладает инсектицидной активностью против картофельного долгоносика Premnotrypes vorax
Аннотация: Насекомое Premnotrypes vorax из отряда жесткокрылых - основной вредитель картофеля в районе Анд в Южной Америке. Рекомбинантный белок Cry 3Aa Bacillus thuringiensis, слитый с гистидиновой меткой, экспрессировали в клетках Escherichia coli. Рекомбинантный белок растворяли в мочевине при высоком pH, очищали аффинно на Ni{2+}-нитрило-триуксусной кислоте и проводили диализ для снижения pH и удаления мочевины. Биоанализ показал смертность личинок за 5 дней в среде, обработанной токсином в концентрации 70 мкг/мл, 57% для нативного Cry 3Aa и 52% для рекомбинантного Cry 3Aa. Колумбия, Corp. Colombiana de Investigacion Agropecuaria, CORPOICA, Km 14 Via Mosquera, Santafe de Bogota. Библ. 17

ГРНТИ	34.33.19

ВИНИТИ 341.33.19.53.41.07
Рубрики: БИОИНСЕКТИЦИДЫ
BACILLUS THURINGIENSIS (BACT.)
ТОКСИН CRY 3AA
РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ
СИНТЕЗ В E. COLI
ОЧИСТКА
АКТИВНОСТЬ ПРОТИВ PREMNOTRYPES VORAX
ДОЛГОНОСИК

Доп.точки доступа:
Gomez, Sylvia; Mateus, Ana Constanza; Hernandez, Javier; Zimmermann, Barbara H.

Патент 2432401 Российская Федерация, МКИ C12P 21/06.

Способ получения безметионинового интерферона-альфа2b человека [Текст] / Д. А. Широков [и др.] ; Минобрнауки Рос. Федерации; ГосНИИгенетика. - № 2009148626/10 ; Заявл. 28.12.2009 ; Опубл. 27.10.2011
Аннотация: Изобретение относится к микробиологической промышленности, медицинской биотехнологии и генной инженерии. Предложен новый способ получения безметионинового интерферона-альфа2b человека. Вначале конструируют рекомбинантные плазмидные ДНК, содержащие ген интерферона-альфа2b человека, перед к-рым расположен сайт протеолиза энтеропептидазой, и трансформируют ими клетки Escherichia coli. Культивируют клетки и выделяют тельца включения синтезированного предшественника. Затем осуществляют частичную ренатурацию выделенного предшественника в присутствии препятствующего замыканию дисульфидных связей дитиэритриола. Проводят гидролиз предшественника ферментом энтеропептидазой с образованием безметионинового интерферона-альфа2b человека. После завершения реакции гидролиза предшественника проводят полную ренатурацию интерферона-альфа2b человека в присутствии способствующей замыканию дисульфидных связей пары соединений цистин и цистеин. Очистка полученного белка осуществляется методом хроматографии на КМ-сефарозе

ГРНТИ	34.43.05

ВИНИТИ 341.43.05.17
Рубрики: ИНТЕРФЕРОН 'АЛЬФА'-2B
БЕЗМЕТИОНИНОВЫЙ ВАРИАНТ
СИНТЕЗ В E. COLI
ПРЕДШЕСТВЕННИК
РАСЩЕПЛЕНИЕ ЭНДОЛЕПТИДАЗОЙ
РЕНАТУРАЦИЯ
ОЧИСТКА
ПАТЕНТЫ
РОССИЯ

Доп.точки доступа:
Широков, Д.А.; Рябиченко, В.В.; Акишина, Р.И.; Глазунов, А.В.; Честухина, Г.Г.; Вейко, В.П.; Минобрнауки Рос. Федерации; ГосНИИгенетика
Свободных экз. нет

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска