Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=РЕЦЕПТОР-СВЯЗЫВАЮЩИЕ УЧАСТКИ<.>)
Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.08-04Б1.354

   

    Avian influenza A viruses differ from human viruses by recognition of sialyloligosaccharides and gangliosides and by a higher conservation of the HA receptor-binding site [Text] / M. N. Matrosovich [et al.] // Virology. - 1997. - Vol. 233, N 1. - P224-234 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Вирусы гриппа птиц А отличаются от вирусов гриппа человека по распознованию сиалилолигосахаридов и ганглиозидов и по высокой консервативности участка гемагглютинина, связывающегося с рецепторами
Аннотация: Вирусы гриппа птиц вне зависимости от серотипа гемагглютинина, обладали высоким аффинитетом прикрепления к салил-3-лактозе и другим N-ацетилнейраминовым (Neu5 Ac)2-3Gal олигосахаридам и слабым аффинитетом к сиалил-6-лактозе. В то же время вирусы гриппа человека Н1 и Н3 были неспособны прикрепляться к 3Gal, но взаимодействовали с безсиаловым участком сиалил-6-(N-ацетиллактозамина). Сравнение последовательностей аминокислот гемагглютинина показало, что остатки в позициях 138, 190, 194, 225, 226 и 228 участка гемаглютинина вируса гриппа птиц, связывающегося с рецепторами, весьма консервативны. В то же время в гемагглютинине вируса гриппа человека в этих позициях много замещений. Характерной особенностью вирусов гриппа птиц является их способность прикрепляться к Neu5 Ас 2-3Gal, содержащей ганглиозиды. Поздние изоляты вируса гриппа человека Н1,Н3 и В были лишены этой способности. Полученные рез-ты показывают, что связывающийся с рецепторами участок гемагглютинина вирусов гриппа птиц высоко консервативен для всех подтипов гемагглютинина, в то время как у вирусов гриппа человека наблюдается генетическая и фенотипическая вариабильность. США, Dep. of Virol. and Molecular Biol., St. Jude Children's Res. Hosp., 332 North Lauderdale, P. O. Box 318, Memphis, TN 38101-0318. Библ. 33
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.29.17.39
Рубрики: ВИРУСЫ ГРИППА А
ГЕМАГГЛЮТИНИНЫ

РЕЦЕПТОР-СВЯЗЫВАЮЩИЕ УЧАСТКИ

ВАРИАБЕЛЬНОСТЬ


Доп.точки доступа:
Matrosovich, M.N.; Gambaryan, A.S.; Teneberg, S.; Piskarev, V.E.; Yamnikova, S.S.; Lvov, D.K.; Robertson, J.S.; Karlsson, K.-A.

2.
РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 99.03-04Н1.336

    Ramsey, I. K.

    The receptor binding site of feline leukemia virus surface glycoprotein is distinct from the site involved in virus neutralization [Text] / I. K. Ramsey, N. Spibey, O. Jarrett // J. Virol. - 1998. - Vol. 72, N 4. - P3268-3277 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Связывающий рецептор участок поверхностного гликопротеина вируса лейкоза кошек отличается от участка, участвующего в нейтрализации вируса
Аннотация: Наружный поверхностный гликопротеин (SU) вируса лейкоза кошек (ВЛК) содержит участки, к-рые определяют подгруппы вируса и индуцируют вируснейтрализующие антитела. Фенотипические детерминанты подгрупп локализованы в маленькой вариабельной области VR1, подчиненной N-концу SU. Участки, функционирующие, как нейтрализуемые эпитопы, неизвестны. Использовали бакуловирусы для получения рекомбинантного белка SU. Эти бакуловирусы содержали последовательности нуклеотидов (нукл. ПС), кодирующие SU ВЛК из подгрупп A, C и два химерных (штамм 215 и штамм VC), в к-рых домен VR1 ВЛК-A был замещен соответствующей областью ВЛК-C. Рекомбинантные гликопротеины, обозначенные, как Bgp70-A[,]{=}C[,]-215 и -VC, соответственно, были похожи на своих двойников природного типа в нескольких иммуноблотах и угнетали инфекцию восприимчивых линий клеток специфически для каждой подгруппы. Bgp70-A конкурировал с инфекцией ВЛК-A, а Bgp70C-VC и -215 не конкурировали. И, наоборот, Bgp70-С, -VC и -215 блокировали инфекцию ВЛК-C, но не A. Т. обр., участок SU, к-рый связывается с рецептором ВЛК на поверхности клетки, сохраняется в рекомбинантных гликопротеинах. Рекомбинантные гликопротеины были способны связывать естественно возникающие нейтрализующие антитела. Bgp70-A, -VC и -215 конкурировали с действием нейтрализующих антител против ВЛК-A, а Bgp70-C - не конкурировали. Bgp70-C конкурировали с действием нейтрализующих антител против ВЛК-C, а другие белки не конкурировали. Считают, что нейтрализуемые эпитопы SU ВЛК лежат вне определяющего подгруппу домена VR1. Великобритания, Dep. of Vet. Pathol., Univ. of Glasgow, Bearsden, Glasgow G61 1QH. Библ. 47
ГРНТИ  
ВИНИТИ 761.29.49.21.11.07.07
Рубрики: РЕТРОВИРУСЫ
ВИРУС ЛЕЙКОЗА КОШЕК

ПОВЕРХНОСТНЫЕ ГЛИКОПРОТЕИНЫ

РЕЦЕПТОР-СВЯЗЫВАЮЩИЕ УЧАСТКИ


Доп.точки доступа:
Spibey, N.; Jarrett, O.

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.04-04Б1.83

    Ramsey, I. K.

    The receptor binding site of feline leukemia virus surface glycoprotein is distinct from the site involved in virus neutralization [Text] / I. K. Ramsey, N. Spibey, O. Jarrett // J. Virol. - 1998. - Vol. 72, N 4. - P3268-3277 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Связывающий рецептор участок поверхностного гликопротеина вируса лейкоза кошек отличается от участка, участвующего в нейтрализации вируса
Аннотация: Наружный поверхностный гликопротеин (SU) вируса лейкоза кошек (ВЛК) содержит участки, к-рые определяют подгруппы вируса и индуцируют вируснейтрализующие антитела. Фенотипические детерминанты подгрупп локализованы в маленькой вариабельной области VR1, подчиненной N-концу SU. Участки, функционирующие, как нейтрализуемые эпитопы, неизвестны. Использовали бакуловирусы для получения рекомбинантного белка SU. Эти бакуловирусы содержали последовательности нуклеотидов (нукл. ПС), кодирующие SU ВЛК из подгрупп A, C и два химерных (штамм 215 и штамм VC), в к-рых домен VR1 ВЛК-A был замещен соответствующей областью ВЛК-C. Рекомбинантные гликопротеины, обозначенные, как Bgp70-A[,]{=}C[,]-215 и -VC, соответственно, были похожи на своих двойников природного типа в нескольких иммуноблотах и угнетали инфекцию восприимчивых линий клеток специфически для каждой подгруппы. Bgp70-A конкурировал с инфекцией ВЛК-A, а Bgp70C-VC и -215 не конкурировали. И, наоборот, Bgp70-С, -VC и -215 блокировали инфекцию ВЛК-C, но не A. Т. обр., участок SU, к-рый связывается с рецептором ВЛК на поверхности клетки, сохраняется в рекомбинантных гликопротеинах. Рекомбинантные гликопротеины были способны связывать естественно возникающие нейтрализующие антитела. Bgp70-A, -VC и -215 конкурировали с действием нейтрализующих антител против ВЛК-A, а Bgp70-C - не конкурировали. Bgp70-C конкурировали с действием нейтрализующих антител против ВЛК-C, а другие белки не конкурировали. Считают, что нейтрализуемые эпитопы SU ВЛК лежат вне определяющего подгруппу домена VR1. Великобритания, Dep. of Vet. Pathol., Univ. of Glasgow, Bearsden, Glasgow G61 1QH. Библ. 47
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: РЕТРОВИРУСЫ
ВИРУС ЛЕЙКОЗА КОШЕК

ПОВЕРХНОСТНЫЕ ГЛИКОПРОТЕИНЫ

РЕЦЕПТОР-СВЯЗЫВАЮЩИЕ УЧАСТКИ


Доп.точки доступа:
Spibey, N.; Jarrett, O.

 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)