СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 350
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 76 (BI31) 95.01-04Т3.348

Kullich, W.
Zirkulierende Immunkomplexe und das Komplementfragment iC3b bei chronischer Polyarthritis wahrend einer 12 monatigen Therapie mit oralen Enzymen im Vergleich zu oralem Gold [Text] / W. Kullich, H. Schwann // Wien. med. Wochenschr. - 1992. - Vol. 142, N 22. - S493-497 . - ISSN 0043-5341
Перевод заглавия: Циркулирующие иммунные комплексы и фрагмент комплемента иC3b при хроническом полиартрите во время 12-мес терапии пероральными ферментами по сравнению с пероральными препаратами золота
Аннотация: В двойном слепом рандомизир. исследовании 19 б-ных ревматоидным артритом (РА) лечили или гидролитич. ферментами (ГФ) или препаратами золота (ПЗ). После 12 мес лечения ГФ у б-ных уменьшилось кол-во циркулир. иммунных комплексов (ЦИК); аналог. снижение ЦИК наблюдалось у 6 из 9 б-ных, получавших ПЗ. Напротив, С3b вне зависимости от вида терапии увеличивалось. Т. обр., снижение ЦИК сопровождается увеличением конверсии С3b в iC3b. В целом, лечение ГФ и ПЗ оказывает примерно одинаковый эффект на ЦИК и фракции комплемента. Австрия, Ludwig-Boltzmann- Inst. fur Rehabilitation, Saalfelden. Библ. 15.

ГРНТИ	76.31.29

ВИНИТИ 761.31.29.23.11.09
Рубрики: РЕВМАТОИДНЫЙ АРТРИТ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
ЗОЛОТА ПРЕПАРАТЫ
СРАВНИТЕЛЬНАЯ ЭФФЕКТИВНОСТЬ
БОЛЬНЫЕ

Доп.точки доступа:
Schwann, H.

Патент 5278062 Соединенные Штаты Америки, МКИ C 12 N 9/58.

Babru, B. Samal M.
Proteolytic enzymes [Текст] / B. Samal M. Babru, Stabinsky Yitzhak ; Amgen. - № 879507 ; Заявл. 01.05.1992 ; Опубл. 11.02.1994
Перевод заглавия: Протеолитические ферменты
Аннотация: Описаны выделение, очистка и дана характеристика внеклеточных сериновых протеаз Tritirachium album ATCC 22563, обладающие повышенной термостабильностью (оптимум активности - 55-65'ГРАДУС' С) и устойчивостью к детергентам. Оптимум активности при рН 9-10. Выделены, охарактеризованы и клонированы гены, кодирующие синтез этих протеаз. Получен ДНК-вектор, несущий гены данных сериновых протеаз, для трансформации или трансфекции прокариотных или эукариотных микроорганизмов в целях получения этих ферментов, поскольку сам грибпродуцент обладает низкой скоростью роста. Ил. 12.

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: TRITIRACHIUM ALBUM (FUNGI)
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
ПОЛУЧЕНИЕ
СВОЙСТВА
ГЕНЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Yitzhak, Stabinsky; Amgen.
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 76 (BI40) 95.04-04М7.131

Direct degradation of articular cartilage by rheumatoid synovial fluid: contribution of proteolytic enzymes [Text] / Jean-Paul Larbre [et al.] // J. Rheumatol. - 1994. - Vol. 21, N 10. - P1796-1801
Перевод заглавия: Непосредственное повреждение суставного хряща ревматоидной синовиальной жидкостью: участие протеолитических ферментов
Аннотация: Повреждение внутрисуставного хряща - один из важных компонентов прогрессирования ревматоидного артрита. Деградация хрящевой ткани наиболее выражена в участках проникновения в хрящевые структуры гиперплазированной синовиальной оболочки. Путем проведения микроденсиометрии срезов хрящевой ткани, инкубированной со свежими срезами синовиальных оболочек больных ревматоидным артритом, доказана потеря глюкозоаминогликанов. Указанный процесс лишь частично тормозят ингибиторы широкого спектра протеаз и специфической эластазы. Великобритания, Exp. Pathol., St. Bartholomew's Hosp. Med. College, London EC1М 6BQ. Ил. 2. Табл. 3. Библ. 54.

ГРНТИ	76.03.49

ВИНИТИ 761.03.49.51.31.25
Рубрики: АРТРИТ РЕВМАТОИДНЫЙ
ХРЯЩ СУСТАВНОЙ
СИНОВИАЛЬНАЯ ЖИДКОСТЬ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 54
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Larbre, Jean-Paul; Moore, Adrian R.; Da, Silva Jose A.P.; Iwamura, Hiroyuki; Ioannou, Yannis; Willoughby, Derek A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI03) 95.06-04В4.049

The activity of proteolytic enzymes in germinating maize and pea seeds undergoes seasonal fluctuations [Text] / A. Nikolova [et al.] // Докл. Бълг. АН. - 1993. - Vol. 46, N 7. - P83-86 . - ISSN 0861-1459
Перевод заглавия: Сезонные флуктуаци активности протеолитических ферментов в прорастающих семенах кукурузы и гороха
Аннотация: Анализировали активность ферментов и состав запасных в-в в тканях семян кукурузы сорта Н-108 и гороха сорта Прометей через 0, 24, 48, 72 и 96 ч с начала их прорастания. Установлено, что активность кислой протеазы (П) (рН 3,8) в семенах кукурузы очень низкая. Активность нейтральной и щелочной П в эндосперме кукурузных зерновок выше летом, чем зимой, при этом во все сроки прорастания активность щелочной П превышала активность нейтральной П. При проращивании семян зимой активность нейтральной П оставалась без изменений, а летом возрастала в 1,7 раза. Активность щелочной П возрастала на 50% в интервале 24-72-часового проращивания семян. Летом это увеличение существенно выше и достигает 3-кратного. Щелочная П активнее в зародышах, чем в эндосперме, а нейтральная П - в одинаковой степени и в зародышах, и в эндосперме. Активность обеих П в семядолях гороха зимой не меняется в течение 96-часового периода прорастания семян. Сходными являются также и показатели активности щелочной П летом, к-рая лишь слегка возрастает в течение 96 ч проращивания. Активность П в зародышах гороха существенно выше, чем в семядолях. В каждый из сроков определения активности П в ходе прорастания семян гороха она была летом выше, чем зимой. При проращивании семян гороха зимой активность щелочной П в зародышах существенно повышается, а летом повышение выражается более отчетливо. Активизация протеолитических ферментов летом, особенно - в зародышах, тесно коррелирует с более интенсивной мобилизацией легко растворимых белков и повышением активности биосинтеза РНК и белков. Библ. 12.

ГРНТИ	34.31.37

ВИНИТИ 341.31.37.51
Рубрики: КУКУРУЗА
ГОРОХ
СЕМЕНА
ПРОРАСТАНИЕ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
ZEA MAYS
PISUM SATIVA

Доп.точки доступа:
Nikolova, A.; Klisurska, D.; Gaidardjieva, K.; Gorchilova, M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 95.06-04И2.107

Poizer, Martin.
Proteolytic enzymes of Pomphorhynchus laevis and in three other acanthocephalan species [Text] / Martin Poizer, Horst Taraschewski // J. Parasitol. - 1994. - Vol. 80, N 1. - P45-49 . - ISSN 0022-3395
Перевод заглавия: Протеолитические ферменты Pomphorhynchus laevis и у 3 других видов скребней
Аннотация: Работу проводили с взрослыми скребнями (ВС) P. laevis, к-рых выделяли от естественно зараженных голавлей Leuciscus cephalus, пойманных в оз. Рур, Германия. Цистаканты (ЦА) Р. laevis выделяли от естественно зараженных ракообразных Gammarus pulex, собранных вблизи оз. Рур. ЦА Acanthocephalus anguillae, A. lucii и P. ambiguus получали от экспериментально зараженных ракообразных, промежуточных хозяев. ЦА и ВС Р. laevis при культивировании в условиях in vitro выделяли в среду протеолитические ферменты (ПЛФ). В среде с ЦА обнаружен ПЛФ, сходный с трипсином, разлагавший коллаген. Этот ПЛФ имел мол. м. 29 кД; его максимальная активность наблюдалась при рН 9,0. Сходный с трипсином ПЛФ ВС имел мол. м. 26 кД и максимальную активность при рН 9,0. В среде с ВС была также выявлена активность лейцинаминопептидазы с предполагаемой мол. м. 92 кД и оптимальной рН 8,5. Предполагается, что сходный с трипсином ПЛФ ВС и ЦА необходим для быстрого разрушения стенки кишечника хозяина, тогда как лейцинаминопептидаза вероятно связана с питанием ВС (гидролиз протеинов у стенки тела ВС). У ЦА 3 др. указанных видов скребней, паразитов рыб, ПЛФ обнаружены не были. Германия, Lehrstuhl fur Spezielle und Parasitol., Ruhr-Univ. Bochum. Библ. 26.

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.17.13.17
Рубрики: POMPHORHYNCHUS LAEVIS (ACANTH.)
ВЗРОСЛЫЕ
ЦИСТАКАНТЫ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
СОСТАВ
СВОЙСТВА
АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Taraschewski, Horst

Патент 5242817 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 9/52,C12N 9/30.

Proteolytic enzymes from hyperthermophilic bacteria and processes for their production [Текст] / Robert M. Kelly [и др.] ; Johns Hopkins University. - № 406327 ; Заявл. 12.09.1989 ; Опубл. 07.09.1993
Перевод заглавия: Протеолитические ферменты из гипертермофильных бактерий и процессы для их получения
Аннотация: Разработан способ получения протеолитических ферментов из гипертермофильных бактерий (Pyrococcus furiosus). Последние культивируют непрерывным способом в анаэробных условиях при т-ре 98'ГРАДУС'C и перемешивании на искусственной морской воде, дополненной дрожжевым экстрактом (0,1%), триптоном (0,5%). Na[2]S (0,5 г/л). Неочищенный фермент - супернатант разрушенных УЗ обработкой клеток обладал сверхвысокой протеолитической активностью и термостабильностью, сохранял 70% активности при выдерживании при т-ре 98'ГРАДУС'C в течение 24 ч и 50% - 60 ч. Очищенный фермент, полученный в результате инкубации неочищенного фермента с 1% р-ром ДДС-Na при т-ре 98'ГРАДУС'C в течение 20 ч, имел оптимум действия при pH 6,8 и т-ре 98'ГРАДУС'C, сохранял 45% активности при pH 9,3, 82% - при pH 4,5, ингибировался на 60% 4М мочевины, 2М хлорида гуанидина, 10 мМ дитиотреитола или 150 мМ меркаптоэтанола при т-ре 98'ГРАДУС'C в присутствии азоказеина

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
АКТИВНОСТЬ
ИНГИБИРОВАНИЕ
PYROCOCCUS FURIOSUS
ГИПЕРТЕРМОФИЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Kelly, Robert M.; Robinson, Anne K.S.; Blumetals, Ilse I.; Brown, Stephen H.; Anfinsen, Cristian B.; Johns Hopkins University
Свободных экз. нет

Патент 5298255 Соединенные Штаты Америки, МКИ A 61 K 37/547.

Sawamoto, Jiro.
Antithrombic medical material, artificial internal organ; and method for production of antithrombic medical material [Текст] / Jiro Sawamoto, Yoshihito Takano, Yuzo Ezaki ; Terumo KK. - № 746803 ; Заявл. 14.08.1991 ; Опубл. 29.03.1994 ; Приор. 28.10.1988, № 63-270788 (Япония)
Перевод заглавия: Антитромбогенный медицинский материал, искусственные внутренние органы и метод изготовления антитромбогенного медицинского материала
Аннотация: Патентуется антитромбогенный мед. материал, имеющий на поверхности субстрата слой полимеризованного белка, образованный путем обработки белков плазмы крови протеолитическим ферментом. Описан метод получения покрытия. Ил. 9.

ГРНТИ	34.57.21

ВИНИТИ 341.57.21
Рубрики: БИОМАТЕРИАЛЫ
АНТИТРОМБОГЕННЫЕ ПОКРЫТИ
БЕЛКИ ПЛАЗМЫ КРОВИ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
ОБРАБОТКА

Доп.точки доступа:
Takano, Yoshihito; Ezaki, Yuzo; Terumo KK
Свободных экз. нет

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
АКТИВНОСТЬ
ИНГИБИРОВАНИЕ
PYROCOCCUS FURIOSUS
ГИПЕРТЕРМОФИЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Kelly, Robert M.; Robinson, Anne K.S.; Blumetals, Ilse I.; Brown, Stephen H.; Anfinsen, Cristian B.; Johns Hopkins University
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 96.01-04И2.123

Kumar, Sanjeev.
Secretion of metalloproteases by living infective larvae of Necator americanus [Text] / Sanjeev Kumar, David I. Pritchard // J. Parasitol. - 1992. - Vol. 78, N 5. - P917-919 . - ISSN 0022-3395
Перевод заглавия: Секреция металлопротеаз живыми инвазионными личинками Necator americanus
Аннотация: Живых личинок N. americanus инкубировали в лунках полистирольных планшет с адсорбированным на стенках [{125}I]-меченным желатином. Протеолитическую активность (ПА) оценивали по величине радиоактивности, высвобождаемой в среде. Показано, что личинки секретируют значительную ПА, к-рая, по данным ингибиторного анализа, обусловлена, гл. обр., металлозависимой протеазой. Активность протеаз др. типов (тиоловых, сериновых, карбоксильных) также присутствовала, но в гораздо меньших кол-вах. Подчеркивают, что секреция протеаз является общим св-вом инвазионных личинок большого числа видов круглых и плоских гельминтов, особенно тех, инвазия к-рых осуществляется через неповрежденную кожу хозяина. Специфическая протеолитическая (особенно коллагенолитическая) активность играет, вероятно, важную роль в акте инвазии. Великобритания, Univ. Nottingham, Univ. Park, Nottingham, England, NG7 2RD. Библ. 23

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.17.15.17
Рубрики: NECATOR AMERICANUS (NEW.)
ИНВАЗИОННЫЕ ЛИЧИНКИ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
СОСТАВ
СЕКРЕЦИЯ
АКТИВНОСТЬ
ФУНКЦИИ

Доп.точки доступа:
Pritchard, David I.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 96.01-04И2.164

Horler, Emanuel.
Proteolytic enzymes of female Anopheles: Biphasic synthesis, regulation, and multiple feeding [Text] / Emanuel Horler, Hans Briegel // Arch. Insect Biochem. and Physiol. - 1995. - Vol. 28, N 2. - P189-205 . - ISSN 0739-4462
Перевод заглавия: Протеолитические ферменты у самок комаров p. Anopheles: бифазный синтез, регуляция и многократное кормление
Аннотация: У самок комаров An. albimanus в средней кишке присутствуют 2 компонента активности трипсина: постоянный (I) и индуцируемый (II), причем антигенные св-ва этих ферментов идентичны. I-трипсин начинает синтезироваться вскоре после окрыления и сосредоточен, в основном, в клетках эпителия средней кишки. II-трипсин синтезируется и секретируется после питания насекомых кровью, причем максимум активности достигается через 12-18 ч после этого. По окончании переваривания избыток II-фермента экскретируется, а уровень I-трипсина восстанавливается в пределах 24 ч перед следующим кровососанием. У ряда др. представителей р. Anopheles выявлен, в принципе, аналогичный профиль трипсина. При кормлении самок A. albimanus кровью многократно с 24-часовыми интервалами уровень трипсина в средней кишке колеблется вблизи максимального уровня, пока кровь присутствует в желудке и в зависимости от состояния яичников. Экспрессия I- и II-трипсина у A. albimanus не зависит от нейросекреторной системы, но синтез I-компонента требует наличия corpora allata. В отличие от трипсина, в секреции хемотрипсина I-компонент отсутствует; он, однако, имеется у секретируемой аминопептидазы. Профиль секреции пищеварительных ферментов у комаров р. Aedes совершенно иной; обсуждают биологические следствия такого различия. Швейцария, Zool. Inst., Zurich, WinterthurerstraSSe 190, 8057, Zurich. Библ. 41

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.19.07.17.09.11.13
Рубрики: ANOPHELES SPP. (DIPT.)
КРОВЬ
ПЕРЕВАРИВАНИЕ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
СТРУКТУРА
СИНТЕЗ
ДИНАМИКА АКТИВНОСТИ

Доп.точки доступа:
Briegel, Hans

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.03-04Б2.135

Демина, Н. С.
Экзопротеазы культуры Streptomyces lavendulae [Текст] / Н. С. Демина, С. В. Лысенко // Микробиология. - 1995. - Т. 64, N 4. - С. 458-460 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: Из культуральной жидкости Streptomyces lavendulae выделен активный и многокомпонентный протеолитический комплекс, в составе к-рого обнаружены кератиназа, эластаза, коллагеназа. Для выделения протеолитического комплекса был использован метод ультрафильтрации на различных мембранных фильтрах. Наиболее благоприятные результаты получены при применении отечественной мембраны УПК-20 с низкой проницаемостью по протеазе (4%). В ультраконцентрате протеолитическая активность по казеину была равна 254 ПЕ/мл, кератинолитическая - 35 ед/мл, коллагенолитическая - 105 ед лей/мл, эластолитическая - 65 ед/мл. Исследованы рН-стабильность этого комплекса, отношение к т-ре и ионам некоторых металлов

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
КЕРАТИНАЗА
ЭЛАСТАЗА
КОЛЛАГЕНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Лысенко, С.В.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.03-04Б3.98

Демина, Н. С.
Экзопротеазы культуры Streptomyces lavendulae [Текст] / Н. С. Демина, С. В. Лысенко // Микробиология. - 1995. - Т. 64, N 4. - С. 458-460 . - ISSN 0026-3656
Аннотация: Из культуральной жидкости Streptomyces lavendulae выделен активный и многокомпонентный протеолитический комплекс, в составе к-рого обнаружены кератиназа, эластаза, коллагеназа. Для выделения протеолитического комплекса был использован метод ультрафильтрации на различных мембранных фильтрах. Наиболее благоприятные результаты получены при применении отечественной мембраны УПК-20 с низкой проницаемостью по протеазе (4%). В ультраконцентрате протеолитическая активность по казеину была равна 254 ПЕ/мл, кератинолитическая - 35 ед/мл, коллагенолитическая - 105 ед лей/мл, эластолитическая - 65 ед/мл. Исследованы рН-стабильность этого комплекса, отношение к т-ре и ионам некоторых металлов

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
КЕРАТИНАЗА
ЭЛАСТАЗА
КОЛЛАГЕНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Лысенко, С.В.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 96.04-04Б4.359

Emesis of rhesus monkeys induced by intragastric administration with the HEp-2 vacuolation factor (cereulide) produced by Bacillus cereus [Text] / Kunihiro Shinagawa [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1995. - Vol. 130, N 1. - P87-90 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Рвота у обезьян, резус, индуцированная введением в желудок HEp-2 вакуолизирующего фактора (цереулида), продуцируемого Bacillus cereus
Аннотация: Штаммы Bacillus cereus, выделенные от б-ных при пищевых отравлениях с рвотным симптомом, продуцируют фактор, оказывающий вакуолизирующее действие на культуру клеток HEp-2. Показано, что токсин B. cereus цереулид и частично очищенный вакуолизирующий фактор являются устойчивыми к действию протеолитических ферментов, pH и нагреванию. По-видимому, это одно и то же вещество. При введении в желудок обезьянам резус это вещество вызывает рвоту. Табл. 2. Библ. 14

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.21.09
Рубрики: BACILLUS CEREUS (BACT.)
ТОКСИНЫ
ВАКУОЛИЗИРУЮЩИЙ ФАКТОР HEP-2
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
УСТОЙЧИВОСТЬ

Доп.точки доступа:
Shinagawa, Kunihiro; Konuma, Hirotaka; Sekita, Hiroyuki; Sugii, Shunji

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 96.05-04И8.48

Comparative studies of ovarian steroids in blood, and specific proteolytic enzymes in the cervical mucus, in four sheep breeds after oestrus synchronization (Progesterone and PMSG) [Text]. 2. Breed variation of PAA, PAI and PI in the cervical mucus during natural oestrus, synchronized oestrus, and the first oestrus after synchronized oestrus / Th. Kouskoura [et al.] // Reprod. Domest. Anim. - 1995. - Vol. 30, N 1. - P14-20 . - ISSN 0936-6768
Перевод заглавия: Сравнительное изучение стероидов яичников в крови и специфических протеолитических ферментов в слизистой шейки матки у овец четырех пород после синхронизации течки (прогестерон и ГСЖК). 2. Породные вариации активности и ингибирования активатора плазминогена и ингибирования плазмина в слизистой шейки матки во время естественной и синхронизированной течки и первой течки после синхронизированной течки
Аннотация: Исследовали активность и ингибирование активатора плазминогена (АПА и ИПА) и ингибирование плазмина (ИПл) в слизистой шейки матки у овец (О) четырех пород: фрислянд (ОФ), хиос, серрес и карагуники во время естественной и синхронизированной течки (ЕТ и СТ) и первой после синхронизированной течки (ПТ). АПА повысилась в середине ЕТ, но с некоторыми межпородными различиями, снижалась во время СТ и тоже в зависимости от породы, а во время ПТ она упала во всех породах, кроме ОФ. ИПА возросло в середине и конце ЕТ в зависимости от породы, снизилось во время СТ и ПТ. ИПл увеличилось в конце ЕТ с некоторыми межпородными различиями, уменьшилось во время СТ во всех породах, а также в ПТ, за исключением ОФ. Уровень 17'бета'-эстрадиола, мало меняясь в связи с породой и типом течки, положительно влиял на АПА или ИПА и отрицательно - на ИПл. Греция, Centre of Artificial Insenanation and Pathology of Reproduction, Thessaloniki

ГРНТИ	34.39.57

ВИНИТИ 341.39.57.07
Рубрики: ЯИЧНИКИ
СТЕРОИДЫ
ОВЦЫ
ФЕРМЕНТЫ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
МАТКА
СЛИЗИСТАЯ ШЕЙКИ
ПОРОДЫ
ПОЛОВОЙ ЦИКЛ

Доп.точки доступа:
Kouskoura, Th.; Kokolis, N.; Rekkas, C.; Smokovitis, A.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.07-04Б2.101

Sasaki, Masahiro.
Immunological and electrophoretic study of the proteolytic enzymes from various Lactococcus and Lactobacillus strains [Text] / Masahiro Sasaki, Boukje W. Bosman, Paris S. T. Tan // J. Dairy Res. - 1995. - Vol. 62, N 4. - P611-620 . - ISSN 0022-0299
Перевод заглавия: Иммунологическое и электрофоретическое исследование протеолитических ферментов различных штаммов Lactococcus и Lactobacillus
Аннотация: Исследованы экстракты клеток различных лактобацилл и двух штаммов Lactococcus на присутствие иммунореактивных белков с использованием моно- и поликлональных сывороток к различным протеолитическим ферментам Lc. lactis. Ни один из штаммов лактобацилл, за исключением Lactobacillus casei SBT2233, не давал р-ции с моноклональными антителами. С поликлональными антителами к аминопептидазам N и С и эндопептидазе Lc. lactis получена иммунологическая р-ция. Однако, мол. массы реактивных полос на блоте значительно отличались от соответствующих масс пептидаз лактококка, за исключением полосы, реагирующей с поликлональной сывороткой к аминопептидазе C. Поликлональные антитела к X-пролил-дипептидиламинопептидазе и трипептидазе не давали иммунологической р-ции. В качестве контроля подтвердили, что все использованные антитела давали р-цию с соответствующими белками лактококков на блоте и мол. массы протеиназ и пептидаз соответствовали известным значениям. Сделано заключение о том, что большинство протеолитических ферментов лактобацилл иммунологически отличны от таковых у лактококков. Протеолитические ферменты разделили методом неденатурирующего ЭФ в ПААГ и проявили зимограммы. Картина ЭФ протеолитических ферментов лактобацилл отличалась от картины для Lc. lactis. Нидерланды, Tan P.S.T., Snow Brand European Res. Lab. BV, Zernikepark 6, NL-9747 AN Groningen. Библ. 26

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15 + 341.27.17.07.17
Рубрики: LACTOCOCCUS (BACT.)
LACTOBACILLUS (BACT.)
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
АМИНОПЕПТИДАЗЫ
ЭНДОПЕПТИДАЗЫ
ИММУНОЛОГИЧЕСКИЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
ЭЛЕКТРОФОРЕТИЧЕСКИЕ ИССЛЕДОВАНИЯ

Доп.точки доступа:
Bosman, Boukje W.; Tan, Paris S.T.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 96.07-04Б4.109

Travis, James.
Are bacterial proteinases pathogenic factors? [Text] / James Travis, Jan Potempa, Hiroshi Maeda // Trends Microbiol. - 1995. - Vol. 3, N 10. - P405-407 . - ISSN 0966-842X
Перевод заглавия: Являются ли бактериальные протеиназы факторами патогенности?
Аннотация: Evidence is rapidly accumulating that suggests that the growth and proliferation of pathogenic bacteria depend on proteolytic enzymes of the invading organism and of the host. Proteinase inhibitors targeting bacterial proteinases may be useful antimicrobial agents

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.02
Рубрики: ПАТОГЕННЫЕ БАКТЕРИИ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
ФАКТОРЫ ПАТОГЕННОСТИ
ИНГИБИРОВАНИЕ
АНТИМИКРОБНЫЕ АГЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Potempa, Jan; Maeda, Hiroshi

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 96.08-04А3.506

Biochemical factors in the deterioration of bioprosthetic heart valves [Text] / M. Moczar [et al.] // Int. J. Artif. Organs. - 1994. - Vol. 17, N 8. - P415 . - ISSN 0391-3988
Перевод заглавия: Биохимические факторы при ухудшении качества биопротезов клапанов сердца

ГРНТИ	34.57.21

ВИНИТИ 341.57.21 + 341.53.47.23:01
Рубрики: БИОМАТЕРИАЛЫ
ПРОТЕЗЫ
КЛАПАНЫ СЕРДЦА
БИОПРОТЕЗЫ
СВИНЫЕ БИОПРОТЕЗЫ
БИОПРОТЕЗЫ ИЗ ТКАНИ СЕРДЦА КРУПНОГО РОГАТОГО СКОТА
ГЛЮТАРАЛЬДЕГИДНАЯ ОБРАБОТКА
РАЗРУШЕНИЕ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Moczar, M.; Mazzucotelli, J.P.; Leandri, J.; Loisance, D.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.08-04Б3.81

Sasaki, Masahiro.
Immunological and electrophoretic study of the proteolytic enzymes from various Lactococcus and Lactobacillus strains [Text] / Masahiro Sasaki, Boukje W. Bosman, Paris S. T. Tan // J. Dairy Res. - 1995. - Vol. 62, N 4. - P611-620 . - ISSN 0022-0299
Перевод заглавия: Иммунологическое и электрофоретическое исследование протеолитических ферментов различных штаммов Lactococcus и Lactobacillus
Аннотация: Исследованы экстракты клеток различных лактобацилл и двух штаммов Lactococcus на присутствие иммунореактивных белков с использованием моно- и поликлональных сывороток к различным протеолитическим ферментам Lc. lactis. Ни один из штаммов лактобацилл, за исключением Lactobacillus casei SBT2233, не давал р-ции с моноклональными антителами. С поликлональными антителами к аминопептидазам N и С и эндопептидазе Lc. lactis получена иммунологическая р-ция. Однако, мол. массы реактивных полос на блоте значительно отличались от соответствующих масс пептидаз лактококка, за исключением полосы, реагирующей с поликлональной сывороткой к аминопептидазе C. Поликлональные антитела к X-пролил-дипептидиламинопептидазе и трипептидазе не давали иммунологической р-ции. В качестве контроля подтвердили, что все использованные антитела давали р-цию с соответствующими белками лактококков на блоте и мол. массы протеиназ и пептидаз соответствовали известным значениям. Сделано заключение о том, что большинство протеолитических ферментов лактобацилл иммунологически отличны от таковых у лактококков. Протеолитические ферменты разделили методом неденатурирующего ЭФ в ПААГ и проявили зимограммы. Картина ЭФ протеолитических ферментов лактобацилл отличалась от картины для Lc. lactis. Нидерланды, Tan P.S.T., Snow Brand European Res. Lab. BV, Zernikepark 6, NL-9747 AN Groningen. Библ. 26

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: LACTOCOCCUS (BACT.)
LACTOBACILLUS (BACT.)
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
АМИНОПЕПТИДАЗЫ
ЭНДОПЕПТИДАЗЫ
ИММУНОЛОГИЧЕСКИЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
ЭЛЕКТРОФОРЕТИЧЕСКИЕ ИССЛЕДОВАНИЯ

Доп.точки доступа:
Bosman, Boukje W.; Tan, Paris S.T.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 96.11-04Т1.287

Роль протеолитических ферментов в механизме действия дельта-сон-индуцирующего пептида в норме и в условиях гипокинезии [Текст] / А. М. Менджерицкий [и др.] // Нейрохимия. - 1996. - Т. 13, N 1. - С. 29-32 . - ISSN 0203-393X

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.23.51
Рубрики: ПЕПТИД ДЕЛЬТА-СНА
СТРЕСС
МОЗГ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Менджерицкий, А.М.; Лысенко, А.В.; Ускова, И.И.; Мационис, А.Э.; Повилайтите, П.Е.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 96.12-04М6.235

Reduction of leucocyte proteolytic enzyme activity in diabetic patients with microalbuminuria and proteinuria: Its possible role in diabetic nephropathy [Text] / S. V. McLennan [et al.] // Diabet. Med. - 1996. - Vol. 13, N 2. - P145-149 . - ISSN 0742-3071
Перевод заглавия: Снижение протеолитической активности ферментов лейкоцитов у больных диабетом с микроальбуминурией и протеинурией: возможная роль при диабетической нефропатии
Аннотация: Обследовали 57 б-ных инсулинонезависимым сахарным диабетом (ИНСД); у 15 из б-ных (1-я гр.) была норм. экскреция альбумина, у 24 б-ных (2-я гр.) была микроальбуминурия и у 18 б-ных (3-я гр.) была протеинурия. Контролем служили 21 здоровых испытуемых (ЗИ). Выделяли лейкоциты и изучали способность протеолитических ферментов разрушать матрикс мезангия. Лизаты лейкоцитов ЗИ и лизаты б-ных 1-й гр. сходно влияли на деградацию матрикса, в то время как эффект лизатов б-ных 2-й и 3-й гр. был ослаблен. Была отчетливая отрицательная корреляция между деградацией матрикса и экскрецией альбумина. Степень контроля метаболизма, возраст б-ных и величина АД не были значимыми факторами. Основными ферментами, ответственными за деградацию матрикса, были металлопротеиназы. Данные указывают, что лейкоциты б-ных ИНСД с повышенной экскрецией альбумина имеют сниженную протеолитическую способность вызывать деградацию внеклеточного матрикса. Это может играть роль в утолщении базальной мембраны клубочков и в экспансии мезангия, характерных для диабетической нефропатии. Библ. 24

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.61.23
Рубрики: САХАРНЫЙ ДИАБЕТ
НЕФРОПАТИЯ
ЛЕЙКОЦИТЫ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
БОЛЬНЫЕ

Доп.точки доступа:
McLennan, S.V.; Zilkens, R.R.; Yue, D.K.; Turtle, J.R.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска