СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ПРОЖЕЛАТИНАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 9
Показаны документы с 1 по 9

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.06-04М4.25

Human progelatinase A can be activated by matrilysin [Text] / Thomas Crabbe [et al.] // FEBS Lett. - 1994. - Vol. 345, N 1. - P14-16 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Прожелатиназа A человека может активироваться матрилизином
Аннотация: Изучали активацию прожелатиназы A другими металлопротеиназами внеклеточного матрикса, прослеживая утрату N-концевого пропептида с возрастанием скорости гидролиза синтетического субстрата. Активированный стромелизин-1 не вызывает активации, которая превышала бы результат медленного аутолиза. Инкубация в течение 8 час с активированным матрилизином ведет к активности, составляющей 64% от активности, которая развивается при инкубации с (4-аминофенилмеркури)ацетатом. Под действием матрилизина прожелатиназа A дикого типа и мутантный неактивируемый профермент утрачивают пропептид, по-видимому, независимо от аутокаталитического расщепления. Великобритания, Dep. Oncol., Celltech Research, Slough SL1 4EN. Библ. 19

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ
РОЛЬ
ПРОЖЕЛАТИНАЗА A
АКТИВАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Crabbe, Thomas; Smith, Bryan; O'Connell, James; Docherty, Andrew

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 97.02-04М2.131

Thrombin induces the activation of progelatinase A in vascular endothelial cells. Physiologic regulation of angiogenesis [Text] / Stanley Zucker [et al.] // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 40. - P23730-23738 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Тромбин индуцирует активацию прожелатиназы A в эндотелиоцитах сосудов: физиологическая регуляция ангиогенеза
Аннотация: В культуре эндотелиоцитов из пуповины человека при желатин-зимографии кондиционированной среды обнаружена прожелатиназа A 72 кД; внесение в среду 'альфа'-тромбина ведет (лишь в присутствии клеток) к образованию желатинолитических компонентов 64 и 62 кД соответственно активации прожелатиназы A. Активация отменяется избирательными ингибиторами тромбина и ингибиторами металлопротеиназ матрикса. Предобработка клеток C-концевым фрагментом нативной прожелатиназы A или ингибитором металлопротеиназы-2 также отменяет активацию. Активация тромбином происходит независимо от рецептора тромбина. США, VAMC, Northport, NY 11768. Библ. 45

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.37.13.09
Рубрики: ПРОЖЕЛАТИНАЗА A
АКТИВАЦИЯ
ТРОМБИН
ИНДУКЦИЯ
ЭНДОТЕЛИАЛЬНЫЕ КЛЕТКИ
КРОВЕНОСНЫЕ СОСУДЫ

Доп.точки доступа:
Zucker, Stanley; Conner, Cathleen; DiMassmo, Betty I.; Ende, Howard; Drews, Michelle; Seiki, Motohara; Bahou, Wadie F.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 97.05-04М1.286

Itoh, Yoshifumi.
Activation of the progelatinase A (PROMMP-2) complexed with tissue inhibitor of metalloproteinase (TIMP)-2 by a cell surface activator of human uterine cervical fibrolblasts [Text] / Yoshifumi Itoh, Sharon Binner, Hideaki Nagase // Ketsugo soshiki = Connect. Tissue. - 1995. - Vol. 27, N oct. Suppl. - P23 . - ISSN 0916-572X
Перевод заглавия: Активация прожелатиназы А (proMMP-2) в ее комплексе с тканевым ингибитором TIMP-2 металлопротеиназы активатором поверхности фибробластов из шейки матки человека
Аннотация: Культивируемые фибробласты из шейки матки человека конститутивно синтезируют и секретируют протеиназу матрикса MMP-2/желатиназу А в виде proMMP-2 в комплексе с TIMP-2. Инкубация proMMP-2 с 4-аминофенилмеркуриацетатом или с эндогенным связанным с мембранами активатором ведет к активации профермента с образованием MMP-2 67 кД. Комплекс не подвергается такой активации и подавляет активные металлопротеиназы матрикса. В составе комплекса TIMP-2 под действием 4-аминофенилмеркуриацетата утрачивает свою ингибиторную активность. США, Dep. Bioch. a. Mol. Biol., Univ. Kansas Med. Ctr, Kansas City, KS 66160-7421

ГРНТИ	34.41.15

ВИНИТИ 341.41.15.09.07
Рубрики: ПРОЖЕЛАТИНАЗА А
АКТИВАЦИЯ
КОМПЛЕКС
ИНГИБИТОР МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ
ФИБРОБЛАСТЫ
МАТКА
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Binner, Sharon; Nagase, Hideaki

РЖ ВИНИТИ 76 (BI40) 98.09-04М7.301

Expression of membrane-type 1 matrix metalloproteinase and activation of progelatinase A in human osteoarthritic cartilage [Text] / Kazushia Imai [et al.] // Amer. J. Pathol. - 1997. - Vol. 151, N 1. - P245-256 . - ISSN 0002-9440
Перевод заглавия: Экспрессия матриксной мембранозной металлопротеиназы I типа и активация прожелатиназы А в хряще человека при остеоартрозе
Аннотация: Впервые установлено, что в суставном хряще при остеоартрозе имеется выраженная экспрессия матриксной мембранозной металлопротеиназы I типа (I), коррелирующая с активацией прожелатиназы А (II), в то время как в интактном хряще экспрессия I и активация II незначительны. Фракции плазматической мембраны, выделенные из хондроцитов с экспрессией I могут активировать II. И I, и II в культуре хондроцитов стимулируются обработкой интерлейкином-I'альфа' и в меньшей мере фактором некроза опухоли-'альфа'. Т. обр. I, индуцируемый цитокинами, может играть роль в активируемой II деградации внеклеточного матрикса хряща при остеоартрозе у человека. Япония, Kanazawa Univ., Ishikawa. Библ. 74

ГРНТИ	76.03.49

ВИНИТИ 761.03.49.51.25.13
Рубрики: КОСТИ
ОСТЕОПОРОЗ
МАТРИКСНАЯ МЕМБРАНОЗНАЯ МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗА
ПРОЖЕЛАТИНАЗА А
АКТИВАЦИЯ
СУСТАВНОЙ ХРЯЩ
ИММУНОГИСТОХИМИЯ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Imai, Kazushia; Ohta, Satoru; Matsumoto, Tadami; Fujimoto, Noboru; Sato, Hiroshi; Seiki, Motoharu; Okada, Yasunori

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 01.07-04Я6.258

Higashi, Shouichi.
Reactive site-modified tissue inhibitor of metalloproteinases-2 inhibits the cell-mediated activation of progelatinase A [Text] / Shouichi Higashi, Kaoru Miyazaki // J. Biol. Chem. - 1999. - Vol. 274, N 15. - P10497-10504 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Модифицированный по реактивному центру тканевый ингибитор металлопротеиназ 2 ингибирует опосредованную клеткой активацию прожелатиназы A
Аннотация: Обработка тканевого ингибитора металлопротеиназ 2 - TIMP-2 - цианатом ведет к потере ингибиторной активности по отношению к матрилизину или желатиназе A. Потеря активности сопровождается карбамилированием 'альфа'NH[2]-группы Cys 1 в TIMP-2. При добавлении модифицированного TIMP-2 в культуральную среду клеток фибросаркомы HT1080, стимулированных конканавалином A, наблюдается частичное торможение превращения эндогенной прожелатиназы A в промежуточную форму, а превращение последней в зрелую желатиназу A тормозится полностью. Модифицированный по реактивному центру TIMP-2 предотвращает также накопление активной желатиназы A на поверхности клетки. Предполагают, что связывание модифицированного TIMP-2 гемопексин-подобным доменом желатиназы A приводит к нарушению ее ассоциации с поверхностью клетки и тем самым предотвращает аутокаталитическое превращение промежуточной формы желатиназы A в зрелую форму. Япония, Div. Cell Biol. Kihara Inst. Biol. Res. Yokohama City Univ. Yokohama. Библ. 28

ГРНТИ	34.19.21

ВИНИТИ 341.19.21.99
Рубрики: ПРОЖЕЛАТИНАЗА A
ПРОЦЕССИНГ
АКТИВАЦИЯ
МЕХАНИЗМ
ИНГИБИТОРЫ
ТКАНЕВОЙ ИНГИБИТОР МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ-2
ВЛИЯНИЕ
ИЗУЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Miyazaki, Kaoru

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 01.08-04М4.74

Human membrane type-2 matrix metalloproteinase is defective in cell-associated activation of progelatinase A [Text] / Hisashi Miyamori [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 2000. - Vol. 267, N 3. - P796-800 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Матриксная металлопротеиназа мембранного типа-2 человека является дефектной при активации прожелатиназы A, ассоциированной с клеткой
Аннотация: Трансфекция гена мыши матриксной металлопротеиназы мембранного типа-2 (MMP-MT2) в клетки COS-1 приводит к активации прожелатиназы A, а трансфекция этого гена человека не оказывает влияния. Установлено, что это связано с различиями в последовательности в области "вставки" IS2 в MMP-MT2 мыши и человека, и в частности с остатками в 183 и 185 положении. При замене этих остатков путем мутагенеза в MMP-MT2 человека на соответствующие остатки в ферменте мыши (Pro183Ser и Gln185Asp) способность активировать прожелатиназу A на поверхности клетки восстанавливается. Данные указывают на важность IS2 области для функциональной активности MMP-MT2 и свидетельствуют о том, что MMP-MT2 человека дефектна в отношении активации прожелатиназы A на поверхности клетки. Япония, Dep. Mol. Virol. Oncol. Canc. Res. Inst. Kanazawa Univ., Kanazawa. Библ. 23

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ
МАТРИКСНАЯ МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗА МЕМБРАННОГО ТИПА-2
IS-2 ИНСЕРЦИЯ
ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ АКТИВНОСТЬ
ПРОЖЕЛАТИНАЗА A
АКТИВАЦИЯ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Miyamori, Hisashi; Takino, Takahisa; Seiki, Motoharu; Sato, Hiroshi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 02.04-04М4.225

Lindstad, R. I.
A novel activation mechanism of pro-gelatinase A: Electrophoretic, kinetic and structural studies on the proteolytic activation of human pro-gelatinase A by pancreatic trypsin [Text] : abstr. 18th International Congress of Biochemistry and Molecular Biology, Birmingham, 16-20 July, 2000 / R. I. Lindstad, I. Sylte, J. -O. Winberg // Biochem. Soc. Trans. - 2000. - Vol. 28, N 5. - PA314 . - ISSN 0300-5127
Перевод заглавия: Новый механизм активации прожелатиназы A: электрофоретические, кинетические и структурные исследования протеолитической активации прожелатиназы A человека трипсином поджелудочной железы
Аннотация: Установлено, что прожелатиназа A (ПЖ) человека активируется трипсином быка. При этом из ПЖ с мол. м. 72 кД в результате отщепления пропептида образуется форма с мол. м. 62 кД. Затем образуются формы с мол. м 44 и 54 кД. Кинетические исследования показывают, что активация ПЖ трипсином протекает медленнее, чем активация аминофенилмеркурийацетатом. Удаление структурного Ca из ПЖ увеличивает скорость активации трипсином. Молекулярное моделирование, основанное на кристаллической структуре ПЖ, показывает, что удаление Ca индуцирует специфические конформационные изменения в области пропептидного домена ПЖ, что способствует ее активации. Норвегия, Dep. Biochem. Univ. Tromso, Tromso

ГРНТИ	34.39.33

ВИНИТИ 341.39.33.25
Рубрики: ПРОЖЕЛАТИНАЗА A
АКТИВАЦИЯ ТРИПСИНОМ
КИНЕТИЧЕСКОЕ ИЗУЧЕНИЕ
СТРУКТУРНЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ

Доп.точки доступа:
Sylte, I.; Winberg, J.-O.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 92.09-04Я6.220

Howard, E. W.
Intracellular assembly of 72 kDa progelatinase: TIMP-2 complexes [Text] : [Abstr.] 31st Annu. Meet. Amer. Soc. Cell Biol., Boston, Mass., 8-12 Dec., 1991 / E. W. Howard, E. C. Bullen, M. J. Banda // J. Cell Biol. - 1991. - Vol. 115, N 3. - P137 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Внутриклеточная сборка комплекса прожелатиназы-72 кД с тканевым ингибитором металлопротеиназы 2
Аннотация: Исследовали комплексы прожелатиназы с эндогенными тканевыми ингибиторами металлопротеиназ: TIMP-2 и TIMP-1. В кондиционированной клет. среде прожелатиназа-72 кД обнаружена в виде эквимолярного комплекса с TIMP-2. Инкубация этого комплекса с ртуть-органическими соединениями приводит к появлению активной желатиназы, к-рая остается связанной с TIMP-2. При отделении TIMP-2 из комплекса происходила аутоактивация прожелатиназы-72 кД с образованием нескольких фрагментов, включая 2 активных - 62 кД и 43 кД. Один фрагмент является интактным С-концом, к-рый не обладает протеолитической активностью, но связывает TIMP-2; этот связывающий участок назван стабилизационным доменом. Фрагмент-43 кД содержит активный центр и не содержит стабилизационного домена. TIMP-I и TIMP-2 связывают и инактивируют фрагмент-43 кД. Связывание активного центра ингибируется 1,10-фенантролином, тогда как связывание со стабилизационным участком происходит как в присутствии, так и в отсутствие 1,10-фенантролина. При иммунопреципитации лизатов из радиомеченных Кл прожелатиназа-72 кД копреципитирует с TIMP-2. Предполагают, что сборка комплекса прожелатиназа-72 кД - TIMP-2 осуществляется внутриклеточно до секреции. Анти-TIMP-1 не осаждает внутриклет. прожелатиназу-72 кД. США, Lab. of Radiobiol. and Environ. Health, UCSF, San Francisco, CA 94143-0750.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.13
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ПРОЖЕЛАТИНАЗА-72 КД
ОБРАЗОВАНИЕ КОМПЛЕКСА С ИНГИБИТОРОМ
ТКАНЕВЫЙ ИНГИБИТОР МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ 2
ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ ФРАГМЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Bullen, E.C.; Banda, M.J.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 94.05-04К1.176

Выявление и изучение прожелатиназы с молекулярной массой 72 кД - коллагеназы типа IV (MMP-2) в нормальной сыворотке человека [Text] / Noboru Fujimoto [et al.] // Ketsugo soshiki = Connect. Tissue. - 1993. - Vol. 25, N 1. - С. 31 . - ISSN 0916-5720

ГРНТИ	34.43.35

ВИНИТИ 341.43.35.19 + 343.43.35.19
Рубрики: ФЕРМЕНТНАЯ СИСТЕМА
ПРОЖЕЛАТИНАЗА
КОЛЛАГЕНАЗА ТИПА IV
СЫВОРОТКА
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Fujimoto, Noboru; Mouri, Nobuko; Sakai, Tomoe; Hideaki, Thoukai; Ohuchi, Eiko; Iwata, Kazushi; Okada, Yasunori; Hayakawa, Taro

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска