СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=НУКЛЕОПРОТЕИДНЫЕ КОМПЛЕКСЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 7
Показаны документы с 1 по 7

Патент 2110267 Российская Федерация, МКИ A61K 35/12.

Способ получения нуклеопротеидных комплексов из эмбрионов птиц, обладающих иммунотропной и радиопротективной активностю [Текст] / В. И. Масычева [и др.] ; Гос. науч. центр вирусол. и биотехнол. "Вектор". - № 95111312/14 ; Заявл. 30.06.1995 ; Опубл. 10.05.1998
Аннотация: Патентуется способ получения нуклеопротеидных комплексов из эмбрионов птиц, обладающих иммунотропной и радиопротективной активностью, к-рый включает отмывание и гомогенизацию эмбрионов птиц в 0,15 М NaCl, центрифугирование на холоду и очистку на полиамидных полых волокнах с верхними пределами селективности 50 и 5 кД

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.77.11
Рубрики: ЛЕКАРСТВЕННЫЕ СРЕДСТВА
ИММУНОТРОПНАЯ АКТИВНОСТЬ
РАДИОПРОТЕКТИВНАЯ АКТИВНОСТЬ
НУКЛЕОПРОТЕИДНЫЕ КОМПЛЕКСЫ
ПОЛУЧЕНИЕ
ЭМБРИОНЫ ПТИЦ

Доп.точки доступа:
Масычева, В.И.; Хомов, В.В.; Сизов, А.А.; Разворотнев, В.А.; Фадина, В.А.; Гос. науч. центр вирусол. и биотехнол. "Вектор"
Свободных экз. нет

ГРНТИ	34.45.15

ВИНИТИ 341.45.15.07
Рубрики: ЛЕКАРСТВЕННЫЕ СРЕДСТВА
ИММУНОТРОПНАЯ АКТИВНОСТЬ
РАДИОПРОТЕКТИВНАЯ АКТИВНОСТЬ
НУКЛЕОПРОТЕИДНЫЕ КОМПЛЕКСЫ
ПОЛУЧЕНИЕ
ЭМБРИОНЫ ПТИЦ

Доп.точки доступа:
Масычева, В.И.; Хомов, В.В.; Сизов, А.А.; Разворотнев, В.А.; Фадина, В.А.; Гос. науч. центр вирусол. и биотехнол. "Вектор"
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 02.12-04Б1.35К

Козловский, С. В.
Контроль трансляции РНК нуклеопротеидных комплексов, участвующих в межклеточной транслокации вирусного генома [Текст] / С. В. Козловский. - М. : МГУ, 2000. - 20 с. : 8 ил., 1 табл.
Аннотация: Методом иммуноэлектронной микроскопии показано, что молекулы ТБ1 Х-вируса картофеля (ХВК) взаимодействуют селективно с одним из концов нитевидной частицы ХВК (предположительно соответствующим 5'-концу РНК). Взаимодействие ТБ1 ХВК с вирионами in vitro сопровождается конверсией РНК ХВК в полностью транслируемую форму; при этом эффективность трансляции инкапсидированной РНК ХВК зависит от молярного соотношения ХВК:ТБ1 и максимальна при соотношении 1:100. Результаты опытов по трансляции вирионной РНК ХВК при низких молярных соотношениях вирус: ТБ1 и в течение разного времени свидетельствует о том, что: (i) взаимодействие ТБ1 с ХВК является обратимым; (ii) некий компонент ББС участвует в трансляционной активации ХВК молекулами ТБ1. Альтернативным методом трансляционной активации инкапсидированной РНК ХВК является фосфорилирование БО ХВК. Продемонстрировано, что фосфорилирование БО ХВК влияет на антигенные свойства белка, по-видимому, вследствие происходящих в молекулах БО конформационных изменений. Установлено, что фосфорилирование транспортного белка вируса табачной мозаики делает ТБ ВТМ неспособным подавлять трансляцию in vitro, несмотря на сохранение у фосфорилированного белка РНК-связывающей активности

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.07
Рубрики: ВИРУСНЫЙ ГЕНОМ
МЕЖКЛЕТОЧНАЯ ТРАНСЛОКАЦИЯ
НУКЛЕОПРОТЕИДНЫЕ КОМПЛЕКСЫ
КОНТРОЛЬ ТРАНСЛЯЦИИ
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 04.09-04Я6.242

Хомутов, Г. Б.
О возможной роли ионов железа в изменениях состава комплексов ДНК и их магнитных свойств в процессах клеточного цикла [Текст] / Г. Б. Хомутов // Биофизика. - 2004. - Т. 49, N 1. - С. 140-144 . - ISSN 0006-3029
Аннотация: Сформулирована гипотеза о возможной роли ионов железа в изменениях состава нуклеопротеидных комплексов ДНК и их магнитных свойств на определенных стадиях клеточного цикла. Основным положением гипотезы является представление о том, что ионы железа обеспечивают изменение состава комплексов, образуемых фосфатными группами ДНК, эффективно замещая катионные аминогруппы органических лигандов в таких комплексах по конкурентному механизму замены лигандов. Затем ионы железа могут быть удалены из комплексов с ДНК путем изменения заряда связанных с ДНК ионов железа в ходе окислительно-восстановительных реакций и их перехода в мобильные комплексы, или путем образования и последующего удаления слабозаряженных магнитных наночастиц оксидов железа. Такие магнитные наночастицы могут обусловливать магнитные эффекты в клетках, например, широкие линии сигнала ЭПР, характерные для ферромагнитных систем, открытые Л. А. Блюменфельдом с сотрудниками в препаратах ДНК и в клеточных культурах на начальных стадиях деления клеток. Россия, МГУ, Москва. Библ. 20

ГРНТИ	34.19.23

ВИНИТИ 341.19.23.09
Рубрики: ЖЕЛЕЗО
ИОНЫ
ДНК
НУКЛЕОПРОТЕИДНЫЕ КОМПЛЕКСЫ
МАГНИТНЫЕ СВОЙСТВА
КЛЕТОЧНЫЙ ЦИКЛ
ГИПОТЕЗЫ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.05-04Б2.201

The deoxyribonucleoprotein complex from the archaebacterium Methanosarcina barkeri: Characterization and ultrastructural localization of the chromosomal protein MC1 [Text] / Marlene Imbert [et al.] // Can. J. Microbiol. - 1988. - Vol. 34, N 8. - P931-937 . - ISSN 0008-4166
Перевод заглавия: Дезоксирубионуклеопротеидный комплекс из архебактерии Methanosarcina barkeri: характеристика и ультраструктурная организация хромосомального белка MC1
Аннотация: Хромосомальный белок 1 метаногенов (МС1) является основным белковым компонентом нуклеопротеидного комплекса M. barkeri. Белок МС1 состоит из 93 аминокислотных остатков (М[r] 10757) и имеет последовательность, негомологичную ни одной из известных последовательностей прокариотических или эукариотических хромосомальных белков. С использованием иммуноцитохимических методов исследована локализация ДНК и белка МС1 в Кл M. barkeri. Показано, что МС1 располагается в обогащенных ДНК областях Кл, что подтверждает полученные ранее данные о связи этого белка с ДНК in vivo. В дезоксирибонуклеопротеидном комплексе M. barkeri на долю МС1 приходится 90% от общего белка, причем весовое соотношение между МС1 и ДНК составляет 0,11. В результате обработки нуклеазами и микроскопических наблюдений не удалось выявить повторяющихся структурных единиц МС1, что позволяет предположить неравномерное расположение МС1 вдоль ДНК. На основании полученных данных сделан вывод, что организация хроматина M. barkeri ближе к соотв. хар-кам эубактерий и архебактерии Sulfolobus solfafaricus, чем эукариот. Библ. 21. Франция, Centre Nat. de la recherche scien fifique, Inst. de recherches sur le cancer, 59045 Lille.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.17.11
Рубрики: БЕЛКИ
ХРОМОСОМАЛЬНЫЕ БЕЛКИ MC1
НУКЛЕОПРОТЕИДНЫЕ КОМПЛЕКСЫ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ХРОМАТИН
METHANOSARCINA BARKERI (BACT.)
АРХЕБАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Imbert, Marlene; Laine, Bernard; Prensier, Gerard; Touzel, Jean-Pierre; Sautiere, Pierre

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 93.01-04Б1.113

Rabkin, S. D.
Herpes simplex virus UL9 nucleoprotein complexes [Text] / S. D. Rabkin // J. Cell. Biochem. - 1992. - Suppl. 16В. - P60 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Нуклеопротеидные комплексы UL9 вируса простого герпеса
Аннотация: Ген UL 9 HSV необходим для репликации вируса и кодирует белок, специфически связывающийся с последовательностью ориджина вирусной ДНК. Белок UL 9 участвует в сборке нуклеопротеидного комплекса в участке ориджина (ORIS). ORIS содержит 2 сайта связывания для UL 9, I и II, окружая АТ-обогащенный участок. Рекомбинантный белок UL 9, очищенный из бакуловирусной системы, образует специф. комплекс по участку ORIS, видимый в ЭМ. Белок UL 9 покрывает участок в 120 п. н. в ориджине. После образования комплекса общая длина м-лы ДНК уменьшается, что предполагает конденсацию ДНК под действием белка. Выявлены также межмолекул. комплексы между двумя м-лами ДНК со связанным UL 9, причем связь в этом случае осуществляется по участку связывания белка.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС ПРОСТОГО ГЕРПЕСА
ДНК
БЕЛОК
НУКЛЕОПРОТЕИДНЫЕ КОМПЛЕКСЫ
СТРУКТУРА
СВОЙСТВА

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 93.06-04Б1.145

Niller, Hans Helmut.
Formation of several specific nucleoprotein complexes on the human cytomegalovirus immediate early enhancer [Text] / Hans Helmut Niller, Lothar Hennighausen // Nucl. Acids Res. - 1991. - Vol. 19, N 13. - P3715-3721 . - ISSN 0305-1048
Перевод заглавия: Образование нескольких специфических нуклеопротеидных комплексов на предраннем энхансере цитомегаловируса человека
Аннотация: Основной предранний энхансер HCMV состоит из уникальных и повторяющихся последовательностей, к-рые взаимодействуют с различными ядерными белками, формируя крупный нуклеопротеидный комплекс. Исследовали связывание этих белков с указанным энхансером в В-Кл и Кл HeLa. В В-Кл имеется преимущественно связывание с 18-членным повтором. Выявлено несколько групп связывающихся белков, к-рые классифицированы по местам связывания. Показано, что белки, связывающиеся с 17членным повтором, способны также связываться с классич. NF 1 сайтом. Выявлено также несколько новых сайтов связывания. Присутствие перекрывающихся сайтов связывания вместе с различиями в связывании с 18-членным повтором в двух клеточных линиях, позволяет предполагать, что предранний промотор имеет несколько возможностей для формирования нуклеопротеидных комплексов. США, NIDDKD, Bethesda, MD 20892. Библ. 32.

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ЦИТОМЕГАЛОВИРУС ЧЕЛОВЕКА
ГЕНОМ
ЭНХАНСЕРЫ ПРЕДРАННИЕ
НУКЛЕОПРОТЕИДНЫЕ КОМПЛЕКСЫ
ОБРАЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Hennighausen, Lothar

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска