СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=НИТРОГЕНАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 532
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.01-04Б2.039

Gogotov, I. N.
Nanural electron donors for nitrogenase in phototrophic bacteria [Text] / I. N. Gogotov, A. F. Yakunin, P. C. Hallenbeck // 8th Int. Symp. Phototrophic Prokaryotes, Urbino, Sept. 10-15, 1994. - S. l., 1994. - P53
Перевод заглавия: Естественные доноры электронов для нитрогеназы у фототрофных бактерий
Аннотация: У цианобактерий Anabaena variabilis, Anabaena sphaerica и пурпурной несерной бактерии Rhodobacter capsulatus очищены и охарактеризованы 3 ферродоксина (Фд) и один флаводоксин. Два Фд, выделенных из азотфиксирующих клеток цианобактерии (Фд I и Фд II), относятся к растительному типу, а третий (Фд III) соответствует по молекулярным св-вам бактериальному типу. Как и Фд II, Фд III инактивируется O[2] и обеспечивает более высокую скорость C[2]H[2]-редукции у нитрогеназы R. capsulatus. Фд II является наиболее активным донором электронов для НАДФ-редуктазы. Используя антитела к Фд III из клеток A. variabilis, удалось показать присутствие белков с такими же св-вами в клетках A. sphaerica. Помимо Фд, клетки A. sphaerica, выросшие в условиях достаточного содержания Fe, содержат флаводоксин. Флаводоксин A. sphaerica активно осуществляет перенос электронов на нитрогеназу R. capsulatus, клостридиальную дегидрогеназу и НАДФ-редуктазу A. sphaerica. Флаводоксин, выделенный из лимитированных по азоту клеток R. capsulata, способен эффективно восстанавливать нитрогеназу в освещаемой хлоропластной системе. Россия, Ин-т почвоведения и фотосинтеза РАН, Пущино.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.09 + 341.27.17.09.09.17
Рубрики: ANABAENA VARIABILIS (BACT.)
ANABAENA SPHAERICA (BACT.)
RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)
НИТРОГЕНАЗА
ПЕРЕНОС ЭЛЕКТРОНОВ
ДОНОРЫ ЭЛЕКТРОНОВ
ФЕРРЕДОКСИНЫ
ФЛАВОДОКСИН

Доп.точки доступа:
Yakunin, A.F.; Hallenbeck, P.C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.01-04Б2.070

Спектры кругового дихроизма и термодинамические свойства железосодержащего белка нитрогеназы из Alcaligenes faecalis, выращенного на N[2] и NH[4]{+} [Text] / Wei-Li Hai [et al.] // Zhiwu shengli xuebao = Acta phytophysiol. sin. - 1994. - Vol. 20, N 1. - С. 1-7 . - ISSN 0257-4829
Аннотация: В работе использовали очищенные белки, содержащие Fe (Af2 и Af*2), входящие в нитрогеназу клеток Alcaligenes faecalis шт. А1501, выращенных в присутствии N[2] и NH[4]{+}. Удельная активность Af2 равнялась 1540 нмолей C[2]H[4], образовавшихся на 1 мг белка в 1 мин. Af*2 не проявлял активности. Круговой дихроизм (КД) и магнитный КД (МКД) измеряли в окисленном и восстановленном состоянии. Af2 и Af*2 отличались по своим спектрам КД, особенно в окисленном состоянии. МКД-спектры Af2 и Af*2 полностью отличались при восстановленном состоянии этих молекул, но совпадали при нахождении молекул в окисленном состоянии. Связывание MgАТФ с белками Аf2 и Af*2 исследовали с помощью изотермного калориметра. Показали, что р-ция взаимодействия Af2*MgАТФ и Af*2*MgАТФ с Af1 и Af*1, соответственно, эндотермич. и экзотермич. р-ции соответственно. Подтверждаются различия в строении молекул Af2 и Af*2. КНР, Inst. for Applic. of Atomic Energy, CAAS, Beijing 100094. Библ. 14.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: БЕЛКИ
ЖЕЛЕЗОСОДЕРЖАЩИЕ БЕЛКИ
КРУГОВОЙ ДИХРОИЗМ
НИТРОГЕНАЗА
ALCALIGENES FAECALIS (BACT.)
ШТАММ А1501

Доп.точки доступа:
Hai, Wei-Li; Song, Wei; You, Chong-Biao; Li, Zhong; Wang, Wen-Qing

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.01-04Б2.071

Attridge, E. M.
Growth and nitrogenase activity of Anabaena variabilis and Anabaena cylindrica in response to molybdenum and vanadium [Text] / E. M. Attridge, P. Rowell, R. Parsons // 8th Int. Symp. Phototrophic Prokaryotes, Urbino, Sept. 10-15, 1994. - S. l., 1995. - P53
Перевод заглавия: Рост и активность нитрогеназы Anabaena variabilis и Anabaena cylindrica в ответ на молибден и ванадий
Аннотация: Известно, что азотфиксирующие микроорганизмы, в т. ч., цианобактерии, могут иметь 3 типа нитрогеназы: Мо-содержащую, V-содержащую и нитрогеназу 3, к-рая не содержит в молекуле ни Мо, ни V. Проведен сравнительный анализ нитрогеназных систем A. variabilis ATCC 29413 и A. cylindrica. Обнаружено, что A. variabilis содержит Мо- и V-нитрогеназы, но не содержит нитрогеназы 3, а A. cylindrica, видимо, содержит только Мо-нитрогеназу. Удаление из питательной среды Мо и V ведет к ингибированию роста и сильному лимитированию по азоту. При добавлении к таким культурам Мо или V активность нитрогеназы меняется, причем характер изменения соответствует быстрому включению одного из металлов в полипептиды V-нитрогеназы с последующим медленным синтезом Мо-нитрогеназы. Исследовано также влияние конц-ий N[2], O[2] и СО[2] на рост и активность нитрогеназы указанных цианобактерий в присутствии Мо и V. Великобритания, Dept. Biological Sci., Univ. of Dundee, Dundee, United Kingdom. DD1 4HN.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15 + 341.27.17.09.09.17,341.27.17.09.07.07.09
Рубрики: ANABAENA VARIABILIS (BACT.)
ШТАММ АТСС 29413
ANABAENA CYLINDRICA (BACT.)
НИТРОГЕНАЗА
ТРИ ТИПА
АКТИВНОСТЬ
МОЛИБДЕН
ВАНАДИЙ
ВЛИЯНИЕ

Доп.точки доступа:
Rowell, P.; Parsons, R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.01-04Б2.072

Regulation of nitrogenase by ADP-ribosylation in R. rubrum [Text] / Paul W. Ludden [et al.] // 8th Int. Symp. Phototrophic Prokaryotes, Urbino, Sept. 10-15, 1994. - S. l., 1995. - P54
Перевод заглавия: Регуляция нитрогеназы с помощью АДФрибозилирования у R. rubrum
Аннотация: Активность нитрогеназы у пурпурной несерной бактерии Rhodospirillum rubrum регулируется путем обратимого АДФ-рибозилирования аргинина-101 в молекуле белка фермента редуктазы динитрогеназы. Рез-ты исследования регуляции нитрогеназы при сверхэкспрессии ферментов, осуществляющих р-цию АДФ-рибозилирования и отщепления АФ-рибозы позволяют предполагать существование разветвленного сигнального пути. Показано также, что фермент, осуществляющий р-цию АДФрибозилирования, является Mn-содержащим ферментом, обладающим пероксидазной активностью. Возможно, в его молекулу, как в молекулы Mn-пероксидазы и енолазы, входит двухъядерный Mn-содержащий кластер. США, Dept. of Biochem. and Bacteriol, Univ. of Wisconsin, Madison, WI, 53706.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15 + 341.27.17.09.09.17,341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: RHODOSPIRILLUM RUBRUM (BACT.)
НЕСЕРНЫЕ ПУРПУРНЫЕ БАКТЕРИИ
НИТРОГЕНАЗА
АКТИВНОСТЬ
РЕГУЛЯЦИЯ
АДФ-РИБОЗИЛИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Ludden, Paul W.; Roberts, Gary; Grunwald, Sandy; Lies, Doug; Nielsen, Gary

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.01-04Б2.163

Kurdu, B. S.
Physiological studies of a typical strain of Azospirillum brasilense from sorghum roots [Text] / B. S. Kurdu // Indian J. Exp. Biol. - 1992. - Vol. 30, N 12. - P1188-1192 . - ISSN 0019-5189
Перевод заглавия: Физиологические исследования типичного штамма Azospirillum brasilense с корней сорго
Аннотация: Изолят бактерий 12S, классифицированный как Azospirillum brasilense, был выделен из полевых образцов корней сорго сорт HS-136 на стадии кущения. Штамм отличался очень медленным ростом, скорость к-рого не увеличивалась даже при добавлении источников азота. Флокуляция наступала в течение 24 ч роста как в условиях перемешивания, так и без него. Штамм обладает очень активными нитрогеназой и гидрогеназой, действующими даже в аэробных условиях. Использование водорода клетками штамма происходило в присутствии источников углерода и азота. Наблюдался хемолитотрофный рост клеток, однако, нарастание клеточной массы было очень низким. Индия, Dep. of Microb. Harayama Agric. Univ., Hisar 125004. Библ. 15.

ГРНТИ	34.27.23

ВИНИТИ 341.27.23.11
Рубрики: AZOSPIRILLUM BRASILENSE (BACT.)
ШТАММ 12S
ВЫДЕЛЕНИЕ ИЗ КОРНЕЙ СОРГО
ХАРАКТЕРИСТИКА
НИТРОГЕНАЗА
ГИДРОГЕНАЗА

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.02-04Б2.104

Klipp, Werner.
Molybdenum and alternative nitrogenases in Rhodobacter capsulatus: transcriptional regulation by molybdenum [Text] / Werner Klipp, Sieglinde Angermuller, Kerstin Schuddekopf // 8th Int. 1994 Пшототропшиц Прокарыотес Урвино, Септ. 10-15, 194. - S. l., 1994. - P64
Перевод заглавия: Молибден и альтернативные нитрогеназы у Rhodobacter capsulatus: регуляция молибденом на уровне транскрипции
Аннотация: Пурпурная несерная бактерия Rhodobacter capsulatus образует 2 генетически различные нитрогеназные системы: нитрогеназы, содержащая молибден (Nif) и альтернативная нитрогеназа, не содержащая металлов (Anf). Идентифицированы 36 генов, ответственных за синтез и регуляцию Мо-нитрогеназы, и лишь 2 структурных гена, кодирующих альтернативную нитрогеназу. Экспрессия генов обеих нитрогеназ отрицательно регулируется фиксированным азотом. Кроме того синтез альтернативной нитрогеназы репрессируется следовыми количествами Mo. Обсуждаются механизмы регуляции нитрогеназы R. capsulatus. Германия, Lehrstuhl fur Genetik, Univ. Bielefeld, D-33501 Bielefeld.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15 + 341.27.17.09.09.17
Рубрики: RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)
НИТРОГЕНАЗА
АЛЬТЕРНАТИВНЫЕ НИТРОГЕНАЗЫ
МОЛИБДЕНСОДЕРЖАЩАЯ НИТРОГЕНАЗА
НЕ СОДЕРЖАЩАЯ МОЛИБДЕН НИТРОГЕНАЗА
СИНТЕЗ
РЕГУЛЯЦИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ МОЛИБДЕНОМ
ГЕНЫ
ГЕНЫ НИТРОГЕНАЗ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ

Доп.точки доступа:
Angermuller, Sieglinde; Schuddekopf, Kerstin

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.05-04В2.024

Singh, Surendra.
Short-term nitrate inhibition of nitrogenase activity in the cultured cyanobiont Nostoc ANTH [Text] / Surendra Singh // Proc. Indian Nat. Sci. Acad. B. - 1993. - Vol. 59, N 6. - P617-622 . - ISSN 0073-6600
Перевод заглавия: Кратковременное ингибирование нитратами нитрогеназной активности в культуре ценобионта Nostoc ANTH
Аннотация: Из гаметофита Anthoceros punctatus изолирован ценобионт Nostoc ANTH, рост к-рого в культуре поддерживался на безазотистой среде BG-11. У ценобионта изучали кратковременное действие нитратов на нитрогеназную активность (НА). Высокие уровни НА и поглощения нитратов отмечены, когда ценобионт рос на элементарном азоте в качестве единственного источника азота. Нитраты подавляли НА после 1-ч лаг-периода. Ингибирование ассимиляции аммония 'альфа'-метионин-DL-сульфоксимином (MSX), ингибитором глутаминсинтетазы, смягчало подавляющее действие нитратов на НА без ухудшения способности клеток поглощать нитраты. Это указывает, что действие нитратов на НА не прямое, и что ассимиляция аммония как результата восстановления нитратов вызывает репрессию НА. Обработанные MSX клетки обнаружили одновременное поглощение нитратов и наличие НА. Эти же клетки также образовывали аммоний одновременно и из нитратов, и из молекулярного азота. Индия, Dep. of Biochemistry, North-Eastern Hill Univ., Shillong 793 014. Табл. 1. Библ. 19.

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.15.19
Рубрики: CYANOPHYTA (ALGAE)
NOSTOC (ALGAE)
НИТРОГЕНАЗА
АКТИВНОСТЬ
НИТРАТЫ
ИНГИБИРОВАНИЕ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.05-04Б2.096

Влияние марганца на реконструкцию частично дефектного по металлокластеру молибденово-железного белка нитрогеназы [Text] / Ju-fu Huang [et al.] // Zhiwu xuebao=Acta bot. sin. - 1994. - Vol. 36, N 6. - С. 411-417 . - ISSN 0577-7496
Аннотация: В результате обработки MoFe-белка нитрогеназы из Azotobacter vinelandii о-фенантролином и О[2] получен неактивный MoFe-белок, частично дефектный по Р-кластеру и FeMo-кофактору. После инкубации неактивного белка в р-ре, содержащем KMnO[4], ферригомоцитрат, Na[2]S и дитиотреитол, получен реконструированный белок. Спектр поглощения, активности по восстановлению C[2]H[2], Н{+} и N[2] у такого белка были аналогичны таковым у восстановленного MoFe-белка. Однако 'альфа'-цепь и спектр кругового дихроизма при 380-550 нм и при 620-670 нм у реконструированного белка отличались от таковых у восстановленного MoFe-белка. Эти результаты показывают, что реконструированный белок м. б. составлен из MnFe-белка, полученного в результате реконструкции дефектного белка в Mn-содержащем р-ре, и MoFe-белка, в к-ром интактные кластеры сохранились после обработки о-фенантролином и О[2]. Возможно, что MnFe-белок и MoFe-белок аналогичны по способности фиксировать N[2], но различаются по структуре. КНР, Inst. of Botany, Academia Sinica, Beijing 100044. Библ. 11.

ГРНТИ	34.27.19

ВИНИТИ 341.27.19.13.07
Рубрики: AZOTOBACTER VINELANDII (BACT.)
НИТРОГЕНАЗА
БЕЛОК*MOFE-
РЕКОНСТРУИРОВАННЫЙ БЕЛОК
СВОЙСТВА
МАРГАНЕЦ
БЕЛОК*MNFE
ДЕФЕКТНЫЙ БЕЛОК
РЕКОНСТРУКЦИЯ

Доп.точки доступа:
Huang, Ju-fu; Wang, Zhi-ping; Luo, Ai-ling; Zhong, Ze-pu; Li, Jia-ge

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.06-04Б2.033

The marine non-heterocystous cyanobacterium Trichodesmium: spatial expression of nitrogenase [Text] / B. Bergman [et al.] // 8th Int. Symp. Phototrophic Prokaryotes, Urbino, Sept. 10-15, 1994. - S. l., 1994. - P64
Перевод заглавия: Морская безгетероцистная цианобактерия Trichodesmium: пространственная экспрессия нитрогеназы
Аннотация: Образующие пятна цветения планктонные нитчатые безгетероцистные цианобактерии р. Trichodesmium широко распространены в мировом океане и, вероятно, являются в нем доминирующими азотфиксирующими цианофитами. Обычно они образуют красно-коричневые колонии, состоящие из сотен более или менее параллельно расположенных нитей. Особенностью Trichodesmium является способность к фиксации N[2], к-рая осуществляется ими в дневное время и в присутствии O[2] (даже в условиях его насыщения), но не связана с дифференциацией гетероцист. Показано, что нити Trichodesmium синтезируют нитрогеназу в больших кол-вах, при этом нитрогеназная активность обнаруживается в ограниченном числе клеток или нитей. Клетки, содержащие нитрогеназу, несколько отличаются от остальных (вегетативных) клеток: они компактнее (поскольку не содержат газовых вакуолей), и короче, вместе с тем у них нет многослойной оболочки, характерной для гетероцист. Кроме того, в таких клетках обнаружены пигменты фотосинтеза и карбоксисомы, а также высокое содержание цитохромоксидазы, к-рая, возможно, участвует в защите нитрогеназы от O[2]. Швеция, Dep. of Bot., Stockholm Univ., S-106 91 Stockholm. Библ. 4.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.09.17
Рубрики: ЦИАНОБАКТЕРИИ
TRICHODESMIUM (BACT.)
МОРСКАЯ БАКТЕРИЯ
ГЕТЕРОЦИСТЫ
ОТСУТСТВИЕ
НИТРОГЕНАЗА
АКТИВНОСТЬ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
АЗОТФИКСАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Bergman, B.; Janson, S.; Fredrikoson, C.; Stroga, G.

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.08-04В3.114

Castillo, Leonor Diaz.
The role of oxygen in the regulation of nitrogenase activity in drought-stressed soybean nodules [Text] / Leonor Diaz Castillo, Stephen Hunt, David B. Layzell // Plant Physiol. - 1994. - Vol. 106, N 3. - P949- 955 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Роль кислорода в регуляции нитрогеназной активности в подвергшихся [воздействию] водного стресса корневых клубеньках сои
Аннотация: Исследовали механизм ингибирования нитрогеназы (НГ) в клубеньках подвергшихся воздействию засухи растений сои при сопоставлении сходства и различий водного стресса (ВС) с др. ингибиторными обработками (декапитацией), вызывающими ограничение О[2]-метаболизма в клубеньках. Все обработки, включая декапитацию, мягкий, средний и жесткий ВС вызывали снижение уровня активности НГ, к-рое коррелировало с более отрицательными значениями водного потенциала клубеньков. Повышение конц-ии ризосферного О[2] стимулировало активность НГ намного сильнее у декапитированных растений, чем у подвергшихся воздействию ВС. Заключено, что ВС отличается от др. ингибиторных обработок вызывает в меньшей степени снижение проницаемости тканей клубеньков и ограничение их метаболизма по О[2], но в большей степени - снижение уровня дыхания клубеньков и активность НС. Изменения в проницаемости клубеньков в условиях стресса могут вызывать реакцию повышения конц-ии О[2] в инфицированных клетках клубеньков, к-рая может проявляться на фоне снижения уровня дыхания клубеньков. Канада, Dept. Biol., Queen's Univ., Kingston, Ontario, Canada K7L 3N6. Библ. 23.

ГРНТИ	34.31.21

ВИНИТИ 341.31.21.21
Рубрики: ВОДНЫЙ СТРЕСС
ВЛИЯНИЕ
КОРНЕВЫЕ КЛУБЕНЬКИ
СОЯ
КИСЛОРОД
НИТРОГЕНАЗА
ДЫХАНИЕ

Доп.точки доступа:
Hunt, Stephen; Layzell, David B.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.08-04В3.120

Bar, Etan.
Effect of light and oxygen on nitrogenase activity and dinitrogenase reductase (Fe-protein) content in Azolla-Anabaena association [Text] / Etan Bar, Elisha Tel-Or // J. Plant Physiol. - 1994. - Vol. 144, N 4-5. - P438-443 . - ISSN 0176-1617
Перевод заглавия: Влияние света и кислорода на нитрогеназную активность и содержание (Fe-белка) динитрогеназоредуктазы в ассоциации Azolla-Anabaena
Аннотация: Фиксация N у Azolla регулируется светом in vivo и in vitro. После продолжительного выдерживания в темноте освещение Azolla приводит к постепенному восстановлению нитрогеназы до макс. уровня активности через 3 ч, не коррелируя с фотосинтезом или содержанием растворимых сахаров. Обнаружены 2 типа реагирующих с Fe-белковыми антителами полипептидов: с мол. м. 30 и 36 кД. Содержание полипептида-30 не изменялось при переводе Azolla на 18 ч в темноту, тогда как полипептид-36 в этих условиях полностью исчезал, и появлялся вновь через 10-30 мин. после возобновления освещения. Нитрогеназа Anabaena проявляла активность только в присутствии заметных кол-в полипептида-36. Вещение Azolla светом высокой интенсивности после короткого темнового периода вызывает ингибирование нитрогеназной активности и уменьшение содержания полипептида-36. Нитрогеназа инактивировалась при высоких конц-иях О[2] только в темноте, а на свету этого не происходило, и содержание Fe-содержащего 36-полипептида сохранялось на прежнем уровне. Израиль, The Inst. for Applied Res., Ben-Gurion Univ. of the Negev, Beer-Sheva 84110. Библ. 25.

ГРНТИ	34.31.21

ВИНИТИ 341.31.21.21
Рубрики: АЗОТФИКСАЦИЯ
AZOLLA-ANABAENA
СИМБИОЗ
НИТРОГЕНАЗА
ДИНИТРОГЕНАЗОРЕДУКТАЗА
СВЕТ
КИСЛОРОД

Доп.точки доступа:
Tel-Or, Elisha

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.85

The FeSII protein of Azotobacter vinelandii is not essential for aerobic nitrogen fixation, but confers significant protection to oxygen-mediated inactivation of nitrogenase in vitro and in vivo [Text] / Farhad Moshiri [et al.] // Mol. Microbiol. - 1994. - Vol. 14, N 1. - P101-114 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Белок FeSII Azotobacter vinelandii не является существенным для аэробной фиксации азота, но оказывает значительную защиту от медиированной кислородом инактивации нитрогеназы in vitro и in vivo
Аннотация: Изучали роль FeSII белка в физиологии клеток дикого типа и мутантов, имеющих делеции в структурном гене FeSII белка, A.vinelandii при аэробной фиксации N. Клонировали и охарактеризовали структурный ген белка FeSII A. vinelandii (локус fesII). С помощью гибридизации по Саузерну не обнаружили fesII-подобных генов у ряда хорошо изученных азотофиксирующих бактерий за исключением A.chroococcum. Показано, что локус fesII транскрибируется как при фиксации N, так и без фиксации, хотя содержание транскрипта в 2,5 раза выше при фиксации N. Получены мутанты, не имеющие FeSII белка. Эти мутанты не отличались от дикого типа по способности расти на различных субстратах. Показано, что активность нитрогеназы более чувствительна к инактивации O[2] у мутантов, чем у клеток дикого типа. Однако, после обработки нитрогеназного комплекса 250 мМ NaCl обнаружена одинаковая чувствительность к инактивации O[2] у мутантов и дикого типа. В условиях "энергетического голода" MoFe- и Fe-белки нитрогеназы деградируют in vivo быстрее у мутантов, чем у клеток дикого типа. Заключают, что FeSII белок играет существенную роль в защите от кислородной инактивации и в стабилизации белков нитрогеназы в условиях in vivo и in vitro. США, Dept Biol. and the McCollum-Pratt Inst., Johns Hopkins Univ., Baltimore, Maryland 21218. Библ. 35

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.09.17
Рубрики: БЕЛОК FESII
РОЛЬ
АЗОТФИКСАЦИЯ
НИТРОГЕНАЗА
ИНАКТИВАЦИЯ
AZOTOBACTER VINELANDII

Доп.точки доступа:
Moshiri, Farhad; Kim, John W.; Fu, Changlin; Maier, Robert J.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.123

Factors affecting nitrogen fixation and nif gene transcription in Azospirillum brasilense [Text] / Maria Mugnai [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. - 1994. - Vol. 120, N 1-2. - P133-136 . - ISSN 0378-1097
Перевод заглавия: Факторы, влияющие на фиксацию азота и транскрипцию генов nif у Azospirillum brasilense
Аннотация: Исследовали влияние факторов окружающей среды на активность генов нитрогеназы nif HDK Azospirillum brasilense. Установили, что добавление в среду аммония, глутамата, кислорода, нитрата или нитрита на фоне голодания по ионам железа или сдвига температуры выращивания приводит к различным уровням ингибирования активности нитрогеназы. Синтез nif мРНК (I) полностью отсутствовал после добавления в среду аммония или глутамата и при голодании по ионам железа. Добавление в среду кислорода, нитрата или нитрита лишь частично ингибировало синтез I. Делают вывод, что выключение синтеза нитрогеназы происходит не на уровне транскрипции генов nif. Италия, Dipartimento di Biol. Animate e Genetica, Univ. di Firenze 17, I-50125 Florence. Библ. 15

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: AZOSPIRILLUM BRASILENSE (BACT.)
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ГЕНЫ НИТРОГЕНАЗЫ NIF HDK
ВЛИЯНИЕ
ОКРУЖАЮЩАЯ СРЕДА
ФЕРМЕНТЫ
НИТРОГЕНАЗА
СИНТЕЗ
РЕГУЛЯЦИЯ

Доп.точки доступа:
Mugnai, Maria; Bazzicalupo, Marco; Fani, Renato; Gallori, Enzo; Paffetti, Donatella; Pastorelli, Roberta

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.128

Cameron, L. M.
Investigation of CO inhibition of Mo- and V-nitrogenase [Text] / L. M. Cameron, R. C. Tittsworth, B. J. Hales // Biophys. J. - 1994. - Vol. 66, N 2. - P265 . - ISSN 0006-3495
Перевод заглавия: Исследование ингибирования CO Mo- и V-нитрогеназы
Аннотация: Нитрогеназа, соостоящая из двух белков, катализирует восстановление N[2], C[2]H[2] и H{+}. В этом процессе участвуют 2 типа металлич. кластеров в компоненте 1 белка. CO ингибирует восстановление всех субстратов, кроме H{+}, Mo-нитрогеназой. Для ингибирования V-нитрогеназы Azotobacter vinelandii требуются значительно более высокие конц-ии CO (на 1-2 порядка), чем для Mo-нитрогеназы. Катализируемое V-нитрогеназой образование C[2]H[5] из C[2]H[2] увеличивается при низких конц-иях CO, но обнаруживает более высокую чувствительность при высоких конц-иях CO, чем образование C[2]H[4]. Рассматривают ЭПР сигналы для Mo- и V-нитрогеназы, индуцированные CO. Библ. 4. США, Louisiana St. Univ., Chem. Dept, Baton Rouge, LA 70803

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: НИТРОГЕНАЗА
МОЛИБДЕН
ВАНАДИЙ
ЗАВИСИМАЯ
УГЛЕРОД МОНООКСИД
ИНГИБИРОВАНИЕ
METAL CLUSSTERS

Доп.точки доступа:
Tittsworth, R.C.; Hales, B.J.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.170

Masepohl, Bernd.
The draTG gene region of Rhodobacter capsulatus is required for post-translational regulation of both the molybdenum and the alternative nitrogenase [Text] / Bernd Masepohl, Reiner Krey, Werner Klipp // J. Gen. Microbiol. - 1993. - Vol. 139, N 11. - P2667-2675 . - ISSN 0022-1287
Перевод заглавия: Участок генов draTG Rhodobacter capsulatus необходим для посттрансляционной регуляции молибденовой и альтернативной нитрогеназ
Аннотация: У Rhodobacter capsulatus обнаружены гены, соответствующие генам draTG Rhodospirillum rubrum и Azospirillum brasilence. Проведено их секвенирование, похоже, что они представляют одну транскрипционную единицу. Гены draTG R.capsulatus не находятся перед структурными генами нитрогеназного комплекса nifHDK, а отделены участком в 1000 п. н. Делеция генов draTG введена как в штамм R.capsulatus дикого типа, так и в делеционный мутант nifHDK, в этих мутантах изучена посттрансляционная регуляция нитрогеназного комплекса. В ответ на аммоний и темноту у нормального штамма обнаруживается как немодифицированная, так и модифицированная формы комплекса П молибденовой и альтернативной нитрогеназ, а нитрогеназная активность уменьшается. Нитрогеназная активность мутантов draTG в ответ на репрессирующие факторы не изменяется. Таким образом, гены draTG R.capsulatus необходимы для посттрансляционной регуляции как молибденовой, так и альтернативной нитрогеназ. Рис. 5. Табл. 1. Библ. 41. Германия, (Klipp W.) Lehrstuht fur Genet., Fak. fur Biol., Univ. Bielefeld, D-33501 Bielefeld

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: RHODABACTER CAPSULATUS (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕНЫ DRATG
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
МОЛИБДЕНОВАЯ НИТРОГЕНАЗА
АЛЬТЕРНАТИВНАЯ НИТРОГЕНАЗА
КОМПЛЕКС II
МОДИФИКАЦИЯ
ПОСТТРАНСЛЯЦИОННАЯ МОДИФИКАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Krey, Reiner; Klipp, Werner

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.09-04В3.081

Continuous exposure of nodulated-roots of soybean to acetylene inhibits in vivo nitrogenase activity (С[2]H[2] reduction) and photosynthesis [Text] / Rajae Vidal [et al.] // J. Plant Physiol. - 1995. - Vol. 145, N 3. - P201-208 . - ISSN 0176-1617
Перевод заглавия: Длительное воздействие ацетилена на корневые клубеньки сои ингибирует in vivo нитрогеназную активность (восстановление C[2]H[2]) и фотосинтез
Аннотация: Для исследования влияния фотосинтеза на фиксацию N[2] в корневых клубеньках проводили измерения газообмена в побегах и содержащих клубеньки корнях сои в условиях длительного воздействия на эти корни 10% C[2]H[2] в течение 24 ч. Эта экспозиция индуцировала ингибирование фотосинтеза (Ф) и активности восстановления в клубеньках С[2]H[2] (АВА). Фотосинтез, транспирация и АВА ингибировались на 50, 25 и 20%, соответственно, через 2, 4 и 6 ч после начала экспонирования их в С[2]H[2]. Ингибирование Ф также наблюдалось под действием 5 и 2% С[2]H[2] и 50 мкл/л С[2]H[4], но в этих случаях не отмечалось последующего ингибирования клубеньковой АВА. Ингибирование Ф, однако, наблюдалось также и у не содержащих клубеньков растений. Считают, что С[2]H[2] может оказывать действие, сходное с действием гормона С[2]H[4], хотя и в 2* 10{3} раза менее эффективное по сравнению с эффективностью С[2]H[4], и что ингибирование АВА не является прямым следствием ингибирования Ф. АВА-биотест при конц-ии С[2]H[2] 5% может явиться средством устранения вышеописанного ингибирования in vitro нитрогеназной активности. Франция, Lab. Rech. sur les Symbiotes des Racines, INRA, Place Viala, 34060 Montpellier. Библ. 32.

ГРНТИ	34.31.21

ВИНИТИ 341.31.21.21
Рубрики: НИТРОГЕНАЗА
ФОТОСИНТЕЗ
АЦЕТИЛЕН
ИНГИБИРОВАНИЕ
КОРНЕВЫЕ КЛУБЕНЬКИ
СОЯ

Доп.точки доступа:
Vidal, Rajae; Gerbaud, Alain; Vidal, Didier; Drevon, Jean-Jacques

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.63

Gogotov, I. N.
Natural electron donors for nitrogenase in phototrophic bacteria [Text] / I. N. Gogotov, A. F. Yakunin, P. C. Hallenbeck // Proc. 1st Europ. Nitrogen Fixation Conf. a FEMS support. meet., Szeged, Aug. 28-Sept.2, 1994 and Workshop on "Safe Application of Genetically Modified Microorganisms in the Environment" support. BMFT, Szeged, Sept. 2-3, 1994. - Szeged, 1994. - P50-53
Перевод заглавия: Естественные доноры электронов для нитрогеназы у фототрофных бактерий
Аннотация: Клетки цианобактерии Anabaena sphaerica, растущие на N[2], NO{-}[3] или NH{+}[4], содержат 2 ферредоксина (ФД) растительного типа и способны синтезировать молибден-содержащую нитрогеназу-1. Фд-2 является эффективным донором электронов (Э) для НАДФ-редуктазы. Не было найдено корреляции между синтезом обоих ФД и нитрогеназной активностью. В клетках, синтезирующих альтернативные нитрогеназы, выявлен также растворимый ферредоксин (3Fe-4S) бактериального типа, к-рый может осуществлять прямой транспорт Э к нитрогеназе. В передаче Э к нитрогеназе у A. sphaerica и Rhodobacter capsulatus участвует также флаводоксин. Его активность у A. sphaerica снижается в присутствии освещенных сферопластов гороха и поддерживает высокий уровень продукции водорода гидрогеназой Clostridium pasteurianum, редукции НАДФ у A. sphaerica и нитрогеназной активности у R. capsulatus. Флаводоксин R. capsulatus способен быть донором Э для нитрогеназы с фрагментами хлоропластов, но в меньшей степени, чем ФД-1 и ФД-2. Низкие конц-ии ФД-1 стимулируют ФД-зависимую нитрогеназную активность. Россия, Ин-т почвоведения и фотосинтеза РАН, Пущино, Моск. обл. 142292. Библ. 14

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07.07
Рубрики: ФОТОТРОФНЫЕ БАКТЕРИИ
ANABAENA SPHAERICA (BACT.)
RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)
НИТРОГЕНАЗА
МОЛИБДЕНСОДЕРЖАЩАЯ НИТРОГЕНАЗА
ТРАНСПОРТ ЭЛЕКТРОНОВ
ДОНОРЫ ЭЛЕКТРОНОВ
ФЕРРЕДОКСИНЫ
ФЛАВОДОКСИНЫ

Доп.точки доступа:
Yakunin, A.F.; Hallenbeck, P.C.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.141

Wang, Li.
Изучение физиологических особенностей фиксации азота у Agrobacterium tumefaciens [Text] / Li Wang, Jingjuan Zhang // Weishengwu xuebao = Acta microbiol. sin. - 1994. - Vol. 34, N 5. - С. 385-392 . - ISSN 0001-6209
Аннотация: Свободно живущие клетки Agrobacterium tumefaciens шт. C58/pGV 3850 на модифицированной среде Берка могли фиксировать азот в оптимальных условиях для активности нитрогеназы (I), при pH 8,0 и 30'ГРАДУС'C. В лаг-фазе и в стационарной фазе активность I была низка, а максимальная активность (измеряемая по восстановлению ацетилена) наблюдалась в поздней экспоненциальной фазе (14 ч). К 48-му часу выращивания активность I равнялась нулю. Исследуемый штамм был аэробным организмом и мог синтезировать I при одновременном дыхании клеток, но в условиях высокой конц-ии O[2] активность I подавлялась. Синтез I подавлялся в присутствии аммиака в ростовой среде, однако, в бесклеточной системе аммиак не подавлял активности I даже при конц-ии 40 ммолей/л. При фиксации азота клетками C58/pGV3850 секреции аммиака не происходило. В ходе фиксации азота штамм выделял значительное кол-во водорода (65 мкмолей H[2]/мг белка клеток). Фиксация азота поддерживалась в атмосфере молекулярного H[2] даже при наличии в среде 2% сахарозы. При 40 ммолях/л аммиака в среде подавляется активность I, а выделение H[2] (активность гидрогеназы) сохраняется. КНР, Inst. of Microb., Acad. Sinica, Beijing 100080. Библ. 14

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.09.17
Рубрики: АЗОТФИКСАЦИЯ
НИТРОГЕНАЗА
АКТИВНОСТЬ
АММИАК
ВЛИЯНИЕ
AGROBACTERIUM TUMEFACIENS (BACT.)
ШТАММ C58PGV

Доп.точки доступа:
Zhang, Jingjuan

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.186

Kim, Seonyoung.
Purification and characterization of nitrogenase from a 'ДЕЛЬТА'nifW strain of Azotobacter vinelandii [Text] / Seonyoung Kim, Barbara K. Burgess // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 6. - P4215-4220 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Очистка и характеристика нитрогеназы из 'ДЕЛЬТА'nifW штамма Azotobacter vinelandii
Аннотация: Описано выделение и очистка нитрогеназы из штамма 'ДЕЛЬТА'nifW A. vinelandii, имеющего делецию в гене nifW и плохо растущего в условиях фиксации N[2]. Показано, что выделенные Fe белок и MoFe белок фермента не отличались от белков нитрогеназы дикого типа по данным двумерного, нативного и денатурирующего электрофореза и УФ- и ЭПР-спектроскопии. Обнаружены различия только по КД-спектрам и удельной активности ферментов. Установлено, что продукт гена nifW не требуется для обнаруживаемых изменений полипептида, для синтеза MoFe кофактора или для связывания кофактора. MoFe белок, синтезированный в отсутствие белка, кодируемого nifW геном, по-видимому, имеет изменения около сайта связывания MoFe кофактора, которое приводит к дифференциальному блокированию его активности различными субстратами. США, Dep. Mol. Biol. and Biochem., Univ. California, Irvine, CA 92717. Библ. 45

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: НИТРОГЕНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
AZOTOBACTER VINELANDII

Доп.точки доступа:
Burgess, Barbara K.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.286

Transcriptional regulation of the alternative nitrogenase from Rhodobacter capsulatus by molybdenum [Text] / W. Klipp [et al.] // Proc. 1st Europ. Nitrogen Fixation Conf. a FEMS support. meet., Szeged, Aug. 28-Sept.2, 1994 and Workshop on "Safe Application of Genetically Modified Microorganisms in the Environment" support. BMFT, Szeged, Sept. 2-3, 1994. - Szeged, 1994. - P23-27
Перевод заглавия: Транскрипционная регуляция альтернативной нитрогеназы Rhodobacter capsulatus молибденом
Аннотация: У пурпурной фототрофной бактерии Rhodobacter capsulatus система NtrB/NtrC ответственна за аммоний-зависимую экспрессию как молибденсодержащей, так и альтернативной нитрогеназ (путем регуляции nifA и anfA, соотв.), а также регулирует гены, контролирующие систему транспорта молибдена с высоким сродством (Mod) и белки связывания молибден-птерина (Mop). Показано, что продукты генов mod и mop вовлечены в молибден-зависимый цикл авторегуляции и ответственны за репрессию молибденом альтернативной нитрогеназы, к-рая осуществляется на уровне транскрипции anfA. Представлена схема каскадной регуляции генов альтернативной нитрогеназы а также метаболизма молибдена с участием различных сигма-факторов РНК-полимеразы в зависимости от присутствия аммония и кислорода. Германия, Lehrstuhl fur Genetik, Univ. Bielefeld, Postfach 100 131, D-33501, Bielefeld

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: RHODOBACTER CAPSULATUS (BACT.)
НИТРОГЕНАЗА
МОЛИБДЕН
РЕГУЛЯЦИЯ
ТРАНСКРИПЦИЯ
ТРАНСКРИПЦИОННАЯ РЕГУЛЯЦИЯ

Доп.точки доступа:
Klipp, W.; Angermuller, S.; Astroth, S.; Kern, M.; Kutsche, M.; Leimkuhler, S.; Schuddekopf, K.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска