Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=МЕТИЛЕНТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИНДЕГИДРОГЕНАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 11
Показаны документы с 1 по 11
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.04-04Б2.91

   
    Purification, properties and primary structure of H[2]-forming N{5}, N{10}-methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase from Methanococcus thermolithotrophicus [Text] / Gudrun C. Hartmann [et al.] // Arch. Microbiol. - 1996. - Vol. 165, N 3. - P187-193 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Очистка, свойства и первичная структура образующей [молекулярный] H[2] N{5},N{10}-метилентетрагидрометаноптериндегидрогеназы Methanococcus thermolithotrophicus
Аннотация: Образующая молекулярный H[2] N{5},N{10}- метилентетрагидрометаноптериндегидрогеназа Methanococcus thermolithotrophicus является гидрогеназой нового типа, найденной у метаногенных архебактерий, и не содержит никеля или Fe-S-кластера. Ранее этот фермент был охарактеризован у Methanobacterium thermoautotrophicum и Methanopyrus kandleri. В настоящей работе сообщается об очистке и свойствах фермента из Methanococcus thermolithotrophicus, клонировании и секвенировании гена hmd. Результаты указывают на то, что ферменты у всех трех видов бактерий близкородственны. Филогенетическое древо, построенное на основании сравнения последовательностей аминокислот, схоже с таковым, базирующемся на сравнении последовательностей 16S рРНК. Германия [R. K. Thauer], M.-P.-I. fur terrestrische Mikrobiol., D-35043 Marburg. Библ. 30
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: METHANOCOCCUS THERMOLITHOTROPHICUS (BACT.)
N5,N10-МЕТИЛЕНТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Hartmann, Gudrun C.; Klein, Andreas R.; Linder, Monica; Thauer, Rudolf K.

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.05-04Б3.81

   
    Purification, properties and primary structure of H[2]-forming N{5}, N{10}-methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase from Methanococcus thermolithotrophicus [Text] / Gudrun C. Hartmann [et al.] // Arch. Microbiol. - 1996. - Vol. 165, N 3. - P187-193 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Очистка, свойства и первичная структура образующей [молекулярный] H[2] N{5},N{10}-метилентетрагидрометаноптериндегидрогеназы Methanococcus thermolithotrophicus
Аннотация: Образующая молекулярный H[2] N{5},N{10}- метилентетрагидрометаноптериндегидрогеназа Methanococcus thermolithotrophicus является гидрогеназой нового типа, найденной у метаногенных архебактерий, и не содержит никеля или Fe-S-кластера. Ранее этот фермент был охарактеризован у Methanobacterium thermoautotrophicum и Methanopyrus kandleri. В настоящей работе сообщается об очистке и свойствах фермента из Methanococcus thermolithotrophicus, клонировании и секвенировании гена hmd. Результаты указывают на то, что ферменты у всех трех видов бактерий близкородственны. Филогенетическое древо, построенное на основании сравнения последовательностей аминокислот, схоже с таковым, базирующемся на сравнении последовательностей 16S рРНК. Германия [R. K. Thauer], M.-P.-I. fur terrestrische Mikrobiol., D-35043 Marburg. Библ. 30
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: METHANOCOCCUS THERMOLITHOTROPHICUS (BACT.)
N5,N10-МЕТИЛЕНТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Hartmann, Gudrun C.; Klein, Andreas R.; Linder, Monica; Thauer, Rudolf K.

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.05-04Б2.154

   
    The NADP-dependent methylene tetrahydromethanopterin dehydrogenase in Methylobacterium extorquens AM1 [Text] / Jolia A. Vorholt [et al.] // J. Bacteriol. - 1998. - Vol. 180, N 20. - P5351-5356 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: НАДФ-зависимая метилентетрагидрометаноптериндегидрогеназа у Methylobacterium extorquens AM1
Аннотация: Из Methylobacterium extorquens AM1 очищен гомогенный препарат НАДФ-зависимой метилентетрагидрофолатметаноптериндегидрогеназы (I). N-концевая аминок-тная последовательность I показала, что I является продуктом гена mfdA. Очищенная I катализируют дегидрогенирование метилентетрагидрометаноптерина (II) и имеет уд. активность 400 ед/мг белка. I катализирует также дегидрогенирование метилентетрагидрофолата (III) с НАДФ, а не с НАД, и имеет с III уд. активность (26 ед/мг) и каталитич. эффективность V[макс]/K[M], в 20 раз меньше, чем с II. Дегидрогенирование II (E[o]=-390 мв) с НАДФ (E[o]=-320 мв) является существенно необратимым, а дегидрогенирование III (E[o]=-300 мв) полностью обратимо. Сравнение первичной структуры I M. extorquens AM1, метилентетрагидрофолатдегидрогеназ др. бактерий и эукариотов и I из метаногенных археев обнаружило небольшую гомологию (15%). Германия, Max-Planck-Inst. fur terrestrische Mikrobiol., 35033 Marburg. Библ. 38
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: НАДФ-ЗАВИСИМАЯ МЕТИЛЕНТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ПРОДУКТ ГЕНА MFDA ОЧИСТКА
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА
СРАВНЕНИЕ БАКТЕРИИ
METHYLOBACTERIUM EXTORQUENS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Vorholt, Jolia A.; Chistoserdova, Ludmila; Lidstrom, Mary E.; Thauer, Rudolf K.

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.11-04Б2.201

   
    Regulation of the synthesis of H[2]-forming methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase (Hmd) and of HmdII and HmdIII in Methanothermobacter marburgensis [Text] / Christina Afting [et al.] // Arch. Microbiol. - 2000. - Vol. 174, N 4. - P225-232 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Регуляция синтеза образующей H[2] метилентетрагидрометаноптериндегидрогеназы (Hmd) и HmdII и HmdIII у Methanothermobacter marburgensis
Аннотация: Ранее было показано, что уд. активность образующей H[2] метилентетрагидрометаноптериндегидрогеназы Hmd(I) у Methanothermobacter marburgensis увеличивается в 6 раз при выращивании этого архея в хемостатной культуре в условиях ограничения по Ni. Методами Нозерн- и Вестерн-блота установлено, что увеличение по меньшей мере частично вызвана усилением экспрессии гена hmd. Показано также, что экспрессия гена hmd в растущих клетках M. marburgensis не регулируется конц-ией H[2]. С использованием моноклональных антител изучено также влияние условий роста на экспрессию генов hmdII и hmdIII, кодирующих белки HmdII (II) и HmdIII (III) - предполагаемые гомологи I. Показано, что: 1) экспрессия этих генов регулируется скорее I, чем Ni; 2) II и III, скорее всего, не обладают активностью I. Германия, Max-Planck-Inst. Terrestrische Mikrobiol., 35043 Marburg. Библ. 30
ГРНТИ  
34.27.21
ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ОБРАЗУЮЩАЯ H[2] МЕТИЛЕНТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИНДЕГИДРОГЕНАЗА HMD
СИНТЕЗ
ФУНКЦИЯ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ГЕН ДЕГИДРОГЕНАЗЫ HMD
ТРАНСКРИПЦИЯ
РЕГУЛЯЦИЯ
METHANOTHERMOBACTER MARBURGENIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Afting, Christina; Kremmer, Elisabeth; Brucker, Claudia; Hochheimer, Andreas; Thauer, Rudolf K.

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.77

    Zirngibl, C.
    Methylene-tetrahydromethanopterin Dehydrogenase from Methanobacterium thermoautotrophicum (strain Marburg): a novel hydrogenase [Text] / C. Zirngibl, R. Hedderich, R. K. Thauer // Forum Mikrobiol. - 1989. - Vol. 12, N 1-2. - S88 . - ISSN 0170-8244
Перевод заглавия: Метилентетрагидрометаноптериндегидрогеназа из Methanobacterium thermoautotrophicum (штамм Marburg): новая гидрогеназа
Аннотация: Метилентетрагидрометаноптериндегидрогеназа (СН[2]H[4] МРТ-дегидрогеназа) участвует у метаногенных бактерий в процессе восстановления СО[2] водородом до метана. Этот фермент из M. thermoautotrophicum (шт. Marburg), очищ. до гомогенного состояния, имеет мол. массу 45 000 и катализирует окисление СН[2]-Н[4]МРТ до метенил-Н[4]МРТ (СН-Н[4]МРТ) с использованием в кач-ве акцептора электронов протонов, но не кофермента F[4][2][0], НАД или НАДФ. На моль образующегося CH-H[4]МРТ приходится один моль генерируемого Н[2]. Реакция обратимая. Т. обр., СН[2]-Н[4]МРТ-дегидрогеназу можно рассматривать как гидрогеназу нового типа. Макс. уд. активность фермента составляет 150 мкмолей/ /мин*мг с К[м] для СН[2]-Н[4]МРТ равным 20 мкМ. Очищ. же СН[2]-Н[4]МРТ-дегидрогеназа из M. thermoautotrophicum (шт. 'ДЕЛЬТА'Н) имеет уд. активность 0,11 мкмолей/мин*мг и сопряжена с коферментов F[4][2][0], т. е. ферменты из шт. Marburg и шт. 'ДЕЛЬТА'Н полностью различаются с т. зр. используемого акцептора электронов. ФРГ, Lab. fur Mikrobiol., FB Biol., 3550 Marburg.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: МЕТИЛЕНТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКА
METHANOBACTERIUM THERMOAUTOTROPHICUM (BACT.)
ШТАММ MARBURG

Доп.точки доступа:
Hedderich, R.; Thauer, R.K.

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.08-04Б2.102

    Zirngibl, C.
    N{5},N{1}{0}-Methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase from Methanobacterium thermoautotrophicum has hydrogenase activity [Text] / C. Zirngibl, R. Hedderich, R. K. Thauer // FEBS Lett. - 1990. - Vol. 261, N 1. - P112-116 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: N{5},N{1}{0}-Метилентетрагидрометаноптериндегидрогеназа из Methanobacterium thermoautotrophicum имеет гидрогеназную активность
Аннотация: N{5},N{1}{0}-метилентетрагидрометаноптериндегидрогеназа (I) из термофильной метаногенной архебактерии М. thermoautotrophicum (шт. Marburg) была очищена до гомогенного состояния в анаэр. условиях (до уд. активности 'ЭКВИВ'750 мкмоль/мин/мг белка). По данным ЭФ в ПААГ I состоит из одного полипептида с Mr 43 кД. Очищ. I катализировала окисление N{5},N{1}{0}-метилентетрагидрометаноптерина (СН[2]-H[4]МПТ) (К=20 мкМ) до N{5},N{1}{0}-метенилтетрагидрометаноптерина (СН'=='H[4]МПТ) в отсутствие каких-либо добавленных электронных акцепторов. При образовании одного моля СН'=='Н[4]МПТ генерировался один моль Н[2], т. е. электронным акцептором для I служит протон. Акцепторами для I не являются F[4][2][0], НАД, НАДФ и виологеновые красители. I катализировала и обратную р-цию восстановления СН'=='H[4]МПТ до СН[2]H[4]МПТ В присутствии Н[2]. Эти результаты показывают, что I из М. thermoautotrophicum является гидрогеназой нового типа. Библ. 19. ФРГ, Lab. fur Mikrobiol., Fachbereich Biol., Philipps-Univ. Marburg, D-3550 Marburg.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: МЕТИЛЕНТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИНДЕГИДРОГЕНАЗА* N5,N10-
ОЧИСТКА
СТРУКТУРА
ГИДРОГЕНАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
METHANOBACTERIUM THERMOAUTOLROPHICUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Hedderich, R.; Thauer, R.K.

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.11-04Б2.120

    Zirngibl, C.
    N{5},N{1}{0}-Methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase from Methanobacterium chermoautotrophicum has hydrogenase activity [Text] / C. Zirngibl, R. K. Thauer // Forum Microbiol. - 1990. - Vol. 13, N 1-2. - P67 . - ISSN 0170-8244
Перевод заглавия: N{5},N{1}{0}-Метилентетрагидрометаноптериндегидрогеназа из Methanobacterium thermoautotrophicum имеет гидрогеназную активность
Аннотация: N{5},N{1}{0}-Метилентетрагидрометаноптериндегидрогеназа (I) из M. thermoautotrophicum шт. Marburg очищена в анаэр. условиях до гомогенности и уд. активности 'ЭКВИВ'750 мкмоль/ /мин/мг белка. Результаты ЭФ в ПААГ с ДСН и без ДСН показали, что I состоит только из одного полипептида с Mr 43 000. Очищ. I катализировала дегидрогенирование N{5},N{1}{0}-метилентетрагидрометаноптерина (CH[2]-H[4]МПТ; K 20 мкМ) до N{5},N{1}{0}-метенилтетрагидрометаноптерина (CH-H[4]МПТ) в отсутствие каких-либо добавленных электронных акцепторов. На моль образованного CH'=='H[4]МПТ генерировался один моль H[2], т.е. электронными акцепторами служили протоны. Кофермент F[4][2][0], НАД, НАДФ и виологеновые красители не восстанавливались CH[2]=H[4]МПТ. I также катализировала восстановление СН'=='H[4]МПТ до СН[2]=Н[4]МПТ молек. водородом. Делается заключение, что I из этой архебактерии является новым типом гидрогеназы. ФРГ, Lab. fur Mikrobiol., FB Biol., 3550 Harburg.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: METHANOBACTERIUM THERMOAUTOTROPHICUM (BACT.)
МЕТИЛЕНТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИНДЕГИДРОГЕНАЗА*N5, N10-
ОЧИТСКА
СТРУКТУРА
ГИДРОГЕНАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Thauer, R.K.

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.07-04Б2.167

   
    Purification and characterization of coenzyme F[4][2][0]-dependent 5,10-methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase from Methanobacterium thermoautotrophicum strain 'ДЕЛЬТА'Н [Text] / Brommelstroet B. W. te [et al.] // Biochim. et biophys. acta. Gen. Subj. - 1991. - Vol. 1073, N 1. - P77-84 . - ISSN 0304-4165
Перевод заглавия: Очистка и характеристика кофермент F[4][2][0]-зависимой 5,10-метилентетрагидрометаноптериндегидрогеназы из Methanobacterium thermoautotrophicum штамм 'ДЕЛЬТА'H
Аннотация: 5,10-Метилентетрагидрометаноптериндегидрогеназа (I) из метаногена M. thermoautotrophicum шт. 'ДЕЛЬТА'Н очищена в аэр. условиях и с почти полным выходом по активности путем фракционирования сульфатом аммония, гидрофобной хр-фии на фенил-сефарозе и быстрой белковой ЖХ на WP-PEI. Очищ. I катализировала обратимое окисление 5,10-метилен-5,6,7,8-тетрагидрометаноптерина до его 5,10-метенильного производного в присутствии кофермента F[4][2][0]. Р-ция протекает через образование тройного комплекса. I имеет Mr 216 000 и состоит из шести идентичных субъединиц с Mr по 36 000. Оптимумы для активности при т-ре 60'ГРАДУС' С и рН 6,0. Одновалентные катионы стимулировали I. Потенциал средней точки для р-ции окисления минус 362 мВ при 60'ГРАДУС' С. Библ. 30. Нидерланды, (T. Keltjens) Dep. of Microbiol., Fac. of Sci., Univ. of Nijmegen, NL-6225 ED, Nijmegen.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
МЕТИЛЕНТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИНДЕГИДРОГЕНАЗА* 5,10-
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
METHANOBACTERIUM THERMOAUTOTROPHICUM (BACT.)
ШТАММ ДЕЛЬТА Н

Доп.точки доступа:
te, Brommelstroet B.W.; Hensgens, Charles M.H.; Keltjens, Jan T.; van, der Grift Chris; Vogels, Gedfried D.

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.11-04Б2.107

   
    Coenzyme F[4][2][0] dependent N{5},N{1}{0}-methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase in methanol grown Methanosarcina barkeri [Text] / M. EnSSle [et al.] // Arch. Microbiol. - 1991. - Vol. 155, N 5. - P483-490 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Кофермент F[4][2][0]-зависимая N{5},N{1}{0}-метилентетрагидрометаноптериндегидрогеназа у выращенного на метаноле Methanosarcina barkeri
Аннотация: Р-ция дегидрогенизации N{5},N{1}{0}-метилентетрагидрометаноптерина (CH[2]-H[4]MPT) до N{5},N{1}{0}-метенилтетрагидрометаноптерина (СН-Н[4]MPT) является промежуточной стадией при окислении метанола до СО[2] у Methanosarcina barkeri. Р-цию катализирует СН[2]-H[4]MPT-дегидрогеназа, облигатно зависящая от кофермента F[4][2][0] как акцептора электронов и не использующая какие-либо другие акцепторы (НАД, НАДФ, метилвиологен). Фермент очищен в анаэр. условиях до гомогенного состояния. Он имеет мол. массу 240 кД и является октамером, состоящим из субъединиц массой по 31 кД. Значения K[м] по отношению к СН[2]-H[4]MPT и к коферменту F[4][2][0] составляют, соответственно, 6 мкМ и 25 мкМ. V[м][а][к][с] =4000 мкмолей/мин/мг белка при 37'ГРАДУС' С и оптим. рН 6,0. N-концевая аминокислотная последовательность на 50% гомологична N-концевой последовательности СН[2]-H[4]MPT-дегидрогеназы выращенного на H[2]+CO[2] Methanobacterium thermoautotrophicum. Библ. 44. ФРГ, Phillips-Univ., W-3550 Marburg.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.09.25 + 341.27.17.09.15
Рубрики: METHANOSARCINA BARKERI (BACT.)
ШТАММ DSM 804
РОСТ
МЕТАНОЛ
УТИЛИЗАЦИЯ
МЕТИЛЕНТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИНДЕГИДРОГЕНАЗА * N5, N10-
КОФЕРМЕНТ F420
АКЦЕПТОР ЭЛЕКТРОНОВ

Доп.точки доступа:
EnSSle, M.; Zirngibl, C.; Linder, D.; Thauer, R.K.

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.06-04Б2.193

   
    Purification and properties of 5,10-methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase and 5,10-methylenetetrahydromethanopterin reductase, two coenzyme F[4][2][0]-dependent enzymes from Methanosarcina barkeri [Text] / Ben W. J. Brommelstroet [et al.] // Biochim. et Biophys. acta Protein Struct. and Mol. Enzymol. - 1991. - Vol. 1079, N 3. - P293-302 . - ISSN 0167-4838
Перевод заглавия: Очистка и свойства 5,10-метилентетрагидрометаноптериндегидрогеназы и 5,10-метилентетрагидрометаноптеринредуктазы, двух зависимых от кофермента F[4][2][0] ферментов, из Methanosarcina barkeri
Аннотация: Из выросших на среде с метанолом в качестве единственного источника С и энергии клеток облигатно анаэробной метаногенной архебактерии Methanosarcina barkeri очищены в 86 раз и в 68 раз до электрофоретич. гомогенного состояния соответственно 5,10-метилентетрагидрометаноптериндегидрогеназа и 5,10-метилентетрагидрометаноптеринредуктаза. Дегидрогеназа представляет собой гомогексамер из субъединиц с мол. м. 35 кД, а редуктаза - гомотетрамер из субъединиц с мол. м. 38 кД. Оба фермента не инактивировались О[2]. Они катализировали окисление 5,10-метилентетрагидрометаноптерина и метилтетрагидрометаноптерина соответственно с одновременным восстановлением кофермента F[4][2][0], уд. активности этих ферментов равны соответственно 3000 и 200 мкмоль/мин на 1 мг белка. Для обоих ферментов переносчик электронов в р-ции образования СН[4] - кофермент F[4][2][0] - является специфич. акцептором электронов. Идентифицированы продукты окисления указанных субстратов. Стационарная кинетика р-ции указывает, что кинетич. механизм р-ций, катализируемых обоими ферментами, заключается в последовательном образовании тройных фермент-субстратных комплексов. Предполагается, что оба фермента функционируют в метаногенезе из метанола на этапе окисления метанола до СО[2]. Библ. 29. Нидерланды, Dep. Microbiol., Fac. of Sci., Univ. of Nijmegen, Toernooiveld, NL-6525 ED Nijmegen.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: METHANOSARCINA BARKERI (BACT.)
МЕТИЛЕНТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИНДЕГИДРОГЕНАЗА*5, 10-
МЕТИЛЕНТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИНРЕДУКТАЗА*5, 10-
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
КОФЕРМЕНТЫ
КОФЕРМЕНТ F420-ЗАВИСИМЫЕ ФЕРМЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Brommelstroet, Ben W.J.; Geerts, Wim J.; Keltjens, Jan T.; van, der Drift Chris; Vogels, Godfried D.

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.01-04Б2.131

   
    N{5},N{1}{0}-Methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase (H[2]-forming) from the extreme thermophile Methanopyrus kandleri [Text] / K. Ma [et al.] // Arch. Microbiol. - 1991. - Vol. 156, N 1. - P43-48 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: N{5},N{1}{0}-Метилентетрагидрометаноптериндегидрогеназа (Н[2]-образующая) из экстремального термофила Methanopyrus kandleri
Аннотация: Глубоководная метаногенная архебактерия M. kandleri (AV 19) растущая при 110'ГРАДУС'С на Н[2] и СО[2], содержит N{5},N{1}{0}-метилентетрагидрометаноптериндегидрогеназу (I), вовлеченную в метаногенез из СО[2] и H[2]. Очистка I включала осаждение сульфатом аммония и хр-фию на фенилсефарозе и моно-Q. Очищенная I является мономером с Mr 44 000, не содержит хромофорных простетич. групп и катализирует обратимое дегидрирование N{5},N{1}{0}метилентетрагидрометаноптерина (К 50 мкМ) до N{5},N{1}{0}метенилтетрагидрометаноптерина и Н[2]. Скорость этой р-ции при 65'ГРАДУС'С и pH 5,8 составила 1500 ед/мг белка, энергия активации 52 кДж/моль, Q[1][0]=2. Очищенная I не восстанавливает виологеновые красители, кофермент F[4][2][0] и пиридиновые нуклеотиды. Для активности I необходимы соли (фосфат калия, KCl, NaCl). Активность I в экстракте не утрачивается после инкубации при 90'ГРАДУС'С в течение 60 мин. Очищенная I однако быстро инактивируется в этих условиях. N-Концевая аминокислотная последовательность I близка к таковой у Н[2]-образующей I из Methanobacterium thermoautotrophicum. Ил. 5. Табл. 2. Библ. 29. ФРГ (Thauer R. K.) Lab. fur Mikrobiol., Fachbereich Biol., Philipps-Univ. Marburg, W-3550 Marburg/Lahn.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: МЕТИЛЕНТЕТРАГИДРОМЕТАНОПТЕРИНДЕГИДРОГЕНАЗА *N5,N10-
СВОЙСТВА
АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
МЕТАНОГЕНЕЗ
METHANOPYRUS KANDLERI (BACT.)
ШТАММ AV19

Доп.точки доступа:
Ma, K.; Zirngibl, C.; Linder, D.; Stetter, K.O.; Thauer, R.K.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)