СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=КРИСТАЛЛОГРАФИЧЕСКИЕ ИССЛЕДОВАНИЯ<.>)

Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.10-04Б1.188

Human rhinovirus 14 complexed with fragments of active antiviral compounds [Text] / Jodi K. Bibler-Muckelbauer [et al.] // Virology. - 1994. - Vol. 202, N 1. - P360-369 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Риновирус человека 14 (HRV14) образует комплексы с фрагментами активных противовирусных соединений
Аннотация: В кристаллографических исследованиях показано связывание с VP1 HRV14 фрагментов WIN 52452 и WIN 58768, к-рые представляют лишь фенольный конец более длинных активных соединений WIN и являются более гидрофобными. Связывание вело к конформационным изменениям вируса, аналогичным изменениям под действием более длинных соединений, придавало, подобно клеточному кофактору, некоторую стабильность капсиду, но, по-видимому, не оказывало влияния на прикрепление вируса к клетке. Идентифицированы 3 специф. сайта связывания с VP1 ДМСО, используемого в кач-ве растворителя. США, Dep. of Biol. Sci., Purdue Univ., West Lafayette, IN 47907-1392. Ил. 8. Табл. 1. Библ. 29

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.17.07
Рубрики: РИНОВИРУСЫ
КОМПЛЕКСИРОВАНИЕ
АНТИВИРУСНЫЕ ВЕЩЕСТВА
СВЯЗЫВАНИЕ
КРИСТАЛЛОГРАФИЧЕСКИЕ ИССЛЕДОВАНИЯ

Доп.точки доступа:
Bibler-Muckelbauer, Jodi K.; Kremer, Marcia J.; Rossmann, Michael G.; Dutko, Frank J.; Pevear, Dan C.; McKinlay, Mark A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 95.10-04Т2.273

Human rhinovirus 14 complexed with fragments of active antiviral compounds [Text] / Jodi K. Bibler-Muckelbauer [et al.] // Virology. - 1994. - Vol. 202, N 1. - P360-369 . - ISSN 0042-6822
Перевод заглавия: Риновирус человека 14 (HRV14) образует комплексы с фрагментами активных противовирусных соединений
Аннотация: В кристаллографических исследованиях показано связывание с VP1 HRV14 фрагментов WIN 52452 и WIN 58768, к-рые представляют лишь фенольный конец более длинных активных соединений WIN и являются более гидрофобными. Связывание вело к конформационным изменениям вируса, аналогичным таковым под действием более длинных соединений, придавало, подобно клеточному кофактору, некоторую стабильность капсиду, но, по-видимому, не оказывало влияния на прикрепление вируса к клетке. Идентифицированы 3 специф. сайта связывания с VP1 ДМСО, используемого в кач-ве растворителя. США, Dep. of Biol. Sci., Purdue Univ., West Lafayette, IN 47907-1392. Ил. 8. Табл. 1. Библ. 29

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.95.47
Рубрики: РИНОВИРУСЫ
КОМПЛЕКСИРОВАНИЕ
АНТИВИРУСНЫЕ ВЕЩЕСТВА
СВЯЗЫВАНИЕ
КРИСТАЛЛОГРАФИЧЕСКИЕ ИССЛЕДОВАНИЯ

Доп.точки доступа:
Bibler-Muckelbauer, Jodi K.; Kremer, Marcia J.; Rossmann, Michael G.; Dutko, Frank J.; Pevear, Dan C.; McKinlay, Mark A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 01.08-04М3.189К

Чухман, Т. П.
Кристаллографическое исследование слезной жидкости при воспалительных заболеваниях глаза [Текст] / Т. П. Чухман. - Самара : Самар. гос. мед. ун-т, 1999. - 22 с. : ил.
Аннотация: Впервые показана роль стандартизации проведения кристаллографического метода исследования. Выявлены основные факторы, оказывающие существенное влияние на процессы кристаллизации слезы. Обнаружены характерные типы кристаллов в кристаллографической картине слезы у пациентов при воспалительных заболеваниях глаза различной этиологии и локализации. Впервые при воспалительных процессах различного генеза дана сравнительная оценка кристаллографической картины пораженного и интактного глаза. Проведена сравнительная оценка кристаллограмм слезы и выявлены наиболее типичные изменения кристаллографической картины при воспалительной патологии глаза различной этиологии. Впервые обнаружены клинико-кристаллографические параллели при проведении в динамике сравнительного сопоставления кристаллографических показателей с клиническими данными. Установлено, что глубина и направленность изменений кристаллогенеза при кристаллографическом исследовании слезной жидкости отражают особенности клиники протекающего патологического процесса

ГРНТИ	34.39.19

ВИНИТИ 341.39.19.02
Рубрики: ГЛАЗ
ПАТОЛОГИЯ
ВОСПАЛИТЕЛЬНЫЕ ЗАБОЛЕВАНИЯ
СЛЕЗНАЯ ЖИДКОСТЬ
КРИСТАЛЛОГРАФИЧЕСКИЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
ДИАГНОСТИКА
ЧЕЛОВЕК
Свободных экз. нет

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 03.08-04Б4.76

Crystallographic studies of the Escherichia coli quinol-fumarate reductase with inhibitors bound to the quinol-binding site [Text] / Tina M. Iverson [et al.] // J. Biol. Chem. - 2002. - Vol. 277, N 18. - P16124-16130 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Кристаллографические исследования хинолфумаратредуктазы из Escherichia coli с ингибиторами в центре связывания хинола
Аннотация: Дыхательный комплекс хинолфумаратредуктаза (ХФР) E. coli является четырехсубъединичным интегральным мембранным ансамблем, который катализирует конечную стадию анаэробного дыхания, в котором фумарат служит конечным акцептором электронов. Растворимая в мембране молекула менахинола (MQH[2]), связываясь в трансмембранной области ХФР, передает ей электроны. Кристаллическая структура ХФР (разрешение 3,3 A; R = 24,5%; код в PDB 1KF6) содержит две молекулы хинона (предположительно MQH[2]), связанных в трансмембранной области. Центры их связывания названы Q[P] (проксимальный по отношению к центру восстановления фумарата в гидрофильной флавопротеиновой субъединице и к субъединице, содержащей центр Fe-S) и Q[D] (дистальный). Было неясно, насколько оба центра важны для механизма действия ХФР. Исследование кристаллических структур комплексов ХФР с ингибиторами 2-гептил-4-гидроксифенолин-N-оксидом и 2-[1-(п-хлорфенил)-этил]-4,6-динитрофенолом (разрешение, соответственно, 2,7 и 3,6 A; R 23,1 и 26,4%; коды в PDB 1KFY и 1L0V) показало, что оба ингибитора блокируют связывание MQH[2] в центре Q[P]. В этих комплексах центр Q[D] оказался пустым, что говорит о том, что заполнение этого центра переменно и не обязательно для поддержания структуры. Сравнение центра Q[P] в ХФР E. coli с хинон-связывающими центрами других дыхательных ферментов выявило структурно консервативный кислотный остаток. Этот остаток GluC29 в ХФР E. coli может действовать как протонный челнок. США, Div. Chem. & Chem. Eng., California Inst. Technol., MC 147-75CH, Pasadena, CA 91125. Библ. 60

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.07.07
Рубрики: ХИНОЛФУМАРАТРЕДУКТАЗА
ХИНОЛ-СВЯЗЫВАЮЩИЙ ЦЕНТР
КРИСТАЛЛОГРАФИЧЕСКИЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
ИНГИБИТОРЫ
ПРИМЕНЕНИЕ
ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Iverson, Tina M.; Luna-Chavez, Cesar; Croal, Laura R.; Cecchini, Gary; Rees, Douglas C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI52) 90.03-04Т6.40

Andrews, P.
Conformation-activity relationship of CNS-active drugs [Text] / P. Andrews, E. Lloyd, T. Ramsdale // Top. Pharm. Sci., 1987. - Amsterdam, 1987. - P393-406 . - ISBN 0-444-80960-0
Перевод заглавия: Соотношение "конформация-активность" лекарственных средств, действующих на центральную нервную систему
Аннотация: Используя технику компьютерной графики, проанализировали данные кристаллографич. исследований 8 лекарств. в-в (ЛВ), действующих на ЦНС. Выявлены общие особенности структуры ЛВ разных фармакол. групп (анальгетики, антиконвульсанты, антидепрессанты, антипсихотич. ЛВ и др.). Это наличие ароматич. ядра и атома азота, определенным образом расположенных в пространстве. Характер фармакол. активности определяется природой и расположением вторичных групп в молекулах ЛВ. На основе выявленных закономерностей сформулированы принципы прогнозирования активности вновь синтезируемых ЛВ, а также подходы к целенаправл. синтезу физиологически активных в-в. Австралия, School. of Pharmaceutical Chemistry, Parkville 3052. Библ. 12.

ГРНТИ	34.45.05

ВИНИТИ 341.45.05.09
Рубрики: ЛЕКАРСТВЕННЫЕ СРЕДСТВА
ЦЕНТРАЛЬНАЯ НЕРВНАЯ СИСТЕМА
СООТНОШЕНИЕ СТРУКТУРА-АКТИВНОСТЬ
НАПРАВЛЕННАЯ РАЗРАБОТКА
КОМПЬЮТЕРНАЯ ГРАФИКА
КРИСТАЛЛОГРАФИЧЕСКИЕ ИССЛЕДОВАНИЯ

Доп.точки доступа:
Lloyd, E.; Ramsdale, T.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.01-04Б2.186

Crystallographic studies of glutamine phosphoribosylpyrophosphate amidotransferase [Text] / Janet L. Smith [et al.] // KEK Progr. Rept. - 1990. - N 3. - P280-281 . - ISSN 0912-1803
Перевод заглавия: Кристаллографические исследования глутаминфосфорибозилпирофосфатамидотрансферазы
Аннотация: Глутаминфосфорибозилпирофосфатамидотрансфераза (I) катализирует первую стадию биосинтеза пуриновых нуклеотидов. I из Bacillus subtilis содержит кластер Fe[4]S[4] с неизвестной функцией, к-рый не участвует в катализе, но определенное окисл-восст. состояние к-рого (+2) существенно для структурной целостности I. Получены кристаллы I из B. subtilis. Они относятся к пространственной группе Р2[1] с размерами ячейки a=158,8 A, b= =75,7 A, с=94,1 A, 'бета'=91,4'ГРАДУС'. Эти кристаллы позволяют получить разрешение 'ЭКВИВ'2 A. Асимметричная кристаллографическая ячейка содержит одну тетрамерную молекулу I (Mr субъединицы 50 000). Проведен рентгеноструктурный анализ кристалла I. Библ. 2. США, Dep. of Biol. Sci., Purdue Univ. West Lafayette, IN 47907.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ТРАНСФЕРАЗЫ
ГЛУТАМИНФОСФОРИБОЗИЛПИРОФОСФАТАМИДОТРАНСФЕРАЗА
КРИСТАЛЛОГРАФИЧЕСКИЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Smith, Janet L.; Zaluzec, Eugene J.; Wery, Jean-Pierre; Switzer, Robert L.; Satow, Yoshinori

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска