СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=КОРРЕКЦИЯ ОШИБОЧНО СПАРЕННЫХ ОСНОВАНИЙ<.>)

Общее количество найденных документов : 5
Показаны документы с 1 по 5

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.09-04Б2.253

Ban, Changill.
Structural basis for MutH activation in E. coli mismatch repair and relationship of MutH to restriction endonucleases [Text] / Changill Ban, Wei Yang // EMBO Journal. - 1998. - Vol. 17, N 5. - P1526-1534 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Структурная основа активации MutH в репарации ошибочно спаренных оснований у E. coli и родство MutH с рестрикционными эндонуклеазами
Аннотация: Белок MutH (I) системы коррекции ошибочно спаренных оснований (ОСО) Escherichia coli кристаллизован в 2 пространственных группах и изучен методом рентгеноструктурного анализа с разрешением соотв. 1,7 и 2,3 A. Активный центр I расположен на поверхности контакта между 2 субдоменами, к-рые могут смещаться друг относительно друга. Относительное движение 2 субдоменов I, вероятно, регулирует нуклеазную активность I и коррелирует с положением выступающей С-концевой 'альфа'-спирали. Эта спираль действует как молекулярный рычаг, через к-рый белки MutS и Mutd сообщаются об обнаружении ОСО в ДНК и активирует I. I гомологичен рестрикц. эндонуклеазе (РЭ) Sau3AI и по структуре похож на РЭ PvuII. Это указывает на эволюц. родство I с РЭ. Высказано предположение, что РЭ типа II произошли от общего предка. США, Lab. Mol. Biol., NIDDKD, NIH, Bethesda, MD 20892. Библ. 31

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.21
Рубрики: РЕПАРАЦИЯ
КОРРЕКЦИЯ ОШИБОЧНО СПАРЕННЫХ ОСНОВАНИЙ
МЕХАНИЗМ
БЕЛОК
БЕЛОК РЕПАРАЦИИ MUT H
СТРУКТУРА
ФУНКЦИИ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Yang, Wei

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.09-04Б2.320

Functional genetic tests of DNA mismatch repair protein activity in Saccharomyces cerevisiae [Text] / Piotr Polaczek [et al.] // Gene. - 1998. - Vol. 213, N 1-2. - P159-167 . - ISSN 0378-1119
Перевод заглавия: Функциональные генетические тесты активности белков репарации ошибочно спаренных оснований ДНК в Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Сконструирован набор изогенных штаммов дрожжей, у к-рых разрушены индивидуальные гены системы коррекции ошибочно спаренных оснований (КОСО). Стандартизован метод измерения стабильности ГТ-тракта для оценки стабильности системы КОСО. В оптимизированных условиях разрушение генов MSH2, MLH1 и PMS1 повышает стабильность ГТ-тракта соотв. в 290, 450 и 390 раз по сравнению с диким типом. Методом сайт-направленного мутагенеза в дрожжевой ген MSH2 введены мутации, вызывающие замены P460L или H658Y, к-рые в гене MSH2 человека ассоциированы с предрасположенностью к наследуемому неполипозному колоректальному раку. Первая замена полностью устраняет функцию дрожжевого белка MSh2p, а вторая не влияет на нее. Эти данные показали, что вариантны про'-'лей и гис'-'тир у человека можно рассматривать соотв. как мутацию и полиморфизм. США, Bit Tech Inc., Westlake Village, CA 91361. Библ. 30

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.11.31.03
Рубрики: РЕПАРАЦИЯ
КОРРЕКЦИЯ ОШИБОЧНО СПАРЕННЫХ ОСНОВАНИЙ
МЕХАНИЗМ
БЕЛОК
БЕЛОК СИСТЕМЫ КОРРЕКЦИИ ОШИБОЧНОГО СПАРИВАНИЯ ОСНОВАНИЙ MSH2
СТРУКТУРА
ФУНКЦИЯ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Polaczek, Piotr; Putzke, Aaron P.; Leong, Kahan; Bitter, Grant A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.01-04Б2.303

Bridges, B. A.
Mutation in Escherichia coli under starvation conditions: A new pathway leading to small deletions in strains defective in mismatch correction [Text] / B. A. Bridges, A. R. Timms // EMBO Journal. - 1997. - Vol. 16, N 11. - P3349-3356 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Мутации у Escherichia coli в условиях голодания: новый путь, ведущий к маленьким делециям, в штаммах, дефектных по коррекции ошибочно спаренных оснований
Аннотация: При инкубации клеток Escherichia coli trpA23 mutY в условиях голодания по триптофану (I) накапливаются не зависящие от I мутанты 2 типов. Одни имеют трансверсию Ц'-'А, связанную с отсутствием гликозилазы MutY, репарирующей ошибочные пары 8-ок*со-Г:А. Мутанты второго типа имеют короткие, сохраняющие рамку считывания делеции, обеспечивающие образование функционального белка TrpA (II). Эти делеции могут оттягивать полярную группу остатка арг в сайте trpA23 от активного центра II. Такие же делеции возникают и при голодании по I мутантов mutH, mutL и mutS, дефектных по коррекции ошибочно спаренных оснований (КоСо). В гораздо меньшем кол-ве такие делеции появляются у штамма дикого типа с нормальными системами коррекции КоСо. Эти данные обнаружили новый путь образования делеций в результате ошибок спаривания в условиях ограничения роста. Этот путь не требует белков RecA, UmuC, UvrA, MutHLS, SbcC и SbcD. Новый путь не зависит от дальнейшей репликации и незаметен в клетках дикого типа, т. к. действует медленно и ошибки спаривания встречаются с репликативной вилкой ДНК до начальной стадии пути образования делеций. Великобритания, MRC Mutation Unit., Univ. Sussex, Brighton, BN1 9RR. Библ. 25

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.25
Рубрики: ГОЛОДАНИЕ
АМИНОКИСЛОТЫ
ТРИПТОФАН
МУТАЦИИ
НАКАПЛИВАНИЕ
МУТАНТЫ
ДЕЛЕЦИИ
ТРАНСВЕРСИИ
ВОЗНИКНОВЕНИЕ
РЕПАРАЦИЯ
КОРРЕКЦИЯ ОШИБОЧНО СПАРЕННЫХ ОСНОВАНИЙ
МЕХАНИЗМ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Timms, A.R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.07-04Б2.141

Characterization of a dam mutant of Serratia marcescens and nucleotide sequence of the dam region [Text] / Tammo Ostendorf [et al.] // J. Bacteriol. - 1999. - Vol. 181, N 13. - P3880-3885 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Характеристика мутанта dam Serratia marcescens и нуклеотидная последовательность области dam
Аннотация: Среди чувствительных к 2-аминопурину мутантов, выделенных из Serratia marcescens Sr41, найден мутант, дефектный по метилированию последовательностей ГАТЦ в ДНК. У этого мутанта повышена в 30 раз спонтанная мутабильность и увеличена частота мутаций, индуцированных 2-аминопурином, этилметансульфонатом и УФ-светом. Из плазмидного банка генов S. marcescens выделен клон с геном ДНК-аденинметилтрансферазы Dam, устраняющий повышенные чувствительность к 2-аминопурину и спонтанную мутабильность у мутанта dam-13::Tn9 Escherichia coli. Секвенирование показало, что белок Dam S. marcescens имеет длину 270 остатков (мол. м. 31,3 кД) и на 72% идентичен Dam E. coli. Гены, фланкирующие dam у S. marcescens и E. coli, также гомологичны. Изучение комплементации показало, что фермент Dam у S. marcescens, как и у E. coli, играет важную роль в коррекции ошибочно спаренных оснований. Германия, Genetik, Fachbereich Biol., Univ. Oldenburg, D-26111. Библ. 48

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: МУТАНТЫ
МУТАНТ DAM
ХАРАКТЕРИСТИКА
БЕЛОК DAM
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
РОЛЬ
КОРРЕКЦИЯ ОШИБОЧНО СПАРЕННЫХ ОСНОВАНИЙ
SERRATIA MARCESCENS (BACT.)
ШТАММ SR41

Доп.точки доступа:
Ostendorf, Tammo; Cherepanov, Peter; de, Vries Johann; Wackernagel, Wilfried

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.07-04Б2.286

Enzymatic repair of 5-formyluracil [Text]. II. Mismatch formation between 5-formyluracil and guanine during DNA replication and its recognition by two proteins involved in base excision repair (AlkA) and mismatch repair (MutS) / Hiroaki Terato [et al.] // J. Biol. Chem. - 1999. - Vol. 274, N 35. - P25144-25150 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Ферментативная репарация 5-формилурацила. II. Образование ошибочной пары между 5-формилурацилом и гуанином во время репликации ДНК и ее узнавание двумя белками, участвующими в эксцизионной репарации оснований (AlkA) и репарации ошибочно спаренных оснований (MutS)
Аннотация: 5-формилурацил (фУ) образует правильную пару фУ:А и ошибочную пару фУ:Г во время репликации ДНК. Частота ошибочного спаривания фУ измерена по включению 2'-дезоксирибонуклеозид-5'-трифосфата 5-формилурацила напротив остатков Г в реакции синтеза ДНК, кодируемой Кленовским фрагментом ДНК-полимеразы I на олигонуклеотидных субстратах. Она зависит от ближайшей пары оснований на конце затравки-матрицы и выше, чем частота включения T, в 2-12 раз при pH 7,8 и в 2,6-6,7 раз, если только ближайшей не является пара T(матрица):А(затравка). Белок AlkA Escherichia coli (3-метиладенин-ДНК-гликозилаза) с одинаковой эффективностью вырезает фУ из пар фУ:Г и фУ:А. Белок MutS системы коррекции ошибочно спаренных оснований узнает пары фУ:Г (но не фУ:А) и связывается с ними с такой же эффективностью, как и с парами Т:Г. Образование комплекса MutS с гетеродуплексами, содержащими ошибочную пару фУ:Г, ингибирует действие AlkA на фУ. Эти данные показали, что включившийся в ДНК 5-формилурацил может репарироваться 2 независимыми путями: эксцизионной репарации оснований (AlkA) и коррекции ошибочно спаренных оснований (MutS). Япония, Graduate Dep. Gene Sci., Fac. Sci., Hiroshima Univ., Higashi-Hiroshima 739-8526. Библ. 46

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.21
Рубрики: РЕПАРАЦИЯ
5-ФОРМИЛУРАЦИЛ
ОШИБОЧНАЯ ПАРА
'РАДИКАЛ'У-Г
ОБРАЗОВАНИЕ
УДАЛЕНИЕ
ЭКСЦИЗИОННАЯ РЕПАРАЦИЯ ОСНОВАНИЙ
БЕЛОК ALKA
КОРРЕКЦИЯ ОШИБОЧНО СПАРЕННЫХ ОСНОВАНИЙ
БЕЛОК MUTS

Доп.точки доступа:
Terato, Hiroaki; Masaoka, Aya; Kobayashi, Mutsumi; Fukushima, Sachiko; Ohyama, Yoshihiko; Yoshida, Mitsuo; Ide, Hiroshi

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска